data_SMS21015
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    1.0675 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_audit_author.address 
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
? 'Zhang, B.' 1 
? 'Huang, F.' 2 
? 'Du, W.'    3 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.crystals_number            ? 
_exptl.details                    ? 
_exptl.entry_id                   SMS21015 
_exptl.method                     'SOLUTION NMR' 
_exptl.method_details             ? 
# 
_pdbx_database_status.deposit_site     BMRB 
_pdbx_database_status.entry_id         SMS21015 
_pdbx_database_status.process_site     PDBJ 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
_pdbx_database_status.status_code      AUTH 
_pdbx_database_status.status_code_mr   HPUB 
_pdbx_database_status.status_code_sf   ? 
# 
loop_
_pdbx_nmr_exptl.conditions_id 
_pdbx_nmr_exptl.experiment_id 
_pdbx_nmr_exptl.solution_id 
_pdbx_nmr_exptl.type 
1 1 1 '2D DQF-COSY'    
1 2 1 '2D 1H-1H TOCSY' 
1 3 1 '2D 1H-1H NOESY' 
1 4 2 '2D 1H-1H NOESY' 
# 
loop_
_pdbx_nmr_exptl_sample.component 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration_range 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration_units 
_pdbx_nmr_exptl_sample.isotopic_labeling 
_pdbx_nmr_exptl_sample.solution_id 
'conotoxin pu14a' 4    ? mM ? 1 
TFA               0.01 ? %  ? 1 
'conotoxin pu14a' 4    ? mM ? 2 
TFA               0.01 ? %  ? 2 
# 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.conditions_id    1 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.ionic_strength   ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pH               3.0 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure         ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units   ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature      283 
# 
_pdbx_nmr_refine.entry_id   SMS21015 
_pdbx_nmr_refine.method     'distance geometry, torsion angle dynamics' 
_pdbx_nmr_refine.details    ? 
# 
_pdbx_nmr_representative.conformer_id         1 
_pdbx_nmr_representative.entry_id             SMS21015 
_pdbx_nmr_representative.selection_criteria   'lowest energy' 
# 
loop_
_pdbx_nmr_sample_details.contents 
_pdbx_nmr_sample_details.solution_id 
_pdbx_nmr_sample_details.solvent_system 
'4 mM conotoxin pu14a, 0.01 % TFA, 90% H2O/10% D2O' 1 '90% H2O/10% D2O' 
'4 mM conotoxin pu14a, 0.01 % TFA, 100% D2O'        2 '100% D2O'        
# 
_pdbx_nmr_spectrometer.field_strength    600 
_pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer      Bruker 
_pdbx_nmr_spectrometer.model             DRX 
_pdbx_nmr_spectrometer.spectrometer_id   1 
_pdbx_nmr_spectrometer.type              'Bruker DRX' 
# 
_struct_keywords.entry_id        SMS21015 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TOXIN 
_struct_keywords.text            'pu14a, TOXIN' 
# 
loop_
_pdbx_nmr_software.authors 
_pdbx_nmr_software.classification 
_pdbx_nmr_software.name 
_pdbx_nmr_software.version 
_pdbx_nmr_software.ordinal 
'Bruker Biospin'                    processing                  TOPSPIN 2.1   1 
'Guntert, Mumenthaler and Wuthrich' 'geometry optimization'     CYANA   2.1   2 
'Guntert, Mumenthaler and Wuthrich' 'structure solution'        CYANA   2.1   3 
Goddard                             'chemical shift assignment' SPARKY  3.114 4 
Goddard                             'peak picking'              SPARKY  3.114 5 
'Guntert, Mumenthaler and Wuthrich' refinement                  CYANA   2.1   6 
# 
_pdbx_nmr_ensemble.average_constraint_violations_per_residue     ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_constraints_per_residue               ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_distance_constraint_violation         ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_torsion_angle_constraint_violation    ? 
_pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria                  'structures with the lowest energy' 
_pdbx_nmr_ensemble.conformers_calculated_total_number            100 
_pdbx_nmr_ensemble.conformers_submitted_total_number             20 
_pdbx_nmr_ensemble.distance_constraint_violation_method          ? 
_pdbx_nmr_ensemble.entry_id                                      SMS21015 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_distance_constraint_violation         ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_lower_distance_constraint_violation   ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_torsion_angle_constraint_violation    ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_upper_distance_constraint_violation   ? 
_pdbx_nmr_ensemble.representative_conformer                      1 
_pdbx_nmr_ensemble.torsion_angle_constraint_violation_method     ? 
# 
_pdbx_database_related.db_id          SMS21014 
_pdbx_database_related.db_name        BMRB 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
_pdbx_database_related.details        . 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    CA141_CONPL 
_struct_ref.pdbx_db_accession          C6ZJQ2 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   DCPPHPVPGMHKCVCLKTC 
_struct_ref.pdbx_align_begin           50 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
_database_PDB_rev.num             ? 
_database_PDB_rev.date            ? 
_database_PDB_rev.date_original   2011-08-21 
_database_PDB_rev.mod_type        ? 
_database_PDB_rev.replaces        ? 
_database_PDB_rev.status          ? 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              ? 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 19 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             C6ZJQ2 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  50 
_struct_ref_seq.db_align_end                  68 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       1 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       19 
# 
_entry.id   SMS21015 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
_pdbx_prerelease_seq.entity_id             1 
_pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code   DCPPHPVPGMHKCVCLKTC 
# 
_atom_sites.entry_id                    SMS21015 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'Solution structure of a novel conotoxin with a distinctive loop spacing pattern' 
_citation.journal_abbrev            'To be Published' 
_citation.journal_volume            ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      ? 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   ? 
_citation.journal_id_ISSN           ? 
_citation.journal_id_CSD            0353 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Zhang, B.' 1 
primary 'Huang, F.' 2 
primary 'Du, W.'    3 
# 
_database_2.database_id     BMRB 
_database_2.database_code   SMS21015 
# 
_entity.id                         1 
_entity.type                       polymer 
_entity.src_method                 syn 
_entity.pdbx_description           'Alpha-conotoxin Pu14.1' 
_entity.formula_weight             2069.556 
_entity.pdbx_number_of_molecules   1 
_entity.details                    ? 
# 
_entity_name_com.entity_id   1 
_entity_name_com.name        pu14a 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  ASP n 
1 2  CYS n 
1 3  PRO n 
1 4  PRO n 
1 5  HIS n 
1 6  PRO n 
1 7  VAL n 
1 8  PRO n 
1 9  GLY n 
1 10 MET n 
1 11 HIS n 
1 12 LYS n 
1 13 CYS n 
1 14 VAL n 
1 15 CYS n 
1 16 LEU n 
1 17 LYS n 
1 18 THR n 
1 19 CYS n 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           polypeptide(L) 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       DCPPHPVPGMHKCVCLKTC 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   DCPPHPVPGMHKCVCLKTC 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  ASP 1  1  1  ASP ASP A . n 
A 1 2  CYS 2  2  2  CYS CYS A . n 
A 1 3  PRO 3  3  3  PRO PRO A . n 
A 1 4  PRO 4  4  4  PRO PRO A . n 
A 1 5  HIS 5  5  5  HIS HIS A . n 
A 1 6  PRO 6  6  6  PRO PRO A . n 
A 1 7  VAL 7  7  7  VAL VAL A . n 
A 1 8  PRO 8  8  8  PRO PRO A . n 
A 1 9  GLY 9  9  9  GLY GLY A . n 
A 1 10 MET 10 10 10 MET MET A . n 
A 1 11 HIS 11 11 11 HIS HIS A . n 
A 1 12 LYS 12 12 12 LYS LYS A . n 
A 1 13 CYS 13 13 13 CYS CYS A . n 
A 1 14 VAL 14 14 14 VAL VAL A . n 
A 1 15 CYS 15 15 15 CYS CYS A . n 
A 1 16 LEU 16 16 16 LEU LEU A . n 
A 1 17 LYS 17 17 17 LYS LYS A . n 
A 1 18 THR 18 18 18 THR THR A . n 
A 1 19 CYS 19 19 19 CYS CYS A . n 
# 
_pdbx_entity_src_syn.entity_id              1 
_pdbx_entity_src_syn.organism_scientific    'Conus pulicarius' 
_pdbx_entity_src_syn.organism_common_name   'Flea-bite cone' 
_pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id       93154 
_pdbx_entity_src_syn.details                ? 
# 
_struct.entry_id                  SMS21015 
_struct.title                     'Solution structure of conotoxin pu14a' 
_struct.pdbx_descriptor           'Alpha-conotoxin Pu14.1' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_asym.id                            A 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag   N 
_struct_asym.pdbx_modified                 N 
_struct_asym.entity_id                     1 
_struct_asym.details                       ? 
# 
_struct_conf.conf_type_id            HELX_P 
_struct_conf.id                      HELX_P1 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id       1 
_struct_conf.beg_label_comp_id       CYS 
_struct_conf.beg_label_asym_id       A 
_struct_conf.beg_label_seq_id        13 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code   ? 
_struct_conf.end_label_comp_id       LYS 
_struct_conf.end_label_asym_id       A 
_struct_conf.end_label_seq_id        17 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code   ? 
_struct_conf.beg_auth_comp_id        CYS 
_struct_conf.beg_auth_asym_id        A 
_struct_conf.beg_auth_seq_id         13 
_struct_conf.end_auth_comp_id        LYS 
_struct_conf.end_auth_asym_id        A 
_struct_conf.end_auth_seq_id         17 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class    5 
_struct_conf.details                 ? 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length   5 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
disulf1 disulf ? A CYS 2  SG ? ? ? 1_555 A CYS 15 SG ? ? A CYS 2  A CYS 15 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.977 
disulf2 disulf ? A CYS 13 SG ? ? ? 1_555 A CYS 19 SG ? ? A CYS 13 A CYS 19 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.967 
# 
_struct_conn_type.id          disulf 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
H 
S 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1   1  CYS A 2  ? 64.49   153.76  
2   1  VAL A 7  ? -112.80 76.58   
3   1  MET A 10 ? -54.39  -74.84  
4   1  CYS A 13 ? -93.71  35.21   
5   1  LEU A 16 ? -155.34 62.84   
6   1  THR A 18 ? -80.94  31.60   
7   2  VAL A 7  ? -112.75 76.97   
8   2  MET A 10 ? -54.74  -74.95  
9   2  CYS A 13 ? -93.78  35.08   
10  2  LEU A 16 ? -155.36 62.88   
11  2  THR A 18 ? -80.97  31.53   
12  3  VAL A 7  ? -112.80 76.68   
13  3  MET A 10 ? -52.00  -75.11  
14  3  CYS A 13 ? -93.73  35.08   
15  3  LEU A 16 ? -155.18 62.95   
16  3  THR A 18 ? -81.04  31.61   
17  4  PRO A 6  ? -69.73  -170.88 
18  4  VAL A 7  ? 51.01   77.38   
19  4  PRO A 8  ? -69.79  -171.02 
20  4  MET A 10 ? -54.53  -74.77  
21  4  CYS A 13 ? -93.84  34.97   
22  4  LEU A 16 ? -155.29 62.77   
23  4  THR A 18 ? -80.88  31.53   
24  5  PRO A 6  ? -69.77  -170.89 
25  5  VAL A 7  ? 51.08   77.46   
26  5  PRO A 8  ? -69.78  -170.98 
27  5  MET A 10 ? -55.30  -74.76  
28  5  CYS A 13 ? -93.78  35.02   
29  5  LEU A 16 ? -155.37 62.81   
30  5  THR A 18 ? -80.96  31.64   
31  6  VAL A 7  ? -112.75 76.80   
32  6  HIS A 11 ? 51.91   82.35   
33  6  CYS A 13 ? -93.84  34.99   
34  6  LEU A 16 ? -155.26 62.81   
35  6  THR A 18 ? -80.88  31.60   
36  7  CYS A 2  ? 64.36   153.95  
37  7  PRO A 6  ? -69.86  -170.84 
38  7  VAL A 7  ? 51.00   77.48   
39  7  PRO A 8  ? -69.78  -170.88 
40  7  MET A 10 ? -53.39  -74.78  
41  7  CYS A 13 ? -93.72  35.14   
42  7  LEU A 16 ? -155.34 62.77   
43  7  THR A 18 ? -80.87  31.53   
44  8  CYS A 2  ? 64.40   153.92  
45  8  PRO A 6  ? -69.80  -170.87 
46  8  VAL A 7  ? 50.97   77.58   
47  8  PRO A 8  ? -69.81  -170.96 
48  8  MET A 10 ? -54.56  -74.71  
49  8  CYS A 13 ? -93.85  35.03   
50  8  LEU A 16 ? -155.33 62.80   
51  8  THR A 18 ? -80.89  31.55   
52  9  VAL A 7  ? -112.84 76.73   
53  9  HIS A 11 ? 51.85   82.39   
54  9  CYS A 13 ? -93.92  34.86   
55  9  LEU A 16 ? -155.33 62.89   
56  9  THR A 18 ? -80.88  31.56   
57  10 VAL A 7  ? -111.93 77.94   
58  10 PRO A 8  ? -69.77  -170.40 
59  10 MET A 10 ? -62.55  -75.13  
60  10 CYS A 13 ? -94.18  33.89   
61  10 LEU A 16 ? -155.36 62.65   
62  10 THR A 18 ? -80.89  31.75   
63  11 VAL A 7  ? -112.01 77.97   
64  11 PRO A 8  ? -69.84  -170.43 
65  11 MET A 10 ? -61.82  -75.15  
66  11 CYS A 13 ? -94.25  33.79   
67  11 LEU A 16 ? -155.36 62.75   
68  11 THR A 18 ? -80.83  31.64   
69  12 VAL A 7  ? -112.00 77.95   
70  12 PRO A 8  ? -69.76  -170.52 
71  12 MET A 10 ? -61.67  -75.16  
72  12 CYS A 13 ? -94.21  33.66   
73  12 LEU A 16 ? -155.35 62.71   
74  12 THR A 18 ? -80.83  31.69   
75  13 VAL A 7  ? -111.91 78.11   
76  13 PRO A 8  ? -69.75  -170.39 
77  13 MET A 10 ? -62.38  -75.15  
78  13 CYS A 13 ? -94.22  33.73   
79  13 LEU A 16 ? -155.37 62.76   
80  13 THR A 18 ? -80.90  31.72   
81  14 CYS A 2  ? 64.35   153.91  
82  14 VAL A 7  ? -111.93 77.94   
83  14 PRO A 8  ? -69.73  -170.41 
84  14 MET A 10 ? -62.65  -75.15  
85  14 CYS A 13 ? -94.16  33.85   
86  14 LEU A 16 ? -155.38 62.73   
87  14 THR A 18 ? -80.87  31.74   
88  15 PRO A 6  ? -69.75  79.29   
89  15 VAL A 7  ? -150.20 77.08   
90  15 PRO A 8  ? -69.81  -170.93 
91  15 CYS A 13 ? -93.64  34.58   
92  15 LEU A 16 ? -155.32 62.75   
93  15 THR A 18 ? -80.89  31.66   
94  16 PRO A 6  ? -69.78  79.27   
95  16 VAL A 7  ? -150.18 77.03   
96  16 PRO A 8  ? -69.74  -170.94 
97  16 CYS A 13 ? -93.69  34.53   
98  16 LEU A 16 ? -155.35 62.71   
99  16 THR A 18 ? -80.95  31.63   
100 17 PRO A 6  ? -69.77  79.35   
101 17 VAL A 7  ? -150.19 77.05   
102 17 PRO A 8  ? -69.72  -170.89 
103 17 CYS A 13 ? -93.68  34.52   
104 17 LEU A 16 ? -155.32 62.68   
105 17 THR A 18 ? -80.87  31.62   
106 18 PRO A 6  ? -69.74  79.33   
107 18 VAL A 7  ? -150.21 77.03   
108 18 PRO A 8  ? -69.74  -170.94 
109 18 CYS A 13 ? -93.67  34.56   
110 18 LEU A 16 ? -155.33 62.67   
111 18 THR A 18 ? -80.90  31.61   
112 19 VAL A 7  ? -111.95 77.98   
113 19 PRO A 8  ? -69.80  -170.22 
114 19 MET A 10 ? -64.34  -75.21  
115 19 CYS A 13 ? -94.34  33.55   
116 19 LEU A 16 ? -155.38 62.67   
117 19 THR A 18 ? -80.86  31.73   
118 20 CYS A 2  ? 64.38   153.92  
119 20 PRO A 6  ? -69.71  79.26   
120 20 VAL A 7  ? -150.19 76.98   
121 20 PRO A 8  ? -69.74  -171.20 
122 20 CYS A 13 ? -93.69  34.52   
123 20 LEU A 16 ? -155.34 62.71   
124 20 THR A 18 ? -80.83  31.59   
# 
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id   ?
_pdbx_struct_assembly_prop.type      ?
_pdbx_struct_assembly_prop.value     ?
_pdbx_struct_assembly_prop.details   ?
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM 1    N N    . ASP A 1 1  ? 1.328   0.000  0.000   1.00 4.00  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    1  
ATOM 2    C CA   . ASP A 1 1  ? 2.093   -0.001 -1.242  1.00 0.02  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   1  
ATOM 3    C C    . ASP A 1 1  ? 2.148   1.398  -1.847  1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    1  
ATOM 4    O O    . ASP A 1 1  ? 3.205   1.857  -2.281  1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    1  
ATOM 5    C CB   . ASP A 1 1  ? 1.478   -0.980 -2.243  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   1  
ATOM 6    C CG   . ASP A 1 1  ? -0.037  -0.989 -2.188  1.00 63.45 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   1  
ATOM 7    O OD1  . ASP A 1 1  ? -0.596  -1.720 -1.343  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  1  
ATOM 8    O OD2  . ASP A 1 1  ? -0.663  -0.266 -2.990  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  1  
ATOM 9    H H1   . ASP A 1 1  ? 1.806   0.000  0.856   1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   1  
ATOM 10   H HA   . ASP A 1 1  ? 3.098   -0.320 -1.012  1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   1  
ATOM 11   H HB2  . ASP A 1 1  ? 1.782   -0.701 -3.242  1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  1  
ATOM 12   H HB3  . ASP A 1 1  ? 1.835   -1.976 -2.028  1.00 70.40 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  1  
ATOM 13   N N    . CYS A 1 2  ? 1.002   2.071  -1.875  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    1  
ATOM 14   C CA   . CYS A 1 2  ? 0.918   3.417  -2.428  1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   1  
ATOM 15   C C    . CYS A 1 2  ? 1.226   3.411  -3.923  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    1  
ATOM 16   O O    . CYS A 1 2  ? 1.937   2.543  -4.432  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    1  
ATOM 17   C CB   . CYS A 1 2  ? 1.886   4.352  -1.700  1.00 64.52 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   1  
ATOM 18   S SG   . CYS A 1 2  ? 1.870   4.174  0.113   1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   1  
ATOM 19   H H    . CYS A 1 2  ? 0.192   1.651  -1.513  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    1  
ATOM 20   H HA   . CYS A 1 2  ? -0.090  3.773  -2.283  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   1  
ATOM 21   H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.892   4.151  -2.040  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  1  
ATOM 22   H HB3  . CYS A 1 2  ? 1.631   5.375  -1.934  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  1  
ATOM 23   N N    . PRO A 1 3  ? 0.680   4.401  -4.643  1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    1  
ATOM 24   C CA   . PRO A 1 3  ? 0.883   4.533  -6.089  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   1  
ATOM 25   C C    . PRO A 1 3  ? 2.312   4.933  -6.440  1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    1  
ATOM 26   O O    . PRO A 1 3  ? 3.097   5.340  -5.582  1.00 70.33 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    1  
ATOM 27   C CB   . PRO A 1 3  ? -0.095  5.642  -6.485  1.00 70.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   1  
ATOM 28   C CG   . PRO A 1 3  ? -0.282  6.443  -5.243  1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   1  
ATOM 29   C CD   . PRO A 1 3  ? -0.177  5.469  -4.102  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   1  
ATOM 30   H HA   . PRO A 1 3  ? 0.628   3.622  -6.610  1.00 71.03 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   1  
ATOM 31   H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.333   6.237  -7.280  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  1  
ATOM 32   H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.025  5.205  -6.817  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  1  
ATOM 33   H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.491   7.192  -5.170  1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  1  
ATOM 34   H HG3  . PRO A 1 3  ? -1.257  6.908  -5.250  1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  1  
ATOM 35   H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.286   5.939  -3.247  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  1  
ATOM 36   H HD3  . PRO A 1 3  ? -1.152  5.085  -3.843  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  1  
ATOM 37   N N    . PRO A 1 4  ? 2.661   4.818  -7.730  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    1  
ATOM 38   C CA   . PRO A 1 4  ? 3.997   5.164  -8.223  1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   1  
ATOM 39   C C    . PRO A 1 4  ? 4.257   6.666  -8.186  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    1  
ATOM 40   O O    . PRO A 1 4  ? 5.296   7.114  -7.699  1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    1  
ATOM 41   C CB   . PRO A 1 4  ? 3.983   4.659  -9.668  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   1  
ATOM 42   C CG   . PRO A 1 4  ? 2.545   4.664  -10.058 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   1  
ATOM 43   C CD   . PRO A 1 4  ? 1.776   4.340  -8.806  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   1  
ATOM 44   H HA   . PRO A 1 4  ? 4.770   4.652  -7.669  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   1  
ATOM 45   H HB2  . PRO A 1 4  ? 4.564   5.325  -10.290 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  1  
ATOM 46   H HB3  . PRO A 1 4  ? 4.400   3.664  -9.710  1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  1  
ATOM 47   H HG2  . PRO A 1 4  ? 2.268   5.639  -10.427 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  1  
ATOM 48   H HG3  . PRO A 1 4  ? 2.367   3.911  -10.811 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  1  
ATOM 49   H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.835   4.869  -8.795  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  1  
ATOM 50   H HD3  . PRO A 1 4  ? 1.614   3.276  -8.728  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  1  
ATOM 51   N N    . HIS A 1 5  ? 3.308   7.440  -8.704  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    1  
ATOM 52   C CA   . HIS A 1 5  ? 3.435   8.892  -8.729  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   1  
ATOM 53   C C    . HIS A 1 5  ? 2.376   9.545  -7.845  1.00 3.42  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    1  
ATOM 54   O O    . HIS A 1 5  ? 1.327   8.967  -7.560  1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    1  
ATOM 55   C CB   . HIS A 1 5  ? 3.311   9.412  -10.161 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   1  
ATOM 56   C CG   . HIS A 1 5  ? 2.208   8.764  -10.940 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   1  
ATOM 57   N ND1  . HIS A 1 5  ? 0.877   9.077  -10.762 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  1  
ATOM 58   C CD2  . HIS A 1 5  ? 2.244   7.816  -11.906 1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  1  
ATOM 59   C CE1  . HIS A 1 5  ? 0.142   8.349  -11.584 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  1  
ATOM 60   N NE2  . HIS A 1 5  ? 0.948   7.576  -12.289 1.00 73.30 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  1  
ATOM 61   H H    . HIS A 1 5  ? 2.503   7.023  -9.077  1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    1  
ATOM 62   H HA   . HIS A 1 5  ? 4.412   9.147  -8.346  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   1  
ATOM 63   H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.119   10.474 -10.136 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  1  
ATOM 64   H HB3  . HIS A 1 5  ? 4.239   9.230  -10.685 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  1  
ATOM 65   H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.523   9.734  -10.128 1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  1  
ATOM 66   H HD2  . HIS A 1 5  ? 3.129   7.337  -12.301 1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  1  
ATOM 67   H HE1  . HIS A 1 5  ? -0.934  8.381  -11.666 1.00 71.50 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  1  
ATOM 68   N N    . PRO A 1 6  ? 2.656   10.779 -7.399  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    1  
ATOM 69   C CA   . PRO A 1 6  ? 1.740   11.537 -6.541  1.00 3.01  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   1  
ATOM 70   C C    . PRO A 1 6  ? 0.486   11.984 -7.284  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    1  
ATOM 71   O O    . PRO A 1 6  ? 0.566   12.544 -8.377  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    1  
ATOM 72   C CB   . PRO A 1 6  ? 2.572   12.751 -6.119  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   1  
ATOM 73   C CG   . PRO A 1 6  ? 3.579   12.916 -7.205  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   1  
ATOM 74   C CD   . PRO A 1 6  ? 3.887   11.529 -7.698  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   1  
ATOM 75   H HA   . PRO A 1 6  ? 1.457   10.971 -5.666  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   1  
ATOM 76   H HB2  . PRO A 1 6  ? 1.933   13.618 -6.037  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  1  
ATOM 77   H HB3  . PRO A 1 6  ? 3.046   12.554 -5.169  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  1  
ATOM 78   H HG2  . PRO A 1 6  ? 3.164   13.514 -8.002  1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  1  
ATOM 79   H HG3  . PRO A 1 6  ? 4.471   13.380 -6.810  1.00 72.25 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  1  
ATOM 80   H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.082   11.542 -8.760  1.00 65.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  1  
ATOM 81   H HD3  . PRO A 1 6  ? 4.729   11.117 -7.163  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  1  
ATOM 82   N N    . VAL A 1 7  ? -0.673  11.732 -6.683  1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    1  
ATOM 83   C CA   . VAL A 1 7  ? -1.945  12.110 -7.287  1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   1  
ATOM 84   C C    . VAL A 1 7  ? -2.634  13.205 -6.480  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    1  
ATOM 85   O O    . VAL A 1 7  ? -3.585  12.959 -5.739  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    1  
ATOM 86   C CB   . VAL A 1 7  ? -2.892  10.901 -7.404  1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   1  
ATOM 87   C CG1  . VAL A 1 7  ? -4.210  11.314 -8.042  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  1  
ATOM 88   C CG2  . VAL A 1 7  ? -2.233  9.784  -8.198  1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  1  
ATOM 89   H H    . VAL A 1 7  ? -0.673  11.283 -5.812  1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    1  
ATOM 90   H HA   . VAL A 1 7  ? -1.745  12.482 -8.282  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   1  
ATOM 91   H HB   . VAL A 1 7  ? -3.099  10.534 -6.410  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   1  
ATOM 92   H HG11 . VAL A 1 7  ? -5.018  11.127 -7.351  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 1  
ATOM 93   H HG12 . VAL A 1 7  ? -4.178  12.366 -8.285  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 1  
ATOM 94   H HG13 . VAL A 1 7  ? -4.368  10.741 -8.944  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 1  
ATOM 95   H HG21 . VAL A 1 7  ? -1.572  10.209 -8.938  1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 1  
ATOM 96   H HG22 . VAL A 1 7  ? -1.668  9.153  -7.529  1.00 65.51 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 1  
ATOM 97   H HG23 . VAL A 1 7  ? -2.993  9.195  -8.691  1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 1  
ATOM 98   N N    . PRO A 1 8  ? -2.143  14.445 -6.625  1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    1  
ATOM 99   C CA   . PRO A 1 8  ? -2.697  15.603 -5.918  1.00 4.12  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   1  
ATOM 100  C C    . PRO A 1 8  ? -4.082  15.986 -6.428  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    1  
ATOM 101  O O    . PRO A 1 8  ? -4.380  15.841 -7.612  1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    1  
ATOM 102  C CB   . PRO A 1 8  ? -1.690  16.716 -6.218  1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   1  
ATOM 103  C CG   . PRO A 1 8  ? -1.052  16.314 -7.503  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   1  
ATOM 104  C CD   . PRO A 1 8  ? -1.010  14.811 -7.492  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   1  
ATOM 105  H HA   . PRO A 1 8  ? -2.741  15.433 -4.852  1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   1  
ATOM 106  H HB2  . PRO A 1 8  ? -2.210  17.659 -6.312  1.00 4.51  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  1  
ATOM 107  H HB3  . PRO A 1 8  ? -0.965  16.776 -5.420  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  1  
ATOM 108  H HG2  . PRO A 1 8  ? -1.645  16.667 -8.333  1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  1  
ATOM 109  H HG3  . PRO A 1 8  ? -0.051  16.716 -7.557  1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  1  
ATOM 110  H HD2  . PRO A 1 8  ? -1.147  14.422 -8.490  1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  1  
ATOM 111  H HD3  . PRO A 1 8  ? -0.077  14.463 -7.073  1.00 72.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  1  
ATOM 112  N N    . GLY A 1 9  ? -4.925  16.477 -5.525  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    1  
ATOM 113  C CA   . GLY A 1 9  ? -6.269  16.873 -5.903  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   1  
ATOM 114  C C    . GLY A 1 9  ? -7.313  16.408 -4.907  1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    1  
ATOM 115  O O    . GLY A 1 9  ? -7.426  16.961 -3.813  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    1  
ATOM 116  H H    . GLY A 1 9  ? -4.633  16.570 -4.594  1.00 3.03  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    1  
ATOM 117  H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.308  17.950 -5.974  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  1  
ATOM 118  H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.498  16.450 -6.870  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  1  
ATOM 119  N N    . MET A 1 10 ? -8.078  15.390 -5.286  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    1  
ATOM 120  C CA   . MET A 1 10 ? -9.118  14.852 -4.417  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   1  
ATOM 121  C C    . MET A 1 10 ? -8.545  14.466 -3.057  1.00 72.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    1  
ATOM 122  O O    . MET A 1 10 ? -8.754  15.163 -2.064  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    1  
ATOM 123  C CB   . MET A 1 10 ? -9.779  13.635 -5.069  1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   1  
ATOM 124  C CG   . MET A 1 10 ? -11.025 13.976 -5.869  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   1  
ATOM 125  S SD   . MET A 1 10 ? -12.441 12.954 -5.419  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   1  
ATOM 126  C CE   . MET A 1 10 ? -13.351 12.938 -6.961  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   1  
ATOM 127  H H    . MET A 1 10 ? -7.940  14.990 -6.170  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    1  
ATOM 128  H HA   . MET A 1 10 ? -9.863  15.621 -4.276  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   1  
ATOM 129  H HB2  . MET A 1 10 ? -9.067  13.168 -5.734  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  1  
ATOM 130  H HB3  . MET A 1 10 ? -10.054 12.932 -4.297  1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  1  
ATOM 131  H HG2  . MET A 1 10 ? -11.278 15.012 -5.693  1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  1  
ATOM 132  H HG3  . MET A 1 10 ? -10.814 13.833 -6.918  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  1  
ATOM 133  H HE1  . MET A 1 10 ? -13.321 13.922 -7.406  1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  1  
ATOM 134  H HE2  . MET A 1 10 ? -12.904 12.223 -7.636  1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  1  
ATOM 135  H HE3  . MET A 1 10 ? -14.377 12.659 -6.770  1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  1  
ATOM 136  N N    . HIS A 1 11 ? -7.822  13.351 -3.019  1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    1  
ATOM 137  C CA   . HIS A 1 11 ? -7.219  12.872 -1.781  1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   1  
ATOM 138  C C    . HIS A 1 11 ? -5.886  12.182 -2.057  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    1  
ATOM 139  O O    . HIS A 1 11 ? -5.835  10.971 -2.271  1.00 5.04  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    1  
ATOM 140  C CB   . HIS A 1 11 ? -8.167  11.909 -1.066  1.00 4.04  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   1  
ATOM 141  C CG   . HIS A 1 11 ? -9.579  12.403 -0.991  1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   1  
ATOM 142  N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.986  13.390 -0.119  1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  1  
ATOM 143  C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.681 12.041 -1.688  1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  1  
ATOM 144  C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.278 13.613 -0.282  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  1  
ATOM 145  N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.723 12.807 -1.229  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  1  
ATOM 146  H H    . HIS A 1 11 ? -7.692  12.838 -3.844  1.00 64.01 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    1  
ATOM 147  H HA   . HIS A 1 11 ? -7.042  13.727 -1.146  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   1  
ATOM 148  H HB2  . HIS A 1 11 ? -8.173  10.965 -1.590  1.00 50.03 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  1  
ATOM 149  H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.816  11.752 -0.056  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  1  
ATOM 150  H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.413  13.857 0.525   1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  1  
ATOM 151  H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.732 11.288 -2.463  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  1  
ATOM 152  H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.869 14.332 0.266   1.00 72.54 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  1  
ATOM 153  N N    . LYS A 1 12 ? -4.810  12.961 -2.051  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    1  
ATOM 154  C CA   . LYS A 1 12 ? -3.476  12.427 -2.300  1.00 75.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   1  
ATOM 155  C C    . LYS A 1 12 ? -3.031  11.521 -1.157  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    1  
ATOM 156  O O    . LYS A 1 12 ? -2.046  10.792 -1.276  1.00 72.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    1  
ATOM 157  C CB   . LYS A 1 12 ? -2.473  13.568 -2.482  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   1  
ATOM 158  C CG   . LYS A 1 12 ? -1.098  13.103 -2.929  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   1  
ATOM 159  C CD   . LYS A 1 12 ? -0.105  13.112 -1.778  1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   1  
ATOM 160  C CE   . LYS A 1 12 ? 1.258   12.595 -2.213  1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   1  
ATOM 161  N NZ   . LYS A 1 12 ? 2.356   13.152 -1.377  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   1  
ATOM 162  H H    . LYS A 1 12 ? -4.915  13.920 -1.874  1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    1  
ATOM 163  H HA   . LYS A 1 12 ? -3.516  11.846 -3.209  1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   1  
ATOM 164  H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.856  14.254 -3.223  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  1  
ATOM 165  H HB3  . LYS A 1 12 ? -2.365  14.089 -1.542  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  1  
ATOM 166  H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.175  12.097 -3.315  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  1  
ATOM 167  H HG3  . LYS A 1 12 ? -0.740  13.762 -3.706  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  1  
ATOM 168  H HD2  . LYS A 1 12 ? 0.005   14.123 -1.417  1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  1  
ATOM 169  H HD3  . LYS A 1 12 ? -0.482  12.483 -0.984  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  1  
ATOM 170  H HE2  . LYS A 1 12 ? 1.263   11.519 -2.130  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  1  
ATOM 171  H HE3  . LYS A 1 12 ? 1.422   12.876 -3.243  1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  1  
ATOM 172  H HZ1  . LYS A 1 12 ? 3.009   13.706 -1.966  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  1  
ATOM 173  H HZ2  . LYS A 1 12 ? 2.885   12.381 -0.922  1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  1  
ATOM 174  H HZ3  . LYS A 1 12 ? 1.964   13.770 -0.638  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  1  
ATOM 175  N N    . CYS A 1 13 ? -3.763  11.571 -0.049  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    1  
ATOM 176  C CA   . CYS A 1 13 ? -3.445  10.754 1.116   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   1  
ATOM 177  C C    . CYS A 1 13 ? -4.229  9.446  1.094   1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    1  
ATOM 178  O O    . CYS A 1 13 ? -4.635  8.934  2.138   1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    1  
ATOM 179  C CB   . CYS A 1 13 ? -3.751  11.523 2.403   1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   1  
ATOM 180  S SG   . CYS A 1 13 ? -2.544  12.831 2.793   1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   1  
ATOM 181  H H    . CYS A 1 13 ? -4.537  12.172 -0.014  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    1  
ATOM 182  H HA   . CYS A 1 13 ? -2.390  10.528 1.085   1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   1  
ATOM 183  H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.721  11.990 2.312   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  1  
ATOM 184  H HB3  . CYS A 1 13 ? -3.767  10.831 3.232   1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  1  
ATOM 185  N N    . VAL A 1 14 ? -4.439  8.908  -0.104  1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    1  
ATOM 186  C CA   . VAL A 1 14 ? -5.173  7.658  -0.263  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   1  
ATOM 187  C C    . VAL A 1 14 ? -4.467  6.511  0.451   1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    1  
ATOM 188  O O    . VAL A 1 14 ? -5.101  5.704  1.131   1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    1  
ATOM 189  C CB   . VAL A 1 14 ? -5.346  7.295  -1.749  1.00 71.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   1  
ATOM 190  C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.998  7.270  -2.454  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  1  
ATOM 191  C CG2  . VAL A 1 14 ? -6.055  5.956  -1.891  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  1  
ATOM 192  H H    . VAL A 1 14 ? -4.091  9.362  -0.899  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    1  
ATOM 193  H HA   . VAL A 1 14 ? -6.154  7.790  0.171   1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   1  
ATOM 194  H HB   . VAL A 1 14 ? -5.957  8.053  -2.216  1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   1  
ATOM 195  H HG11 . VAL A 1 14 ? -4.117  7.616  -3.470  1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 1  
ATOM 196  H HG12 . VAL A 1 14 ? -3.306  7.914  -1.931  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 1  
ATOM 197  H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.615  6.260  -2.461  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 1  
ATOM 198  H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.468  5.185  -1.415  1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 1  
ATOM 199  H HG22 . VAL A 1 14 ? -7.026  6.013  -1.421  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 1  
ATOM 200  H HG23 . VAL A 1 14 ? -6.176  5.721  -2.939  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 1  
ATOM 201  N N    . CYS A 1 15 ? -3.149  6.445  0.292   1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    1  
ATOM 202  C CA   . CYS A 1 15 ? -2.354  5.397  0.921   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   1  
ATOM 203  C C    . CYS A 1 15 ? -2.281  5.602  2.432   1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    1  
ATOM 204  O O    . CYS A 1 15 ? -1.777  4.748  3.162   1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    1  
ATOM 205  C CB   . CYS A 1 15 ? -0.944  5.373  0.330   1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   1  
ATOM 206  S SG   . CYS A 1 15 ? 0.036   3.912  0.802   1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   1  
ATOM 207  H H    . CYS A 1 15 ? -2.699  7.118  -0.262  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    1  
ATOM 208  H HA   . CYS A 1 15 ? -2.835  4.451  0.722   1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   1  
ATOM 209  H HB2  . CYS A 1 15 ? -1.013  5.387  -0.748  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  1  
ATOM 210  H HB3  . CYS A 1 15 ? -0.408  6.250  0.662   1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  1  
ATOM 211  N N    . LEU A 1 16 ? -2.788  6.740  2.894   1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    1  
ATOM 212  C CA   . LEU A 1 16 ? -2.781  7.058  4.317   1.00 2.52  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   1  
ATOM 213  C C    . LEU A 1 16 ? -3.893  8.044  4.660   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    1  
ATOM 214  O O    . LEU A 1 16 ? -3.632  9.163  5.104   1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    1  
ATOM 215  C CB   . LEU A 1 16 ? -1.425  7.640  4.723   1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   1  
ATOM 216  C CG   . LEU A 1 16 ? -1.009  8.930  4.016   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   1  
ATOM 217  C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.214  9.822  4.957   1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  1  
ATOM 218  C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.201  8.616  2.765   1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  1  
ATOM 219  H H    . LEU A 1 16 ? -3.176  7.382  2.263   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    1  
ATOM 220  H HA   . LEU A 1 16 ? -2.948  6.142  4.862   1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   1  
ATOM 221  H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.455  7.839  5.783   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  1  
ATOM 222  H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.672  6.892  4.520   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  1  
ATOM 223  H HG   . LEU A 1 16 ? -1.897  9.470  3.715   1.00 4.44  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   1  
ATOM 224  H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.585   9.251  5.405   1.00 74.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 1  
ATOM 225  H HD12 . LEU A 1 16 ? -0.865  10.199 5.732   1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 1  
ATOM 226  H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.202   10.650 4.402   1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 1  
ATOM 227  H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.488   7.812  2.975   1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 1  
ATOM 228  H HD22 . LEU A 1 16 ? 0.351   9.495  2.464   1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 1  
ATOM 229  H HD23 . LEU A 1 16 ? -0.870  8.321  1.970   1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 1  
ATOM 230  N N    . LYS A 1 17 ? -5.136  7.621  4.454   1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    1  
ATOM 231  C CA   . LYS A 1 17 ? -6.289  8.464  4.744   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   1  
ATOM 232  C C    . LYS A 1 17 ? -6.151  9.124  6.113   1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    1  
ATOM 233  O O    . LYS A 1 17 ? -6.726  10.183 6.364   1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    1  
ATOM 234  C CB   . LYS A 1 17 ? -7.577  7.638  4.692   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   1  
ATOM 235  C CG   . LYS A 1 17 ? -7.589  6.469  5.661   1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   1  
ATOM 236  C CD   . LYS A 1 17 ? -7.786  5.147  4.938   1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   1  
ATOM 237  C CE   . LYS A 1 17 ? -8.625  4.182  5.761   1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   1  
ATOM 238  N NZ   . LYS A 1 17 ? -9.421  3.265  4.899   1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   1  
ATOM 239  H H    . LYS A 1 17 ? -5.280  6.719  4.098   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    1  
ATOM 240  H HA   . LYS A 1 17 ? -6.335  9.235  3.990   1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   1  
ATOM 241  H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.412  8.281  4.925   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  1  
ATOM 242  H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.700  7.250  3.691   1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  1  
ATOM 243  H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.647  6.441  6.189   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  1  
ATOM 244  H HG3  . LYS A 1 17 ? -8.396  6.607  6.367   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  1  
ATOM 245  H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.287  5.331  3.999   1.00 3.45  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  1  
ATOM 246  H HD3  . LYS A 1 17 ? -6.819  4.701  4.752   1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  1  
ATOM 247  H HE2  . LYS A 1 17 ? -7.968  3.596  6.385   1.00 70.30 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  1  
ATOM 248  H HE3  . LYS A 1 17 ? -9.299  4.752  6.384   1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  1  
ATOM 249  H HZ1  . LYS A 1 17 ? -9.774  3.775  4.065   1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  1  
ATOM 250  H HZ2  . LYS A 1 17 ? -10.232 2.888  5.431   1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  1  
ATOM 251  H HZ3  . LYS A 1 17 ? -8.830  2.470  4.582   1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  1  
ATOM 252  N N    . THR A 1 18 ? -5.384  8.491  6.995   1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    1  
ATOM 253  C CA   . THR A 1 18 ? -5.170  9.016  8.337   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   1  
ATOM 254  C C    . THR A 1 18 ? -4.103  10.105 8.338   1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    1  
ATOM 255  O O    . THR A 1 18 ? -3.374  10.273 9.316   1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    1  
ATOM 256  C CB   . THR A 1 18 ? -4.751  7.902  9.316   1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   1  
ATOM 257  O OG1  . THR A 1 18 ? -4.822  8.382  10.663  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  1  
ATOM 258  C CG2  . THR A 1 18 ? -3.338  7.423  9.017   1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  1  
ATOM 259  H H    . THR A 1 18 ? -4.953  7.650  6.735   1.00 65.10 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    1  
ATOM 260  H HA   . THR A 1 18 ? -6.102  9.438  8.683   1.00 72.10 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   1  
ATOM 261  H HB   . THR A 1 18 ? -5.430  7.069  9.201   1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   1  
ATOM 262  H HG1  . THR A 1 18 ? -5.156  7.685  11.234  1.00 74.04 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  1  
ATOM 263  H HG21 . THR A 1 18 ? -2.662  7.811  9.763   1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 1  
ATOM 264  H HG22 . THR A 1 18 ? -3.038  7.774  8.041   1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 1  
ATOM 265  H HG23 . THR A 1 18 ? -3.314  6.343  9.035   1.00 5.24  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 1  
ATOM 266  N N    . CYS A 1 19 ? -4.018  10.844 7.237   1.00 63.51 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    1  
ATOM 267  C CA   . CYS A 1 19 ? -3.040  11.918 7.110   1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   1  
ATOM 268  C C    . CYS A 1 19 ? -3.080  12.836 8.328   1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    1  
ATOM 269  O O    . CYS A 1 19 ? -2.157  13.618 8.558   1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    1  
ATOM 270  C CB   . CYS A 1 19 ? -3.304  12.727 5.839   1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   1  
ATOM 271  S SG   . CYS A 1 19 ? -1.919  12.725 4.655   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   1  
ATOM 272  H H    . CYS A 1 19 ? -4.627  10.662 6.490   1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    1  
ATOM 273  H HA   . CYS A 1 19 ? -2.061  11.469 7.044   1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   1  
ATOM 274  H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.167  12.319 5.334   1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  1  
ATOM 275  H HB3  . CYS A 1 19 ? -3.503  13.754 6.110   1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  1  
ATOM 276  N N    . ASP A 1 1  ? -0.742  -0.953 -1.082  1.00 75.22 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    2  
ATOM 277  C CA   . ASP A 1 1  ? 0.513   -0.358 -1.526  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   2  
ATOM 278  C C    . ASP A 1 1  ? 0.276   1.022  -2.132  1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    2  
ATOM 279  O O    . ASP A 1 1  ? -0.795  1.297  -2.676  1.00 4.15  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    2  
ATOM 280  C CB   . ASP A 1 1  ? 1.200   -1.266 -2.547  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   2  
ATOM 281  C CG   . ASP A 1 1  ? 1.200   -2.721 -2.120  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   2  
ATOM 282  O OD1  . ASP A 1 1  ? 0.216   -3.428 -2.423  1.00 4.32  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  2  
ATOM 283  O OD2  . ASP A 1 1  ? 2.183   -3.152 -1.482  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  2  
ATOM 284  H H1   . ASP A 1 1  ? -1.143  -1.675 -1.612  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   2  
ATOM 285  H HA   . ASP A 1 1  ? 1.153   -0.253 -0.663  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   2  
ATOM 286  H HB2  . ASP A 1 1  ? 0.684   -1.188 -3.493  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  2  
ATOM 287  H HB3  . ASP A 1 1  ? 2.224   -0.946 -2.672  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  2  
ATOM 288  N N    . CYS A 1 2  ? 1.280   1.886  -2.035  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    2  
ATOM 289  C CA   . CYS A 1 2  ? 1.182   3.238  -2.572  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   2  
ATOM 290  C C    . CYS A 1 2  ? 1.522   3.258  -4.059  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    2  
ATOM 291  O O    . CYS A 1 2  ? 2.261   2.413  -4.564  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    2  
ATOM 292  C CB   . CYS A 1 2  ? 2.115   4.181  -1.810  1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   2  
ATOM 293  S SG   . CYS A 1 2  ? 2.061   3.980  -0.001  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   2  
ATOM 294  H H    . CYS A 1 2  ? 2.109   1.608  -1.590  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    2  
ATOM 295  H HA   . CYS A 1 2  ? 0.164   3.572  -2.443  1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   2  
ATOM 296  H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.132   4.003  -2.129  1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  2  
ATOM 297  H HB3  . CYS A 1 2  ? 1.846   5.202  -2.036  1.00 70.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  2  
ATOM 298  N N    . PRO A 1 3  ? 0.971   4.247  -4.778  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    2  
ATOM 299  C CA   . PRO A 1 3  ? 1.202   4.403  -6.217  1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   2  
ATOM 300  C C    . PRO A 1 3  ? 2.630   4.838  -6.532  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    2  
ATOM 301  O O    . PRO A 1 3  ? 3.387   5.247  -5.652  1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    2  
ATOM 302  C CB   . PRO A 1 3  ? 0.209   5.496  -6.620  1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   2  
ATOM 303  C CG   . PRO A 1 3  ? -0.021  6.277  -5.372  1.00 72.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   2  
ATOM 304  C CD   . PRO A 1 3  ? 0.080   5.290  -4.242  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   2  
ATOM 305  H HA   . PRO A 1 3  ? 0.977   3.494  -6.756  1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   2  
ATOM 306  H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.642   6.111  -7.397  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  2  
ATOM 307  H HB3  . PRO A 1 3  ? -0.704  5.045  -6.977  1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  2  
ATOM 308  H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.735   7.041  -5.272  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  2  
ATOM 309  H HG3  . PRO A 1 3  ? -1.005  6.721  -5.394  1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  2  
ATOM 310  H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.514   5.757  -3.371  1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  2  
ATOM 311  H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.893  4.882  -4.009  1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  2  
ATOM 312  N N    . PRO A 1 4  ? 3.008   4.748  -7.815  1.00 75.43 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    2  
ATOM 313  C CA   . PRO A 1 4  ? 4.346   5.128  -8.275  1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   2  
ATOM 314  C C    . PRO A 1 4  ? 4.575   6.635  -8.211  1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    2  
ATOM 315  O O    . PRO A 1 4  ? 5.593   7.097  -7.696  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    2  
ATOM 316  C CB   . PRO A 1 4  ? 4.374   4.644  -9.727  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   2  
ATOM 317  C CG   . PRO A 1 4  ? 2.945   4.625  -10.147 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   2  
ATOM 318  C CD   . PRO A 1 4  ? 2.157   4.268  -8.917  1.00 74.03 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   2  
ATOM 319  H HA   . PRO A 1 4  ? 5.118   4.624  -7.711  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   2  
ATOM 320  H HB2  . PRO A 1 4  ? 4.954   5.331  -10.327 1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  2  
ATOM 321  H HB3  . PRO A 1 4  ? 4.812   3.659  -9.773  1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  2  
ATOM 322  H HG2  . PRO A 1 4  ? 2.655   5.600  -10.508 1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  2  
ATOM 323  H HG3  . PRO A 1 4  ? 2.799   3.880  -10.915 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  2  
ATOM 324  H HD2  . PRO A 1 4  ? 1.204   4.777  -8.919  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  2  
ATOM 325  H HD3  . PRO A 1 4  ? 2.015   3.199  -8.857  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  2  
ATOM 326  N N    . HIS A 1 5  ? 3.621   7.396  -8.738  1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    2  
ATOM 327  C CA   . HIS A 1 5  ? 3.718   8.851  -8.740  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   2  
ATOM 328  C C    . HIS A 1 5  ? 2.624   9.470  -7.874  1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    2  
ATOM 329  O O    . HIS A 1 5  ? 1.581   8.866  -7.625  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    2  
ATOM 330  C CB   . HIS A 1 5  ? 3.619   9.388  -10.168 1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   2  
ATOM 331  C CG   . HIS A 1 5  ? 2.550   8.729  -10.983 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   2  
ATOM 332  N ND1  . HIS A 1 5  ? 1.209   9.013  -10.836 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  2  
ATOM 333  C CD2  . HIS A 1 5  ? 2.631   7.795  -11.960 1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  2  
ATOM 334  C CE1  . HIS A 1 5  ? 0.510   8.281  -11.686 1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  2  
ATOM 335  N NE2  . HIS A 1 5  ? 1.350   7.534  -12.380 1.00 55.20 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  2  
ATOM 336  H H    . HIS A 1 5  ? 2.833   6.969  -9.134  1.00 61.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    2  
ATOM 337  H HA   . HIS A 1 5  ? 4.679   9.120  -8.329  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   2  
ATOM 338  H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.405   10.446 -10.133 1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  2  
ATOM 339  H HB3  . HIS A 1 5  ? 4.564   9.234  -10.670 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  2  
ATOM 340  H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.826   9.654  -10.202 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  2  
ATOM 341  H HD2  . HIS A 1 5  ? 3.534   7.340  -12.339 1.00 65.51 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  2  
ATOM 342  H HE1  . HIS A 1 5  ? -0.564  8.292  -11.795 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  2  
ATOM 343  N N    . PRO A 1 6  ? 2.866   10.702 -7.405  1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    2  
ATOM 344  C CA   . PRO A 1 6  ? 1.914   11.429 -6.560  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   2  
ATOM 345  C C    . PRO A 1 6  ? 0.670   11.861 -7.328  1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    2  
ATOM 346  O O    . PRO A 1 6  ? 0.766   12.439 -8.411  1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    2  
ATOM 347  C CB   . PRO A 1 6  ? 2.710   12.653 -6.100  1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   2  
ATOM 348  C CG   . PRO A 1 6  ? 3.740   12.855 -7.158  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   2  
ATOM 349  C CD   . PRO A 1 6  ? 4.089   11.482 -7.662  1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   2  
ATOM 350  H HA   . PRO A 1 6  ? 1.620   10.845 -5.700  1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   2  
ATOM 351  H HB2  . PRO A 1 6  ? 2.050   13.506 -6.022  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  2  
ATOM 352  H HB3  . PRO A 1 6  ? 3.163   12.453 -5.141  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  2  
ATOM 353  H HG2  . PRO A 1 6  ? 3.333   13.456 -7.957  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  2  
ATOM 354  H HG3  . PRO A 1 6  ? 4.612   13.331 -6.734  1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  2  
ATOM 355  H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.311   11.513 -8.719  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  2  
ATOM 356  H HD3  . PRO A 1 6  ? 4.926   11.079 -7.111  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  2  
ATOM 357  N N    . VAL A 1 7  ? -0.499  11.577 -6.761  1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    2  
ATOM 358  C CA   . VAL A 1 7  ? -1.763  11.937 -7.393  1.00 4.14  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   2  
ATOM 359  C C    . VAL A 1 7  ? -2.493  13.007 -6.589  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    2  
ATOM 360  O O    . VAL A 1 7  ? -3.454  12.732 -5.871  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    2  
ATOM 361  C CB   . VAL A 1 7  ? -2.682  10.711 -7.548  1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   2  
ATOM 362  C CG1  . VAL A 1 7  ? -3.996  11.108 -8.204  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  2  
ATOM 363  C CG2  . VAL A 1 7  ? -1.985  9.621  -8.349  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  2  
ATOM 364  H H    . VAL A 1 7  ? -0.511  11.115 -5.897  1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    2  
ATOM 365  H HA   . VAL A 1 7  ? -1.545  12.325 -8.377  1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   2  
ATOM 366  H HB   . VAL A 1 7  ? -2.899  10.322 -6.564  1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   2  
ATOM 367  H HG11 . VAL A 1 7  ? -4.187  10.461 -9.047  1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 2  
ATOM 368  H HG12 . VAL A 1 7  ? -4.799  11.015 -7.488  1.00 5.24  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 2  
ATOM 369  H HG13 . VAL A 1 7  ? -3.933  12.132 -8.544  1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 2  
ATOM 370  H HG21 . VAL A 1 7  ? -2.091  8.676  -7.839  1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 2  
ATOM 371  H HG22 . VAL A 1 7  ? -2.432  9.555  -9.330  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 2  
ATOM 372  H HG23 . VAL A 1 7  ? -0.936  9.861  -8.447  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 2  
ATOM 373  N N    . PRO A 1 8  ? -2.028  14.259 -6.712  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    2  
ATOM 374  C CA   . PRO A 1 8  ? -2.623  15.398 -6.005  1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   2  
ATOM 375  C C    . PRO A 1 8  ? -4.006  15.754 -6.540  1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    2  
ATOM 376  O O    . PRO A 1 8  ? -4.276  15.614 -7.732  1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    2  
ATOM 377  C CB   . PRO A 1 8  ? -1.636  16.537 -6.273  1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   2  
ATOM 378  C CG   . PRO A 1 8  ? -0.963  16.163 -7.548  1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   2  
ATOM 379  C CD   . PRO A 1 8  ? -0.886  14.661 -7.551  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   2  
ATOM 380  H HA   . PRO A 1 8  ? -2.686  15.216 -4.942  1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   2  
ATOM 381  H HB2  . PRO A 1 8  ? -2.176  17.469 -6.369  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  2  
ATOM 382  H HB3  . PRO A 1 8  ? -0.930  16.605 -5.459  1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  2  
ATOM 383  H HG2  . PRO A 1 8  ? -1.546  16.510 -8.387  1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  2  
ATOM 384  H HG3  . PRO A 1 8  ? 0.029   16.588 -7.578  1.00 3.05  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  2  
ATOM 385  H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.993  14.279 -8.556  1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  2  
ATOM 386  H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.045   14.330 -7.116  1.00 65.34 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  2  
ATOM 387  N N    . GLY A 1 9  ? -4.879  16.216 -5.650  1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    2  
ATOM 388  C CA   . GLY A 1 9  ? -6.224  16.585 -6.053  1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   2  
ATOM 389  C C    . GLY A 1 9  ? -7.277  16.089 -5.082  1.00 65.31 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    2  
ATOM 390  O O    . GLY A 1 9  ? -7.424  16.629 -3.986  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    2  
ATOM 391  H H    . GLY A 1 9  ? -4.608  16.306 -4.713  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    2  
ATOM 392  H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.286  17.661 -6.117  1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  2  
ATOM 393  H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.423  16.165 -7.028  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  2  
ATOM 394  N N    . MET A 1 10 ? -8.012  15.058 -5.485  1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    2  
ATOM 395  C CA   . MET A 1 10 ? -9.057  14.489 -4.642  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   2  
ATOM 396  C C    . MET A 1 10 ? -8.501  14.095 -3.278  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    2  
ATOM 397  O O    . MET A 1 10 ? -8.739  14.775 -2.279  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    2  
ATOM 398  C CB   . MET A 1 10 ? -9.684  13.270 -5.322  1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   2  
ATOM 399  C CG   . MET A 1 10 ? -10.992 13.577 -6.034  1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   2  
ATOM 400  S SD   . MET A 1 10 ? -12.392 13.673 -4.902  1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   2  
ATOM 401  C CE   . MET A 1 10 ? -12.796 15.415 -5.009  1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   2  
ATOM 402  H H    . MET A 1 10 ? -7.848  14.669 -6.370  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    2  
ATOM 403  H HA   . MET A 1 10 ? -9.817  15.243 -4.504  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   2  
ATOM 404  H HB2  . MET A 1 10 ? -8.987  12.880 -6.049  1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  2  
ATOM 405  H HB3  . MET A 1 10 ? -9.875  12.514 -4.575  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  2  
ATOM 406  H HG2  . MET A 1 10 ? -10.896 14.523 -6.545  1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  2  
ATOM 407  H HG3  . MET A 1 10 ? -11.183 12.798 -6.757  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  2  
ATOM 408  H HE1  . MET A 1 10 ? -12.403 15.929 -4.144  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  2  
ATOM 409  H HE2  . MET A 1 10 ? -12.358 15.831 -5.905  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  2  
ATOM 410  H HE3  . MET A 1 10 ? -13.868 15.534 -5.044  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  2  
ATOM 411  N N    . HIS A 1 11 ? -7.760  12.992 -3.242  1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    2  
ATOM 412  C CA   . HIS A 1 11 ? -7.169  12.508 -1.999  1.00 74.55 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   2  
ATOM 413  C C    . HIS A 1 11 ? -5.821  11.843 -2.261  1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    2  
ATOM 414  O O    . HIS A 1 11 ? -5.744  10.633 -2.475  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    2  
ATOM 415  C CB   . HIS A 1 11 ? -8.113  11.520 -1.313  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   2  
ATOM 416  C CG   . HIS A 1 11 ? -9.534  11.990 -1.255  1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   2  
ATOM 417  N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.974  12.948 -0.365  1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  2  
ATOM 418  C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.616 11.631 -1.984  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  2  
ATOM 419  C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.265 13.155 -0.548  1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  2  
ATOM 420  N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.679 12.369 -1.526  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  2  
ATOM 421  H H    . HIS A 1 11 ? -7.606  12.493 -4.071  1.00 71.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    2  
ATOM 422  H HA   . HIS A 1 11 ? -7.018  13.357 -1.351  1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   2  
ATOM 423  H HB2  . HIS A 1 11 ? -8.096  10.583 -1.851  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  2  
ATOM 424  H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.776  11.354 -0.300  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  2  
ATOM 425  H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.422  13.405 0.302   1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  2  
ATOM 426  H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.640 10.899 -2.779  1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  2  
ATOM 427  H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.879 13.850 0.005   1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  2  
ATOM 428  N N    . LYS A 1 12 ? -4.760  12.643 -2.244  1.00 60.54 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    2  
ATOM 429  C CA   . LYS A 1 12 ? -3.414  12.133 -2.479  1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   2  
ATOM 430  C C    . LYS A 1 12 ? -2.964  11.235 -1.331  1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    2  
ATOM 431  O O    . LYS A 1 12 ? -1.965  10.524 -1.441  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    2  
ATOM 432  C CB   . LYS A 1 12 ? -2.430  13.293 -2.649  1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   2  
ATOM 433  C CG   . LYS A 1 12 ? -2.082  13.991 -1.346  1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   2  
ATOM 434  C CD   . LYS A 1 12 ? -1.929  15.491 -1.541  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   2  
ATOM 435  C CE   . LYS A 1 12 ? -0.607  15.993 -0.981  1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   2  
ATOM 436  N NZ   . LYS A 1 12 ? 0.547   15.571 -1.821  1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   2  
ATOM 437  H H    . LYS A 1 12 ? -4.885  13.599 -2.069  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    2  
ATOM 438  H HA   . LYS A 1 12 ? -3.433  11.552 -3.389  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   2  
ATOM 439  H HB2  . LYS A 1 12 ? -1.518  12.914 -3.086  1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  2  
ATOM 440  H HB3  . LYS A 1 12 ? -2.864  14.022 -3.319  1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  2  
ATOM 441  H HG2  . LYS A 1 12 ? -2.870  13.811 -0.630  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  2  
ATOM 442  H HG3  . LYS A 1 12 ? -1.152  13.590 -0.971  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  2  
ATOM 443  H HD2  . LYS A 1 12 ? -1.969  15.714 -2.596  1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  2  
ATOM 444  H HD3  . LYS A 1 12 ? -2.740  15.995 -1.034  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  2  
ATOM 445  H HE2  . LYS A 1 12 ? -0.636  17.071 -0.940  1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  2  
ATOM 446  H HE3  . LYS A 1 12 ? -0.480  15.598 0.016   1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  2  
ATOM 447  H HZ1  . LYS A 1 12 ? 0.936   14.673 -1.469  1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  2  
ATOM 448  H HZ2  . LYS A 1 12 ? 1.293   16.295 -1.792  1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  2  
ATOM 449  H HZ3  . LYS A 1 12 ? 0.243   15.442 -2.807  1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  2  
ATOM 450  N N    . CYS A 1 13 ? -3.708  11.271 -0.231  1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    2  
ATOM 451  C CA   . CYS A 1 13 ? -3.387  10.460 0.937   1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   2  
ATOM 452  C C    . CYS A 1 13 ? -4.148  9.138  0.907   1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    2  
ATOM 453  O O    . CYS A 1 13 ? -4.553  8.618  1.947   1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    2  
ATOM 454  C CB   . CYS A 1 13 ? -3.719  11.224 2.221   1.00 73.54 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   2  
ATOM 455  S SG   . CYS A 1 13 ? -2.540  12.553 2.622   1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   2  
ATOM 456  H H    . CYS A 1 13 ? -4.494  11.859 -0.204  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    2  
ATOM 457  H HA   . CYS A 1 13 ? -2.328  10.253 0.916   1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   2  
ATOM 458  H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.697  11.672 2.121   1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  2  
ATOM 459  H HB3  . CYS A 1 13 ? -3.730  10.531 3.049   1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  2  
ATOM 460  N N    . VAL A 1 14 ? -4.339  8.598  -0.293  1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    2  
ATOM 461  C CA   . VAL A 1 14 ? -5.050  7.336  -0.459  1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   2  
ATOM 462  C C    . VAL A 1 14 ? -4.329  6.201  0.259   1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    2  
ATOM 463  O O    . VAL A 1 14 ? -4.954  5.382  0.933   1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    2  
ATOM 464  C CB   . VAL A 1 14 ? -5.204  6.971  -1.948  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   2  
ATOM 465  C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.851  6.972  -2.641  1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  2  
ATOM 466  C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.888  5.621  -2.096  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  2  
ATOM 467  H H    . VAL A 1 14 ? -3.993  9.060  -1.085  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    2  
ATOM 468  H HA   . VAL A 1 14 ? -6.036  7.450  -0.034  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   2  
ATOM 469  H HB   . VAL A 1 14 ? -5.825  7.719  -2.418  1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   2  
ATOM 470  H HG11 . VAL A 1 14 ? -3.968  7.319  -3.658  1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 2  
ATOM 471  H HG12 . VAL A 1 14 ? -3.174  7.626  -2.111  1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 2  
ATOM 472  H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.450  5.969  -2.649  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 2  
ATOM 473  H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.204  4.918  -2.547  1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 2  
ATOM 474  H HG22 . VAL A 1 14 ? -6.186  5.260  -1.123  1.00 72.01 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 2  
ATOM 475  H HG23 . VAL A 1 14 ? -6.762  5.726  -2.724  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 2  
ATOM 476  N N    . CYS A 1 15 ? -3.009  6.158  0.110   1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    2  
ATOM 477  C CA   . CYS A 1 15 ? -2.201  5.123  0.744   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   2  
ATOM 478  C C    . CYS A 1 15 ? -2.143  5.328  2.256   1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    2  
ATOM 479  O O    . CYS A 1 15 ? -1.630  4.481  2.989   1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    2  
ATOM 480  C CB   . CYS A 1 15 ? -0.785  5.125  0.164   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   2  
ATOM 481  S SG   . CYS A 1 15 ? 0.216   3.680  0.642   1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   2  
ATOM 482  H H    . CYS A 1 15 ? -2.567  6.839  -0.440  1.00 1.35  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    2  
ATOM 483  H HA   . CYS A 1 15 ? -2.663  4.169  0.540   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   2  
ATOM 484  H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.847  5.139  -0.914  1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  2  
ATOM 485  H HB3  . CYS A 1 15 ? -0.267  6.011  0.502   1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  2  
ATOM 486  N N    . LEU A 1 16 ? -2.674  6.456  2.715   1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    2  
ATOM 487  C CA   . LEU A 1 16 ? -2.684  6.772  4.139   1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   2  
ATOM 488  C C    . LEU A 1 16 ? -3.816  7.738  4.474   1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    2  
ATOM 489  O O    . LEU A 1 16 ? -3.578  8.860  4.921   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    2  
ATOM 490  C CB   . LEU A 1 16 ? -1.342  7.377  4.556   1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   2  
ATOM 491  C CG   . LEU A 1 16 ? -0.944  8.676  3.854   1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   2  
ATOM 492  C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.174  9.581  4.803   1.00 2.14  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  2  
ATOM 493  C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.118  8.379  2.611   1.00 72.51 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  2  
ATOM 494  H H    . LEU A 1 16 ? -3.068  7.091  2.082   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    2  
ATOM 495  H HA   . LEU A 1 16 ? -2.839  5.852  4.682   1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   2  
ATOM 496  H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.384  7.574  5.616   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  2  
ATOM 497  H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.573  6.643  4.358   1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  2  
ATOM 498  H HG   . LEU A 1 16 ? -1.838  9.200  3.546   1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   2  
ATOM 499  H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.243   10.410 4.251   1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 2  
ATOM 500  H HD12 . LEU A 1 16 ? 0.623   9.020  5.269   1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 2  
ATOM 501  H HD13 . LEU A 1 16 ? -0.842  9.955  5.565   1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 2  
ATOM 502  H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.922   8.589  2.811   1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 2  
ATOM 503  H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.461  8.998  1.795   1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 2  
ATOM 504  H HD23 . LEU A 1 16 ? -0.231  7.337  2.345   1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 2  
ATOM 505  N N    . LYS A 1 17 ? -5.049  7.293  4.258   1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    2  
ATOM 506  C CA   . LYS A 1 17 ? -6.220  8.116  4.540   1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   2  
ATOM 507  C C    . LYS A 1 17 ? -6.104  8.776  5.910   1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    2  
ATOM 508  O O    . LYS A 1 17 ? -6.699  9.825  6.158   1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    2  
ATOM 509  C CB   . LYS A 1 17 ? -7.492  7.267  4.477   1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   2  
ATOM 510  C CG   . LYS A 1 17 ? -7.490  6.097  5.445   1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   2  
ATOM 511  C CD   . LYS A 1 17 ? -8.148  6.464  6.765   1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   2  
ATOM 512  C CE   . LYS A 1 17 ? -9.583  5.963  6.831   1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   2  
ATOM 513  N NZ   . LYS A 1 17 ? -9.649  4.519  7.192   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   2  
ATOM 514  H H    . LYS A 1 17 ? -5.175  6.389  3.900   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    2  
ATOM 515  H HA   . LYS A 1 17 ? -6.274  8.886  3.786   1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   2  
ATOM 516  H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.341  7.895  4.704   1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  2  
ATOM 517  H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.601  6.878  3.475   1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  2  
ATOM 518  H HG2  . LYS A 1 17 ? -8.032  5.274  5.002   1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  2  
ATOM 519  H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.469  5.798  5.633   1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  2  
ATOM 520  H HD2  . LYS A 1 17 ? -7.586  6.021  7.573   1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  2  
ATOM 521  H HD3  . LYS A 1 17 ? -8.147  7.540  6.871   1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  2  
ATOM 522  H HE2  . LYS A 1 17 ? -10.116 6.536  7.574   1.00 73.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  2  
ATOM 523  H HE3  . LYS A 1 17 ? -10.045 6.106  5.866   1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  2  
ATOM 524  H HZ1  . LYS A 1 17 ? -10.386 4.045  6.632   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  2  
ATOM 525  H HZ2  . LYS A 1 17 ? -9.875  4.414  8.202   1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  2  
ATOM 526  H HZ3  . LYS A 1 17 ? -8.735  4.061  7.003   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  2  
ATOM 527  N N    . THR A 1 18 ? -5.332  8.156  6.797   1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    2  
ATOM 528  C CA   . THR A 1 18 ? -5.138  8.683  8.142   1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   2  
ATOM 529  C C    . THR A 1 18 ? -4.091  9.791  8.152   1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    2  
ATOM 530  O O    . THR A 1 18 ? -3.371  9.971  9.135   1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    2  
ATOM 531  C CB   . THR A 1 18 ? -4.707  7.576  9.123   1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   2  
ATOM 532  O OG1  . THR A 1 18 ? -4.797  8.053  10.470  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  2  
ATOM 533  C CG2  . THR A 1 18 ? -3.284  7.122  8.834   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  2  
ATOM 534  H H    . THR A 1 18 ? -4.884  7.323  6.540   1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    2  
ATOM 535  H HA   . THR A 1 18 ? -6.080  9.088  8.481   1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   2  
ATOM 536  H HB   . THR A 1 18 ? -5.370  6.732  9.003   1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   2  
ATOM 537  H HG1  . THR A 1 18 ? -3.994  8.530  10.695  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  2  
ATOM 538  H HG21 . THR A 1 18 ? -3.244  6.043  8.837   1.00 70.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 2  
ATOM 539  H HG22 . THR A 1 18 ? -2.622  7.508  9.595   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 2  
ATOM 540  H HG23 . THR A 1 18 ? -2.977  7.492  7.868   1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 2  
ATOM 541  N N    . CYS A 1 19 ? -4.010  10.532 7.052   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    2  
ATOM 542  C CA   . CYS A 1 19 ? -3.051  11.624 6.934   1.00 72.02 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   2  
ATOM 543  C C    . CYS A 1 19 ? -3.116  12.540 8.153   1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    2  
ATOM 544  O O    . CYS A 1 19 ? -2.093  13.041 8.619   1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    2  
ATOM 545  C CB   . CYS A 1 19 ? -3.319  12.431 5.662   1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   2  
ATOM 546  S SG   . CYS A 1 19 ? -1.926  12.453 4.488   1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   2  
ATOM 547  H H    . CYS A 1 19 ? -4.611  10.341 6.301   1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    2  
ATOM 548  H HA   . CYS A 1 19 ? -2.063  11.193 6.875   1.00 74.02 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   2  
ATOM 549  H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.172  12.008 5.150   1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  2  
ATOM 550  H HB3  . CYS A 1 19 ? -3.539  13.453 5.932   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  2  
ATOM 551  N N    . ASP A 1 1  ? -0.556  -0.468 -0.294  1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    3  
ATOM 552  C CA   . ASP A 1 1  ? 0.521   -0.151 -1.224  1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   3  
ATOM 553  C C    . ASP A 1 1  ? 0.287   1.205  -1.884  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    3  
ATOM 554  O O    . ASP A 1 1  ? -0.806  1.489  -2.375  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    3  
ATOM 555  C CB   . ASP A 1 1  ? 0.638   -1.238 -2.293  1.00 74.15 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   3  
ATOM 556  C CG   . ASP A 1 1  ? 0.438   -2.630 -1.728  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   3  
ATOM 557  O OD1  . ASP A 1 1  ? 0.957   -2.902 -0.625  1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  3  
ATOM 558  O OD2  . ASP A 1 1  ? -0.238  -3.448 -2.387  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  3  
ATOM 559  H H1   . ASP A 1 1  ? -0.924  0.242  0.273   1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   3  
ATOM 560  H HA   . ASP A 1 1  ? 1.442   -0.110 -0.663  1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   3  
ATOM 561  H HB2  . ASP A 1 1  ? -0.111  -1.068 -3.054  1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  3  
ATOM 562  H HB3  . ASP A 1 1  ? 1.619   -1.189 -2.742  1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  3  
ATOM 563  N N    . CYS A 1 2  ? 1.321   2.040  -1.890  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    3  
ATOM 564  C CA   . CYS A 1 2  ? 1.229   3.367  -2.487  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   3  
ATOM 565  C C    . CYS A 1 2  ? 1.447   3.301  -3.996  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    3  
ATOM 566  O O    . CYS A 1 2  ? 2.110   2.402  -4.514  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    3  
ATOM 567  C CB   . CYS A 1 2  ? 2.256   4.307  -1.853  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   3  
ATOM 568  S SG   . CYS A 1 2  ? 2.353   4.187  -0.038  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   3  
ATOM 569  H H    . CYS A 1 2  ? 2.167   1.757  -1.482  1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    3  
ATOM 570  H HA   . CYS A 1 2  ? 0.238   3.749  -2.295  1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   3  
ATOM 571  H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.235   4.077  -2.249  1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  3  
ATOM 572  H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.003   5.326  -2.102  1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  3  
ATOM 573  N N    . PRO A 1 3  ? 0.875   4.275  -4.719  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    3  
ATOM 574  C CA   . PRO A 1 3  ? 0.993   4.351  -6.178  1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   3  
ATOM 575  C C    . PRO A 1 3  ? 2.405   4.711  -6.628  1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    3  
ATOM 576  O O    . PRO A 1 3  ? 3.244   5.139  -5.836  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    3  
ATOM 577  C CB   . PRO A 1 3  ? 0.011   5.463  -6.556  1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   3  
ATOM 578  C CG   . PRO A 1 3  ? -0.087  6.312  -5.336  1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   3  
ATOM 579  C CD   . PRO A 1 3  ? 0.070   5.378  -4.168  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   3  
ATOM 580  H HA   . PRO A 1 3  ? 0.691   3.427  -6.649  1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   3  
ATOM 581  H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.401   6.020  -7.397  1.00 4.35  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  3  
ATOM 582  H HB3  . PRO A 1 3  ? -0.944  5.032  -6.816  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  3  
ATOM 583  H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.702   7.048  -5.337  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  3  
ATOM 584  H HG3  . PRO A 1 3  ? -1.053  6.795  -5.303  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  3  
ATOM 585  H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.591   5.870  -3.360  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  3  
ATOM 586  H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.894  5.023  -3.837  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  3  
ATOM 587  N N    . PRO A 1 4  ? 2.675   4.535  -7.930  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    3  
ATOM 588  C CA   . PRO A 1 4  ? 3.985   4.837  -8.514  1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   3  
ATOM 589  C C    . PRO A 1 4  ? 4.270   6.334  -8.557  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    3  
ATOM 590  O O    . PRO A 1 4  ? 5.342   6.784  -8.150  1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    3  
ATOM 591  C CB   . PRO A 1 4  ? 3.879   4.272  -9.933  1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   3  
ATOM 592  C CG   . PRO A 1 4  ? 2.421   4.286  -10.238 1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   3  
ATOM 593  C CD   . PRO A 1 4  ? 1.722   4.029  -8.932  1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   3  
ATOM 594  H HA   . PRO A 1 4  ? 4.781   4.335  -7.984  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   3  
ATOM 595  H HB2  . PRO A 1 4  ? 4.433   4.901  -10.616 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  3  
ATOM 596  H HB3  . PRO A 1 4  ? 4.278   3.269  -9.956  1.00 74.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  3  
ATOM 597  H HG2  . PRO A 1 4  ? 2.137   5.250  -10.632 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  3  
ATOM 598  H HG3  . PRO A 1 4  ? 2.188   3.505  -10.948 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  3  
ATOM 599  H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.791   4.574  -8.889  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  3  
ATOM 600  H HD3  . PRO A 1 4  ? 1.549   2.971  -8.798  1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  3  
ATOM 601  N N    . HIS A 1 5  ? 3.304   7.102  -9.051  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    3  
ATOM 602  C CA   . HIS A 1 5  ? 3.451   8.550  -9.145  1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   3  
ATOM 603  C C    . HIS A 1 5  ? 2.458   9.258  -8.228  1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    3  
ATOM 604  O O    . HIS A 1 5  ? 1.420   8.710  -7.856  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    3  
ATOM 605  C CB   . HIS A 1 5  ? 3.249   9.011  -10.589 1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   3  
ATOM 606  C CG   . HIS A 1 5  ? 2.093   8.349  -11.273 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   3  
ATOM 607  N ND1  . HIS A 1 5  ? 0.779   8.690  -11.031 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  3  
ATOM 608  C CD2  . HIS A 1 5  ? 2.059   7.361  -12.198 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  3  
ATOM 609  C CE1  . HIS A 1 5  ? -0.013  7.940  -11.776 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  3  
ATOM 610  N NE2  . HIS A 1 5  ? 0.739   7.125  -12.494 1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  3  
ATOM 611  H H    . HIS A 1 5  ? 2.473   6.685  -9.359  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    3  
ATOM 612  H HA   . HIS A 1 5  ? 4.453   8.802  -8.833  1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   3  
ATOM 613  H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.073   10.077 -10.598 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  3  
ATOM 614  H HB3  . HIS A 1 5  ? 4.141   8.794  -11.158 1.00 4.01  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  3  
ATOM 615  H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.473   9.378  -10.404 1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  3  
ATOM 616  H HD2  . HIS A 1 5  ? 2.912   6.852  -12.625 1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  3  
ATOM 617  H HE1  . HIS A 1 5  ? -1.091  7.984  -11.795 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  3  
ATOM 618  N N    . PRO A 1 6  ? 2.782   10.504 -7.854  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    3  
ATOM 619  C CA   . PRO A 1 6  ? 1.932   11.314 -6.976  1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   3  
ATOM 620  C C    . PRO A 1 6  ? 0.641   11.750 -7.661  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    3  
ATOM 621  O O    . PRO A 1 6  ? 0.659   12.232 -8.793  1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    3  
ATOM 622  C CB   . PRO A 1 6  ? 2.806   12.530 -6.658  1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   3  
ATOM 623  C CG   . PRO A 1 6  ? 3.746   12.631 -7.809  1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   3  
ATOM 624  C CD   . PRO A 1 6  ? 4.004   11.220 -8.260  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   3  
ATOM 625  H HA   . PRO A 1 6  ? 1.694   10.790 -6.062  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   3  
ATOM 626  H HB2  . PRO A 1 6  ? 2.185   13.411 -6.575  1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  3  
ATOM 627  H HB3  . PRO A 1 6  ? 3.333   12.366 -5.731  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  3  
ATOM 628  H HG2  . PRO A 1 6  ? 3.293   13.202 -8.605  1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  3  
ATOM 629  H HG3  . PRO A 1 6  ? 4.667   13.096 -7.490  1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  3  
ATOM 630  H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.134   11.184 -9.331  1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  3  
ATOM 631  H HD3  . PRO A 1 6  ? 4.871   10.816 -7.758  1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  3  
ATOM 632  N N    . VAL A 1 7  ? -0.479  11.578 -6.966  1.00 72.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    3  
ATOM 633  C CA   . VAL A 1 7  ? -1.780  11.955 -7.507  1.00 4.33  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   3  
ATOM 634  C C    . VAL A 1 7  ? -2.378  13.125 -6.733  1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    3  
ATOM 635  O O    . VAL A 1 7  ? -3.280  12.961 -5.911  1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    3  
ATOM 636  C CB   . VAL A 1 7  ? -2.766  10.773 -7.473  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   3  
ATOM 637  C CG1  . VAL A 1 7  ? -4.114  11.185 -8.045  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  3  
ATOM 638  C CG2  . VAL A 1 7  ? -2.197  9.583  -8.230  1.00 74.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  3  
ATOM 639  H H    . VAL A 1 7  ? -0.430  11.189 -6.068  1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    3  
ATOM 640  H HA   . VAL A 1 7  ? -1.640  12.251 -8.536  1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   3  
ATOM 641  H HB   . VAL A 1 7  ? -2.912  10.481 -6.443  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   3  
ATOM 642  H HG11 . VAL A 1 7  ? -4.066  12.213 -8.373  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 3  
ATOM 643  H HG12 . VAL A 1 7  ? -4.359  10.549 -8.883  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 3  
ATOM 644  H HG13 . VAL A 1 7  ? -4.873  11.087 -7.283  1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 3  
ATOM 645  H HG21 . VAL A 1 7  ? -3.007  8.987  -8.625  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 3  
ATOM 646  H HG22 . VAL A 1 7  ? -1.580  9.936  -9.043  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 3  
ATOM 647  H HG23 . VAL A 1 7  ? -1.600  8.981  -7.561  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 3  
ATOM 648  N N    . PRO A 1 8  ? -1.865  14.335 -7.000  1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    3  
ATOM 649  C CA   . PRO A 1 8  ? -2.335  15.557 -6.340  1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   3  
ATOM 650  C C    . PRO A 1 8  ? -3.742  15.948 -6.778  1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    3  
ATOM 651  O O    . PRO A 1 8  ? -4.130  15.728 -7.925  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    3  
ATOM 652  C CB   . PRO A 1 8  ? -1.322  16.614 -6.789  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   3  
ATOM 653  C CG   . PRO A 1 8  ? -0.790  16.103 -8.083  1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   3  
ATOM 654  C CD   . PRO A 1 8  ? -0.788  14.604 -7.968  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   3  
ATOM 655  H HA   . PRO A 1 8  ? -2.307  15.463 -5.265  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   3  
ATOM 656  H HB2  . PRO A 1 8  ? -1.821  17.564 -6.913  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  3  
ATOM 657  H HB3  . PRO A 1 8  ? -0.541  16.705 -6.049  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  3  
ATOM 658  H HG2  . PRO A 1 8  ? -1.431  16.417 -8.893  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  3  
ATOM 659  H HG3  . PRO A 1 8  ? 0.215   16.468 -8.236  1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  3  
ATOM 660  H HD2  . PRO A 1 8  ? -1.007  14.152 -8.924  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  3  
ATOM 661  H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.162   14.256 -7.592  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  3  
ATOM 662  N N    . GLY A 1 9  ? -4.503  16.531 -5.857  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    3  
ATOM 663  C CA   . GLY A 1 9  ? -5.859  16.944 -6.168  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   3  
ATOM 664  C C    . GLY A 1 9  ? -6.868  16.428 -5.161  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    3  
ATOM 665  O O    . GLY A 1 9  ? -7.007  16.983 -4.071  1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    3  
ATOM 666  H H    . GLY A 1 9  ? -4.141  16.682 -4.958  1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    3  
ATOM 667  H HA2  . GLY A 1 9  ? -5.901  18.023 -6.183  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  3  
ATOM 668  H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.122  16.570 -7.146  1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  3  
ATOM 669  N N    . MET A 1 10 ? -7.574  15.362 -5.526  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    3  
ATOM 670  C CA   . MET A 1 10 ? -8.575  14.772 -4.645  1.00 75.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   3  
ATOM 671  C C    . MET A 1 10 ? -7.988  14.488 -3.266  1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    3  
ATOM 672  O O    . MET A 1 10 ? -8.262  15.207 -2.304  1.00 74.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    3  
ATOM 673  C CB   . MET A 1 10 ? -9.123  13.480 -5.255  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   3  
ATOM 674  C CG   . MET A 1 10 ? -10.146 13.712 -6.355  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   3  
ATOM 675  S SD   . MET A 1 10 ? -11.694 14.394 -5.731  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   3  
ATOM 676  C CE   . MET A 1 10 ? -12.849 13.118 -6.227  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   3  
ATOM 677  H H    . MET A 1 10 ? -7.418  14.963 -6.407  1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    3  
ATOM 678  H HA   . MET A 1 10 ? -9.384  15.480 -4.541  1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   3  
ATOM 679  H HB2  . MET A 1 10 ? -8.301  12.915 -5.670  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  3  
ATOM 680  H HB3  . MET A 1 10 ? -9.591  12.897 -4.475  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  3  
ATOM 681  H HG2  . MET A 1 10 ? -9.730  14.401 -7.075  1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  3  
ATOM 682  H HG3  . MET A 1 10 ? -10.352 12.769 -6.840  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  3  
ATOM 683  H HE1  . MET A 1 10 ? -13.793 13.572 -6.492  1.00 73.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  3  
ATOM 684  H HE2  . MET A 1 10 ? -12.454 12.585 -7.078  1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  3  
ATOM 685  H HE3  . MET A 1 10 ? -12.998 12.430 -5.408  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  3  
ATOM 686  N N    . HIS A 1 11 ? -7.179  13.437 -3.177  1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    3  
ATOM 687  C CA   . HIS A 1 11 ? -6.553  13.060 -1.915  1.00 71.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   3  
ATOM 688  C C    . HIS A 1 11 ? -5.170  12.460 -2.153  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    3  
ATOM 689  O O    . HIS A 1 11 ? -5.031  11.442 -2.830  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    3  
ATOM 690  C CB   . HIS A 1 11 ? -7.433  12.060 -1.164  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   3  
ATOM 691  C CG   . HIS A 1 11 ? -8.877  12.452 -1.114  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   3  
ATOM 692  N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.360  13.441 -0.284  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  3  
ATOM 693  C CD2  . HIS A 1 11 ? -9.946  11.984 -1.800  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  3  
ATOM 694  C CE1  . HIS A 1 11 ? -10.664 13.563 -0.459  1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  3  
ATOM 695  N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.044 12.690 -1.375  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  3  
ATOM 696  H H    . HIS A 1 11 ? -6.999  12.904 -3.979  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    3  
ATOM 697  H HA   . HIS A 1 11 ? -6.447  13.952 -1.317  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   3  
ATOM 698  H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.368  11.097 -1.650  1.00 4.33  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  3  
ATOM 699  H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.077  11.970 -0.148  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  3  
ATOM 700  H HD1  . HIS A 1 11 ? -8.827  13.973 0.343   1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  3  
ATOM 701  H HD2  . HIS A 1 11 ? -9.938  11.199 -2.544  1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  3  
ATOM 702  H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.309 14.258 0.057   1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  3  
ATOM 703  N N    . LYS A 1 12 ? -4.149  13.100 -1.592  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    3  
ATOM 704  C CA   . LYS A 1 12 ? -2.777  12.631 -1.742  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   3  
ATOM 705  C C    . LYS A 1 12 ? -2.430  11.611 -0.662  1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    3  
ATOM 706  O O    . LYS A 1 12 ? -1.422  10.909 -0.758  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    3  
ATOM 707  C CB   . LYS A 1 12 ? -1.803  13.810 -1.676  1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   3  
ATOM 708  C CG   . LYS A 1 12 ? -2.041  14.856 -2.752  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   3  
ATOM 709  C CD   . LYS A 1 12 ? -1.498  16.213 -2.339  1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   3  
ATOM 710  C CE   . LYS A 1 12 ? -2.414  16.899 -1.338  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   3  
ATOM 711  N NZ   . LYS A 1 12 ? -1.990  18.301 -1.067  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   3  
ATOM 712  H H    . LYS A 1 12 ? -4.324  13.907 -1.063  1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    3  
ATOM 713  H HA   . LYS A 1 12 ? -2.691  12.158 -2.708  1.00 75.10 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   3  
ATOM 714  H HB2  . LYS A 1 12 ? -1.899  14.287 -0.712  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  3  
ATOM 715  H HB3  . LYS A 1 12 ? -0.796  13.435 -1.784  1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  3  
ATOM 716  H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.547  14.543 -3.660  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  3  
ATOM 717  H HG3  . LYS A 1 12 ? -3.104  14.941 -2.929  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  3  
ATOM 718  H HD2  . LYS A 1 12 ? -0.526  16.081 -1.889  1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  3  
ATOM 719  H HD3  . LYS A 1 12 ? -1.408  16.837 -3.218  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  3  
ATOM 720  H HE2  . LYS A 1 12 ? -3.418  16.907 -1.734  1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  3  
ATOM 721  H HE3  . LYS A 1 12 ? -2.397  16.341 -0.413  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  3  
ATOM 722  H HZ1  . LYS A 1 12 ? -1.435  18.343 -0.188  1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  3  
ATOM 723  H HZ2  . LYS A 1 12 ? -2.825  18.913 -0.966  1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  3  
ATOM 724  H HZ3  . LYS A 1 12 ? -1.406  18.655 -1.851  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  3  
ATOM 725  N N    . CYS A 1 13 ? -3.271  11.533 0.364   1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    3  
ATOM 726  C CA   . CYS A 1 13 ? -3.054  10.598 1.461   1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   3  
ATOM 727  C C    . CYS A 1 13 ? -3.804  9.291  1.219   1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    3  
ATOM 728  O O    . CYS A 1 13 ? -4.300  8.664  2.155   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    3  
ATOM 729  C CB   . CYS A 1 13 ? -3.504  11.219 2.785   1.00 70.01 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   3  
ATOM 730  S SG   . CYS A 1 13 ? -2.370  12.488 3.435   1.00 65.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   3  
ATOM 731  H H    . CYS A 1 13 ? -4.057  12.119 0.384   1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    3  
ATOM 732  H HA   . CYS A 1 13 ? -1.997  10.387 1.514   1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   3  
ATOM 733  H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.470  11.683 2.646   1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  3  
ATOM 734  H HB3  . CYS A 1 13 ? -3.589  10.441 3.529   1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  3  
ATOM 735  N N    . VAL A 1 14 ? -3.883  8.886  -0.045  1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    3  
ATOM 736  C CA   . VAL A 1 14 ? -4.571  7.654  -0.411  1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   3  
ATOM 737  C C    . VAL A 1 14 ? -3.916  6.443  0.244   1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    3  
ATOM 738  O O    . VAL A 1 14 ? -4.598  5.560  0.765   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    3  
ATOM 739  C CB   . VAL A 1 14 ? -4.586  7.452  -1.938  1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   3  
ATOM 740  C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.174  7.516  -2.499  1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  3  
ATOM 741  C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.251  6.131  -2.294  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  3  
ATOM 742  H H    . VAL A 1 14 ? -3.468  9.429  -0.747  1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    3  
ATOM 743  H HA   . VAL A 1 14 ? -5.593  7.727  -0.069  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   3  
ATOM 744  H HB   . VAL A 1 14 ? -5.162  8.252  -2.381  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   3  
ATOM 745  H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.553  8.108  -1.843  1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 3  
ATOM 746  H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.771  6.517  -2.575  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 3  
ATOM 747  H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.196  7.970  -3.479  1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 3  
ATOM 748  H HG21 . VAL A 1 14 ? -4.701  5.318  -1.844  1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 3  
ATOM 749  H HG22 . VAL A 1 14 ? -6.266  6.129  -1.924  1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 3  
ATOM 750  H HG23 . VAL A 1 14 ? -5.259  6.009  -3.368  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 3  
ATOM 751  N N    . CYS A 1 15 ? -2.588  6.408  0.214   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    3  
ATOM 752  C CA   . CYS A 1 15 ? -1.838  5.305  0.805   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   3  
ATOM 753  C C    . CYS A 1 15 ? -1.924  5.344  2.328   1.00 4.32  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    3  
ATOM 754  O O    . CYS A 1 15 ? -1.480  4.419  3.010   1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    3  
ATOM 755  C CB   . CYS A 1 15 ? -0.375  5.362  0.364   1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   3  
ATOM 756  S SG   . CYS A 1 15 ? 0.588   3.875  0.790   1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   3  
ATOM 757  H H    . CYS A 1 15 ? -2.099  7.141  -0.216  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    3  
ATOM 758  H HA   . CYS A 1 15 ? -2.275  4.382  0.456   1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   3  
ATOM 759  H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.335  5.482  -0.709  1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  3  
ATOM 760  H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.103   6.209  0.833   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  3  
ATOM 761  N N    . LEU A 1 16 ? -2.496  6.421  2.856   1.00 75.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    3  
ATOM 762  C CA   . LEU A 1 16 ? -2.641  6.581  4.298   1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   3  
ATOM 763  C C    . LEU A 1 16 ? -3.802  7.513  4.629   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    3  
ATOM 764  O O    . LEU A 1 16 ? -3.610  8.579  5.214   1.00 4.14  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    3  
ATOM 765  C CB   . LEU A 1 16 ? -1.346  7.126  4.903   1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   3  
ATOM 766  C CG   . LEU A 1 16 ? -0.886  8.490  4.386   1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   3  
ATOM 767  C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.212  9.282  5.495   1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  3  
ATOM 768  C CD2  . LEU A 1 16 ? 0.053   8.322  3.201   1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  3  
ATOM 769  H H    . LEU A 1 16 ? -2.831  7.124  2.262   1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    3  
ATOM 770  H HA   . LEU A 1 16 ? -2.844  5.608  4.721   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   3  
ATOM 771  H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.488  7.208  5.970   1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  3  
ATOM 772  H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.560  6.412  4.699   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  3  
ATOM 773  H HG   . LEU A 1 16 ? -1.749  9.051  4.053   1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   3  
ATOM 774  H HD11 . LEU A 1 16 ? -0.950  9.584  6.222   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 3  
ATOM 775  H HD12 . LEU A 1 16 ? 0.261   10.158 5.076   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 3  
ATOM 776  H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.535   8.665  5.975   1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 3  
ATOM 777  H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.217  9.024  2.425   1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 3  
ATOM 778  H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.026  7.315  2.819   1.00 2.13  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 3  
ATOM 779  H HD23 . LEU A 1 16 ? 1.069   8.508  3.518   1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 3  
ATOM 780  N N    . LYS A 1 17 ? -5.009  7.103  4.253   1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    3  
ATOM 781  C CA   . LYS A 1 17 ? -6.203  7.899  4.512   1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   3  
ATOM 782  C C    . LYS A 1 17 ? -6.217  8.406  5.950   1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    3  
ATOM 783  O O    . LYS A 1 17 ? -6.836  9.427  6.254   1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    3  
ATOM 784  C CB   . LYS A 1 17 ? -7.461  7.071  4.239   1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   3  
ATOM 785  C CG   . LYS A 1 17 ? -7.547  5.803  5.071   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   3  
ATOM 786  C CD   . LYS A 1 17 ? -8.634  5.902  6.128   1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   3  
ATOM 787  C CE   . LYS A 1 17 ? -8.814  4.585  6.868   1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   3  
ATOM 788  N NZ   . LYS A 1 17 ? -10.180 4.455  7.445   1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   3  
ATOM 789  H H    . LYS A 1 17 ? -5.098  6.244  3.789   1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    3  
ATOM 790  H HA   . LYS A 1 17 ? -6.188  8.746  3.844   1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   3  
ATOM 791  H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.329  7.677  4.454   1.00 70.04 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  3  
ATOM 792  H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.475  6.793  3.195   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  3  
ATOM 793  H HG2  . LYS A 1 17 ? -7.767  4.970  4.420   1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  3  
ATOM 794  H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.596  5.639  5.559   1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  3  
ATOM 795  H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.363  6.668  6.840   1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  3  
ATOM 796  H HD3  . LYS A 1 17 ? -9.566  6.167  5.649   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  3  
ATOM 797  H HE2  . LYS A 1 17 ? -8.646  3.774  6.177   1.00 65.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  3  
ATOM 798  H HE3  . LYS A 1 17 ? -8.089  4.534  7.666   1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  3  
ATOM 799  H HZ1  . LYS A 1 17 ? -10.216 3.650  8.101   1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  3  
ATOM 800  H HZ2  . LYS A 1 17 ? -10.875 4.302  6.686   1.00 72.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  3  
ATOM 801  H HZ3  . LYS A 1 17 ? -10.434 5.322  7.961   1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  3  
ATOM 802  N N    . THR A 1 18 ? -5.529  7.689  6.833   1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    3  
ATOM 803  C CA   . THR A 1 18 ? -5.463  8.067  8.239   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   3  
ATOM 804  C C    . THR A 1 18 ? -4.424  9.159  8.466   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    3  
ATOM 805  O O    . THR A 1 18 ? -3.801  9.227  9.526   1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    3  
ATOM 806  C CB   . THR A 1 18 ? -5.122  6.857  9.130   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   3  
ATOM 807  O OG1  . THR A 1 18 ? -5.339  7.187  10.507  1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  3  
ATOM 808  C CG2  . THR A 1 18 ? -3.677  6.426  8.929   1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  3  
ATOM 809  H H    . THR A 1 18 ? -5.057  6.885  6.530   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    3  
ATOM 810  H HA   . THR A 1 18 ? -6.434  8.440  8.530   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   3  
ATOM 811  H HB   . THR A 1 18 ? -5.769  6.035  8.858   1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   3  
ATOM 812  H HG1  . THR A 1 18 ? -5.985  6.583  10.882  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  3  
ATOM 813  H HG21 . THR A 1 18 ? -3.633  5.352  8.832   1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 3  
ATOM 814  H HG22 . THR A 1 18 ? -3.087  6.736  9.778   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 3  
ATOM 815  H HG23 . THR A 1 18 ? -3.287  6.885  8.032   1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 3  
ATOM 816  N N    . CYS A 1 19 ? -4.243  10.014 7.465   1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    3  
ATOM 817  C CA   . CYS A 1 19 ? -3.280  11.105 7.555   1.00 75.01 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   3  
ATOM 818  C C    . CYS A 1 19 ? -3.461  11.885 8.854   1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    3  
ATOM 819  O O    . CYS A 1 19 ? -4.445  12.604 9.025   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    3  
ATOM 820  C CB   . CYS A 1 19 ? -3.431  12.046 6.358   1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   3  
ATOM 821  S SG   . CYS A 1 19 ? -1.934  12.185 5.329   1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   3  
ATOM 822  H H    . CYS A 1 19 ? -4.771  9.909  6.644   1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    3  
ATOM 823  H HA   . CYS A 1 19 ? -2.290  10.676 7.542   1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   3  
ATOM 824  H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.230  11.687 5.726   1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  3  
ATOM 825  H HB3  . CYS A 1 19 ? -3.677  13.034 6.715   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  3  
ATOM 826  N N    . ASP A 1 1  ? -1.354  1.081  0.452   1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    4  
ATOM 827  C CA   . ASP A 1 1  ? -0.181  1.128  -0.414  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   4  
ATOM 828  C C    . ASP A 1 1  ? -0.177  2.402  -1.254  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    4  
ATOM 829  O O    . ASP A 1 1  ? -1.228  2.880  -1.680  1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    4  
ATOM 830  C CB   . ASP A 1 1  ? -0.144  -0.099 -1.326  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   4  
ATOM 831  C CG   . ASP A 1 1  ? -1.514  -0.463 -1.863  1.00 0.10  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   4  
ATOM 832  O OD1  . ASP A 1 1  ? -1.886  0.055  -2.936  1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  4  
ATOM 833  O OD2  . ASP A 1 1  ? -2.214  -1.265 -1.210  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  4  
ATOM 834  H H1   . ASP A 1 1  ? -2.246  1.163  0.054   1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   4  
ATOM 835  H HA   . ASP A 1 1  ? 0.696   1.124  0.216   1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   4  
ATOM 836  H HB2  . ASP A 1 1  ? 0.509   0.102  -2.163  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  4  
ATOM 837  H HB3  . ASP A 1 1  ? 0.240   -0.941 -0.769  1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  4  
ATOM 838  N N    . CYS A 1 2  ? 1.013   2.947  -1.487  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    4  
ATOM 839  C CA   . CYS A 1 2  ? 1.155   4.165  -2.274  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   4  
ATOM 840  C C    . CYS A 1 2  ? 1.040   3.866  -3.766  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    4  
ATOM 841  O O    . CYS A 1 2  ? 1.323   2.759  -4.226  1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    4  
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ATOM 843  S SG   . CYS A 1 2  ? 2.895   4.955  -0.205  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   4  
ATOM 844  H H    . CYS A 1 2  ? 1.815   2.518  -1.120  1.00 3.43  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    4  
ATOM 845  H HA   . CYS A 1 2  ? 0.359   4.837  -1.992  1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   4  
ATOM 846  H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.287   4.266  -2.452  1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  4  
ATOM 847  H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.491   5.835  -2.383  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  4  
ATOM 848  N N    . PRO A 1 3  ? 0.616   4.875  -4.541  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    4  
ATOM 849  C CA   . PRO A 1 3  ? 0.455   4.744  -5.992  1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   4  
ATOM 850  C C    . PRO A 1 3  ? 1.792   4.622  -6.715  1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    4  
ATOM 851  O O    . PRO A 1 3  ? 2.857   4.860  -6.145  1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    4  
ATOM 852  C CB   . PRO A 1 3  ? -0.251  6.044  -6.389  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   4  
ATOM 853  C CG   . PRO A 1 3  ? 0.126   7.019  -5.328  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   4  
ATOM 854  C CD   . PRO A 1 3  ? 0.260   6.220  -4.060  1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   4  
ATOM 855  H HA   . PRO A 1 3  ? -0.170  3.901  -6.248  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   4  
ATOM 856  H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.097   6.362  -7.361  1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  4  
ATOM 857  H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.318  5.884  -6.416  1.00 72.14 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  4  
ATOM 858  H HG2  . PRO A 1 3  ? 1.066   7.487  -5.577  1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  4  
ATOM 859  H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.649  7.763  -5.221  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  4  
ATOM 860  H HD2  . PRO A 1 3  ? 1.044   6.627  -3.439  1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  4  
ATOM 861  H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.677  6.203  -3.525  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  4  
ATOM 862  N N    . PRO A 1 4  ? 1.738   4.243  -8.001  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    4  
ATOM 863  C CA   . PRO A 1 4  ? 2.936   4.082  -8.829  1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   4  
ATOM 864  C C    . PRO A 1 4  ? 3.604   5.415  -9.148  1.00 71.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    4  
ATOM 865  O O    . PRO A 1 4  ? 4.822   5.555  -9.031  1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    4  
ATOM 866  C CB   . PRO A 1 4  ? 2.399   3.433  -10.107 1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   4  
ATOM 867  C CG   . PRO A 1 4  ? 0.969   3.848  -10.170 1.00 63.45 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   4  
ATOM 868  C CD   . PRO A 1 4  ? 0.503   3.943  -8.744  1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   4  
ATOM 869  H HA   . PRO A 1 4  ? 3.655   3.423  -8.364  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   4  
ATOM 870  H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.955   3.797  -10.960 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  4  
ATOM 871  H HB3  . PRO A 1 4  ? 2.496   2.360  -10.039 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  4  
ATOM 872  H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.886   4.807  -10.657 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  4  
ATOM 873  H HG3  . PRO A 1 4  ? 0.395   3.104  -10.703 1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  4  
ATOM 874  H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.216  4.742  -8.635  1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  4  
ATOM 875  H HD3  . PRO A 1 4  ? 0.078   3.004  -8.422  1.00 60.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  4  
ATOM 876  N N    . HIS A 1 5  ? 2.799   6.393  -9.552  1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    4  
ATOM 877  C CA   . HIS A 1 5  ? 3.313   7.716  -9.888  1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   4  
ATOM 878  C C    . HIS A 1 5  ? 2.848   8.753  -8.870  1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    4  
ATOM 879  O O    . HIS A 1 5  ? 1.839   8.579  -8.186  1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    4  
ATOM 880  C CB   . HIS A 1 5  ? 2.860   8.122  -11.290 1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   4  
ATOM 881  C CG   . HIS A 1 5  ? 1.420   7.818  -11.566 1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   4  
ATOM 882  N ND1  . HIS A 1 5  ? 0.381   8.559  -11.043 1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  4  
ATOM 883  C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.848   6.848  -12.317 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  4  
ATOM 884  C CE1  . HIS A 1 5  ? -0.768  8.056  -11.459 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  4  
ATOM 885  N NE2  . HIS A 1 5  ? -0.512  7.017  -12.234 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  4  
ATOM 886  H H    . HIS A 1 5  ? 1.838   6.221  -9.626  1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    4  
ATOM 887  H HA   . HIS A 1 5  ? 4.391   7.668  -9.867  1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   4  
ATOM 888  H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.004   9.185  -11.414 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  4  
ATOM 889  H HB3  . HIS A 1 5  ? 3.457   7.595  -12.021 1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  4  
ATOM 890  H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.472   9.336  -10.454 1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  4  
ATOM 891  H HD2  . HIS A 1 5  ? 1.365   6.081  -12.877 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  4  
ATOM 892  H HE1  . HIS A 1 5  ? -1.749  8.430  -11.209 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  4  
ATOM 893  N N    . PRO A 1 6  ? 3.599   9.859  -8.765  1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    4  
ATOM 894  C CA   . PRO A 1 6  ? 3.283   10.946 -7.834  1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   4  
ATOM 895  C C    . PRO A 1 6  ? 2.033   11.716 -8.244  1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    4  
ATOM 896  O O    . PRO A 1 6  ? 1.313   11.310 -9.157  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    4  
ATOM 897  C CB   . PRO A 1 6  ? 4.517   11.849 -7.910  1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   4  
ATOM 898  C CG   . PRO A 1 6  ? 5.099   11.582 -9.255  1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   4  
ATOM 899  C CD   . PRO A 1 6  ? 4.815   10.134 -9.549  1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   4  
ATOM 900  H HA   . PRO A 1 6  ? 3.164   10.581 -6.824  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   4  
ATOM 901  H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.217   12.883 -7.807  1.00 74.55 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  4  
ATOM 902  H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.208   11.589 -7.123  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  4  
ATOM 903  H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.627   12.213 -9.992  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  4  
ATOM 904  H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.165   11.758 -9.235  1.00 75.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  4  
ATOM 905  H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.635   9.992  -10.604 1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  4  
ATOM 906  H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.635   9.514  -9.217  1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  4  
ATOM 907  N N    . VAL A 1 7  ? 1.780   12.831 -7.565  1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    4  
ATOM 908  C CA   . VAL A 1 7  ? 0.617   13.659 -7.861  1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   4  
ATOM 909  C C    . VAL A 1 7  ? -0.658  12.824 -7.893  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    4  
ATOM 910  O O    . VAL A 1 7  ? -1.185  12.491 -8.955  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    4  
ATOM 911  C CB   . VAL A 1 7  ? 0.775   14.388 -9.208  1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   4  
ATOM 912  C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.455  15.231 -9.507  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  4  
ATOM 913  C CG2  . VAL A 1 7  ? 2.031   15.246 -9.205  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  4  
ATOM 914  H H    . VAL A 1 7  ? 2.391   13.103 -6.849  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    4  
ATOM 915  H HA   . VAL A 1 7  ? 0.530   14.402 -7.081  1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   4  
ATOM 916  H HB   . VAL A 1 7  ? 0.874   13.646 -9.987  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   4  
ATOM 917  H HG11 . VAL A 1 7  ? -0.929  14.869 -10.408 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 4  
ATOM 918  H HG12 . VAL A 1 7  ? -1.149  15.162 -8.681  1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 4  
ATOM 919  H HG13 . VAL A 1 7  ? -0.161  16.261 -9.645  1.00 71.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 4  
ATOM 920  H HG21 . VAL A 1 7  ? 1.986   15.955 -10.019 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 4  
ATOM 921  H HG22 . VAL A 1 7  ? 2.101   15.778 -8.268  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 4  
ATOM 922  H HG23 . VAL A 1 7  ? 2.900   14.615 -9.326  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 4  
ATOM 923  N N    . PRO A 1 8  ? -1.168  12.477 -6.703  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    4  
ATOM 924  C CA   . PRO A 1 8  ? -2.389  11.677 -6.568  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   4  
ATOM 925  C C    . PRO A 1 8  ? -3.637  12.447 -6.987  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    4  
ATOM 926  O O    . PRO A 1 8  ? -3.545  13.544 -7.537  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    4  
ATOM 927  C CB   . PRO A 1 8  ? -2.439  11.354 -5.072  1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   4  
ATOM 928  C CG   . PRO A 1 8  ? -1.672  12.453 -4.422  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   4  
ATOM 929  C CD   . PRO A 1 8  ? -0.593  12.839 -5.396  1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   4  
ATOM 930  H HA   . PRO A 1 8  ? -2.327  10.759 -7.134  1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   4  
ATOM 931  H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.467  11.337 -4.739  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  4  
ATOM 932  H HB3  . PRO A 1 8  ? -1.980  10.393 -4.893  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  4  
ATOM 933  H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.323  13.293 -4.232  1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  4  
ATOM 934  H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.235  12.100 -3.500  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  4  
ATOM 935  H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.397  13.899 -5.342  1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  4  
ATOM 936  H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.308   12.276 -5.203  1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  4  
ATOM 937  N N    . GLY A 1 9  ? -4.803  11.866 -6.724  1.00 0.05  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    4  
ATOM 938  C CA   . GLY A 1 9  ? -6.052  12.513 -7.081  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   4  
ATOM 939  C C    . GLY A 1 9  ? -6.576  13.411 -5.978  1.00 3.15  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    4  
ATOM 940  O O    . GLY A 1 9  ? -5.821  14.180 -5.383  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    4  
ATOM 941  H H    . GLY A 1 9  ? -4.815  10.991 -6.283  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    4  
ATOM 942  H HA2  . GLY A 1 9  ? -5.896  13.105 -7.970  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  4  
ATOM 943  H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.790  11.753 -7.291  1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  4  
ATOM 944  N N    . MET A 1 10 ? -7.873  13.315 -5.704  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    4  
ATOM 945  C CA   . MET A 1 10 ? -8.497  14.126 -4.665  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   4  
ATOM 946  C C    . MET A 1 10 ? -7.773  13.954 -3.333  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    4  
ATOM 947  O O    . MET A 1 10 ? -7.033  14.838 -2.899  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    4  
ATOM 948  C CB   . MET A 1 10 ? -9.971  13.749 -4.510  1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   4  
ATOM 949  C CG   . MET A 1 10 ? -10.860 14.310 -5.608  1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   4  
ATOM 950  S SD   . MET A 1 10 ? -11.413 15.991 -5.264  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   4  
ATOM 951  C CE   . MET A 1 10 ? -13.154 15.864 -5.663  1.00 72.22 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   4  
ATOM 952  H H    . MET A 1 10 ? -8.424  12.684 -6.212  1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    4  
ATOM 953  H HA   . MET A 1 10 ? -8.429  15.161 -4.967  1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   4  
ATOM 954  H HB2  . MET A 1 10 ? -10.058 12.673 -4.520  1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  4  
ATOM 955  H HB3  . MET A 1 10 ? -10.329 14.122 -3.562  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  4  
ATOM 956  H HG2  . MET A 1 10 ? -10.308 14.311 -6.536  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  4  
ATOM 957  H HG3  . MET A 1 10 ? -11.727 13.674 -5.709  1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  4  
ATOM 958  H HE1  . MET A 1 10 ? -13.742 16.132 -4.797  1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  4  
ATOM 959  H HE2  . MET A 1 10 ? -13.387 16.534 -6.478  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  4  
ATOM 960  H HE3  . MET A 1 10 ? -13.383 14.849 -5.955  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  4  
ATOM 961  N N    . HIS A 1 11 ? -7.991  12.812 -2.690  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    4  
ATOM 962  C CA   . HIS A 1 11 ? -7.359  12.524 -1.407  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   4  
ATOM 963  C C    . HIS A 1 11 ? -5.887  12.168 -1.594  1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    4  
ATOM 964  O O    . HIS A 1 11 ? -5.550  11.033 -1.930  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    4  
ATOM 965  C CB   . HIS A 1 11 ? -8.086  11.380 -0.701  1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   4  
ATOM 966  C CG   . HIS A 1 11 ? -9.578  11.519 -0.715  1.00 4.35  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   4  
ATOM 967  N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.223 12.717 -0.489  1.00 75.50 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  4  
ATOM 968  C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.551 10.603 -0.930  1.00 3.31  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  4  
ATOM 969  C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.529 12.531 -0.563  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  4  
ATOM 970  N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.754 11.257 -0.830  1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  4  
ATOM 971  H H    . HIS A 1 11 ? -8.591  12.147 -3.087  1.00 64.51 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    4  
ATOM 972  H HA   . HIS A 1 11 ? -7.427  13.413 -0.798  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   4  
ATOM 973  H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.837  10.449 -1.188  1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  4  
ATOM 974  H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.765  11.339 0.330   1.00 74.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  4  
ATOM 975  H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.789  13.574 -0.301  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  4  
ATOM 976  H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.408 9.553  -1.141  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  4  
ATOM 977  H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.285 13.290 -0.429  1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  4  
ATOM 978  N N    . LYS A 1 12 ? -5.015  13.147 -1.376  1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    4  
ATOM 979  C CA   . LYS A 1 12 ? -3.579  12.938 -1.520  1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   4  
ATOM 980  C C    . LYS A 1 12 ? -3.054  12.002 -0.437  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    4  
ATOM 981  O O    . LYS A 1 12 ? -1.926  11.513 -0.517  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    4  
ATOM 982  C CB   . LYS A 1 12 ? -2.839  14.276 -1.455  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   4  
ATOM 983  C CG   . LYS A 1 12 ? -3.395  15.325 -2.403  1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   4  
ATOM 984  C CD   . LYS A 1 12 ? -2.435  16.492 -2.568  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   4  
ATOM 985  C CE   . LYS A 1 12 ? -2.944  17.736 -1.857  1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   4  
ATOM 986  N NZ   . LYS A 1 12 ? -2.342  18.979 -2.416  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   4  
ATOM 987  H H    . LYS A 1 12 ? -5.345  14.031 -1.111  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    4  
ATOM 988  H HA   . LYS A 1 12 ? -3.404  12.486 -2.485  1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   4  
ATOM 989  H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.903  14.660 -0.448  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  4  
ATOM 990  H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.800  14.112 -1.703  1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  4  
ATOM 991  H HG2  . LYS A 1 12 ? -3.563  14.872 -3.368  1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  4  
ATOM 992  H HG3  . LYS A 1 12 ? -4.331  15.694 -2.008  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  4  
ATOM 993  H HD2  . LYS A 1 12 ? -1.477  16.220 -2.152  1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  4  
ATOM 994  H HD3  . LYS A 1 12 ? -2.325  16.709 -3.621  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  4  
ATOM 995  H HE2  . LYS A 1 12 ? -4.016  17.785 -1.966  1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  4  
ATOM 996  H HE3  . LYS A 1 12 ? -2.692  17.664 -0.809  1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  4  
ATOM 997  H HZ1  . LYS A 1 12 ? -3.082  19.691 -2.581  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  4  
ATOM 998  H HZ2  . LYS A 1 12 ? -1.868  18.771 -3.318  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  4  
ATOM 999  H HZ3  . LYS A 1 12 ? -1.643  19.368 -1.752  1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  4  
ATOM 1000 N N    . CYS A 1 13 ? -3.878  11.754 0.576   1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    4  
ATOM 1001 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.498  10.876 1.675   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   4  
ATOM 1002 C C    . CYS A 1 13 ? -3.974  9.448  1.420   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    4  
ATOM 1003 O O    . CYS A 1 13 ? -4.349  8.732  2.349   1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    4  
ATOM 1004 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.080  11.392 2.993   1.00 74.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   4  
ATOM 1005 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.230  12.859 3.657   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   4  
ATOM 1006 H H    . CYS A 1 13 ? -4.765  12.174 0.584   1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    4  
ATOM 1007 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.421  10.876 1.743   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   4  
ATOM 1008 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.117  11.655 2.840   1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  4  
ATOM 1009 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.018  10.610 3.735   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  4  
ATOM 1010 N N    . VAL A 1 14 ? -3.956  9.041  0.155   1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    4  
ATOM 1011 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.384  7.700  -0.223  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   4  
ATOM 1012 C C    . VAL A 1 14 ? -3.512  6.638  0.438   1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    4  
ATOM 1013 O O    . VAL A 1 14 ? -4.013  5.636  0.948   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    4  
ATOM 1014 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.341  7.506  -1.750  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   4  
ATOM 1015 C CG1  . VAL A 1 14 ? -2.963  7.851  -2.294  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  4  
ATOM 1016 C CG2  . VAL A 1 14 ? -4.726  6.081  -2.117  1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  4  
ATOM 1017 H H    . VAL A 1 14 ? -3.646  9.658  -0.541  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    4  
ATOM 1018 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.405  7.570  0.107   1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   4  
ATOM 1019 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.059  8.178  -2.198  1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   4  
ATOM 1020 H HG11 . VAL A 1 14 ? -3.064  8.297  -3.273  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 4  
ATOM 1021 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.477  8.549  -1.627  1.00 71.05 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 4  
ATOM 1022 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.370  6.952  -2.368  1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 4  
ATOM 1023 H HG21 . VAL A 1 14 ? -4.703  5.967  -3.191  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 4  
ATOM 1024 H HG22 . VAL A 1 14 ? -4.028  5.393  -1.666  1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 4  
ATOM 1025 H HG23 . VAL A 1 14 ? -5.722  5.872  -1.754  1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 4  
ATOM 1026 N N    . CYS A 1 15 ? -2.202  6.864  0.425   1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    4  
ATOM 1027 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.258  5.928  1.023   1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   4  
ATOM 1028 C C    . CYS A 1 15 ? -1.364  5.946  2.545   1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    4  
ATOM 1029 O O    . CYS A 1 15 ? -0.750  5.127  3.231   1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    4  
ATOM 1030 C CB   . CYS A 1 15 ? 0.171   6.270  0.595   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   4  
ATOM 1031 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.396   4.985  1.004   1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   4  
ATOM 1032 H H    . CYS A 1 15 ? -1.862  7.682  0.003   1.00 70.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    4  
ATOM 1033 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.503  4.938  0.669   1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   4  
ATOM 1034 H HB2  . CYS A 1 15 ? 0.193   6.415  -0.475  1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  4  
ATOM 1035 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.476   7.183  1.084   1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  4  
ATOM 1036 N N    . LEU A 1 16 ? -2.145  6.885  3.067   1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    4  
ATOM 1037 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.332  7.011  4.508   1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   4  
ATOM 1038 C C    . LEU A 1 16 ? -3.659  7.693  4.827   1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    4  
ATOM 1039 O O    . LEU A 1 16 ? -3.688  8.774  5.417   1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    4  
ATOM 1040 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.177  7.801  5.125   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   4  
ATOM 1041 C CG   . LEU A 1 16 ? -0.994  9.231  4.614   1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   4  
ATOM 1042 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.500  10.137 5.730   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  4  
ATOM 1043 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.029  9.256  3.437   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  4  
ATOM 1044 H H    . LEU A 1 16 ? -2.608  7.509  2.470   1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    4  
ATOM 1045 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.343  6.016  4.929   1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   4  
ATOM 1046 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.342  7.850  6.190   1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  4  
ATOM 1047 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.264  7.258  4.928   1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  4  
ATOM 1048 H HG   . LEU A 1 16 ? -1.948  9.610  4.274   1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   4  
ATOM 1049 H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.351   9.682  6.214   1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 4  
ATOM 1050 H HD12 . LEU A 1 16 ? -1.290  10.282 6.453   1.00 62.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 4  
ATOM 1051 H HD13 . LEU A 1 16 ? -0.212  11.093 5.317   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 4  
ATOM 1052 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.250  10.107 2.810   1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 4  
ATOM 1053 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.137  8.347  2.864   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 4  
ATOM 1054 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.984   9.332  3.805   1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 4  
ATOM 1055 N N    . LYS A 1 17 ? -4.756  7.054  4.437   1.00 72.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    4  
ATOM 1056 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.087  7.596  4.684   1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   4  
ATOM 1057 C C    . LYS A 1 17 ? -6.216  8.086  6.123   1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    4  
ATOM 1058 O O    . LYS A 1 17 ? -7.028  8.962  6.421   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    4  
ATOM 1059 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.153  6.537  4.396   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   4  
ATOM 1060 C CG   . LYS A 1 17 ? -6.995  5.274  5.226   1.00 71.04 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   4  
ATOM 1061 C CD   . LYS A 1 17 ? -7.911  4.166  4.734   1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   4  
ATOM 1062 C CE   . LYS A 1 17 ? -9.341  4.374  5.207   1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   4  
ATOM 1063 N NZ   . LYS A 1 17 ? -9.736  3.374  6.237   1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   4  
ATOM 1064 H H    . LYS A 1 17 ? -4.669  6.195  3.971   1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    4  
ATOM 1065 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.234  8.432  4.017   1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   4  
ATOM 1066 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.126  6.958  4.602   1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  4  
ATOM 1067 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.101  6.265  3.352   1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  4  
ATOM 1068 H HG2  . LYS A 1 17 ? -5.971  4.936  5.159   1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  4  
ATOM 1069 H HG3  . LYS A 1 17 ? -7.236  5.498  6.255   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  4  
ATOM 1070 H HD2  . LYS A 1 17 ? -7.899  4.153  3.654   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  4  
ATOM 1071 H HD3  . LYS A 1 17 ? -7.550  3.219  5.111   1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  4  
ATOM 1072 H HE2  . LYS A 1 17 ? -9.427  5.364  5.627   1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  4  
ATOM 1073 H HE3  . LYS A 1 17 ? -10.003 4.284  4.358   1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  4  
ATOM 1074 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -9.702  3.803  7.183   1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  4  
ATOM 1075 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -9.087  2.561  6.213   1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  4  
ATOM 1076 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -10.703 3.036  6.055   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  4  
ATOM 1077 N N    . THR A 1 18 ? -5.410  7.515  7.012   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    4  
ATOM 1078 C CA   . THR A 1 18 ? -5.434  7.893  8.419   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   4  
ATOM 1079 C C    . THR A 1 18 ? -4.636  9.169  8.660   1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    4  
ATOM 1080 O O    . THR A 1 18 ? -4.049  9.355  9.726   1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    4  
ATOM 1081 C CB   . THR A 1 18 ? -4.870  6.772  9.312   1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   4  
ATOM 1082 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.162  7.047  10.687  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  4  
ATOM 1083 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.366  6.637  9.125   1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  4  
ATOM 1084 H H    . THR A 1 18 ? -4.785  6.822  6.713   1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    4  
ATOM 1085 H HA   . THR A 1 18 ? -6.463  8.065  8.701   1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   4  
ATOM 1086 H HB   . THR A 1 18 ? -5.338  5.839  9.032   1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   4  
ATOM 1087 H HG1  . THR A 1 18 ? -4.580  6.528  11.248  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  4  
ATOM 1088 H HG21 . THR A 1 18 ? -2.859  7.048  9.985   1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 4  
ATOM 1089 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.064  7.174  8.238   1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 4  
ATOM 1090 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.109  5.593  9.020   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 4  
ATOM 1091 N N    . CYS A 1 19 ? -4.618  10.047 7.662   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    4  
ATOM 1092 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.891  11.307 7.764   1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   4  
ATOM 1093 C C    . CYS A 1 19 ? -4.237  12.030 9.063   1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    4  
ATOM 1094 O O    . CYS A 1 19 ? -3.373  12.249 9.912   1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    4  
ATOM 1095 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.213  12.203 6.567   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   4  
ATOM 1096 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.762  12.642 5.556   1.00 3.45  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   4  
ATOM 1097 H H    . CYS A 1 19 ? -5.105  9.842  6.836   1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    4  
ATOM 1098 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.836  11.082 7.762   1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   4  
ATOM 1099 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.917  11.695 5.925   1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  4  
ATOM 1100 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.656  13.121 6.923   1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  4  
ATOM 1101 N N    . ASP A 1 1  ? -0.462  1.495  1.167   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    5  
ATOM 1102 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.496  1.215  -0.264  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   5  
ATOM 1103 C C    . ASP A 1 1  ? -0.449  2.508  -1.072  1.00 72.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    5  
ATOM 1104 O O    . ASP A 1 1  ? -1.480  3.131  -1.327  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    5  
ATOM 1105 C CB   . ASP A 1 1  ? -1.754  0.421  -0.620  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   5  
ATOM 1106 C CG   . ASP A 1 1  ? -2.080  -0.641 0.412   1.00 60.04 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   5  
ATOM 1107 O OD1  . ASP A 1 1  ? -1.510  -1.749 0.323   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  5  
ATOM 1108 O OD2  . ASP A 1 1  ? -2.904  -0.364 1.308   1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  5  
ATOM 1109 H H1   . ASP A 1 1  ? -0.584  0.758  1.802   1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   5  
ATOM 1110 H HA   . ASP A 1 1  ? 0.373   0.622  -0.506  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   5  
ATOM 1111 H HB2  . ASP A 1 1  ? -2.593  1.099  -0.688  1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  5  
ATOM 1112 H HB3  . ASP A 1 1  ? -1.609  -0.062 -1.575  1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  5  
ATOM 1113 N N    . CYS A 1 2  ? 0.754   2.906  -1.472  1.00 72.12 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    5  
ATOM 1114 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.937   4.125  -2.250  1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   5  
ATOM 1115 C C    . CYS A 1 2  ? 0.840   3.836  -3.746  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    5  
ATOM 1116 O O    . CYS A 1 2  ? 1.106   2.725  -4.207  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    5  
ATOM 1117 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.290   4.762  -1.929  1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   5  
ATOM 1118 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.661   4.862  -0.148  1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   5  
ATOM 1119 H H    . CYS A 1 2  ? 1.539   2.366  -1.238  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    5  
ATOM 1120 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.151   4.813  -1.978  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   5  
ATOM 1121 H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.072   4.180  -2.394  1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  5  
ATOM 1122 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.310   5.766  -2.327  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  5  
ATOM 1123 N N    . PRO A 1 3  ? 0.452   4.858  -4.522  1.00 72.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    5  
ATOM 1124 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.312   4.738  -5.977  1.00 3.54  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   5  
ATOM 1125 C C    . PRO A 1 3  ? 1.658   4.589  -6.678  1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    5  
ATOM 1126 O O    . PRO A 1 3  ? 2.719   4.800  -6.089  1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    5  
ATOM 1127 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.357  6.056  -6.378  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   5  
ATOM 1128 C CG   . PRO A 1 3  ? 0.025   7.016  -5.305  1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   5  
ATOM 1129 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.119   6.209  -4.040  1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   5  
ATOM 1130 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.327  3.911  -6.247  1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   5  
ATOM 1131 H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.015   6.371  -7.343  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  5  
ATOM 1132 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.427  5.921  -6.424  1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  5  
ATOM 1133 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.979   7.465  -5.536  1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  5  
ATOM 1134 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.735  7.778  -5.208  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  5  
ATOM 1135 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.902   6.595  -3.404  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  5  
ATOM 1136 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.827  6.210  -3.521  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  5  
ATOM 1137 N N    . PRO A 1 4  ? 1.617   4.217  -7.966  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    5  
ATOM 1138 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.825   4.032  -8.775  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   5  
ATOM 1139 C C    . PRO A 1 4  ? 3.528   5.352  -9.077  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    5  
ATOM 1140 O O    . PRO A 1 4  ? 4.749   5.457  -8.958  1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    5  
ATOM 1141 C CB   . PRO A 1 4  ? 2.295   3.402  -10.065 1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   5  
ATOM 1142 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.876   3.849  -10.150 1.00 64.01 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   5  
ATOM 1143 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.388   3.949  -8.731  1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   5  
ATOM 1144 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.521   3.355  -8.301  1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   5  
ATOM 1145 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.873   3.757  -10.907 1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  5  
ATOM 1146 H HB3  . PRO A 1 4  ? 2.367   2.327  -10.001 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  5  
ATOM 1147 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.823   4.812  -10.634 1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  5  
ATOM 1148 H HG3  . PRO A 1 4  ? 0.295   3.121  -10.696 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  5  
ATOM 1149 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.314  4.763  -8.630  1.00 74.35 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  5  
ATOM 1150 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.063  3.018  -8.421  1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  5  
ATOM 1151 N N    . HIS A 1 5  ? 2.750   6.356  -9.468  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    5  
ATOM 1152 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.299   7.669  -9.785  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   5  
ATOM 1153 C C    . HIS A 1 5  ? 2.844   8.709  -8.765  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    5  
ATOM 1154 O O    . HIS A 1 5  ? 1.824   8.552  -8.095  1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    5  
ATOM 1155 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.874   8.097  -11.191 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   5  
ATOM 1156 C CG   . HIS A 1 5  ? 1.433   7.821  -11.490 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   5  
ATOM 1157 N ND1  . HIS A 1 5  ? 0.399   8.575  -10.975 1.00 4.02  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  5  
ATOM 1158 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.854   6.869  -12.259 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  5  
ATOM 1159 C CE1  . HIS A 1 5  ? -0.752  8.097  -11.412 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  5  
ATOM 1160 N NE2  . HIS A 1 5  ? -0.504  7.062  -12.194 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  5  
ATOM 1161 H H    . HIS A 1 5  ? 1.784   6.210  -9.544  1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    5  
ATOM 1162 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.375   7.596  -9.751  1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   5  
ATOM 1163 H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.038   9.158  -11.302 1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  5  
ATOM 1164 H HB3  . HIS A 1 5  ? 3.472   7.566  -11.918 1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  5  
ATOM 1165 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.496   9.344  -10.376 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  5  
ATOM 1166 H HD2  . HIS A 1 5  ? 1.366   6.099  -12.820 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  5  
ATOM 1167 H HE1  . HIS A 1 5  ? -1.730  8.487  -11.172 1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  5  
ATOM 1168 N N    . PRO A 1 6  ? 3.619   9.797  -8.643  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    5  
ATOM 1169 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.316   10.884 -7.707  1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   5  
ATOM 1170 C C    . PRO A 1 6  ? 2.089   11.685 -8.127  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    5  
ATOM 1171 O O    . PRO A 1 6  ? 1.371   11.302 -9.051  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    5  
ATOM 1172 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.571   11.759 -7.762  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   5  
ATOM 1173 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.163   11.489 -9.102  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   5  
ATOM 1174 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.851   10.051 -9.410  1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   5  
ATOM 1175 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.177   10.514 -6.702  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   5  
ATOM 1176 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.292   12.798 -7.654  1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  5  
ATOM 1177 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.246   11.478 -6.968  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  5  
ATOM 1178 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.714   12.136 -9.839  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  5  
ATOM 1179 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.232   11.641 -9.068  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  5  
ATOM 1180 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.680   9.920  -10.468 1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  5  
ATOM 1181 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.652   9.410  -9.074  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  5  
ATOM 1182 N N    . VAL A 1 7  ? 1.853   12.800 -7.442  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    5  
ATOM 1183 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.712   13.656 -7.745  1.00 4.12  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   5  
ATOM 1184 C C    . VAL A 1 7  ? -0.581  12.851 -7.797  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    5  
ATOM 1185 O O    . VAL A 1 7  ? -1.103  12.536 -8.866  1.00 71.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    5  
ATOM 1186 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.902   14.389 -9.086  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   5  
ATOM 1187 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.307  15.261 -9.394  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  5  
ATOM 1188 C CG2  . VAL A 1 7  ? 2.176   15.220 -9.063  1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  5  
ATOM 1189 H H    . VAL A 1 7  ? 2.461   13.052 -6.716  1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    5  
ATOM 1190 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.633   14.396 -6.962  1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   5  
ATOM 1191 H HB   . VAL A 1 7  ? 0.993   13.650 -9.868  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   5  
ATOM 1192 H HG11 . VAL A 1 7  ? -1.008  15.206 -8.574  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 5  
ATOM 1193 H HG12 . VAL A 1 7  ? 0.012   16.284 -9.529  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 5  
ATOM 1194 H HG13 . VAL A 1 7  ? -0.783  14.909 -10.297 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 5  
ATOM 1195 H HG21 . VAL A 1 7  ? 3.010   14.609 -9.375  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 5  
ATOM 1196 H HG22 . VAL A 1 7  ? 2.071   16.057 -9.737  1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 5  
ATOM 1197 H HG23 . VAL A 1 7  ? 2.351   15.584 -8.061  1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 5  
ATOM 1198 N N    . PRO A 1 8  ? -1.113  12.509 -6.614  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    5  
ATOM 1199 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.353  11.736 -6.497  1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   5  
ATOM 1200 C C    . PRO A 1 8  ? -3.578  12.538 -6.927  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    5  
ATOM 1201 O O    . PRO A 1 8  ? -3.455  13.635 -7.470  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    5  
ATOM 1202 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.427  11.407 -5.004  1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   5  
ATOM 1203 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.643  12.485 -4.339  1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   5  
ATOM 1204 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.545  12.850 -5.299  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   5  
ATOM 1205 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.306  10.821 -7.068  1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   5  
ATOM 1206 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.459  11.411 -4.682  1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  5  
ATOM 1207 H HB3  . PRO A 1 8  ? -1.993  10.435 -4.825  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  5  
ATOM 1208 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.277  13.338 -4.152  1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  5  
ATOM 1209 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.224  12.116 -3.414  1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  5  
ATOM 1210 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.325  13.906 -5.236  1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  5  
ATOM 1211 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.341   12.266 -5.099  1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  5  
ATOM 1212 N N    . GLY A 1 9  ? -4.760  11.982 -6.679  1.00 70.44 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    5  
ATOM 1213 C CA   . GLY A 1 9  ? -5.990  12.659 -7.047  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   5  
ATOM 1214 C C    . GLY A 1 9  ? -6.487  13.589 -5.958  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    5  
ATOM 1215 O O    . GLY A 1 9  ? -5.710  14.346 -5.377  1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    5  
ATOM 1216 H H    . GLY A 1 9  ? -4.797  11.104 -6.244  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    5  
ATOM 1217 H HA2  . GLY A 1 9  ? -5.817  13.232 -7.945  1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  5  
ATOM 1218 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.750  11.918 -7.245  1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  5  
ATOM 1219 N N    . MET A 1 10 ? -7.786  13.534 -5.682  1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    5  
ATOM 1220 C CA   . MET A 1 10 ? -8.385  14.379 -4.656  1.00 74.04 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   5  
ATOM 1221 C C    . MET A 1 10 ? -7.677  14.194 -3.318  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    5  
ATOM 1222 O O    . MET A 1 10 ? -6.908  15.054 -2.887  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    5  
ATOM 1223 C CB   . MET A 1 10 ? -9.874  14.059 -4.508  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   5  
ATOM 1224 C CG   . MET A 1 10 ? -10.737 14.655 -5.608  1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   5  
ATOM 1225 S SD   . MET A 1 10 ? -11.945 15.836 -4.980  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   5  
ATOM 1226 C CE   . MET A 1 10 ? -13.388 14.788 -4.812  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   5  
ATOM 1227 H H    . MET A 1 10 ? -8.355  12.910 -6.180  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    5  
ATOM 1228 H HA   . MET A 1 10 ? -8.277  15.407 -4.969  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   5  
ATOM 1229 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.003 12.987 -4.520  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  5  
ATOM 1230 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.220 14.444 -3.560  1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  5  
ATOM 1231 H HG2  . MET A 1 10 ? -10.097 15.160 -6.316  1.00 65.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  5  
ATOM 1232 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.262 13.854 -6.108  1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  5  
ATOM 1233 H HE1  . MET A 1 10 ? -13.431 14.099 -5.643  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  5  
ATOM 1234 H HE2  . MET A 1 10 ? -13.324 14.233 -3.888  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  5  
ATOM 1235 H HE3  . MET A 1 10 ? -14.278 15.399 -4.804  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  5  
ATOM 1236 N N    . HIS A 1 11 ? -7.942  13.068 -2.664  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    5  
ATOM 1237 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.330  12.771 -1.374  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   5  
ATOM 1238 C C    . HIS A 1 11 ? -5.867  12.373 -1.546  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    5  
ATOM 1239 O O    . HIS A 1 11 ? -5.560  11.232 -1.894  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    5  
ATOM 1240 C CB   . HIS A 1 11 ? -8.095  11.652 -0.667  1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   5  
ATOM 1241 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.582  11.835 -0.692  1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   5  
ATOM 1242 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.228 12.837 0.000   1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  5  
ATOM 1243 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.549 11.137 -1.333  1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  5  
ATOM 1244 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.529 12.747 -0.212  1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  5  
ATOM 1245 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.750 11.724 -1.018  1.00 70.00 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  5  
ATOM 1246 H H    . HIS A 1 11 ? -8.564  12.421 -3.058  1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    5  
ATOM 1247 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.378  13.664 -0.770  1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   5  
ATOM 1248 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.869  10.711 -1.148  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  5  
ATOM 1249 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.783  11.607 0.366   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  5  
ATOM 1250 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.798  13.512 0.564   1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  5  
ATOM 1251 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.404 10.278 -1.972  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  5  
ATOM 1252 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.284 13.399 0.202   1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  5  
ATOM 1253 N N    . LYS A 1 12 ? -4.968  13.320 -1.300  1.00 70.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    5  
ATOM 1254 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.537  13.069 -1.427  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   5  
ATOM 1255 C C    . LYS A 1 12 ? -3.058  12.099 -0.352  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    5  
ATOM 1256 O O    . LYS A 1 12 ? -1.946  11.575 -0.425  1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    5  
ATOM 1257 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.758  14.382 -1.329  1.00 3.03  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   5  
ATOM 1258 C CG   . LYS A 1 12 ? -3.314  15.487 -2.210  1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   5  
ATOM 1259 C CD   . LYS A 1 12 ? -2.368  16.674 -2.279  1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   5  
ATOM 1260 C CE   . LYS A 1 12 ? -2.251  17.212 -3.697  1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   5  
ATOM 1261 N NZ   . LYS A 1 12 ? -2.438  18.688 -3.748  1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   5  
ATOM 1262 H H    . LYS A 1 12 ? -5.275  14.210 -1.026  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    5  
ATOM 1263 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.362  12.628 -2.397  1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   5  
ATOM 1264 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.778  14.723 -0.304  1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  5  
ATOM 1265 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.733  14.201 -1.618  1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  5  
ATOM 1266 H HG2  . LYS A 1 12 ? -3.461  15.100 -3.208  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  5  
ATOM 1267 H HG3  . LYS A 1 12 ? -4.261  15.815 -1.806  1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  5  
ATOM 1268 H HD2  . LYS A 1 12 ? -2.742  17.459 -1.639  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  5  
ATOM 1269 H HD3  . LYS A 1 12 ? -1.390  16.365 -1.939  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  5  
ATOM 1270 H HE2  . LYS A 1 12 ? -1.272  16.968 -4.081  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  5  
ATOM 1271 H HE3  . LYS A 1 12 ? -3.005  16.741 -4.310  1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  5  
ATOM 1272 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -1.527  19.158 -3.924  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  5  
ATOM 1273 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -2.824  19.030 -2.845  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  5  
ATOM 1274 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -3.098  18.939 -4.511  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  5  
ATOM 1275 N N    . CYS A 1 13 ? -3.903  11.863 0.646   1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    5  
ATOM 1276 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.567  10.955 1.736   1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   5  
ATOM 1277 C C    . CYS A 1 13 ? -4.085  9.549  1.452   1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    5  
ATOM 1278 O O    . CYS A 1 13 ? -4.497  8.831  2.364   1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    5  
ATOM 1279 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.149  11.469 3.054   1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   5  
ATOM 1280 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.259  12.897 3.754   1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   5  
ATOM 1281 H H    . CYS A 1 13 ? -4.776  12.311 0.649   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    5  
ATOM 1282 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.491  10.919 1.818   1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   5  
ATOM 1283 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.174  11.770 2.892   1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  5  
ATOM 1284 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.123  10.674 3.784   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  5  
ATOM 1285 N N    . VAL A 1 14 ? -4.062  9.161  0.181   1.00 60.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    5  
ATOM 1286 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.528  7.840  -0.224  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   5  
ATOM 1287 C C    . VAL A 1 14 ? -3.700  6.740  0.431   1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    5  
ATOM 1288 O O    . VAL A 1 14 ? -4.241  5.747  0.919   1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    5  
ATOM 1289 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.471  7.669  -1.754  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   5  
ATOM 1290 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.074  7.976  -2.273  1.00 73.53 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  5  
ATOM 1291 C CG2  . VAL A 1 14 ? -4.898  6.263  -2.149  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  5  
ATOM 1292 H H    . VAL A 1 14 ? -3.722  9.777  -0.501  1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    5  
ATOM 1293 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.557  7.738  0.090   1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   5  
ATOM 1294 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.159  8.371  -2.200  1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   5  
ATOM 1295 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.510  7.058  -2.352  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 5  
ATOM 1296 H HG12 . VAL A 1 14 ? -3.146  8.440  -3.246  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 5  
ATOM 1297 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.576  8.647  -1.589  1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 5  
ATOM 1298 H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.906  6.083  -1.806  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 5  
ATOM 1299 H HG22 . VAL A 1 14 ? -4.860  6.165  -3.223  1.00 70.31 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 5  
ATOM 1300 H HG23 . VAL A 1 14 ? -4.231  5.543  -1.697  1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 5  
ATOM 1301 N N    . CYS A 1 15 ? -2.384  6.924  0.439   1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    5  
ATOM 1302 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.479  5.948  1.034   1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   5  
ATOM 1303 C C    . CYS A 1 15 ? -1.605  5.945  2.555   1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    5  
ATOM 1304 O O    . CYS A 1 15 ? -1.029  5.095  3.235   1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    5  
ATOM 1305 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.034  6.250  0.632   1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   5  
ATOM 1306 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.144   4.920  1.037   1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   5  
ATOM 1307 H H    . CYS A 1 15 ? -2.011  7.736  0.034   1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    5  
ATOM 1308 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.750  4.972  0.661   1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   5  
ATOM 1309 H HB2  . CYS A 1 15 ? 0.009   6.411  -0.435  1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  5  
ATOM 1310 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.293   7.145  1.140   1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  5  
ATOM 1311 N N    . LEU A 1 16 ? -2.363  6.901  3.081   1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    5  
ATOM 1312 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.566  7.009  4.522   1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   5  
ATOM 1313 C C    . LEU A 1 16 ? -3.873  7.730  4.834   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    5  
ATOM 1314 O O    . LEU A 1 16 ? -3.875  8.802  5.441   1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    5  
ATOM 1315 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.394  7.751  5.168   1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   5  
ATOM 1316 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.156  9.181  4.682   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   5  
ATOM 1317 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.647  10.053 5.820   1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  5  
ATOM 1318 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.175  9.193  3.519   1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  5  
ATOM 1319 H H    . LEU A 1 16 ? -2.796  7.549  2.489   1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    5  
ATOM 1320 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.615  6.009  4.926   1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   5  
ATOM 1321 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.573  7.789  6.231   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  5  
ATOM 1322 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.497  7.181  4.975   1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  5  
ATOM 1323 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.092  9.598  4.336   1.00 62.01 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   5  
ATOM 1324 H HD11 . LEU A 1 16 ? -1.443  10.217 6.531   1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 5  
ATOM 1325 H HD12 . LEU A 1 16 ? -0.315  11.002 5.425   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 5  
ATOM 1326 H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.179   9.559  6.310   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 5  
ATOM 1327 H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.746   9.663  3.830   1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 5  
ATOM 1328 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.601  9.746  2.695   1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 5  
ATOM 1329 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.025   8.178  3.207   1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 5  
ATOM 1330 N N    . LYS A 1 17 ? -4.986  7.134  4.418   1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    5  
ATOM 1331 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.301  7.717  4.656   1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   5  
ATOM 1332 C C    . LYS A 1 17 ? -6.435  8.187  6.101   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    5  
ATOM 1333 O O    . LYS A 1 17 ? -7.221  9.085  6.403   1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    5  
ATOM 1334 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.398  6.698  4.337   1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   5  
ATOM 1335 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.293  5.417  5.147   1.00 3.31  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   5  
ATOM 1336 C CD   . LYS A 1 17 ? -7.835  4.225  4.378   1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   5  
ATOM 1337 C CE   . LYS A 1 17 ? -6.723  3.461  3.676   1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   5  
ATOM 1338 N NZ   . LYS A 1 17 ? -6.469  2.139  4.313   1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   5  
ATOM 1339 H H    . LYS A 1 17 ? -4.920  6.281  3.940   1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    5  
ATOM 1340 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.411  8.568  4.002   1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   5  
ATOM 1341 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.359  7.148  4.537   1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  5  
ATOM 1342 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.340  6.442  3.289   1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  5  
ATOM 1343 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.255  5.236  5.385   1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  5  
ATOM 1344 H HG3  . LYS A 1 17 ? -7.859  5.533  6.061   1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  5  
ATOM 1345 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.334  3.559  5.066   1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  5  
ATOM 1346 H HD3  . LYS A 1 17 ? -8.542  4.575  3.638   1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  5  
ATOM 1347 H HE2  . LYS A 1 17 ? -7.004  3.307  2.645   1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  5  
ATOM 1348 H HE3  . LYS A 1 17 ? -5.818  4.051  3.717   1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  5  
ATOM 1349 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -7.327  1.806  4.797   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  5  
ATOM 1350 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -5.700  2.220  5.008   1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  5  
ATOM 1351 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -6.198  1.441  3.591   1.00 3.45  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  5  
ATOM 1352 N N    . THR A 1 18 ? -5.660  7.576  6.992   1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    5  
ATOM 1353 C CA   . THR A 1 18 ? -5.692  7.932  8.405   1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   5  
ATOM 1354 C C    . THR A 1 18 ? -4.855  9.177  8.676   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    5  
ATOM 1355 O O    . THR A 1 18 ? -4.278  9.327  9.754   1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    5  
ATOM 1356 C CB   . THR A 1 18 ? -5.177  6.779  9.287   1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   5  
ATOM 1357 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.479  7.041  10.662  1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  5  
ATOM 1358 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.676  6.598  9.118   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  5  
ATOM 1359 H H    . THR A 1 18 ? -5.054  6.867  6.690   1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    5  
ATOM 1360 H HA   . THR A 1 18 ? -6.718  8.134  8.675   1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   5  
ATOM 1361 H HB   . THR A 1 18 ? -5.671  5.867  8.985   1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   5  
ATOM 1362 H HG1  . THR A 1 18 ? -6.412  6.878  10.821  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  5  
ATOM 1363 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.453  5.549  8.991   1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 5  
ATOM 1364 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.167  6.970  9.995   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 5  
ATOM 1365 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.343  7.145  8.249   1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 5  
ATOM 1366 N N    . CYS A 1 19 ? -4.795  10.070 7.694   1.00 65.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    5  
ATOM 1367 C CA   . CYS A 1 19 ? -4.029  11.303 7.826   1.00 2.13  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   5  
ATOM 1368 C C    . CYS A 1 19 ? -4.369  12.017 9.131   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    5  
ATOM 1369 O O    . CYS A 1 19 ? -3.915  13.135 9.375   1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    5  
ATOM 1370 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.303  12.228 6.639   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   5  
ATOM 1371 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.825  12.632 5.654   1.00 3.43  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   5  
ATOM 1372 H H    . CYS A 1 19 ? -5.277  9.894  6.858   1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    5  
ATOM 1373 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.981  11.044 7.835   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   5  
ATOM 1374 H HB2  . CYS A 1 19 ? -5.016  11.754 5.980   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  5  
ATOM 1375 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.719  13.156 7.004   1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  5  
ATOM 1376 N N    . ASP A 1 1  ? 1.864   0.245  -0.145  1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    6  
ATOM 1377 C CA   . ASP A 1 1  ? 0.840   0.082  -1.171  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   6  
ATOM 1378 C C    . ASP A 1 1  ? 0.483   1.425  -1.800  1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    6  
ATOM 1379 O O    . ASP A 1 1  ? -0.676  1.682  -2.125  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    6  
ATOM 1380 C CB   . ASP A 1 1  ? -0.411  -0.565 -0.574  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   6  
ATOM 1381 C CG   . ASP A 1 1  ? -0.083  -1.742 0.323   1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   6  
ATOM 1382 O OD1  . ASP A 1 1  ? 0.748   -2.582 -0.082  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  6  
ATOM 1383 O OD2  . ASP A 1 1  ? -0.657  -1.824 1.429   1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  6  
ATOM 1384 H H1   . ASP A 1 1  ? 1.622   0.119  0.797   1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   6  
ATOM 1385 H HA   . ASP A 1 1  ? 1.239   -0.566 -1.937  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   6  
ATOM 1386 H HB2  . ASP A 1 1  ? -0.945  0.171  0.010   1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  6  
ATOM 1387 H HB3  . ASP A 1 1  ? -1.046  -0.911 -1.376  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  6  
ATOM 1388 N N    . CYS A 1 2  ? 1.487   2.279  -1.970  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    6  
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ATOM 1392 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.263   4.605  -1.962  1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   6  
ATOM 1393 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.431   4.498  -0.151  1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   6  
ATOM 1394 H H    . CYS A 1 2  ? 2.391   2.016  -1.691  1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    6  
ATOM 1395 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.273   3.908  -2.328  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   6  
ATOM 1396 H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.241   4.441  -2.392  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  6  
ATOM 1397 H HB3  . CYS A 1 2  ? 1.933   5.604  -2.204  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  6  
ATOM 1398 N N    . PRO A 1 3  ? 0.779   4.478  -4.773  1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    6  
ATOM 1399 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.835   4.562  -6.236  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   6  
ATOM 1400 C C    . PRO A 1 3  ? 2.200   5.019  -6.738  1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    6  
ATOM 1401 O O    . PRO A 1 3  ? 3.038   5.503  -5.977  1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    6  
ATOM 1402 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.235  5.603  -6.573  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   6  
ATOM 1403 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.346  6.443  -5.347  1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   6  
ATOM 1404 C CD   . PRO A 1 3  ? -0.079  5.522  -4.189  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   6  
ATOM 1405 H HA   . PRO A 1 3  ? 0.580   3.619  -6.697  1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   6  
ATOM 1406 H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.082   6.186  -7.426  1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  6  
ATOM 1407 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.168  5.107  -6.796  1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  6  
ATOM 1408 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.390   7.232  -5.376  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  6  
ATOM 1409 H HG3  . PRO A 1 3  ? -1.340  6.857  -5.275  1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  6  
ATOM 1410 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.437   6.048  -3.400  1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  6  
ATOM 1411 H HD3  . PRO A 1 3  ? -1.003  5.100  -3.822  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  6  
ATOM 1412 N N    . PRO A 1 4  ? 2.431   4.863  -8.050  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    6  
ATOM 1413 C CA   . PRO A 1 4  ? 3.694   5.256  -8.683  1.00 72.45 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   6  
ATOM 1414 C C    . PRO A 1 4  ? 3.873   6.769  -8.732  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    6  
ATOM 1415 O O    . PRO A 1 4  ? 4.966   7.283  -8.496  1.00 5.05  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    6  
ATOM 1416 C CB   . PRO A 1 4  ? 3.572   4.686  -10.099 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   6  
ATOM 1417 C CG   . PRO A 1 4  ? 2.106   4.599  -10.348 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   6  
ATOM 1418 C CD   . PRO A 1 4  ? 1.478   4.293  -9.017  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   6  
ATOM 1419 H HA   . PRO A 1 4  ? 4.543   4.810  -8.186  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   6  
ATOM 1420 H HB2  . PRO A 1 4  ? 4.054   5.353  -10.801 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  6  
ATOM 1421 H HB3  . PRO A 1 4  ? 4.038   3.713  -10.141 1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  6  
ATOM 1422 H HG2  . PRO A 1 4  ? 1.741   5.541  -10.727 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  6  
ATOM 1423 H HG3  . PRO A 1 4  ? 1.900   3.805  -11.050 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  6  
ATOM 1424 H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.513   4.772  -8.936  1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  6  
ATOM 1425 H HD3  . PRO A 1 4  ? 1.383   3.226  -8.880  1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  6  
ATOM 1426 N N    . HIS A 1 5  ? 2.791   7.479  -9.039  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    6  
ATOM 1427 C CA   . HIS A 1 5  ? 2.829   8.935  -9.116  1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   6  
ATOM 1428 C C    . HIS A 1 5  ? 1.939   9.559  -8.046  1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    6  
ATOM 1429 O O    . HIS A 1 5  ? 1.007   8.936  -7.538  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    6  
ATOM 1430 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.385   9.404  -10.502 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   6  
ATOM 1431 C CG   . HIS A 1 5  ? 1.191   8.669  -11.030 1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   6  
ATOM 1432 N ND1  . HIS A 1 5  ? -0.090  8.884  -10.567 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  6  
ATOM 1433 C CD2  . HIS A 1 5  ? 1.089   7.718  -11.988 1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  6  
ATOM 1434 C CE1  . HIS A 1 5  ? -0.928  8.096  -11.216 1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  6  
ATOM 1435 N NE2  . HIS A 1 5  ? -0.238  7.379  -12.084 1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  6  
ATOM 1436 H H    . HIS A 1 5  ? 1.948   7.012  -9.216  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    6  
ATOM 1437 H HA   . HIS A 1 5  ? 3.848   9.249  -8.949  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   6  
ATOM 1438 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.134   10.454 -10.456 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  6  
ATOM 1439 H HB3  . HIS A 1 5  ? 3.198   9.263  -11.200 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  6  
ATOM 1440 H HD1  . HIS A 1 5  ? -0.346  9.518  -9.866  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  6  
ATOM 1441 H HD2  . HIS A 1 5  ? 1.901   7.303  -12.569 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  6  
ATOM 1442 H HE1  . HIS A 1 5  ? -1.996  8.046  -11.064 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  6  
ATOM 1443 N N    . PRO A 1 6  ? 2.233   10.820 -7.693  1.00 72.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    6  
ATOM 1444 C CA   . PRO A 1 6  ? 1.471   11.556 -6.680  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   6  
ATOM 1445 C C    . PRO A 1 6  ? 0.067   11.912 -7.155  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    6  
ATOM 1446 O O    . PRO A 1 6  ? -0.132  12.287 -8.310  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    6  
ATOM 1447 C CB   . PRO A 1 6  ? 2.301   12.824 -6.465  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   6  
ATOM 1448 C CG   . PRO A 1 6  ? 3.050   13.007 -7.739  1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   6  
ATOM 1449 C CD   . PRO A 1 6  ? 3.330   11.624 -8.257  1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   6  
ATOM 1450 H HA   . PRO A 1 6  ? 1.408   11.004 -5.753  1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   6  
ATOM 1451 H HB2  . PRO A 1 6  ? 1.643   13.659 -6.269  1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  6  
ATOM 1452 H HB3  . PRO A 1 6  ? 2.971   12.684 -5.630  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  6  
ATOM 1453 H HG2  . PRO A 1 6  ? 2.446   13.557 -8.445  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  6  
ATOM 1454 H HG3  . PRO A 1 6  ? 3.976   13.530 -7.548  1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  6  
ATOM 1455 H HD2  . PRO A 1 6  ? 3.301   11.612 -9.337  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  6  
ATOM 1456 H HD3  . PRO A 1 6  ? 4.287   11.273 -7.900  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  6  
ATOM 1457 N N    . VAL A 1 7  ? -0.905  11.792 -6.256  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    6  
ATOM 1458 C CA   . VAL A 1 7  ? -2.291  12.103 -6.583  1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   6  
ATOM 1459 C C    . VAL A 1 7  ? -2.773  13.333 -5.821  1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    6  
ATOM 1460 O O    . VAL A 1 7  ? -3.507  13.236 -4.838  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    6  
ATOM 1461 C CB   . VAL A 1 7  ? -3.223  10.918 -6.265  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   6  
ATOM 1462 C CG1  . VAL A 1 7  ? -4.662  11.261 -6.618  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  6  
ATOM 1463 C CG2  . VAL A 1 7  ? -2.766  9.670  -7.005  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  6  
ATOM 1464 H H    . VAL A 1 7  ? -0.684  11.488 -5.351  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    6  
ATOM 1465 H HA   . VAL A 1 7  ? -2.347  12.304 -7.643  1.00 75.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   6  
ATOM 1466 H HB   . VAL A 1 7  ? -3.172  10.721 -5.204  1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   6  
ATOM 1467 H HG11 . VAL A 1 7  ? -5.030  10.558 -7.351  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 6  
ATOM 1468 H HG12 . VAL A 1 7  ? -5.273  11.208 -5.728  1.00 71.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 6  
ATOM 1469 H HG13 . VAL A 1 7  ? -4.705  12.260 -7.025  1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 6  
ATOM 1470 H HG21 . VAL A 1 7  ? -2.318  9.952  -7.945  1.00 63.55 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 6  
ATOM 1471 H HG22 . VAL A 1 7  ? -2.042  9.141  -6.404  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 6  
ATOM 1472 H HG23 . VAL A 1 7  ? -3.617  9.029  -7.190  1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 6  
ATOM 1473 N N    . PRO A 1 8  ? -2.352  14.519 -6.285  1.00 74.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    6  
ATOM 1474 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.730  15.791 -5.663  1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   6  
ATOM 1475 C C    . PRO A 1 8  ? -4.204  16.123 -5.870  1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    6  
ATOM 1476 O O    . PRO A 1 8  ? -4.788  15.786 -6.899  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    6  
ATOM 1477 C CB   . PRO A 1 8  ? -1.846  16.814 -6.381  1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   6  
ATOM 1478 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.541  16.191 -7.700  1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   6  
ATOM 1479 C CD   . PRO A 1 8  ? -1.476  14.709 -7.453  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   6  
ATOM 1480 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.505  15.798 -4.606  1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   6  
ATOM 1481 H HB2  . PRO A 1 8  ? -2.386  17.742 -6.497  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  6  
ATOM 1482 H HB3  . PRO A 1 8  ? -0.946  16.983 -5.808  1.00 74.03 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  6  
ATOM 1483 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.327  16.419 -8.404  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  6  
ATOM 1484 H HG3  . PRO A 1 8  ? -0.591  16.552 -8.066  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  6  
ATOM 1485 H HD2  . PRO A 1 8  ? -1.851  14.167 -8.309  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  6  
ATOM 1486 H HD3  . PRO A 1 8  ? -0.463  14.408 -7.227  1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  6  
ATOM 1487 N N    . GLY A 1 9  ? -4.800  16.787 -4.884  1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    6  
ATOM 1488 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.201  17.154 -4.979  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   6  
ATOM 1489 C C    . GLY A 1 9  ? -7.126  15.996 -4.661  1.00 72.11 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    6  
ATOM 1490 O O    . GLY A 1 9  ? -7.911  16.061 -3.716  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    6  
ATOM 1491 H H    . GLY A 1 9  ? -4.285  17.030 -4.087  1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    6  
ATOM 1492 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.399  17.959 -4.287  1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  6  
ATOM 1493 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.405  17.497 -5.982  1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  6  
ATOM 1494 N N    . MET A 1 10 ? -7.035  14.933 -5.454  1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    6  
ATOM 1495 C CA   . MET A 1 10 ? -7.872  13.756 -5.253  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   6  
ATOM 1496 C C    . MET A 1 10 ? -7.359  12.918 -4.086  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    6  
ATOM 1497 O O    . MET A 1 10 ? -6.955  11.769 -4.264  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    6  
ATOM 1498 C CB   . MET A 1 10 ? -7.911  12.908 -6.526  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   6  
ATOM 1499 C CG   . MET A 1 10 ? -8.777  13.502 -7.625  1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   6  
ATOM 1500 S SD   . MET A 1 10 ? -10.254 12.522 -7.952  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   6  
ATOM 1501 C CE   . MET A 1 10 ? -10.931 13.390 -9.365  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   6  
ATOM 1502 H H    . MET A 1 10 ? -6.390  14.940 -6.192  1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    6  
ATOM 1503 H HA   . MET A 1 10 ? -8.871  14.095 -5.026  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   6  
ATOM 1504 H HB2  . MET A 1 10 ? -6.906  12.803 -6.905  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  6  
ATOM 1505 H HB3  . MET A 1 10 ? -8.299  11.930 -6.281  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  6  
ATOM 1506 H HG2  . MET A 1 10 ? -9.080  14.495 -7.329  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  6  
ATOM 1507 H HG3  . MET A 1 10 ? -8.192  13.562 -8.531  1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  6  
ATOM 1508 H HE1  . MET A 1 10 ? -10.125 13.814 -9.946  1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  6  
ATOM 1509 H HE2  . MET A 1 10 ? -11.492 12.700 -9.977  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  6  
ATOM 1510 H HE3  . MET A 1 10 ? -11.583 14.180 -9.023  1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  6  
ATOM 1511 N N    . HIS A 1 11 ? -7.377  13.501 -2.891  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    6  
ATOM 1512 C CA   . HIS A 1 11 ? -6.914  12.808 -1.694  1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   6  
ATOM 1513 C C    . HIS A 1 11 ? -5.518  12.230 -1.907  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    6  
ATOM 1514 O O    . HIS A 1 11 ? -5.364  11.049 -2.218  1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    6  
ATOM 1515 C CB   . HIS A 1 11 ? -7.889  11.692 -1.317  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   6  
ATOM 1516 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.326  12.111 -1.360  1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   6  
ATOM 1517 N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.863  13.046 -0.500  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  6  
ATOM 1518 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.339 11.719 -2.167  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  6  
ATOM 1519 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.144 13.209 -0.775  1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  6  
ATOM 1520 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.458 12.416 -1.784  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  6  
ATOM 1521 H H    . HIS A 1 11 ? -7.711  14.419 -2.813  1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    6  
ATOM 1522 H HA   . HIS A 1 11 ? -6.874  13.526 -0.890  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   6  
ATOM 1523 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.764  10.867 -2.003  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  6  
ATOM 1524 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.670  11.356 -0.314  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  6  
ATOM 1525 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.377  13.518 0.208   1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  6  
ATOM 1526 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.279 10.993 -2.966  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  6  
ATOM 1527 H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.821 13.878 -0.264  1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  6  
ATOM 1528 N N    . LYS A 1 12 ? -4.503  13.071 -1.739  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    6  
ATOM 1529 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.120  12.645 -1.912  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   6  
ATOM 1530 C C    . LYS A 1 12 ? -2.710  11.668 -0.814  1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    6  
ATOM 1531 O O    . LYS A 1 12 ? -1.670  11.016 -0.906  1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    6  
ATOM 1532 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.186  13.858 -1.905  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   6  
ATOM 1533 C CG   . LYS A 1 12 ? -0.849  13.600 -2.577  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   6  
ATOM 1534 C CD   . LYS A 1 12 ? 0.261   14.422 -1.943  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   6  
ATOM 1535 C CE   . LYS A 1 12 ? 0.536   15.692 -2.735  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   6  
ATOM 1536 N NZ   . LYS A 1 12 ? 1.992   15.892 -2.974  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   6  
ATOM 1537 H H    . LYS A 1 12 ? -4.690  14.001 -1.491  1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    6  
ATOM 1538 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.042  12.148 -2.867  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   6  
ATOM 1539 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.673  14.674 -2.418  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  6  
ATOM 1540 H HB3  . LYS A 1 12 ? -2.001  14.148 -0.880  1.00 63.04 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  6  
ATOM 1541 H HG2  . LYS A 1 12 ? -0.605  12.552 -2.483  1.00 3.53  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  6  
ATOM 1542 H HG3  . LYS A 1 12 ? -0.926  13.861 -3.623  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  6  
ATOM 1543 H HD2  . LYS A 1 12 ? -0.031  14.693 -0.940  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  6  
ATOM 1544 H HD3  . LYS A 1 12 ? 1.163   13.827 -1.909  1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  6  
ATOM 1545 H HE2  . LYS A 1 12 ? 0.030   15.624 -3.686  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  6  
ATOM 1546 H HE3  . LYS A 1 12 ? 0.150   16.535 -2.181  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  6  
ATOM 1547 H HZ1  . LYS A 1 12 ? 2.393   15.063 -3.456  1.00 74.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  6  
ATOM 1548 H HZ2  . LYS A 1 12 ? 2.487   16.027 -2.069  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  6  
ATOM 1549 H HZ3  . LYS A 1 12 ? 2.144   16.733 -3.567  1.00 70.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  6  
ATOM 1550 N N    . CYS A 1 13 ? -3.534  11.572 0.224   1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    6  
ATOM 1551 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.258  10.674 1.339   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   6  
ATOM 1552 C C    . CYS A 1 13 ? -3.947  9.328  1.137   1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    6  
ATOM 1553 O O    . CYS A 1 13 ? -4.397  8.698  2.094   1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    6  
ATOM 1554 C CB   . CYS A 1 13 ? -3.722  11.304 2.654   1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   6  
ATOM 1555 S SG   . CYS A 1 13 ? -2.645  12.643 3.258   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   6  
ATOM 1556 H H    . CYS A 1 13 ? -4.348  12.118 0.241   1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    6  
ATOM 1557 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.191  10.517 1.382   1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   6  
ATOM 1558 H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.712  11.716 2.518   1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  6  
ATOM 1559 H HB3  . CYS A 1 13 ? -3.758  10.540 3.417   1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  6  
ATOM 1560 N N    . VAL A 1 14 ? -4.024  8.892  -0.117  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    6  
ATOM 1561 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.656  7.619  -0.446  1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   6  
ATOM 1562 C C    . VAL A 1 14 ? -3.930  6.457  0.222   1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    6  
ATOM 1563 O O    . VAL A 1 14 ? -4.559  5.552  0.773   1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    6  
ATOM 1564 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.686  7.385  -1.968  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   6  
ATOM 1565 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.289  7.508  -2.555  1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  6  
ATOM 1566 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.289  6.025  -2.285  1.00 72.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  6  
ATOM 1567 H H    . VAL A 1 14 ? -3.647  9.438  -0.837  1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    6  
ATOM 1568 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.674  7.650  -0.087  1.00 72.50 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   6  
ATOM 1569 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.309  8.145  -2.416  1.00 71.04 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   6  
ATOM 1570 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.687  8.143  -1.922  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 6  
ATOM 1571 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.837  6.529  -2.619  1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 6  
ATOM 1572 H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.350  7.941  -3.543  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 6  
ATOM 1573 H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.313  5.882  -3.355  1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 6  
ATOM 1574 H HG22 . VAL A 1 14 ? -4.689  5.251  -1.831  1.00 4.01  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 6  
ATOM 1575 H HG23 . VAL A 1 14 ? -6.295  5.976  -1.893  1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 6  
ATOM 1576 N N    . CYS A 1 15 ? -2.603  6.486  0.170   1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    6  
ATOM 1577 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.790  5.435  0.769   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   6  
ATOM 1578 C C    . CYS A 1 15 ? -1.850  5.503  2.292   1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    6  
ATOM 1579 O O    . CYS A 1 15 ? -1.348  4.617  2.985   1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    6  
ATOM 1580 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.338  5.554  0.300   1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   6  
ATOM 1581 S SG   . CYS A 1 15 ? 0.702   4.121  0.730   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   6  
ATOM 1582 H H    . CYS A 1 15 ? -2.158  7.234  -0.284  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    6  
ATOM 1583 H HA   . CYS A 1 15 ? -2.186  4.484  0.448   1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   6  
ATOM 1584 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.324  5.658  -0.776  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  6  
ATOM 1585 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.106   6.430  0.747   1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  6  
ATOM 1586 N N    . LEU A 1 16 ? -2.468  6.560  2.808   1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    6  
ATOM 1587 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.595  6.745  4.249   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   6  
ATOM 1588 C C    . LEU A 1 16 ? -3.796  7.624  4.582   1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    6  
ATOM 1589 O O    . LEU A 1 16 ? -3.647  8.711  5.142   1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    6  
ATOM 1590 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.319  7.367  4.818   1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   6  
ATOM 1591 C CG   . LEU A 1 16 ? -0.938  8.741  4.265   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   6  
ATOM 1592 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.287  9.590  5.346   1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  6  
ATOM 1593 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.011  8.596  3.067   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  6  
ATOM 1594 H H    . LEU A 1 16 ? -2.848  7.233  2.206   1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    6  
ATOM 1595 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.741  5.772  4.696   1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   6  
ATOM 1596 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.445  7.464  5.885   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  6  
ATOM 1597 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.502  6.690  4.614   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  6  
ATOM 1598 H HG   . LEU A 1 16 ? -1.834  9.251  3.936   1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   6  
ATOM 1599 H HD11 . LEU A 1 16 ? -1.022  9.847  6.094   1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 6  
ATOM 1600 H HD12 . LEU A 1 16 ? 0.109   10.493 4.905   1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 6  
ATOM 1601 H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.516   9.033  5.806   1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 6  
ATOM 1602 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.562  8.189  2.233   1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 6  
ATOM 1603 H HD22 . LEU A 1 16 ? 0.802   7.931  3.321   1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 6  
ATOM 1604 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.386   9.565  2.800   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 6  
ATOM 1605 N N    . LYS A 1 17 ? -4.986  7.147  4.236   1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    6  
ATOM 1606 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.214  7.887  4.500   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   6  
ATOM 1607 C C    . LYS A 1 17 ? -6.229  8.425  5.928   1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    6  
ATOM 1608 O O    . LYS A 1 17 ? -6.893  9.420  6.221   1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    6  
ATOM 1609 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.434  6.992  4.268   1.00 3.02  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   6  
ATOM 1610 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.441  5.740  5.128   1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   6  
ATOM 1611 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.670  5.683  6.019   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   6  
ATOM 1612 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.694  4.412  6.856   1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   6  
ATOM 1613 N NZ   . LYS A 1 17 ? -10.033 3.763  6.840   1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   6  
ATOM 1614 H H    . LYS A 1 17 ? -5.040  6.274  3.792   1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    6  
ATOM 1615 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.254  8.720  3.814   1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   6  
ATOM 1616 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.327  7.558  4.486   1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  6  
ATOM 1617 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.452  6.691  3.231   1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  6  
ATOM 1618 H HG2  . LYS A 1 17 ? -7.436  4.872  4.485   1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  6  
ATOM 1619 H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.557  5.735  5.749   1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  6  
ATOM 1620 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.665  6.536  6.681   1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  6  
ATOM 1621 H HD3  . LYS A 1 17 ? -9.555  5.711  5.399   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  6  
ATOM 1622 H HE2  . LYS A 1 17 ? -7.964  3.723  6.459   1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  6  
ATOM 1623 H HE3  . LYS A 1 17 ? -8.436  4.663  7.874   1.00 1.00  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  6  
ATOM 1624 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -10.693 4.318  6.259   1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  6  
ATOM 1625 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -10.410 3.698  7.808   1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  6  
ATOM 1626 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -9.961  2.804  6.444   1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  6  
ATOM 1627 N N    . THR A 1 18 ? -5.492  7.761  6.813   1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    6  
ATOM 1628 C CA   . THR A 1 18 ? -5.420  8.172  8.209   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   6  
ATOM 1629 C C    . THR A 1 18 ? -4.434  9.320  8.394   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    6  
ATOM 1630 O O    . THR A 1 18 ? -3.796  9.441  9.440   1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    6  
ATOM 1631 C CB   . THR A 1 18 ? -5.004  7.001  9.119   1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   6  
ATOM 1632 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.213  7.349  10.492  1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  6  
ATOM 1633 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.543  6.638  8.899   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  6  
ATOM 1634 H H    . THR A 1 18 ? -4.985  6.976  6.518   1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    6  
ATOM 1635 H HA   . THR A 1 18 ? -6.403  8.503  8.510   1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   6  
ATOM 1636 H HB   . THR A 1 18 ? -5.613  6.142  8.876   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   6  
ATOM 1637 H HG1  . THR A 1 18 ? -5.819  6.721  10.893  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  6  
ATOM 1638 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.189  7.105  7.992   1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 6  
ATOM 1639 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.447  5.566  8.813   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 6  
ATOM 1640 H HG23 . THR A 1 18 ? -2.956  6.986  9.736   1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 6  
ATOM 1641 N N    . CYS A 1 19 ? -4.314  10.162 7.373   1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    6  
ATOM 1642 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.406  11.301 7.423   1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   6  
ATOM 1643 C C    . CYS A 1 19 ? -3.603  12.098 8.709   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    6  
ATOM 1644 O O    . CYS A 1 19 ? -2.890  11.893 9.692   1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    6  
ATOM 1645 C CB   . CYS A 1 19 ? -3.625  12.208 6.210   1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   6  
ATOM 1646 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.157  12.398 5.149   1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   6  
ATOM 1647 H H    . CYS A 1 19 ? -4.850  10.013 6.565   1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    6  
ATOM 1648 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.396  10.922 7.400   1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   6  
ATOM 1649 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.418  11.797 5.601   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  6  
ATOM 1650 H HB3  . CYS A 1 19 ? -3.914  13.190 6.552   1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  6  
ATOM 1651 N N    . ASP A 1 1  ? 1.060   -0.648 -1.749  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    7  
ATOM 1652 C CA   . ASP A 1 1  ? 1.216   0.541  -0.918  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   7  
ATOM 1653 C C    . ASP A 1 1  ? 1.535   1.763  -1.773  1.00 5.24  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    7  
ATOM 1654 O O    . ASP A 1 1  ? 2.519   1.777  -2.513  1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    7  
ATOM 1655 C CB   . ASP A 1 1  ? 2.322   0.324  0.117   1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   7  
ATOM 1656 C CG   . ASP A 1 1  ? 2.271   -1.059 0.737   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   7  
ATOM 1657 O OD1  . ASP A 1 1  ? 1.153   -1.576 0.944   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  7  
ATOM 1658 O OD2  . ASP A 1 1  ? 3.349   -1.624 1.015   1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  7  
ATOM 1659 H H1   . ASP A 1 1  ? 0.359   -1.297 -1.528  1.00 5.04  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   7  
ATOM 1660 H HA   . ASP A 1 1  ? 0.283   0.711  -0.403  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   7  
ATOM 1661 H HB2  . ASP A 1 1  ? 3.283   0.448  -0.361  1.00 74.10 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  7  
ATOM 1662 H HB3  . ASP A 1 1  ? 2.218   1.056  0.904   1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  7  
ATOM 1663 N N    . CYS A 1 2  ? 0.697   2.789  -1.666  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    7  
ATOM 1664 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.888   4.016  -2.430  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   7  
ATOM 1665 C C    . CYS A 1 2  ? 0.753   3.751  -3.926  1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    7  
ATOM 1666 O O    . CYS A 1 2  ? 0.984   2.643  -4.410  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    7  
ATOM 1667 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.261   4.620  -2.129  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   7  
ATOM 1668 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.674   4.683  -0.356  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   7  
ATOM 1669 H H    . CYS A 1 2  ? -0.070  2.718  -1.058  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    7  
ATOM 1670 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.123   4.716  -2.130  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   7  
ATOM 1671 H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.021   4.030  -2.621  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  7  
ATOM 1672 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.293   5.630  -2.510  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  7  
ATOM 1673 N N    . PRO A 1 3  ? 0.370   4.794  -4.679  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    7  
ATOM 1674 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.196   4.700  -6.131  1.00 70.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   7  
ATOM 1675 C C    . PRO A 1 3  ? 1.523   4.533  -6.864  1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    7  
ATOM 1676 O O    . PRO A 1 3  ? 2.600   4.712  -6.296  1.00 62.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    7  
ATOM 1677 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.453  6.037  -6.498  1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   7  
ATOM 1678 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.028  6.973  -5.420  1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   7  
ATOM 1679 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.077   6.144  -4.170  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   7  
ATOM 1680 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.467  3.890  -6.400  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   7  
ATOM 1681 H HB2  . PRO A 1 3  ? -0.096  6.359  -7.466  1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  7  
ATOM 1682 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.527  5.925  -6.523  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  7  
ATOM 1683 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.931   7.404  -5.665  1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  7  
ATOM 1684 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.769  7.748  -5.294  1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  7  
ATOM 1685 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.881   6.503  -3.545  1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  7  
ATOM 1686 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.858  6.157  -3.629  1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  7  
ATOM 1687 N N    . PRO A 1 4  ? 1.446   4.182  -8.157  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    7  
ATOM 1688 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.632   3.985  -8.995  1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   7  
ATOM 1689 C C    . PRO A 1 4  ? 3.356   5.293  -9.292  1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    7  
ATOM 1690 O O    . PRO A 1 4  ? 4.580   5.377  -9.176  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    7  
ATOM 1691 C CB   . PRO A 1 4  ? 2.060   3.386  -10.283 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   7  
ATOM 1692 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.650   3.864  -10.330 1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   7  
ATOM 1693 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.195   3.952  -8.899  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   7  
ATOM 1694 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.323   3.286  -8.547  1.00 74.50 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   7  
ATOM 1695 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.627   3.742  -11.131 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  7  
ATOM 1696 H HB3  . PRO A 1 4  ? 2.110   2.309  -10.236 1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  7  
ATOM 1697 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.607   4.836  -10.797 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  7  
ATOM 1698 H HG3  . PRO A 1 4  ? 0.041   3.158  -10.873 1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  7  
ATOM 1699 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.488  4.779  -8.770  1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  7  
ATOM 1700 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.269  3.026  -8.593  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  7  
ATOM 1701 N N    . HIS A 1 5  ? 2.594   6.313  -9.675  1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    7  
ATOM 1702 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.165   7.618  -9.988  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   7  
ATOM 1703 C C    . HIS A 1 5  ? 2.747   8.656  -8.950  1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    7  
ATOM 1704 O O    . HIS A 1 5  ? 1.733   8.513  -8.267  1.00 75.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    7  
ATOM 1705 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.727   8.069  -11.382 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   7  
ATOM 1706 C CG   . HIS A 1 5  ? 1.275   7.832  -11.659 1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   7  
ATOM 1707 N ND1  . HIS A 1 5  ? 0.269   8.608  -11.122 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  7  
ATOM 1708 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.660   6.901  -12.425 1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  7  
ATOM 1709 C CE1  . HIS A 1 5  ? -0.901  8.163  -11.543 1.00 64.51 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  7  
ATOM 1710 N NE2  . HIS A 1 5  ? -0.691  7.127  -12.336 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  7  
ATOM 1711 H H    . HIS A 1 5  ? 1.626   6.184  -9.749  1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    7  
ATOM 1712 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.240   7.523  -9.970  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   7  
ATOM 1713 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.916   9.127  -11.487 1.00 4.15  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  7  
ATOM 1714 H HB3  . HIS A 1 5  ? 3.300   7.530  -12.123 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  7  
ATOM 1715 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.395   9.370  -10.519 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  7  
ATOM 1716 H HD2  . HIS A 1 5  ? 1.143   6.122  -13.000 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  7  
ATOM 1717 H HE1  . HIS A 1 5  ? -1.865  8.575  -11.284 1.00 65.55 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  7  
ATOM 1718 N N    . PRO A 1 6  ? 3.546   9.726  -8.828  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    7  
ATOM 1719 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.279   10.808 -7.875  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   7  
ATOM 1720 C C    . PRO A 1 6  ? 2.063   11.640 -8.269  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    7  
ATOM 1721 O O    . PRO A 1 6  ? 1.324   11.282 -9.186  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    7  
ATOM 1722 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.551   11.658 -7.939  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   7  
ATOM 1723 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.118   11.390 -9.290  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   7  
ATOM 1724 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.771   9.962  -9.609  1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   7  
ATOM 1725 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.147   10.430 -6.872  1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   7  
ATOM 1726 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.296   12.701 -7.816  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  7  
ATOM 1727 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.231   11.354 -7.158  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  7  
ATOM 1728 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.673   12.055 -10.014 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  7  
ATOM 1729 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.190   11.519 -9.270  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  7  
ATOM 1730 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.583   9.847  -10.666 1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  7  
ATOM 1731 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.564   9.301  -9.291  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  7  
ATOM 1732 N N    . VAL A 1 7  ? 1.860   12.752 -7.569  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    7  
ATOM 1733 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.734   13.635 -7.846  1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   7  
ATOM 1734 C C    . VAL A 1 7  ? -0.576  12.857 -7.890  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    7  
ATOM 1735 O O    . VAL A 1 7  ? -1.119  12.566 -8.956  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    7  
ATOM 1736 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.921   14.380 -9.181  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   7  
ATOM 1737 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.273  15.280 -9.462  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  7  
ATOM 1738 C CG2  . VAL A 1 7  ? 2.212   15.184 -9.166  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  7  
ATOM 1739 H H    . VAL A 1 7  ? 2.484   12.984 -6.850  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    7  
ATOM 1740 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.681   14.367 -7.053  1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   7  
ATOM 1741 H HB   . VAL A 1 7  ? 0.986   13.649 -9.973  1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   7  
ATOM 1742 H HG11 . VAL A 1 7  ? 0.065   16.299 -9.584  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 7  
ATOM 1743 H HG12 . VAL A 1 7  ? -0.767  14.953 -10.365 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 7  
ATOM 1744 H HG13 . VAL A 1 7  ? -0.965  15.228 -8.634  1.00 52.01 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 7  
ATOM 1745 H HG21 . VAL A 1 7  ? 2.129   16.013 -9.852  1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 7  
ATOM 1746 H HG22 . VAL A 1 7  ? 2.391   15.558 -8.169  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 7  
ATOM 1747 H HG23 . VAL A 1 7  ? 3.035   14.550 -9.465  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 7  
ATOM 1748 N N    . PRO A 1 8  ? -1.099  12.512 -6.704  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    7  
ATOM 1749 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.354  11.764 -6.580  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   7  
ATOM 1750 C C    . PRO A 1 8  ? -3.567  12.595 -6.983  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    7  
ATOM 1751 O O    . PRO A 1 8  ? -3.428  13.696 -7.515  1.00 73.52 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    7  
ATOM 1752 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.414  11.417 -5.090  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   7  
ATOM 1753 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.599  12.471 -4.423  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   7  
ATOM 1754 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.506  12.826 -5.393  1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   7  
ATOM 1755 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.333  10.854 -7.162  1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   7  
ATOM 1756 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.441  11.440 -4.754  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  7  
ATOM 1757 H HB3  . PRO A 1 8  ? -1.998  10.435 -4.928  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  7  
ATOM 1758 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.212  13.335 -4.217  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  7  
ATOM 1759 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.176  12.083 -3.508  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  7  
ATOM 1760 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.264  13.875 -5.321  1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  7  
ATOM 1761 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.370   12.220 -5.212  1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  7  
ATOM 1762 N N    . GLY A 1 9  ? -4.757  12.061 -6.724  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    7  
ATOM 1763 C CA   . GLY A 1 9  ? -5.977  12.768 -7.067  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   7  
ATOM 1764 C C    . GLY A 1 9  ? -6.479  13.642 -5.934  1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    7  
ATOM 1765 O O    . GLY A 1 9  ? -5.700  14.353 -5.299  1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    7  
ATOM 1766 H H    . GLY A 1 9  ? -4.807  11.180 -6.298  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    7  
ATOM 1767 H HA2  . GLY A 1 9  ? -5.791  13.389 -7.931  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  7  
ATOM 1768 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.741  12.046 -7.314  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  7  
ATOM 1769 N N    . MET A 1 10 ? -7.782  13.590 -5.681  1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    7  
ATOM 1770 C CA   . MET A 1 10 ? -8.386  14.384 -4.617  1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   7  
ATOM 1771 C C    . MET A 1 10 ? -7.671  14.148 -3.291  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    7  
ATOM 1772 O O    . MET A 1 10 ? -6.909  14.996 -2.825  1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    7  
ATOM 1773 C CB   . MET A 1 10 ? -9.871  14.043 -4.478  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   7  
ATOM 1774 C CG   . MET A 1 10 ? -10.792 15.057 -5.137  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   7  
ATOM 1775 S SD   . MET A 1 10 ? -11.820 15.939 -3.947  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   7  
ATOM 1776 C CE   . MET A 1 10 ? -13.245 16.333 -4.957  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   7  
ATOM 1777 H H    . MET A 1 10 ? -8.352  13.004 -6.222  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    7  
ATOM 1778 H HA   . MET A 1 10 ? -8.289  15.425 -4.885  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   7  
ATOM 1779 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.051 13.079 -4.929  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  7  
ATOM 1780 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.120 13.993 -3.428  1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  7  
ATOM 1781 H HG2  . MET A 1 10 ? -10.190 15.776 -5.673  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  7  
ATOM 1782 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.434 14.539 -5.833  1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  7  
ATOM 1783 H HE1  . MET A 1 10 ? -13.444 17.394 -4.900  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  7  
ATOM 1784 H HE2  . MET A 1 10 ? -13.047 16.059 -5.982  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  7  
ATOM 1785 H HE3  . MET A 1 10 ? -14.103 15.786 -4.597  1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  7  
ATOM 1786 N N    . HIS A 1 11 ? -7.923  12.991 -2.685  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    7  
ATOM 1787 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.302  12.644 -1.412  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   7  
ATOM 1788 C C    . HIS A 1 11 ? -5.845  12.238 -1.610  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    7  
ATOM 1789 O O    . HIS A 1 11 ? -5.550  11.096 -1.962  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    7  
ATOM 1790 C CB   . HIS A 1 11 ? -8.073  11.509 -0.738  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   7  
ATOM 1791 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.558  11.706 -0.744  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   7  
ATOM 1792 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.160 12.898 -0.400  1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  7  
ATOM 1793 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.563 10.855 -1.057  1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  7  
ATOM 1794 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.471 12.771 -0.500  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  7  
ATOM 1795 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.742 11.541 -0.898  1.00 2.14  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  7  
ATOM 1796 H H    . HIS A 1 11 ? -8.539  12.356 -3.106  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    7  
ATOM 1797 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.337  13.517 -0.778  1.00 3.05  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   7  
ATOM 1798 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.860  10.583 -1.251  1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  7  
ATOM 1799 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.753  11.426 0.291   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  7  
ATOM 1800 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.696  13.715 -0.123  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  7  
ATOM 1801 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.458 9.827  -1.374  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  7  
ATOM 1802 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.199 13.542 -0.293  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  7  
ATOM 1803 N N    . LYS A 1 12 ? -4.937  13.181 -1.382  1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    7  
ATOM 1804 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.510  12.923 -1.535  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   7  
ATOM 1805 C C    . LYS A 1 12 ? -3.016  11.951 -0.468  1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    7  
ATOM 1806 O O    . LYS A 1 12 ? -1.908  11.422 -0.561  1.00 72.53 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    7  
ATOM 1807 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.722  14.232 -1.451  1.00 71.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   7  
ATOM 1808 C CG   . LYS A 1 12 ? -3.208  15.297 -2.419  1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   7  
ATOM 1809 C CD   . LYS A 1 12 ? -2.661  16.668 -2.059  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   7  
ATOM 1810 C CE   . LYS A 1 12 ? -3.563  17.780 -2.574  1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   7  
ATOM 1811 N NZ   . LYS A 1 12 ? -3.027  19.128 -2.239  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   7  
ATOM 1812 H H    . LYS A 1 12 ? -5.234  14.073 -1.104  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    7  
ATOM 1813 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.355  12.480 -2.507  1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   7  
ATOM 1814 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.803  14.623 -0.448  1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  7  
ATOM 1815 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.683  14.027 -1.666  1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  7  
ATOM 1816 H HG2  . LYS A 1 12 ? -2.880  15.041 -3.416  1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  7  
ATOM 1817 H HG3  . LYS A 1 12 ? -4.288  15.331 -2.391  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  7  
ATOM 1818 H HD2  . LYS A 1 12 ? -2.589  16.747 -0.985  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  7  
ATOM 1819 H HD3  . LYS A 1 12 ? -1.679  16.781 -2.497  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  7  
ATOM 1820 H HE2  . LYS A 1 12 ? -3.646  17.691 -3.646  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  7  
ATOM 1821 H HE3  . LYS A 1 12 ? -4.540  17.669 -2.127  1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  7  
ATOM 1822 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -3.095  19.756 -3.065  1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  7  
ATOM 1823 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -2.029  19.055 -1.954  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  7  
ATOM 1824 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -3.570  19.544 -1.455  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  7  
ATOM 1825 N N    . CYS A 1 13 ? -3.845  11.719 0.544   1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    7  
ATOM 1826 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.494  10.809 1.628   1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   7  
ATOM 1827 C C    . CYS A 1 13 ? -4.022  9.404  1.352   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    7  
ATOM 1828 O O    . CYS A 1 13 ? -4.422  8.689  2.270   1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    7  
ATOM 1829 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.053  11.325 2.955   1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   7  
ATOM 1830 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.149  12.750 3.640   1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   7  
ATOM 1831 H H    . CYS A 1 13 ? -4.716  12.170 0.563   1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    7  
ATOM 1832 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.417  10.770 1.692   1.00 72.40 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   7  
ATOM 1833 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.080  11.627 2.811   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  7  
ATOM 1834 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.016  10.530 3.686   1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  7  
ATOM 1835 N N    . VAL A 1 14 ? -4.019  9.016  0.081   1.00 71.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    7  
ATOM 1836 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.496  7.697  -0.316  1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   7  
ATOM 1837 C C    . VAL A 1 14 ? -3.662  6.594  0.326   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    7  
ATOM 1838 O O    . VAL A 1 14 ? -4.199  5.603  0.822   1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    7  
ATOM 1839 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.462  7.525  -1.847  1.00 0.03  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   7  
ATOM 1840 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.072  7.826  -2.387  1.00 55.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  7  
ATOM 1841 C CG2  . VAL A 1 14 ? -4.901  6.121  -2.235  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  7  
ATOM 1842 H H    . VAL A 1 14 ? -3.688  9.631  -0.606  1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    7  
ATOM 1843 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.520  7.599  0.013   1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   7  
ATOM 1844 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.154  8.230  -2.283  1.00 75.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   7  
ATOM 1845 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.561  8.496  -1.711  1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 7  
ATOM 1846 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.513  6.907  -2.476  1.00 71.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 7  
ATOM 1847 H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.157  8.292  -3.358  1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 7  
ATOM 1848 H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.905  5.946  -1.877  1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 7  
ATOM 1849 H HG22 . VAL A 1 14 ? -4.878  6.022  -3.310  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 7  
ATOM 1850 H HG23 . VAL A 1 14 ? -4.230  5.399  -1.793  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 7  
ATOM 1851 N N    . CYS A 1 15 ? -2.345  6.773  0.315   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    7  
ATOM 1852 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.435  5.794  0.897   1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   7  
ATOM 1853 C C    . CYS A 1 15 ? -1.539  5.792  2.419   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    7  
ATOM 1854 O O    . CYS A 1 15 ? -0.956  4.941  3.092   1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    7  
ATOM 1855 C CB   . CYS A 1 15 ? 0.005   6.091  0.473   1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   7  
ATOM 1856 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.184   4.758  0.863   1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   7  
ATOM 1857 H H    . CYS A 1 15 ? -1.976  7.584  -0.095  1.00 72.01 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    7  
ATOM 1858 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.716  4.819  0.528   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   7  
ATOM 1859 H HB2  . CYS A 1 15 ? 0.032   6.250  -0.595  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  7  
ATOM 1860 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.342   6.986  0.974   1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  7  
ATOM 1861 N N    . LEU A 1 16 ? -2.285  6.751  2.957   1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    7  
ATOM 1862 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.466  6.861  4.400   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   7  
ATOM 1863 C C    . LEU A 1 16 ? -3.766  7.587  4.732   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    7  
ATOM 1864 O O    . LEU A 1 16 ? -3.755  8.658  5.338   1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    7  
ATOM 1865 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.282  7.599  5.028   1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   7  
ATOM 1866 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.047  9.028  4.539   1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   7  
ATOM 1867 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.520  9.899  5.669   1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  7  
ATOM 1868 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.081  9.037  3.363   1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  7  
ATOM 1869 H H    . LEU A 1 16 ? -2.725  7.401  2.370   1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    7  
ATOM 1870 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.513  5.861  4.805   1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   7  
ATOM 1871 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.444  7.637  6.094   1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  7  
ATOM 1872 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.390  7.026  4.822   1.00 65.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  7  
ATOM 1873 H HG   . LEU A 1 16 ? -1.986  9.447  4.206   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   7  
ATOM 1874 H HD11 . LEU A 1 16 ? -1.305  10.064 6.392   1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 7  
ATOM 1875 H HD12 . LEU A 1 16 ? -0.193  10.848 5.270   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 7  
ATOM 1876 H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.313   9.404  6.147   1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 7  
ATOM 1877 H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.184   10.056 3.123   1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 7  
ATOM 1878 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.553  8.577  2.507   1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 7  
ATOM 1879 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.809   8.484  3.624   1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 7  
ATOM 1880 N N    . LYS A 1 17 ? -4.887  6.995  4.333   1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    7  
ATOM 1881 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.196  7.582  4.590   1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   7  
ATOM 1882 C C    . LYS A 1 17 ? -6.306  8.054  6.037   1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    7  
ATOM 1883 O O    . LYS A 1 17 ? -7.085  8.955  6.350   1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    7  
ATOM 1884 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.301  6.567  4.288   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   7  
ATOM 1885 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.189  5.286  5.098   1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   7  
ATOM 1886 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.410  5.073  5.977   1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   7  
ATOM 1887 C CE   . LYS A 1 17 ? -9.578  4.512  5.181   1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   7  
ATOM 1888 N NZ   . LYS A 1 17 ? -10.388 3.555  5.984   1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   7  
ATOM 1889 H H    . LYS A 1 17 ? -4.831  6.141  3.854   1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    7  
ATOM 1890 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.313  8.433  3.937   1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   7  
ATOM 1891 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.258  7.020  4.502   1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  7  
ATOM 1892 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.260  6.309  3.240   1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  7  
ATOM 1893 H HG2  . LYS A 1 17 ? -7.095  4.450  4.421   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  7  
ATOM 1894 H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.311  5.344  5.725   1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  7  
ATOM 1895 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.160  4.378  6.764   1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  7  
ATOM 1896 H HD3  . LYS A 1 17 ? -8.702  6.020  6.409   1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  7  
ATOM 1897 H HE2  . LYS A 1 17 ? -10.210 5.330  4.868   1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  7  
ATOM 1898 H HE3  . LYS A 1 17 ? -9.192  4.003  4.310   1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  7  
ATOM 1899 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -10.111 2.578  5.761   1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  7  
ATOM 1900 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -11.399 3.675  5.770   1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  7  
ATOM 1901 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -10.238 3.723  6.999   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  7  
ATOM 1902 N N    . THR A 1 18 ? -5.521  7.440  6.916   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    7  
ATOM 1903 C CA   . THR A 1 18 ? -5.530  7.797  8.329   1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   7  
ATOM 1904 C C    . THR A 1 18 ? -4.685  9.039  8.587   1.00 4.14  ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    7  
ATOM 1905 O O    . THR A 1 18 ? -4.090  9.187  9.656   1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    7  
ATOM 1906 C CB   . THR A 1 18 ? -5.006  6.643  9.204   1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   7  
ATOM 1907 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.287  6.907  10.583  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  7  
ATOM 1908 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.509  6.455  9.013   1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  7  
ATOM 1909 H H    . THR A 1 18 ? -4.922  6.729  6.606   1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    7  
ATOM 1910 H HA   . THR A 1 18 ? -6.551  8.003  8.615   1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   7  
ATOM 1911 H HB   . THR A 1 18 ? -5.509  5.732  8.910   1.00 3.03  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   7  
ATOM 1912 H HG1  . THR A 1 18 ? -6.178  7.255  10.667  1.00 3.45  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  7  
ATOM 1913 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.189  6.990  8.131   1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 7  
ATOM 1914 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.290  5.404  8.895   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 7  
ATOM 1915 H HG23 . THR A 1 18 ? -2.985  6.838  9.876   1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 7  
ATOM 1916 N N    . CYS A 1 19 ? -4.635  9.931  7.603   1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    7  
ATOM 1917 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.863  11.161 7.724   1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   7  
ATOM 1918 C C    . CYS A 1 19 ? -4.180  11.877 9.034   1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    7  
ATOM 1919 O O    . CYS A 1 19 ? -5.284  12.389 9.220   1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    7  
ATOM 1920 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.152  12.087 6.541   1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   7  
ATOM 1921 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.687  12.488 5.535   1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   7  
ATOM 1922 H H    . CYS A 1 19 ? -5.131  9.757  6.775   1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    7  
ATOM 1923 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.816  10.898 7.716   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   7  
ATOM 1924 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.876  11.615 5.892   1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  7  
ATOM 1925 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.561  13.016 6.912   1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  7  
ATOM 1926 N N    . ASP A 1 1  ? 0.963   1.109  0.598   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    8  
ATOM 1927 C CA   . ASP A 1 1  ? 1.391   0.718  -0.740  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   8  
ATOM 1928 C C    . ASP A 1 1  ? 1.695   1.944  -1.594  1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    8  
ATOM 1929 O O    . ASP A 1 1  ? 2.693   1.981  -2.314  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    8  
ATOM 1930 C CB   . ASP A 1 1  ? 0.316   -0.135 -1.414  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   8  
ATOM 1931 C CG   . ASP A 1 1  ? -0.193  -1.244 -0.513  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   8  
ATOM 1932 O OD1  . ASP A 1 1  ? 0.613   -2.121 -0.140  1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  8  
ATOM 1933 O OD2  . ASP A 1 1  ? -1.397  -1.234 -0.182  1.00 73.02 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  8  
ATOM 1934 H H1   . ASP A 1 1  ? 1.625   1.149  1.320   1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   8  
ATOM 1935 H HA   . ASP A 1 1  ? 2.293   0.132  -0.641  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   8  
ATOM 1936 H HB2  . ASP A 1 1  ? -0.519  0.496  -1.683  1.00 62.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  8  
ATOM 1937 H HB3  . ASP A 1 1  ? 0.727   -0.582 -2.307  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  8  
ATOM 1938 N N    . CYS A 1 2  ? 0.827   2.947  -1.510  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    8  
ATOM 1939 C CA   . CYS A 1 2  ? 1.000   4.175  -2.276  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   8  
ATOM 1940 C C    . CYS A 1 2  ? 0.903   3.901  -3.774  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    8  
ATOM 1941 O O    . CYS A 1 2  ? 1.174   2.797  -4.246  1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    8  
ATOM 1942 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.350   4.818  -1.950  1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   8  
ATOM 1943 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.723   4.902  -0.169  1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   8  
ATOM 1944 H H    . CYS A 1 2  ? 0.050   2.859  -0.918  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    8  
ATOM 1945 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.210   4.856  -1.995  1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   8  
ATOM 1946 H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.135   4.246  -2.423  1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  8  
ATOM 1947 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.363   5.826  -2.337  1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  8  
ATOM 1948 N N    . PRO A 1 3  ? 0.507   4.929  -4.539  1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    8  
ATOM 1949 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.366   4.823  -5.994  1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   8  
ATOM 1950 C C    . PRO A 1 3  ? 1.711   4.689  -6.699  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    8  
ATOM 1951 O O    . PRO A 1 3  ? 2.771   4.900  -6.110  1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    8  
ATOM 1952 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.312  6.140  -6.381  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   8  
ATOM 1953 C CG   . PRO A 1 3  ? 0.066   7.092  -5.299  1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   8  
ATOM 1954 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.167   6.273  -4.043  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   8  
ATOM 1955 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.269  3.995  -6.272  1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   8  
ATOM 1956 H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.056   6.468  -7.343  1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  8  
ATOM 1957 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.381  5.999  -6.427  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  8  
ATOM 1958 H HG2  . PRO A 1 3  ? 1.017   7.549  -5.527  1.00 70.23 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  8  
ATOM 1959 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.698  7.848  -5.193  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  8  
ATOM 1960 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.949   6.657  -3.404  1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  8  
ATOM 1961 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.779  6.263  -3.521  1.00 65.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  8  
ATOM 1962 N N    . PRO A 1 4  ? 1.670   4.331  -7.991  1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    8  
ATOM 1963 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.878   4.162  -8.804  1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   8  
ATOM 1964 C C    . PRO A 1 4  ? 3.573   5.488  -9.093  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    8  
ATOM 1965 O O    . PRO A 1 4  ? 4.791   5.604  -8.959  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    8  
ATOM 1966 C CB   . PRO A 1 4  ? 2.349   3.542  -10.100 1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   8  
ATOM 1967 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.928   3.982  -10.178 1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   8  
ATOM 1968 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.441   4.063  -8.758  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   8  
ATOM 1969 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.578   3.484  -8.339  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   8  
ATOM 1970 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.924   3.910  -10.939 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  8  
ATOM 1971 H HB3  . PRO A 1 4  ? 2.427   2.467  -10.047 1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  8  
ATOM 1972 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.868   4.950  -10.651 1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  8  
ATOM 1973 H HG3  . PRO A 1 4  ? 0.349   3.256  -10.731 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  8  
ATOM 1974 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.266  4.872  -8.647  1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  8  
ATOM 1975 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.004  3.127  -8.456  1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  8  
ATOM 1976 N N    . HIS A 1 5  ? 2.790   6.487  -9.489  1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    8  
ATOM 1977 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.331   7.806  -9.796  1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   8  
ATOM 1978 C C    . HIS A 1 5  ? 2.871   8.835  -8.767  1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    8  
ATOM 1979 O O    . HIS A 1 5  ? 1.850   8.666  -8.099  1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    8  
ATOM 1980 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.903   8.243  -11.197 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   8  
ATOM 1981 C CG   . HIS A 1 5  ? 1.461   7.968  -11.496 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   8  
ATOM 1982 N ND1  . HIS A 1 5  ? 0.428   8.717  -10.974 1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  8  
ATOM 1983 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.883   7.021  -12.271 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  8  
ATOM 1984 C CE1  . HIS A 1 5  ? -0.723  8.242  -11.412 1.00 73.52 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  8  
ATOM 1985 N NE2  . HIS A 1 5  ? -0.475  7.212  -12.202 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  8  
ATOM 1986 H H    . HIS A 1 5  ? 1.827   6.333  -9.577  1.00 74.02 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    8  
ATOM 1987 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.408   7.739  -9.763  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   8  
ATOM 1988 H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.066   9.306  -11.302 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  8  
ATOM 1989 H HB3  . HIS A 1 5  ? 3.500   7.719  -11.929 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  8  
ATOM 1990 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.525   9.483  -10.370 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  8  
ATOM 1991 H HD2  . HIS A 1 5  ? 1.394   6.256  -12.838 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  8  
ATOM 1992 H HE1  . HIS A 1 5  ? -1.701  8.628  -11.168 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  8  
ATOM 1993 N N    . PRO A 1 6  ? 3.640   9.926  -8.635  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    8  
ATOM 1994 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.331   11.002 -7.689  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   8  
ATOM 1995 C C    . PRO A 1 6  ? 2.099   11.801 -8.102  1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    8  
ATOM 1996 O O    . PRO A 1 6  ? 1.384   11.423 -9.030  1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    8  
ATOM 1997 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.581   11.885 -7.735  1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   8  
ATOM 1998 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.175   11.629 -9.077  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   8  
ATOM 1999 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.870   10.192 -9.399  1.00 4.14  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   8  
ATOM 2000 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.193   10.623 -6.687  1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   8  
ATOM 2001 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.297   12.921 -7.619  1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  8  
ATOM 2002 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.257   11.599 -6.944  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  8  
ATOM 2003 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.724   12.281 -9.809  1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  8  
ATOM 2004 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.243   11.786 -9.041  1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  8  
ATOM 2005 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.701   10.070 -10.458 1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  8  
ATOM 2006 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.675   9.552  -9.067  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  8  
ATOM 2007 N N    . VAL A 1 7  ? 1.857   12.908 -7.407  1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    8  
ATOM 2008 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.712   13.761 -7.703  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   8  
ATOM 2009 C C    . VAL A 1 7  ? -0.576  12.949 -7.766  1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    8  
ATOM 2010 O O    . VAL A 1 7  ? -1.093  12.641 -8.840  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    8  
ATOM 2011 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.900   14.510 -9.036  1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   8  
ATOM 2012 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.313  15.377 -9.337  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  8  
ATOM 2013 C CG2  . VAL A 1 7  ? 2.169   15.348 -9.001  1.00 4.10  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  8  
ATOM 2014 H H    . VAL A 1 7  ? 2.463   13.157 -6.679  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    8  
ATOM 2015 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.628   14.492 -6.912  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   8  
ATOM 2016 H HB   . VAL A 1 7  ? 0.998   13.780 -9.825  1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   8  
ATOM 2017 H HG11 . VAL A 1 7  ? -1.007  15.324 -8.511  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 8  
ATOM 2018 H HG12 . VAL A 1 7  ? 0.002   16.400 -9.479  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 8  
ATOM 2019 H HG13 . VAL A 1 7  ? -0.796  15.020 -10.235 1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 8  
ATOM 2020 H HG21 . VAL A 1 7  ? 2.353   15.765 -9.980  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 8  
ATOM 2021 H HG22 . VAL A 1 7  ? 2.052   16.148 -8.285  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 8  
ATOM 2022 H HG23 . VAL A 1 7  ? 3.004   14.726 -8.713  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 8  
ATOM 2023 N N    . PRO A 1 8  ? -1.110  12.593 -6.588  1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    8  
ATOM 2024 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.346  11.813 -6.483  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   8  
ATOM 2025 C C    . PRO A 1 8  ? -3.574  12.611 -6.908  1.00 64.20 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    8  
ATOM 2026 O O    . PRO A 1 8  ? -3.455  13.713 -7.441  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    8  
ATOM 2027 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.422  11.468 -4.993  1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   8  
ATOM 2028 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.646  12.544 -4.315  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   8  
ATOM 2029 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.547  12.925 -5.269  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   8  
ATOM 2030 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.291  10.902 -7.062  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   8  
ATOM 2031 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.455  11.464 -4.674  1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  8  
ATOM 2032 H HB3  . PRO A 1 8  ? -1.983  10.497 -4.821  1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  8  
ATOM 2033 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.285  13.392 -4.122  1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  8  
ATOM 2034 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.228  12.169 -3.393  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  8  
ATOM 2035 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.333  13.981 -5.195  1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  8  
ATOM 2036 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.342   12.344 -5.072  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  8  
ATOM 2037 N N    . GLY A 1 9  ? -4.753  12.046 -6.669  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    8  
ATOM 2038 C CA   . GLY A 1 9  ? -5.986  12.720 -7.033  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   8  
ATOM 2039 C C    . GLY A 1 9  ? -6.507  13.615 -5.927  1.00 3.25  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    8  
ATOM 2040 O O    . GLY A 1 9  ? -5.745  14.362 -5.313  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    8  
ATOM 2041 H H    . GLY A 1 9  ? -4.787  11.165 -6.241  1.00 72.12 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    8  
ATOM 2042 H HA2  . GLY A 1 9  ? -5.809  13.320 -7.914  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  8  
ATOM 2043 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.735  11.976 -7.262  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  8  
ATOM 2044 N N    . MET A 1 10 ? -7.809  13.541 -5.671  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    8  
ATOM 2045 C CA   . MET A 1 10 ? -8.430  14.352 -4.631  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   8  
ATOM 2046 C C    . MET A 1 10 ? -7.728  14.151 -3.292  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    8  
ATOM 2047 O O    . MET A 1 10 ? -6.977  15.014 -2.837  1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    8  
ATOM 2048 C CB   . MET A 1 10 ? -9.914  14.002 -4.499  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   8  
ATOM 2049 C CG   . MET A 1 10 ? -10.836 14.996 -5.185  1.00 74.02 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   8  
ATOM 2050 S SD   . MET A 1 10 ? -12.374 15.256 -4.280  1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   8  
ATOM 2051 C CE   . MET A 1 10 ? -13.568 15.182 -5.613  1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   8  
ATOM 2052 H H    . MET A 1 10 ? -8.365  12.927 -6.194  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    8  
ATOM 2053 H HA   . MET A 1 10 ? -8.339  15.388 -4.920  1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   8  
ATOM 2054 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.081 13.028 -4.934  1.00 75.04 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  8  
ATOM 2055 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.172 13.968 -3.451  1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  8  
ATOM 2056 H HG2  . MET A 1 10 ? -10.323 15.942 -5.273  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  8  
ATOM 2057 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.073 14.625 -6.171  1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  8  
ATOM 2058 H HE1  . MET A 1 10 ? -13.257 14.440 -6.334  1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  8  
ATOM 2059 H HE2  . MET A 1 10 ? -14.536 14.914 -5.216  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  8  
ATOM 2060 H HE3  . MET A 1 10 ? -13.631 16.147 -6.093  1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  8  
ATOM 2061 N N    . HIS A 1 11 ? -7.976  13.005 -2.664  1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    8  
ATOM 2062 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.366  12.691 -1.377  1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   8  
ATOM 2063 C C    . HIS A 1 11 ? -5.899  12.311 -1.550  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    8  
ATOM 2064 O O    . HIS A 1 11 ? -5.578  11.176 -1.903  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    8  
ATOM 2065 C CB   . HIS A 1 11 ? -8.124  11.551 -0.695  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   8  
ATOM 2066 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.612  11.719 -0.725  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   8  
ATOM 2067 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.278 12.659 0.032   1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  8  
ATOM 2068 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.563 11.060 -1.427  1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  8  
ATOM 2069 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.576 12.571 -0.203  1.00 5.15  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  8  
ATOM 2070 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.775 11.608 -1.085  1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  8  
ATOM 2071 H H    . HIS A 1 11 ? -8.584  12.357 -3.077  1.00 65.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    8  
ATOM 2072 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.426  13.573 -0.758  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   8  
ATOM 2073 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.885  10.622 -1.191  1.00 74.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  8  
ATOM 2074 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.816  11.491 0.339   1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  8  
ATOM 2075 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.863  13.296 0.650   1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  8  
ATOM 2076 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.401 10.253 -2.127  1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  8  
ATOM 2077 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.343 13.182 0.249   1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  8  
ATOM 2078 N N    . LYS A 1 12 ? -5.012  13.267 -1.299  1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    8  
ATOM 2079 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.578  13.034 -1.426  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   8  
ATOM 2080 C C    . LYS A 1 12 ? -3.087  12.067 -0.353  1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    8  
ATOM 2081 O O    . LYS A 1 12 ? -1.968  11.558 -0.426  1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    8  
ATOM 2082 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.814  14.356 -1.323  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   8  
ATOM 2083 C CG   . LYS A 1 12 ? -3.214  15.373 -2.378  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   8  
ATOM 2084 C CD   . LYS A 1 12 ? -1.999  16.048 -2.991  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   8  
ATOM 2085 C CE   . LYS A 1 12 ? -2.400  17.210 -3.888  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   8  
ATOM 2086 N NZ   . LYS A 1 12 ? -2.699  16.761 -5.276  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   8  
ATOM 2087 H H    . LYS A 1 12 ? -5.329  14.153 -1.021  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    8  
ATOM 2088 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.397  12.598 -2.396  1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   8  
ATOM 2089 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.995  14.788 -0.349  1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  8  
ATOM 2090 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.757  14.157 -1.428  1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  8  
ATOM 2091 H HG2  . LYS A 1 12 ? -3.766  14.871 -3.158  1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  8  
ATOM 2092 H HG3  . LYS A 1 12 ? -3.840  16.126 -1.919  1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  8  
ATOM 2093 H HD2  . LYS A 1 12 ? -1.367  16.422 -2.199  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  8  
ATOM 2094 H HD3  . LYS A 1 12 ? -1.453  15.323 -3.578  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  8  
ATOM 2095 H HE2  . LYS A 1 12 ? -3.278  17.681 -3.474  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  8  
ATOM 2096 H HE3  . LYS A 1 12 ? -1.589  17.922 -3.916  1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  8  
ATOM 2097 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -2.313  15.808 -5.435  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  8  
ATOM 2098 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -2.272  17.415 -5.962  1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  8  
ATOM 2099 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -3.727  16.737 -5.430  1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  8  
ATOM 2100 N N    . CYS A 1 13 ? -3.932  11.816 0.642   1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    8  
ATOM 2101 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.585  10.909 1.729   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   8  
ATOM 2102 C C    . CYS A 1 13 ? -4.084  9.496  1.439   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    8  
ATOM 2103 O O    . CYS A 1 13 ? -4.488  8.770  2.348   1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    8  
ATOM 2104 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.177  11.410 3.048   1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   8  
ATOM 2105 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.309  12.847 3.754   1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   8  
ATOM 2106 H H    . CYS A 1 13 ? -4.810  12.252 0.645   1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    8  
ATOM 2107 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.509  10.887 1.813   1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   8  
ATOM 2108 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.206  11.696 2.886   1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  8  
ATOM 2109 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.141  10.613 3.776   1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  8  
ATOM 2110 N N    . VAL A 1 14 ? -4.054  9.113  0.167   1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    8  
ATOM 2111 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.501  7.788  -0.244  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   8  
ATOM 2112 C C    . VAL A 1 14 ? -3.659  6.697  0.409   1.00 74.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    8  
ATOM 2113 O O    . VAL A 1 14 ? -4.188  5.695  0.891   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    8  
ATOM 2114 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.439  7.623  -1.774  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   8  
ATOM 2115 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.046  7.951  -2.290  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  8  
ATOM 2116 C CG2  . VAL A 1 14 ? -4.847  6.213  -2.175  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  8  
ATOM 2117 H H    . VAL A 1 14 ? -3.721  9.737  -0.512  1.00 74.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    8  
ATOM 2118 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.529  7.671  0.068   1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   8  
ATOM 2119 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.136  8.317  -2.219  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   8  
ATOM 2120 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.469  7.041  -2.370  1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 8  
ATOM 2121 H HG12 . VAL A 1 14 ? -3.123  8.418  -3.261  1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 8  
ATOM 2122 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.558  8.626  -1.603  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 8  
ATOM 2123 H HG21 . VAL A 1 14 ? -4.172  5.501  -1.725  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 8  
ATOM 2124 H HG22 . VAL A 1 14 ? -5.854  6.021  -1.835  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 8  
ATOM 2125 H HG23 . VAL A 1 14 ? -4.806  6.118  -3.250  1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 8  
ATOM 2126 N N    . CYS A 1 15 ? -2.346  6.898  0.420   1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    8  
ATOM 2127 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.429  5.933  1.013   1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   8  
ATOM 2128 C C    . CYS A 1 15 ? -1.557  5.923  2.534   1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    8  
ATOM 2129 O O    . CYS A 1 15 ? -0.970  5.079  3.212   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    8  
ATOM 2130 C CB   . CYS A 1 15 ? 0.012   6.255  0.614   1.00 64.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   8  
ATOM 2131 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.207   4.941  1.018   1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   8  
ATOM 2132 H H    . CYS A 1 15 ? -1.984  7.717  0.020   1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    8  
ATOM 2133 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.687  4.955  0.637   1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   8  
ATOM 2134 H HB2  . CYS A 1 15 ? 0.054   6.419  -0.453  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  8  
ATOM 2135 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.327   7.154  1.124   1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  8  
ATOM 2136 N N    . LEU A 1 16 ? -2.328  6.867  3.062   1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    8  
ATOM 2137 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.535  6.968  4.503   1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   8  
ATOM 2138 C C    . LEU A 1 16 ? -3.852  7.670  4.816   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    8  
ATOM 2139 O O    . LEU A 1 16 ? -3.869  8.739  5.426   1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    8  
ATOM 2140 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.374  7.724  5.153   1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   8  
ATOM 2141 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.154  9.158  4.672   1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   8  
ATOM 2142 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.655  10.033 5.812   1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  8  
ATOM 2143 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.175  9.186  3.507   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  8  
ATOM 2144 H H    . LEU A 1 16 ? -2.770  7.511  2.471   1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    8  
ATOM 2145 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.571  5.966  4.904   1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   8  
ATOM 2146 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.555  7.755  6.216   1.00 4.51  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  8  
ATOM 2147 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.469  7.166  4.959   1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  8  
ATOM 2148 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.096  9.564  4.328   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   8  
ATOM 2149 H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.186   9.554  6.290   1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 8  
ATOM 2150 H HD12 . LEU A 1 16 ? -1.447  10.173 6.532   1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 8  
ATOM 2151 H HD13 . LEU A 1 16 ? -0.350  10.993 5.422   1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 8  
ATOM 2152 H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.297   10.156 3.457   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 8  
ATOM 2153 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.707  8.996  2.586   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 8  
ATOM 2154 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.578   8.425  3.652   1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 8  
ATOM 2155 N N    . LYS A 1 17 ? -4.956  7.061  4.397   1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    8  
ATOM 2156 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.279  7.624  4.635   1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   8  
ATOM 2157 C C    . LYS A 1 17 ? -6.421  8.088  6.081   1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    8  
ATOM 2158 O O    . LYS A 1 17 ? -7.220  8.974  6.385   1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    8  
ATOM 2159 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.362  6.592  4.310   1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   8  
ATOM 2160 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.240  5.310  5.115   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   8  
ATOM 2161 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.435  5.112  6.033   1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   8  
ATOM 2162 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.717  3.637  6.272   1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   8  
ATOM 2163 N NZ   . LYS A 1 17 ? -10.094 3.259  5.850   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   8  
ATOM 2164 H H    . LYS A 1 17 ? -4.878  6.210  3.915   1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    8  
ATOM 2165 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.399  8.476  3.983   1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   8  
ATOM 2166 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.329  7.028  4.510   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  8  
ATOM 2167 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.299  6.341  3.261   1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  8  
ATOM 2168 H HG2  . LYS A 1 17 ? -7.180  4.473  4.436   1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  8  
ATOM 2169 H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.342  5.356  5.714   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  8  
ATOM 2170 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.233  5.587  6.982   1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  8  
ATOM 2171 H HD3  . LYS A 1 17 ? -9.305  5.567  5.580   1.00 71.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  8  
ATOM 2172 H HE2  . LYS A 1 17 ? -8.004  3.052  5.710   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  8  
ATOM 2173 H HE3  . LYS A 1 17 ? -8.602  3.428  7.325   1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  8  
ATOM 2174 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -10.191 2.224  5.832   1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  8  
ATOM 2175 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -10.291 3.632  4.899   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  8  
ATOM 2176 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -10.791 3.651  6.515   1.00 71.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  8  
ATOM 2177 N N    . THR A 1 18 ? -5.640  7.484  6.971   1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    8  
ATOM 2178 C CA   . THR A 1 18 ? -5.678  7.835  8.385   1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   8  
ATOM 2179 C C    . THR A 1 18 ? -4.859  9.089  8.662   1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    8  
ATOM 2180 O O    . THR A 1 18 ? -4.285  9.243  9.741   1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    8  
ATOM 2181 C CB   . THR A 1 18 ? -5.150  6.685  9.263   1.00 3.15  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   8  
ATOM 2182 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.458  6.938  10.639  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  8  
ATOM 2183 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.646  6.524  9.096   1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  8  
ATOM 2184 H H    . THR A 1 18 ? -5.024  6.785  6.667   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    8  
ATOM 2185 H HA   . THR A 1 18 ? -6.708  8.022  8.654   1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   8  
ATOM 2186 H HB   . THR A 1 18 ? -5.632  5.768  8.958   1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   8  
ATOM 2187 H HG1  . THR A 1 18 ? -6.370  6.695  10.813  1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  8  
ATOM 2188 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.320  7.074  8.227   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 8  
ATOM 2189 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.408  5.478  8.970   1.00 73.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 8  
ATOM 2190 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.144  6.904  9.973   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 8  
ATOM 2191 N N    . CYS A 1 19 ? -4.808  9.986  7.683   1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    8  
ATOM 2192 C CA   . CYS A 1 19 ? -4.059  11.229 7.821   1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   8  
ATOM 2193 C C    . CYS A 1 19 ? -4.410  11.933 9.128   1.00 3.34  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    8  
ATOM 2194 O O    . CYS A 1 19 ? -4.116  13.116 9.306   1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    8  
ATOM 2195 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.344  12.155 6.637   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   8  
ATOM 2196 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.870  12.580 5.654   1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   8  
ATOM 2197 H H    . CYS A 1 19 ? -5.286  9.807  6.845   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    8  
ATOM 2198 H HA   . CYS A 1 19 ? -3.007  10.984 7.830   1.00 75.51 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   8  
ATOM 2199 H HB2  . CYS A 1 19 ? -5.051  11.675 5.977   1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  8  
ATOM 2200 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.771  13.076 7.005   1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  8  
ATOM 2201 N N    . ASP A 1 1  ? -0.469  -0.427 -0.132  1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    9  
ATOM 2202 C CA   . ASP A 1 1  ? 0.612   -0.045 -1.033  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   9  
ATOM 2203 C C    . ASP A 1 1  ? 0.299   1.275  -1.730  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    9  
ATOM 2204 O O    . ASP A 1 1  ? -0.813  1.484  -2.216  1.00 4.10  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    9  
ATOM 2205 C CB   . ASP A 1 1  ? 0.849   -1.142 -2.073  1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   9  
ATOM 2206 C CG   . ASP A 1 1  ? 0.936   -2.521 -1.450  1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   9  
ATOM 2207 O OD1  . ASP A 1 1  ? 1.586   -2.654 -0.393  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  9  
ATOM 2208 O OD2  . ASP A 1 1  ? 0.355   -3.468 -2.021  1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  9  
ATOM 2209 H H1   . ASP A 1 1  ? -1.397  -0.333 -0.433  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   9  
ATOM 2210 H HA   . ASP A 1 1  ? 1.508   0.077  -0.443  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   9  
ATOM 2211 H HB2  . ASP A 1 1  ? 0.034   -1.138 -2.782  1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  9  
ATOM 2212 H HB3  . ASP A 1 1  ? 1.774   -0.942 -2.593  1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  9  
ATOM 2213 N N    . CYS A 1 2  ? 1.286   2.164  -1.774  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    9  
ATOM 2214 C CA   . CYS A 1 2  ? 1.117   3.465  -2.409  1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   9  
ATOM 2215 C C    . CYS A 1 2  ? 1.258   3.353  -3.924  1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    9  
ATOM 2216 O O    . CYS A 1 2  ? 1.926   2.459  -4.446  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    9  
ATOM 2217 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.142   4.460  -1.862  1.00 55.20 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   9  
ATOM 2218 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.330   4.413  -0.051  1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   9  
ATOM 2219 H H    . CYS A 1 2  ? 2.151   1.939  -1.368  1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    9  
ATOM 2220 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.124   3.820  -2.178  1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   9  
ATOM 2221 H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.107   4.247  -2.298  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  9  
ATOM 2222 H HB3  . CYS A 1 2  ? 1.842   5.461  -2.136  1.00 71.11 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  9  
ATOM 2223 N N    . PRO A 1 3  ? 0.617   4.281  -4.649  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    9  
ATOM 2224 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.656   4.309  -6.114  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   9  
ATOM 2225 C C    . PRO A 1 3  ? 2.030   4.700  -6.649  1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    9  
ATOM 2226 O O    . PRO A 1 3  ? 2.894   5.182  -5.917  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    9  
ATOM 2227 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.382  5.374  -6.477  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   9  
ATOM 2228 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.447  6.262  -5.282  1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   9  
ATOM 2229 C CD   . PRO A 1 3  ? -0.197  5.376  -4.093  1.00 72.45 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   9  
ATOM 2230 H HA   . PRO A 1 3  ? 0.363   3.359  -6.537  1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   9  
ATOM 2231 H HB2  . PRO A 1 3  ? -0.055  5.914  -7.354  1.00 75.14 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  9  
ATOM 2232 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.334  4.902  -6.671  1.00 4.45  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  9  
ATOM 2233 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.314   7.024  -5.349  1.00 65.51 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  9  
ATOM 2234 H HG3  . PRO A 1 3  ? -1.426  6.713  -5.214  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  9  
ATOM 2235 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.347   5.912  -3.331  1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  9  
ATOM 2236 H HD3  . PRO A 1 3  ? -1.130  5.000  -3.700  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  9  
ATOM 2237 N N    . PRO A 1 4  ? 2.238   4.488  -7.957  1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    9  
ATOM 2238 C CA   . PRO A 1 4  ? 3.505   4.813  -8.620  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   9  
ATOM 2239 C C    . PRO A 1 4  ? 3.735   6.316  -8.726  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    9  
ATOM 2240 O O    . PRO A 1 4  ? 4.854   6.798  -8.544  1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    9  
ATOM 2241 C CB   . PRO A 1 4  ? 3.345   4.196  -10.012 1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   9  
ATOM 2242 C CG   . PRO A 1 4  ? 1.874   4.151  -10.240 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   9  
ATOM 2243 C CD   . PRO A 1 4  ? 1.253   3.917  -8.890  1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   9  
ATOM 2244 H HA   . PRO A 1 4  ? 4.344   4.356  -8.116  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   9  
ATOM 2245 H HB2  . PRO A 1 4  ? 3.840   4.820  -10.743 1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  9  
ATOM 2246 H HB3  . PRO A 1 4  ? 3.777   3.207  -10.023 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  9  
ATOM 2247 H HG2  . PRO A 1 4  ? 1.537   5.091  -10.649 1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  9  
ATOM 2248 H HG3  . PRO A 1 4  ? 1.631   3.340  -10.910 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  9  
ATOM 2249 H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.307   4.432  -8.816  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  9  
ATOM 2250 H HD3  . PRO A 1 4  ? 1.123   2.859  -8.713  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  9  
ATOM 2251 N N    . HIS A 1 5  ? 2.669   7.054  -9.021  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    9  
ATOM 2252 C CA   . HIS A 1 5  ? 2.756   8.504  -9.151  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   9  
ATOM 2253 C C    . HIS A 1 5  ? 1.900   9.196  -8.094  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    9  
ATOM 2254 O O    . HIS A 1 5  ? 0.952   8.623  -7.556  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    9  
ATOM 2255 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.313   8.940  -10.548 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   9  
ATOM 2256 C CG   . HIS A 1 5  ? 1.087   8.231  -11.036 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   9  
ATOM 2257 N ND1  . HIS A 1 5  ? -0.180  8.506  -10.566 1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  9  
ATOM 2258 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.940   7.253  -11.960 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  9  
ATOM 2259 C CE1  . HIS A 1 5  ? -1.053  7.727  -11.178 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  9  
ATOM 2260 N NE2  . HIS A 1 5  ? -0.400  6.957  -12.029 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  9  
ATOM 2261 H H    . HIS A 1 5  ? 1.805   6.613  -9.155  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    9  
ATOM 2262 H HA   . HIS A 1 5  ? 3.786   8.790  -9.004  1.00 62.30 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   9  
ATOM 2263 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.100   9.999  -10.537 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  9  
ATOM 2264 H HB3  . HIS A 1 5  ? 3.111   8.745  -11.249 1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  9  
ATOM 2265 H HD1  . HIS A 1 5  ? -0.404  9.173  -9.884  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  9  
ATOM 2266 H HD2  . HIS A 1 5  ? 1.729   6.789  -12.536 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  9  
ATOM 2267 H HE1  . HIS A 1 5  ? -2.120  7.721  -11.012 1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  9  
ATOM 2268 N N    . PRO A 1 6  ? 2.240   10.457 -7.788  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    9  
ATOM 2269 C CA   . PRO A 1 6  ? 1.515   11.253 -6.793  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   9  
ATOM 2270 C C    . PRO A 1 6  ? 0.119   11.641 -7.267  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    9  
ATOM 2271 O O    . PRO A 1 6  ? -0.079  11.984 -8.433  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    9  
ATOM 2272 C CB   . PRO A 1 6  ? 2.390   12.499 -6.631  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   9  
ATOM 2273 C CG   . PRO A 1 6  ? 3.132   12.612 -7.918  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   9  
ATOM 2274 C CD   . PRO A 1 6  ? 3.358   11.202 -8.390  1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   9  
ATOM 2275 H HA   . PRO A 1 6  ? 1.443   10.736 -5.848  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   9  
ATOM 2276 H HB2  . PRO A 1 6  ? 1.763   13.362 -6.458  1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  9  
ATOM 2277 H HB3  . PRO A 1 6  ? 3.064   12.364 -5.798  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  9  
ATOM 2278 H HG2  . PRO A 1 6  ? 2.540   13.157 -8.636  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  9  
ATOM 2279 H HG3  . PRO A 1 6  ? 4.077   13.108 -7.754  1.00 61.10 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  9  
ATOM 2280 H HD2  . PRO A 1 6  ? 3.317   11.154 -9.468  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  9  
ATOM 2281 H HD3  . PRO A 1 6  ? 4.306   10.831 -8.030  1.00 4.02  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  9  
ATOM 2282 N N    . VAL A 1 7  ? -0.847  11.586 -6.355  1.00 70.45 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    9  
ATOM 2283 C CA   . VAL A 1 7  ? -2.225  11.933 -6.680  1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   9  
ATOM 2284 C C    . VAL A 1 7  ? -2.657  13.203 -5.956  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    9  
ATOM 2285 O O    . VAL A 1 7  ? -3.384  13.164 -4.963  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    9  
ATOM 2286 C CB   . VAL A 1 7  ? -3.193  10.792 -6.314  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   9  
ATOM 2287 C CG1  . VAL A 1 7  ? -4.623  11.171 -6.665  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  9  
ATOM 2288 C CG2  . VAL A 1 7  ? -2.787  9.504  -7.014  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  9  
ATOM 2289 H H    . VAL A 1 7  ? -0.627  11.305 -5.443  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    9  
ATOM 2290 H HA   . VAL A 1 7  ? -2.286  12.100 -7.746  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   9  
ATOM 2291 H HB   . VAL A 1 7  ? -3.139  10.630 -5.247  1.00 64.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   9  
ATOM 2292 H HG11 . VAL A 1 7  ? -5.019  10.461 -7.376  1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 9  
ATOM 2293 H HG12 . VAL A 1 7  ? -5.229  11.162 -5.770  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 9  
ATOM 2294 H HG13 . VAL A 1 7  ? -4.637  12.160 -7.099  1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 9  
ATOM 2295 H HG21 . VAL A 1 7  ? -2.093  8.959  -6.392  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 9  
ATOM 2296 H HG22 . VAL A 1 7  ? -3.664  8.900  -7.192  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 9  
ATOM 2297 H HG23 . VAL A 1 7  ? -2.315  9.740  -7.957  1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 9  
ATOM 2298 N N    . PRO A 1 8  ? -2.200  14.358 -6.462  1.00 70.32 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    9  
ATOM 2299 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.527  15.662 -5.879  1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   9  
ATOM 2300 C C    . PRO A 1 8  ? -3.991  16.038 -6.085  1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    9  
ATOM 2301 O O    . PRO A 1 8  ? -4.595  15.691 -7.098  1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    9  
ATOM 2302 C CB   . PRO A 1 8  ? -1.615  16.629 -6.639  1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   9  
ATOM 2303 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.346  15.953 -7.939  1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   9  
ATOM 2304 C CD   . PRO A 1 8  ? -1.329  14.479 -7.643  1.00 71.44 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   9  
ATOM 2305 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.292  15.696 -4.826  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   9  
ATOM 2306 H HB2  . PRO A 1 8  ? -2.125  17.572 -6.781  1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  9  
ATOM 2307 H HB3  . PRO A 1 8  ? -0.705  16.786 -6.080  1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  9  
ATOM 2308 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.130  16.185 -8.643  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  9  
ATOM 2309 H HG3  . PRO A 1 8  ? -0.388  16.268 -8.325  1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  9  
ATOM 2310 H HD2  . PRO A 1 8  ? -1.731  13.922 -8.477  1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  9  
ATOM 2311 H HD3  . PRO A 1 8  ? -0.325  14.151 -7.417  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  9  
ATOM 2312 N N    . GLY A 1 9  ? -4.556  16.751 -5.115  1.00 4.43  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    9  
ATOM 2313 C CA   . GLY A 1 9  ? -5.944  17.163 -5.209  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   9  
ATOM 2314 C C    . GLY A 1 9  ? -6.905  16.049 -4.842  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    9  
ATOM 2315 O O    . GLY A 1 9  ? -7.674  16.173 -3.889  1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    9  
ATOM 2316 H H    . GLY A 1 9  ? -4.025  17.000 -4.329  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    9  
ATOM 2317 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.107  17.998 -4.544  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  9  
ATOM 2318 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.146  17.478 -6.222  1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  9  
ATOM 2319 N N    . MET A 1 10 ? -6.863  14.959 -5.602  1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    9  
ATOM 2320 C CA   . MET A 1 10 ? -7.737  13.820 -5.351  1.00 70.54 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   9  
ATOM 2321 C C    . MET A 1 10 ? -7.239  13.003 -4.163  1.00 62.45 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    9  
ATOM 2322 O O    . MET A 1 10 ? -6.872  11.836 -4.310  1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    9  
ATOM 2323 C CB   . MET A 1 10 ? -7.823  12.933 -6.595  1.00 60.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   9  
ATOM 2324 C CG   . MET A 1 10 ? -8.849  13.408 -7.611  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   9  
ATOM 2325 S SD   . MET A 1 10 ? -10.505 12.780 -7.273  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   9  
ATOM 2326 C CE   . MET A 1 10 ? -11.504 13.944 -8.197  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   9  
ATOM 2327 H H    . MET A 1 10 ? -6.228  14.920 -6.348  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    9  
ATOM 2328 H HA   . MET A 1 10 ? -8.721  14.201 -5.124  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   9  
ATOM 2329 H HB2  . MET A 1 10 ? -6.856  12.911 -7.075  1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  9  
ATOM 2330 H HB3  . MET A 1 10 ? -8.088  11.931 -6.291  1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  9  
ATOM 2331 H HG2  . MET A 1 10 ? -8.879  14.488 -7.595  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  9  
ATOM 2332 H HG3  . MET A 1 10 ? -8.545  13.074 -8.592  1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  9  
ATOM 2333 H HE1  . MET A 1 10 ? -11.965 13.438 -9.033  1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  9  
ATOM 2334 H HE2  . MET A 1 10 ? -12.271 14.350 -7.555  1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  9  
ATOM 2335 H HE3  . MET A 1 10 ? -10.878 14.745 -8.562  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  9  
ATOM 2336 N N    . HIS A 1 11 ? -7.228  13.622 -2.988  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    9  
ATOM 2337 C CA   . HIS A 1 11 ? -6.775  12.952 -1.774  1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   9  
ATOM 2338 C C    . HIS A 1 11 ? -5.400  12.324 -1.982  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    9  
ATOM 2339 O O    . HIS A 1 11 ? -5.286  11.129 -2.256  1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    9  
ATOM 2340 C CB   . HIS A 1 11 ? -7.780  11.879 -1.353  1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   9  
ATOM 2341 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.203  12.343 -1.393  1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   9  
ATOM 2342 N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.706  13.305 -0.543  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  9  
ATOM 2343 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.233 11.973 -2.191  1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  9  
ATOM 2344 C CE1  . HIS A 1 11 ? -10.983 13.505 -0.813  1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  9  
ATOM 2345 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.328 12.710 -1.810  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  9  
ATOM 2346 H H    . HIS A 1 11 ? -7.533  14.552 -2.935  1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    9  
ATOM 2347 H HA   . HIS A 1 11 ? -6.704  13.693 -0.992  1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   9  
ATOM 2348 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.689  11.031 -2.015  1.00 72.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  9  
ATOM 2349 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.561  11.566 -0.342  1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  9  
ATOM 2350 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.202  13.770 0.157   1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  9  
ATOM 2351 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.200 11.235 -2.980  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  9  
ATOM 2352 H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.635 14.201 -0.307  1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  9  
ATOM 2353 N N    . LYS A 1 12 ? -4.357  13.137 -1.849  1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    9  
ATOM 2354 C CA   . LYS A 1 12 ? -2.990  12.663 -2.021  1.00 65.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   9  
ATOM 2355 C C    . LYS A 1 12 ? -2.597  11.713 -0.894  1.00 70.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    9  
ATOM 2356 O O    . LYS A 1 12 ? -1.577  11.028 -0.973  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    9  
ATOM 2357 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.019  13.845 -2.067  1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   9  
ATOM 2358 C CG   . LYS A 1 12 ? -1.769  14.480 -0.710  1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   9  
ATOM 2359 C CD   . LYS A 1 12 ? -1.620  15.988 -0.818  1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   9  
ATOM 2360 C CE   . LYS A 1 12 ? -0.206  16.381 -1.217  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   9  
ATOM 2361 N NZ   . LYS A 1 12 ? 0.371   17.393 -0.289  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   9  
ATOM 2362 H H    . LYS A 1 12 ? -4.512  14.080 -1.629  1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    9  
ATOM 2363 H HA   . LYS A 1 12 ? -2.939  12.130 -2.959  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   9  
ATOM 2364 H HB2  . LYS A 1 12 ? -1.074  13.505 -2.462  1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  9  
ATOM 2365 H HB3  . LYS A 1 12 ? -2.423  14.601 -2.726  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  9  
ATOM 2366 H HG2  . LYS A 1 12 ? -2.602  14.257 -0.060  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  9  
ATOM 2367 H HG3  . LYS A 1 12 ? -0.862  14.067 -0.292  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  9  
ATOM 2368 H HD2  . LYS A 1 12 ? -2.308  16.356 -1.565  1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  9  
ATOM 2369 H HD3  . LYS A 1 12 ? -1.853  16.434 0.139   1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  9  
ATOM 2370 H HE2  . LYS A 1 12 ? 0.415   15.499 -1.206  1.00 5.25  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  9  
ATOM 2371 H HE3  . LYS A 1 12 ? -0.229  16.793 -2.215  1.00 60.54 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  9  
ATOM 2372 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -0.091  17.330 0.641   1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  9  
ATOM 2373 H HZ2  . LYS A 1 12 ? 0.228   18.350 -0.671  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  9  
ATOM 2374 H HZ3  . LYS A 1 12 ? 1.390   17.228 -0.170  1.00 3.15  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  9  
ATOM 2375 N N    . CYS A 1 13 ? -3.414  11.676 0.154   1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    9  
ATOM 2376 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.153  10.810 1.297   1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   9  
ATOM 2377 C C    . CYS A 1 13 ? -3.883  9.478  1.148   1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    9  
ATOM 2378 O O    . CYS A 1 13 ? -4.341  8.896  2.131   1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    9  
ATOM 2379 C CB   . CYS A 1 13 ? -3.584  11.499 2.594   1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   9  
ATOM 2380 S SG   . CYS A 1 13 ? -2.458  12.822 3.142   1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   9  
ATOM 2381 H H    . CYS A 1 13 ? -4.212  12.246 0.158   1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    9  
ATOM 2382 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.091  10.622 1.335   1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   9  
ATOM 2383 H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.561  11.937 2.452   1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  9  
ATOM 2384 H HB3  . CYS A 1 13 ? -3.636  10.763 3.383   1.00 70.15 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  9  
ATOM 2385 N N    . VAL A 1 14 ? -3.988  9.002  -0.088  1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    9  
ATOM 2386 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.661  7.739  -0.367  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   9  
ATOM 2387 C C    . VAL A 1 14 ? -3.962  6.579  0.332   1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    9  
ATOM 2388 O O    . VAL A 1 14 ? -4.611  5.713  0.921   1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    9  
ATOM 2389 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.718  7.455  -1.879  1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   9  
ATOM 2390 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.324  7.516  -2.487  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  9  
ATOM 2391 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.364  6.103  -2.143  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  9  
ATOM 2392 H H    . VAL A 1 14 ? -3.604  9.513  -0.831  1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    9  
ATOM 2393 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.674  7.812  0.003   1.00 51.15 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   9  
ATOM 2394 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.324  8.217  -2.346  1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   9  
ATOM 2395 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.696  8.153  -1.881  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 9  
ATOM 2396 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.903  6.522  -2.523  1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 9  
ATOM 2397 H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.385  7.918  -3.487  1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 9  
ATOM 2398 H HG21 . VAL A 1 14 ? -4.640  5.438  -2.590  1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 9  
ATOM 2399 H HG22 . VAL A 1 14 ? -5.712  5.683  -1.211  1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 9  
ATOM 2400 H HG23 . VAL A 1 14 ? -6.201  6.229  -2.815  1.00 64.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 9  
ATOM 2401 N N    . CYS A 1 15 ? -2.635  6.567  0.264   1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    9  
ATOM 2402 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.846  5.513  0.890   1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   9  
ATOM 2403 C C    . CYS A 1 15 ? -1.886  5.634  2.410   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    9  
ATOM 2404 O O    . CYS A 1 15 ? -1.402  4.756  3.127   1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    9  
ATOM 2405 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.398  5.572  0.400   1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   9  
ATOM 2406 S SG   . CYS A 1 15 ? 0.605   4.124  0.867   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   9  
ATOM 2407 H H    . CYS A 1 15 ? -2.175  7.285  -0.220  1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    9  
ATOM 2408 H HA   . CYS A 1 15 ? -2.275  4.564  0.605   1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   9  
ATOM 2409 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.393  5.639  -0.678  1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  9  
ATOM 2410 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.078   6.449  0.812   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  9  
ATOM 2411 N N    . LEU A 1 16 ? -2.466  6.726  2.896   1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    9  
ATOM 2412 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.569  6.962  4.332   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   9  
ATOM 2413 C C    . LEU A 1 16 ? -3.739  7.889  4.648   1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    9  
ATOM 2414 O O    . LEU A 1 16 ? -3.551  8.989  5.169   1.00 75.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    9  
ATOM 2415 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.268  7.565  4.865   1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   9  
ATOM 2416 C CG   . LEU A 1 16 ? -0.853  8.907  4.260   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   9  
ATOM 2417 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.160  9.771  5.303   1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  9  
ATOM 2418 C CD2  . LEU A 1 16 ? 0.051   8.693  3.056   1.00 64.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  9  
ATOM 2419 H H    . LEU A 1 16 ? -2.833  7.389  2.276   1.00 62.00 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    9  
ATOM 2420 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.739  6.011  4.813   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   9  
ATOM 2421 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.379  7.703  5.929   1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  9  
ATOM 2422 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.475  6.856  4.676   1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  9  
ATOM 2423 H HG   . LEU A 1 16 ? -1.737  9.433  3.926   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   9  
ATOM 2424 H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.627   9.203  5.775   1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 9  
ATOM 2425 H HD12 . LEU A 1 16 ? -0.877  10.080 6.048   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 9  
ATOM 2426 H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.261   10.643 4.825   1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 9  
ATOM 2427 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.142  9.458  2.319   1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 9  
ATOM 2428 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.146  7.721  2.627   1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 9  
ATOM 2429 H HD23 . LEU A 1 16 ? 1.085   8.745  3.368   1.00 74.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 9  
ATOM 2430 N N    . LYS A 1 17 ? -4.948  7.436  4.332   1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    9  
ATOM 2431 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.150  8.222  4.584   1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   9  
ATOM 2432 C C    . LYS A 1 17 ? -6.131  8.807  5.993   1.00 73.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    9  
ATOM 2433 O O    . LYS A 1 17 ? -6.762  9.830  6.260   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    9  
ATOM 2434 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.398  7.357  4.396   1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   9  
ATOM 2435 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.433  6.135  5.297   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   9  
ATOM 2436 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.319  5.043  4.722   1.00 71.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   9  
ATOM 2437 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.115  3.720  5.445   1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   9  
ATOM 2438 N NZ   . LYS A 1 17 ? -8.355  2.555  4.549   1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   9  
ATOM 2439 H H    . LYS A 1 17 ? -5.033  6.551  3.918   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    9  
ATOM 2440 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.173  9.032  3.871   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   9  
ATOM 2441 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.272  7.957  4.604   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  9  
ATOM 2442 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.438  7.022  3.369   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  9  
ATOM 2443 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.430  5.749  5.405   1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  9  
ATOM 2444 H HG3  . LYS A 1 17 ? -7.815  6.424  6.266   1.00 73.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  9  
ATOM 2445 H HD2  . LYS A 1 17 ? -9.353  5.339  4.823   1.00 5.11  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  9  
ATOM 2446 H HD3  . LYS A 1 17 ? -8.081  4.912  3.676   1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  9  
ATOM 2447 H HE2  . LYS A 1 17 ? -7.101  3.678  5.812   1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  9  
ATOM 2448 H HE3  . LYS A 1 17 ? -8.801  3.671  6.278   1.00 70.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  9  
ATOM 2449 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -7.525  2.394  3.943   1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  9  
ATOM 2450 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -9.183  2.734  3.945   1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  9  
ATOM 2451 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -8.530  1.700  5.114   1.00 0.11  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  9  
ATOM 2452 N N    . THR A 1 18 ? -5.403  8.151  6.892   1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    9  
ATOM 2453 C CA   . THR A 1 18 ? -5.302  8.606  8.273   1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   9  
ATOM 2454 C C    . THR A 1 18 ? -4.281  9.729  8.408   1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    9  
ATOM 2455 O O    . THR A 1 18 ? -3.627  9.866  9.442   1.00 5.05  ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    9  
ATOM 2456 C CB   . THR A 1 18 ? -4.910  7.454  9.217   1.00 70.15 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   9  
ATOM 2457 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.092  7.854  10.579  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  9  
ATOM 2458 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.463  7.040  8.993   1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  9  
ATOM 2459 H H    . THR A 1 18 ? -4.923  7.342  6.618   1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    9  
ATOM 2460 H HA   . THR A 1 18 ? -6.272  8.976  8.573   1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   9  
ATOM 2461 H HB   . THR A 1 18 ? -5.548  6.606  9.010   1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   9  
ATOM 2462 H HG1  . THR A 1 18 ? -4.841  7.132  11.161  1.00 73.30 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  9  
ATOM 2463 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.401  5.963  8.943   1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 9  
ATOM 2464 H HG22 . THR A 1 18 ? -2.856  7.398  9.811   1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 9  
ATOM 2465 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.106  7.465  8.067   1.00 74.02 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 9  
ATOM 2466 N N    . CYS A 1 19 ? -4.148  10.532 7.358   1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    9  
ATOM 2467 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.206  11.645 7.359   1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   9  
ATOM 2468 C C    . CYS A 1 19 ? -3.363  12.489 8.620   1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    9  
ATOM 2469 O O    . CYS A 1 19 ? -2.584  12.362 9.565   1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    9  
ATOM 2470 C CB   . CYS A 1 19 ? -3.412  12.517 6.119   1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   9  
ATOM 2471 S SG   . CYS A 1 19 ? -1.954  12.622 5.033   1.00 65.02 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   9  
ATOM 2472 H H    . CYS A 1 19 ? -4.698  10.373 6.561   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    9  
ATOM 2473 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.208  11.234 7.338   1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   9  
ATOM 2474 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.227  12.112 5.535   1.00 4.25  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  9  
ATOM 2475 H HB3  . CYS A 1 19 ? -3.663  13.520 6.431   1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  9  
ATOM 2476 N N    . ASP A 1 1  ? -1.965  0.985  0.253   1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    10 
ATOM 2477 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.929  1.012  -0.772  1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   10 
ATOM 2478 C C    . ASP A 1 1  ? -0.815  2.401  -1.393  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    10 
ATOM 2479 O O    . ASP A 1 1  ? -1.796  3.142  -1.467  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    10 
ATOM 2480 C CB   . ASP A 1 1  ? -1.228  -0.022 -1.858  1.00 73.02 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   10 
ATOM 2481 C CG   . ASP A 1 1  ? -1.580  -1.380 -1.283  1.00 64.01 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   10 
ATOM 2482 O OD1  . ASP A 1 1  ? -0.817  -1.878 -0.428  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  10 
ATOM 2483 O OD2  . ASP A 1 1  ? -2.617  -1.945 -1.688  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  10 
ATOM 2484 H H1   . ASP A 1 1  ? -1.732  1.224  1.175   1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   10 
ATOM 2485 H HA   . ASP A 1 1  ? 0.010   0.765  -0.301  1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   10 
ATOM 2486 H HB2  . ASP A 1 1  ? -2.061  0.322  -2.454  1.00 72.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  10 
ATOM 2487 H HB3  . ASP A 1 1  ? -0.360  -0.132 -2.491  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  10 
ATOM 2488 N N    . CYS A 1 2  ? 0.388   2.749  -1.837  1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    10 
ATOM 2489 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.631   4.049  -2.449  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   10 
ATOM 2490 C C    . CYS A 1 2  ? 0.499   3.969  -3.967  1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    10 
ATOM 2491 O O    . CYS A 1 2  ? 0.693   2.917  -4.578  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    10 
ATOM 2492 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.024   4.560  -2.075  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   10 
ATOM 2493 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.429   4.386  -0.307  1.00 65.13 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   10 
ATOM 2494 H H    . CYS A 1 2  ? 1.132   2.115  -1.749  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    10 
ATOM 2495 H HA   . CYS A 1 2  ? -0.109  4.738  -2.072  1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   10 
ATOM 2496 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.764   4.010  -2.637  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  10 
ATOM 2497 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.094   5.608  -2.327  1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  10 
ATOM 2498 N N    . PRO A 1 3  ? 0.160   5.106  -4.593  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    10 
ATOM 2499 C CA   . PRO A 1 3  ? -0.006  5.190  -6.047  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   10 
ATOM 2500 C C    . PRO A 1 3  ? 1.319   5.062  -6.790  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    10 
ATOM 2501 O O    . PRO A 1 3  ? 2.398   5.142  -6.202  1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    10 
ATOM 2502 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.603  6.584  -6.255  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   10 
ATOM 2503 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.152  7.370  -5.073  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   10 
ATOM 2504 C CD   . PRO A 1 3  ? -0.088  6.396  -3.929  1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   10 
ATOM 2505 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.696  4.443  -6.412  1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   10 
ATOM 2506 H HB2  . PRO A 1 3  ? -0.227  7.005  -7.177  1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  10 
ATOM 2507 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.680  6.516  -6.297  1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  10 
ATOM 2508 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.823   7.791  -5.262  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  10 
ATOM 2509 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.865  8.152  -4.859  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  10 
ATOM 2510 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.724   6.649  -3.263  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  10 
ATOM 2511 H HD3  . PRO A 1 3  ? -1.026  6.380  -3.394  1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  10 
ATOM 2512 N N    . PRO A 1 4  ? 1.240   4.858  -8.113  1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    10 
ATOM 2513 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.424   4.715  -8.965  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   10 
ATOM 2514 C C    . PRO A 1 4  ? 3.192   6.024  -9.114  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    10 
ATOM 2515 O O    . PRO A 1 4  ? 4.414   6.024  -9.267  1.00 61.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    10 
ATOM 2516 C CB   . PRO A 1 4  ? 1.842   4.280  -10.312 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   10 
ATOM 2517 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.448   4.806  -10.310 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   10 
ATOM 2518 C CD   . PRO A 1 4  ? -0.013  4.752  -8.880  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   10 
ATOM 2519 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.089   3.949  -8.594  1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   10 
ATOM 2520 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.426   4.709  -11.115 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  10 
ATOM 2521 H HB3  . PRO A 1 4  ? 1.857   3.203  -10.384 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  10 
ATOM 2522 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.440   5.825  -10.668 1.00 75.30 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  10 
ATOM 2523 H HG3  . PRO A 1 4  ? -0.180  4.184  -10.930 1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  10 
ATOM 2524 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.670  5.581  -8.663  1.00 4.10  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  10 
ATOM 2525 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.509  3.813  -8.679  1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  10 
ATOM 2526 N N    . HIS A 1 5  ? 2.469   7.138  -9.067  1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    10 
ATOM 2527 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.083   8.454  -9.196  1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   10 
ATOM 2528 C C    . HIS A 1 5  ? 2.832   9.295  -7.948  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    10 
ATOM 2529 O O    . HIS A 1 5  ? 1.863   9.092  -7.218  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    10 
ATOM 2530 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.539   9.176  -10.430 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   10 
ATOM 2531 C CG   . HIS A 1 5  ? 1.072   8.968  -10.647 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   10 
ATOM 2532 N ND1  . HIS A 1 5  ? 0.104   9.557  -9.861  1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  10 
ATOM 2533 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.409   8.231  -11.569 1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  10 
ATOM 2534 C CE1  . HIS A 1 5  ? -1.091  9.191  -10.290 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  10 
ATOM 2535 N NE2  . HIS A 1 5  ? -0.933  8.386  -11.325 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  10 
ATOM 2536 H H    . HIS A 1 5  ? 1.499   7.073  -8.943  1.00 70.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    10 
ATOM 2537 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.147   8.314  -9.312  1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   10 
ATOM 2538 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.711   10.237 -10.323 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  10 
ATOM 2539 H HB3  . HIS A 1 5  ? 3.059   8.818  -11.307 1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  10 
ATOM 2540 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.268   10.154 -9.102  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  10 
ATOM 2541 H HD2  . HIS A 1 5  ? 0.853   7.632  -12.351 1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  10 
ATOM 2542 H HE1  . HIS A 1 5  ? -2.036  9.497  -9.866  1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  10 
ATOM 2543 N N    . PRO A 1 6  ? 3.727   10.263 -7.696  1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    10 
ATOM 2544 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.624   11.153 -6.537  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   10 
ATOM 2545 C C    . PRO A 1 6  ? 2.457   12.128 -6.656  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    10 
ATOM 2546 O O    . PRO A 1 6  ? 2.131   12.840 -5.707  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    10 
ATOM 2547 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.955   11.909 -6.550  1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   10 
ATOM 2548 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.397   11.872 -7.972  1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   10 
ATOM 2549 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.907   10.562 -8.524  1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   10 
ATOM 2550 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.533   10.597 -5.615  1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   10 
ATOM 2551 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.800   12.923 -6.210  1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  10 
ATOM 2552 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.662   11.411 -5.904  1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  10 
ATOM 2553 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.958   12.695 -8.515  1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  10 
ATOM 2554 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.475   11.919 -8.023  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  10 
ATOM 2555 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.632   10.669 -9.563  1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  10 
ATOM 2556 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.662   9.797  -8.409  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  10 
ATOM 2557 N N    . VAL A 1 7  ? 1.832   12.154 -7.829  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    10 
ATOM 2558 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.700   13.041 -8.072  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   10 
ATOM 2559 C C    . VAL A 1 7  ? -0.592  12.249 -8.240  1.00 70.34 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    10 
ATOM 2560 O O    . VAL A 1 7  ? -1.081  12.040 -9.351  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    10 
ATOM 2561 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.925   13.908 -9.325  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   10 
ATOM 2562 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.271  14.816 -9.568  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  10 
ATOM 2563 C CG2  . VAL A 1 7  ? 2.203   14.721 -9.186  1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  10 
ATOM 2564 H H    . VAL A 1 7  ? 2.138   11.563 -8.547  1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    10 
ATOM 2565 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.600   13.696 -7.219  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   10 
ATOM 2566 H HB   . VAL A 1 7  ? 1.030   13.253 -10.177 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   10 
ATOM 2567 H HG11 . VAL A 1 7  ? -0.996  14.675 -8.779  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 10 
ATOM 2568 H HG12 . VAL A 1 7  ? 0.055   15.846 -9.579  1.00 73.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 10 
ATOM 2569 H HG13 . VAL A 1 7  ? -0.722  14.570 -10.518 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 10 
ATOM 2570 H HG21 . VAL A 1 7  ? 2.323   15.032 -8.159  1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 10 
ATOM 2571 H HG22 . VAL A 1 7  ? 3.047   14.116 -9.481  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 10 
ATOM 2572 H HG23 . VAL A 1 7  ? 2.146   15.593 -9.822  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 10 
ATOM 2573 N N    . PRO A 1 8  ? -1.161  11.797 -7.113  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    10 
ATOM 2574 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.405  11.021 -7.109  1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   10 
ATOM 2575 C C    . PRO A 1 8  ? -3.614  11.864 -7.497  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    10 
ATOM 2576 O O    . PRO A 1 8  ? -3.473  13.004 -7.939  1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    10 
ATOM 2577 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.525  10.550 -5.658  1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   10 
ATOM 2578 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.761  11.557 -4.868  1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   10 
ATOM 2579 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.633  12.009 -5.754  1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   10 
ATOM 2580 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.340  10.164 -7.763  1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   10 
ATOM 2581 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.566  10.528 -5.369  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  10 
ATOM 2582 H HB3  . PRO A 1 8  ? -2.097  9.564  -5.559  1.00 4.02  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  10 
ATOM 2583 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.400  12.390 -4.620  1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  10 
ATOM 2584 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.371  11.100 -3.970  1.00 74.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  10 
ATOM 2585 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.414  13.052 -5.584  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  10 
ATOM 2586 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.246   11.404 -5.584  1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  10 
ATOM 2587 N N    . GLY A 1 9  ? -4.805  11.296 -7.329  1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    10 
ATOM 2588 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.022  12.010 -7.666  1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   10 
ATOM 2589 C C    . GLY A 1 9  ? -6.381  13.063 -6.637  1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    10 
ATOM 2590 O O    . GLY A 1 9  ? -5.529  13.847 -6.219  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    10 
ATOM 2591 H H    . GLY A 1 9  ? -4.857  10.384 -6.973  1.00 4.43  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    10 
ATOM 2592 H HA2  . GLY A 1 9  ? -5.891  12.489 -8.625  1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  10 
ATOM 2593 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.834  11.301 -7.737  1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  10 
ATOM 2594 N N    . MET A 1 10 ? -7.645  13.083 -6.228  1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    10 
ATOM 2595 C CA   . MET A 1 10 ? -8.115  14.048 -5.241  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   10 
ATOM 2596 C C    . MET A 1 10 ? -7.399  13.855 -3.908  1.00 64.15 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    10 
ATOM 2597 O O    . MET A 1 10 ? -6.518  14.636 -3.547  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    10 
ATOM 2598 C CB   . MET A 1 10 ? -9.626  13.916 -5.046  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   10 
ATOM 2599 C CG   . MET A 1 10 ? -10.425 15.020 -5.720  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   10 
ATOM 2600 S SD   . MET A 1 10 ? -11.367 16.012 -4.545  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   10 
ATOM 2601 C CE   . MET A 1 10 ? -12.722 14.901 -4.174  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   10 
ATOM 2602 H H    . MET A 1 10 ? -8.278  12.432 -6.598  1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    10 
ATOM 2603 H HA   . MET A 1 10 ? -7.894  15.037 -5.615  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   10 
ATOM 2604 H HB2  . MET A 1 10 ? -9.948  12.969 -5.451  1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  10 
ATOM 2605 H HB3  . MET A 1 10 ? -9.844  13.939 -3.988  1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  10 
ATOM 2606 H HG2  . MET A 1 10 ? -9.743  15.668 -6.250  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  10 
ATOM 2607 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.111 14.570 -6.422  1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  10 
ATOM 2608 H HE1  . MET A 1 10 ? -12.705 14.070 -4.864  1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  10 
ATOM 2609 H HE2  . MET A 1 10 ? -12.619 14.532 -3.164  1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  10 
ATOM 2610 H HE3  . MET A 1 10 ? -13.658 15.431 -4.269  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  10 
ATOM 2611 N N    . HIS A 1 11 ? -7.782  12.810 -3.182  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    10 
ATOM 2612 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.176  12.515 -1.888  1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   10 
ATOM 2613 C C    . HIS A 1 11 ? -5.737  12.038 -2.059  1.00 72.40 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    10 
ATOM 2614 O O    . HIS A 1 11 ? -5.492  10.902 -2.467  1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    10 
ATOM 2615 C CB   . HIS A 1 11 ? -7.993  11.454 -1.149  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   10 
ATOM 2616 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.468  11.715 -1.165  1.00 3.42  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   10 
ATOM 2617 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.025 12.908 -0.755  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  10 
ATOM 2618 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.502 10.930 -1.546  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  10 
ATOM 2619 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.339 12.844 -0.882  1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  10 
ATOM 2620 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.654 11.654 -1.360  1.00 64.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  10 
ATOM 2621 H H    . HIS A 1 11 ? -8.490  12.224 -3.523  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    10 
ATOM 2622 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.174  13.424 -1.307  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   10 
ATOM 2623 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.822  10.492 -1.609  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  10 
ATOM 2624 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.673  11.417 -0.118  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  10 
ATOM 2625 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.532  13.685 -0.420  1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  10 
ATOM 2626 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.435 9.920  -1.926  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  10 
ATOM 2627 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.037 13.631 -0.637  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  10 
ATOM 2628 N N    . LYS A 1 12 ? -4.788  12.912 -1.745  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    10 
ATOM 2629 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.373  12.582 -1.862  1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   10 
ATOM 2630 C C    . LYS A 1 12 ? -2.922  11.699 -0.703  1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    10 
ATOM 2631 O O    . LYS A 1 12 ? -1.832  11.127 -0.732  1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    10 
ATOM 2632 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.531  13.859 -1.901  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   10 
ATOM 2633 C CG   . LYS A 1 12 ? -3.024  14.882 -2.910  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   10 
ATOM 2634 C CD   . LYS A 1 12 ? -2.099  16.086 -2.982  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   10 
ATOM 2635 C CE   . LYS A 1 12 ? -2.849  17.382 -2.714  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   10 
ATOM 2636 N NZ   . LYS A 1 12 ? -2.642  17.864 -1.320  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   10 
ATOM 2637 H H    . LYS A 1 12 ? -5.046  13.803 -1.424  1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    10 
ATOM 2638 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.234  12.041 -2.786  1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   10 
ATOM 2639 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.544  14.315 -0.922  1.00 64.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  10 
ATOM 2640 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.513  13.598 -2.154  1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  10 
ATOM 2641 H HG2  . LYS A 1 12 ? -3.072  14.420 -3.884  1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  10 
ATOM 2642 H HG3  . LYS A 1 12 ? -4.011  15.215 -2.618  1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  10 
ATOM 2643 H HD2  . LYS A 1 12 ? -1.320  15.974 -2.243  1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  10 
ATOM 2644 H HD3  . LYS A 1 12 ? -1.659  16.132 -3.968  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  10 
ATOM 2645 H HE2  . LYS A 1 12 ? -2.496  18.135 -3.402  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  10 
ATOM 2646 H HE3  . LYS A 1 12 ? -3.903  17.212 -2.875  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  10 
ATOM 2647 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -3.495  17.688 -0.751  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  10 
ATOM 2648 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -2.443  18.885 -1.321  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  10 
ATOM 2649 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -1.839  17.366 -0.885  1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  10 
ATOM 2650 N N    . CYS A 1 13 ? -3.768  11.590 0.315   1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    10 
ATOM 2651 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.458  10.775 1.484   1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   10 
ATOM 2652 C C    . CYS A 1 13 ? -4.039  9.372  1.339   1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    10 
ATOM 2653 O O    . CYS A 1 13 ? -4.451  8.754  2.321   1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    10 
ATOM 2654 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.003  11.437 2.752   1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   10 
ATOM 2655 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.047  12.885 3.305   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   10 
ATOM 2656 H H    . CYS A 1 13 ? -4.623  12.069 0.281   1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    10 
ATOM 2657 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.384  10.701 1.561   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   10 
ATOM 2658 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.017  11.763 2.570   1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  10 
ATOM 2659 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.002  10.714 3.554   1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  10 
ATOM 2660 N N    . VAL A 1 14 ? -4.069  8.874  0.107   1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    10 
ATOM 2661 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.598  7.544  -0.168  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   10 
ATOM 2662 C C    . VAL A 1 14 ? -3.792  6.471  0.556   1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    10 
ATOM 2663 O O    . VAL A 1 14 ? -4.354  5.547  1.145   1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    10 
ATOM 2664 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.597  7.240  -1.678  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   10 
ATOM 2665 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.208  7.448  -2.263  1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  10 
ATOM 2666 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.085  5.822  -1.936  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  10 
ATOM 2667 H H    . VAL A 1 14 ? -3.726  9.415  -0.635  1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    10 
ATOM 2668 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.619  7.511  0.184   1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   10 
ATOM 2669 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.275  7.926  -2.163  1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   10 
ATOM 2670 H HG11 . VAL A 1 14 ? -3.296  7.834  -3.268  1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 10 
ATOM 2671 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.662  8.152  -1.653  1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 10 
ATOM 2672 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.682  6.506  -2.285  1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 10 
ATOM 2673 H HG21 . VAL A 1 14 ? -4.426  5.119  -1.449  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 10 
ATOM 2674 H HG22 . VAL A 1 14 ? -6.085  5.710  -1.543  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 10 
ATOM 2675 H HG23 . VAL A 1 14 ? -5.093  5.632  -2.999  1.00 70.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 10 
ATOM 2676 N N    . CYS A 1 15 ? -2.470  6.601  0.510   1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    10 
ATOM 2677 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.584  5.644  1.161   1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   10 
ATOM 2678 C C    . CYS A 1 15 ? -1.659  5.779  2.679   1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    10 
ATOM 2679 O O    . CYS A 1 15 ? -1.092  4.970  3.414   1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    10 
ATOM 2680 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.143  5.849  0.690   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   10 
ATOM 2681 S SG   . CYS A 1 15 ? 0.925   4.389  0.908   1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   10 
ATOM 2682 H H    . CYS A 1 15 ? -2.080  7.359  0.025   1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    10 
ATOM 2683 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.906  4.651  0.884   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   10 
ATOM 2684 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.148  6.097  -0.361  1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  10 
ATOM 2685 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.297   6.664  1.245   1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  10 
ATOM 2686 N N    . LEU A 1 16 ? -2.362  6.806  3.142   1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    10 
ATOM 2687 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.512  7.049  4.573   1.00 71.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   10 
ATOM 2688 C C    . LEU A 1 16 ? -3.780  7.846  4.860   1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    10 
ATOM 2689 O O    . LEU A 1 16 ? -3.721  8.965  5.370   1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    10 
ATOM 2690 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.292  7.796  5.114   1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   10 
ATOM 2691 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.017  9.168  4.497   1.00 74.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   10 
ATOM 2692 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.435  10.114 5.536   1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  10 
ATOM 2693 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.079  9.038  3.306   1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  10 
ATOM 2694 H H    . LEU A 1 16 ? -2.791  7.417  2.507   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    10 
ATOM 2695 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.585  6.090  5.065   1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   10 
ATOM 2696 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.433  7.933  6.175   1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  10 
ATOM 2697 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.424  7.176  4.945   1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  10 
ATOM 2698 H HG   . LEU A 1 16 ? -1.949  9.591  4.146   1.00 3.01  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   10 
ATOM 2699 H HD11 . LEU A 1 16 ? -0.121  11.027 5.055   1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 10 
ATOM 2700 H HD12 . LEU A 1 16 ? 0.415   9.646  6.011   1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 10 
ATOM 2701 H HD13 . LEU A 1 16 ? -1.186  10.337 6.280   1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 10 
ATOM 2702 H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.711   8.343  3.544   1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 10 
ATOM 2703 H HD22 . LEU A 1 16 ? 0.346   10.004 3.077   1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 10 
ATOM 2704 H HD23 . LEU A 1 16 ? -0.632  8.677  2.450   1.00 0.11  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 10 
ATOM 2705 N N    . LYS A 1 17 ? -4.927  7.262  4.531   1.00 75.20 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    10 
ATOM 2706 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.211  7.915  4.756   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   10 
ATOM 2707 C C    . LYS A 1 17 ? -6.279  8.514  6.157   1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    10 
ATOM 2708 O O    . LYS A 1 17 ? -7.020  9.466  6.402   1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    10 
ATOM 2709 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.356  6.918  4.561   1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   10 
ATOM 2710 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.272  5.709  5.477   1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   10 
ATOM 2711 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.122  4.559  4.962   1.00 3.43  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   10 
ATOM 2712 C CE   . LYS A 1 17 ? -7.574  3.215  5.416   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   10 
ATOM 2713 N NZ   . LYS A 1 17 ? -6.326  2.850  4.691   1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   10 
ATOM 2714 H H    . LYS A 1 17 ? -4.910  6.368  4.127   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    10 
ATOM 2715 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.311  8.710  4.033   1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   10 
ATOM 2716 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.292  7.421  4.749   1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  10 
ATOM 2717 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.343  6.569  3.538   1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  10 
ATOM 2718 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.244  5.384  5.536   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  10 
ATOM 2719 H HG3  . LYS A 1 17 ? -7.620  5.990  6.461   1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  10 
ATOM 2720 H HD2  . LYS A 1 17 ? -9.128  4.671  5.337   1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  10 
ATOM 2721 H HD3  . LYS A 1 17 ? -8.133  4.587  3.882   1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  10 
ATOM 2722 H HE2  . LYS A 1 17 ? -7.364  3.265  6.474   1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  10 
ATOM 2723 H HE3  . LYS A 1 17 ? -8.322  2.457  5.234   1.00 65.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  10 
ATOM 2724 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -6.503  2.045  4.057   1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  10 
ATOM 2725 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -5.583  2.588  5.369   1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  10 
ATOM 2726 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -5.994  3.657  4.124   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  10 
ATOM 2727 N N    . THR A 1 18 ? -5.499  7.951  7.075   1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    10 
ATOM 2728 C CA   . THR A 1 18 ? -5.470  8.430  8.451   1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   10 
ATOM 2729 C C    . THR A 1 18 ? -4.578  9.659  8.587   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    10 
ATOM 2730 O O    . THR A 1 18 ? -3.958  9.876  9.629   1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    10 
ATOM 2731 C CB   . THR A 1 18 ? -4.969  7.337  9.415   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   10 
ATOM 2732 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.214  7.730  10.770  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  10 
ATOM 2733 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.483  7.080  9.217   1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  10 
ATOM 2734 H H    . THR A 1 18 ? -4.930  7.195  6.819   1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    10 
ATOM 2735 H HA   . THR A 1 18 ? -6.478  8.695  8.734   1.00 51.05 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   10 
ATOM 2736 H HB   . THR A 1 18 ? -5.508  6.423  9.211   1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   10 
ATOM 2737 H HG1  . THR A 1 18 ? -4.772  8.564  10.947  1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  10 
ATOM 2738 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.163  7.522  8.286   1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 10 
ATOM 2739 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.302  6.016  9.191   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 10 
ATOM 2740 H HG23 . THR A 1 18 ? -2.930  7.520  10.034  1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 10 
ATOM 2741 N N    . CYS A 1 19 ? -4.519  10.461 7.530   1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    10 
ATOM 2742 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.703  11.669 7.530   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   10 
ATOM 2743 C C    . CYS A 1 19 ? -3.969  12.504 8.780   1.00 53.03 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    10 
ATOM 2744 O O    . CYS A 1 19 ? -3.286  13.497 9.032   1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    10 
ATOM 2745 C CB   . CYS A 1 19 ? -3.986  12.501 6.278   1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   10 
ATOM 2746 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.535  12.740 5.202   1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   10 
ATOM 2747 H H    . CYS A 1 19 ? -5.036  10.234 6.728   1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    10 
ATOM 2748 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.666  11.370 7.527   1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   10 
ATOM 2749 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.750  12.009 5.694   1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  10 
ATOM 2750 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.339  13.477 6.576   1.00 74.15 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  10 
ATOM 2751 N N    . ASP A 1 1  ? -0.238  1.266  0.721   1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    11 
ATOM 2752 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.525  1.234  -0.708  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   11 
ATOM 2753 C C    . ASP A 1 1  ? -0.474  2.638  -1.304  1.00 75.54 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    11 
ATOM 2754 O O    . ASP A 1 1  ? -1.444  3.393  -1.224  1.00 5.05  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    11 
ATOM 2755 C CB   . ASP A 1 1  ? -1.897  0.608  -0.961  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   11 
ATOM 2756 C CG   . ASP A 1 1  ? -2.917  1.007  0.088   1.00 70.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   11 
ATOM 2757 O OD1  . ASP A 1 1  ? -3.576  2.052  -0.092  1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  11 
ATOM 2758 O OD2  . ASP A 1 1  ? -3.056  0.273  1.088   1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  11 
ATOM 2759 H H1   . ASP A 1 1  ? 0.378   1.945  1.070   1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   11 
ATOM 2760 H HA   . ASP A 1 1  ? 0.230   0.627  -1.185  1.00 3.31  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   11 
ATOM 2761 H HB2  . ASP A 1 1  ? -2.259  0.928  -1.927  1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  11 
ATOM 2762 H HB3  . ASP A 1 1  ? -1.802  -0.467 -0.954  1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  11 
ATOM 2763 N N    . CYS A 1 2  ? 0.662   2.981  -1.902  1.00 74.40 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    11 
ATOM 2764 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.840   4.293  -2.510  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   11 
ATOM 2765 C C    . CYS A 1 2  ? 0.694   4.214  -4.027  1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    11 
ATOM 2766 O O    . CYS A 1 2  ? 0.928   3.175  -4.645  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    11 
ATOM 2767 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.213   4.864  -2.148  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   11 
ATOM 2768 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.646   4.697  -0.387  1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   11 
ATOM 2769 H H    . CYS A 1 2  ? 1.399   2.335  -1.935  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    11 
ATOM 2770 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.074   4.947  -2.121  1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   11 
ATOM 2771 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.970   4.351  -2.722  1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  11 
ATOM 2772 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.233   5.915  -2.394  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  11 
ATOM 2773 N N    . PRO A 1 3  ? 0.298   5.338  -4.643  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    11 
ATOM 2774 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.112   5.422  -6.095  1.00 2.54  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   11 
ATOM 2775 C C    . PRO A 1 3  ? 1.434   5.357  -6.853  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    11 
ATOM 2776 O O    . PRO A 1 3  ? 2.514   5.482  -6.276  1.00 65.55 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    11 
ATOM 2777 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.548  6.790  -6.289  1.00 73.40 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   11 
ATOM 2778 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.120  7.589  -5.107  1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   11 
ATOM 2779 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.001   6.614  -3.969  1.00 70.52 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   11 
ATOM 2780 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.548  4.647  -6.456  1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   11 
ATOM 2781 H HB2  . PRO A 1 3  ? -0.202  7.231  -7.213  1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  11 
ATOM 2782 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.621  6.674  -6.319  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  11 
ATOM 2783 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.834   8.054  -5.305  1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  11 
ATOM 2784 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.864  8.338  -4.881  1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  11 
ATOM 2785 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.808   6.899  -3.311  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  11 
ATOM 2786 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.929  6.553  -3.424  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  11 
ATOM 2787 N N    . PRO A 1 4  ? 1.348   5.156  -8.176  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    11 
ATOM 2788 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.528   5.070  -9.042  1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   11 
ATOM 2789 C C    . PRO A 1 4  ? 3.236   6.413  -9.192  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    11 
ATOM 2790 O O    . PRO A 1 4  ? 4.456   6.468  -9.350  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    11 
ATOM 2791 C CB   . PRO A 1 4  ? 1.951   4.617  -10.385 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   11 
ATOM 2792 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.535   5.081  -10.365 1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   11 
ATOM 2793 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.093   4.999  -8.930  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   11 
ATOM 2794 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.231   4.333  -8.683  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   11 
ATOM 2795 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.506   5.075  -11.191 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  11 
ATOM 2796 H HB3  . PRO A 1 4  ? 2.012   3.542  -10.463 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  11 
ATOM 2797 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.478   6.100  -10.717 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  11 
ATOM 2798 H HG3  . PRO A 1 4  ? -0.072  4.435  -10.981 1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  11 
ATOM 2799 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.597  5.797  -8.701  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  11 
ATOM 2800 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.359  4.038  -8.729  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  11 
ATOM 2801 N N    . HIS A 1 5  ? 2.463   7.493  -9.141  1.00 0.03  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    11 
ATOM 2802 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.017   8.836  -9.270  1.00 0.10  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   11 
ATOM 2803 C C    . HIS A 1 5  ? 2.739   9.661  -8.017  1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    11 
ATOM 2804 O O    . HIS A 1 5  ? 1.785   9.412  -7.279  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    11 
ATOM 2805 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.431   9.536  -10.497 1.00 3.45  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   11 
ATOM 2806 C CG   . HIS A 1 5  ? 0.973   9.263  -10.703 1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   11 
ATOM 2807 N ND1  . HIS A 1 5  ? -0.014  9.806  -9.908  1.00 70.10 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  11 
ATOM 2808 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.337   8.500  -11.622 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  11 
ATOM 2809 C CE1  . HIS A 1 5  ? -1.194  9.387  -10.328 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  11 
ATOM 2810 N NE2  . HIS A 1 5  ? -1.009  8.594  -11.368 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  11 
ATOM 2811 H H    . HIS A 1 5  ? 1.498   7.384  -9.013  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    11 
ATOM 2812 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.085   8.744  -9.395  1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   11 
ATOM 2813 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.556   10.604 -10.387 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  11 
ATOM 2814 H HB3  . HIS A 1 5  ? 2.960   9.205  -11.379 1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  11 
ATOM 2815 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.129   10.407 -9.148  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  11 
ATOM 2816 H HD2  . HIS A 1 5  ? 0.801   7.924  -12.410 1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  11 
ATOM 2817 H HE1  . HIS A 1 5  ? -2.149  9.649  -9.897  1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  11 
ATOM 2818 N N    . PRO A 1 6  ? 3.591   10.667 -7.769  1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    11 
ATOM 2819 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.457   11.549 -6.606  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   11 
ATOM 2820 C C    . PRO A 1 6  ? 2.247   12.470 -6.713  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    11 
ATOM 2821 O O    . PRO A 1 6  ? 1.896   13.164 -5.758  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    11 
ATOM 2822 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.753   12.364 -6.628  1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   11 
ATOM 2823 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.184   12.351 -8.054  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   11 
ATOM 2824 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.750   11.022 -8.606  1.00 75.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   11 
ATOM 2825 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.400   10.986 -5.686  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   11 
ATOM 2826 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.555   13.369 -6.284  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  11 
ATOM 2827 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.487   11.897 -5.990  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  11 
ATOM 2828 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.704   13.155 -8.590  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  11 
ATOM 2829 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.258   12.448 -8.113  1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  11 
ATOM 2830 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.461   11.119 -9.642  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  11 
ATOM 2831 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.539   10.292 -8.499  1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  11 
ATOM 2832 N N    . VAL A 1 7  ? 1.611   12.472 -7.880  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    11 
ATOM 2833 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.438   13.307 -8.111  1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   11 
ATOM 2834 C C    . VAL A 1 7  ? -0.817  12.458 -8.273  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    11 
ATOM 2835 O O    . VAL A 1 7  ? -1.305  12.231 -9.380  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    11 
ATOM 2836 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.614   14.188 -9.362  1.00 71.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   11 
ATOM 2837 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.624  15.041 -9.593  1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  11 
ATOM 2838 C CG2  . VAL A 1 7  ? 1.855   15.058 -9.231  1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  11 
ATOM 2839 H H    . VAL A 1 7  ? 1.938   11.897 -8.603  1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    11 
ATOM 2840 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.316   13.955 -7.255  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   11 
ATOM 2841 H HB   . VAL A 1 7  ? 0.742   13.541 -10.218 1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   11 
ATOM 2842 H HG11 . VAL A 1 7  ? -1.349  14.840 -8.817  1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 11 
ATOM 2843 H HG12 . VAL A 1 7  ? -0.350  16.086 -9.569  1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 11 
ATOM 2844 H HG13 . VAL A 1 7  ? -1.052  14.802 -10.555 1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 11 
ATOM 2845 H HG21 . VAL A 1 7  ? 2.694   14.560 -9.693  1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 11 
ATOM 2846 H HG22 . VAL A 1 7  ? 1.683   16.005 -9.720  1.00 71.03 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 11 
ATOM 2847 H HG23 . VAL A 1 7  ? 2.068   15.227 -8.185  1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 11 
ATOM 2848 N N    . PRO A 1 8  ? -1.356  11.977 -7.142  1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    11 
ATOM 2849 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.563  11.145 -7.132  1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   11 
ATOM 2850 C C    . PRO A 1 8  ? -3.813  11.934 -7.507  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    11 
ATOM 2851 O O    . PRO A 1 8  ? -3.727  13.081 -7.944  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    11 
ATOM 2852 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.650  10.664 -5.682  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   11 
ATOM 2853 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.926  11.701 -4.894  1.00 71.03 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   11 
ATOM 2854 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.827  12.207 -5.787  1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   11 
ATOM 2855 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.465  10.295 -7.790  1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   11 
ATOM 2856 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.687  10.593 -5.385  1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  11 
ATOM 2857 H HB3  . PRO A 1 8  ? -2.177  9.698  -5.590  1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  11 
ATOM 2858 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.600  12.504 -4.637  1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  11 
ATOM 2859 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.509  11.259 -4.001  1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  11 
ATOM 2860 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.655  13.259 -5.614  1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  11 
ATOM 2861 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.080   11.643 -5.627  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  11 
ATOM 2862 N N    . GLY A 1 9  ? -4.975  11.311 -7.333  1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    11 
ATOM 2863 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.226  11.971 -7.658  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   11 
ATOM 2864 C C    . GLY A 1 9  ? -6.646  12.972 -6.600  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    11 
ATOM 2865 O O    . GLY A 1 9  ? -5.837  13.781 -6.146  1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    11 
ATOM 2866 H H    . GLY A 1 9  ? -4.982  10.396 -6.981  1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    11 
ATOM 2867 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.115  12.485 -8.601  1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  11 
ATOM 2868 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.999  11.223 -7.756  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  11 
ATOM 2869 N N    . MET A 1 10 ? -7.914  12.918 -6.207  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    11 
ATOM 2870 C CA   . MET A 1 10 ? -8.440  13.828 -5.195  1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   11 
ATOM 2871 C C    . MET A 1 10 ? -7.717  13.638 -3.865  1.00 71.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    11 
ATOM 2872 O O    . MET A 1 10 ? -6.883  14.457 -3.478  1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    11 
ATOM 2873 C CB   . MET A 1 10 ? -9.942  13.605 -5.009  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   11 
ATOM 2874 C CG   . MET A 1 10 ? -10.793 14.293 -6.064  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   11 
ATOM 2875 S SD   . MET A 1 10 ? -11.708 15.701 -5.407  1.00 52.45 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   11 
ATOM 2876 C CE   . MET A 1 10 ? -13.373 15.040 -5.379  1.00 5.01  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   11 
ATOM 2877 H H    . MET A 1 10 ? -8.511  12.250 -6.605  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    11 
ATOM 2878 H HA   . MET A 1 10 ? -8.274  14.837 -5.540  1.00 55.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   11 
ATOM 2879 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.144 12.545 -5.049  1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  11 
ATOM 2880 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.233 13.983 -4.040  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  11 
ATOM 2881 H HG2  . MET A 1 10 ? -10.149 14.640 -6.858  1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  11 
ATOM 2882 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.497 13.577 -6.461  1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  11 
ATOM 2883 H HE1  . MET A 1 10 ? -13.393 14.143 -4.776  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  11 
ATOM 2884 H HE2  . MET A 1 10 ? -14.044 15.773 -4.956  1.00 70.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  11 
ATOM 2885 H HE3  . MET A 1 10 ? -13.683 14.805 -6.386  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  11 
ATOM 2886 N N    . HIS A 1 11 ? -8.043  12.553 -3.169  1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    11 
ATOM 2887 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.424  12.257 -1.882  1.00 75.50 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   11 
ATOM 2888 C C    . HIS A 1 11 ? -5.962  11.861 -2.061  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    11 
ATOM 2889 O O    . HIS A 1 11 ? -5.656  10.732 -2.447  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    11 
ATOM 2890 C CB   . HIS A 1 11 ? -8.185  11.136 -1.173  1.00 74.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   11 
ATOM 2891 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.672  11.320 -1.186  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   11 
ATOM 2892 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.317 12.288 -0.446  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  11 
ATOM 2893 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.640 10.653 -1.857  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  11 
ATOM 2894 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.618 12.208 -0.659  1.00 70.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  11 
ATOM 2895 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.841 11.224 -1.512  1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  11 
ATOM 2896 H H    . HIS A 1 11 ? -8.715  11.938 -3.530  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    11 
ATOM 2897 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.471  13.150 -1.278  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   11 
ATOM 2898 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.964  10.196 -1.658  1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  11 
ATOM 2899 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.865  11.088 -0.142  1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  11 
ATOM 2900 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.885  12.936 0.148   1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  11 
ATOM 2901 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.497 9.825  -2.537  1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  11 
ATOM 2902 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.372 12.839 -0.214  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  11 
ATOM 2903 N N    . LYS A 1 12 ? -5.062  12.796 -1.778  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    11 
ATOM 2904 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.631  12.546 -1.906  1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   11 
ATOM 2905 C C    . LYS A 1 12 ? -3.122  11.692 -0.749  1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    11 
ATOM 2906 O O    . LYS A 1 12 ? -2.000  11.186 -0.785  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    11 
ATOM 2907 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.864  13.869 -1.954  1.00 4.10  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   11 
ATOM 2908 C CG   . LYS A 1 12 ? -1.434  13.725 -2.447  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   11 
ATOM 2909 C CD   . LYS A 1 12 ? -0.477  14.589 -1.642  1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   11 
ATOM 2910 C CE   . LYS A 1 12 ? 0.820   14.835 -2.396  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   11 
ATOM 2911 N NZ   . LYS A 1 12 ? 0.741   16.049 -3.255  1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   11 
ATOM 2912 H H    . LYS A 1 12 ? -5.368  13.677 -1.474  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    11 
ATOM 2913 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.469  12.012 -2.830  1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   11 
ATOM 2914 H HB2  . LYS A 1 12 ? -3.383  14.549 -2.613  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  11 
ATOM 2915 H HB3  . LYS A 1 12 ? -2.839  14.293 -0.960  1.00 64.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  11 
ATOM 2916 H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.133  12.692 -2.355  1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  11 
ATOM 2917 H HG3  . LYS A 1 12 ? -1.389  14.025 -3.484  1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  11 
ATOM 2918 H HD2  . LYS A 1 12 ? -0.948  15.540 -1.439  1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  11 
ATOM 2919 H HD3  . LYS A 1 12 ? -0.253  14.090 -0.710  1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  11 
ATOM 2920 H HE2  . LYS A 1 12 ? 1.619   14.962 -1.681  1.00 73.54 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  11 
ATOM 2921 H HE3  . LYS A 1 12 ? 1.027   13.977 -3.019  1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  11 
ATOM 2922 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -0.059  16.644 -2.960  1.00 52.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  11 
ATOM 2923 H HZ2  . LYS A 1 12 ? 0.609   15.775 -4.249  1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  11 
ATOM 2924 H HZ3  . LYS A 1 12 ? 1.618   16.602 -3.173  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  11 
ATOM 2925 N N    . CYS A 1 13 ? -3.954  11.535 0.275   1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    11 
ATOM 2926 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.589  10.742 1.442   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   11 
ATOM 2927 C C    . CYS A 1 13 ? -4.089  9.307  1.303   1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    11 
ATOM 2928 O O    . CYS A 1 13 ? -4.455  8.667  2.288   1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    11 
ATOM 2929 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.163  11.372 2.713   1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   11 
ATOM 2930 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.288  12.874 3.258   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   11 
ATOM 2931 H H    . CYS A 1 13 ? -4.836  11.964 0.245   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    11 
ATOM 2932 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.512  10.729 1.512   1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   11 
ATOM 2933 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.195  11.639 2.539   1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  11 
ATOM 2934 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.113  10.652 3.517   1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  11 
ATOM 2935 N N    . VAL A 1 14 ? -4.101  8.807  0.071   1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    11 
ATOM 2936 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.554  7.448  -0.199  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   11 
ATOM 2937 C C    . VAL A 1 14 ? -3.680  6.425  0.518   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    11 
ATOM 2938 O O    . VAL A 1 14 ? -4.182  5.470  1.112   1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    11 
ATOM 2939 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.549  7.144  -1.708  1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   11 
ATOM 2940 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.181  7.432  -2.307  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  11 
ATOM 2941 C CG2  . VAL A 1 14 ? -4.958  5.700  -1.962  1.00 2.51  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  11 
ATOM 2942 H H    . VAL A 1 14 ? -3.797  9.366  -0.674  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    11 
ATOM 2943 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.569  7.357  0.162   1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   11 
ATOM 2944 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.270  7.789  -2.188  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   11 
ATOM 2945 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.600  6.521  -2.331  1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 11 
ATOM 2946 H HG12 . VAL A 1 14 ? -3.299  7.812  -3.311  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 11 
ATOM 2947 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.671  8.167  -1.701  1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 11 
ATOM 2948 H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.243  5.238  -1.029  1.00 72.51 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 11 
ATOM 2949 H HG22 . VAL A 1 14 ? -5.793  5.679  -2.646  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 11 
ATOM 2950 H HG23 . VAL A 1 14 ? -4.126  5.161  -2.392  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 11 
ATOM 2951 N N    . CYS A 1 15 ? -2.369  6.631  0.459   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    11 
ATOM 2952 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.423  5.727  1.102   1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   11 
ATOM 2953 C C    . CYS A 1 15 ? -1.492  5.859  2.621   1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    11 
ATOM 2954 O O    . CYS A 1 15 ? -0.872  5.084  3.351   1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    11 
ATOM 2955 C CB   . CYS A 1 15 ? 0.000   6.016  0.619   1.00 73.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   11 
ATOM 2956 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.158   4.628  0.846   1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   11 
ATOM 2957 H H    . CYS A 1 15 ? -2.028  7.410  -0.029  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    11 
ATOM 2958 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.689  4.718  0.828   1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   11 
ATOM 2959 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.028  6.250  -0.436  1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  11 
ATOM 2960 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.391   6.864  1.161   1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  11 
ATOM 2961 N N    . LEU A 1 16 ? -2.249  6.844  3.090   1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    11 
ATOM 2962 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.400  7.077  4.522   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   11 
ATOM 2963 C C    . LEU A 1 16 ? -3.710  7.800  4.821   1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    11 
ATOM 2964 O O    . LEU A 1 16 ? -3.711  8.921  5.331   1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    11 
ATOM 2965 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.221  7.895  5.053   1.00 70.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   11 
ATOM 2966 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.032  9.280  4.434   1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   11 
ATOM 2967 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.499  10.259 5.469   1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  11 
ATOM 2968 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.097  9.206  3.236   1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  11 
ATOM 2969 H H    . LEU A 1 16 ? -2.719  7.428  2.460   1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    11 
ATOM 2970 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.412  6.117  5.015   1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   11 
ATOM 2971 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.360  8.024  6.115   1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  11 
ATOM 2972 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.319  7.326  4.876   1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  11 
ATOM 2973 H HG   . LEU A 1 16 ? -1.989  9.647  4.090   1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   11 
ATOM 2974 H HD11 . LEU A 1 16 ? -0.221  11.182 4.982   1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 11 
ATOM 2975 H HD12 . LEU A 1 16 ? 0.366   9.833  5.955   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 11 
ATOM 2976 H HD13 . LEU A 1 16 ? -1.265  10.456 6.205   1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 11 
ATOM 2977 H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.926   9.284  3.573   1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 11 
ATOM 2978 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.316  10.018 2.558   1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 11 
ATOM 2979 H HD23 . LEU A 1 16 ? -0.238  8.264  2.726   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 11 
ATOM 2980 N N    . LYS A 1 17 ? -4.824  7.150  4.503   1.00 71.20 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    11 
ATOM 2981 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.142  7.727  4.740   1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   11 
ATOM 2982 C C    . LYS A 1 17 ? -6.231  8.323  6.141   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    11 
ATOM 2983 O O    . LYS A 1 17 ? -7.024  9.231  6.393   1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    11 
ATOM 2984 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.228  6.665  4.556   1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   11 
ATOM 2985 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.065  5.464  5.471   1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   11 
ATOM 2986 C CD   . LYS A 1 17 ? -7.833  4.259  4.953   1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   11 
ATOM 2987 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.355  3.399  6.092   1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   11 
ATOM 2988 N NZ   . LYS A 1 17 ? -9.827  3.546  6.269   1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   11 
ATOM 2989 H H    . LYS A 1 17 ? -4.759  6.259  4.099   1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    11 
ATOM 2990 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.294  8.515  4.017   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   11 
ATOM 2991 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.190  7.113  4.752   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  11 
ATOM 2992 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.204  6.317  3.533   1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  11 
ATOM 2993 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.017  5.210  5.534   1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  11 
ATOM 2994 H HG3  . LYS A 1 17 ? -7.435  5.719  6.454   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  11 
ATOM 2995 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.670  4.603  4.363   1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  11 
ATOM 2996 H HD3  . LYS A 1 17 ? -7.176  3.664  4.335   1.00 65.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  11 
ATOM 2997 H HE2  . LYS A 1 17 ? -8.129  2.365  5.879   1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  11 
ATOM 2998 H HE3  . LYS A 1 17 ? -7.860  3.694  7.006   1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  11 
ATOM 2999 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -10.293 2.621  6.174   1.00 3.52  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  11 
ATOM 3000 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -10.210 4.192  5.549   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  11 
ATOM 3001 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -10.036 3.933  7.211   1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  11 
ATOM 3002 N N    . THR A 1 18 ? -5.411  7.807  7.052   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    11 
ATOM 3003 C CA   . THR A 1 18 ? -5.397  8.287  8.428   1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   11 
ATOM 3004 C C    . THR A 1 18 ? -4.578  9.567  8.555   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    11 
ATOM 3005 O O    . THR A 1 18 ? -3.961  9.821  9.590   1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    11 
ATOM 3006 C CB   . THR A 1 18 ? -4.825  7.227  9.388   1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   11 
ATOM 3007 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.080  7.607  10.745  1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  11 
ATOM 3008 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.328  7.057  9.176   1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  11 
ATOM 3009 H H    . THR A 1 18 ? -4.802  7.085  6.791   1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    11 
ATOM 3010 H HA   . THR A 1 18 ? -6.417  8.494  8.719   1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   11 
ATOM 3011 H HB   . THR A 1 18 ? -5.312  6.283  9.188   1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   11 
ATOM 3012 H HG1  . THR A 1 18 ? -5.258  6.822  11.268  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  11 
ATOM 3013 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.043  7.518  8.243   1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 11 
ATOM 3014 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.087  6.005  9.145   1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 11 
ATOM 3015 H HG23 . THR A 1 18 ? -2.794  7.526  9.989   1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 11 
ATOM 3016 N N    . CYS A 1 19 ? -4.575  10.370 7.497   1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    11 
ATOM 3017 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.831  11.624 7.489   1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   11 
ATOM 3018 C C    . CYS A 1 19 ? -4.134  12.443 8.741   1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    11 
ATOM 3019 O O    . CYS A 1 19 ? -3.822  13.632 8.807   1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    11 
ATOM 3020 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.174  12.437 6.239   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   11 
ATOM 3021 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.750  12.759 5.149   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   11 
ATOM 3022 H H    . CYS A 1 19 ? -5.086  10.113 6.700   1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    11 
ATOM 3023 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.779  11.385 7.476   1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   11 
ATOM 3024 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.913  11.901 5.662   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  11 
ATOM 3025 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.581  13.391 6.540   1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  11 
ATOM 3026 N N    . ASP A 1 1  ? -0.882  1.100  0.543   1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    12 
ATOM 3027 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.661  0.999  -0.895  1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   12 
ATOM 3028 C C    . ASP A 1 1  ? -0.584  2.383  -1.532  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    12 
ATOM 3029 O O    . ASP A 1 1  ? -1.604  3.046  -1.727  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    12 
ATOM 3030 C CB   . ASP A 1 1  ? -1.779  0.185  -1.548  1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   12 
ATOM 3031 C CG   . ASP A 1 1  ? -2.226  -0.980 -0.687  1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   12 
ATOM 3032 O OD1  . ASP A 1 1  ? -1.577  -2.045 -0.747  1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  12 
ATOM 3033 O OD2  . ASP A 1 1  ? -3.226  -0.827 0.046   1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  12 
ATOM 3034 H H1   . ASP A 1 1  ? -0.643  0.343  1.118   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   12 
ATOM 3035 H HA   . ASP A 1 1  ? 0.279   0.492  -1.052  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   12 
ATOM 3036 H HB2  . ASP A 1 1  ? -2.630  0.828  -1.721  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  12 
ATOM 3037 H HB3  . ASP A 1 1  ? -1.429  -0.203 -2.493  1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  12 
ATOM 3038 N N    . CYS A 1 2  ? 0.631   2.815  -1.853  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    12 
ATOM 3039 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.842   4.120  -2.466  1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   12 
ATOM 3040 C C    . CYS A 1 2  ? 0.672   4.044  -3.981  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    12 
ATOM 3041 O O    . CYS A 1 2  ? 0.865   2.997  -4.600  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    12 
ATOM 3042 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.237   4.648  -2.124  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   12 
ATOM 3043 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.689   4.471  -0.368  1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   12 
ATOM 3044 H H    . CYS A 1 2  ? 1.405   2.240  -1.672  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    12 
ATOM 3045 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.103   4.798  -2.067  1.00 72.11 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   12 
ATOM 3046 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.970   4.109  -2.707  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  12 
ATOM 3047 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.288   5.697  -2.373  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  12 
ATOM 3048 N N    . PRO A 1 3  ? 0.303   5.179  -4.592  1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    12 
ATOM 3049 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.100   5.267  -6.042  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   12 
ATOM 3050 C C    . PRO A 1 3  ? 1.408   5.159  -6.818  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    12 
ATOM 3051 O O    . PRO A 1 3  ? 2.500   5.251  -6.257  1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    12 
ATOM 3052 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.520  6.654  -6.229  1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   12 
ATOM 3053 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.049  7.441  -5.055  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   12 
ATOM 3054 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.056   6.464  -3.917  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   12 
ATOM 3055 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.589  4.513  -6.392  1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   12 
ATOM 3056 H HB2  . PRO A 1 3  ? -0.172  7.083  -7.158  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  12 
ATOM 3057 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.596  6.572  -6.244  1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  12 
ATOM 3058 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.916   7.876  -5.267  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  12 
ATOM 3059 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.767  8.213  -4.820  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  12 
ATOM 3060 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.881   6.725  -3.271  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  12 
ATOM 3061 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.868  6.433  -3.359  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  12 
ATOM 3062 N N    . PRO A 1 4  ? 1.298   4.959  -8.140  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    12 
ATOM 3063 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.463   4.835  -9.021  1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   12 
ATOM 3064 C C    . PRO A 1 4  ? 3.210   6.154  -9.184  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    12 
ATOM 3065 O O    . PRO A 1 4  ? 4.429   6.171  -9.359  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    12 
ATOM 3066 C CB   . PRO A 1 4  ? 1.852   4.398  -10.355 1.00 65.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   12 
ATOM 3067 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.453   4.906  -10.316 1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   12 
ATOM 3068 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.028   4.839  -8.875  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   12 
ATOM 3069 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.147   4.076  -8.670  1.00 74.35 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   12 
ATOM 3070 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.411   4.837  -11.170 1.00 74.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  12 
ATOM 3071 H HB3  . PRO A 1 4  ? 1.879   3.321  -10.432 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  12 
ATOM 3072 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.422   5.925  -10.670 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  12 
ATOM 3073 H HG3  . PRO A 1 4  ? -0.183  4.277  -10.923 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  12 
ATOM 3074 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.633  5.659  -8.639  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  12 
ATOM 3075 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.450  3.894  -8.666  1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  12 
ATOM 3076 N N    . HIS A 1 5  ? 2.472   7.258  -9.125  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    12 
ATOM 3077 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.066   8.583  -9.265  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   12 
ATOM 3078 C C    . HIS A 1 5  ? 2.829   9.419  -8.011  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    12 
ATOM 3079 O O    . HIS A 1 5  ? 1.878   9.202  -7.260  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    12 
ATOM 3080 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.486   9.298  -10.485 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   12 
ATOM 3081 C CG   . HIS A 1 5  ? 1.018   9.070  -10.672 1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   12 
ATOM 3082 N ND1  . HIS A 1 5  ? 0.058   9.646  -9.866  1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  12 
ATOM 3083 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.346   8.326  -11.581 1.00 61.15 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  12 
ATOM 3084 C CE1  . HIS A 1 5  ? -1.140  9.263  -10.270 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  12 
ATOM 3085 N NE2  . HIS A 1 5  ? -0.993  8.462  -11.310 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  12 
ATOM 3086 H H    . HIS A 1 5  ? 1.505   7.180  -8.984  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    12 
ATOM 3087 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.129   8.457  -9.403  1.00 74.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   12 
ATOM 3088 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.646   10.361 -10.381 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  12 
ATOM 3089 H HB3  . HIS A 1 5  ? 2.993   8.949  -11.374 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  12 
ATOM 3090 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.230   10.243 -9.109  1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  12 
ATOM 3091 H HD2  . HIS A 1 5  ? 0.782   7.733  -12.374 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  12 
ATOM 3092 H HE1  . HIS A 1 5  ? -2.080  9.556  -9.827  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  12 
ATOM 3093 N N    . PRO A 1 6  ? 3.715   10.398 -7.776  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    12 
ATOM 3094 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.625   11.287 -6.614  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   12 
ATOM 3095 C C    . PRO A 1 6  ? 2.442   12.245 -6.707  1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    12 
ATOM 3096 O O    . PRO A 1 6  ? 2.125   12.951 -5.750  1.00 3.31  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    12 
ATOM 3097 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.945   12.060 -6.654  1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   12 
ATOM 3098 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.357   12.031 -8.085  1.00 61.14 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   12 
ATOM 3099 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.874   10.715 -8.629  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   12 
ATOM 3100 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.561   10.728 -5.691  1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   12 
ATOM 3101 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.782   13.072 -6.310  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  12 
ATOM 3102 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.672   11.572 -6.024  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  12 
ATOM 3103 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.895   12.848 -8.618  1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  12 
ATOM 3104 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.433   12.094 -8.158  1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  12 
ATOM 3105 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.576   10.819 -9.661  1.00 72.02 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  12 
ATOM 3106 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.641   9.961  -8.530  1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  12 
ATOM 3107 N N    . VAL A 1 7  ? 1.792   12.264 -7.867  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    12 
ATOM 3108 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.643   13.135 -8.085  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   12 
ATOM 3109 C C    . VAL A 1 7  ? -0.640  12.325 -8.229  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    12 
ATOM 3110 O O    . VAL A 1 7  ? -1.149  12.112 -9.329  1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    12 
ATOM 3111 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.831   14.008 -9.340  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   12 
ATOM 3112 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.381  14.901 -9.555  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  12 
ATOM 3113 C CG2  . VAL A 1 7  ? 2.101   14.836 -9.227  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  12 
ATOM 3114 H H    . VAL A 1 7  ? 2.092   11.678 -8.592  1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    12 
ATOM 3115 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.552   13.788 -7.228  1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   12 
ATOM 3116 H HB   . VAL A 1 7  ? 0.926   13.356 -10.196 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   12 
ATOM 3117 H HG11 . VAL A 1 7  ? -0.074  15.936 -9.530  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 12 
ATOM 3118 H HG12 . VAL A 1 7  ? -0.827  14.679 -10.513 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 12 
ATOM 3119 H HG13 . VAL A 1 7  ? -1.104  14.722 -8.772  1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 12 
ATOM 3120 H HG21 . VAL A 1 7  ? 2.955   14.223 -9.474  1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 12 
ATOM 3121 H HG22 . VAL A 1 7  ? 2.047   15.671 -9.910  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 12 
ATOM 3122 H HG23 . VAL A 1 7  ? 2.203   15.205 -8.217  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 12 
ATOM 3123 N N    . PRO A 1 8  ? -1.179  11.863 -7.091  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    12 
ATOM 3124 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.412  11.070 -7.063  1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   12 
ATOM 3125 C C    . PRO A 1 8  ? -3.641  11.896 -7.424  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    12 
ATOM 3126 O O    . PRO A 1 8  ? -3.525  13.039 -7.864  1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    12 
ATOM 3127 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.495  10.593 -5.611  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   12 
ATOM 3128 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.729  11.609 -4.835  1.00 72.40 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   12 
ATOM 3129 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.627  12.079 -5.743  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   12 
ATOM 3130 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.348  10.215 -7.721  1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   12 
ATOM 3131 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.530  10.556 -5.301  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  12 
ATOM 3132 H HB3  . PRO A 1 8  ? -2.051  9.613  -5.524  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  12 
ATOM 3133 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.375  12.432 -4.571  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  12 
ATOM 3134 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.315  11.155 -3.947  1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  12 
ATOM 3135 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.419  13.125 -5.574  1.00 71.03 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  12 
ATOM 3136 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.264   11.486 -5.593  1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  12 
ATOM 3137 N N    . GLY A 1 9  ? -4.819  11.310 -7.235  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    12 
ATOM 3138 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.053  12.008 -7.545  1.00 74.02 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   12 
ATOM 3139 C C    . GLY A 1 9  ? -6.432  13.019 -6.481  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    12 
ATOM 3140 O O    . GLY A 1 9  ? -5.594  13.802 -6.034  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    12 
ATOM 3141 H H    . GLY A 1 9  ? -4.851  10.397 -6.881  1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    12 
ATOM 3142 H HA2  . GLY A 1 9  ? -5.937  12.520 -8.488  1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  12 
ATOM 3143 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.850  11.284 -7.636  1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  12 
ATOM 3144 N N    . MET A 1 10 ? -7.697  13.003 -6.075  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    12 
ATOM 3145 C CA   . MET A 1 10 ? -8.184  13.926 -5.056  1.00 70.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   12 
ATOM 3146 C C    . MET A 1 10 ? -7.451  13.713 -3.735  1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    12 
ATOM 3147 O O    . MET A 1 10 ? -6.589  14.508 -3.357  1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    12 
ATOM 3148 C CB   . MET A 1 10 ? -9.690  13.746 -4.852  1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   12 
ATOM 3149 C CG   . MET A 1 10 ? -10.523 14.216 -6.033  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   12 
ATOM 3150 S SD   . MET A 1 10 ? -11.138 15.898 -5.823  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   12 
ATOM 3151 C CE   . MET A 1 10 ? -9.910  16.825 -6.739  1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   12 
ATOM 3152 H H    . MET A 1 10 ? -8.318  12.355 -6.468  1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    12 
ATOM 3153 H HA   . MET A 1 10 ? -7.994  14.931 -5.402  1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   12 
ATOM 3154 H HB2  . MET A 1 10 ? -9.896  12.699 -4.688  1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  12 
ATOM 3155 H HB3  . MET A 1 10 ? -9.993  14.305 -3.980  1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  12 
ATOM 3156 H HG2  . MET A 1 10 ? -9.914  14.180 -6.924  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  12 
ATOM 3157 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.366 13.551 -6.148  1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  12 
ATOM 3158 H HE1  . MET A 1 10 ? -10.138 17.879 -6.681  1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  12 
ATOM 3159 H HE2  . MET A 1 10 ? -8.933  16.645 -6.315  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  12 
ATOM 3160 H HE3  . MET A 1 10 ? -9.918  16.510 -7.772  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  12 
ATOM 3161 N N    . HIS A 1 11 ? -7.799  12.638 -3.036  1.00 75.45 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    12 
ATOM 3162 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.174  12.321 -1.757  1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   12 
ATOM 3163 C C    . HIS A 1 11 ? -5.726  11.882 -1.954  1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    12 
ATOM 3164 O O    . HIS A 1 11 ? -5.459  10.745 -2.345  1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    12 
ATOM 3165 C CB   . HIS A 1 11 ? -7.960  11.224 -1.039  1.00 65.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   12 
ATOM 3166 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.440  11.452 -1.034  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   12 
ATOM 3167 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.012 12.673 -0.748  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  12 
ATOM 3168 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.467 10.606 -1.284  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  12 
ATOM 3169 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.327 12.569 -0.820  1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  12 
ATOM 3170 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.629 11.325 -1.145  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  12 
ATOM 3171 H H    . HIS A 1 11 ? -8.493  12.042 -3.390  1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    12 
ATOM 3172 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.186  13.215 -1.152  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   12 
ATOM 3173 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.772  10.278 -1.526  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  12 
ATOM 3174 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.628  11.166 -0.012  1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  12 
ATOM 3175 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.527  13.494 -0.523  1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  12 
ATOM 3176 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.388 9.560  -1.545  1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  12 
ATOM 3177 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.035 13.365 -0.645  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  12 
ATOM 3178 N N    . LYS A 1 12 ? -4.795  12.789 -1.682  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    12 
ATOM 3179 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.374  12.496 -1.828  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   12 
ATOM 3180 C C    . LYS A 1 12 ? -2.876  11.630 -0.676  1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    12 
ATOM 3181 O O    . LYS A 1 12 ? -1.770  11.091 -0.724  1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    12 
ATOM 3182 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.568  13.796 -1.889  1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   12 
ATOM 3183 C CG   . LYS A 1 12 ? -3.108  14.800 -2.893  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   12 
ATOM 3184 C CD   . LYS A 1 12 ? -3.816  15.953 -2.202  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   12 
ATOM 3185 C CE   . LYS A 1 12 ? -3.988  17.141 -3.135  1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   12 
ATOM 3186 N NZ   . LYS A 1 12 ? -5.407  17.587 -3.210  1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   12 
ATOM 3187 H H    . LYS A 1 12 ? -5.070  13.679 -1.374  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    12 
ATOM 3188 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.241  11.956 -2.753  1.00 64.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   12 
ATOM 3189 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.575  14.255 -0.912  1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  12 
ATOM 3190 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.549  13.560 -2.160  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  12 
ATOM 3191 H HG2  . LYS A 1 12 ? -2.287  15.192 -3.474  1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  12 
ATOM 3192 H HG3  . LYS A 1 12 ? -3.808  14.300 -3.547  1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  12 
ATOM 3193 H HD2  . LYS A 1 12 ? -4.791  15.622 -1.875  1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  12 
ATOM 3194 H HD3  . LYS A 1 12 ? -3.233  16.261 -1.345  1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  12 
ATOM 3195 H HE2  . LYS A 1 12 ? -3.382  17.958 -2.773  1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  12 
ATOM 3196 H HE3  . LYS A 1 12 ? -3.656  16.857 -4.123  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  12 
ATOM 3197 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -5.732  17.904 -2.275  1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  12 
ATOM 3198 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -6.011  16.802 -3.528  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  12 
ATOM 3199 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -5.499  18.374 -3.883  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  12 
ATOM 3200 N N    . CYS A 1 13 ? -3.699  11.500 0.359   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    12 
ATOM 3201 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.343  10.698 1.524   1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   12 
ATOM 3202 C C    . CYS A 1 13 ? -3.887  9.278  1.394   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    12 
ATOM 3203 O O    . CYS A 1 13 ? -4.258  8.651  2.386   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    12 
ATOM 3204 C CB   . CYS A 1 13 ? -3.881  11.348 2.800   1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   12 
ATOM 3205 S SG   . CYS A 1 13 ? -2.955  12.825 3.330   1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   12 
ATOM 3206 H H    . CYS A 1 13 ? -4.568  11.954 0.340   1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    12 
ATOM 3207 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.266  10.654 1.579   1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   12 
ATOM 3208 H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.907  11.645 2.638   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  12 
ATOM 3209 H HB3  . CYS A 1 13 ? -3.843  10.629 3.605   1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  12 
ATOM 3210 N N    . VAL A 1 14 ? -3.931  8.778  0.163   1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    12 
ATOM 3211 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.428  7.432  -0.097  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   12 
ATOM 3212 C C    . VAL A 1 14 ? -3.575  6.385  0.610   1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    12 
ATOM 3213 O O    . VAL A 1 14 ? -4.097  5.446  1.212   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    12 
ATOM 3214 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.453  7.125  -1.606  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   12 
ATOM 3215 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.086  7.372  -2.224  1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  12 
ATOM 3216 C CG2  . VAL A 1 14 ? -4.907  5.694  -1.851  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  12 
ATOM 3217 H H    . VAL A 1 14 ? -3.621  9.326  -0.587  1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    12 
ATOM 3218 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.440  7.371  0.278   1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   12 
ATOM 3219 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.162  7.791  -2.076  1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   12 
ATOM 3220 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.532  6.445  -2.255  1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 12 
ATOM 3221 H HG12 . VAL A 1 14 ? -3.207  7.755  -3.227  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 12 
ATOM 3222 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.546  8.093  -1.627  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 12 
ATOM 3223 H HG21 . VAL A 1 14 ? -4.096  5.128  -2.283  1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 12 
ATOM 3224 H HG22 . VAL A 1 14 ? -5.201  5.245  -0.914  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 12 
ATOM 3225 H HG23 . VAL A 1 14 ? -5.748  5.693  -2.529  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 12 
ATOM 3226 N N    . CYS A 1 15 ? -2.259  6.552  0.532   1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    12 
ATOM 3227 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.331  5.621  1.164   1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   12 
ATOM 3228 C C    . CYS A 1 15 ? -1.375  5.757  2.683   1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    12 
ATOM 3229 O O    . CYS A 1 15 ? -0.768  4.965  3.406   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    12 
ATOM 3230 C CB   . CYS A 1 15 ? 0.092   5.867  0.660   1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   12 
ATOM 3231 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.215   4.450  0.885   1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   12 
ATOM 3232 H H    . CYS A 1 15 ? -1.902  7.320  0.037   1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    12 
ATOM 3233 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.631  4.620  0.896   1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   12 
ATOM 3234 H HB2  . CYS A 1 15 ? 0.058   6.093  -0.396  1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  12 
ATOM 3235 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.514   6.708  1.189   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  12 
ATOM 3236 N N    . LEU A 1 16 ? -2.096  6.765  3.161   1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    12 
ATOM 3237 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.220  7.005  4.594   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   12 
ATOM 3238 C C    . LEU A 1 16 ? -3.504  7.767  4.910   1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    12 
ATOM 3239 O O    . LEU A 1 16 ? -3.465  8.888  5.417   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    12 
ATOM 3240 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.010  7.788  5.107   1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   12 
ATOM 3241 C CG   . LEU A 1 16 ? -0.789  9.166  4.483   1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   12 
ATOM 3242 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.214  10.131 5.508   1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  12 
ATOM 3243 C CD2  . LEU A 1 16 ? 0.128   9.063  3.272   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  12 
ATOM 3244 H H    . LEU A 1 16 ? -2.557  7.362  2.536   1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    12 
ATOM 3245 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.254  6.046  5.089   1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   12 
ATOM 3246 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.130  7.923  6.171   1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  12 
ATOM 3247 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.128  7.193  4.918   1.00 71.30 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  12 
ATOM 3248 H HG   . LEU A 1 16 ? -1.740  9.561  4.151   1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   12 
ATOM 3249 H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.064   11.052 5.020   1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 12 
ATOM 3250 H HD12 . LEU A 1 16 ? 0.658   9.690  5.968   1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 12 
ATOM 3251 H HD13 . LEU A 1 16 ? -0.956  10.334 6.266   1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 12 
ATOM 3252 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.331  9.559  2.430   1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 12 
ATOM 3253 H HD22 . LEU A 1 16 ? 0.291   8.022  3.033   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 12 
ATOM 3254 H HD23 . LEU A 1 16 ? 1.074   9.534  3.497   1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 12 
ATOM 3255 N N    . LYS A 1 17 ? -4.641  7.149  4.608   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    12 
ATOM 3256 C CA   . LYS A 1 17 ? -5.938  7.766  4.863   1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   12 
ATOM 3257 C C    . LYS A 1 17 ? -5.989  8.366  6.264   1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    12 
ATOM 3258 O O    . LYS A 1 17 ? -6.751  9.298  6.524   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    12 
ATOM 3259 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.057  6.736  4.696   1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   12 
ATOM 3260 C CG   . LYS A 1 17 ? -6.918  5.533  5.612   1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   12 
ATOM 3261 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.221  4.760  5.720   1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   12 
ATOM 3262 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.045  3.477  6.518   1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   12 
ATOM 3263 N NZ   . LYS A 1 17 ? -8.654  2.306  5.828   1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   12 
ATOM 3264 H H    . LYS A 1 17 ? -4.608  6.256  4.206   1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    12 
ATOM 3265 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.076  8.556  4.140   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   12 
ATOM 3266 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.003  7.213  4.904   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  12 
ATOM 3267 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.058  6.385  3.674   1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  12 
ATOM 3268 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.155  4.878  5.218   1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  12 
ATOM 3269 H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.629  5.873  6.596   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  12 
ATOM 3270 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.957  5.379  6.213   1.00 61.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  12 
ATOM 3271 H HD3  . LYS A 1 17 ? -8.565  4.511  4.726   1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  12 
ATOM 3272 H HE2  . LYS A 1 17 ? -6.990  3.296  6.654   1.00 63.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  12 
ATOM 3273 H HE3  . LYS A 1 17 ? -8.515  3.601  7.482   1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  12 
ATOM 3274 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -9.076  2.603  4.926   1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  12 
ATOM 3275 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -9.396  1.887  6.425   1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  12 
ATOM 3276 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -7.928  1.586  5.640   1.00 73.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  12 
ATOM 3277 N N    . THR A 1 18 ? -5.173  7.828  7.164   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    12 
ATOM 3278 C CA   . THR A 1 18 ? -5.125  8.310  8.539   1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   12 
ATOM 3279 C C    . THR A 1 18 ? -4.266  9.565  8.652   1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    12 
ATOM 3280 O O    . THR A 1 18 ? -3.628  9.802  9.677   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    12 
ATOM 3281 C CB   . THR A 1 18 ? -4.572  7.235  9.493   1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   12 
ATOM 3282 O OG1  . THR A 1 18 ? -4.796  7.624  10.852  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  12 
ATOM 3283 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.084  7.020  9.260   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  12 
ATOM 3284 H H    . THR A 1 18 ? -4.589  7.088  6.896   1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    12 
ATOM 3285 H HA   . THR A 1 18 ? -6.134  8.548  8.844   1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   12 
ATOM 3286 H HB   . THR A 1 18 ? -5.089  6.306  9.302   1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   12 
ATOM 3287 H HG1  . THR A 1 18 ? -5.526  7.116  11.214  1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  12 
ATOM 3288 H HG21 . THR A 1 18 ? -2.798  7.469  8.321   1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 12 
ATOM 3289 H HG22 . THR A 1 18 ? -2.873  5.961  9.231   1.00 75.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 12 
ATOM 3290 H HG23 . THR A 1 18 ? -2.524  7.476  10.063  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 12 
ATOM 3291 N N    . CYS A 1 19 ? -4.255  10.366 7.592   1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    12 
ATOM 3292 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.475  11.597 7.571   1.00 2.13  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   12 
ATOM 3293 C C    . CYS A 1 19 ? -3.735  12.427 8.825   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    12 
ATOM 3294 O O    . CYS A 1 19 ? -2.898  13.232 9.233   1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    12 
ATOM 3295 C CB   . CYS A 1 19 ? -3.811  12.418 6.325   1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   12 
ATOM 3296 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.394  12.696 5.214   1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   12 
ATOM 3297 H H    . CYS A 1 19 ? -4.785  10.123 6.803   1.00 61.04 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    12 
ATOM 3298 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.430  11.328 7.543   1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   12 
ATOM 3299 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.574  11.904 5.759   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  12 
ATOM 3300 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.185  13.384 6.629   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  12 
ATOM 3301 N N    . ASP A 1 1  ? -0.081  0.107  -2.040  1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    13 
ATOM 3302 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.670  1.084  -1.131  1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   13 
ATOM 3303 C C    . ASP A 1 1  ? -0.630  2.483  -1.737  1.00 4.25  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    13 
ATOM 3304 O O    . ASP A 1 1  ? -1.661  3.143  -1.873  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    13 
ATOM 3305 C CB   . ASP A 1 1  ? 0.065   1.073  0.210   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   13 
ATOM 3306 C CG   . ASP A 1 1  ? 0.357   -0.332 0.699   1.00 71.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   13 
ATOM 3307 O OD1  . ASP A 1 1  ? -0.583  -1.002 1.177   1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  13 
ATOM 3308 O OD2  . ASP A 1 1  ? 1.525   -0.762 0.602   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  13 
ATOM 3309 H H1   . ASP A 1 1  ? -0.670  -0.452 -2.589  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   13 
ATOM 3310 H HA   . ASP A 1 1  ? -1.701  0.805  -0.969  1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   13 
ATOM 3311 H HB2  . ASP A 1 1  ? 1.002   1.599  0.104   1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  13 
ATOM 3312 H HB3  . ASP A 1 1  ? -0.543  1.573  0.950   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  13 
ATOM 3313 N N    . CYS A 1 2  ? 0.568   2.932  -2.097  1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    13 
ATOM 3314 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.745   4.253  -2.686  1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   13 
ATOM 3315 C C    . CYS A 1 2  ? 0.617   4.193  -4.206  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    13 
ATOM 3316 O O    . CYS A 1 2  ? 0.865   3.164  -4.834  1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    13 
ATOM 3317 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.109   4.828  -2.301  1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   13 
ATOM 3318 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.525   4.640  -0.538  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   13 
ATOM 3319 H H    . CYS A 1 2  ? 1.354   2.359  -1.963  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    13 
ATOM 3320 H HA   . CYS A 1 2  ? -0.030  4.896  -2.297  1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   13 
ATOM 3321 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.877   4.327  -2.874  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  13 
ATOM 3322 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.126   5.883  -2.533  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  13 
ATOM 3323 N N    . PRO A 1 3  ? 0.220   5.322  -4.811  1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    13 
ATOM 3324 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.050   5.424  -6.264  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   13 
ATOM 3325 C C    . PRO A 1 3  ? 1.381   5.377  -7.008  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    13 
ATOM 3326 O O    . PRO A 1 3  ? 2.454   5.501  -6.417  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    13 
ATOM 3327 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.617  6.789  -6.448  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   13 
ATOM 3328 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.207  7.576  -5.251  1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   13 
ATOM 3329 C CD   . PRO A 1 3  ? -0.093  6.587  -4.125  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   13 
ATOM 3330 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.600  4.649  -6.643  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   13 
ATOM 3331 H HB2  . PRO A 1 3  ? -0.263  7.245  -7.362  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  13 
ATOM 3332 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.689  6.667  -6.492  1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  13 
ATOM 3333 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.746   8.050  -5.432  1.00 73.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  13 
ATOM 3334 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.959  8.317  -5.024  1.00 72.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  13 
ATOM 3335 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.705   6.869  -3.454  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  13 
ATOM 3336 H HD3  . PRO A 1 3  ? -1.029  6.513  -3.591  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  13 
ATOM 3337 N N    . PRO A 1 4  ? 1.312   5.193  -8.334  1.00 72.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    13 
ATOM 3338 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.502   5.126  -9.187  1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   13 
ATOM 3339 C C    . PRO A 1 4  ? 3.202   6.475  -9.312  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    13 
ATOM 3340 O O    . PRO A 1 4  ? 4.423   6.540  -9.463  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    13 
ATOM 3341 C CB   . PRO A 1 4  ? 1.943   4.686  -10.543 1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   13 
ATOM 3342 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.524   5.141  -10.533 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   13 
ATOM 3343 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.066   5.036  -9.104  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   13 
ATOM 3344 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.205   4.388  -8.830  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   13 
ATOM 3345 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.504   5.158  -11.337 1.00 4.33  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  13 
ATOM 3346 H HB3  . PRO A 1 4  ? 2.013   3.613  -10.634 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  13 
ATOM 3347 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.464   6.163  -10.872 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  13 
ATOM 3348 H HG3  . PRO A 1 4  ? -0.071  4.498  -11.164 1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  13 
ATOM 3349 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.632  5.827  -8.873  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  13 
ATOM 3350 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.381  4.071  -8.921  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  13 
ATOM 3351 N N    . HIS A 1 5  ? 2.423   7.549  -9.248  1.00 53.20 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    13 
ATOM 3352 C CA   . HIS A 1 5  ? 2.969   8.898  -9.353  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   13 
ATOM 3353 C C    . HIS A 1 5  ? 2.678   9.702  -8.089  1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    13 
ATOM 3354 O O    . HIS A 1 5  ? 1.720   9.436  -7.362  1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    13 
ATOM 3355 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.387   9.613  -10.572 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   13 
ATOM 3356 C CG   . HIS A 1 5  ? 0.932   9.334  -10.793 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   13 
ATOM 3357 N ND1  . HIS A 1 5  ? -0.064  9.858  -9.997  1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  13 
ATOM 3358 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.307   8.581  -11.728 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  13 
ATOM 3359 C CE1  . HIS A 1 5  ? -1.239  9.439  -10.431 1.00 65.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  13 
ATOM 3360 N NE2  . HIS A 1 5  ? -1.041  8.663  -11.482 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  13 
ATOM 3361 H H    . HIS A 1 5  ? 1.458   7.433  -9.127  1.00 75.41 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    13 
ATOM 3362 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.039   8.813  -9.472  1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   13 
ATOM 3363 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.504   10.679 -10.446 1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  13 
ATOM 3364 H HB3  . HIS A 1 5  ? 2.924   9.299  -11.456 1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  13 
ATOM 3365 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.071   10.449 -9.226  1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  13 
ATOM 3366 H HD2  . HIS A 1 5  ? 0.781   8.020  -12.521 1.00 75.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  13 
ATOM 3367 H HE1  . HIS A 1 5  ? -2.197  9.688  -10.002 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  13 
ATOM 3368 N N    . PRO A 1 6  ? 3.522   10.708 -7.820  1.00 4.12  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    13 
ATOM 3369 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.376   11.571 -6.644  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   13 
ATOM 3370 C C    . PRO A 1 6  ? 2.161   12.487 -6.745  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    13 
ATOM 3371 O O    . PRO A 1 6  ? 1.800   13.164 -5.782  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    13 
ATOM 3372 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.667   12.393 -6.644  1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   13 
ATOM 3373 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.109   12.405 -8.067  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   13 
ATOM 3374 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.685   11.082 -8.643  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   13 
ATOM 3375 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.315   10.993 -5.733  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   13 
ATOM 3376 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.461   13.392 -6.285  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  13 
ATOM 3377 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.400   11.920 -6.008  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  13 
ATOM 3378 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.628   13.214 -8.594  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  13 
ATOM 3379 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.182   12.508 -8.117  1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  13 
ATOM 3380 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.404   11.194 -9.679  1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  13 
ATOM 3381 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.478   10.355 -8.541  1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  13 
ATOM 3382 N N    . VAL A 1 7  ? 1.534   12.504 -7.917  1.00 0.03  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    13 
ATOM 3383 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.358   13.336 -8.143  1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   13 
ATOM 3384 C C    . VAL A 1 7  ? -0.892  12.483 -8.326  1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    13 
ATOM 3385 O O    . VAL A 1 7  ? -1.369  12.268 -9.440  1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    13 
ATOM 3386 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.538   14.237 -9.379  1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   13 
ATOM 3387 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.704  15.085 -9.607  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  13 
ATOM 3388 C CG2  . VAL A 1 7  ? 1.771   15.113 -9.225  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  13 
ATOM 3389 H H    . VAL A 1 7  ? 1.870   11.943 -8.646  1.00 73.35 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    13 
ATOM 3390 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.227   13.970 -7.278  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   13 
ATOM 3391 H HB   . VAL A 1 7  ? 0.677   13.604 -10.243 1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   13 
ATOM 3392 H HG11 . VAL A 1 7  ? -1.377  14.970 -8.769  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 13 
ATOM 3393 H HG12 . VAL A 1 7  ? -0.419  16.123 -9.702  1.00 75.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 13 
ATOM 3394 H HG13 . VAL A 1 7  ? -1.199  14.763 -10.511 1.00 73.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 13 
ATOM 3395 H HG21 . VAL A 1 7  ? 2.364   14.759 -8.395  1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 13 
ATOM 3396 H HG22 . VAL A 1 7  ? 2.357   15.071 -10.131 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 13 
ATOM 3397 H HG23 . VAL A 1 7  ? 1.468   16.134 -9.041  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 13 
ATOM 3398 N N    . PRO A 1 8  ? -1.437  11.985 -7.206  1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    13 
ATOM 3399 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.641  11.148 -7.217  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   13 
ATOM 3400 C C    . PRO A 1 8  ? -3.891  11.935 -7.593  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    13 
ATOM 3401 O O    . PRO A 1 8  ? -3.808  13.087 -8.015  1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    13 
ATOM 3402 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.737  10.648 -5.773  1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   13 
ATOM 3403 C CG   . PRO A 1 8  ? -2.025  11.678 -4.967  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   13 
ATOM 3404 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.922  12.201 -5.844  1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   13 
ATOM 3405 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.532  10.306 -7.885  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   13 
ATOM 3406 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.776  10.568 -5.486  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  13 
ATOM 3407 H HB3  . PRO A 1 8  ? -2.260  9.683  -5.690  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  13 
ATOM 3408 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.706  12.475 -4.706  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  13 
ATOM 3409 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.614  11.227 -4.076  1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  13 
ATOM 3410 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.756  13.252 -5.656  1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  13 
ATOM 3411 H HD3  . PRO A 1 8  ? -0.013  11.639 -5.683  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  13 
ATOM 3412 N N    . GLY A 1 9  ? -5.051  11.305 -7.436  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    13 
ATOM 3413 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.303  11.962 -7.763  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   13 
ATOM 3414 C C    . GLY A 1 9  ? -6.723  12.968 -6.709  1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    13 
ATOM 3415 O O    . GLY A 1 9  ? -5.915  13.783 -6.263  1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    13 
ATOM 3416 H H    . GLY A 1 9  ? -5.057  10.386 -7.095  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    13 
ATOM 3417 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.193  12.472 -8.708  1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  13 
ATOM 3418 H HA3  . GLY A 1 9  ? -7.076  11.213 -7.857  1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  13 
ATOM 3419 N N    . MET A 1 10 ? -7.989  12.912 -6.311  1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    13 
ATOM 3420 C CA   . MET A 1 10 ? -8.514  13.826 -5.304  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   13 
ATOM 3421 C C    . MET A 1 10 ? -7.795  13.638 -3.972  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    13 
ATOM 3422 O O    . MET A 1 10 ? -6.959  14.456 -3.585  1.00 73.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    13 
ATOM 3423 C CB   . MET A 1 10 ? -10.018 13.608 -5.120  1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   13 
ATOM 3424 C CG   . MET A 1 10 ? -10.870 14.400 -6.098  1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   13 
ATOM 3425 S SD   . MET A 1 10 ? -10.959 16.152 -5.682  1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   13 
ATOM 3426 C CE   . MET A 1 10 ? -12.730 16.420 -5.724  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   13 
ATOM 3427 H H    . MET A 1 10 ? -8.586  12.240 -6.704  1.00 5.25  ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    13 
ATOM 3428 H HA   . MET A 1 10 ? -8.346  14.834 -5.651  1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   13 
ATOM 3429 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.236 12.559 -5.252  1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  13 
ATOM 3430 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.293 13.901 -4.118  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  13 
ATOM 3431 H HG2  . MET A 1 10 ? -10.447 14.301 -7.087  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  13 
ATOM 3432 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.870 13.991 -6.095  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  13 
ATOM 3433 H HE1  . MET A 1 10 ? -13.168 15.808 -6.499  1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  13 
ATOM 3434 H HE2  . MET A 1 10 ? -13.157 16.153 -4.769  1.00 75.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  13 
ATOM 3435 H HE3  . MET A 1 10 ? -12.931 17.461 -5.930  1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  13 
ATOM 3436 N N    . HIS A 1 11 ? -8.126  12.556 -3.273  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    13 
ATOM 3437 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.510  12.261 -1.984  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   13 
ATOM 3438 C C    . HIS A 1 11 ? -6.047  11.866 -2.158  1.00 71.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    13 
ATOM 3439 O O    . HIS A 1 11 ? -5.740  10.749 -2.574  1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    13 
ATOM 3440 C CB   . HIS A 1 11 ? -8.273  11.141 -1.276  1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   13 
ATOM 3441 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.759  11.325 -1.292  1.00 71.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   13 
ATOM 3442 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.365 12.561 -1.223  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  13 
ATOM 3443 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.762 10.419 -1.372  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  13 
ATOM 3444 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.677 12.409 -1.258  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  13 
ATOM 3445 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.944 11.118 -1.349  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  13 
ATOM 3446 H H    . HIS A 1 11 ? -8.799  11.942 -3.633  1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    13 
ATOM 3447 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.559  13.155 -1.381  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   13 
ATOM 3448 H HB2  . HIS A 1 11 ? -8.050  10.201 -1.759  1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  13 
ATOM 3449 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.955  11.094 -0.244  1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  13 
ATOM 3450 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.903  13.422 -1.156  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  13 
ATOM 3451 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.654 9.346  -1.441  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  13 
ATOM 3452 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.408 13.203 -1.220  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  13 
ATOM 3453 N N    . LYS A 1 12 ? -5.148  12.790 -1.838  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    13 
ATOM 3454 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.716  12.539 -1.958  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   13 
ATOM 3455 C C    . LYS A 1 12 ? -3.220  11.658 -0.815  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    13 
ATOM 3456 O O    . LYS A 1 12 ? -2.100  11.148 -0.852  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    13 
ATOM 3457 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.945  13.860 -1.969  1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   13 
ATOM 3458 C CG   . LYS A 1 12 ? -1.555  13.748 -2.570  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   13 
ATOM 3459 C CD   . LYS A 1 12 ? -0.596  14.752 -1.951  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   13 
ATOM 3460 C CE   . LYS A 1 12 ? 0.850   14.306 -2.100  1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   13 
ATOM 3461 N NZ   . LYS A 1 12 ? 1.783   15.189 -1.346  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   13 
ATOM 3462 H H    . LYS A 1 12 ? -5.454  13.662 -1.511  1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    13 
ATOM 3463 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.547  12.025 -2.892  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   13 
ATOM 3464 H HB2  . LYS A 1 12 ? -3.505  14.585 -2.542  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  13 
ATOM 3465 H HB3  . LYS A 1 12 ? -2.847  14.215 -0.953  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  13 
ATOM 3466 H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.177  12.752 -2.397  1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  13 
ATOM 3467 H HG3  . LYS A 1 12 ? -1.616  13.932 -3.634  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  13 
ATOM 3468 H HD2  . LYS A 1 12 ? -0.720  15.705 -2.442  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  13 
ATOM 3469 H HD3  . LYS A 1 12 ? -0.826  14.854 -0.900  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  13 
ATOM 3470 H HE2  . LYS A 1 12 ? 0.943   13.297 -1.728  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  13 
ATOM 3471 H HE3  . LYS A 1 12 ? 1.114   14.329 -3.147  1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  13 
ATOM 3472 H HZ1  . LYS A 1 12 ? 1.405   15.379 -0.395  1.00 63.15 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  13 
ATOM 3473 H HZ2  . LYS A 1 12 ? 1.903   16.092 -1.847  1.00 2.13  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  13 
ATOM 3474 H HZ3  . LYS A 1 12 ? 2.712   14.731 -1.253  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  13 
ATOM 3475 N N    . CYS A 1 13 ? -4.062  11.483 0.199   1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    13 
ATOM 3476 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.710  10.664 1.352   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   13 
ATOM 3477 C C    . CYS A 1 13 ? -4.214  9.234  1.178   1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    13 
ATOM 3478 O O    . CYS A 1 13 ? -4.591  8.575  2.146   1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    13 
ATOM 3479 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.292  11.269 2.631   1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   13 
ATOM 3480 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.417  12.756 3.215   1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   13 
ATOM 3481 H H    . CYS A 1 13 ? -4.941  11.916 0.171   1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    13 
ATOM 3482 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.634  10.646 1.431   1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   13 
ATOM 3483 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.322  11.544 2.453   1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  13 
ATOM 3484 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.253  10.533 3.419   1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  13 
ATOM 3485 N N    . VAL A 1 14 ? -4.218  8.761  -0.065  1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    13 
ATOM 3486 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.674  7.410  -0.367  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   13 
ATOM 3487 C C    . VAL A 1 14 ? -3.810  6.368  0.335   1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    13 
ATOM 3488 O O    . VAL A 1 14 ? -4.321  5.403  0.904   1.00 3.02  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    13 
ATOM 3489 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.656  7.137  -1.883  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   13 
ATOM 3490 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.282  7.433  -2.463  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  13 
ATOM 3491 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.068  5.702  -2.170  1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  13 
ATOM 3492 H H    . VAL A 1 14 ? -3.905  9.335  -0.795  1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    13 
ATOM 3493 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.691  7.315  -0.017  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   13 
ATOM 3494 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.371  7.796  -2.355  1.00 3.15  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   13 
ATOM 3495 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.775  8.153  -1.837  1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 13 
ATOM 3496 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.705  6.521  -2.505  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 13 
ATOM 3497 H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.391  7.836  -3.459  1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 13 
ATOM 3498 H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.897  5.696  -2.862  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 13 
ATOM 3499 H HG22 . VAL A 1 14 ? -4.235  5.169  -2.603  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 13 
ATOM 3500 H HG23 . VAL A 1 14 ? -5.364  5.220  -1.250  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 13 
ATOM 3501 N N    . CYS A 1 15 ? -2.497  6.570  0.292   1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    13 
ATOM 3502 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.560  5.649  0.924   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   13 
ATOM 3503 C C    . CYS A 1 15 ? -1.641  5.749  2.445   1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    13 
ATOM 3504 O O    . CYS A 1 15 ? -1.031  4.957  3.164   1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    13 
ATOM 3505 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.132  5.942  0.459   1.00 75.22 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   13 
ATOM 3506 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.021   4.549  0.677   1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   13 
ATOM 3507 H H    . CYS A 1 15 ? -2.149  7.358  -0.176  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    13 
ATOM 3508 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.828  4.647  0.627   1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   13 
ATOM 3509 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.149  6.192  -0.592  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  13 
ATOM 3510 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.255   6.781  1.017   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  13 
ATOM 3511 N N    . LEU A 1 16 ? -2.399  6.727  2.928   1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    13 
ATOM 3512 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.562  6.931  4.364   1.00 62.03 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   13 
ATOM 3513 C C    . LEU A 1 16 ? -3.871  7.652  4.666   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    13 
ATOM 3514 O O    . LEU A 1 16 ? -3.873  8.762  5.199   1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    13 
ATOM 3515 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.384  7.732  4.921   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   13 
ATOM 3516 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.185  9.130  4.333   1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   13 
ATOM 3517 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.656  10.084 5.392   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  13 
ATOM 3518 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.240  9.077  3.141   1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  13 
ATOM 3519 H H    . LEU A 1 16 ? -2.861  7.326  2.306   1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    13 
ATOM 3520 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.582  5.960  4.836   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   13 
ATOM 3521 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.531  7.840  5.985   1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  13 
ATOM 3522 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.483  7.164  4.740   1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  13 
ATOM 3523 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.137  9.508  3.989   1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   13 
ATOM 3524 H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.210   9.650  5.869   1.00 75.05 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 13 
ATOM 3525 H HD12 . LEU A 1 16 ? -1.423  10.262 6.132   1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 13 
ATOM 3526 H HD13 . LEU A 1 16 ? -0.381  11.020 4.928   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 13 
ATOM 3527 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.739  8.607  2.307   1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 13 
ATOM 3528 H HD22 . LEU A 1 16 ? 0.638   8.505  3.404   1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 13 
ATOM 3529 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.052   10.080 2.869   1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 13 
ATOM 3530 N N    . LYS A 1 17 ? -4.985  7.013  4.325   1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    13 
ATOM 3531 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.303  7.591  4.563   1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   13 
ATOM 3532 C C    . LYS A 1 17 ? -6.402  8.157  5.976   1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    13 
ATOM 3533 O O    . LYS A 1 17 ? -7.193  9.063  6.240   1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    13 
ATOM 3534 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.391  6.537  4.347   1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   13 
ATOM 3535 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.241  5.317  5.238   1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   13 
ATOM 3536 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.208  5.359  6.409   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   13 
ATOM 3537 C CE   . LYS A 1 17 ? -7.848  4.328  7.468   1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   13 
ATOM 3538 N NZ   . LYS A 1 17 ? -8.698  4.460  8.683   1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   13 
ATOM 3539 H H    . LYS A 1 17 ? -4.920  6.131  3.903   1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    13 
ATOM 3540 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.445  8.394  3.856   1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   13 
ATOM 3541 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.354  6.985  4.544   1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  13 
ATOM 3542 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.360  6.211  3.317   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  13 
ATOM 3543 H HG2  . LYS A 1 17 ? -7.438  4.429  4.655   1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  13 
ATOM 3544 H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.230  5.282  5.619   1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  13 
ATOM 3545 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.177  6.342  6.856   1.00 71.05 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  13 
ATOM 3546 H HD3  . LYS A 1 17 ? -9.207  5.157  6.048   1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  13 
ATOM 3547 H HE2  . LYS A 1 17 ? -7.982  3.341  7.051   1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  13 
ATOM 3548 H HE3  . LYS A 1 17 ? -6.813  4.464  7.746   1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  13 
ATOM 3549 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -9.451  5.159  8.519   1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  13 
ATOM 3550 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -8.121  4.770  9.490   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  13 
ATOM 3551 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -9.135  3.545  8.915   1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  13 
ATOM 3552 N N    . THR A 1 18 ? -5.592  7.619  6.882   1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    13 
ATOM 3553 C CA   . THR A 1 18 ? -5.588  8.070  8.268   1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   13 
ATOM 3554 C C    . THR A 1 18 ? -4.764  9.343  8.429   1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    13 
ATOM 3555 O O    . THR A 1 18 ? -4.156  9.572  9.475   1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    13 
ATOM 3556 C CB   . THR A 1 18 ? -5.028  6.987  9.210   1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   13 
ATOM 3557 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.293  7.339  10.573  1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  13 
ATOM 3558 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.530  6.815  9.008   1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  13 
ATOM 3559 H H    . THR A 1 18 ? -4.983  6.900  6.611   1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    13 
ATOM 3560 H HA   . THR A 1 18 ? -6.609  8.274  8.555   1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   13 
ATOM 3561 H HB   . THR A 1 18 ? -5.517  6.050  8.986   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   13 
ATOM 3562 H HG1  . THR A 1 18 ? -6.199  7.107  10.793  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  13 
ATOM 3563 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.002  7.262  9.836   1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 13 
ATOM 3564 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.233  7.299  8.089   1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 13 
ATOM 3565 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.293  5.763  8.954   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 13 
ATOM 3566 N N    . CYS A 1 19 ? -4.750  10.168 7.388   1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    13 
ATOM 3567 C CA   . CYS A 1 19 ? -4.001  11.419 7.414   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   13 
ATOM 3568 C C    . CYS A 1 19 ? -4.312  12.213 8.680   1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    13 
ATOM 3569 O O    . CYS A 1 19 ? -5.435  12.184 9.183   1.00 71.44 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    13 
ATOM 3570 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.330  12.260 6.179   1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   13 
ATOM 3571 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.896  12.599 5.108   1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   13 
ATOM 3572 H H    . CYS A 1 19 ? -5.255  9.931  6.582   1.00 71.40 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    13 
ATOM 3573 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.950  11.177 7.405   1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   13 
ATOM 3574 H HB2  . CYS A 1 19 ? -5.067  11.740 5.584   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  13 
ATOM 3575 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.736  13.209 6.496   1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  13 
ATOM 3576 N N    . ASP A 1 1  ? 0.852   0.872  -0.019  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    14 
ATOM 3577 C CA   . ASP A 1 1  ? 1.184   0.652  -1.421  1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   14 
ATOM 3578 C C    . ASP A 1 1  ? 1.479   1.974  -2.124  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    14 
ATOM 3579 O O    . ASP A 1 1  ? 2.466   2.096  -2.851  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    14 
ATOM 3580 C CB   . ASP A 1 1  ? 0.040   -0.073 -2.131  1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   14 
ATOM 3581 C CG   . ASP A 1 1  ? -1.316  0.519  -1.797  1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   14 
ATOM 3582 O OD1  . ASP A 1 1  ? -1.784  0.322  -0.656  1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  14 
ATOM 3583 O OD2  . ASP A 1 1  ? -1.907  1.180  -2.676  1.00 73.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  14 
ATOM 3584 H H1   . ASP A 1 1  ? 0.370   0.175  0.474   1.00 73.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   14 
ATOM 3585 H HA   . ASP A 1 1  ? 2.068   0.034  -1.460  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   14 
ATOM 3586 H HB2  . ASP A 1 1  ? 0.187   -0.006 -3.199  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  14 
ATOM 3587 H HB3  . ASP A 1 1  ? 0.042   -1.111 -1.836  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  14 
ATOM 3588 N N    . CYS A 1 2  ? 0.618   2.961  -1.902  1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    14 
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ATOM 3591 O O    . CYS A 1 2  ? 0.920   3.147  -4.642  1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    14 
ATOM 3592 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.142   4.868  -2.136  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   14 
ATOM 3593 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.553   4.715  -0.367  1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   14 
ATOM 3594 H H    . CYS A 1 2  ? -0.150  2.803  -1.312  1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    14 
ATOM 3595 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.002   4.916  -2.139  1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   14 
ATOM 3596 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.916   4.364  -2.697  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  14 
ATOM 3597 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.149   5.918  -2.386  1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  14 
ATOM 3598 N N    . PRO A 1 3  ? 0.257   5.300  -4.660  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    14 
ATOM 3599 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.092   5.374  -6.114  1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   14 
ATOM 3600 C C    . PRO A 1 3  ? 1.425   5.325  -6.853  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    14 
ATOM 3601 O O    . PRO A 1 3  ? 2.495   5.469  -6.262  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    14 
ATOM 3602 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.586  6.731  -6.325  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   14 
ATOM 3603 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.186  7.542  -5.141  1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   14 
ATOM 3604 C CD   . PRO A 1 3  ? -0.068  6.574  -3.997  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   14 
ATOM 3605 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.552  4.588  -6.481  1.00 65.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   14 
ATOM 3606 H HB2  . PRO A 1 3  ? -0.233  7.173  -7.246  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  14 
ATOM 3607 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.657  6.599  -6.370  1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  14 
ATOM 3608 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.763   8.020  -5.327  1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  14 
ATOM 3609 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.945  8.281  -4.930  1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  14 
ATOM 3610 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.725   6.875  -3.329  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  14 
ATOM 3611 H HD3  . PRO A 1 3  ? -1.005  6.502  -3.464  1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  14 
ATOM 3612 N N    . PRO A 1 4  ? 1.361   5.117  -8.176  1.00 63.45 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    14 
ATOM 3613 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.555   5.044  -9.024  1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   14 
ATOM 3614 C C    . PRO A 1 4  ? 3.245   6.396  -9.171  1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    14 
ATOM 3615 O O    . PRO A 1 4  ? 4.466   6.469  -9.312  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    14 
ATOM 3616 C CB   . PRO A 1 4  ? 2.004   4.576  -10.374 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   14 
ATOM 3617 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.581   5.019  -10.376 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   14 
ATOM 3618 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.120   4.936  -8.947  1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   14 
ATOM 3619 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.263   4.319  -8.652  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   14 
ATOM 3620 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.564   5.038  -11.174 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  14 
ATOM 3621 H HB3  . PRO A 1 4  ? 2.083   3.502  -10.445 1.00 75.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  14 
ATOM 3622 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.514   6.035  -10.734 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  14 
ATOM 3623 H HG3  . PRO A 1 4  ? -0.007  4.360  -10.998 1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  14 
ATOM 3624 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.586  5.726  -8.732  1.00 65.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  14 
ATOM 3625 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.320  3.970  -8.748  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  14 
ATOM 3626 N N    . HIS A 1 5  ? 2.455   7.465  -9.137  1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    14 
ATOM 3627 C CA   . HIS A 1 5  ? 2.991   8.816  -9.265  1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   14 
ATOM 3628 C C    . HIS A 1 5  ? 2.687   9.641  -8.019  1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    14 
ATOM 3629 O O    . HIS A 1 5  ? 1.730   9.381  -7.290  1.00 74.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    14 
ATOM 3630 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.408   9.503  -10.501 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   14 
ATOM 3631 C CG   . HIS A 1 5  ? 0.957   9.207  -10.722 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   14 
ATOM 3632 N ND1  . HIS A 1 5  ? -0.047  9.739  -9.940  1.00 72.41 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  14 
ATOM 3633 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.342   8.432  -11.645 1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  14 
ATOM 3634 C CE1  . HIS A 1 5  ? -1.217  9.301  -10.372 1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  14 
ATOM 3635 N NE2  . HIS A 1 5  ? -1.008  8.507  -11.406 1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  14 
ATOM 3636 H H    . HIS A 1 5  ? 1.490   7.342  -9.023  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    14 
ATOM 3637 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.062   8.738  -9.379  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   14 
ATOM 3638 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.516   10.572 -10.394 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  14 
ATOM 3639 H HB3  . HIS A 1 5  ? 2.951   9.177  -11.376 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  14 
ATOM 3640 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.079   10.345 -9.181  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  14 
ATOM 3641 H HD2  . HIS A 1 5  ? 0.823   7.859  -12.426 1.00 5.03  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  14 
ATOM 3642 H HE1  . HIS A 1 5  ? -2.179  9.550  -9.952  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  14 
ATOM 3643 N N    . PRO A 1 6  ? 3.522   10.660 -7.765  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    14 
ATOM 3644 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.363   11.544 -6.607  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   14 
ATOM 3645 C C    . PRO A 1 6  ? 2.140   12.447 -6.730  1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    14 
ATOM 3646 O O    . PRO A 1 6  ? 1.769   13.140 -5.782  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    14 
ATOM 3647 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.646   12.378 -6.618  1.00 65.02 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   14 
ATOM 3648 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.093   12.366 -8.039  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   14 
ATOM 3649 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.684   11.029 -8.591  1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   14 
ATOM 3650 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.304   10.984 -5.685  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   14 
ATOM 3651 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.430   13.381 -6.279  1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  14 
ATOM 3652 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.381   11.924 -5.970  1.00 73.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  14 
ATOM 3653 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.607   13.161 -8.584  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  14 
ATOM 3654 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.166   12.479 -8.087  1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  14 
ATOM 3655 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.406   11.119 -9.631  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  14 
ATOM 3656 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.483   10.311 -8.473  1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  14 
ATOM 3657 N N    . VAL A 1 7  ? 1.517   12.435 -7.904  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    14 
ATOM 3658 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.334   13.251 -8.150  1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   14 
ATOM 3659 C C    . VAL A 1 7  ? -0.908  12.383 -8.321  1.00 5.45  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    14 
ATOM 3660 O O    . VAL A 1 7  ? -1.380  12.144 -9.432  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    14 
ATOM 3661 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.509   14.129 -9.403  1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   14 
ATOM 3662 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.737  14.966 -9.648  1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  14 
ATOM 3663 C CG2  . VAL A 1 7  ? 1.738   15.016 -9.264  1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  14 
ATOM 3664 H H    . VAL A 1 7  ? 1.860   11.862 -8.621  1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    14 
ATOM 3665 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.193   13.901 -7.298  1.00 65.20 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   14 
ATOM 3666 H HB   . VAL A 1 7  ? 0.654   13.481 -10.255 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   14 
ATOM 3667 H HG11 . VAL A 1 7  ? -1.458  14.775 -8.866  1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 14 
ATOM 3668 H HG12 . VAL A 1 7  ? -0.474  16.013 -9.649  1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 14 
ATOM 3669 H HG13 . VAL A 1 7  ? -1.166  14.701 -10.604 1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 14 
ATOM 3670 H HG21 . VAL A 1 7  ? 1.595   15.922 -9.834  1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 14 
ATOM 3671 H HG22 . VAL A 1 7  ? 1.886   15.264 -8.224  1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 14 
ATOM 3672 H HG23 . VAL A 1 7  ? 2.606   14.491 -9.636  1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 14 
ATOM 3673 N N    . PRO A 1 8  ? -1.450  11.899 -7.194  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    14 
ATOM 3674 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.646  11.051 -7.192  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   14 
ATOM 3675 C C    . PRO A 1 8  ? -3.903  11.819 -7.583  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    14 
ATOM 3676 O O    . PRO A 1 8  ? -3.829  12.965 -8.026  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    14 
ATOM 3677 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.740  10.575 -5.740  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   14 
ATOM 3678 C CG   . PRO A 1 8  ? -2.040  11.626 -4.950  1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   14 
ATOM 3679 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.939  12.144 -5.834  1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   14 
ATOM 3680 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.528  10.198 -7.845  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   14 
ATOM 3681 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.779  10.490 -5.453  1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  14 
ATOM 3682 H HB3  . PRO A 1 8  ? -2.254  9.616  -5.639  1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  14 
ATOM 3683 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.728  12.420 -4.704  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  14 
ATOM 3684 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.626  11.194 -4.051  1.00 63.20 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  14 
ATOM 3685 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.784  13.199 -5.665  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  14 
ATOM 3686 H HD3  . PRO A 1 8  ? -0.026  11.593 -5.662  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  14 
ATOM 3687 N N    . GLY A 1 9  ? -5.057  11.181 -7.417  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    14 
ATOM 3688 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.315  11.821 -7.758  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   14 
ATOM 3689 C C    . GLY A 1 9  ? -6.741  12.848 -6.727  1.00 63.51 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    14 
ATOM 3690 O O    . GLY A 1 9  ? -5.940  13.680 -6.303  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    14 
ATOM 3691 H H    . GLY A 1 9  ? -5.055  10.268 -7.060  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    14 
ATOM 3692 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.210  12.309 -8.715  1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  14 
ATOM 3693 H HA3  . GLY A 1 9  ? -7.082  11.064 -7.833  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  14 
ATOM 3694 N N    . MET A 1 10 ? -8.006  12.790 -6.325  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    14 
ATOM 3695 C CA   . MET A 1 10 ? -8.537  13.723 -5.338  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   14 
ATOM 3696 C C    . MET A 1 10 ? -7.818  13.568 -4.001  1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    14 
ATOM 3697 O O    . MET A 1 10 ? -6.987  14.398 -3.632  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    14 
ATOM 3698 C CB   . MET A 1 10 ? -10.039 13.501 -5.151  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   14 
ATOM 3699 C CG   . MET A 1 10 ? -10.899 14.505 -5.901  1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   14 
ATOM 3700 S SD   . MET A 1 10 ? -12.291 15.098 -4.920  1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   14 
ATOM 3701 C CE   . MET A 1 10 ? -12.764 16.555 -5.849  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   14 
ATOM 3702 H H    . MET A 1 10 ? -8.597  12.103 -6.699  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    14 
ATOM 3703 H HA   . MET A 1 10 ? -8.373  14.724 -5.707  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   14 
ATOM 3704 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.291 12.511 -5.501  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  14 
ATOM 3705 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.274 13.574 -4.100  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  14 
ATOM 3706 H HG2  . MET A 1 10 ? -10.286 15.350 -6.177  1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  14 
ATOM 3707 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.281 14.034 -6.795  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  14 
ATOM 3708 H HE1  . MET A 1 10 ? -13.268 16.254 -6.756  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  14 
ATOM 3709 H HE2  . MET A 1 10 ? -13.428 17.163 -5.252  1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  14 
ATOM 3710 H HE3  . MET A 1 10 ? -11.881 17.124 -6.099  1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  14 
ATOM 3711 N N    . HIS A 1 11 ? -8.144  12.500 -3.280  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    14 
ATOM 3712 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.529  12.236 -1.984  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   14 
ATOM 3713 C C    . HIS A 1 11 ? -6.063  11.846 -2.147  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    14 
ATOM 3714 O O    . HIS A 1 11 ? -5.749  10.721 -2.538  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    14 
ATOM 3715 C CB   . HIS A 1 11 ? -8.286  11.127 -1.253  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   14 
ATOM 3716 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.773  11.301 -1.275  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   14 
ATOM 3717 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.452 12.090 -0.370  1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  14 
ATOM 3718 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.713 10.784 -2.101  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  14 
ATOM 3719 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.745 12.049 -0.638  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  14 
ATOM 3720 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.930 11.264 -1.684  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  14 
ATOM 3721 H H    . HIS A 1 11 ? -8.814  11.875 -3.627  1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    14 
ATOM 3722 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.584  13.142 -1.400  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   14 
ATOM 3723 H HB2  . HIS A 1 11 ? -8.056  10.178 -1.715  1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  14 
ATOM 3724 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.969  11.104 -0.220  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  14 
ATOM 3725 H HD1  . HIS A 1 11 ? -10.047 12.602 0.360   1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  14 
ATOM 3726 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.538 10.117 -2.934  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  14 
ATOM 3727 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.520 12.569 -0.095  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  14 
ATOM 3728 N N    . LYS A 1 12 ? -5.170  12.782 -1.847  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    14 
ATOM 3729 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.737  12.537 -1.960  1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   14 
ATOM 3730 C C    . LYS A 1 12 ? -3.237  11.684 -0.798  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    14 
ATOM 3731 O O    . LYS A 1 12 ? -2.114  11.181 -0.822  1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    14 
ATOM 3732 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.973  13.863 -1.998  1.00 74.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   14 
ATOM 3733 C CG   . LYS A 1 12 ? -1.468  13.695 -2.114  1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   14 
ATOM 3734 C CD   . LYS A 1 12 ? -0.798  14.979 -2.574  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   14 
ATOM 3735 C CE   . LYS A 1 12 ? 0.250   15.448 -1.576  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   14 
ATOM 3736 N NZ   . LYS A 1 12 ? 1.517   14.675 -1.697  1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   14 
ATOM 3737 H H    . LYS A 1 12 ? -5.482  13.660 -1.540  1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    14 
ATOM 3738 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.563  12.004 -2.882  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   14 
ATOM 3739 H HB2  . LYS A 1 12 ? -3.317  14.438 -2.845  1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  14 
ATOM 3740 H HB3  . LYS A 1 12 ? -3.184  14.412 -1.092  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  14 
ATOM 3741 H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.070  13.419 -1.149  1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  14 
ATOM 3742 H HG3  . LYS A 1 12 ? -1.257  12.913 -2.830  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  14 
ATOM 3743 H HD2  . LYS A 1 12 ? -0.319  14.804 -3.526  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  14 
ATOM 3744 H HD3  . LYS A 1 12 ? -1.549  15.748 -2.682  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  14 
ATOM 3745 H HE2  . LYS A 1 12 ? 0.457   16.492 -1.755  1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  14 
ATOM 3746 H HE3  . LYS A 1 12 ? -0.142  15.325 -0.577  1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  14 
ATOM 3747 H HZ1  . LYS A 1 12 ? 2.223   15.038 -1.026  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  14 
ATOM 3748 H HZ2  . LYS A 1 12 ? 1.895   14.758 -2.662  1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  14 
ATOM 3749 H HZ3  . LYS A 1 12 ? 1.343   13.670 -1.491  1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  14 
ATOM 3750 N N    . CYS A 1 13 ? -4.079  11.525 0.218   1.00 71.02 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    14 
ATOM 3751 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.724  10.732 1.389   1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   14 
ATOM 3752 C C    . CYS A 1 13 ? -4.218  9.296  1.243   1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    14 
ATOM 3753 O O    . CYS A 1 13 ? -4.594  8.654  2.225   1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    14 
ATOM 3754 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.313  11.360 2.653   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   14 
ATOM 3755 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.450  12.866 3.207   1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   14 
ATOM 3756 H H    . CYS A 1 13 ? -4.962  11.952 0.179   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    14 
ATOM 3757 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.648  10.723 1.470   1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   14 
ATOM 3758 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.345  11.623 2.469   1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  14 
ATOM 3759 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.269  10.641 3.458   1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  14 
ATOM 3760 N N    . VAL A 1 14 ? -4.214  8.796  0.011   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    14 
ATOM 3761 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.660  7.436  -0.263  1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   14 
ATOM 3762 C C    . VAL A 1 14 ? -3.792  6.415  0.463   1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    14 
ATOM 3763 O O    . VAL A 1 14 ? -4.298  5.459  1.051   1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    14 
ATOM 3764 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.637  7.131  -1.773  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   14 
ATOM 3765 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.262  7.425  -2.355  1.00 73.35 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  14 
ATOM 3766 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.037  5.687  -2.031  1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  14 
ATOM 3767 H H    . VAL A 1 14 ? -3.903  9.356  -0.730  1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    14 
ATOM 3768 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.678  7.341  0.086   1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   14 
ATOM 3769 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.354  7.774  -2.261  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   14 
ATOM 3770 H HG11 . VAL A 1 14 ? -3.371  7.804  -3.361  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 14 
ATOM 3771 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.761  8.161  -1.744  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 14 
ATOM 3772 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.679  6.516  -2.376  1.00 60.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 14 
ATOM 3773 H HG21 . VAL A 1 14 ? -6.029  5.512  -1.642  1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 14 
ATOM 3774 H HG22 . VAL A 1 14 ? -5.028  5.496  -3.094  1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 14 
ATOM 3775 H HG23 . VAL A 1 14 ? -4.337  5.026  -1.542  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 14 
ATOM 3776 N N    . CYS A 1 15 ? -2.480  6.625  0.420   1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    14 
ATOM 3777 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.539  5.724  1.074   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   14 
ATOM 3778 C C    . CYS A 1 15 ? -1.626  5.856  2.592   1.00 62.20 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    14 
ATOM 3779 O O    . CYS A 1 15 ? -1.012  5.083  3.329   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    14 
ATOM 3780 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.112  6.017  0.607   1.00 70.45 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   14 
ATOM 3781 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.047   4.631  0.844   1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   14 
ATOM 3782 H H    . CYS A 1 15 ? -2.136  7.406  -0.065  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    14 
ATOM 3783 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.799  4.714  0.797   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   14 
ATOM 3784 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.128  6.253  -0.447  1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  14 
ATOM 3785 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.272   6.864  1.155   1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  14 
ATOM 3786 N N    . LEU A 1 16 ? -2.392  6.839  3.052   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    14 
ATOM 3787 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.560  7.072  4.482   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   14 
ATOM 3788 C C    . LEU A 1 16 ? -3.875  7.791  4.766   1.00 71.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    14 
ATOM 3789 O O    . LEU A 1 16 ? -3.886  8.912  5.275   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    14 
ATOM 3790 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.389  7.893  5.026   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   14 
ATOM 3791 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.198  9.279  4.409   1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   14 
ATOM 3792 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.681  10.260 5.450   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  14 
ATOM 3793 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.248  9.208  3.223   1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  14 
ATOM 3794 H H    . LEU A 1 16 ? -2.856  7.422  2.416   1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    14 
ATOM 3795 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.575  6.111  4.975   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   14 
ATOM 3796 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.540  8.022  6.087   1.00 74.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  14 
ATOM 3797 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.484  7.327  4.859   1.00 2.51  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  14 
ATOM 3798 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.152  9.643  4.053   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   14 
ATOM 3799 H HD11 . LEU A 1 16 ? -1.450  10.442 6.186   1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 14 
ATOM 3800 H HD12 . LEU A 1 16 ? -0.416  11.190 4.968   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 14 
ATOM 3801 H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.191   9.845  5.934   1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 14 
ATOM 3802 H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.596   8.583  3.474   1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 14 
ATOM 3803 H HD22 . LEU A 1 16 ? 0.099   10.202 2.980   1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 14 
ATOM 3804 H HD23 . LEU A 1 16 ? -0.766  8.790  2.371   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 14 
ATOM 3805 N N    . LYS A 1 17 ? -4.984  7.137  4.435   1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    14 
ATOM 3806 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.306  7.711  4.656   1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   14 
ATOM 3807 C C    . LYS A 1 17 ? -6.413  8.306  6.057   1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    14 
ATOM 3808 O O    . LYS A 1 17 ? -7.211  9.212  6.299   1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    14 
ATOM 3809 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.386  6.645  4.460   1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   14 
ATOM 3810 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.231  5.445  5.378   1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   14 
ATOM 3811 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.473  5.227  6.226   1.00 72.24 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   14 
ATOM 3812 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.293  4.065  7.190   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   14 
ATOM 3813 N NZ   . LYS A 1 17 ? -9.184  4.186  8.377   1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   14 
ATOM 3814 H H    . LYS A 1 17 ? -4.911  6.246  4.032   1.00 3.00  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    14 
ATOM 3815 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.452  8.497  3.932   1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   14 
ATOM 3816 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.352  7.091  4.645   1.00 74.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  14 
ATOM 3817 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.349  6.297  3.438   1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  14 
ATOM 3818 H HG2  . LYS A 1 17 ? -7.058  4.564  4.778   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  14 
ATOM 3819 H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.385  5.610  6.031   1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  14 
ATOM 3820 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.673  6.123  6.793   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  14 
ATOM 3821 H HD3  . LYS A 1 17 ? -9.310  5.016  5.574   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  14 
ATOM 3822 H HE2  . LYS A 1 17 ? -8.520  3.146  6.673   1.00 72.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  14 
ATOM 3823 H HE3  . LYS A 1 17 ? -7.265  4.046  7.522   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  14 
ATOM 3824 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -9.945  3.479  8.327   1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  14 
ATOM 3825 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -9.608  5.135  8.410   1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  14 
ATOM 3826 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -8.640  4.032  9.250   1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  14 
ATOM 3827 N N    . THR A 1 18 ? -5.602  7.793  6.977   1.00 60.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    14 
ATOM 3828 C CA   . THR A 1 18 ? -5.605  8.274  8.353   1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   14 
ATOM 3829 C C    . THR A 1 18 ? -4.791  9.555  8.489   1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    14 
ATOM 3830 O O    . THR A 1 18 ? -4.187  9.811  9.531   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    14 
ATOM 3831 C CB   . THR A 1 18 ? -5.042  7.215  9.319   1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   14 
ATOM 3832 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.313  7.594  10.673  1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  14 
ATOM 3833 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.542  7.049  9.125   1.00 70.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  14 
ATOM 3834 H H    . THR A 1 18 ? -4.988  7.073  6.723   1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    14 
ATOM 3835 H HA   . THR A 1 18 ? -6.629  8.477  8.632   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   14 
ATOM 3836 H HB   . THR A 1 18 ? -5.523  6.270  9.115   1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   14 
ATOM 3837 H HG1  . THR A 1 18 ? -4.883  8.432  10.863  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  14 
ATOM 3838 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.247  7.509  8.194   1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 14 
ATOM 3839 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.297  5.997  9.099   1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 14 
ATOM 3840 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.018  7.521  9.942   1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 14 
ATOM 3841 N N    . CYS A 1 19 ? -4.779  10.359 7.431   1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    14 
ATOM 3842 C CA   . CYS A 1 19 ? -4.039  11.615 7.432   1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   14 
ATOM 3843 C C    . CYS A 1 19 ? -4.358  12.433 8.680   1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    14 
ATOM 3844 O O    . CYS A 1 19 ? -3.510  12.602 9.556   1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    14 
ATOM 3845 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.370  12.427 6.178   1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   14 
ATOM 3846 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.935  12.755 5.105   1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   14 
ATOM 3847 H H    . CYS A 1 19 ? -5.281  10.100 6.628   1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    14 
ATOM 3848 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.986  11.379 7.430   1.00 3.34  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   14 
ATOM 3849 H HB2  . CYS A 1 19 ? -5.100  11.888 5.592   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  14 
ATOM 3850 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.784  13.379 6.474   1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  14 
ATOM 3851 N N    . ASP A 1 1  ? -1.697  1.204  0.383   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    15 
ATOM 3852 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.967  1.026  -0.866  1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   15 
ATOM 3853 C C    . ASP A 1 1  ? -0.827  2.351  -1.608  1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    15 
ATOM 3854 O O    . ASP A 1 1  ? -1.822  2.981  -1.969  1.00 73.45 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    15 
ATOM 3855 C CB   . ASP A 1 1  ? -1.676  0.002  -1.755  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   15 
ATOM 3856 C CG   . ASP A 1 1  ? -3.147  0.320  -1.943  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   15 
ATOM 3857 O OD1  . ASP A 1 1  ? -3.471  1.115  -2.850  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  15 
ATOM 3858 O OD2  . ASP A 1 1  ? -3.974  -0.228 -1.184  1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  15 
ATOM 3859 H H1   . ASP A 1 1  ? -1.200  1.416  1.201   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   15 
ATOM 3860 H HA   . ASP A 1 1  ? 0.018   0.657  -0.625  1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   15 
ATOM 3861 H HB2  . ASP A 1 1  ? -1.203  -0.011 -2.726  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  15 
ATOM 3862 H HB3  . ASP A 1 1  ? -1.592  -0.976 -1.304  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  15 
ATOM 3863 N N    . CYS A 1 2  ? 0.414   2.771  -1.831  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    15 
ATOM 3864 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.685   4.022  -2.528  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   15 
ATOM 3865 C C    . CYS A 1 2  ? 0.756   3.801  -4.036  1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    15 
ATOM 3866 O O    . CYS A 1 2  ? 1.069   2.710  -4.514  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    15 
ATOM 3867 C CB   . CYS A 1 2  ? 1.995   4.634  -2.029  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   15 
ATOM 3868 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.166   4.650  -0.216  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   15 
ATOM 3869 H H    . CYS A 1 2  ? 1.166   2.225  -1.519  1.00 5.24  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    15 
ATOM 3870 H HA   . CYS A 1 2  ? -0.125  4.703  -2.314  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   15 
ATOM 3871 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.823   4.069  -2.431  1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  15 
ATOM 3872 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.061   5.655  -2.375  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  15 
ATOM 3873 N N    . PRO A 1 3  ? 0.458   4.859  -4.804  1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    15 
ATOM 3874 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.481   4.806  -6.269  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   15 
ATOM 3875 C C    . PRO A 1 3  ? 1.897   4.679  -6.822  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    15 
ATOM 3876 O O    . PRO A 1 3  ? 2.885   4.858  -6.110  1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    15 
ATOM 3877 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.137  6.144  -6.682  1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   15 
ATOM 3878 C CG   . PRO A 1 3  ? 0.124   7.053  -5.532  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   15 
ATOM 3879 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.075   6.189  -4.302  1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   15 
ATOM 3880 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.125  3.995  -6.646  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   15 
ATOM 3881 H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.340   6.500  -7.585  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  15 
ATOM 3882 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.195  6.018  -6.854  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  15 
ATOM 3883 H HG2  . PRO A 1 3  ? 1.099   7.505  -5.634  1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  15 
ATOM 3884 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.641  7.814  -5.485  1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  15 
ATOM 3885 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.783   6.541  -3.565  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  15 
ATOM 3886 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.923  6.173  -3.891  1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  15 
ATOM 3887 N N    . PRO A 1 4  ? 1.999   4.364  -8.121  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    15 
ATOM 3888 C CA   . PRO A 1 4  ? 3.290   4.208  -8.799  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   15 
ATOM 3889 C C    . PRO A 1 4  ? 4.023   5.535  -8.962  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    15 
ATOM 3890 O O    . PRO A 1 4  ? 5.211   5.641  -8.655  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    15 
ATOM 3891 C CB   . PRO A 1 4  ? 2.906   3.637  -10.166 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   15 
ATOM 3892 C CG   . PRO A 1 4  ? 1.506   4.096  -10.389 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   15 
ATOM 3893 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.863   4.137  -9.030  1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   15 
ATOM 3894 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.928   3.507  -8.280  1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   15 
ATOM 3895 H HB2  . PRO A 1 4  ? 3.575   4.026  -10.922 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  15 
ATOM 3896 H HB3  . PRO A 1 4  ? 2.969   2.560  -10.141 1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  15 
ATOM 3897 H HG2  . PRO A 1 4  ? 1.508   5.080  -10.832 1.00 63.45 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  15 
ATOM 3898 H HG3  . PRO A 1 4  ? 0.988   3.396  -11.027 1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  15 
ATOM 3899 H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.154   4.949  -8.973  1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  15 
ATOM 3900 H HD3  . PRO A 1 4  ? 0.379   3.195  -8.813  1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  15 
ATOM 3901 N N    . HIS A 1 5  ? 3.308   6.545  -9.446  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    15 
ATOM 3902 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.892   7.866  -9.649  1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   15 
ATOM 3903 C C    . HIS A 1 5  ? 3.244   8.894  -8.727  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    15 
ATOM 3904 O O    . HIS A 1 5  ? 2.118   8.722  -8.259  1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    15 
ATOM 3905 C CB   . HIS A 1 5  ? 3.732   8.300  -11.107 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   15 
ATOM 3906 C CG   . HIS A 1 5  ? 2.397   7.953  -11.692 1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   15 
ATOM 3907 N ND1  . HIS A 1 5  ? 1.247   8.662  -11.414 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  15 
ATOM 3908 C CD2  . HIS A 1 5  ? 2.033   6.967  -12.545 1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  15 
ATOM 3909 C CE1  . HIS A 1 5  ? 0.233   8.125  -12.070 1.00 4.30  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  15 
ATOM 3910 N NE2  . HIS A 1 5  ? 0.684   7.096  -12.764 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  15 
ATOM 3911 H H    . HIS A 1 5  ? 2.366   6.399  -9.672  1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    15 
ATOM 3912 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.944   7.804  -9.415  1.00 72.00 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   15 
ATOM 3913 H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.854   9.371  -11.173 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  15 
ATOM 3914 H HB3  . HIS A 1 5  ? 4.492   7.818  -11.705 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  15 
ATOM 3915 H HD1  . HIS A 1 5  ? 1.183   9.440  -10.823 1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  15 
ATOM 3916 H HD2  . HIS A 1 5  ? 2.683   6.217  -12.974 1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  15 
ATOM 3917 H HE1  . HIS A 1 5  ? -0.790  8.470  -12.044 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  15 
ATOM 3918 N N    . PRO A 1 6  ? 3.970   9.989  -8.457  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    15 
ATOM 3919 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.485   11.066 -7.588  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   15 
ATOM 3920 C C    . PRO A 1 6  ? 2.348   11.857 -8.225  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    15 
ATOM 3921 O O    . PRO A 1 6  ? 2.557   12.951 -8.750  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    15 
ATOM 3922 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.718   11.955 -7.404  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   15 
ATOM 3923 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.552   11.700 -8.611  1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   15 
ATOM 3924 C CD   . PRO A 1 6  ? 5.319   10.261 -8.979  1.00 62.04 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   15 
ATOM 3925 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.165   10.687 -6.628  1.00 4.51  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   15 
ATOM 3926 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.412   12.990 -7.345  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  15 
ATOM 3927 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.236   11.675 -6.499  1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  15 
ATOM 3928 H HG2  . PRO A 1 6  ? 5.241   12.348 -9.416  1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  15 
ATOM 3929 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.594   11.863 -8.378  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  15 
ATOM 3930 H HD2  . PRO A 1 6  ? 5.350   10.136 -10.052 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  15 
ATOM 3931 H HD3  . PRO A 1 6  ? 6.051   9.626  -8.503  1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  15 
ATOM 3932 N N    . VAL A 1 7  ? 1.143   11.298 -8.174  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    15 
ATOM 3933 C CA   . VAL A 1 7  ? -0.028  11.953 -8.744  1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   15 
ATOM 3934 C C    . VAL A 1 7  ? -1.295  11.569 -7.988  1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    15 
ATOM 3935 O O    . VAL A 1 7  ? -2.095  10.751 -8.442  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    15 
ATOM 3936 C CB   . VAL A 1 7  ? -0.203  11.594 -10.232 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   15 
ATOM 3937 C CG1  . VAL A 1 7  ? -1.435  12.278 -10.805 1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  15 
ATOM 3938 C CG2  . VAL A 1 7  ? 1.042   11.971 -11.020 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  15 
ATOM 3939 H H    . VAL A 1 7  ? 1.039   10.425 -7.741  1.00 60.03 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    15 
ATOM 3940 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.116   13.021 -8.668  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   15 
ATOM 3941 H HB   . VAL A 1 7  ? -0.343  10.526 -10.310 1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   15 
ATOM 3942 H HG11 . VAL A 1 7  ? -1.895  12.889 -10.043 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 15 
ATOM 3943 H HG12 . VAL A 1 7  ? -1.146  12.899 -11.641 1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 15 
ATOM 3944 H HG13 . VAL A 1 7  ? -2.139  11.530 -11.139 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 15 
ATOM 3945 H HG21 . VAL A 1 7  ? 0.832   11.910 -12.077 1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 15 
ATOM 3946 H HG22 . VAL A 1 7  ? 1.335   12.979 -10.769 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 15 
ATOM 3947 H HG23 . VAL A 1 7  ? 1.845   11.291 -10.773 1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 15 
ATOM 3948 N N    . PRO A 1 8  ? -1.485  12.174 -6.806  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    15 
ATOM 3949 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.654  11.912 -5.961  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   15 
ATOM 3950 C C    . PRO A 1 8  ? -3.940  12.469 -6.563  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    15 
ATOM 3951 O O    . PRO A 1 8  ? -3.959  12.912 -7.710  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    15 
ATOM 3952 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.318  12.636 -4.655  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   15 
ATOM 3953 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.368  13.713 -5.053  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   15 
ATOM 3954 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.573  13.160 -6.203  1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   15 
ATOM 3955 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.776  10.856 -5.768  1.00 43.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   15 
ATOM 3956 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.221  13.044 -4.224  1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  15 
ATOM 3957 H HB3  . PRO A 1 8  ? -1.862  11.945 -3.963  1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  15 
ATOM 3958 H HG2  . PRO A 1 8  ? -1.916  14.590 -5.364  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  15 
ATOM 3959 H HG3  . PRO A 1 8  ? -0.716  13.951 -4.226  1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  15 
ATOM 3960 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.332  13.943 -6.907  1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  15 
ATOM 3961 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.327   12.683 -5.844  1.00 63.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  15 
ATOM 3962 N N    . GLY A 1 9  ? -5.014  12.442 -5.780  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    15 
ATOM 3963 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.290  12.948 -6.253  1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   15 
ATOM 3964 C C    . GLY A 1 9  ? -6.936  13.903 -5.270  1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    15 
ATOM 3965 O O    . GLY A 1 9  ? -6.262  14.749 -4.683  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    15 
ATOM 3966 H H    . GLY A 1 9  ? -4.940  12.077 -4.873  1.00 71.04 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    15 
ATOM 3967 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.136  13.461 -7.190  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  15 
ATOM 3968 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.956  12.113 -6.417  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  15 
ATOM 3969 N N    . MET A 1 10 ? -8.246  13.769 -5.091  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    15 
ATOM 3970 C CA   . MET A 1 10 ? -8.983  14.629 -4.172  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   15 
ATOM 3971 C C    . MET A 1 10 ? -8.327  14.642 -2.795  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    15 
ATOM 3972 O O    . MET A 1 10 ? -8.403  15.634 -2.069  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    15 
ATOM 3973 C CB   . MET A 1 10 ? -10.434 14.159 -4.053  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   15 
ATOM 3974 C CG   . MET A 1 10 ? -10.572 12.662 -3.828  1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   15 
ATOM 3975 S SD   . MET A 1 10 ? -11.308 11.812 -5.238  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   15 
ATOM 3976 C CE   . MET A 1 10 ? -13.039 12.214 -5.009  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   15 
ATOM 3977 H H    . MET A 1 10 ? -8.729  13.076 -5.587  1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    15 
ATOM 3978 H HA   . MET A 1 10 ? -8.970  15.631 -4.573  1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   15 
ATOM 3979 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.899 14.670 -3.223  1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  15 
ATOM 3980 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.958 14.414 -4.962  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  15 
ATOM 3981 H HG2  . MET A 1 10 ? -9.592  12.246 -3.648  1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  15 
ATOM 3982 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.194 12.498 -2.961  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  15 
ATOM 3983 H HE1  . MET A 1 10 ? -13.441 11.623 -4.199  1.00 0.05  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  15 
ATOM 3984 H HE2  . MET A 1 10 ? -13.137 13.263 -4.772  1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  15 
ATOM 3985 H HE3  . MET A 1 10 ? -13.582 11.998 -5.917  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  15 
ATOM 3986 N N    . HIS A 1 11 ? -7.682  13.535 -2.441  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    15 
ATOM 3987 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.011  13.420 -1.150  1.00 75.54 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   15 
ATOM 3988 C C    . HIS A 1 11 ? -5.589  12.896 -1.322  1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    15 
ATOM 3989 O O    . HIS A 1 11 ? -5.381  11.734 -1.674  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    15 
ATOM 3990 C CB   . HIS A 1 11 ? -7.800  12.494 -0.223  1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   15 
ATOM 3991 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.270  12.779 -0.201  1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   15 
ATOM 3992 N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.795  13.993 0.189   1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  15 
ATOM 3993 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.328 11.999 -0.524  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  15 
ATOM 3994 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.113 13.947 0.106   1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  15 
ATOM 3995 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.462 12.748 -0.325  1.00 4.33  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  15 
ATOM 3996 H H    . HIS A 1 11 ? -7.656  12.778 -3.062  1.00 62.52 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    15 
ATOM 3997 H HA   . HIS A 1 11 ? -6.969  14.404 -0.710  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   15 
ATOM 3998 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.665  11.472 -0.547  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  15 
ATOM 3999 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.425  12.600 0.785   1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  15 
ATOM 4000 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.279  14.772 0.484   1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  15 
ATOM 4001 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.289 10.977 -0.873  1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  15 
ATOM 4002 H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.790 14.753 0.348   1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  15 
ATOM 4003 N N    . LYS A 1 12 ? -4.611  13.760 -1.072  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    15 
ATOM 4004 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.208  13.386 -1.198  1.00 5.42  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   15 
ATOM 4005 C C    . LYS A 1 12 ? -2.835  12.320 -0.173  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    15 
ATOM 4006 O O    . LYS A 1 12 ? -1.793  11.673 -0.286  1.00 71.10 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    15 
ATOM 4007 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.313  14.615 -1.020  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   15 
ATOM 4008 C CG   . LYS A 1 12 ? -2.312  15.546 -2.220  1.00 65.45 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   15 
ATOM 4009 C CD   . LYS A 1 12 ? -2.382  17.003 -1.797  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   15 
ATOM 4010 C CE   . LYS A 1 12 ? -1.458  17.873 -2.635  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   15 
ATOM 4011 N NZ   . LYS A 1 12 ? -1.730  19.323 -2.437  1.00 54.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   15 
ATOM 4012 H H    . LYS A 1 12 ? -4.840  14.673 -0.795  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    15 
ATOM 4013 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.059  12.984 -2.188  1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   15 
ATOM 4014 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.654  15.172 -0.159  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  15 
ATOM 4015 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.299  14.285 -0.846  1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  15 
ATOM 4016 H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.404  15.390 -2.784  1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  15 
ATOM 4017 H HG3  . LYS A 1 12 ? -3.167  15.319 -2.841  1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  15 
ATOM 4018 H HD2  . LYS A 1 12 ? -3.396  17.355 -1.917  1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  15 
ATOM 4019 H HD3  . LYS A 1 12 ? -2.092  17.081 -0.758  1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  15 
ATOM 4020 H HE2  . LYS A 1 12 ? -0.437  17.665 -2.354  1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  15 
ATOM 4021 H HE3  . LYS A 1 12 ? -1.601  17.627 -3.677  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  15 
ATOM 4022 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -0.870  19.877 -2.621  1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  15 
ATOM 4023 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -2.040  19.498 -1.460  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  15 
ATOM 4024 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -2.478  19.638 -3.087  1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  15 
ATOM 4025 N N    . CYS A 1 13 ? -3.692  12.141 0.827   1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    15 
ATOM 4026 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.453  11.153 1.872   1.00 72.14 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   15 
ATOM 4027 C C    . CYS A 1 13 ? -4.133  9.829  1.534   1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    15 
ATOM 4028 O O    . CYS A 1 13 ? -4.610  9.120  2.420   1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    15 
ATOM 4029 C CB   . CYS A 1 13 ? -3.962  11.671 3.218   1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   15 
ATOM 4030 S SG   . CYS A 1 13 ? -2.909  12.955 3.967   1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   15 
ATOM 4031 H H    . CYS A 1 13 ? -4.505  12.688 0.863   1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    15 
ATOM 4032 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.388  10.990 1.937   1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   15 
ATOM 4033 H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.947  12.093 3.084   1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  15 
ATOM 4034 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.020  10.847 3.914   1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  15 
ATOM 4035 N N    . VAL A 1 14 ? -4.174  9.503  0.246   1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    15 
ATOM 4036 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.794  8.265  -0.210  1.00 74.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   15 
ATOM 4037 C C    . VAL A 1 14 ? -4.087  7.048  0.376   1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    15 
ATOM 4038 O O    . VAL A 1 14 ? -4.730  6.101  0.829   1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    15 
ATOM 4039 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.780  8.163  -1.747  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   15 
ATOM 4040 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.367  8.337  -2.281  1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  15 
ATOM 4041 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.369  6.834  -2.198  1.00 1.35  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  15 
ATOM 4042 H H    . VAL A 1 14 ? -3.778  10.110 -0.414  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    15 
ATOM 4043 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.823  8.265  0.120   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   15 
ATOM 4044 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.393  8.958  -2.146  1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   15 
ATOM 4045 H HG11 . VAL A 1 14 ? -3.401  8.855  -3.228  1.00 75.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 15 
ATOM 4046 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.784  8.912  -1.576  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 15 
ATOM 4047 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.912  7.367  -2.418  1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 15 
ATOM 4048 H HG21 . VAL A 1 14 ? -4.779  6.024  -1.796  1.00 62.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 15 
ATOM 4049 H HG22 . VAL A 1 14 ? -6.385  6.752  -1.840  1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 15 
ATOM 4050 H HG23 . VAL A 1 14 ? -5.362  6.784  -3.277  1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 15 
ATOM 4051 N N    . CYS A 1 15 ? -2.759  7.081  0.365   1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    15 
ATOM 4052 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.962  5.981  0.895   1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   15 
ATOM 4053 C C    . CYS A 1 15 ? -2.063  5.920  2.416   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    15 
ATOM 4054 O O    . CYS A 1 15 ? -1.576  4.980  3.045   1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    15 
ATOM 4055 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.499  6.135  0.476   1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   15 
ATOM 4056 S SG   . CYS A 1 15 ? 0.526   4.663  0.796   1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   15 
ATOM 4057 H H    . CYS A 1 15 ? -2.302  7.864  -0.010  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    15 
ATOM 4058 H HA   . CYS A 1 15 ? -2.350  5.061  0.484   1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   15 
ATOM 4059 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.456  6.340  -0.584  1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  15 
ATOM 4060 H HB3  . CYS A 1 15 ? -0.063  6.963  1.015   1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  15 
ATOM 4061 N N    . LEU A 1 16 ? -2.698  6.929  3.002   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    15 
ATOM 4062 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.864  6.991  4.450   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   15 
ATOM 4063 C C    . LEU A 1 16 ? -4.076  7.839  4.823   1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    15 
ATOM 4064 O O    . LEU A 1 16 ? -3.946  8.873  5.478   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    15 
ATOM 4065 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.606  7.565  5.103   1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   15 
ATOM 4066 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.215  8.981  4.678   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   15 
ATOM 4067 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.591  9.735  5.843   1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  15 
ATOM 4068 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.259  8.939  3.495   1.00 75.52 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  15 
ATOM 4069 H H    . LEU A 1 16 ? -3.065  7.650  2.449   1.00 60.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    15 
ATOM 4070 H HA   . LEU A 1 16 ? -3.020  5.985  4.809   1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   15 
ATOM 4071 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.761  7.571  6.171   1.00 2.50  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  15 
ATOM 4072 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.781  6.908  4.865   1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  15 
ATOM 4073 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.103  9.517  4.373   1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   15 
ATOM 4074 H HD11 . LEU A 1 16 ? -1.347  9.940  6.585   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 15 
ATOM 4075 H HD12 . LEU A 1 16 ? -0.174  10.665 5.487   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 15 
ATOM 4076 H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.192   9.134  6.282   1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 15 
ATOM 4077 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.487  9.750  2.820   1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 15 
ATOM 4078 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.370  7.997  2.977   1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 15 
ATOM 4079 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.757   9.037  3.849   1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 15 
ATOM 4080 N N    . LYS A 1 17 ? -5.255  7.393  4.404   1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    15 
ATOM 4081 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.492  8.107  4.697   1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   15 
ATOM 4082 C C    . LYS A 1 17 ? -6.548  8.520  6.164   1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    15 
ATOM 4083 O O    . LYS A 1 17 ? -7.222  9.486  6.523   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    15 
ATOM 4084 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.702  7.235  4.355   1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   15 
ATOM 4085 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.731  5.914  5.104   1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   15 
ATOM 4086 C CD   . LYS A 1 17 ? -7.812  4.734  4.150   1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   15 
ATOM 4087 C CE   . LYS A 1 17 ? -7.397  3.438  4.830   1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   15 
ATOM 4088 N NZ   . LYS A 1 17 ? -5.923  3.362  5.028   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   15 
ATOM 4089 H H    . LYS A 1 17 ? -5.295  6.561  3.886   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    15 
ATOM 4090 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.515  8.996  4.084   1.00 71.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   15 
ATOM 4091 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.603  7.780  4.595   1.00 53.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  15 
ATOM 4092 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.691  7.024  3.295   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  15 
ATOM 4093 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.830  5.825  5.693   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  15 
ATOM 4094 H HG3  . LYS A 1 17 ? -8.593  5.898  5.755   1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  15 
ATOM 4095 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.828  4.634  3.800   1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  15 
ATOM 4096 H HD3  . LYS A 1 17 ? -7.156  4.915  3.310   1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  15 
ATOM 4097 H HE2  . LYS A 1 17 ? -7.884  3.379  5.791   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  15 
ATOM 4098 H HE3  . LYS A 1 17 ? -7.712  2.608  4.216   1.00 72.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  15 
ATOM 4099 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -5.694  2.639  5.740   1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  15 
ATOM 4100 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -5.559  4.281  5.354   1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  15 
ATOM 4101 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -5.455  3.114  4.134   1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  15 
ATOM 4102 N N    . THR A 1 18 ? -5.834  7.783  7.009   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    15 
ATOM 4103 C CA   . THR A 1 18 ? -5.802  8.073  8.437   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   15 
ATOM 4104 C C    . THR A 1 18 ? -4.825  9.201  8.747   1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    15 
ATOM 4105 O O    . THR A 1 18 ? -4.216  9.232  9.817   1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    15 
ATOM 4106 C CB   . THR A 1 18 ? -5.408  6.829  9.254   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   15 
ATOM 4107 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.656  7.058  10.646  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  15 
ATOM 4108 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.941  6.486  9.045   1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  15 
ATOM 4109 H H    . THR A 1 18 ? -5.317  7.026  6.663   1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    15 
ATOM 4110 H HA   . THR A 1 18 ? -6.794  8.376  8.738   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   15 
ATOM 4111 H HB   . THR A 1 18 ? -6.008  5.994  8.922   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   15 
ATOM 4112 H HG1  . THR A 1 18 ? -6.561  6.815  10.854  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  15 
ATOM 4113 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.376  6.771  9.920   1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 15 
ATOM 4114 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.565  7.021  8.185   1.00 73.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 15 
ATOM 4115 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.839  5.424  8.881   1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 15 
ATOM 4116 N N    . CYS A 1 19 ? -4.680  10.128 7.806   1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    15 
ATOM 4117 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.776  11.259 7.979   1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   15 
ATOM 4118 C C    . CYS A 1 19 ? -4.011  11.942 9.323   1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    15 
ATOM 4119 O O    . CYS A 1 19 ? -5.111  11.890 9.873   1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    15 
ATOM 4120 C CB   . CYS A 1 19 ? -3.964  12.266 6.842   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   15 
ATOM 4121 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.469  12.545 5.840   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   15 
ATOM 4122 H H    . CYS A 1 19 ? -5.193  10.049 6.974   1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    15 
ATOM 4123 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.765  10.883 7.951   1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   15 
ATOM 4124 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.741  11.910 6.181   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  15 
ATOM 4125 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.262  13.217 7.260   1.00 74.20 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  15 
ATOM 4126 N N    . ASP A 1 1  ? -1.414  1.125  0.027   1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    16 
ATOM 4127 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.214  1.217  -0.796  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   16 
ATOM 4128 C C    . ASP A 1 1  ? -0.210  2.509  -1.608  1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    16 
ATOM 4129 O O    . ASP A 1 1  ? -1.240  2.923  -2.141  1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    16 
ATOM 4130 C CB   . ASP A 1 1  ? -0.117  0.012  -1.732  1.00 63.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   16 
ATOM 4131 C CG   . ASP A 1 1  ? -0.396  -1.298 -1.020  1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   16 
ATOM 4132 O OD1  . ASP A 1 1  ? 0.515   -1.804 -0.331  1.00 75.43 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  16 
ATOM 4133 O OD2  . ASP A 1 1  ? -1.524  -1.815 -1.152  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  16 
ATOM 4134 H H1   . ASP A 1 1  ? -2.098  1.824  -0.044  1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   16 
ATOM 4135 H HA   . ASP A 1 1  ? 0.641   1.219  -0.137  1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   16 
ATOM 4136 H HB2  . ASP A 1 1  ? -0.835  0.126  -2.531  1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  16 
ATOM 4137 H HB3  . ASP A 1 1  ? 0.878   -0.031 -2.151  1.00 72.51 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  16 
ATOM 4138 N N    . CYS A 1 2  ? 0.955   3.142  -1.698  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    16 
ATOM 4139 C CA   . CYS A 1 2  ? 1.093   4.388  -2.443  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   16 
ATOM 4140 C C    . CYS A 1 2  ? 1.161   4.119  -3.943  1.00 61.14 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    16 
ATOM 4141 O O    . CYS A 1 2  ? 1.570   3.047  -4.389  1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    16 
ATOM 4142 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.347   5.140  -1.991  1.00 75.11 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   16 
ATOM 4143 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.544   5.238  -0.183  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   16 
ATOM 4144 H H    . CYS A 1 2  ? 1.741   2.763  -1.251  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    16 
ATOM 4145 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.225   4.996  -2.237  1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   16 
ATOM 4146 H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.219   4.642  -2.389  1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  16 
ATOM 4147 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.309   6.149  -2.373  1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  16 
ATOM 4148 N N    . PRO A 1 3  ? 0.751   5.115  -4.742  1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    16 
ATOM 4149 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.756   5.011  -6.204  1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   16 
ATOM 4150 C C    . PRO A 1 3  ? 2.168   5.000  -6.780  1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    16 
ATOM 4151 O O    . PRO A 1 3  ? 3.146   5.299  -6.094  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    16 
ATOM 4152 C CB   . PRO A 1 3  ? 0.006   6.268  -6.652  1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   16 
ATOM 4153 C CG   . PRO A 1 3  ? 0.196   7.240  -5.539  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   16 
ATOM 4154 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.250   6.421  -4.279  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   16 
ATOM 4155 H HA   . PRO A 1 3  ? 0.224   4.133  -6.541  1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   16 
ATOM 4156 H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.432   6.635  -7.575  1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  16 
ATOM 4157 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.038  6.036  -6.798  1.00 73.54 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  16 
ATOM 4158 H HG2  . PRO A 1 3  ? 1.121   7.779  -5.676  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  16 
ATOM 4159 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.638  7.925  -5.504  1.00 4.30  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  16 
ATOM 4160 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.932   6.865  -3.569  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  16 
ATOM 4161 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.736  6.324  -3.849  1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  16 
ATOM 4162 N N    . PRO A 1 4  ? 2.280   4.649  -8.069  1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    16 
ATOM 4163 C CA   . PRO A 1 4  ? 3.569   4.592  -8.765  1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   16 
ATOM 4164 C C    . PRO A 1 4  ? 4.168   5.976  -8.989  1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    16 
ATOM 4165 O O    . PRO A 1 4  ? 5.344   6.207  -8.707  1.00 5.04  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    16 
ATOM 4166 C CB   . PRO A 1 4  ? 3.220   3.937  -10.104 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   16 
ATOM 4167 C CG   . PRO A 1 4  ? 1.779   4.251  -10.316 1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   16 
ATOM 4168 C CD   . PRO A 1 4  ? 1.157   4.280  -8.947  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   16 
ATOM 4169 H HA   . PRO A 1 4  ? 4.279   3.974  -8.235  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   16 
ATOM 4170 H HB2  . PRO A 1 4  ? 3.836   4.360  -10.886 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  16 
ATOM 4171 H HB3  . PRO A 1 4  ? 3.387   2.872  -10.043 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  16 
ATOM 4172 H HG2  . PRO A 1 4  ? 1.679   5.214  -10.794 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  16 
ATOM 4173 H HG3  . PRO A 1 4  ? 1.321   3.482  -10.919 1.00 72.30 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  16 
ATOM 4174 H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.374   5.023  -8.904  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  16 
ATOM 4175 H HD3  . PRO A 1 4  ? 0.769   3.306  -8.688  1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  16 
ATOM 4176 N N    . HIS A 1 5  ? 3.353   6.894  -9.498  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    16 
ATOM 4177 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.803   8.257  -9.758  1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   16 
ATOM 4178 C C    . HIS A 1 5  ? 3.074   9.251  -8.860  1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    16 
ATOM 4179 O O    . HIS A 1 5  ? 1.978   8.989  -8.365  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    16 
ATOM 4180 C CB   . HIS A 1 5  ? 3.578   8.618  -11.227 1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   16 
ATOM 4181 C CG   . HIS A 1 5  ? 2.274   8.125  -11.772 1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   16 
ATOM 4182 N ND1  . HIS A 1 5  ? 1.066   8.731  -11.497 1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  16 
ATOM 4183 C CD2  . HIS A 1 5  ? 1.992   7.079  -12.583 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  16 
ATOM 4184 C CE1  . HIS A 1 5  ? 0.097   8.077  -12.113 1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  16 
ATOM 4185 N NE2  . HIS A 1 5  ? 0.633   7.070  -12.780 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  16 
ATOM 4186 H H    . HIS A 1 5  ? 2.426   6.649  -9.702  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    16 
ATOM 4187 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.860   8.303  -9.543  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   16 
ATOM 4188 H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.597   9.693  -11.333 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  16 
ATOM 4189 H HB3  . HIS A 1 5  ? 4.371   8.189  -11.822 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  16 
ATOM 4190 H HD1  . HIS A 1 5  ? 0.937   9.522  -10.933 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  16 
ATOM 4191 H HD2  . HIS A 1 5  ? 2.703   6.378  -12.998 1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  16 
ATOM 4192 H HE1  . HIS A 1 5  ? -0.953  8.324  -12.079 1.00 73.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  16 
ATOM 4193 N N    . PRO A 1 6  ? 3.696   10.419 -8.643  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    16 
ATOM 4194 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.124   11.476 -7.803  1.00 5.24  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   16 
ATOM 4195 C C    . PRO A 1 6  ? 1.907   12.132 -8.444  1.00 75.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    16 
ATOM 4196 O O    . PRO A 1 6  ? 2.002   13.220 -9.012  1.00 72.14 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    16 
ATOM 4197 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.269   12.485 -7.674  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   16 
ATOM 4198 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.105   12.266 -8.887  1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   16 
ATOM 4199 C CD   . PRO A 1 6  ? 5.005   10.799 -9.201  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   16 
ATOM 4200 H HA   . PRO A 1 6  ? 2.858   11.104 -6.824  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   16 
ATOM 4201 H HB2  . PRO A 1 6  ? 3.867   13.488 -7.645  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  16 
ATOM 4202 H HB3  . PRO A 1 6  ? 4.826   12.288 -6.770  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  16 
ATOM 4203 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.720   12.852 -9.708  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  16 
ATOM 4204 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.130   12.536 -8.680  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  16 
ATOM 4205 H HD2  . PRO A 1 6  ? 5.030   10.638 -10.268 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  16 
ATOM 4206 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.802   10.255 -8.716  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  16 
ATOM 4207 N N    . VAL A 1 7  ? 0.762   11.463 -8.350  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    16 
ATOM 4208 C CA   . VAL A 1 7  ? -0.476  11.982 -8.920  1.00 60.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   16 
ATOM 4209 C C    . VAL A 1 7  ? -1.688  11.508 -8.127  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    16 
ATOM 4210 O O    . VAL A 1 7  ? -2.413  10.600 -8.535  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    16 
ATOM 4211 C CB   . VAL A 1 7  ? -0.639  11.553 -10.391 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   16 
ATOM 4212 C CG1  . VAL A 1 7  ? -1.940  12.095 -10.964 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  16 
ATOM 4213 C CG2  . VAL A 1 7  ? 0.551   12.018 -11.216 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  16 
ATOM 4214 H H    . VAL A 1 7  ? 0.749   10.601 -7.885  1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    16 
ATOM 4215 H HA   . VAL A 1 7  ? -0.434  13.061 -8.884  1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   16 
ATOM 4216 H HB   . VAL A 1 7  ? -0.677  10.474 -10.428 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   16 
ATOM 4217 H HG11 . VAL A 1 7  ? -2.446  12.685 -10.213 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 16 
ATOM 4218 H HG12 . VAL A 1 7  ? -1.726  12.712 -11.824 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 16 
ATOM 4219 H HG13 . VAL A 1 7  ? -2.573  11.271 -11.260 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 16 
ATOM 4220 H HG21 . VAL A 1 7  ? 1.417   11.422 -10.968 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 16 
ATOM 4221 H HG22 . VAL A 1 7  ? 0.325   11.906 -12.266 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 16 
ATOM 4222 H HG23 . VAL A 1 7  ? 0.755   13.057 -11.001 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 16 
ATOM 4223 N N    . PRO A 1 8  ? -1.916  12.135 -6.963  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    16 
ATOM 4224 C CA   . PRO A 1 8  ? -3.041  11.795 -6.087  1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   16 
ATOM 4225 C C    . PRO A 1 8  ? -4.384  12.204 -6.683  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    16 
ATOM 4226 O O    . PRO A 1 8  ? -4.463  12.600 -7.845  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    16 
ATOM 4227 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.754  12.596 -4.815  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   16 
ATOM 4228 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.919  13.743 -5.269  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   16 
ATOM 4229 C CD   . PRO A 1 8  ? -1.093  13.226 -6.414  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   16 
ATOM 4230 H HA   . PRO A 1 8  ? -3.058  10.740 -5.854  1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   16 
ATOM 4231 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.686  12.932 -4.380  1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  16 
ATOM 4232 H HB3  . PRO A 1 8  ? -2.223  11.977 -4.107  1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  16 
ATOM 4233 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.554  14.551 -5.600  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  16 
ATOM 4234 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.279  14.072 -4.464  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  16 
ATOM 4235 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.939  14.001 -7.149  1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  16 
ATOM 4236 H HD3  . PRO A 1 8  ? -0.146  12.850 -6.055  1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  16 
ATOM 4237 N N    . GLY A 1 9  ? -5.438  12.104 -5.879  1.00 2.14  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    16 
ATOM 4238 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.763  12.468 -6.345  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   16 
ATOM 4239 C C    . GLY A 1 9  ? -7.482  13.394 -5.384  1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    16 
ATOM 4240 O O    . GLY A 1 9  ? -6.883  14.324 -4.844  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    16 
ATOM 4241 H H    . GLY A 1 9  ? -5.314  11.781 -4.961  1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    16 
ATOM 4242 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.674  12.958 -7.303  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  16 
ATOM 4243 H HA3  . GLY A 1 9  ? -7.349  11.568 -6.465  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  16 
ATOM 4244 N N    . MET A 1 10 ? -8.769  13.142 -5.172  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    16 
ATOM 4245 C CA   . MET A 1 10 ? -9.570  13.961 -4.270  1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   16 
ATOM 4246 C C    . MET A 1 10 ? -8.897  14.086 -2.907  1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    16 
ATOM 4247 O O    . MET A 1 10 ? -9.061  15.089 -2.211  1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    16 
ATOM 4248 C CB   . MET A 1 10 ? -10.968 13.363 -4.108  1.00 74.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   16 
ATOM 4249 C CG   . MET A 1 10 ? -12.009 13.994 -5.019  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   16 
ATOM 4250 S SD   . MET A 1 10 ? -13.186 15.023 -4.121  1.00 5.24  ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   16 
ATOM 4251 C CE   . MET A 1 10 ? -13.772 16.091 -5.433  1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   16 
ATOM 4252 H H    . MET A 1 10 ? -9.191  12.386 -5.632  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    16 
ATOM 4253 H HA   . MET A 1 10 ? -9.657  14.945 -4.706  1.00 74.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   16 
ATOM 4254 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.923 12.306 -4.328  1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  16 
ATOM 4255 H HB3  . MET A 1 10 ? -11.289 13.496 -3.086  1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  16 
ATOM 4256 H HG2  . MET A 1 10 ? -11.503 14.606 -5.751  1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  16 
ATOM 4257 H HG3  . MET A 1 10 ? -12.550 13.207 -5.523  1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  16 
ATOM 4258 H HE1  . MET A 1 10 ? -14.588 15.609 -5.952  1.00 61.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  16 
ATOM 4259 H HE2  . MET A 1 10 ? -14.116 17.025 -5.012  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  16 
ATOM 4260 H HE3  . MET A 1 10 ? -12.967 16.284 -6.127  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  16 
ATOM 4261 N N    . HIS A 1 11 ? -8.139  13.061 -2.530  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    16 
ATOM 4262 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.440  13.057 -1.249  1.00 73.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   16 
ATOM 4263 C C    . HIS A 1 11 ? -5.977  12.664 -1.430  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    16 
ATOM 4264 O O    . HIS A 1 11 ? -5.666  11.515 -1.746  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    16 
ATOM 4265 C CB   . HIS A 1 11 ? -8.123  12.096 -0.276  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   16 
ATOM 4266 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.613  12.242 -0.235  1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   16 
ATOM 4267 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.248 13.323 0.339   1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  16 
ATOM 4268 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.594 11.436 -0.704  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  16 
ATOM 4269 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.555 13.174 0.223   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  16 
ATOM 4270 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.792 12.038 -0.406  1.00 70.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  16 
ATOM 4271 H H    . HIS A 1 11 ? -8.046  12.290 -3.127  1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    16 
ATOM 4272 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.484  14.057 -0.845  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   16 
ATOM 4273 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.897  11.080 -0.566  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  16 
ATOM 4274 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.744  12.273 0.721   1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  16 
ATOM 4275 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.806  14.084 0.768   1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  16 
ATOM 4276 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.461 10.493 -1.216  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  16 
ATOM 4277 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.304 13.865 0.582   1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  16 
ATOM 4278 N N    . LYS A 1 12 ? -5.082  13.625 -1.227  1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    16 
ATOM 4279 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.652  13.380 -1.367  1.00 5.02  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   16 
ATOM 4280 C C    . LYS A 1 12 ? -3.163  12.393 -0.312  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    16 
ATOM 4281 O O    . LYS A 1 12 ? -2.066  11.844 -0.421  1.00 73.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    16 
ATOM 4282 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.875  14.693 -1.250  1.00 2.52  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   16 
ATOM 4283 C CG   . LYS A 1 12 ? -1.481  14.631 -1.850  1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   16 
ATOM 4284 C CD   . LYS A 1 12 ? -0.408  14.792 -0.786  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   16 
ATOM 4285 C CE   . LYS A 1 12 ? 0.875   15.364 -1.369  1.00 72.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   16 
ATOM 4286 N NZ   . LYS A 1 12 ? 2.047   14.487 -1.096  1.00 3.31  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   16 
ATOM 4287 H H    . LYS A 1 12 ? -5.392  14.521 -0.977  1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    16 
ATOM 4288 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.481  12.957 -2.345  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   16 
ATOM 4289 H HB2  . LYS A 1 12 ? -3.428  15.471 -1.756  1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  16 
ATOM 4290 H HB3  . LYS A 1 12 ? -2.783  14.951 -0.204  1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  16 
ATOM 4291 H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.350  13.676 -2.336  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  16 
ATOM 4292 H HG3  . LYS A 1 12 ? -1.376  15.424 -2.577  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  16 
ATOM 4293 H HD2  . LYS A 1 12 ? -0.771  15.461 -0.019  1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  16 
ATOM 4294 H HD3  . LYS A 1 12 ? -0.196  13.825 -0.351  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  16 
ATOM 4295 H HE2  . LYS A 1 12 ? 0.755   15.467 -2.437  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  16 
ATOM 4296 H HE3  . LYS A 1 12 ? 1.052   16.335 -0.932  1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  16 
ATOM 4297 H HZ1  . LYS A 1 12 ? 2.658   14.921 -0.375  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  16 
ATOM 4298 H HZ2  . LYS A 1 12 ? 2.600   14.349 -1.966  1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  16 
ATOM 4299 H HZ3  . LYS A 1 12 ? 1.727   13.560 -0.751  1.00 64.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  16 
ATOM 4300 N N    . CYS A 1 13 ? -3.984  12.170 0.709   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    16 
ATOM 4301 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.637  11.248 1.784   1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   16 
ATOM 4302 C C    . CYS A 1 13 ? -4.193  9.855  1.506   1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    16 
ATOM 4303 O O    . CYS A 1 13 ? -4.585  9.136  2.425   1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    16 
ATOM 4304 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.172  11.765 3.120   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   16 
ATOM 4305 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.235  13.170 3.803   1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   16 
ATOM 4306 H H    . CYS A 1 13 ? -4.846  12.638 0.741   1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    16 
ATOM 4307 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.560  11.189 1.835   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   16 
ATOM 4308 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.195  12.087 2.990   1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  16 
ATOM 4309 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.141  10.965 3.845   1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  16 
ATOM 4310 N N    . VAL A 1 14 ? -4.223  9.479  0.231   1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    16 
ATOM 4311 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.729  8.172  -0.169  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   16 
ATOM 4312 C C    . VAL A 1 14 ? -3.900  7.050  0.445   1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    16 
ATOM 4313 O O    . VAL A 1 14 ? -4.442  6.063  0.943   1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    16 
ATOM 4314 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.730  8.015  -1.702  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   16 
ATOM 4315 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.348  8.302  -2.269  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  16 
ATOM 4316 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.197  6.621  -2.094  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  16 
ATOM 4317 H H    . VAL A 1 14 ? -3.897  10.096 -0.457  1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    16 
ATOM 4318 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.748  8.086  0.181   1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   16 
ATOM 4319 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.421  8.734  -2.116  1.00 75.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   16 
ATOM 4320 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.812  8.956  -1.596  1.00 73.20 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 16 
ATOM 4321 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.805  7.375  -2.381  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 16 
ATOM 4322 H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.447  8.781  -3.232  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 16 
ATOM 4323 H HG21 . VAL A 1 14 ? -6.195  6.456  -1.715  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 16 
ATOM 4324 H HG22 . VAL A 1 14 ? -5.201  6.534  -3.170  1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 16 
ATOM 4325 H HG23 . VAL A 1 14 ? -4.526  5.885  -1.675  1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 16 
ATOM 4326 N N    . CYS A 1 15 ? -2.581  7.208  0.407   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    16 
ATOM 4327 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.674  6.209  0.960   1.00 73.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   16 
ATOM 4328 C C    . CYS A 1 15 ? -1.745  6.195  2.484   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    16 
ATOM 4329 O O    . CYS A 1 15 ? -1.160  5.328  3.136   1.00 72.14 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    16 
ATOM 4330 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.239  6.486  0.507   1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   16 
ATOM 4331 S SG   . CYS A 1 15 ? 0.926   5.131  0.859   1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   16 
ATOM 4332 H H    . CYS A 1 15 ? -2.207  8.017  -0.003  1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    16 
ATOM 4333 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.979  5.242  0.589   1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   16 
ATOM 4334 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.233  6.655  -0.560  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  16 
ATOM 4335 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.124   7.371  1.009   1.00 73.23 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  16 
ATOM 4336 N N    . LEU A 1 16 ? -2.464  7.159  3.046   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    16 
ATOM 4337 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.612  7.259  4.494   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   16 
ATOM 4338 C C    . LEU A 1 16 ? -3.893  8.001  4.861   1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    16 
ATOM 4339 O O    . LEU A 1 16 ? -3.852  9.066  5.477   1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    16 
ATOM 4340 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.404  7.972  5.103   1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   16 
ATOM 4341 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.157  9.403  4.621   1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   16 
ATOM 4342 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.589  10.254 5.747   1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  16 
ATOM 4343 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.220  9.408  3.422   1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  16 
ATOM 4344 H H    . LEU A 1 16 ? -2.906  7.821  2.476   1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    16 
ATOM 4345 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.665  6.256  4.891   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   16 
ATOM 4346 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.542  8.003  6.172   1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  16 
ATOM 4347 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.524  7.388  4.871   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  16 
ATOM 4348 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.097  9.840  4.314   1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   16 
ATOM 4349 H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.246   9.742  6.199   1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 16 
ATOM 4350 H HD12 . LEU A 1 16 ? -1.354  10.423 6.491   1.00 63.15 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 16 
ATOM 4351 H HD13 . LEU A 1 16 ? -0.259  11.203 5.349   1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 16 
ATOM 4352 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.689  9.928  2.601   1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 16 
ATOM 4353 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.006  8.390  3.129   1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 16 
ATOM 4354 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.701   9.907  3.687   1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 16 
ATOM 4355 N N    . LYS A 1 17 ? -5.031  7.430  4.481   1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    16 
ATOM 4356 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.326  8.034  4.772   1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   16 
ATOM 4357 C C    . LYS A 1 17 ? -6.397  8.493  6.225   1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    16 
ATOM 4358 O O    . LYS A 1 17 ? -7.155  9.404  6.563   1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    16 
ATOM 4359 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.452  7.039  4.485   1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   16 
ATOM 4360 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.343  5.750  5.280   1.00 64.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   16 
ATOM 4361 C CD   . LYS A 1 17 ? -7.759  4.546  4.451   1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   16 
ATOM 4362 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.601  3.574  5.264   1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   16 
ATOM 4363 N NZ   . LYS A 1 17 ? -10.058 3.776  5.034   1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   16 
ATOM 4364 H H    . LYS A 1 17 ? -4.999  6.580  3.992   1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    16 
ATOM 4365 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.443  8.893  4.129   1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   16 
ATOM 4366 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.397  7.505  4.722   1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  16 
ATOM 4367 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.437  6.791  3.433   1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  16 
ATOM 4368 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.318  5.618  5.596   1.00 55.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  16 
ATOM 4369 H HG3  . LYS A 1 17 ? -7.983  5.817  6.147   1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  16 
ATOM 4370 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.339  4.886  3.605   1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  16 
ATOM 4371 H HD3  . LYS A 1 17 ? -6.873  4.037  4.101   1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  16 
ATOM 4372 H HE2  . LYS A 1 17 ? -8.336  2.567  4.981   1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  16 
ATOM 4373 H HE3  . LYS A 1 17 ? -8.386  3.722  6.312   1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  16 
ATOM 4374 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -10.234 4.734  4.672   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  16 
ATOM 4375 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -10.580 3.651  5.925   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  16 
ATOM 4376 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -10.409 3.085  4.341   1.00 74.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  16 
ATOM 4377 N N    . THR A 1 18 ? -5.602  7.859  7.081   1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    16 
ATOM 4378 C CA   . THR A 1 18 ? -5.576  8.202  8.497   1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   16 
ATOM 4379 C C    . THR A 1 18 ? -4.706  9.429  8.749   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    16 
ATOM 4380 O O    . THR A 1 18 ? -4.086  9.556  9.805   1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    16 
ATOM 4381 C CB   . THR A 1 18 ? -5.051  7.031  9.350   1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   16 
ATOM 4382 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.297  7.287  10.737  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  16 
ATOM 4383 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.562  6.822  9.124   1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  16 
ATOM 4384 H H    . THR A 1 18 ? -5.022  7.142  6.751   1.00 5.04  ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    16 
ATOM 4385 H HA   . THR A 1 18 ? -6.587  8.421  8.807   1.00 74.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   16 
ATOM 4386 H HB   . THR A 1 18 ? -5.574  6.132  9.059   1.00 73.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   16 
ATOM 4387 H HG1  . THR A 1 18 ? -6.237  7.204  10.916  1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  16 
ATOM 4388 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.252  7.365  8.244   1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 16 
ATOM 4389 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.362  5.770  8.986   1.00 75.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 16 
ATOM 4390 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.013  7.183  9.981   1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 16 
ATOM 4391 N N    . CYS A 1 19 ? -4.665  10.330 7.773   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    16 
ATOM 4392 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.871  11.547 7.889   1.00 51.13 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   16 
ATOM 4393 C C    . CYS A 1 19 ? -4.148  12.254 9.213   1.00 70.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    16 
ATOM 4394 O O    . CYS A 1 19 ? -3.235  12.778 9.850   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    16 
ATOM 4395 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.173  12.490 6.722   1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   16 
ATOM 4396 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.727  12.871 5.681   1.00 70.40 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   16 
ATOM 4397 H H    . CYS A 1 19 ? -5.181  10.172 6.954   1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    16 
ATOM 4398 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.829  11.268 7.855   1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   16 
ATOM 4399 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.923  12.038 6.089   1.00 4.40  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  16 
ATOM 4400 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.552  13.423 7.112   1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  16 
ATOM 4401 N N    . ASP A 1 1  ? 0.573   0.887  0.055   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    17 
ATOM 4402 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.438  0.970  -0.992  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   17 
ATOM 4403 C C    . ASP A 1 1  ? -0.359  2.309  -1.719  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    17 
ATOM 4404 O O    . ASP A 1 1  ? -1.382  2.910  -2.048  1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    17 
ATOM 4405 C CB   . ASP A 1 1  ? -1.835  0.780  -0.399  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   17 
ATOM 4406 C CG   . ASP A 1 1  ? -1.897  -0.383 0.573   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   17 
ATOM 4407 O OD1  . ASP A 1 1  ? -1.569  -1.516 0.164   1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  17 
ATOM 4408 O OD2  . ASP A 1 1  ? -2.273  -0.158 1.742   1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  17 
ATOM 4409 H H1   . ASP A 1 1  ? 0.461   1.418  0.872   1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   17 
ATOM 4410 H HA   . ASP A 1 1  ? -0.247  0.179  -1.701  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   17 
ATOM 4411 H HB2  . ASP A 1 1  ? -2.122  1.679  0.127   1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  17 
ATOM 4412 H HB3  . ASP A 1 1  ? -2.537  0.595  -1.198  1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  17 
ATOM 4413 N N    . CYS A 1 2  ? 0.862   2.772  -1.965  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    17 
ATOM 4414 C CA   . CYS A 1 2  ? 1.076   4.040  -2.651  1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   17 
ATOM 4415 C C    . CYS A 1 2  ? 1.160   3.835  -4.161  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    17 
ATOM 4416 O O    . CYS A 1 2  ? 1.524   2.764  -4.647  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    17 
ATOM 4417 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.356   4.708  -2.144  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   17 
ATOM 4418 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.522   4.717  -0.330  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   17 
ATOM 4419 H H    . CYS A 1 2  ? 1.640   2.247  -1.678  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    17 
ATOM 4420 H HA   . CYS A 1 2  ? 0.235   4.681  -2.433  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   17 
ATOM 4421 H HB2  . CYS A 1 2  ? 3.210   4.185  -2.549  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  17 
ATOM 4422 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.375   5.734  -2.482  1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  17 
ATOM 4423 N N    . PRO A 1 3  ? 0.814   4.885  -4.921  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    17 
ATOM 4424 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.843   4.845  -6.386  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   17 
ATOM 4425 C C    . PRO A 1 3  ? 2.263   4.789  -6.937  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    17 
ATOM 4426 O O    . PRO A 1 3  ? 3.242   5.007  -6.221  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    17 
ATOM 4427 C CB   . PRO A 1 3  ? 0.164   6.156  -6.789  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   17 
ATOM 4428 C CG   . PRO A 1 3  ? 0.381   7.067  -5.630  1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   17 
ATOM 4429 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.370   6.192  -4.408  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   17 
ATOM 4430 H HA   . PRO A 1 3  ? 0.275   4.011  -6.771  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   17 
ATOM 4431 H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.626   6.542  -7.687  1.00 72.15 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  17 
ATOM 4432 H HB3  . PRO A 1 3  ? -0.887  5.983  -6.964  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  17 
ATOM 4433 H HG2  . PRO A 1 3  ? 1.334   7.565  -5.727  1.00 73.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  17 
ATOM 4434 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.419  7.792  -5.579  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  17 
ATOM 4435 H HD2  . PRO A 1 3  ? 1.059   6.570  -3.667  1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  17 
ATOM 4436 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.628  6.126  -3.999  1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  17 
ATOM 4437 N N    . PRO A 1 4  ? 2.383   4.489  -8.239  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    17 
ATOM 4438 C CA   . PRO A 1 4  ? 3.680   4.399  -8.914  1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   17 
ATOM 4439 C C    . PRO A 1 4  ? 4.352   5.759  -9.065  1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    17 
ATOM 4440 O O    . PRO A 1 4  ? 5.533   5.918  -8.754  1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    17 
ATOM 4441 C CB   . PRO A 1 4  ? 3.326   3.822  -10.287 1.00 52.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   17 
ATOM 4442 C CG   . PRO A 1 4  ? 1.907   4.217  -10.509 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   17 
ATOM 4443 C CD   . PRO A 1 4  ? 1.260   4.217  -9.151  1.00 72.05 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   17 
ATOM 4444 H HA   . PRO A 1 4  ? 4.349   3.724  -8.400  1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   17 
ATOM 4445 H HB2  . PRO A 1 4  ? 3.977   4.247  -11.038 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  17 
ATOM 4446 H HB3  . PRO A 1 4  ? 3.439   2.749  -10.271 1.00 74.31 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  17 
ATOM 4447 H HG2  . PRO A 1 4  ? 1.864   5.204  -10.945 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  17 
ATOM 4448 H HG3  . PRO A 1 4  ? 1.423   3.499  -11.154 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  17 
ATOM 4449 H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.514   4.996  -9.089  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  17 
ATOM 4450 H HD3  . PRO A 1 4  ? 0.820   3.253  -8.943  1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  17 
ATOM 4451 N N    . HIS A 1 5  ? 3.592   6.739  -9.544  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    17 
ATOM 4452 C CA   . HIS A 1 5  ? 4.114   8.088  -9.735  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   17 
ATOM 4453 C C    . HIS A 1 5  ? 3.417   9.077  -8.806  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    17 
ATOM 4454 O O    . HIS A 1 5  ? 2.299   8.849  -8.342  1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    17 
ATOM 4455 C CB   . HIS A 1 5  ? 3.937   8.525  -11.189 1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   17 
ATOM 4456 C CG   . HIS A 1 5  ? 2.621   8.122  -11.780 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   17 
ATOM 4457 N ND1  . HIS A 1 5  ? 1.438   8.774  -11.500 1.00 5.25  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  17 
ATOM 4458 C CD2  . HIS A 1 5  ? 2.304   7.127  -12.641 1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  17 
ATOM 4459 C CE1  . HIS A 1 5  ? 0.452   8.197  -12.162 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  17 
ATOM 4460 N NE2  . HIS A 1 5  ? 0.951   7.195  -12.863 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  17 
ATOM 4461 H H    . HIS A 1 5  ? 2.658   6.551  -9.774  1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    17 
ATOM 4462 H HA   . HIS A 1 5  ? 5.167   8.072  -9.499  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   17 
ATOM 4463 H HB2  . HIS A 1 5  ? 4.009   9.601  -11.246 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  17 
ATOM 4464 H HB3  . HIS A 1 5  ? 4.720   8.084  -11.789 1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  17 
ATOM 4465 H HD1  . HIS A 1 5  ? 1.338   9.544  -10.903 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  17 
ATOM 4466 H HD2  . HIS A 1 5  ? 2.989   6.411  -13.075 1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  17 
ATOM 4467 H HE1  . HIS A 1 5  ? -0.586  8.494  -12.136 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  17 
ATOM 4468 N N    . PRO A 1 6  ? 4.091   10.202 -8.525  1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    17 
ATOM 4469 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.555   11.248 -7.648  1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   17 
ATOM 4470 C C    . PRO A 1 6  ? 2.384   11.991 -8.282  1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    17 
ATOM 4471 O O    . PRO A 1 6  ? 2.544   13.097 -8.798  1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    17 
ATOM 4472 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.745   12.191 -7.454  1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   17 
ATOM 4473 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.593   11.985 -8.661  1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   17 
ATOM 4474 C CD   . PRO A 1 6  ? 5.428   10.540 -9.042  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   17 
ATOM 4475 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.251   10.847 -6.692  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   17 
ATOM 4476 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.392   13.211 -7.387  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  17 
ATOM 4477 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.274   11.928 -6.550  1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  17 
ATOM 4478 H HG2  . PRO A 1 6  ? 5.255   12.625 -9.461  1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  17 
ATOM 4479 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.626   12.194 -8.423  1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  17 
ATOM 4480 H HD2  . PRO A 1 6  ? 5.467   10.426 -10.115 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  17 
ATOM 4481 H HD3  . PRO A 1 6  ? 6.188   9.936  -8.568  1.00 75.43 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  17 
ATOM 4482 N N    . VAL A 1 7  ? 1.206   11.377 -8.238  1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    17 
ATOM 4483 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.007   11.982 -8.806  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   17 
ATOM 4484 C C    . VAL A 1 7  ? -1.242  11.535 -8.056  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    17 
ATOM 4485 O O    . VAL A 1 7  ? -2.003  10.684 -8.518  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    17 
ATOM 4486 C CB   . VAL A 1 7  ? -0.148  11.627 -10.297 1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   17 
ATOM 4487 C CG1  . VAL A 1 7  ? -1.409  12.258 -10.868 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  17 
ATOM 4488 C CG2  . VAL A 1 7  ? 1.080   12.068 -11.079 1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  17 
ATOM 4489 H H    . VAL A 1 7  ? 1.142   10.497 -7.813  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    17 
ATOM 4490 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.102   13.055 -8.721  1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   17 
ATOM 4491 H HB   . VAL A 1 7  ? -0.238  10.554 -10.383 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   17 
ATOM 4492 H HG11 . VAL A 1 7  ? -2.075  11.481 -11.212 1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 17 
ATOM 4493 H HG12 . VAL A 1 7  ? -1.898  12.841 -10.102 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 17 
ATOM 4494 H HG13 . VAL A 1 7  ? -1.146  12.899 -11.696 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 17 
ATOM 4495 H HG21 . VAL A 1 7  ? 1.906   11.409 -10.856 1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 17 
ATOM 4496 H HG22 . VAL A 1 7  ? 0.865   12.030 -12.137 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 17 
ATOM 4497 H HG23 . VAL A 1 7  ? 1.341   13.079 -10.801 1.00 63.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 17 
ATOM 4498 N N    . PRO A 1 8  ? -1.462  12.121 -6.870  1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    17 
ATOM 4499 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.620  11.800 -6.030  1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   17 
ATOM 4500 C C    . PRO A 1 8  ? -3.928  12.301 -6.631  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    17 
ATOM 4501 O O    . PRO A 1 8  ? -3.965  12.751 -7.775  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    17 
ATOM 4502 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.319  12.529 -4.718  1.00 75.01 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   17 
ATOM 4503 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.420  13.652 -5.106  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   17 
ATOM 4504 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.597  13.144 -6.258  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   17 
ATOM 4505 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.693  10.738 -5.845  1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   17 
ATOM 4506 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.242  12.892 -4.286  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  17 
ATOM 4507 H HB3  . PRO A 1 8  ? -1.834  11.854 -4.030  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  17 
ATOM 4508 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.007  14.504 -5.411  1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  17 
ATOM 4509 H HG3  . PRO A 1 8  ? -0.781  13.913 -4.275  1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  17 
ATOM 4510 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.391  13.943 -6.955  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  17 
ATOM 4511 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.323   12.706 -5.900  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  17 
ATOM 4512 N N    . GLY A 1 9  ? -5.002  12.220 -5.850  1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    17 
ATOM 4513 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.298  12.669 -6.323  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   17 
ATOM 4514 C C    . GLY A 1 9  ? -6.992  13.584 -5.332  1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    17 
ATOM 4515 O O    . GLY A 1 9  ? -6.361  14.455 -4.736  1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    17 
ATOM 4516 H H    . GLY A 1 9  ? -4.913  11.852 -4.946  1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    17 
ATOM 4517 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.166  13.199 -7.254  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  17 
ATOM 4518 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.924  11.806 -6.497  1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  17 
ATOM 4519 N N    . MET A 1 10 ? -8.294  13.385 -5.158  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    17 
ATOM 4520 C CA   . MET A 1 10 ? -9.074  14.200 -4.233  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   17 
ATOM 4521 C C    . MET A 1 10 ? -8.423  14.229 -2.854  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    17 
ATOM 4522 O O    . MET A 1 10 ? -8.550  15.208 -2.117  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    17 
ATOM 4523 C CB   . MET A 1 10 ? -10.501 13.661 -4.124  1.00 54.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   17 
ATOM 4524 C CG   . MET A 1 10 ? -11.505 14.425 -4.973  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   17 
ATOM 4525 S SD   . MET A 1 10 ? -11.992 15.994 -4.231  1.00 4.04  ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   17 
ATOM 4526 C CE   . MET A 1 10 ? -13.108 16.628 -5.479  1.00 74.54 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   17 
ATOM 4527 H H    . MET A 1 10 ? -8.742  12.674 -5.662  1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    17 
ATOM 4528 H HA   . MET A 1 10 ? -9.106  15.205 -4.624  1.00 55.50 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   17 
ATOM 4529 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.509 12.628 -4.438  1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  17 
ATOM 4530 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.818 13.719 -3.093  1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  17 
ATOM 4531 H HG2  . MET A 1 10 ? -11.064 14.622 -5.939  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  17 
ATOM 4532 H HG3  . MET A 1 10 ? -12.386 13.813 -5.100  1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  17 
ATOM 4533 H HE1  . MET A 1 10 ? -12.556 17.238 -6.180  1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  17 
ATOM 4534 H HE2  . MET A 1 10 ? -13.567 15.803 -6.004  1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  17 
ATOM 4535 H HE3  . MET A 1 10 ? -13.875 17.224 -5.007  1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  17 
ATOM 4536 N N    . HIS A 1 11 ? -7.725  13.151 -2.510  1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    17 
ATOM 4537 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.053  13.055 -1.219  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   17 
ATOM 4538 C C    . HIS A 1 11 ? -5.608  12.599 -1.391  1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    17 
ATOM 4539 O O    . HIS A 1 11 ? -5.346  11.451 -1.752  1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    17 
ATOM 4540 C CB   . HIS A 1 11 ? -7.801  12.085 -0.303  1.00 63.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   17 
ATOM 4541 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.283  12.301 -0.283  1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   17 
ATOM 4542 N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.861  13.519 0.006   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  17 
ATOM 4543 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.305 11.447 -0.519  1.00 55.02 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  17 
ATOM 4544 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.176 13.404 -0.052  1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  17 
ATOM 4545 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.472 12.157 -0.369  1.00 65.42 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  17 
ATOM 4546 H H    . HIS A 1 11 ? -7.660  12.404 -3.140  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    17 
ATOM 4547 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.057  14.036 -0.769  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   17 
ATOM 4548 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.618  11.073 -0.636  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  17 
ATOM 4549 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.434  12.198 0.707   1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  17 
ATOM 4550 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.380  14.344 0.223   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  17 
ATOM 4551 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.221 10.401 -0.778  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  17 
ATOM 4552 H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.888 14.195 0.129   1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  17 
ATOM 4553 N N    . LYS A 1 12 ? -4.672  13.506 -1.131  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    17 
ATOM 4554 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.252  13.198 -1.256  1.00 0.10  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   17 
ATOM 4555 C C    . LYS A 1 12 ? -2.832  12.143 -0.238  1.00 71.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    17 
ATOM 4556 O O    . LYS A 1 12 ? -1.761  11.546 -0.353  1.00 73.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    17 
ATOM 4557 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.416  14.466 -1.066  1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   17 
ATOM 4558 C CG   . LYS A 1 12 ? -2.460  15.407 -2.258  1.00 3.03  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   17 
ATOM 4559 C CD   . LYS A 1 12 ? -3.149  16.716 -1.909  1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   17 
ATOM 4560 C CE   . LYS A 1 12 ? -3.882  17.296 -3.109  1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   17 
ATOM 4561 N NZ   . LYS A 1 12 ? -3.727  18.775 -3.191  1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   17 
ATOM 4562 H H    . LYS A 1 12 ? -4.943  14.404 -0.847  1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    17 
ATOM 4563 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.083  12.811 -2.249  1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   17 
ATOM 4564 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.781  14.997 -0.200  1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  17 
ATOM 4565 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.387  14.182 -0.897  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  17 
ATOM 4566 H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.450  15.618 -2.576  1.00 5.44  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  17 
ATOM 4567 H HG3  . LYS A 1 12 ? -3.000  14.929 -3.063  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  17 
ATOM 4568 H HD2  . LYS A 1 12 ? -3.862  16.538 -1.118  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  17 
ATOM 4569 H HD3  . LYS A 1 12 ? -2.406  17.426 -1.574  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  17 
ATOM 4570 H HE2  . LYS A 1 12 ? -3.484  16.851 -4.008  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  17 
ATOM 4571 H HE3  . LYS A 1 12 ? -4.932  17.057 -3.023  1.00 4.01  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  17 
ATOM 4572 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -4.193  19.136 -4.048  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  17 
ATOM 4573 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -2.718  19.027 -3.226  1.00 70.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  17 
ATOM 4574 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -4.156  19.226 -2.359  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  17 
ATOM 4575 N N    . CYS A 1 13 ? -3.683  11.916 0.757   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    17 
ATOM 4576 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.401  10.932 1.795   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   17 
ATOM 4577 C C    . CYS A 1 13 ? -4.017  9.580  1.445   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    17 
ATOM 4578 O O    . CYS A 1 13 ? -4.462  8.842  2.324   1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    17 
ATOM 4579 C CB   . CYS A 1 13 ? -3.937  11.415 3.145   1.00 61.35 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   17 
ATOM 4580 S SG   . CYS A 1 13 ? -2.947  12.741 3.906   1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   17 
ATOM 4581 H H    . CYS A 1 13 ? -4.521  12.424 0.796   1.00 60.35 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    17 
ATOM 4582 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.330  10.818 1.863   1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   17 
ATOM 4583 H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.941  11.790 3.011   1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  17 
ATOM 4584 H HB3  . CYS A 1 13 ? -3.958  10.583 3.833   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  17 
ATOM 4585 N N    . VAL A 1 14 ? -4.040  9.263  0.154   1.00 3.05  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    17 
ATOM 4586 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.600  8.001  -0.313  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   17 
ATOM 4587 C C    . VAL A 1 14 ? -3.837  6.814  0.265   1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    17 
ATOM 4588 O O    . VAL A 1 14 ? -4.436  5.833  0.708   1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    17 
ATOM 4589 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.577  7.911  -1.850  1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   17 
ATOM 4590 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.172  8.156  -2.379  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  17 
ATOM 4591 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.103  6.561  -2.313  1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  17 
ATOM 4592 H H    . VAL A 1 14 ? -3.670  9.893  -0.499  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    17 
ATOM 4593 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.628  7.950  0.015   1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   17 
ATOM 4594 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.225  8.681  -2.245  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   17 
ATOM 4595 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.619  8.752  -1.668  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 17 
ATOM 4596 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.672  7.209  -2.523  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 17 
ATOM 4597 H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.228  8.680  -3.321  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 17 
ATOM 4598 H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.092  6.521  -3.392  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 17 
ATOM 4599 H HG22 . VAL A 1 14 ? -4.475  5.777  -1.917  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 17 
ATOM 4600 H HG23 . VAL A 1 14 ? -6.114  6.427  -1.958  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 17 
ATOM 4601 N N    . CYS A 1 15 ? -2.512  6.909  0.258   1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    17 
ATOM 4602 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.665  5.844  0.782   1.00 73.31 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   17 
ATOM 4603 C C    . CYS A 1 15 ? -1.766  5.766  2.303   1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    17 
ATOM 4604 O O    . CYS A 1 15 ? -1.237  4.845  2.925   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    17 
ATOM 4605 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.210  6.070  0.367   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   17 
ATOM 4606 S SG   . CYS A 1 15 ? 0.881   4.645  0.677   1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   17 
ATOM 4607 H H    . CYS A 1 15 ? -2.092  7.716  -0.109  1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    17 
ATOM 4608 H HA   . CYS A 1 15 ? -2.009  4.910  0.363   1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   17 
ATOM 4609 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.175  6.286  -0.691  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  17 
ATOM 4610 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.185   6.913  0.915   1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  17 
ATOM 4611 N N    . LEU A 1 16 ? -2.450  6.740  2.895   1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    17 
ATOM 4612 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.622  6.783  4.343   1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   17 
ATOM 4613 C C    . LEU A 1 16 ? -3.873  7.569  4.720   1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    17 
ATOM 4614 O O    . LEU A 1 16 ? -3.793  8.603  5.383   1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    17 
ATOM 4615 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.393  7.410  5.003   1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   17 
ATOM 4616 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.068  8.846  4.590   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   17 
ATOM 4617 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.482  9.618  5.762   1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  17 
ATOM 4618 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.110  8.857  3.408   1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  17 
ATOM 4619 H H    . LEU A 1 16 ? -2.849  7.446  2.346   1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    17 
ATOM 4620 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.730  5.767  4.694   1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   17 
ATOM 4621 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.550  7.400  6.071   1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  17 
ATOM 4622 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.538  6.794  4.762   1.00 60.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  17 
ATOM 4623 H HG   . LEU A 1 16 ? -1.980  9.341  4.287   1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   17 
ATOM 4624 H HD11 . LEU A 1 16 ? -1.248  9.781  6.505   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 17 
ATOM 4625 H HD12 . LEU A 1 16 ? -0.109  10.570 5.414   1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 17 
ATOM 4626 H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.328   9.052  6.197   1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 17 
ATOM 4627 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.379  9.657  2.734   1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 17 
ATOM 4628 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.169  7.912  2.889   1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 17 
ATOM 4629 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.899   9.010  3.764   1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 17 
ATOM 4630 N N    . LYS A 1 17 ? -5.029  7.072  4.294   1.00 61.51 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    17 
ATOM 4631 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.299  7.725  4.589   1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   17 
ATOM 4632 C C    . LYS A 1 17 ? -6.377  8.123  6.059   1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    17 
ATOM 4633 O O    . LYS A 1 17 ? -7.097  9.053  6.425   1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    17 
ATOM 4634 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.466  6.799  4.237   1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   17 
ATOM 4635 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.433  5.472  4.975   1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   17 
ATOM 4636 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.546  5.381  6.006   1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   17 
ATOM 4637 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.818  3.938  6.405   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   17 
ATOM 4638 N NZ   . LYS A 1 17 ? -8.124  3.572  7.670   1.00 5.25  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   17 
ATOM 4639 H H    . LYS A 1 17 ? -5.028  6.243  3.769   1.00 51.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    17 
ATOM 4640 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.362  8.616  3.983   1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   17 
ATOM 4641 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.392  7.300  4.479   1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  17 
ATOM 4642 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.442  6.598  3.176   1.00 61.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  17 
ATOM 4643 H HG2  . LYS A 1 17 ? -7.552  4.671  4.261   1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  17 
ATOM 4644 H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.481  5.372  5.476   1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  17 
ATOM 4645 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.256  5.937  6.885   1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  17 
ATOM 4646 H HD3  . LYS A 1 17 ? -9.447  5.806  5.589   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  17 
ATOM 4647 H HE2  . LYS A 1 17 ? -9.881  3.810  6.538   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  17 
ATOM 4648 H HE3  . LYS A 1 17 ? -8.474  3.289  5.614   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  17 
ATOM 4649 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -8.746  3.748  8.484   1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  17 
ATOM 4650 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -7.259  4.139  7.780   1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  17 
ATOM 4651 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -7.864  2.565  7.657   1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  17 
ATOM 4652 N N    . THR A 1 18 ? -5.631  7.413  6.900   1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    17 
ATOM 4653 C CA   . THR A 1 18 ? -5.616  7.693  8.331   1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   17 
ATOM 4654 C C    . THR A 1 18 ? -4.694  8.863  8.653   1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    17 
ATOM 4655 O O    . THR A 1 18 ? -4.089  8.914  9.725   1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    17 
ATOM 4656 C CB   . THR A 1 18 ? -5.165  6.461  9.139   1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   17 
ATOM 4657 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.426  6.667  10.532  1.00 74.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  17 
ATOM 4658 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.682  6.190  8.931   1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  17 
ATOM 4659 H H    . THR A 1 18 ? -5.078  6.684  6.549   1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    17 
ATOM 4660 H HA   . THR A 1 18 ? -6.622  7.946  8.632   1.00 61.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   17 
ATOM 4661 H HB   . THR A 1 18 ? -5.724  5.601  8.798   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   17 
ATOM 4662 H HG1  . THR A 1 18 ? -5.627  5.824  10.947  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  17 
ATOM 4663 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.331  6.751  8.078   1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 17 
ATOM 4664 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.530  5.136  8.755   1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 17 
ATOM 4665 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.134  6.492  9.811   1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 17 
ATOM 4666 N N    . CYS A 1 19 ? -4.590  9.803  7.719   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    17 
ATOM 4667 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.742  10.974 7.903   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   17 
ATOM 4668 C C    . CYS A 1 19 ? -4.011  11.634 9.252   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    17 
ATOM 4669 O O    . CYS A 1 19 ? -3.665  12.796 9.465   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    17 
ATOM 4670 C CB   . CYS A 1 19 ? -3.974  11.981 6.775   1.00 73.53 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   17 
ATOM 4671 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.492  12.335 5.777   1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   17 
ATOM 4672 H H    . CYS A 1 19 ? -5.097  9.706  6.885   1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    17 
ATOM 4673 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.713  10.647 7.875   1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   17 
ATOM 4674 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.733  11.594 6.109   1.00 3.51  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  17 
ATOM 4675 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.316  12.913 7.199   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  17 
ATOM 4676 N N    . ASP A 1 1  ? -0.889  1.300  0.596   1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    18 
ATOM 4677 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.892  1.110  -0.850  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   18 
ATOM 4678 C C    . ASP A 1 1  ? -0.763  2.447  -1.573  1.00 71.44 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    18 
ATOM 4679 O O    . ASP A 1 1  ? -1.760  3.113  -1.851  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    18 
ATOM 4680 C CB   . ASP A 1 1  ? -2.173  0.399  -1.290  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   18 
ATOM 4681 C CG   . ASP A 1 1  ? -2.536  -0.756 -0.378  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   18 
ATOM 4682 O OD1  . ASP A 1 1  ? -3.246  -0.522 0.623   1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  18 
ATOM 4683 O OD2  . ASP A 1 1  ? -2.112  -1.895 -0.666  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  18 
ATOM 4684 H H1   . ASP A 1 1  ? -0.387  0.674  1.160   1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   18 
ATOM 4685 H HA   . ASP A 1 1  ? -0.044  0.493  -1.105  1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   18 
ATOM 4686 H HB2  . ASP A 1 1  ? -2.989  1.107  -1.286  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  18 
ATOM 4687 H HB3  . ASP A 1 1  ? -2.039  0.016  -2.291  1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  18 
ATOM 4688 N N    . CYS A 1 2  ? 0.472   2.833  -1.876  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    18 
ATOM 4689 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.733   4.090  -2.566  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   18 
ATOM 4690 C C    . CYS A 1 2  ? 0.810   3.877  -4.075  1.00 2.13  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    18 
ATOM 4691 O O    . CYS A 1 2  ? 1.136   2.792  -4.557  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    18 
ATOM 4692 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.036   4.713  -2.060  1.00 73.00 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   18 
ATOM 4693 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.201   4.721  -0.246  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   18 
ATOM 4694 H H    . CYS A 1 2  ? 1.227   2.258  -1.628  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    18 
ATOM 4695 H HA   . CYS A 1 2  ? -0.084  4.763  -2.351  1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   18 
ATOM 4696 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.871   4.158  -2.462  1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  18 
ATOM 4697 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.093   5.736  -2.401  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  18 
ATOM 4698 N N    . PRO A 1 3  ? 0.504   4.936  -4.838  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    18 
ATOM 4699 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.533   4.891  -6.303  1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   18 
ATOM 4700 C C    . PRO A 1 3  ? 1.951   4.781  -6.853  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    18 
ATOM 4701 O O    . PRO A 1 3  ? 2.936   4.965  -6.137  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    18 
ATOM 4702 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.097  6.225  -6.712  1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   18 
ATOM 4703 C CG   . PRO A 1 3  ? 0.152   7.131  -5.556  1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   18 
ATOM 4704 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.108   6.261  -4.331  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   18 
ATOM 4705 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.065  4.076  -6.687  1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   18 
ATOM 4706 H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.380   6.590  -7.611  1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  18 
ATOM 4707 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.153  6.090  -6.887  1.00 75.32 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  18 
ATOM 4708 H HG2  . PRO A 1 3  ? 1.123   7.593  -5.654  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  18 
ATOM 4709 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.620  7.884  -5.508  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  18 
ATOM 4710 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.810   6.616  -3.590  1.00 75.43 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  18 
ATOM 4711 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.892  6.233  -3.923  1.00 62.01 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  18 
ATOM 4712 N N    . PRO A 1 4  ? 2.060   4.473  -8.153  1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    18 
ATOM 4713 C CA   . PRO A 1 4  ? 3.355   4.332  -8.828  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   18 
ATOM 4714 C C    . PRO A 1 4  ? 4.076   5.667  -8.982  1.00 73.10 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    18 
ATOM 4715 O O    . PRO A 1 4  ? 5.261   5.784  -8.669  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    18 
ATOM 4716 C CB   . PRO A 1 4  ? 2.980   3.765  -10.199 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   18 
ATOM 4717 C CG   . PRO A 1 4  ? 1.577   4.211  -10.423 1.00 71.15 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   18 
ATOM 4718 C CD   . PRO A 1 4  ? 0.929   4.239  -9.067  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   18 
ATOM 4719 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.997   3.635  -8.311  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   18 
ATOM 4720 H HB2  . PRO A 1 4  ? 3.648   4.163  -10.950 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  18 
ATOM 4721 H HB3  . PRO A 1 4  ? 3.054   2.688  -10.179 1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  18 
ATOM 4722 H HG2  . PRO A 1 4  ? 1.571   5.197  -10.862 1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  18 
ATOM 4723 H HG3  . PRO A 1 4  ? 1.067   3.509  -11.067 1.00 65.10 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  18 
ATOM 4724 H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.213   5.044  -9.007  1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  18 
ATOM 4725 H HD3  . PRO A 1 4  ? 0.454   3.292  -8.856  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  18 
ATOM 4726 N N    . HIS A 1 5  ? 3.353   6.672  -9.467  1.00 4.14  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    18 
ATOM 4727 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.925   8.000  -9.662  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   18 
ATOM 4728 C C    . HIS A 1 5  ? 3.264   9.017  -8.736  1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    18 
ATOM 4729 O O    . HIS A 1 5  ? 2.138   8.832  -8.274  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    18 
ATOM 4730 C CB   . HIS A 1 5  ? 3.765   8.438  -11.118 1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   18 
ATOM 4731 C CG   . HIS A 1 5  ? 2.435   8.082  -11.708 1.00 3.42  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   18 
ATOM 4732 N ND1  . HIS A 1 5  ? 1.278   8.779  -11.431 1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  18 
ATOM 4733 C CD2  . HIS A 1 5  ? 2.083   7.097  -12.566 1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  18 
ATOM 4734 C CE1  . HIS A 1 5  ? 0.271   8.237  -12.092 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  18 
ATOM 4735 N NE2  . HIS A 1 5  ? 0.733   7.215  -12.789 1.00 71.31 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  18 
ATOM 4736 H H    . HIS A 1 5  ? 2.414   6.517  -9.698  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    18 
ATOM 4737 H HA   . HIS A 1 5  ? 4.976   7.946  -9.424  1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   18 
ATOM 4738 H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.878   9.511  -11.178 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  18 
ATOM 4739 H HB3  . HIS A 1 5  ? 4.531   7.966  -11.715 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  18 
ATOM 4740 H HD1  . HIS A 1 5  ? 1.206   9.555  -10.836 1.00 74.52 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  18 
ATOM 4741 H HD2  . HIS A 1 5  ? 2.741   6.355  -12.997 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  18 
ATOM 4742 H HE1  . HIS A 1 5  ? -0.755  8.572  -12.067 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  18 
ATOM 4743 N N    . PRO A 1 6  ? 3.979   10.117 -8.458  1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    18 
ATOM 4744 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.481   11.185 -7.586  1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   18 
ATOM 4745 C C    . PRO A 1 6  ? 2.339   11.969 -8.223  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    18 
ATOM 4746 O O    . PRO A 1 6  ? 2.540   13.067 -8.743  1.00 64.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    18 
ATOM 4747 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.705   12.085 -7.393  1.00 70.51 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   18 
ATOM 4748 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.546   11.843 -8.599  1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   18 
ATOM 4749 C CD   . PRO A 1 6  ? 5.328   10.404 -8.975  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   18 
ATOM 4750 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.162   10.799 -6.629  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   18 
ATOM 4751 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.390   13.117 -7.330  1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  18 
ATOM 4752 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.223   11.805 -6.488  1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  18 
ATOM 4753 H HG2  . PRO A 1 6  ? 5.232   12.493 -9.402  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  18 
ATOM 4754 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.586   12.014 -8.361  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  18 
ATOM 4755 H HD2  . PRO A 1 6  ? 5.363   10.285 -10.048 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  18 
ATOM 4756 H HD3  . PRO A 1 6  ? 6.064   9.774  -8.499  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  18 
ATOM 4757 N N    . VAL A 1 7  ? 1.139   11.399 -8.178  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    18 
ATOM 4758 C CA   . VAL A 1 7  ? -0.036  12.046 -8.750  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   18 
ATOM 4759 C C    . VAL A 1 7  ? -1.302  11.648 -8.000  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    18 
ATOM 4760 O O    . VAL A 1 7  ? -2.093  10.823 -8.460  1.00 3.55  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    18 
ATOM 4761 C CB   . VAL A 1 7  ? -0.203  11.692 -10.240 1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   18 
ATOM 4762 C CG1  . VAL A 1 7  ? -1.439  12.367 -10.814 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  18 
ATOM 4763 C CG2  . VAL A 1 7  ? 1.041   12.085 -11.022 1.00 64.53 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  18 
ATOM 4764 H H    . VAL A 1 7  ? 1.042   10.523 -7.750  1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    18 
ATOM 4765 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.098   13.115 -8.668  1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   18 
ATOM 4766 H HB   . VAL A 1 7  ? -0.332  10.623 -10.323 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   18 
ATOM 4767 H HG11 . VAL A 1 7  ? -1.152  12.999 -11.642 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 18 
ATOM 4768 H HG12 . VAL A 1 7  ? -2.134  11.615 -11.157 1.00 64.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 18 
ATOM 4769 H HG13 . VAL A 1 7  ? -1.908  12.969 -10.050 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 18 
ATOM 4770 H HG21 . VAL A 1 7  ? 1.862   11.443 -10.740 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 18 
ATOM 4771 H HG22 . VAL A 1 7  ? 0.849   11.979 -12.080 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 18 
ATOM 4772 H HG23 . VAL A 1 7  ? 1.296   13.112 -10.804 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 18 
ATOM 4773 N N    . PRO A 1 8  ? -1.501  12.246 -6.816  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    18 
ATOM 4774 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.671  11.970 -5.976  1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   18 
ATOM 4775 C C    . PRO A 1 8  ? -3.960  12.517 -6.580  1.00 62.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    18 
ATOM 4776 O O    . PRO A 1 8  ? -3.979  12.965 -7.726  1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    18 
ATOM 4777 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.345  12.692 -4.666  1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   18 
ATOM 4778 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.405  13.779 -5.057  1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   18 
ATOM 4779 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.600  13.238 -6.206  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   18 
ATOM 4780 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.783  10.912 -5.788  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   18 
ATOM 4781 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.254  13.090 -4.236  1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  18 
ATOM 4782 H HB3  . PRO A 1 8  ? -1.886  12.002 -3.975  1.00 64.12 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  18 
ATOM 4783 H HG2  . PRO A 1 8  ? -1.960  14.652 -5.366  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  18 
ATOM 4784 H HG3  . PRO A 1 8  ? -0.757  14.020 -4.226  1.00 72.45 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  18 
ATOM 4785 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.364  14.026 -6.906  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  18 
ATOM 4786 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.303   12.768 -5.846  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  18 
ATOM 4787 N N    . GLY A 1 9  ? -5.037  12.477 -5.801  1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    18 
ATOM 4788 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.315  12.972 -6.277  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   18 
ATOM 4789 C C    . GLY A 1 9  ? -6.975  13.916 -5.291  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    18 
ATOM 4790 O O    . GLY A 1 9  ? -6.312  14.767 -4.698  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    18 
ATOM 4791 H H    . GLY A 1 9  ? -4.962  12.108 -4.896  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    18 
ATOM 4792 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.162  13.493 -7.210  1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  18 
ATOM 4793 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.972  12.132 -6.448  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  18 
ATOM 4794 N N    . MET A 1 10 ? -8.284  13.766 -5.115  1.00 65.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    18 
ATOM 4795 C CA   . MET A 1 10 ? -9.033  14.613 -4.194  1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   18 
ATOM 4796 C C    . MET A 1 10 ? -8.383  14.622 -2.814  1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    18 
ATOM 4797 O O    . MET A 1 10 ? -8.477  15.606 -2.080  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    18 
ATOM 4798 C CB   . MET A 1 10 ? -10.480 14.129 -4.086  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   18 
ATOM 4799 C CG   . MET A 1 10 ? -10.606 12.628 -3.879  1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   18 
ATOM 4800 S SD   . MET A 1 10 ? -11.343 11.791 -5.296  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   18 
ATOM 4801 C CE   . MET A 1 10 ? -13.081 12.127 -5.020  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   18 
ATOM 4802 H H    . MET A 1 10 ? -8.757  13.069 -5.616  1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    18 
ATOM 4803 H HA   . MET A 1 10 ? -9.027  15.617 -4.589  1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   18 
ATOM 4804 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.952 14.626 -3.252  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  18 
ATOM 4805 H HB3  . MET A 1 10 ? -11.004 14.390 -4.993  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  18 
ATOM 4806 H HG2  . MET A 1 10 ? -9.621  12.218 -3.710  1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  18 
ATOM 4807 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.222 12.449 -3.011  1.00 72.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  18 
ATOM 4808 H HE1  . MET A 1 10 ? -13.184 12.902 -4.275  1.00 4.04  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  18 
ATOM 4809 H HE2  . MET A 1 10 ? -13.536 12.453 -5.944  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  18 
ATOM 4810 H HE3  . MET A 1 10 ? -13.570 11.228 -4.675  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  18 
ATOM 4811 N N    . HIS A 1 11 ? -7.724  13.521 -2.467  1.00 52.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    18 
ATOM 4812 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.059  13.404 -1.175  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   18 
ATOM 4813 C C    . HIS A 1 11 ? -5.630  12.895 -1.343  1.00 73.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    18 
ATOM 4814 O O    . HIS A 1 11 ? -5.411  11.737 -1.700  1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    18 
ATOM 4815 C CB   . HIS A 1 11 ? -7.842  12.465 -0.257  1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   18 
ATOM 4816 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.315  12.736 -0.239  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   18 
ATOM 4817 N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.848  13.981 0.020   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  18 
ATOM 4818 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.369 11.915 -0.453  1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  18 
ATOM 4819 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.166 13.913 -0.032  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  18 
ATOM 4820 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.508 12.670 -0.319  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  18 
ATOM 4821 H H    . HIS A 1 11 ? -7.684  12.770 -3.095  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    18 
ATOM 4822 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.027  14.386 -0.728  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   18 
ATOM 4823 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.697  11.447 -0.586  1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  18 
ATOM 4824 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.473  12.568 0.753   1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  18 
ATOM 4825 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.336  14.793 0.216   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  18 
ATOM 4826 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.324 10.860 -0.686  1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  18 
ATOM 4827 H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.849 14.734 0.130   1.00 61.30 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  18 
ATOM 4828 N N    . LYS A 1 12 ? -4.662  13.767 -1.085  1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    18 
ATOM 4829 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.254  13.406 -1.207  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   18 
ATOM 4830 C C    . LYS A 1 12 ? -2.875  12.340 -0.185  1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    18 
ATOM 4831 O O    . LYS A 1 12 ? -1.827  11.704 -0.297  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    18 
ATOM 4832 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.372  14.643 -1.021  1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   18 
ATOM 4833 C CG   . LYS A 1 12 ? -2.670  15.757 -2.009  1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   18 
ATOM 4834 C CD   . LYS A 1 12 ? -2.179  17.101 -1.499  1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   18 
ATOM 4835 C CE   . LYS A 1 12 ? -0.934  17.559 -2.244  1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   18 
ATOM 4836 N NZ   . LYS A 1 12 ? -1.200  17.764 -3.695  1.00 63.30 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   18 
ATOM 4837 H H    . LYS A 1 12 ? -4.900  14.676 -0.804  1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    18 
ATOM 4838 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.098  13.009 -2.199  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   18 
ATOM 4839 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.518  15.027 -0.023  1.00 4.35  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  18 
ATOM 4840 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.338  14.353 -1.139  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  18 
ATOM 4841 H HG2  . LYS A 1 12 ? -2.178  15.538 -2.945  1.00 71.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  18 
ATOM 4842 H HG3  . LYS A 1 12 ? -3.738  15.811 -2.166  1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  18 
ATOM 4843 H HD2  . LYS A 1 12 ? -2.958  17.836 -1.638  1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  18 
ATOM 4844 H HD3  . LYS A 1 12 ? -1.947  17.014 -0.447  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  18 
ATOM 4845 H HE2  . LYS A 1 12 ? -0.595  18.489 -1.814  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  18 
ATOM 4846 H HE3  . LYS A 1 12 ? -0.166  16.808 -2.130  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  18 
ATOM 4847 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -2.174  18.099 -3.836  1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  18 
ATOM 4848 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -1.074  16.869 -4.211  1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  18 
ATOM 4849 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -0.542  18.470 -4.083  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  18 
ATOM 4850 N N    . CYS A 1 13 ? -3.734  12.148 0.810   1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    18 
ATOM 4851 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.490  11.158 1.852   1.00 74.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   18 
ATOM 4852 C C    . CYS A 1 13 ? -4.156  9.829  1.505   1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    18 
ATOM 4853 O O    . CYS A 1 13 ? -4.628  9.110  2.386   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    18 
ATOM 4854 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.010  11.665 3.198   1.00 2.14  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   18 
ATOM 4855 S SG   . CYS A 1 13 ? -2.974  12.958 3.956   1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   18 
ATOM 4856 H H    . CYS A 1 13 ? -4.554  12.686 0.845   1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    18 
ATOM 4857 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.424  11.005 1.921   1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   18 
ATOM 4858 H HB2  . CYS A 1 13 ? -4.999  12.076 3.062   1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  18 
ATOM 4859 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.062  10.838 3.890   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  18 
ATOM 4860 N N    . VAL A 1 14 ? -4.189  9.508  0.216   1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    18 
ATOM 4861 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.795  8.266  -0.248  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   18 
ATOM 4862 C C    . VAL A 1 14 ? -4.077  7.054  0.335   1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    18 
ATOM 4863 O O    . VAL A 1 14 ? -4.712  6.098  0.781   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    18 
ATOM 4864 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.774  8.170  -1.785  1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   18 
ATOM 4865 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.360  8.361  -2.313  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  18 
ATOM 4866 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.348  6.839  -2.244  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  18 
ATOM 4867 H H    . VAL A 1 14 ? -3.796  10.122 -0.439  1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    18 
ATOM 4868 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.825  8.254  0.079   1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   18 
ATOM 4869 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.392  8.961  -2.183  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   18 
ATOM 4870 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.786  8.939  -1.603  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 18 
ATOM 4871 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.895  7.396  -2.453  1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 18 
ATOM 4872 H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.396  8.884  -3.257  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 18 
ATOM 4873 H HG21 . VAL A 1 14 ? -6.364  6.744  -1.891  1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 18 
ATOM 4874 H HG22 . VAL A 1 14 ? -5.335  6.794  -3.322  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 18 
ATOM 4875 H HG23 . VAL A 1 14 ? -4.752  6.032  -1.843  1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 18 
ATOM 4876 N N    . CYS A 1 15 ? -2.749  7.100  0.329   1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    18 
ATOM 4877 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.943  6.006  0.858   1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   18 
ATOM 4878 C C    . CYS A 1 15 ? -2.049  5.937  2.379   1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    18 
ATOM 4879 O O    . CYS A 1 15 ? -1.555  4.999  3.005   1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    18 
ATOM 4880 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.480  6.176  0.444   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   18 
ATOM 4881 S SG   . CYS A 1 15 ? 0.557   4.713  0.760   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   18 
ATOM 4882 H H    . CYS A 1 15 ? -2.299  7.889  -0.040  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    18 
ATOM 4883 H HA   . CYS A 1 15 ? -2.321  5.084  0.441   1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   18 
ATOM 4884 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.436  6.387  -0.614  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  18 
ATOM 4885 H HB3  . CYS A 1 15 ? -0.055  7.006  0.989   1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  18 
ATOM 4886 N N    . LEU A 1 16 ? -2.697  6.937  2.966   1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    18 
ATOM 4887 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.868  6.992  4.414   1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   18 
ATOM 4888 C C    . LEU A 1 16 ? -4.090  7.825  4.787   1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    18 
ATOM 4889 O O    . LEU A 1 16 ? -3.973  8.858  5.446   1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    18 
ATOM 4890 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.618  7.575  5.074   1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   18 
ATOM 4891 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.240  8.997  4.657   1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   18 
ATOM 4892 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.629  9.752  5.827   1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  18 
ATOM 4893 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.279  8.969  3.477   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  18 
ATOM 4894 H H    . LEU A 1 16 ? -3.069  7.656  2.415   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    18 
ATOM 4895 H HA   . LEU A 1 16 ? -3.015  5.982  4.768   1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   18 
ATOM 4896 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.777  7.575  6.141   1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  18 
ATOM 4897 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.786  6.927  4.836   1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  18 
ATOM 4898 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.133  9.524  4.350   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   18 
ATOM 4899 H HD11 . LEU A 1 16 ? -1.390  9.948  6.566   1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 18 
ATOM 4900 H HD12 . LEU A 1 16 ? -0.218  10.687 5.477   1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 18 
ATOM 4901 H HD13 . LEU A 1 16 ? 0.158   9.157  6.268   1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 18 
ATOM 4902 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.210  9.957  3.046   1.00 71.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 18 
ATOM 4903 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.642  8.275  2.734   1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 18 
ATOM 4904 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.698   8.655  3.816   1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 18 
ATOM 4905 N N    . LYS A 1 17 ? -5.263  7.369  4.362   1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    18 
ATOM 4906 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.508  8.070  4.653   1.00 71.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   18 
ATOM 4907 C C    . LYS A 1 17 ? -6.573  8.476  6.122   1.00 73.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    18 
ATOM 4908 O O    . LYS A 1 17 ? -7.259  9.433  6.483   1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    18 
ATOM 4909 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.708  7.187  4.303   1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   18 
ATOM 4910 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.726  5.862  5.046   1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   18 
ATOM 4911 C CD   . LYS A 1 17 ? -7.709  4.684  4.086   1.00 52.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   18 
ATOM 4912 C CE   . LYS A 1 17 ? -6.876  3.534  4.629   1.00 5.11  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   18 
ATOM 4913 N NZ   . LYS A 1 17 ? -7.506  2.908  5.824   1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   18 
ATOM 4914 H H    . LYS A 1 17 ? -5.292  6.540  3.839   1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    18 
ATOM 4915 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.538  8.961  4.044   1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   18 
ATOM 4916 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.615  7.722  4.542   1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  18 
ATOM 4917 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.691  6.981  3.242   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  18 
ATOM 4918 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.856  5.805  5.683   1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  18 
ATOM 4919 H HG3  . LYS A 1 17 ? -8.620  5.810  5.650   1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  18 
ATOM 4920 H HD2  . LYS A 1 17 ? -8.721  4.340  3.934   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  18 
ATOM 4921 H HD3  . LYS A 1 17 ? -7.292  5.006  3.142   1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  18 
ATOM 4922 H HE2  . LYS A 1 17 ? -6.768  2.788  3.857   1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  18 
ATOM 4923 H HE3  . LYS A 1 17 ? -5.901  3.911  4.903   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  18 
ATOM 4924 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -7.460  3.557  6.635   1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  18 
ATOM 4925 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -7.010  2.027  6.069   1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  18 
ATOM 4926 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -8.503  2.687  5.627   1.00 72.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  18 
ATOM 4927 N N    . THR A 1 18 ? -5.855  7.743  6.966   1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    18 
ATOM 4928 C CA   . THR A 1 18 ? -5.831  8.026  8.395   1.00 4.44  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   18 
ATOM 4929 C C    . THR A 1 18 ? -4.866  9.163  8.714   1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    18 
ATOM 4930 O O    . THR A 1 18 ? -4.261  9.196  9.786   1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    18 
ATOM 4931 C CB   . THR A 1 18 ? -5.426  6.782  9.209   1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   18 
ATOM 4932 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.681  7.003  10.600  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  18 
ATOM 4933 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.955  6.456  9.003   1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  18 
ATOM 4934 H H    . THR A 1 18 ? -5.329  6.992  6.618   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    18 
ATOM 4935 H HA   . THR A 1 18 ? -6.827  8.318  8.694   1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   18 
ATOM 4936 H HB   . THR A 1 18 ? -6.017  5.943  8.871   1.00 60.43 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   18 
ATOM 4937 H HG1  . THR A 1 18 ? -6.586  7.302  10.717  1.00 74.43 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  18 
ATOM 4938 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.842  5.396  8.833   1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 18 
ATOM 4939 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.397  6.740  9.882   1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 18 
ATOM 4940 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.582  6.999  8.148   1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 18 
ATOM 4941 N N    . CYS A 1 19 ? -4.727  10.095 7.777   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    18 
ATOM 4942 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.836  11.235 7.958   1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   18 
ATOM 4943 C C    . CYS A 1 19 ? -4.082  11.909 9.304   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    18 
ATOM 4944 O O    . CYS A 1 19 ? -3.142  12.208 10.041  1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    18 
ATOM 4945 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.031  12.245 6.826   1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   18 
ATOM 4946 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.535  12.542 5.829   1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   18 
ATOM 4947 H H    . CYS A 1 19 ? -5.237  10.014 6.943   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    18 
ATOM 4948 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.821  10.870 7.932   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   18 
ATOM 4949 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.802  11.885 6.160   1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  18 
ATOM 4950 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.339  13.191 7.246   1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  18 
ATOM 4951 N N    . ASP A 1 1  ? -0.082  -0.027 -1.827  1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    19 
ATOM 4952 C CA   . ASP A 1 1  ? -0.594  0.982  -0.907  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   19 
ATOM 4953 C C    . ASP A 1 1  ? -0.581  2.364  -1.553  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    19 
ATOM 4954 O O    . ASP A 1 1  ? -1.631  2.961  -1.788  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    19 
ATOM 4955 C CB   . ASP A 1 1  ? 0.236   0.998  0.378   1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   19 
ATOM 4956 C CG   . ASP A 1 1  ? 1.693   0.660  0.131   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   19 
ATOM 4957 O OD1  . ASP A 1 1  ? 2.455   1.569  -0.260  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  19 
ATOM 4958 O OD2  . ASP A 1 1  ? 2.071   -0.513 0.329   1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  19 
ATOM 4959 H H1   . ASP A 1 1  ? 0.649   0.209  -2.437  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   19 
ATOM 4960 H HA   . ASP A 1 1  ? -1.613  0.722  -0.663  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   19 
ATOM 4961 H HB2  . ASP A 1 1  ? 0.184   1.982  0.820   1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  19 
ATOM 4962 H HB3  . ASP A 1 1  ? -0.171  0.275  1.070   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  19 
ATOM 4963 N N    . CYS A 1 2  ? 0.616   2.867  -1.837  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    19 
ATOM 4964 C CA   . CYS A 1 2  ? 0.767   4.179  -2.454  1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CA   19 
ATOM 4965 C C    . CYS A 1 2  ? 0.621   4.087  -3.970  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A C    19 
ATOM 4966 O O    . CYS A 1 2  ? 0.875   3.050  -4.582  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A O    19 
ATOM 4967 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.129   4.779  -2.098  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   19 
ATOM 4968 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.553   4.664  -0.330  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   19 
ATOM 4969 H H    . CYS A 1 2  ? 1.418   2.343  -1.626  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    19 
ATOM 4970 H HA   . CYS A 1 2  ? -0.011  4.820  -2.067  1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   19 
ATOM 4971 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.898   4.263  -2.653  1.00 71.45 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  19 
ATOM 4972 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.136   5.824  -2.371  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  19 
ATOM 4973 N N    . PRO A 1 3  ? 0.200   5.199  -4.592  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    19 
ATOM 4974 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.011   5.270  -6.044  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   19 
ATOM 4975 C C    . PRO A 1 3  ? 1.332   5.227  -6.804  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    19 
ATOM 4976 O O    . PRO A 1 3  ? 2.411   5.379  -6.231  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    19 
ATOM 4977 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.678  6.622  -6.246  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   19 
ATOM 4978 C CG   . PRO A 1 3  ? -0.264  7.438  -5.070  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   19 
ATOM 4979 C CD   . PRO A 1 3  ? -0.122  6.472  -3.926  1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   19 
ATOM 4980 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.634  4.479  -6.399  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   19 
ATOM 4981 H HB2  . PRO A 1 3  ? -0.342  7.065  -7.173  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  19 
ATOM 4982 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.749  6.484  -6.273  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  19 
ATOM 4983 H HG2  . PRO A 1 3  ? 0.679   7.921  -5.272  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  19 
ATOM 4984 H HG3  . PRO A 1 3  ? -1.024  8.172  -4.847  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  19 
ATOM 4985 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.681   6.779  -3.271  1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  19 
ATOM 4986 H HD3  . PRO A 1 3  ? -1.050  6.396  -3.379  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  19 
ATOM 4987 N N    . PRO A 1 4  ? 1.249   5.014  -8.126  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    19 
ATOM 4988 C CA   . PRO A 1 4  ? 2.429   4.947  -8.993  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   19 
ATOM 4989 C C    . PRO A 1 4  ? 3.107   6.303  -9.154  1.00 64.00 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    19 
ATOM 4990 O O    . PRO A 1 4  ? 4.324   6.383  -9.327  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    19 
ATOM 4991 C CB   . PRO A 1 4  ? 1.859   4.471  -10.331 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   19 
ATOM 4992 C CG   . PRO A 1 4  ? 0.434   4.905  -10.312 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   19 
ATOM 4993 C CD   . PRO A 1 4  ? -0.004  4.824  -8.876  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   19 
ATOM 4994 H HA   . PRO A 1 4  ? 3.147   4.227  -8.629  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   19 
ATOM 4995 H HB2  . PRO A 1 4  ? 2.403   4.935  -11.142 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  19 
ATOM 4996 H HB3  . PRO A 1 4  ? 1.943   3.397  -10.401 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  19 
ATOM 4997 H HG2  . PRO A 1 4  ? 0.354   5.920  -10.672 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  19 
ATOM 4998 H HG3  . PRO A 1 4  ? -0.160  4.241  -10.922 1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  19 
ATOM 4999 H HD2  . PRO A 1 4  ? -0.711  5.610  -8.652  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  19 
ATOM 5000 H HD3  . PRO A 1 4  ? -0.435  3.856  -8.667  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  19 
ATOM 5001 N N    . HIS A 1 5  ? 2.314   7.368  -9.096  1.00 74.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    19 
ATOM 5002 C CA   . HIS A 1 5  ? 2.839   8.721  -9.235  1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   19 
ATOM 5003 C C    . HIS A 1 5  ? 2.551   9.547  -7.985  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    19 
ATOM 5004 O O    . HIS A 1 5  ? 1.606   9.283  -7.241  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    19 
ATOM 5005 C CB   . HIS A 1 5  ? 2.231   9.403  -10.461 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   19 
ATOM 5006 C CG   . HIS A 1 5  ? 0.778   9.100  -10.657 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   19 
ATOM 5007 N ND1  . HIS A 1 5  ? -0.215  9.627  -9.858  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  19 
ATOM 5008 C CD2  . HIS A 1 5  ? 0.151   8.320  -11.568 1.00 61.41 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  19 
ATOM 5009 C CE1  . HIS A 1 5  ? -1.390  9.183  -10.269 1.00 64.10 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  19 
ATOM 5010 N NE2  . HIS A 1 5  ? -1.195  8.388  -11.306 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  19 
ATOM 5011 H H    . HIS A 1 5  ? 1.352   7.240  -8.956  1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    19 
ATOM 5012 H HA   . HIS A 1 5  ? 3.908   8.650  -9.366  1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   19 
ATOM 5013 H HB2  . HIS A 1 5  ? 2.335   10.473 -10.358 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  19 
ATOM 5014 H HB3  . HIS A 1 5  ? 2.761   9.078  -11.345 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  19 
ATOM 5015 H HD1  . HIS A 1 5  ? -0.079  10.235 -9.102  1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  19 
ATOM 5016 H HD2  . HIS A 1 5  ? 0.622   7.748  -12.356 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  19 
ATOM 5017 H HE1  . HIS A 1 5  ? -2.346  9.428  -9.832  1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  19 
ATOM 5018 N N    . PRO A 1 6  ? 3.385   10.570 -7.745  1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    19 
ATOM 5019 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.240   11.454 -6.585  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   19 
ATOM 5020 C C    . PRO A 1 6  ? 2.012   12.352 -6.690  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    19 
ATOM 5021 O O    . PRO A 1 6  ? 1.654   13.044 -5.737  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    19 
ATOM 5022 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.520   12.293 -6.617  1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   19 
ATOM 5023 C CG   . PRO A 1 6  ? 4.945   12.282 -8.045  1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   19 
ATOM 5024 C CD   . PRO A 1 6  ? 4.532   10.942 -8.589  1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   19 
ATOM 5025 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.198   10.894 -5.662  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   19 
ATOM 5026 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.304   13.296 -6.276  1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  19 
ATOM 5027 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.266   11.843 -5.980  1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  19 
ATOM 5028 H HG2  . PRO A 1 6  ? 4.446   13.075 -8.583  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  19 
ATOM 5029 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.016   12.399 -8.110  1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  19 
ATOM 5030 H HD2  . PRO A 1 6  ? 4.238   11.030 -9.625  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  19 
ATOM 5031 H HD3  . PRO A 1 6  ? 5.336   10.229 -8.483  1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  19 
ATOM 5032 N N    . VAL A 1 7  ? 1.369   12.334 -7.853  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    19 
ATOM 5033 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.180   13.145 -8.082  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   19 
ATOM 5034 C C    . VAL A 1 7  ? -1.061  12.272 -8.229  1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    19 
ATOM 5035 O O    . VAL A 1 7  ? -1.551  12.027 -9.332  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    19 
ATOM 5036 C CB   . VAL A 1 7  ? 0.330   14.021 -9.340  1.00 63.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   19 
ATOM 5037 C CG1  . VAL A 1 7  ? -0.925  14.849 -9.568  1.00 72.45 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  19 
ATOM 5038 C CG2  . VAL A 1 7  ? 1.555   14.915 -9.223  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  19 
ATOM 5039 H H    . VAL A 1 7  ? 1.703   11.762 -8.575  1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    19 
ATOM 5040 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.051   13.797 -7.229  1.00 73.44 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   19 
ATOM 5041 H HB   . VAL A 1 7  ? 0.466   13.371 -10.192 1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   19 
ATOM 5042 H HG11 . VAL A 1 7  ? -0.668  15.898 -9.577  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 19 
ATOM 5043 H HG12 . VAL A 1 7  ? -1.368  14.578 -10.516 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 19 
ATOM 5044 H HG13 . VAL A 1 7  ? -1.631  14.658 -8.773  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 19 
ATOM 5045 H HG21 . VAL A 1 7  ? 2.399   14.434 -9.693  1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 19 
ATOM 5046 H HG22 . VAL A 1 7  ? 1.359   15.858 -9.711  1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 19 
ATOM 5047 H HG23 . VAL A 1 7  ? 1.776   15.090 -8.180  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 19 
ATOM 5048 N N    . PRO A 1 8  ? -1.584  11.790 -7.092  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    19 
ATOM 5049 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.775  10.936 -7.067  1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   19 
ATOM 5050 C C    . PRO A 1 8  ? -4.042  11.699 -7.441  1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    19 
ATOM 5051 O O    . PRO A 1 8  ? -3.980  12.842 -7.892  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    19 
ATOM 5052 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.844  10.465 -5.613  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   19 
ATOM 5053 C CG   . PRO A 1 8  ? -2.135  11.522 -4.838  1.00 73.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   19 
ATOM 5054 C CD   . PRO A 1 8  ? -1.051  12.041 -5.742  1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   19 
ATOM 5055 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.665  10.082 -7.720  1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   19 
ATOM 5056 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.878  10.377 -5.309  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  19 
ATOM 5057 H HB3  . PRO A 1 8  ? -2.353  9.509  -5.517  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  19 
ATOM 5058 H HG2  . PRO A 1 8  ? -2.823  12.314 -4.583  1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  19 
ATOM 5059 H HG3  . PRO A 1 8  ? -1.705  11.095 -3.944  1.00 61.54 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  19 
ATOM 5060 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.898  13.097 -5.578  1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  19 
ATOM 5061 H HD3  . PRO A 1 8  ? -0.133  11.495 -5.582  1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  19 
ATOM 5062 N N    . GLY A 1 9  ? -5.191  11.058 -7.250  1.00 71.45 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    19 
ATOM 5063 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.456  11.691 -7.573  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   19 
ATOM 5064 C C    . GLY A 1 9  ? -6.828  12.780 -6.585  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    19 
ATOM 5065 O O    . GLY A 1 9  ? -6.006  13.635 -6.256  1.00 72.01 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    19 
ATOM 5066 H H    . GLY A 1 9  ? -5.180  10.147 -6.888  1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    19 
ATOM 5067 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.389  12.123 -8.560  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  19 
ATOM 5068 H HA3  . GLY A 1 9  ? -7.233  10.940 -7.571  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  19 
ATOM 5069 N N    . MET A 1 10 ? -8.069  12.749 -6.112  1.00 73.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    19 
ATOM 5070 C CA   . MET A 1 10 ? -8.547  13.741 -5.156  1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   19 
ATOM 5071 C C    . MET A 1 10 ? -7.785  13.639 -3.839  1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    19 
ATOM 5072 O O    . MET A 1 10 ? -6.925  14.469 -3.543  1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    19 
ATOM 5073 C CB   . MET A 1 10 ? -10.046 13.560 -4.907  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   19 
ATOM 5074 C CG   . MET A 1 10 ? -10.918 14.463 -5.763  1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   19 
ATOM 5075 S SD   . MET A 1 10 ? -11.988 15.530 -4.780  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   19 
ATOM 5076 C CE   . MET A 1 10 ? -11.982 17.022 -5.771  1.00 3.34  ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   19 
ATOM 5077 H H    . MET A 1 10 ? -8.679  12.042 -6.412  1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    19 
ATOM 5078 H HA   . MET A 1 10 ? -8.378  14.719 -5.582  1.00 75.01 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   19 
ATOM 5079 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.312 12.534 -5.116  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  19 
ATOM 5080 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.255 13.773 -3.869  1.00 63.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  19 
ATOM 5081 H HG2  . MET A 1 10 ? -10.281 15.083 -6.375  1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  19 
ATOM 5082 H HG3  . MET A 1 10 ? -11.535 13.846 -6.400  1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  19 
ATOM 5083 H HE1  . MET A 1 10 ? -12.261 17.865 -5.154  1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  19 
ATOM 5084 H HE2  . MET A 1 10 ? -10.993 17.183 -6.173  1.00 64.11 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  19 
ATOM 5085 H HE3  . MET A 1 10 ? -12.688 16.919 -6.581  1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  19 
ATOM 5086 N N    . HIS A 1 11 ? -8.105  12.617 -3.052  1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    19 
ATOM 5087 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.449  12.407 -1.767  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   19 
ATOM 5088 C C    . HIS A 1 11 ? -5.993  11.996 -1.960  1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    19 
ATOM 5089 O O    . HIS A 1 11 ? -5.704  10.879 -2.392  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    19 
ATOM 5090 C CB   . HIS A 1 11 ? -8.190  11.340 -0.961  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   19 
ATOM 5091 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.676  11.527 -0.943  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   19 
ATOM 5092 N ND1  . HIS A 1 11 ? -10.283 12.696 -0.537  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  19 
ATOM 5093 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.678 10.684 -1.286  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  19 
ATOM 5094 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.594 12.565 -0.629  1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  19 
ATOM 5095 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.860 11.353 -1.081  1.00 73.25 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  19 
ATOM 5096 H H    . HIS A 1 11 ? -8.799  11.989 -3.344  1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    19 
ATOM 5097 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.478  13.340 -1.224  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   19 
ATOM 5098 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.984  10.369 -1.386  1.00 65.24 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  19 
ATOM 5099 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.840  11.361 0.061   1.00 2.52  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  19 
ATOM 5100 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.821  13.502 -0.226  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  19 
ATOM 5101 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.570 9.672  -1.651  1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  19 
ATOM 5102 H HE1  . HIS A 1 11 ? -12.324 13.319 -0.378  1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  19 
ATOM 5103 N N    . LYS A 1 12 ? -5.079  12.905 -1.639  1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    19 
ATOM 5104 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.652  12.637 -1.777  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   19 
ATOM 5105 C C    . LYS A 1 12 ? -3.152  11.754 -0.639  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    19 
ATOM 5106 O O    . LYS A 1 12 ? -2.038  11.231 -0.689  1.00 61.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    19 
ATOM 5107 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.866  13.950 -1.801  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   19 
ATOM 5108 C CG   . LYS A 1 12 ? -1.502  13.831 -2.459  1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   19 
ATOM 5109 C CD   . LYS A 1 12 ? -0.582  14.968 -2.045  1.00 74.45 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   19 
ATOM 5110 C CE   . LYS A 1 12 ? 0.738   14.918 -2.799  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   19 
ATOM 5111 N NZ   . LYS A 1 12 ? 1.024   16.200 -3.502  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   19 
ATOM 5112 H H    . LYS A 1 12 ? -5.371  13.777 -1.300  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    19 
ATOM 5113 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.500  12.120 -2.712  1.00 71.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   19 
ATOM 5114 H HB2  . LYS A 1 12 ? -3.440  14.690 -2.340  1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  19 
ATOM 5115 H HB3  . LYS A 1 12 ? -2.724  14.289 -0.785  1.00 4.12  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  19 
ATOM 5116 H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.053  12.894 -2.168  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  19 
ATOM 5117 H HG3  . LYS A 1 12 ? -1.628  13.854 -3.532  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  19 
ATOM 5118 H HD2  . LYS A 1 12 ? -1.069  15.908 -2.256  1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  19 
ATOM 5119 H HD3  . LYS A 1 12 ? -0.385  14.892 -0.985  1.00 70.54 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  19 
ATOM 5120 H HE2  . LYS A 1 12 ? 1.532   14.719 -2.096  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  19 
ATOM 5121 H HE3  . LYS A 1 12 ? 0.692   14.121 -3.526  1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  19 
ATOM 5122 H HZ1  . LYS A 1 12 ? 1.960   16.558 -3.225  1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  19 
ATOM 5123 H HZ2  . LYS A 1 12 ? 0.305   16.910 -3.255  1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  19 
ATOM 5124 H HZ3  . LYS A 1 12 ? 1.010   16.054 -4.531  1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  19 
ATOM 5125 N N    . CYS A 1 13 ? -3.982  11.590 0.386   1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    19 
ATOM 5126 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.624  10.769 1.536   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   19 
ATOM 5127 C C    . CYS A 1 13 ? -4.149  9.345  1.372   1.00 4.51  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    19 
ATOM 5128 O O    . CYS A 1 13 ? -4.517  8.691  2.348   1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    19 
ATOM 5129 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.182  11.385 2.821   1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   19 
ATOM 5130 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.279  12.861 3.391   1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   19 
ATOM 5131 H H    . CYS A 1 13 ? -4.857  12.033 0.368   1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    19 
ATOM 5132 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.547  10.738 1.600   1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   19 
ATOM 5133 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.210  11.672 2.657   1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  19 
ATOM 5134 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.141  10.649 3.611   1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  19 
ATOM 5135 N N    . VAL A 1 14 ? -4.180  8.872  0.131   1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    19 
ATOM 5136 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.657  7.525  -0.162  1.00 51.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   19 
ATOM 5137 C C    . VAL A 1 14 ? -3.793  6.474  0.525   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    19 
ATOM 5138 O O    . VAL A 1 14 ? -4.305  5.516  1.104   1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    19 
ATOM 5139 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.670  7.252  -1.678  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   19 
ATOM 5140 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.303  7.532  -2.283  1.00 73.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  19 
ATOM 5141 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.103  5.820  -1.957  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  19 
ATOM 5142 H H    . VAL A 1 14 ? -3.873  9.441  -0.606  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    19 
ATOM 5143 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.669  7.443  0.206   1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   19 
ATOM 5144 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.386  7.918  -2.137  1.00 70.12 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   19 
ATOM 5145 H HG11 . VAL A 1 14 ? -2.776  8.245  -1.667  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 19 
ATOM 5146 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.738  6.613  -2.336  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 19 
ATOM 5147 H HG13 . VAL A 1 14 ? -3.426  7.938  -3.277  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 19 
ATOM 5148 H HG21 . VAL A 1 14 ? -5.132  5.654  -3.023  1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 19 
ATOM 5149 H HG22 . VAL A 1 14 ? -4.399  5.138  -1.504  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 19 
ATOM 5150 H HG23 . VAL A 1 14 ? -6.086  5.653  -1.540  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 19 
ATOM 5151 N N    . CYS A 1 15 ? -2.479  6.660  0.458   1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    19 
ATOM 5152 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.542  5.728  1.074   1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   19 
ATOM 5153 C C    . CYS A 1 15 ? -1.594  5.830  2.596   1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    19 
ATOM 5154 O O    . CYS A 1 15 ? -0.980  5.031  3.304   1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    19 
ATOM 5155 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.120  6.004  0.582   1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   19 
ATOM 5156 S SG   . CYS A 1 15 ? 1.049   4.640  0.887   1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   19 
ATOM 5157 H H    . CYS A 1 15 ? -2.130  7.444  -0.018  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    19 
ATOM 5158 H HA   . CYS A 1 15 ? -1.827  4.729  0.782   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   19 
ATOM 5159 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.144  6.182  -0.483  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  19 
ATOM 5160 H HB3  . CYS A 1 15 ? 0.262   6.882  1.081   1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  19 
ATOM 5161 N N    . LEU A 1 16 ? -2.332  6.818  3.092   1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    19 
ATOM 5162 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.465  7.025  4.529   1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   19 
ATOM 5163 C C    . LEU A 1 16 ? -3.760  7.762  4.855   1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    19 
ATOM 5164 O O    . LEU A 1 16 ? -3.739  8.872  5.387   1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    19 
ATOM 5165 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.268  7.812  5.065   1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   19 
ATOM 5166 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.063  9.206  4.471   1.00 5.42  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   19 
ATOM 5167 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.501  10.155 5.519   1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  19 
ATOM 5168 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.143  9.140  3.261   1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  19 
ATOM 5169 H H    . LEU A 1 16 ? -2.798  7.422  2.478   1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    19 
ATOM 5170 H HA   . LEU A 1 16 ? -2.489  6.055  5.003   1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   19 
ATOM 5171 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.395  7.923  6.131   1.00 71.53 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  19 
ATOM 5172 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.378  7.233  4.868   1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  19 
ATOM 5173 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.017  9.597  4.146   1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   19 
ATOM 5174 H HD11 . LEU A 1 16 ? -0.216  11.084 5.048   1.00 72.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 19 
ATOM 5175 H HD12 . LEU A 1 16 ? 0.365   9.706  5.983   1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 19 
ATOM 5176 H HD13 . LEU A 1 16 ? -1.253  10.347 6.270   1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 19 
ATOM 5177 H HD21 . LEU A 1 16 ? -0.721  8.901  2.381   1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 19 
ATOM 5178 H HD22 . LEU A 1 16 ? 0.605   8.377  3.419   1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 19 
ATOM 5179 H HD23 . LEU A 1 16 ? 0.342   10.096 3.125   1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 19 
ATOM 5180 N N    . LYS A 1 17 ? -4.888  7.136  4.534   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    19 
ATOM 5181 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.194  7.730  4.796   1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   19 
ATOM 5182 C C    . LYS A 1 17 ? -6.260  8.298  6.210   1.00 74.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    19 
ATOM 5183 O O    . LYS A 1 17 ? -7.036  9.213  6.487   1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    19 
ATOM 5184 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.299  6.689  4.600   1.00 5.11  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   19 
ATOM 5185 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.147  5.467  5.490   1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   19 
ATOM 5186 C CD   . LYS A 1 17 ? -7.547  4.195  4.762   1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   19 
ATOM 5187 C CE   . LYS A 1 17 ? -9.048  4.140  4.519   1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   19 
ATOM 5188 N NZ   . LYS A 1 17 ? -9.774  3.529  5.667   1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   19 
ATOM 5189 H H    . LYS A 1 17 ? -4.841  6.253  4.112   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    19 
ATOM 5190 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.340  8.534  4.091   1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   19 
ATOM 5191 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.252  7.149  4.814   1.00 0.03  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  19 
ATOM 5192 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.290  6.362  3.570   1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  19 
ATOM 5193 H HG2  . LYS A 1 17 ? -6.116  5.383  5.799   1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  19 
ATOM 5194 H HG3  . LYS A 1 17 ? -7.777  5.587  6.360   1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  19 
ATOM 5195 H HD2  . LYS A 1 17 ? -7.039  4.159  3.811   1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  19 
ATOM 5196 H HD3  . LYS A 1 17 ? -7.257  3.342  5.360   1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  19 
ATOM 5197 H HE2  . LYS A 1 17 ? -9.412  5.144  4.368   1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  19 
ATOM 5198 H HE3  . LYS A 1 17 ? -9.234  3.552  3.633   1.00 73.03 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  19 
ATOM 5199 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -9.098  3.094  6.327   1.00 70.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  19 
ATOM 5200 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -10.430 2.798  5.326   1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  19 
ATOM 5201 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -10.317 4.257  6.174   1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  19 
ATOM 5202 N N    . THR A 1 18 ? -5.441  7.750  7.102   1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    19 
ATOM 5203 C CA   . THR A 1 18 ? -5.407  8.202  8.487   1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   19 
ATOM 5204 C C    . THR A 1 18 ? -4.565  9.465  8.633   1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    19 
ATOM 5205 O O    . THR A 1 18 ? -3.934  9.687  9.667   1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    19 
ATOM 5206 C CB   . THR A 1 18 ? -4.843  7.113  9.420   1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   19 
ATOM 5207 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.079  7.469  10.786  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  19 
ATOM 5208 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.352  6.922  9.190   1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  19 
ATOM 5209 H H    . THR A 1 18 ? -4.846  7.024  6.820   1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    19 
ATOM 5210 H HA   . THR A 1 18 ? -6.420  8.419  8.792   1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   19 
ATOM 5211 H HB   . THR A 1 18 ? -5.348  6.182  9.206   1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   19 
ATOM 5212 H HG1  . THR A 1 18 ? -4.988  8.419  10.890  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  19 
ATOM 5213 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.065  7.409  8.270   1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 19 
ATOM 5214 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.130  5.867  9.124   1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 19 
ATOM 5215 H HG23 . THR A 1 18 ? -2.803  7.355  10.013  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 19 
ATOM 5216 N N    . CYS A 1 19 ? -4.559  10.290 7.591   1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    19 
ATOM 5217 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.795  11.531 7.602   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   19 
ATOM 5218 C C    . CYS A 1 19 ? -4.072  12.329 8.874   1.00 73.05 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    19 
ATOM 5219 O O    . CYS A 1 19 ? -3.198  13.034 9.378   1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    19 
ATOM 5220 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.136  12.376 6.373   1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   19 
ATOM 5221 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.720  12.691 5.272   1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   19 
ATOM 5222 H H    . CYS A 1 19 ? -5.082  10.058 6.794   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    19 
ATOM 5223 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.747  11.276 7.574   1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   19 
ATOM 5224 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.893  11.866 5.795   1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  19 
ATOM 5225 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.520  13.331 6.697   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  19 
ATOM 5226 N N    . ASP A 1 1  ? -0.399  0.083  -1.536  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A N    20 
ATOM 5227 C CA   . ASP A 1 1  ? 0.988   0.439  -1.258  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CA   20 
ATOM 5228 C C    . ASP A 1 1  ? 1.387   1.702  -2.016  1.00 74.32 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A C    20 
ATOM 5229 O O    . ASP A 1 1  ? 2.465   1.769  -2.608  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A O    20 
ATOM 5230 C CB   . ASP A 1 1  ? 1.919   -0.713 -1.636  1.00 62.30 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CB   20 
ATOM 5231 C CG   . ASP A 1 1  ? 1.664   -1.228 -3.039  1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A CG   20 
ATOM 5232 O OD1  . ASP A 1 1  ? 1.383   -0.401 -3.932  1.00 73.04 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD1  20 
ATOM 5233 O OD2  . ASP A 1 1  ? 1.746   -2.456 -3.244  1.00 74.51 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A OD2  20 
ATOM 5234 H H1   . ASP A 1 1  ? -0.861  -0.542 -0.938  1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A H1   20 
ATOM 5235 H HA   . ASP A 1 1  ? 1.076   0.628  -0.199  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HA   20 
ATOM 5236 H HB2  . ASP A 1 1  ? 2.943   -0.374 -1.578  1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB2  20 
ATOM 5237 H HB3  . ASP A 1 1  ? 1.774   -1.527 -0.941  1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 1  ASP A HB3  20 
ATOM 5238 N N    . CYS A 1 2  ? 0.510   2.700  -1.996  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A N    20 
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ATOM 5242 C CB   . CYS A 1 2  ? 2.065   4.588  -2.168  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A CB   20 
ATOM 5243 S SG   . CYS A 1 2  ? 2.220   4.593  -0.353  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A SG   20 
ATOM 5244 H H    . CYS A 1 2  ? -0.333  2.586  -1.507  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A H    20 
ATOM 5245 H HA   . CYS A 1 2  ? -0.053  4.627  -2.471  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HA   20 
ATOM 5246 H HB2  . CYS A 1 2  ? 2.905   4.038  -2.567  1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB2  20 
ATOM 5247 H HB3  . CYS A 1 2  ? 2.119   5.612  -2.506  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 2  CYS A HB3  20 
ATOM 5248 N N    . PRO A 1 3  ? 0.550   4.809  -4.955  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    20 
ATOM 5249 C CA   . PRO A 1 3  ? 0.588   4.766  -6.420  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   20 
ATOM 5250 C C    . PRO A 1 3  ? 2.010   4.662  -6.960  1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    20 
ATOM 5251 O O    . PRO A 1 3  ? 2.989   4.849  -6.239  1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    20 
ATOM 5252 C CB   . PRO A 1 3  ? -0.045  6.098  -6.830  1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   20 
ATOM 5253 C CG   . PRO A 1 3  ? 0.194   7.003  -5.671  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   20 
ATOM 5254 C CD   . PRO A 1 3  ? 0.146   6.131  -4.447  1.00 71.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   20 
ATOM 5255 H HA   . PRO A 1 3  ? -0.004  3.950  -6.808  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   20 
ATOM 5256 H HB2  . PRO A 1 3  ? 0.436   6.467  -7.725  1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  20 
ATOM 5257 H HB3  . PRO A 1 3  ? -1.100  5.959  -7.011  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  20 
ATOM 5258 H HG2  . PRO A 1 3  ? 1.163   7.469  -5.762  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  20 
ATOM 5259 H HG3  . PRO A 1 3  ? -0.582  7.754  -5.626  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  20 
ATOM 5260 H HD2  . PRO A 1 3  ? 0.842   6.487  -3.702  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  20 
ATOM 5261 H HD3  . PRO A 1 3  ? -0.856  6.098  -4.046  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  20 
ATOM 5262 N N    . PRO A 1 4  ? 2.128   4.357  -8.261  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A N    20 
ATOM 5263 C CA   . PRO A 1 4  ? 3.427   4.223  -8.928  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CA   20 
ATOM 5264 C C    . PRO A 1 4  ? 4.144   5.560  -9.075  1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A C    20 
ATOM 5265 O O    . PRO A 1 4  ? 5.326   5.681  -8.754  1.00 64.05 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A O    20 
ATOM 5266 C CB   . PRO A 1 4  ? 3.063   3.656  -10.303 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CB   20 
ATOM 5267 C CG   . PRO A 1 4  ? 1.659   4.098  -10.535 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CG   20 
ATOM 5268 C CD   . PRO A 1 4  ? 1.003   4.120  -9.182  1.00 2.54  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A CD   20 
ATOM 5269 H HA   . PRO A 1 4  ? 4.069   3.527  -8.408  1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HA   20 
ATOM 5270 H HB2  . PRO A 1 4  ? 3.733   4.059  -11.049 1.00 70.32 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB2  20 
ATOM 5271 H HB3  . PRO A 1 4  ? 3.140   2.580  -10.284 1.00 61.42 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HB3  20 
ATOM 5272 H HG2  . PRO A 1 4  ? 1.652   5.084  -10.972 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG2  20 
ATOM 5273 H HG3  . PRO A 1 4  ? 1.156   3.395  -11.182 1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HG3  20 
ATOM 5274 H HD2  . PRO A 1 4  ? 0.283   4.923  -9.125  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD2  20 
ATOM 5275 H HD3  . PRO A 1 4  ? 0.530   3.172  -8.975  1.00 62.44 ? ? ? ? ? ? 4  PRO A HD3  20 
ATOM 5276 N N    . HIS A 1 5  ? 3.420   6.564  -9.563  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A N    20 
ATOM 5277 C CA   . HIS A 1 5  ? 3.988   7.894  -9.752  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CA   20 
ATOM 5278 C C    . HIS A 1 5  ? 3.318   8.907  -8.828  1.00 71.35 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A C    20 
ATOM 5279 O O    . HIS A 1 5  ? 2.190   8.717  -8.373  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A O    20 
ATOM 5280 C CB   . HIS A 1 5  ? 3.835   8.334  -11.208 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CB   20 
ATOM 5281 C CG   . HIS A 1 5  ? 2.510   7.975  -11.807 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CG   20 
ATOM 5282 N ND1  . HIS A 1 5  ? 1.349   8.667  -11.535 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A ND1  20 
ATOM 5283 C CD2  . HIS A 1 5  ? 2.166   6.990  -12.669 1.00 64.20 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CD2  20 
ATOM 5284 C CE1  . HIS A 1 5  ? 0.348   8.122  -12.203 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A CE1  20 
ATOM 5285 N NE2  . HIS A 1 5  ? 0.817   7.103  -12.899 1.00 63.34 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A NE2  20 
ATOM 5286 H H    . HIS A 1 5  ? 2.483   6.406  -9.800  1.00 62.53 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A H    20 
ATOM 5287 H HA   . HIS A 1 5  ? 5.039   7.844  -9.509  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HA   20 
ATOM 5288 H HB2  . HIS A 1 5  ? 3.944   9.407  -11.266 1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB2  20 
ATOM 5289 H HB3  . HIS A 1 5  ? 4.607   7.866  -11.802 1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HB3  20 
ATOM 5290 H HD1  . HIS A 1 5  ? 1.270   9.441  -10.940 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD1  20 
ATOM 5291 H HD2  . HIS A 1 5  ? 2.830   6.251  -13.097 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HD2  20 
ATOM 5292 H HE1  . HIS A 1 5  ? -0.680  8.453  -12.184 1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 5  HIS A HE1  20 
ATOM 5293 N N    . PRO A 1 6  ? 4.027   10.009 -8.544  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A N    20 
ATOM 5294 C CA   . PRO A 1 6  ? 3.521   11.074 -7.673  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CA   20 
ATOM 5295 C C    . PRO A 1 6  ? 2.379   11.855 -8.315  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A C    20 
ATOM 5296 O O    . PRO A 1 6  ? 2.579   12.954 -8.832  1.00 62.30 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A O    20 
ATOM 5297 C CB   . PRO A 1 6  ? 4.740   11.977 -7.471  1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CB   20 
ATOM 5298 C CG   . PRO A 1 6  ? 5.589   11.741 -8.673  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CG   20 
ATOM 5299 C CD   . PRO A 1 6  ? 5.378   10.302 -9.053  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A CD   20 
ATOM 5300 H HA   . PRO A 1 6  ? 3.197   10.685 -6.719  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HA   20 
ATOM 5301 H HB2  . PRO A 1 6  ? 4.420   13.008 -7.408  1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB2  20 
ATOM 5302 H HB3  . PRO A 1 6  ? 5.253   11.697 -6.564  1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HB3  20 
ATOM 5303 H HG2  . PRO A 1 6  ? 5.277   12.391 -9.476  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG2  20 
ATOM 5304 H HG3  . PRO A 1 6  ? 6.626   11.916 -8.428  1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HG3  20 
ATOM 5305 H HD2  . PRO A 1 6  ? 5.420   10.185 -10.125 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD2  20 
ATOM 5306 H HD3  . PRO A 1 6  ? 6.114   9.673  -8.573  1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 6  PRO A HD3  20 
ATOM 5307 N N    . VAL A 1 7  ? 1.181   11.280 -8.278  1.00 71.03 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A N    20 
ATOM 5308 C CA   . VAL A 1 7  ? 0.007   11.923 -8.855  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CA   20 
ATOM 5309 C C    . VAL A 1 7  ? -1.262  11.519 -8.113  1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A C    20 
ATOM 5310 O O    . VAL A 1 7  ? -2.047  10.693 -8.580  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A O    20 
ATOM 5311 C CB   . VAL A 1 7  ? -0.150  11.572 -10.347 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CB   20 
ATOM 5312 C CG1  . VAL A 1 7  ? -1.385  12.243 -10.927 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG1  20 
ATOM 5313 C CG2  . VAL A 1 7  ? 1.097   11.971 -11.121 1.00 61.33 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A CG2  20 
ATOM 5314 H H    . VAL A 1 7  ? 1.084   10.403 -7.852  1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A H    20 
ATOM 5315 H HA   . VAL A 1 7  ? 0.136   12.993 -8.771  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HA   20 
ATOM 5316 H HB   . VAL A 1 7  ? -0.275  10.502 -10.433 1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HB   20 
ATOM 5317 H HG11 . VAL A 1 7  ? -1.096  12.879 -11.751 1.00 63.30 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG11 20 
ATOM 5318 H HG12 . VAL A 1 7  ? -2.075  11.489 -11.277 1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG12 20 
ATOM 5319 H HG13 . VAL A 1 7  ? -1.862  12.840 -10.164 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG13 20 
ATOM 5320 H HG21 . VAL A 1 7  ? 1.388   12.973 -10.845 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG21 20 
ATOM 5321 H HG22 . VAL A 1 7  ? 1.899   11.286 -10.889 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG22 20 
ATOM 5322 H HG23 . VAL A 1 7  ? 0.890   11.936 -12.181 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 7  VAL A HG23 20 
ATOM 5323 N N    . PRO A 1 8  ? -1.470  12.113 -6.929  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A N    20 
ATOM 5324 C CA   . PRO A 1 8  ? -2.644  11.831 -6.097  1.00 4.10  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CA   20 
ATOM 5325 C C    . PRO A 1 8  ? -3.931  12.375 -6.707  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A C    20 
ATOM 5326 O O    . PRO A 1 8  ? -3.944  12.830 -7.850  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A O    20 
ATOM 5327 C CB   . PRO A 1 8  ? -2.328  12.551 -4.784  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CB   20 
ATOM 5328 C CG   . PRO A 1 8  ? -1.390  13.643 -5.166  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CG   20 
ATOM 5329 C CD   . PRO A 1 8  ? -0.576  13.107 -6.312  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A CD   20 
ATOM 5330 H HA   . PRO A 1 8  ? -2.753  10.773 -5.912  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HA   20 
ATOM 5331 H HB2  . PRO A 1 8  ? -3.241  12.945 -4.358  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB2  20 
ATOM 5332 H HB3  . PRO A 1 8  ? -1.870  11.861 -4.091  1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HB3  20 
ATOM 5333 H HG2  . PRO A 1 8  ? -1.946  14.514 -5.476  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG2  20 
ATOM 5334 H HG3  . PRO A 1 8  ? -0.747  13.883 -4.331  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HG3  20 
ATOM 5335 H HD2  . PRO A 1 8  ? -0.339  13.898 -7.008  1.00 72.22 ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD2  20 
ATOM 5336 H HD3  . PRO A 1 8  ? 0.326   12.639 -5.948  1.00 4.45  ? ? ? ? ? ? 8  PRO A HD3  20 
ATOM 5337 N N    . GLY A 1 9  ? -5.013  12.324 -5.936  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A N    20 
ATOM 5338 C CA   . GLY A 1 9  ? -6.291  12.815 -6.418  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A CA   20 
ATOM 5339 C C    . GLY A 1 9  ? -6.959  13.755 -5.434  1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A C    20 
ATOM 5340 O O    . GLY A 1 9  ? -6.303  14.606 -4.835  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A O    20 
ATOM 5341 H H    . GLY A 1 9  ? -4.944  11.950 -5.033  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A H    20 
ATOM 5342 H HA2  . GLY A 1 9  ? -6.135  13.338 -7.350  1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA2  20 
ATOM 5343 H HA3  . GLY A 1 9  ? -6.944  11.973 -6.594  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 9  GLY A HA3  20 
ATOM 5344 N N    . MET A 1 10 ? -8.269  13.602 -5.269  1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N    20 
ATOM 5345 C CA   . MET A 1 10 ? -9.027  14.445 -4.351  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA   20 
ATOM 5346 C C    . MET A 1 10 ? -8.384  14.457 -2.968  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C    20 
ATOM 5347 O O    . MET A 1 10 ? -8.482  15.442 -2.235  1.00 62.22 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O    20 
ATOM 5348 C CB   . MET A 1 10 ? -10.473 13.956 -4.251  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB   20 
ATOM 5349 C CG   . MET A 1 10 ? -11.497 14.995 -4.676  1.00 71.20 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG   20 
ATOM 5350 S SD   . MET A 1 10 ? -12.669 15.393 -3.364  1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD   20 
ATOM 5351 C CE   . MET A 1 10 ? -14.207 14.859 -4.111  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE   20 
ATOM 5352 H H    . MET A 1 10 ? -8.738  12.906 -5.775  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 10 MET A H    20 
ATOM 5353 H HA   . MET A 1 10 ? -9.023  15.450 -4.745  1.00 51.33 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HA   20 
ATOM 5354 H HB2  . MET A 1 10 ? -10.591 13.086 -4.880  1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB2  20 
ATOM 5355 H HB3  . MET A 1 10 ? -10.677 13.679 -3.227  1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 10 MET A HB3  20 
ATOM 5356 H HG2  . MET A 1 10 ? -10.978 15.898 -4.961  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG2  20 
ATOM 5357 H HG3  . MET A 1 10 ? -12.044 14.614 -5.526  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HG3  20 
ATOM 5358 H HE1  . MET A 1 10 ? -14.703 15.707 -4.559  1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE1  20 
ATOM 5359 H HE2  . MET A 1 10 ? -14.001 14.119 -4.870  1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE2  20 
ATOM 5360 H HE3  . MET A 1 10 ? -14.844 14.428 -3.352  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 10 MET A HE3  20 
ATOM 5361 N N    . HIS A 1 11 ? -7.727  13.356 -2.616  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A N    20 
ATOM 5362 C CA   . HIS A 1 11 ? -7.068  13.240 -1.320  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CA   20 
ATOM 5363 C C    . HIS A 1 11 ? -5.637  12.737 -1.481  1.00 71.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A C    20 
ATOM 5364 O O    . HIS A 1 11 ? -5.411  11.581 -1.839  1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A O    20 
ATOM 5365 C CB   . HIS A 1 11 ? -7.853  12.297 -0.407  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CB   20 
ATOM 5366 C CG   . HIS A 1 11 ? -9.327  12.563 -0.397  1.00 72.23 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CG   20 
ATOM 5367 N ND1  . HIS A 1 11 ? -9.876  13.747 0.047   1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A ND1  20 
ATOM 5368 C CD2  . HIS A 1 11 ? -10.369 11.789 -0.782  1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CD2  20 
ATOM 5369 C CE1  . HIS A 1 11 ? -11.191 13.690 -0.063  1.00 63.12 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A CE1  20 
ATOM 5370 N NE2  . HIS A 1 11 ? -11.516 12.512 -0.565  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A NE2  20 
ATOM 5371 H H    . HIS A 1 11 ? -7.685  12.604 -3.243  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A H    20 
ATOM 5372 H HA   . HIS A 1 11 ? -7.043  14.222 -0.872  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HA   20 
ATOM 5373 H HB2  . HIS A 1 11 ? -7.702  11.280 -0.737  1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB2  20 
ATOM 5374 H HB3  . HIS A 1 11 ? -7.490  12.401 0.605   1.00 64.20 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HB3  20 
ATOM 5375 H HD1  . HIS A 1 11 ? -9.375  14.515 0.394   1.00 72.02 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD1  20 
ATOM 5376 H HD2  . HIS A 1 11 ? -10.310 10.788 -1.186  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HD2  20 
ATOM 5377 H HE1  . HIS A 1 11 ? -11.883 14.472 0.209   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 11 HIS A HE1  20 
ATOM 5378 N N    . LYS A 1 12 ? -4.674  13.612 -1.215  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A N    20 
ATOM 5379 C CA   . LYS A 1 12 ? -3.264  13.258 -1.330  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CA   20 
ATOM 5380 C C    . LYS A 1 12 ? -2.886  12.191 -0.307  1.00 74.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A C    20 
ATOM 5381 O O    . LYS A 1 12 ? -1.835  11.559 -0.414  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A O    20 
ATOM 5382 C CB   . LYS A 1 12 ? -2.388  14.497 -1.136  1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CB   20 
ATOM 5383 C CG   . LYS A 1 12 ? -2.724  15.634 -2.085  1.00 52.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CG   20 
ATOM 5384 C CD   . LYS A 1 12 ? -3.353  16.807 -1.351  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CD   20 
ATOM 5385 C CE   . LYS A 1 12 ? -2.297  17.769 -0.829  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A CE   20 
ATOM 5386 N NZ   . LYS A 1 12 ? -2.019  18.866 -1.797  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A NZ   20 
ATOM 5387 H H    . LYS A 1 12 ? -4.917  14.520 -0.934  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A H    20 
ATOM 5388 H HA   . LYS A 1 12 ? -3.101  12.863 -2.321  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HA   20 
ATOM 5389 H HB2  . LYS A 1 12 ? -2.508  14.854 -0.124  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB2  20 
ATOM 5390 H HB3  . LYS A 1 12 ? -1.355  14.221 -1.291  1.00 3.01  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HB3  20 
ATOM 5391 H HG2  . LYS A 1 12 ? -1.818  15.970 -2.567  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG2  20 
ATOM 5392 H HG3  . LYS A 1 12 ? -3.418  15.275 -2.832  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HG3  20 
ATOM 5393 H HD2  . LYS A 1 12 ? -4.004  17.338 -2.029  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD2  20 
ATOM 5394 H HD3  . LYS A 1 12 ? -3.929  16.431 -0.517  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HD3  20 
ATOM 5395 H HE2  . LYS A 1 12 ? -2.646  18.197 0.098   1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE2  20 
ATOM 5396 H HE3  . LYS A 1 12 ? -1.385  17.218 -0.650  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HE3  20 
ATOM 5397 H HZ1  . LYS A 1 12 ? -2.904  19.345 -2.057  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ1  20 
ATOM 5398 H HZ2  . LYS A 1 12 ? -1.579  18.480 -2.657  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ2  20 
ATOM 5399 H HZ3  . LYS A 1 12 ? -1.373  19.561 -1.373  1.00 4.35  ? ? ? ? ? ? 12 LYS A HZ3  20 
ATOM 5400 N N    . CYS A 1 13 ? -3.751  11.994 0.682   1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A N    20 
ATOM 5401 C CA   . CYS A 1 13 ? -3.509  11.002 1.723   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CA   20 
ATOM 5402 C C    . CYS A 1 13 ? -4.167  9.671  1.371   1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A C    20 
ATOM 5403 O O    . CYS A 1 13 ? -4.642  8.949  2.248   1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A O    20 
ATOM 5404 C CB   . CYS A 1 13 ? -4.039  11.505 3.068   1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A CB   20 
ATOM 5405 S SG   . CYS A 1 13 ? -3.011  12.799 3.835   1.00 61.12 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A SG   20 
ATOM 5406 H H    . CYS A 1 13 ? -4.573  12.528 0.713   1.00 3.53  ? ? ? ? ? ? 13 CYS A H    20 
ATOM 5407 H HA   . CYS A 1 13 ? -2.443  10.853 1.799   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HA   20 
ATOM 5408 H HB2  . CYS A 1 13 ? -5.029  11.914 2.926   1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB2  20 
ATOM 5409 H HB3  . CYS A 1 13 ? -4.093  10.676 3.758   1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 13 CYS A HB3  20 
ATOM 5410 N N    . VAL A 1 14 ? -4.192  9.353  0.080   1.00 4.03  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A N    20 
ATOM 5411 C CA   . VAL A 1 14 ? -4.790  8.109  -0.389  1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CA   20 
ATOM 5412 C C    . VAL A 1 14 ? -4.071  6.899  0.196   1.00 63.53 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A C    20 
ATOM 5413 O O    . VAL A 1 14 ? -4.704  5.939  0.636   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A O    20 
ATOM 5414 C CB   . VAL A 1 14 ? -4.760  8.017  -1.926  1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CB   20 
ATOM 5415 C CG1  . VAL A 1 14 ? -3.344  8.214  -2.446  1.00 4.33  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG1  20 
ATOM 5416 C CG2  . VAL A 1 14 ? -5.326  6.683  -2.391  1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 14 VAL A CG2  20 
ATOM 5417 H H    . VAL A 1 14 ? -3.797  9.969  -0.571  1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A H    20 
ATOM 5418 H HA   . VAL A 1 14 ? -5.821  8.093  -0.069  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HA   20 
ATOM 5419 H HB   . VAL A 1 14 ? -5.379  8.806  -2.326  1.00 72.03 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HB   20 
ATOM 5420 H HG11 . VAL A 1 14 ? -3.377  8.737  -3.390  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG11 20 
ATOM 5421 H HG12 . VAL A 1 14 ? -2.775  8.793  -1.732  1.00 75.21 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG12 20 
ATOM 5422 H HG13 . VAL A 1 14 ? -2.874  7.252  -2.585  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG13 20 
ATOM 5423 H HG21 . VAL A 1 14 ? -4.728  5.879  -1.989  1.00 74.30 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG21 20 
ATOM 5424 H HG22 . VAL A 1 14 ? -6.343  6.585  -2.044  1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG22 20 
ATOM 5425 H HG23 . VAL A 1 14 ? -5.307  6.640  -3.470  1.00 53.54 ? ? ? ? ? ? 14 VAL A HG23 20 
ATOM 5426 N N    . CYS A 1 15 ? -2.743  6.950  0.197   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A N    20 
ATOM 5427 C CA   . CYS A 1 15 ? -1.936  5.858  0.728   1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CA   20 
ATOM 5428 C C    . CYS A 1 15 ? -2.050  5.786  2.248   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 15 CYS A C    20 
ATOM 5429 O O    . CYS A 1 15 ? -1.556  4.848  2.876   1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A O    20 
ATOM 5430 C CB   . CYS A 1 15 ? -0.471  6.036  0.324   1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A CB   20 
ATOM 5431 S SG   . CYS A 1 15 ? 0.571   4.576  0.644   1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A SG   20 
ATOM 5432 H H    . CYS A 1 15 ? -2.294  7.742  -0.168  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A H    20 
ATOM 5433 H HA   . CYS A 1 15 ? -2.307  4.936  0.308   1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HA   20 
ATOM 5434 H HB2  . CYS A 1 15 ? -0.421  6.249  -0.734  1.00 62.51 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB2  20 
ATOM 5435 H HB3  . CYS A 1 15 ? -0.052  6.866  0.873   1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 15 CYS A HB3  20 
ATOM 5436 N N    . LEU A 1 16 ? -2.705  6.782  2.834   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A N    20 
ATOM 5437 C CA   . LEU A 1 16 ? -2.885  6.833  4.281   1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CA   20 
ATOM 5438 C C    . LEU A 1 16 ? -4.112  7.661  4.648   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A C    20 
ATOM 5439 O O    . LEU A 1 16 ? -4.003  8.693  5.311   1.00 70.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A O    20 
ATOM 5440 C CB   . LEU A 1 16 ? -1.641  7.420  4.950   1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CB   20 
ATOM 5441 C CG   . LEU A 1 16 ? -1.266  8.844  4.538   1.00 60.44 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CG   20 
ATOM 5442 C CD1  . LEU A 1 16 ? -0.663  9.598  5.712   1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD1  20 
ATOM 5443 C CD2  . LEU A 1 16 ? -0.299  8.822  3.363   1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A CD2  20 
ATOM 5444 H H    . LEU A 1 16 ? -3.076  7.501  2.282   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A H    20 
ATOM 5445 H HA   . LEU A 1 16 ? -3.030  5.822  4.632   1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HA   20 
ATOM 5446 H HB2  . LEU A 1 16 ? -1.806  7.417  6.016   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB2  20 
ATOM 5447 H HB3  . LEU A 1 16 ? -0.806  6.775  4.715   1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HB3  20 
ATOM 5448 H HG   . LEU A 1 16 ? -2.159  9.369  4.227   1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HG   20 
ATOM 5449 H HD11 . LEU A 1 16 ? 0.119   9.004  6.159   1.00 63.43 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD11 20 
ATOM 5450 H HD12 . LEU A 1 16 ? -1.431  9.793  6.447   1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD12 20 
ATOM 5451 H HD13 . LEU A 1 16 ? -0.252  10.535 5.365   1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD13 20 
ATOM 5452 H HD21 . LEU A 1 16 ? 0.605   8.305  3.650   1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD21 20 
ATOM 5453 H HD22 . LEU A 1 16 ? -0.059  9.835  3.075   1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD22 20 
ATOM 5454 H HD23 . LEU A 1 16 ? -0.757  8.310  2.529   1.00 72.31 ? ? ? ? ? ? 16 LEU A HD23 20 
ATOM 5455 N N    . LYS A 1 17 ? -5.281  7.201  4.215   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A N    20 
ATOM 5456 C CA   . LYS A 1 17 ? -6.531  7.897  4.500   1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CA   20 
ATOM 5457 C C    . LYS A 1 17 ? -6.606  8.299  5.970   1.00 73.22 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A C    20 
ATOM 5458 O O    . LYS A 1 17 ? -7.298  9.253  6.329   1.00 64.31 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A O    20 
ATOM 5459 C CB   . LYS A 1 17 ? -7.725  7.010  4.141   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CB   20 
ATOM 5460 C CG   . LYS A 1 17 ? -7.742  5.683  4.881   1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CG   20 
ATOM 5461 C CD   . LYS A 1 17 ? -8.864  5.629  5.904   1.00 71.13 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CD   20 
ATOM 5462 C CE   . LYS A 1 17 ? -8.443  4.870  7.153   1.00 73.33 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A CE   20 
ATOM 5463 N NZ   . LYS A 1 17 ? -9.136  5.376  8.370   1.00 55.35 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A NZ   20 
ATOM 5464 H H    . LYS A 1 17 ? -5.304  6.373  3.691   1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A H    20 
ATOM 5465 H HA   . LYS A 1 17 ? -6.560  8.789  3.893   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HA   20 
ATOM 5466 H HB2  . LYS A 1 17 ? -8.636  7.541  4.377   1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB2  20 
ATOM 5467 H HB3  . LYS A 1 17 ? -7.701  6.806  3.080   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HB3  20 
ATOM 5468 H HG2  . LYS A 1 17 ? -7.881  4.885  4.167   1.00 55.14 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG2  20 
ATOM 5469 H HG3  . LYS A 1 17 ? -6.797  5.553  5.389   1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HG3  20 
ATOM 5470 H HD2  . LYS A 1 17 ? -9.134  6.636  6.183   1.00 55.43 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD2  20 
ATOM 5471 H HD3  . LYS A 1 17 ? -9.718  5.134  5.463   1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HD3  20 
ATOM 5472 H HE2  . LYS A 1 17 ? -8.682  3.826  7.021   1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE2  20 
ATOM 5473 H HE3  . LYS A 1 17 ? -7.377  4.981  7.283   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HE3  20 
ATOM 5474 H HZ1  . LYS A 1 17 ? -9.926  4.747  8.620   1.00 63.05 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ1  20 
ATOM 5475 H HZ2  . LYS A 1 17 ? -9.510  6.331  8.196   1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ2  20 
ATOM 5476 H HZ3  . LYS A 1 17 ? -8.472  5.416  9.169   1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 17 LYS A HZ3  20 
ATOM 5477 N N    . THR A 1 18 ? -5.890  7.566  6.817   1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 18 THR A N    20 
ATOM 5478 C CA   . THR A 1 18 ? -5.875  7.847  8.247   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CA   20 
ATOM 5479 C C    . THR A 1 18 ? -4.917  8.987  8.574   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 18 THR A C    20 
ATOM 5480 O O    . THR A 1 18 ? -4.319  9.019  9.650   1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 18 THR A O    20 
ATOM 5481 C CB   . THR A 1 18 ? -5.471  6.603  9.060   1.00 71.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CB   20 
ATOM 5482 O OG1  . THR A 1 18 ? -5.735  6.819  10.450  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 18 THR A OG1  20 
ATOM 5483 C CG2  . THR A 1 18 ? -3.997  6.283  8.862   1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 18 THR A CG2  20 
ATOM 5484 H H    . THR A 1 18 ? -5.359  6.819  6.470   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 18 THR A H    20 
ATOM 5485 H HA   . THR A 1 18 ? -6.875  8.134  8.541   1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HA   20 
ATOM 5486 H HB   . THR A 1 18 ? -6.056  5.761  8.716   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HB   20 
ATOM 5487 H HG1  . THR A 1 18 ? -5.972  5.985  10.865  1.00 51.25 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG1  20 
ATOM 5488 H HG21 . THR A 1 18 ? -3.446  6.567  9.746   1.00 70.31 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG21 20 
ATOM 5489 H HG22 . THR A 1 18 ? -3.620  6.831  8.012   1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG22 20 
ATOM 5490 H HG23 . THR A 1 18 ? -3.879  5.223  8.689   1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 18 THR A HG23 20 
ATOM 5491 N N    . CYS A 1 19 ? -4.776  9.921  7.640   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A N    20 
ATOM 5492 C CA   . CYS A 1 19 ? -3.891  11.064 7.829   1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CA   20 
ATOM 5493 C C    . CYS A 1 19 ? -4.148  11.735 9.175   1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A C    20 
ATOM 5494 O O    . CYS A 1 19 ? -3.243  11.860 10.000  1.00 64.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A O    20 
ATOM 5495 C CB   . CYS A 1 19 ? -4.082  12.076 6.697   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A CB   20 
ATOM 5496 S SG   . CYS A 1 19 ? -2.582  12.380 5.709   1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A SG   20 
ATOM 5497 H H    . CYS A 1 19 ? -5.280  9.841  6.802   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A H    20 
ATOM 5498 H HA   . CYS A 1 19 ? -2.874  10.703 7.809   1.00 50.24 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HA   20 
ATOM 5499 H HB2  . CYS A 1 19 ? -4.848  11.715 6.027   1.00 74.41 ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB2  20 
ATOM 5500 H HB3  . CYS A 1 19 ? -4.396  13.020 7.118   1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 19 CYS A HB3  20 
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