data_SMS20062
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    1.0675 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
_audit_author.address        ? 
_audit_author.name           'Spyroulias, G.A.' 
_audit_author.pdbx_ordinal   1 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.crystals_number            ? 
_exptl.details                    ? 
_exptl.entry_id                   SMS20062 
_exptl.method                     'SOLUTION NMR' 
_exptl.method_details             ? 
# 
_pdbx_database_status.deposit_site     BMRB 
_pdbx_database_status.entry_id         SMS20062 
_pdbx_database_status.process_site     PDBJ 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
_pdbx_database_status.status_code      HPUB 
_pdbx_database_status.status_code_mr   HPUB 
_pdbx_database_status.status_code_sf   ? 
# 
loop_
_pdbx_nmr_exptl.conditions_id 
_pdbx_nmr_exptl.experiment_id 
_pdbx_nmr_exptl.solution_id 
_pdbx_nmr_exptl.type 
1 1 1 '2D 1H-13C HSQC' 
1 2 1 '2D 1H-1H TOCSY' 
1 3 1 '2D 1H-1H NOESY' 
# 
_pdbx_nmr_exptl_sample.component             'Myelin Basic Protein' 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration         ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration_range   2.0-3.0 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration_units   mM 
_pdbx_nmr_exptl_sample.isotopic_labeling     ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample.solution_id           1 
# 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.conditions_id    1 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.ionic_strength   ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pH               ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure         ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units   ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature      298 
# 
_pdbx_nmr_refine.entry_id   SMS20062 
_pdbx_nmr_refine.method     'torsion angle dynamics' 
_pdbx_nmr_refine.details    ? 
# 
_pdbx_nmr_representative.conformer_id         1 
_pdbx_nmr_representative.entry_id             SMS20062 
_pdbx_nmr_representative.selection_criteria   'minimized average structure' 
# 
_pdbx_nmr_sample_details.contents         '2.0-3.0mM Myelin Basic Protein; DMSO' 
_pdbx_nmr_sample_details.solution_id      1 
_pdbx_nmr_sample_details.solvent_system   DMSO 
# 
_pdbx_nmr_spectrometer.field_strength    600 
_pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer      Bruker 
_pdbx_nmr_spectrometer.model             DPX 
_pdbx_nmr_spectrometer.spectrometer_id   1 
_pdbx_nmr_spectrometer.type              'Bruker DPX' 
# 
_struct_keywords.entry_id        SMS20062 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'Immune System' 
_struct_keywords.text            'MBP analogue, NMR conformational analysis, Immune System' 
# 
loop_
_pdbx_nmr_software.authors 
_pdbx_nmr_software.classification 
_pdbx_nmr_software.name 
_pdbx_nmr_software.version 
_pdbx_nmr_software.ordinal 
'Bruker Biospin'                                                        'data analysis' XWINNMR 2.6 1 
'Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman' refinement      AMBER   5.0 2 
# 
_pdbx_nmr_ensemble.average_constraint_violations_per_residue     ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_constraints_per_residue               ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_distance_constraint_violation         ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_torsion_angle_constraint_violation    ? 
_pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria                  'target function' 
_pdbx_nmr_ensemble.conformers_calculated_total_number            400 
_pdbx_nmr_ensemble.conformers_submitted_total_number             21 
_pdbx_nmr_ensemble.distance_constraint_violation_method          ? 
_pdbx_nmr_ensemble.entry_id                                      SMS20062 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_distance_constraint_violation         ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_lower_distance_constraint_violation   ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_torsion_angle_constraint_violation    ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_upper_distance_constraint_violation   ? 
_pdbx_nmr_ensemble.representative_conformer                      1 
_pdbx_nmr_ensemble.torsion_angle_constraint_violation_method     ? 
# 
_pdbx_database_related.db_id          20062 
_pdbx_database_related.db_name        BMRB 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
_pdbx_database_related.details        . 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    MBP_HUMAN 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P02686 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   ENPVVHFFKNIVTPRTP 
_struct_ref.pdbx_align_begin           217 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_database_PDB_rev.num             ? 
_database_PDB_rev.date            ? 
_database_PDB_rev.date_original   2008-12-01 
_database_PDB_rev.status          ? 
_database_PDB_rev.replaces        ? 
_database_PDB_rev.mod_type        ? 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              ? 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 17 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             P02686 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  217 
_struct_ref_seq.db_align_end                  233 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       1 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       17 
# 
_entry.id   SMS20062 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
_pdbx_version.entry_id        SMS20062 
_pdbx_version.revision_date   2010-10-05 
_pdbx_version.major_version   3 
_pdbx_version.minor_version   2 
_pdbx_version.details         'compliance with PDB format V.3.20' 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    SMS20062 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'NMR structural elucidation of myelin basic protein epitope 83-99 implicated in multiple sclerosis' 
_citation.journal_abbrev            'Amino Acids' 
_citation.journal_volume            38 
_citation.page_first                929 
_citation.page_last                 936 
_citation.year                      2010 
_citation.journal_id_ASTM           AACIE6 
_citation.country                   AU 
_citation.journal_id_ISSN           0939-4451 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   19468823 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1007/s00726-009-0301-4 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Spyranti, Z.'     1 
primary 'Tselios, T.'      2 
primary 'Deraos, G.'       3 
primary 'Matsoukas, J.'    4 
primary 'Spyroulias, G.A.' 5 
# 
_database_2.database_id     BMRB 
_database_2.database_code   SMS20062 
# 
_entity.id                         1 
_entity.type                       polymer 
_entity.src_method                 syn 
_entity.pdbx_description           '17-meric peptide from Myelin basic protein' 
_entity.formula_weight             1998.329 
_entity.pdbx_number_of_molecules   1 
_entity.details                    ? 
_entity.pdbx_mutation              ? 
_entity.pdbx_fragment              'UNP residues 217-233' 
_entity.pdbx_ec                    ? 
# 
_entity_keywords.entity_id   1 
_entity_keywords.text        ? 
# 
_entity_name_com.entity_id   1 
_entity_name_com.name        'MBP, Myelin A1 protein, Myelin membrane encephalitogenic protein' 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  GLU n 
1 2  ASN n 
1 3  PRO n 
1 4  VAL n 
1 5  VAL n 
1 6  HIS n 
1 7  PHE n 
1 8  PHE n 
1 9  LYS n 
1 10 ASN n 
1 11 ILE n 
1 12 VAL n 
1 13 THR n 
1 14 PRO n 
1 15 ARG n 
1 16 THR n 
1 17 PRO n 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           polypeptide(L) 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       ENPVVHFFKNIVTPRTP 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   ENPVVHFFKNIVTPRTP 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  GLU 1  1  1  GLU GLU A . n 
A 1 2  ASN 2  2  2  ASN ASN A . n 
A 1 3  PRO 3  3  3  PRO PRO A . n 
A 1 4  VAL 4  4  4  VAL VAL A . n 
A 1 5  VAL 5  5  5  VAL VAL A . n 
A 1 6  HIS 6  6  6  HIS HIS A . n 
A 1 7  PHE 7  7  7  PHE PHE A . n 
A 1 8  PHE 8  8  8  PHE PHE A . n 
A 1 9  LYS 9  9  9  LYS LYS A . n 
A 1 10 ASN 10 10 10 ASN ASN A . n 
A 1 11 ILE 11 11 11 ILE ILE A . n 
A 1 12 VAL 12 12 12 VAL VAL A . n 
A 1 13 THR 13 13 13 THR THR A . n 
A 1 14 PRO 14 14 14 PRO PRO A . n 
A 1 15 ARG 15 15 15 ARG ARG A . n 
A 1 16 THR 16 16 16 THR THR A . n 
A 1 17 PRO 17 17 17 PRO PRO A . n 
# 
_pdbx_entity_src_syn.entity_id              1 
_pdbx_entity_src_syn.organism_scientific    'Homo sapiens' 
_pdbx_entity_src_syn.organism_common_name   human 
_pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id       9606 
_pdbx_entity_src_syn.details                'synthesized using Fmoc/tBu methodology' 
# 
_struct.entry_id                  SMS20062 
_struct.title                     '3D NMR Models of MBP83-99 peptide in DMSO' 
_struct.pdbx_descriptor           '17-meric peptide from Myelin basic protein' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   'minimized average' 
# 
_struct_asym.id                            A 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag   N 
_struct_asym.pdbx_modified                 N 
_struct_asym.entity_id                     1 
_struct_asym.details                       ? 
# 
_struct_conf.conf_type_id            HELX_P 
_struct_conf.id                      HELX_P1 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id       1 
_struct_conf.beg_label_comp_id       VAL 
_struct_conf.beg_label_asym_id       A 
_struct_conf.beg_label_seq_id        4 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code   ? 
_struct_conf.end_label_comp_id       LYS 
_struct_conf.end_label_asym_id       A 
_struct_conf.end_label_seq_id        9 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code   ? 
_struct_conf.beg_auth_comp_id        VAL 
_struct_conf.beg_auth_asym_id        A 
_struct_conf.beg_auth_seq_id         4 
_struct_conf.end_auth_comp_id        LYS 
_struct_conf.end_auth_asym_id        A 
_struct_conf.end_auth_seq_id         9 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class    5 
_struct_conf.details                 ? 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length   6 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
H 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
# 
_pdbx_prerelease_seq.entity_id             1 
_pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code   ENPVVHFFKNIVTPRTP 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1   1  VAL A 5  ? 54.63   9.49    
2   1  PHE A 7  ? 54.31   4.68    
3   1  ASN A 10 ? 37.09   55.15   
4   1  ILE A 11 ? -85.82  42.75   
5   1  VAL A 12 ? -146.19 -66.20  
6   1  THR A 13 ? 34.95   86.55   
7   2  ASN A 2  ? 20.09   86.05   
8   2  VAL A 5  ? 53.64   9.69    
9   2  PHE A 7  ? 53.22   6.30    
10  2  PHE A 8  ? 41.44   70.03   
11  2  ASN A 10 ? 34.62   55.38   
12  2  ILE A 11 ? -85.07  37.02   
13  2  VAL A 12 ? -141.58 -79.31  
14  2  THR A 13 ? 33.40   77.05   
15  3  ASN A 2  ? 18.10   85.37   
16  3  VAL A 5  ? 53.97   11.19   
17  3  PHE A 7  ? 53.20   9.31    
18  3  PHE A 8  ? 39.90   73.82   
19  3  LYS A 9  ? -82.01  46.78   
20  3  ASN A 10 ? 36.86   57.69   
21  3  ILE A 11 ? -88.28  41.56   
22  3  VAL A 12 ? -137.88 -53.39  
23  3  THR A 13 ? 30.56   78.84   
24  4  VAL A 4  ? -146.37 -39.82  
25  4  VAL A 5  ? 58.63   11.78   
26  4  PHE A 7  ? 53.97   7.73    
27  4  PHE A 8  ? 38.94   70.12   
28  4  LYS A 9  ? -80.10  48.92   
29  4  ASN A 10 ? 38.75   53.49   
30  4  ILE A 11 ? -86.33  42.44   
31  4  VAL A 12 ? -135.86 -58.69  
32  4  THR A 13 ? 35.76   78.39   
33  5  VAL A 5  ? 54.91   9.73    
34  5  PHE A 7  ? 54.96   8.15    
35  5  PHE A 8  ? 41.43   74.74   
36  5  LYS A 9  ? -83.60  48.56   
37  5  ASN A 10 ? 35.34   55.45   
38  5  ILE A 11 ? -85.15  35.88   
39  5  VAL A 12 ? -140.44 -80.05  
40  5  THR A 13 ? 33.73   75.30   
41  6  VAL A 5  ? 56.57   9.65    
42  6  PHE A 7  ? 52.19   6.90    
43  6  ASN A 10 ? 34.82   55.56   
44  6  ILE A 11 ? -86.54  38.09   
45  6  VAL A 12 ? -141.32 -75.35  
46  6  THR A 13 ? 32.43   77.06   
47  6  THR A 16 ? 59.79   164.45  
48  7  ASN A 2  ? -49.73  99.40   
49  7  VAL A 5  ? 56.88   8.08    
50  7  PHE A 7  ? 53.64   4.82    
51  7  PHE A 8  ? 42.85   71.13   
52  7  ASN A 10 ? 35.38   54.10   
53  7  ILE A 11 ? -84.78  37.16   
54  7  VAL A 12 ? -143.28 -77.16  
55  7  THR A 13 ? 29.76   79.11   
56  8  ASN A 2  ? -57.62  102.12  
57  8  VAL A 5  ? 57.26   9.44    
58  8  PHE A 7  ? 53.63   5.03    
59  8  PHE A 8  ? 42.09   71.35   
60  8  ASN A 10 ? 34.85   55.18   
61  8  ILE A 11 ? -85.76  37.31   
62  8  VAL A 12 ? -142.68 -78.38  
63  8  THR A 13 ? 34.15   74.72   
64  9  ASN A 2  ? -51.67  101.64  
65  9  VAL A 5  ? 55.12   12.62   
66  9  PHE A 7  ? 53.18   10.36   
67  9  PHE A 8  ? 38.84   71.93   
68  9  LYS A 9  ? -80.32  47.62   
69  9  ASN A 10 ? 36.74   55.75   
70  9  ILE A 11 ? -86.56  41.00   
71  9  VAL A 12 ? -134.22 -68.64  
72  9  THR A 13 ? 44.14   88.10   
73  10 VAL A 4  ? 179.97  -41.66  
74  10 VAL A 5  ? 57.41   9.95    
75  10 PHE A 7  ? 56.22   10.24   
76  10 PHE A 8  ? 38.98   74.74   
77  10 ASN A 10 ? 34.69   53.79   
78  10 ILE A 11 ? -84.15  36.60   
79  10 VAL A 12 ? -141.55 -80.84  
80  10 THR A 13 ? 33.29   78.57   
81  11 ASN A 2  ? -59.35  102.73  
82  11 VAL A 5  ? 55.39   8.45    
83  11 PHE A 7  ? 53.96   5.65    
84  11 PHE A 8  ? 42.47   72.16   
85  11 ASN A 10 ? 33.46   57.65   
86  11 VAL A 12 ? -110.71 -79.27  
87  11 THR A 13 ? 59.38   178.78  
88  12 ASN A 2  ? -3.78   89.56   
89  12 VAL A 5  ? 54.50   12.17   
90  12 PHE A 7  ? 53.70   10.89   
91  12 PHE A 8  ? 36.99   71.95   
92  12 LYS A 9  ? -79.71  48.48   
93  12 ASN A 10 ? 37.11   55.43   
94  12 ILE A 11 ? -86.41  36.24   
95  12 VAL A 12 ? -133.42 -84.75  
96  12 THR A 13 ? 56.16   -176.96 
97  12 ARG A 15 ? -167.57 53.76   
98  13 ASN A 2  ? 7.93    86.54   
99  13 VAL A 5  ? 55.80   8.33    
100 13 PHE A 7  ? 52.76   5.25    
101 13 PHE A 8  ? 41.88   72.12   
102 13 ASN A 10 ? 33.49   57.67   
103 13 VAL A 12 ? -110.07 -86.27  
104 13 THR A 13 ? 60.59   173.69  
105 13 ARG A 15 ? -154.58 70.67   
106 14 VAL A 4  ? -143.75 -39.37  
107 14 VAL A 5  ? 57.87   10.96   
108 14 PHE A 7  ? 54.74   6.88    
109 14 LYS A 9  ? -78.78  46.76   
110 14 ASN A 10 ? 37.20   60.18   
111 14 ILE A 11 ? -92.59  40.82   
112 14 VAL A 12 ? -138.98 -62.27  
113 14 THR A 13 ? 41.46   85.84   
114 15 ASN A 2  ? -118.94 74.28   
115 15 VAL A 5  ? 54.87   11.57   
116 15 PHE A 7  ? 53.37   9.92    
117 15 LYS A 9  ? -79.80  45.34   
118 15 ASN A 10 ? 36.49   56.57   
119 15 ILE A 11 ? -85.01  44.18   
120 15 VAL A 12 ? -143.88 -47.29  
121 15 THR A 13 ? 31.90   59.08   
122 16 ASN A 2  ? 10.23   85.39   
123 16 VAL A 5  ? 54.95   10.91   
124 16 PHE A 7  ? 52.62   10.11   
125 16 PHE A 8  ? 39.99   71.76   
126 16 LYS A 9  ? -81.45  46.20   
127 16 ASN A 10 ? 38.97   50.64   
128 16 ILE A 11 ? -81.37  38.97   
129 16 VAL A 12 ? -146.91 -68.36  
130 16 THR A 13 ? 32.68   79.32   
131 16 ARG A 15 ? -153.09 82.28   
132 17 ASN A 2  ? -55.88  103.60  
133 17 VAL A 5  ? 53.39   11.19   
134 17 PHE A 7  ? 53.58   10.22   
135 17 PHE A 8  ? 38.54   74.01   
136 17 LYS A 9  ? -82.33  47.81   
137 17 ASN A 10 ? 38.16   53.17   
138 17 ILE A 11 ? -85.49  39.65   
139 17 VAL A 12 ? -132.42 -79.52  
140 17 THR A 13 ? 54.95   179.15  
141 17 ARG A 15 ? -157.07 79.27   
142 18 VAL A 4  ? 178.15  -33.98  
143 18 VAL A 5  ? 67.88   -2.69   
144 18 PHE A 7  ? 55.69   5.83    
145 18 PHE A 8  ? 42.33   73.52   
146 18 ASN A 10 ? 34.07   54.81   
147 18 ILE A 11 ? -84.97  36.97   
148 18 VAL A 12 ? -142.98 -78.96  
149 18 THR A 13 ? 33.72   75.29   
150 19 VAL A 5  ? 56.32   7.85    
151 19 PHE A 7  ? 54.27   10.39   
152 19 PHE A 8  ? 38.53   69.82   
153 19 LYS A 9  ? -80.19  47.24   
154 19 ASN A 10 ? 37.81   52.90   
155 19 ILE A 11 ? -82.72  38.16   
156 19 VAL A 12 ? -147.82 -64.97  
157 19 THR A 13 ? 30.91   73.97   
158 20 ASN A 2  ? -51.42  100.27  
159 20 VAL A 5  ? 54.33   10.18   
160 20 PHE A 7  ? 53.09   11.88   
161 20 PHE A 8  ? 38.17   69.52   
162 20 LYS A 9  ? -79.34  47.66   
163 20 ASN A 10 ? 36.88   53.09   
164 20 ILE A 11 ? -82.87  36.97   
165 20 VAL A 12 ? -146.37 -69.54  
166 20 THR A 13 ? 34.29   76.49   
167 20 ARG A 15 ? -112.46 60.01   
168 21 ASN A 2  ? 11.60   84.53   
169 21 VAL A 4  ? 171.98  -38.08  
170 21 VAL A 5  ? 58.48   8.90    
171 21 PHE A 7  ? 53.21   9.67    
172 21 PHE A 8  ? 39.59   70.43   
173 21 LYS A 9  ? -79.67  49.52   
174 21 ASN A 10 ? 35.10   54.87   
175 21 ILE A 11 ? -83.38  38.46   
176 21 VAL A 12 ? -148.68 -68.42  
177 21 THR A 13 ? 30.92   76.71   
# 
_pdbx_struct_assembly_prop.biol_id   ?
_pdbx_struct_assembly_prop.type      ?
_pdbx_struct_assembly_prop.value     ?
_pdbx_struct_assembly_prop.details   ?
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM 1    N N     . GLU A 1 1  ? -10.716 6.928   8.513   1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    1  
ATOM 2    C CA    . GLU A 1 1  ? -9.801  6.857   7.362   1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   1  
ATOM 3    C C     . GLU A 1 1  ? -8.505  6.263   7.873   1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    1  
ATOM 4    O O     . GLU A 1 1  ? -8.408  6.027   9.076   1.00 2.67  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    1  
ATOM 5    C CB    . GLU A 1 1  ? -9.571  8.241   6.753   1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   1  
ATOM 6    C CG    . GLU A 1 1  ? -10.855 8.728   6.074   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   1  
ATOM 7    C CD    . GLU A 1 1  ? -10.690 10.108  5.439   1.00 2.68  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   1  
ATOM 8    O OE1   . GLU A 1 1  ? -9.616  10.712  5.652   1.00 3.48  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  1  
ATOM 9    O OE2   . GLU A 1 1  ? -11.651 10.531  4.764   1.00 3.57  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  1  
ATOM 10   H H1    . GLU A 1 1  ? -10.197 7.353   9.272   1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   1  
ATOM 11   H H2    . GLU A 1 1  ? -11.544 7.460   8.291   1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   1  
ATOM 12   H H3    . GLU A 1 1  ? -10.950 5.990   8.804   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   1  
ATOM 13   H HA    . GLU A 1 1  ? -10.212 6.194   6.600   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   1  
ATOM 14   H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.274  8.933   7.543   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  1  
ATOM 15   H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.778  8.180   6.006   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  1  
ATOM 16   H HG2   . GLU A 1 1  ? -11.134 8.008   5.302   1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  1  
ATOM 17   H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.660 8.775   6.808   1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  1  
ATOM 18   N N     . ASN A 1 2  ? -7.521  6.035   7.003   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    1  
ATOM 19   C CA    . ASN A 1 2  ? -6.292  5.384   7.417   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   1  
ATOM 20   C C     . ASN A 1 2  ? -5.175  6.422   7.363   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    1  
ATOM 21   O O     . ASN A 1 2  ? -4.541  6.550   6.317   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    1  
ATOM 22   C CB    . ASN A 1 2  ? -5.968  4.196   6.492   1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   1  
ATOM 23   C CG    . ASN A 1 2  ? -7.089  3.169   6.393   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   1  
ATOM 24   O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.965  3.095   7.245   1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  1  
ATOM 25   N ND2   . ASN A 1 2  ? -7.093  2.373   5.331   1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  1  
ATOM 26   H H     . ASN A 1 2  ? -7.612  6.297   6.031   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    1  
ATOM 27   H HA    . ASN A 1 2  ? -6.407  5.001   8.432   1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   1  
ATOM 28   H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.752  4.567   5.489   1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  1  
ATOM 29   H HB3   . ASN A 1 2  ? -5.079  3.694   6.873   1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  1  
ATOM 30   H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.382  2.432   4.621   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 1  
ATOM 31   H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.844  1.704   5.262   1.00 2.64  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 1  
ATOM 32   N N     . PRO A 1 3  ? -4.865  7.137   8.457   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    1  
ATOM 33   C CA    . PRO A 1 3  ? -3.915  8.252   8.447   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   1  
ATOM 34   C C     . PRO A 1 3  ? -2.448  7.826   8.297   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    1  
ATOM 35   O O     . PRO A 1 3  ? -1.540  8.609   8.555   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    1  
ATOM 36   C CB    . PRO A 1 3  ? -4.169  8.996   9.764   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   1  
ATOM 37   C CG    . PRO A 1 3  ? -4.650  7.885   10.695  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   1  
ATOM 38   C CD    . PRO A 1 3  ? -5.504  7.033   9.759   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   1  
ATOM 39   H HA    . PRO A 1 3  ? -4.143  8.906   7.610   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   1  
ATOM 40   H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.282  9.496   10.152  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  1  
ATOM 41   H HB3   . PRO A 1 3  ? -4.975  9.717   9.620   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  1  
ATOM 42   H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.796  7.305   11.048  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  1  
ATOM 43   H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.229  8.276   11.532  1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  1  
ATOM 44   H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.547  6.004   10.115  1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  1  
ATOM 45   H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.505  7.460   9.703   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  1  
ATOM 46   N N     . VAL A 1 4  ? -2.210  6.594   7.856   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    1  
ATOM 47   C CA    . VAL A 1 4  ? -0.903  6.000   7.662   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   1  
ATOM 48   C C     . VAL A 1 4  ? -0.739  5.410   6.258   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    1  
ATOM 49   O O     . VAL A 1 4  ? 0.384   5.133   5.838   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    1  
ATOM 50   C CB    . VAL A 1 4  ? -0.706  4.921   8.733   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   1  
ATOM 51   C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.586  5.569   10.116  1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  1  
ATOM 52   C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.861  3.906   8.779   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  1  
ATOM 53   H H     . VAL A 1 4  ? -3.005  5.996   7.749   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    1  
ATOM 54   H HA    . VAL A 1 4  ? -0.133  6.763   7.787   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   1  
ATOM 55   H HB    . VAL A 1 4  ? 0.212   4.387   8.501   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   1  
ATOM 56   H HG11  . VAL A 1 4  ? 0.192   6.332   10.101  1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 1  
ATOM 57   H HG12  . VAL A 1 4  ? -1.530  6.037   10.398  1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 1  
ATOM 58   H HG13  . VAL A 1 4  ? -0.329  4.812   10.857  1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 1  
ATOM 59   H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.776  4.378   9.136   1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 1  
ATOM 60   H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.043  3.474   7.798   1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 1  
ATOM 61   H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.603  3.100   9.468   1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 1  
ATOM 62   N N     . VAL A 1 5  ? -1.842  5.128   5.550   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    1  
ATOM 63   C CA    . VAL A 1 5  ? -1.854  4.495   4.227   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   1  
ATOM 64   C C     . VAL A 1 5  ? -1.107  3.167   4.166   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    1  
ATOM 65   O O     . VAL A 1 5  ? -0.946  2.571   3.103   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    1  
ATOM 66   C CB    . VAL A 1 5  ? -1.453  5.564   3.186   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   1  
ATOM 67   C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.990  5.032   1.828   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  1  
ATOM 68   C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.662  6.479   2.963   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  1  
ATOM 69   H H     . VAL A 1 5  ? -2.734  5.438   5.899   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    1  
ATOM 70   H HA    . VAL A 1 5  ? -2.863  4.172   4.022   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   1  
ATOM 71   H HB    . VAL A 1 5  ? -0.638  6.165   3.588   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   1  
ATOM 72   H HG11  . VAL A 1 5  ? -1.727  4.339   1.424   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 1  
ATOM 73   H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.848  5.859   1.133   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 1  
ATOM 74   H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.033  4.524   1.954   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 1  
ATOM 75   H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.386  7.303   2.305   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 1  
ATOM 76   H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.475  5.914   2.505   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 1  
ATOM 77   H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.003  6.890   3.913   1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 1  
ATOM 78   N N     . HIS A 1 6  ? -0.704  2.634   5.317   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    1  
ATOM 79   C CA    . HIS A 1 6  ? 0.199   1.520   5.397   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   1  
ATOM 80   C C     . HIS A 1 6  ? 1.350   1.679   4.409   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    1  
ATOM 81   O O     . HIS A 1 6  ? 1.793   0.688   3.831   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    1  
ATOM 82   C CB    . HIS A 1 6  ? -0.599  0.233   5.178   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   1  
ATOM 83   C CG    . HIS A 1 6  ? -1.665  -0.035  6.207   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   1  
ATOM 84   N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.810  -0.776  6.018   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  1  
ATOM 85   C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.646  0.375   7.509   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  1  
ATOM 86   C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.467  -0.802  7.192   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  1  
ATOM 87   N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.799  -0.108  8.127   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  1  
ATOM 88   H H     . HIS A 1 6  ? -0.898  3.109   6.177   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    1  
ATOM 89   H HA    . HIS A 1 6  ? 0.635   1.525   6.388   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   1  
ATOM 90   H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.056  0.253   4.192   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  1  
ATOM 91   H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.095   -0.587  5.195   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  1  
ATOM 92   H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.102  -1.232  5.165   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  1  
ATOM 93   H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.866  0.959   7.969   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  1  
ATOM 94   H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.403  -1.316  7.368   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  1  
ATOM 95   N N     . PHE A 1 7  ? 1.828   2.914   4.211   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    1  
ATOM 96   C CA    . PHE A 1 7  ? 2.887   3.284   3.285   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   1  
ATOM 97   C C     . PHE A 1 7  ? 2.692   2.855   1.827   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    1  
ATOM 98   O O     . PHE A 1 7  ? 3.586   3.065   1.015   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    1  
ATOM 99   C CB    . PHE A 1 7  ? 4.204   2.761   3.843   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   1  
ATOM 100  C CG    . PHE A 1 7  ? 5.025   3.851   4.476   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   1  
ATOM 101  C CD1   . PHE A 1 7  ? 5.773   4.711   3.656   1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  1  
ATOM 102  C CD2   . PHE A 1 7  ? 4.990   4.045   5.866   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  1  
ATOM 103  C CE1   . PHE A 1 7  ? 6.520   5.753   4.232   1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  1  
ATOM 104  C CE2   . PHE A 1 7  ? 5.754   5.073   6.446   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  1  
ATOM 105  C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.520   5.925   5.629   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   1  
ATOM 106  H H     . PHE A 1 7  ? 1.449   3.681   4.750   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    1  
ATOM 107  H HA    . PHE A 1 7  ? 2.937   4.373   3.268   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   1  
ATOM 108  H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.025   1.969   4.569   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  1  
ATOM 109  H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.762   2.314   3.031   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  1  
ATOM 110  H HD1   . PHE A 1 7  ? 5.749   4.567   2.583   1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  1  
ATOM 111  H HD2   . PHE A 1 7  ? 4.360   3.410   6.474   1.00 3.07  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  1  
ATOM 112  H HE1   . PHE A 1 7  ? 7.090   6.421   3.603   1.00 2.98  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  1  
ATOM 113  H HE2   . PHE A 1 7  ? 5.745   5.217   7.516   1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  1  
ATOM 114  H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.100   6.721   6.073   1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   1  
ATOM 115  N N     . PHE A 1 8  ? 1.545   2.269   1.493   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    1  
ATOM 116  C CA    . PHE A 1 8  ? 1.256   1.626   0.224   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   1  
ATOM 117  C C     . PHE A 1 8  ? 2.443   0.782   -0.246  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    1  
ATOM 118  O O     . PHE A 1 8  ? 3.062   1.068   -1.267  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    1  
ATOM 119  C CB    . PHE A 1 8  ? 0.804   2.665   -0.807  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   1  
ATOM 120  C CG    . PHE A 1 8  ? 0.178   2.043   -2.039  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   1  
ATOM 121  C CD1   . PHE A 1 8  ? -1.132  1.532   -1.973  1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  1  
ATOM 122  C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.902   1.954   -3.241  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  1  
ATOM 123  C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.720  0.948   -3.108  1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  1  
ATOM 124  C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.313   1.373   -4.377  1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  1  
ATOM 125  C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.999  0.876   -4.313  1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   1  
ATOM 126  H H     . PHE A 1 8  ? 0.871   2.155   2.230   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    1  
ATOM 127  H HA    . PHE A 1 8  ? 0.416   0.954   0.391   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   1  
ATOM 128  H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.063   3.319   -0.347  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  1  
ATOM 129  H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.654   3.286   -1.096  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  1  
ATOM 130  H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.691  1.595   -1.051  1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  1  
ATOM 131  H HD2   . PHE A 1 8  ? 1.917   2.323   -3.297  1.00 3.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  1  
ATOM 132  H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.728  0.564   -3.057  1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  1  
ATOM 133  H HE2   . PHE A 1 8  ? 0.878   1.308   -5.296  1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  1  
ATOM 134  H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.451  0.444   -5.193  1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   1  
ATOM 135  N N     . LYS A 1 9  ? 2.752   -0.303  0.473   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    1  
ATOM 136  C CA    . LYS A 1 9  ? 3.812   -1.214  0.034   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   1  
ATOM 137  C C     . LYS A 1 9  ? 3.315   -2.144  -1.083  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    1  
ATOM 138  O O     . LYS A 1 9  ? 3.434   -3.357  -0.947  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    1  
ATOM 139  C CB    . LYS A 1 9  ? 4.355   -2.048  1.209   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   1  
ATOM 140  C CG    . LYS A 1 9  ? 5.364   -1.310  2.101   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   1  
ATOM 141  C CD    . LYS A 1 9  ? 4.688   -0.699  3.319   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   1  
ATOM 142  C CE    . LYS A 1 9  ? 4.223   -1.813  4.266   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   1  
ATOM 143  N NZ    . LYS A 1 9  ? 3.045   -1.397  5.047   1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   1  
ATOM 144  H H     . LYS A 1 9  ? 2.209   -0.514  1.301   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    1  
ATOM 145  H HA    . LYS A 1 9  ? 4.633   -0.624  -0.371  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   1  
ATOM 146  H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.524   -2.452  1.785   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  1  
ATOM 147  H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.898   -2.894  0.804   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  1  
ATOM 148  H HG2   . LYS A 1 9  ? 6.120   -2.016  2.448   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  1  
ATOM 149  H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.864   -0.529  1.526   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  1  
ATOM 150  H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.391   -0.051  3.843   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  1  
ATOM 151  H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.852   -0.103  2.965   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  1  
ATOM 152  H HE2   . LYS A 1 9  ? 3.963   -2.701  3.688   1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  1  
ATOM 153  H HE3   . LYS A 1 9  ? 5.044   -2.078  4.935   1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  1  
ATOM 154  H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.738   -2.140  5.659   1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  1  
ATOM 155  H HZ2   . LYS A 1 9  ? 3.262   -0.570  5.582   1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  1  
ATOM 156  H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.300   -1.150  4.406   1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  1  
ATOM 157  N N     . ASN A 1 10 ? 2.754   -1.609  -2.175  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    1  
ATOM 158  C CA    . ASN A 1 10 ? 2.277   -2.333  -3.338  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   1  
ATOM 159  C C     . ASN A 1 10 ? 1.640   -3.652  -2.947  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    1  
ATOM 160  O O     . ASN A 1 10 ? 1.958   -4.708  -3.478  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    1  
ATOM 161  C CB    . ASN A 1 10 ? 3.391   -2.478  -4.356  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   1  
ATOM 162  C CG    . ASN A 1 10 ? 3.673   -1.153  -5.013  1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   1  
ATOM 163  O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.041   -0.139  -4.751  1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  1  
ATOM 164  N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.627   -1.162  -5.909  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  1  
ATOM 165  H H     . ASN A 1 10 ? 2.667   -0.615  -2.291  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    1  
ATOM 166  H HA    . ASN A 1 10 ? 1.525   -1.725  -3.839  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   1  
ATOM 167  H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.297   -2.849  -3.887  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  1  
ATOM 168  H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.070   -3.157  -5.137  1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  1  
ATOM 169  H HD21  . ASN A 1 10 ? 5.133   -2.003  -6.120  1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 1  
ATOM 170  H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.803   -0.281  -6.334  1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 1  
ATOM 171  N N     . ILE A 1 11 ? 0.657   -3.565  -2.060  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    1  
ATOM 172  C CA    . ILE A 1 11 ? -0.145  -4.698  -1.632  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   1  
ATOM 173  C C     . ILE A 1 11 ? -1.298  -4.875  -2.624  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    1  
ATOM 174  O O     . ILE A 1 11 ? -2.443  -5.100  -2.243  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    1  
ATOM 175  C CB    . ILE A 1 11 ? -0.588  -4.553  -0.165  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   1  
ATOM 176  C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.089  -3.136  0.144   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  1  
ATOM 177  C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.556   -4.972  0.770   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  1  
ATOM 178  C CD1   . ILE A 1 11 ? 0.000   -2.180  0.657   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  1  
ATOM 179  H H     . ILE A 1 11 ? 0.424   -2.640  -1.745  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    1  
ATOM 180  H HA    . ILE A 1 11 ? 0.470   -5.586  -1.675  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   1  
ATOM 181  H HB    . ILE A 1 11 ? -1.409  -5.249  0.013   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   1  
ATOM 182  H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.542  -2.729  -0.759  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 1  
ATOM 183  H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.865  -3.208  0.903   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 1  
ATOM 184  H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.785   -6.026  0.614   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 1  
ATOM 185  H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.456   -4.391  0.566   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 1  
ATOM 186  H HG23  . ILE A 1 11 ? 0.254   -4.834  1.808   1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 1  
ATOM 187  H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.901   -2.238  0.050   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 1  
ATOM 188  H HD12  . ILE A 1 11 ? -0.382  -1.161  0.634   1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 1  
ATOM 189  H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.266   -2.435  1.682   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 1  
ATOM 190  N N     . VAL A 1 12 ? -0.985  -4.750  -3.915  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    1  
ATOM 191  C CA    . VAL A 1 12 ? -1.925  -4.977  -4.996  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   1  
ATOM 192  C C     . VAL A 1 12 ? -1.188  -5.570  -6.197  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    1  
ATOM 193  O O     . VAL A 1 12 ? -1.445  -6.722  -6.519  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    1  
ATOM 194  C CB    . VAL A 1 12 ? -2.756  -3.708  -5.275  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   1  
ATOM 195  C CG1   . VAL A 1 12 ? -1.968  -2.390  -5.233  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  1  
ATOM 196  C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.522  -3.801  -6.598  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  1  
ATOM 197  H H     . VAL A 1 12 ? -0.022  -4.558  -4.148  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    1  
ATOM 198  H HA    . VAL A 1 12 ? -2.627  -5.744  -4.667  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   1  
ATOM 199  H HB    . VAL A 1 12 ? -3.496  -3.646  -4.479  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   1  
ATOM 200  H HG11  . VAL A 1 12 ? -2.661  -1.567  -5.404  1.00 1.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 1  
ATOM 201  H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.518  -2.249  -4.250  1.00 1.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 1  
ATOM 202  H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.201  -2.357  -6.001  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 1  
ATOM 203  H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.261  -3.001  -6.650  1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 1  
ATOM 204  H HG22  . VAL A 1 12 ? -2.839  -3.701  -7.438  1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 1  
ATOM 205  H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.035  -4.761  -6.663  1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 1  
ATOM 206  N N     . THR A 1 13 ? -0.280  -4.812  -6.832  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    1  
ATOM 207  C CA    . THR A 1 13 ? 0.428   -5.159  -8.075  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   1  
ATOM 208  C C     . THR A 1 13 ? -0.468  -5.967  -9.029  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    1  
ATOM 209  O O     . THR A 1 13 ? -0.444  -7.199  -9.029  1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    1  
ATOM 210  C CB    . THR A 1 13 ? 1.828   -5.775  -7.812  1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   1  
ATOM 211  O OG1   . THR A 1 13 ? 2.184   -6.803  -8.710  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  1  
ATOM 212  C CG2   . THR A 1 13 ? 2.042   -6.300  -6.396  1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  1  
ATOM 213  H H     . THR A 1 13 ? -0.114  -3.894  -6.458  1.00 0.71  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    1  
ATOM 214  H HA    . THR A 1 13 ? 0.639   -4.218  -8.577  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   1  
ATOM 215  H HB    . THR A 1 13 ? 2.556   -4.975  -7.956  1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   1  
ATOM 216  H HG1   . THR A 1 13 ? 1.509   -7.492  -8.645  1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  1  
ATOM 217  H HG21  . THR A 1 13 ? 2.010   -5.462  -5.709  1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 1  
ATOM 218  H HG22  . THR A 1 13 ? 1.278   -7.032  -6.133  1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 1  
ATOM 219  H HG23  . THR A 1 13 ? 3.027   -6.762  -6.321  1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 1  
ATOM 220  N N     . PRO A 1 14 ? -1.267  -5.293  -9.869  1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    1  
ATOM 221  C CA    . PRO A 1 14 ? -2.222  -5.970  -10.720 1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   1  
ATOM 222  C C     . PRO A 1 14 ? -1.472  -6.666  -11.851 1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    1  
ATOM 223  O O     . PRO A 1 14 ? -1.260  -6.097  -12.919 1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    1  
ATOM 224  C CB    . PRO A 1 14 ? -3.164  -4.873  -11.218 1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   1  
ATOM 225  C CG    . PRO A 1 14 ? -2.267  -3.636  -11.260 1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   1  
ATOM 226  C CD    . PRO A 1 14 ? -1.293  -3.857  -10.100 1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   1  
ATOM 227  H HA    . PRO A 1 14 ? -2.788  -6.707  -10.150 1.00 1.09  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   1  
ATOM 228  H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.593  -5.103  -12.194 1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  1  
ATOM 229  H HB3   . PRO A 1 14 ? -3.956  -4.721  -10.483 1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  1  
ATOM 230  H HG2   . PRO A 1 14 ? -1.715  -3.612  -12.200 1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  1  
ATOM 231  H HG3   . PRO A 1 14 ? -2.842  -2.718  -11.134 1.00 3.01  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  1  
ATOM 232  H HD2   . PRO A 1 14 ? -0.305  -3.488  -10.378 1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  1  
ATOM 233  H HD3   . PRO A 1 14 ? -1.651  -3.342  -9.211  1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  1  
ATOM 234  N N     . ARG A 1 15 ? -1.073  -7.916  -11.622 1.00 1.27  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    1  
ATOM 235  C CA    . ARG A 1 15 ? -0.447  -8.739  -12.625 1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   1  
ATOM 236  C C     . ARG A 1 15 ? -1.110  -10.098 -12.572 1.00 2.94  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    1  
ATOM 237  O O     . ARG A 1 15 ? -0.561  -11.070 -12.059 1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    1  
ATOM 238  C CB    . ARG A 1 15 ? 1.076   -8.772  -12.432 1.00 2.86  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   1  
ATOM 239  C CG    . ARG A 1 15 ? 1.684   -8.668  -13.828 1.00 3.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   1  
ATOM 240  C CD    . ARG A 1 15 ? 3.215   -8.640  -13.842 1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   1  
ATOM 241  N NE    . ARG A 1 15 ? 3.804   -9.814  -13.180 1.00 5.53  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   1  
ATOM 242  C CZ    . ARG A 1 15 ? 5.102   -10.138 -13.207 1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   1  
ATOM 243  N NH1   . ARG A 1 15 ? 5.952   -9.440  -13.961 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  1  
ATOM 244  N NH2   . ARG A 1 15 ? 5.549   -11.159 -12.475 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  1  
ATOM 245  H H     . ARG A 1 15 ? -1.190  -8.323  -10.707 1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    1  
ATOM 246  H HA    . ARG A 1 15 ? -0.671  -8.305  -13.601 1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   1  
ATOM 247  H HB2   . ARG A 1 15 ? 1.403   -7.921  -11.834 1.00 3.65  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  1  
ATOM 248  H HB3   . ARG A 1 15 ? 1.390   -9.690  -11.938 1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  1  
ATOM 249  H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.324   -9.502  -14.428 1.00 3.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  1  
ATOM 250  H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.322   -7.738  -14.267 1.00 4.30  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  1  
ATOM 251  H HD2   . ARG A 1 15 ? 3.539   -8.606  -14.883 1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  1  
ATOM 252  H HD3   . ARG A 1 15 ? 3.556   -7.736  -13.336 1.00 5.48  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  1  
ATOM 253  H HE    . ARG A 1 15 ? 3.161   -10.378 -12.642 1.00 5.10  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   1  
ATOM 254  H HH11  . ARG A 1 15 ? 5.609   -8.674  -14.519 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 1  
ATOM 255  H HH12  . ARG A 1 15 ? 6.936   -9.657  -14.011 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 1  
ATOM 256  H HH21  . ARG A 1 15 ? 4.922   -11.685 -11.884 1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 1  
ATOM 257  H HH22  . ARG A 1 15 ? 6.523   -11.421 -12.468 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 1  
ATOM 258  N N     . THR A 1 16 ? -2.313  -10.146 -13.121 1.00 3.43  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    1  
ATOM 259  C CA    . THR A 1 16 ? -2.929  -11.389 -13.506 1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   1  
ATOM 260  C C     . THR A 1 16 ? -2.754  -11.457 -15.017 1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    1  
ATOM 261  O O     . THR A 1 16 ? -2.647  -10.411 -15.663 1.00 4.89  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    1  
ATOM 262  C CB    . THR A 1 16 ? -4.407  -11.386 -13.091 1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   1  
ATOM 263  O OG1   . THR A 1 16 ? -5.136  -10.414 -13.808 1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  1  
ATOM 264  C CG2   . THR A 1 16 ? -4.536  -11.074 -11.594 1.00 5.09  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  1  
ATOM 265  H H     . THR A 1 16 ? -2.707  -9.332  -13.570 1.00 3.30  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    1  
ATOM 266  H HA    . THR A 1 16 ? -2.422  -12.226 -13.027 1.00 5.20  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   1  
ATOM 267  H HB    . THR A 1 16 ? -4.838  -12.367 -13.288 1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   1  
ATOM 268  H HG1   . THR A 1 16 ? -5.284  -10.775 -14.702 1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  1  
ATOM 269  H HG21  . THR A 1 16 ? -4.195  -10.059 -11.381 1.00 4.65  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 1  
ATOM 270  H HG22  . THR A 1 16 ? -5.580  -11.164 -11.294 1.00 5.53  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 1  
ATOM 271  H HG23  . THR A 1 16 ? -3.936  -11.778 -11.018 1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 1  
ATOM 272  N N     . PRO A 1 17 ? -2.725  -12.657 -15.595 1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    1  
ATOM 273  C CA    . PRO A 1 17 ? -3.110  -12.831 -16.976 1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   1  
ATOM 274  C C     . PRO A 1 17 ? -4.642  -12.734 -17.058 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    1  
ATOM 275  O O     . PRO A 1 17 ? -5.239  -12.115 -16.142 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    1  
ATOM 276  C CB    . PRO A 1 17 ? -2.569  -14.218 -17.324 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   1  
ATOM 277  C CG    . PRO A 1 17 ? -2.783  -14.990 -16.021 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   1  
ATOM 278  C CD    . PRO A 1 17 ? -2.554  -13.936 -14.935 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   1  
ATOM 279  O 'O''' . PRO A 1 17 ? -5.194  -13.304 -18.021 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  1  
ATOM 280  H HA    . PRO A 1 17 ? -2.662  -12.068 -17.613 1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   1  
ATOM 281  H HB2   . PRO A 1 17 ? -3.088  -14.675 -18.167 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  1  
ATOM 282  H HB3   . PRO A 1 17 ? -1.501  -14.142 -17.531 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  1  
ATOM 283  H HG2   . PRO A 1 17 ? -3.813  -15.345 -15.972 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  1  
ATOM 284  H HG3   . PRO A 1 17 ? -2.084  -15.821 -15.927 1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  1  
ATOM 285  H HD2   . PRO A 1 17 ? -3.273  -14.064 -14.126 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  1  
ATOM 286  H HD3   . PRO A 1 17 ? -1.534  -14.008 -14.555 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  1  
ATOM 287  N N     . GLU A 1 1  ? -9.866  7.686   6.792   1.00 2.37  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    2  
ATOM 288  C CA    . GLU A 1 1  ? -9.192  7.325   5.534   1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   2  
ATOM 289  C C     . GLU A 1 1  ? -7.727  7.098   5.856   1.00 2.18  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    2  
ATOM 290  O O     . GLU A 1 1  ? -6.923  8.004   5.695   1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    2  
ATOM 291  C CB    . GLU A 1 1  ? -9.374  8.433   4.495   1.00 2.57  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   2  
ATOM 292  C CG    . GLU A 1 1  ? -10.819 8.424   3.988   1.00 2.65  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   2  
ATOM 293  C CD    . GLU A 1 1  ? -11.232 9.818   3.536   1.00 3.43  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   2  
ATOM 294  O OE1   . GLU A 1 1  ? -11.472 10.630  4.457   1.00 3.67  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  2  
ATOM 295  O OE2   . GLU A 1 1  ? -11.288 10.039  2.309   1.00 4.50  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  2  
ATOM 296  H H1    . GLU A 1 1  ? -9.243  8.291   7.309   1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   2  
ATOM 297  H H2    . GLU A 1 1  ? -10.733 8.167   6.597   1.00 2.50  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   2  
ATOM 298  H H3    . GLU A 1 1  ? -10.042 6.855   7.339   1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   2  
ATOM 299  H HA    . GLU A 1 1  ? -9.619  6.410   5.125   1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   2  
ATOM 300  H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.141  9.391   4.964   1.00 2.84  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  2  
ATOM 301  H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.702  8.275   3.651   1.00 2.93  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  2  
ATOM 302  H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.912 7.707   3.171   1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  2  
ATOM 303  H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.494 8.111   4.786   1.00 2.38  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  2  
ATOM 304  N N     . ASN A 1 2  ? -7.424  5.916   6.398   1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    2  
ATOM 305  C CA    . ASN A 1 2  ? -6.103  5.413   6.763   1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   2  
ATOM 306  C C     . ASN A 1 2  ? -5.035  6.500   6.941   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    2  
ATOM 307  O O     . ASN A 1 2  ? -4.251  6.718   6.022   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    2  
ATOM 308  C CB    . ASN A 1 2  ? -5.647  4.394   5.700   1.00 1.07  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   2  
ATOM 309  C CG    . ASN A 1 2  ? -6.700  3.327   5.436   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   2  
ATOM 310  O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.528  3.046   6.293   1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  2  
ATOM 311  N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.728  2.763   4.235   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  2  
ATOM 312  H H     . ASN A 1 2  ? -8.147  5.216   6.512   1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    2  
ATOM 313  H HA    . ASN A 1 2  ? -6.226  4.886   7.706   1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   2  
ATOM 314  H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.442  4.924   4.767   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  2  
ATOM 315  H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.730  3.910   6.035   1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  2  
ATOM 316  H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.076  3.020   3.512   1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 2  
ATOM 317  H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.450  2.079   4.065   1.00 2.37  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 2  
ATOM 318  N N     . PRO A 1 3  ? -4.898  7.121   8.125   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    2  
ATOM 319  C CA    . PRO A 1 3  ? -3.976  8.239   8.337   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   2  
ATOM 320  C C     . PRO A 1 3  ? -2.492  7.849   8.354   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    2  
ATOM 321  O O     . PRO A 1 3  ? -1.631  8.657   8.689   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    2  
ATOM 322  C CB    . PRO A 1 3  ? -4.426  8.877   9.655   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   2  
ATOM 323  C CG    . PRO A 1 3  ? -5.029  7.700   10.421  1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   2  
ATOM 324  C CD    . PRO A 1 3  ? -5.689  6.872   9.317   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   2  
ATOM 325  H HA    . PRO A 1 3  ? -4.097  8.946   7.525   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   2  
ATOM 326  H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.605  9.339   10.205  1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  2  
ATOM 327  H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.205  9.612   9.452   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  2  
ATOM 328  H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.231  7.121   10.886  1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  2  
ATOM 329  H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.752  8.030   11.168  1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  2  
ATOM 330  H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.681  5.817   9.591   1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  2  
ATOM 331  H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.710  7.218   9.153   1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  2  
ATOM 332  N N     . VAL A 1 4  ? -2.191  6.618   7.957   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    2  
ATOM 333  C CA    . VAL A 1 4  ? -0.870  6.029   7.850   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   2  
ATOM 334  C C     . VAL A 1 4  ? -0.627  5.456   6.449   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    2  
ATOM 335  O O     . VAL A 1 4  ? 0.502   5.110   6.108   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    2  
ATOM 336  C CB    . VAL A 1 4  ? -0.765  4.918   8.903   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   2  
ATOM 337  C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.602  5.528   10.298  1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  2  
ATOM 338  C CG2   . VAL A 1 4  ? -2.006  4.008   8.908   1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  2  
ATOM 339  H H     . VAL A 1 4  ? -2.972  6.016   7.789   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    2  
ATOM 340  H HA    . VAL A 1 4  ? -0.107  6.784   8.045   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   2  
ATOM 341  H HB    . VAL A 1 4  ? 0.106   4.309   8.671   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   2  
ATOM 342  H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.414  6.227   10.501  1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 2  
ATOM 343  H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.611  4.739   11.050  1.00 1.89  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 2  
ATOM 344  H HG13  . VAL A 1 4  ? 0.347   6.061   10.355  1.00 1.89  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 2  
ATOM 345  H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.240  3.663   7.902   1.00 2.06  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 2  
ATOM 346  H HG22  . VAL A 1 4  ? -1.812  3.138   9.535   1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 2  
ATOM 347  H HG23  . VAL A 1 4  ? -2.868  4.538   9.317   1.00 2.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 2  
ATOM 348  N N     . VAL A 1 5  ? -1.692  5.261   5.660   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    2  
ATOM 349  C CA    . VAL A 1 5  ? -1.695  4.648   4.334   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   2  
ATOM 350  C C     . VAL A 1 5  ? -1.040  3.273   4.287   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    2  
ATOM 351  O O     . VAL A 1 5  ? -0.876  2.681   3.223   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    2  
ATOM 352  C CB    . VAL A 1 5  ? -1.183  5.705   3.335   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   2  
ATOM 353  C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.775  5.158   1.968   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  2  
ATOM 354  C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.287  6.750   3.142   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  2  
ATOM 355  H H     . VAL A 1 5  ? -2.570  5.662   5.931   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    2  
ATOM 356  H HA    . VAL A 1 5  ? -2.716  4.400   4.086   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   2  
ATOM 357  H HB    . VAL A 1 5  ? -0.314  6.204   3.764   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   2  
ATOM 358  H HG11  . VAL A 1 5  ? -1.573  4.538   1.560   1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 2  
ATOM 359  H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.561  5.979   1.284   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 2  
ATOM 360  H HG13  . VAL A 1 5  ? 0.133   4.566   2.085   1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 2  
ATOM 361  H HG21  . VAL A 1 5  ? -1.975  7.492   2.409   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 2  
ATOM 362  H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.202  6.267   2.795   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 2  
ATOM 363  H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.488  7.258   4.085   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 2  
ATOM 364  N N     . HIS A 1 6  ? -0.726  2.701   5.447   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    2  
ATOM 365  C CA    . HIS A 1 6  ? 0.124   1.547   5.541   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   2  
ATOM 366  C C     . HIS A 1 6  ? 1.326   1.674   4.613   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    2  
ATOM 367  O O     . HIS A 1 6  ? 1.739   0.678   4.021   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    2  
ATOM 368  C CB    . HIS A 1 6  ? -0.714  0.303   5.247   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   2  
ATOM 369  C CG    . HIS A 1 6  ? -1.821  0.026   6.229   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   2  
ATOM 370  N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.972  -0.686  5.979   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  2  
ATOM 371  C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.829  0.377   7.549   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  2  
ATOM 372  C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.661  -0.753  7.133   1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  2  
ATOM 373  N NE2   . HIS A 1 6  ? -3.005  -0.113  8.115   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  2  
ATOM 374  H H     . HIS A 1 6  ? -0.933  3.167   6.308   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    2  
ATOM 375  H HA    . HIS A 1 6  ? 0.511   1.513   6.551   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   2  
ATOM 376  H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.136  0.375   4.248   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  2  
ATOM 377  H HB3   . HIS A 1 6  ? -0.050  -0.540  5.248   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  2  
ATOM 378  H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.252  -1.097  5.099   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  2  
ATOM 379  H HD2   . HIS A 1 6  ? -1.048  0.921   8.055   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  2  
ATOM 380  H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.607  -1.259  7.261   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  2  
ATOM 381  N N     . PHE A 1 7  ? 1.870   2.890   4.464   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    2  
ATOM 382  C CA    . PHE A 1 7  ? 2.976   3.229   3.579   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   2  
ATOM 383  C C     . PHE A 1 7  ? 2.814   2.822   2.107   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    2  
ATOM 384  O O     . PHE A 1 7  ? 3.751   2.983   1.335   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    2  
ATOM 385  C CB    . PHE A 1 7  ? 4.251   2.651   4.181   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   2  
ATOM 386  C CG    . PHE A 1 7  ? 5.122   3.710   4.808   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   2  
ATOM 387  C CD1   . PHE A 1 7  ? 5.974   4.471   3.992   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  2  
ATOM 388  C CD2   . PHE A 1 7  ? 5.038   3.971   6.186   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  2  
ATOM 389  C CE1   . PHE A 1 7  ? 6.770   5.480   4.560   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  2  
ATOM 390  C CE2   . PHE A 1 7  ? 5.848   4.968   6.758   1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  2  
ATOM 391  C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.716   5.720   5.945   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   2  
ATOM 392  H H     . PHE A 1 7  ? 1.511   3.658   5.012   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    2  
ATOM 393  H HA    . PHE A 1 7  ? 3.068   4.316   3.579   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   2  
ATOM 394  H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.006   1.890   4.921   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  2  
ATOM 395  H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.802   2.149   3.396   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  2  
ATOM 396  H HD1   . PHE A 1 7  ? 5.997   4.278   2.927   1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  2  
ATOM 397  H HD2   . PHE A 1 7  ? 4.340   3.411   6.793   1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  2  
ATOM 398  H HE1   . PHE A 1 7  ? 7.423   6.072   3.933   1.00 2.78  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  2  
ATOM 399  H HE2   . PHE A 1 7  ? 5.800   5.163   7.820   1.00 3.46  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  2  
ATOM 400  H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.333   6.492   6.382   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   2  
ATOM 401  N N     . PHE A 1 8  ? 1.644   2.315   1.723   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    2  
ATOM 402  C CA    . PHE A 1 8  ? 1.330   1.738   0.426   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   2  
ATOM 403  C C     . PHE A 1 8  ? 2.475   0.860   -0.081  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    2  
ATOM 404  O O     . PHE A 1 8  ? 3.143   1.181   -1.058  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    2  
ATOM 405  C CB    . PHE A 1 8  ? 0.931   2.839   -0.564  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   2  
ATOM 406  C CG    . PHE A 1 8  ? 0.435   2.304   -1.894  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   2  
ATOM 407  C CD1   . PHE A 1 8  ? -0.811  1.656   -1.971  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  2  
ATOM 408  C CD2   . PHE A 1 8  ? 1.230   2.428   -3.048  1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  2  
ATOM 409  C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.261  1.136   -3.198  1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  2  
ATOM 410  C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.777   1.914   -4.275  1.00 2.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  2  
ATOM 411  C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.467  1.267   -4.351  1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   2  
ATOM 412  H H     . PHE A 1 8  ? 0.950   2.228   2.445   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    2  
ATOM 413  H HA    . PHE A 1 8  ? 0.460   1.097   0.561   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   2  
ATOM 414  H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.133   3.436   -0.122  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  2  
ATOM 415  H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.784   3.499   -0.728  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  2  
ATOM 416  H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.427  1.560   -1.090  1.00 2.88  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  2  
ATOM 417  H HD2   . PHE A 1 8  ? 2.201   2.899   -2.991  1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  2  
ATOM 418  H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.220  0.644   -3.257  1.00 2.71  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  2  
ATOM 419  H HE2   . PHE A 1 8  ? 1.402   2.006   -5.151  1.00 3.62  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  2  
ATOM 420  H HZ    . PHE A 1 8  ? -0.812  0.873   -5.297  1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   2  
ATOM 421  N N     . LYS A 1 9  ? 2.691   -0.295  0.555   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    2  
ATOM 422  C CA    . LYS A 1 9  ? 3.729   -1.215  0.085   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   2  
ATOM 423  C C     . LYS A 1 9  ? 3.229   -2.076  -1.085  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    2  
ATOM 424  O O     . LYS A 1 9  ? 3.350   -3.294  -1.021  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    2  
ATOM 425  C CB    . LYS A 1 9  ? 4.234   -2.108  1.235   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   2  
ATOM 426  C CG    . LYS A 1 9  ? 5.201   -1.408  2.200   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   2  
ATOM 427  C CD    . LYS A 1 9  ? 4.514   -0.861  3.447   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   2  
ATOM 428  C CE    . LYS A 1 9  ? 3.943   -2.005  4.299   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   2  
ATOM 429  N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.470   -1.952  4.408   1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   2  
ATOM 430  H H     . LYS A 1 9  ? 2.103   -0.536  1.343   1.00 0.11  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    2  
ATOM 431  H HA    . LYS A 1 9  ? 4.572   -0.634  -0.293  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   2  
ATOM 432  H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.392   -2.549  1.767   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  2  
ATOM 433  H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.797   -2.925  0.800   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  2  
ATOM 434  H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.956   -2.127  2.522   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  2  
ATOM 435  H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.713   -0.595  1.681   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  2  
ATOM 436  H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.252   -0.321  4.041   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  2  
ATOM 437  H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.746   -0.161  3.135   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  2  
ATOM 438  H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.243   -2.959  3.861   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  2  
ATOM 439  H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.376   -1.941  5.299   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  2  
ATOM 440  H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.197   -1.066  4.815   1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  2  
ATOM 441  H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.046   -2.004  3.495   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  2  
ATOM 442  H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.126   -2.707  4.984   1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  2  
ATOM 443  N N     . ASN A 1 10 ? 2.661   -1.473  -2.139  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    2  
ATOM 444  C CA    . ASN A 1 10 ? 2.194   -2.098  -3.366  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   2  
ATOM 445  C C     . ASN A 1 10 ? 1.625   -3.480  -3.115  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    2  
ATOM 446  O O     . ASN A 1 10 ? 1.986   -4.456  -3.764  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    2  
ATOM 447  C CB    . ASN A 1 10 ? 3.296   -2.112  -4.416  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   2  
ATOM 448  C CG    . ASN A 1 10 ? 3.632   -0.719  -4.878  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   2  
ATOM 449  O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.377   0.274   -4.212  1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  2  
ATOM 450  N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.230   -0.630  -6.041  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  2  
ATOM 451  H H     . ASN A 1 10 ? 2.611   -0.469  -2.197  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    2  
ATOM 452  H HA    . ASN A 1 10 ? 1.401   -1.475  -3.780  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   2  
ATOM 453  H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.206   -2.552  -4.026  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  2  
ATOM 454  H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.948   -2.688  -5.271  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  2  
ATOM 455  H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.436   -1.439  -6.599  1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 2  
ATOM 456  H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.538   0.288   -6.264  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 2  
ATOM 457  N N     . ILE A 1 11 ? 0.651   -3.536  -2.216  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    2  
ATOM 458  C CA    . ILE A 1 11 ? -0.042  -4.757  -1.840  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   2  
ATOM 459  C C     . ILE A 1 11 ? -1.186  -5.011  -2.832  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    2  
ATOM 460  O O     . ILE A 1 11 ? -2.262  -5.464  -2.454  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    2  
ATOM 461  C CB    . ILE A 1 11 ? -0.493  -4.704  -0.366  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   2  
ATOM 462  C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.107  -3.343  -0.005  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  2  
ATOM 463  C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.674   -5.061  0.568   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  2  
ATOM 464  C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.104  -2.317  0.553   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  2  
ATOM 465  H H     . ILE A 1 11 ? 0.373   -2.663  -1.808  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    2  
ATOM 466  H HA    . ILE A 1 11 ? 0.655   -5.578  -1.914  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   2  
ATOM 467  H HB    . ILE A 1 11 ? -1.255  -5.469  -0.213  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   2  
ATOM 468  H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.590  -2.941  -0.895  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 2  
ATOM 469  H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.878  -3.508  0.745   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 2  
ATOM 470  H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.990   -6.087  0.378   1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 2  
ATOM 471  H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.525   -4.402  0.399   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 2  
ATOM 472  H HG23  . ILE A 1 11 ? 0.351   -4.984  1.606   1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 2  
ATOM 473  H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.553  -1.326  0.533   1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 2  
ATOM 474  H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.150   -2.573  1.581   1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 2  
ATOM 475  H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.818   -2.300  -0.025  1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 2  
ATOM 476  N N     . VAL A 1 12 ? -0.957  -4.700  -4.111  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    2  
ATOM 477  C CA    . VAL A 1 12 ? -1.928  -4.919  -5.172  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   2  
ATOM 478  C C     . VAL A 1 12 ? -1.220  -5.391  -6.449  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    2  
ATOM 479  O O     . VAL A 1 12 ? -1.223  -6.589  -6.700  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    2  
ATOM 480  C CB    . VAL A 1 12 ? -2.870  -3.703  -5.297  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   2  
ATOM 481  C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.184  -2.353  -5.034  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  2  
ATOM 482  C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.607  -3.648  -6.637  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  2  
ATOM 483  H H     . VAL A 1 12 ? -0.057  -4.310  -4.351  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    2  
ATOM 484  H HA    . VAL A 1 12 ? -2.550  -5.760  -4.867  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   2  
ATOM 485  H HB    . VAL A 1 12 ? -3.628  -3.822  -4.522  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   2  
ATOM 486  H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.883  -2.285  -3.989  1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 2  
ATOM 487  H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.314  -2.218  -5.671  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 2  
ATOM 488  H HG13  . VAL A 1 12 ? -2.893  -1.546  -5.230  1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 2  
ATOM 489  H HG21  . VAL A 1 12 ? -2.958  -3.237  -7.407  1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 2  
ATOM 490  H HG22  . VAL A 1 12 ? -3.945  -4.646  -6.921  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 2  
ATOM 491  H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.480  -2.999  -6.545  1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 2  
ATOM 492  N N     . THR A 1 13 ? -0.604  -4.491  -7.231  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    2  
ATOM 493  C CA    . THR A 1 13 ? 0.161   -4.787  -8.450  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   2  
ATOM 494  C C     . THR A 1 13 ? -0.389  -5.986  -9.246  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    2  
ATOM 495  O O     . THR A 1 13 ? 0.202   -7.067  -9.231  1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    2  
ATOM 496  C CB    . THR A 1 13 ? 1.665   -4.898  -8.119  1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   2  
ATOM 497  O OG1   . THR A 1 13 ? 2.396   -5.379  -9.225  1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  2  
ATOM 498  C CG2   . THR A 1 13 ? 1.988   -5.775  -6.908  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  2  
ATOM 499  H H     . THR A 1 13 ? -0.646  -3.524  -6.959  1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    2  
ATOM 500  H HA    . THR A 1 13 ? 0.076   -3.919  -9.102  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   2  
ATOM 501  H HB    . THR A 1 13 ? 2.026   -3.894  -7.897  1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   2  
ATOM 502  H HG1   . THR A 1 13 ? 2.135   -6.301  -9.352  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  2  
ATOM 503  H HG21  . THR A 1 13 ? 1.554   -5.341  -6.012  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 2  
ATOM 504  H HG22  . THR A 1 13 ? 1.596   -6.783  -7.044  1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 2  
ATOM 505  H HG23  . THR A 1 13 ? 3.069   -5.819  -6.770  1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 2  
ATOM 506  N N     . PRO A 1 14 ? -1.489  -5.804  -9.995  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    2  
ATOM 507  C CA    . PRO A 1 14 ? -2.157  -6.891  -10.688 1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   2  
ATOM 508  C C     . PRO A 1 14 ? -1.320  -7.359  -11.879 1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    2  
ATOM 509  O O     . PRO A 1 14 ? -1.479  -6.881  -13.000 1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    2  
ATOM 510  C CB    . PRO A 1 14 ? -3.519  -6.326  -11.105 1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   2  
ATOM 511  C CG    . PRO A 1 14 ? -3.239  -4.834  -11.279 1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   2  
ATOM 512  C CD    . PRO A 1 14 ? -2.191  -4.550  -10.204 1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   2  
ATOM 513  H HA    . PRO A 1 14 ? -2.311  -7.730  -10.007 1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   2  
ATOM 514  H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.902  -6.782  -12.019 1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  2  
ATOM 515  H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.230  -6.464  -10.289 1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  2  
ATOM 516  H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.813  -4.651  -12.267 1.00 2.56  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  2  
ATOM 517  H HG3   . PRO A 1 14 ? -4.139  -4.234  -11.133 1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  2  
ATOM 518  H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.516  -3.765  -10.544 1.00 2.06  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  2  
ATOM 519  H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.688  -4.260  -9.282  1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  2  
ATOM 520  N N     . ARG A 1 15 ? -0.430  -8.321  -11.637 1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    2  
ATOM 521  C CA    . ARG A 1 15 ? 0.365   -8.984  -12.658 1.00 2.29  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   2  
ATOM 522  C C     . ARG A 1 15 ? 0.387   -10.458 -12.312 1.00 3.43  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    2  
ATOM 523  O O     . ARG A 1 15 ? 1.151   -10.878 -11.448 1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    2  
ATOM 524  C CB    . ARG A 1 15 ? 1.786   -8.410  -12.696 1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   2  
ATOM 525  C CG    . ARG A 1 15 ? 1.813   -7.163  -13.577 1.00 4.08  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   2  
ATOM 526  C CD    . ARG A 1 15 ? 3.185   -6.478  -13.542 1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   2  
ATOM 527  N NE    . ARG A 1 15 ? 4.248   -7.310  -14.131 1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   2  
ATOM 528  C CZ    . ARG A 1 15 ? 4.572   -7.365  -15.431 1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   2  
ATOM 529  N NH1   . ARG A 1 15 ? 3.857   -6.687  -16.331 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  2  
ATOM 530  N NH2   . ARG A 1 15 ? 5.613   -8.096  -15.831 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  2  
ATOM 531  H H     . ARG A 1 15 ? -0.291  -8.613  -10.674 1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    2  
ATOM 532  H HA    . ARG A 1 15 ? -0.105  -8.854  -13.634 1.00 2.29  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   2  
ATOM 533  H HB2   . ARG A 1 15 ? 2.116   -8.167  -11.684 1.00 3.91  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  2  
ATOM 534  H HB3   . ARG A 1 15 ? 2.466   -9.151  -13.119 1.00 3.62  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  2  
ATOM 535  H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.559   -7.454  -14.597 1.00 4.02  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  2  
ATOM 536  H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.064   -6.460  -13.216 1.00 4.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  2  
ATOM 537  H HD2   . ARG A 1 15 ? 3.126   -5.525  -14.066 1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  2  
ATOM 538  H HD3   . ARG A 1 15 ? 3.439   -6.265  -12.503 1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  2  
ATOM 539  H HE    . ARG A 1 15 ? 4.787   -7.844  -13.463 1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   2  
ATOM 540  H HH11  . ARG A 1 15 ? 3.056   -6.153  -16.031 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 2  
ATOM 541  H HH12  . ARG A 1 15 ? 4.074   -6.700  -17.315 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 2  
ATOM 542  H HH21  . ARG A 1 15 ? 6.171   -8.615  -15.168 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 2  
ATOM 543  H HH22  . ARG A 1 15 ? 5.879   -8.151  -16.803 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 2  
ATOM 544  N N     . THR A 1 16 ? -0.452  -11.235 -12.983 1.00 3.95  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    2  
ATOM 545  C CA    . THR A 1 16 ? -0.544  -12.664 -12.786 1.00 5.48  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   2  
ATOM 546  C C     . THR A 1 16 ? -0.695  -13.302 -14.164 1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    2  
ATOM 547  O O     . THR A 1 16 ? -1.149  -12.625 -15.089 1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    2  
ATOM 548  C CB    . THR A 1 16 ? -1.732  -12.968 -11.866 1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   2  
ATOM 549  O OG1   . THR A 1 16 ? -2.910  -12.324 -12.304 1.00 6.01  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  2  
ATOM 550  C CG2   . THR A 1 16 ? -1.459  -12.508 -10.432 1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  2  
ATOM 551  H H     . THR A 1 16 ? -1.088  -10.870 -13.678 1.00 3.67  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    2  
ATOM 552  H HA    . THR A 1 16 ? 0.372   -13.030 -12.324 1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   2  
ATOM 553  H HB    . THR A 1 16 ? -1.897  -14.038 -11.860 1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   2  
ATOM 554  H HG1   . THR A 1 16 ? -3.366  -12.924 -12.905 1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  2  
ATOM 555  H HG21  . THR A 1 16 ? -0.507  -12.913 -10.087 1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 2  
ATOM 556  H HG22  . THR A 1 16 ? -1.429  -11.420 -10.383 1.00 5.93  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 2  
ATOM 557  H HG23  . THR A 1 16 ? -2.256  -12.866 -9.780  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 2  
ATOM 558  N N     . PRO A 1 17 ? -0.280  -14.563 -14.324 1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    2  
ATOM 559  C CA    . PRO A 1 17 ? -0.511  -15.308 -15.546 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   2  
ATOM 560  C C     . PRO A 1 17 ? -1.985  -15.702 -15.636 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    2  
ATOM 561  O O     . PRO A 1 17 ? -2.666  -15.642 -14.584 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    2  
ATOM 562  C CB    . PRO A 1 17 ? 0.402   -16.530 -15.435 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   2  
ATOM 563  C CG    . PRO A 1 17 ? 0.418   -16.803 -13.930 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   2  
ATOM 564  C CD    . PRO A 1 17 ? 0.322   -15.409 -13.309 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   2  
ATOM 565  O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.396  -16.074 -16.755 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  2  
ATOM 566  H HA    . PRO A 1 17 ? -0.245  -14.714 -16.420 1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   2  
ATOM 567  H HB2   . PRO A 1 17 ? 0.021   -17.381 -16.002 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  2  
ATOM 568  H HB3   . PRO A 1 17 ? 1.405   -16.264 -15.768 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  2  
ATOM 569  H HG2   . PRO A 1 17 ? -0.461  -17.388 -13.657 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  2  
ATOM 570  H HG3   . PRO A 1 17 ? 1.330   -17.317 -13.625 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  2  
ATOM 571  H HD2   . PRO A 1 17 ? -0.294  -15.448 -12.410 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  2  
ATOM 572  H HD3   . PRO A 1 17 ? 1.319   -15.039 -13.072 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  2  
ATOM 573  N N     . GLU A 1 1  ? -9.763  7.771   7.120   1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    3  
ATOM 574  C CA    . GLU A 1 1  ? -9.254  7.364   5.797   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   3  
ATOM 575  C C     . GLU A 1 1  ? -7.778  7.078   6.005   1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    3  
ATOM 576  O O     . GLU A 1 1  ? -6.967  7.978   5.843   1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    3  
ATOM 577  C CB    . GLU A 1 1  ? -9.442  8.433   4.704   1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   3  
ATOM 578  C CG    . GLU A 1 1  ? -10.863 8.483   4.131   1.00 2.56  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   3  
ATOM 579  C CD    . GLU A 1 1  ? -11.852 9.045   5.143   1.00 2.87  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   3  
ATOM 580  O OE1   . GLU A 1 1  ? -12.227 8.252   6.036   1.00 3.75  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  3  
ATOM 581  O OE2   . GLU A 1 1  ? -12.117 10.262  5.091   1.00 3.42  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  3  
ATOM 582  H H1    . GLU A 1 1  ? -9.077  8.379   7.544   1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   3  
ATOM 583  H H2    . GLU A 1 1  ? -10.649 8.246   7.050   1.00 2.29  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   3  
ATOM 584  H H3    . GLU A 1 1  ? -9.885  6.956   7.699   1.00 2.16  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   3  
ATOM 585  H HA    . GLU A 1 1  ? -9.761  6.455   5.469   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   3  
ATOM 586  H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.164  9.415   5.093   1.00 2.76  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  3  
ATOM 587  H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.775  8.193   3.874   1.00 2.77  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  3  
ATOM 588  H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.863 9.109   3.237   1.00 3.18  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  3  
ATOM 589  H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.167 7.475   3.844   1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  3  
ATOM 590  N N     . ASN A 1 2  ? -7.464  5.867   6.476   1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    3  
ATOM 591  C CA    . ASN A 1 2  ? -6.135  5.359   6.806   1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   3  
ATOM 592  C C     . ASN A 1 2  ? -5.065  6.443   6.997   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    3  
ATOM 593  O O     . ASN A 1 2  ? -4.291  6.680   6.074   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    3  
ATOM 594  C CB    . ASN A 1 2  ? -5.684  4.372   5.710   1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   3  
ATOM 595  C CG    . ASN A 1 2  ? -6.732  3.306   5.428   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   3  
ATOM 596  O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.528  2.973   6.296   1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  3  
ATOM 597  N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.790  2.800   4.204   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  3  
ATOM 598  H H     . ASN A 1 2  ? -8.190  5.171   6.591   1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    3  
ATOM 599  H HA    . ASN A 1 2  ? -6.239  4.807   7.738   1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   3  
ATOM 600  H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.492  4.927   4.791   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  3  
ATOM 601  H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.761  3.883   6.024   1.00 1.27  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  3  
ATOM 602  H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.163  3.100   3.474   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 3  
ATOM 603  H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.509  2.118   4.020   1.00 2.37  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 3  
ATOM 604  N N     . PRO A 1 3  ? -4.917  7.042   8.190   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    3  
ATOM 605  C CA    . PRO A 1 3  ? -4.000  8.164   8.407   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   3  
ATOM 606  C C     . PRO A 1 3  ? -2.512  7.792   8.379   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    3  
ATOM 607  O O     . PRO A 1 3  ? -1.654  8.606   8.701   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    3  
ATOM 608  C CB    . PRO A 1 3  ? -4.426  8.775   9.745   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   3  
ATOM 609  C CG    . PRO A 1 3  ? -5.011  7.581   10.498  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   3  
ATOM 610  C CD    . PRO A 1 3  ? -5.684  6.768   9.391   1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   3  
ATOM 611  H HA    . PRO A 1 3  ? -4.144  8.884   7.611   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   3  
ATOM 612  H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.596  9.229   10.287  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  3  
ATOM 613  H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.212  9.512   9.570   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  3  
ATOM 614  H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.201  6.998   10.940  1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  3  
ATOM 615  H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.722  7.893   11.262  1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  3  
ATOM 616  H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.665  5.708   9.646   1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  3  
ATOM 617  H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.709  7.111   9.252   1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  3  
ATOM 618  N N     . VAL A 1 4  ? -2.209  6.570   7.958   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    3  
ATOM 619  C CA    . VAL A 1 4  ? -0.879  6.018   7.794   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   3  
ATOM 620  C C     . VAL A 1 4  ? -0.667  5.450   6.387   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    3  
ATOM 621  O O     . VAL A 1 4  ? 0.464   5.152   6.008   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    3  
ATOM 622  C CB    . VAL A 1 4  ? -0.689  4.928   8.853   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   3  
ATOM 623  C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.549  5.564   10.239  1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  3  
ATOM 624  C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.865  3.938   8.892   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  3  
ATOM 625  H H     . VAL A 1 4  ? -2.985  5.957   7.812   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    3  
ATOM 626  H HA    . VAL A 1 4  ? -0.134  6.801   7.952   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   3  
ATOM 627  H HB    . VAL A 1 4  ? 0.217   4.379   8.609   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   3  
ATOM 628  H HG11  . VAL A 1 4  ? -0.362  4.789   10.983  1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 3  
ATOM 629  H HG12  . VAL A 1 4  ? 0.282   6.268   10.239  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 3  
ATOM 630  H HG13  . VAL A 1 4  ? -1.463  6.101   10.500  1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 3  
ATOM 631  H HG21  . VAL A 1 4  ? -1.607  3.097   9.537   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 3  
ATOM 632  H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.757  4.417   9.295   1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 3  
ATOM 633  H HG23  . VAL A 1 4  ? -2.086  3.555   7.898   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 3  
ATOM 634  N N     . VAL A 1 5  ? -1.750  5.213   5.633   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    3  
ATOM 635  C CA    . VAL A 1 5  ? -1.767  4.611   4.299   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   3  
ATOM 636  C C     . VAL A 1 5  ? -1.052  3.265   4.235   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    3  
ATOM 637  O O     . VAL A 1 5  ? -0.853  2.692   3.166   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    3  
ATOM 638  C CB    . VAL A 1 5  ? -1.294  5.691   3.302   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   3  
ATOM 639  C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.874  5.168   1.929   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  3  
ATOM 640  C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.427  6.704   3.120   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  3  
ATOM 641  H H     . VAL A 1 5  ? -2.634  5.565   5.948   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    3  
ATOM 642  H HA    . VAL A 1 5  ? -2.791  4.338   4.065   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   3  
ATOM 643  H HB    . VAL A 1 5  ? -0.436  6.214   3.726   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   3  
ATOM 644  H HG11  . VAL A 1 5  ? -1.649  4.519   1.522   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 3  
ATOM 645  H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.698  6.001   1.248   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 3  
ATOM 646  H HG13  . VAL A 1 5  ? 0.059   4.612   2.035   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 3  
ATOM 647  H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.664  7.174   4.076   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 3  
ATOM 648  H HG22  . VAL A 1 5  ? -2.121  7.484   2.422   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 3  
ATOM 649  H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.316  6.205   2.735   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 3  
ATOM 650  N N     . HIS A 1 6  ? -0.714  2.699   5.390   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    3  
ATOM 651  C CA    . HIS A 1 6  ? 0.166   1.568   5.481   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   3  
ATOM 652  C C     . HIS A 1 6  ? 1.374   1.729   4.559   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    3  
ATOM 653  O O     . HIS A 1 6  ? 1.825   0.743   3.976   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    3  
ATOM 654  C CB    . HIS A 1 6  ? -0.650  0.306   5.194   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   3  
ATOM 655  C CG    . HIS A 1 6  ? -1.735  0.001   6.193   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   3  
ATOM 656  N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.882  -0.724  5.953   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  3  
ATOM 657  C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.726  0.336   7.518   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  3  
ATOM 658  C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.549  -0.814  7.119   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  3  
ATOM 659  N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.886  -0.178  8.097   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  3  
ATOM 660  H H     . HIS A 1 6  ? -0.950  3.146   6.254   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    3  
ATOM 661  H HA    . HIS A 1 6  ? 0.552   1.544   6.491   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   3  
ATOM 662  H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.095  0.376   4.206   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  3  
ATOM 663  H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.027   -0.526  5.182   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  3  
ATOM 664  H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.171  -1.127  5.074   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  3  
ATOM 665  H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.946  0.885   8.019   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  3  
ATOM 666  H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.487  -1.335  7.257   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  3  
ATOM 667  N N     . PHE A 1 7  ? 1.888   2.959   4.416   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    3  
ATOM 668  C CA    . PHE A 1 7  ? 3.018   3.327   3.567   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   3  
ATOM 669  C C     . PHE A 1 7  ? 2.902   2.893   2.098   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    3  
ATOM 670  O O     . PHE A 1 7  ? 3.865   3.017   1.351   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    3  
ATOM 671  C CB    . PHE A 1 7  ? 4.293   2.791   4.219   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   3  
ATOM 672  C CG    . PHE A 1 7  ? 5.190   3.857   4.817   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   3  
ATOM 673  C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.679   4.754   5.776   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  3  
ATOM 674  C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.535   3.958   4.416   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  3  
ATOM 675  C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.509   5.746   6.328   1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  3  
ATOM 676  C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.366   4.946   4.972   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  3  
ATOM 677  C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.853   5.840   5.927   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   3  
ATOM 678  H H     . PHE A 1 7  ? 1.482   3.718   4.945   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    3  
ATOM 679  H HA    . PHE A 1 7  ? 3.079   4.417   3.553   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   3  
ATOM 680  H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.026   2.079   4.996   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  3  
ATOM 681  H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.839   2.227   3.471   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  3  
ATOM 682  H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.647   4.688   6.089   1.00 3.15  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  3  
ATOM 683  H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.935   3.279   3.677   1.00 2.99  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  3  
ATOM 684  H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.115   6.436   7.059   1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  3  
ATOM 685  H HE2   . PHE A 1 7  ? 8.399   5.021   4.662   1.00 2.95  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  3  
ATOM 686  H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.491   6.602   6.352   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   3  
ATOM 687  N N     . PHE A 1 8  ? 1.733   2.404   1.686   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    3  
ATOM 688  C CA    . PHE A 1 8  ? 1.438   1.798   0.396   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   3  
ATOM 689  C C     . PHE A 1 8  ? 2.586   0.903   -0.077  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    3  
ATOM 690  O O     . PHE A 1 8  ? 3.304   1.223   -1.016  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    3  
ATOM 691  C CB    . PHE A 1 8  ? 1.055   2.875   -0.627  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   3  
ATOM 692  C CG    . PHE A 1 8  ? 0.496   2.317   -1.925  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   3  
ATOM 693  C CD1   . PHE A 1 8  ? -0.866  1.969   -2.015  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  3  
ATOM 694  C CD2   . PHE A 1 8  ? 1.329   2.142   -3.044  1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  3  
ATOM 695  C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.387  1.460   -3.219  1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  3  
ATOM 696  C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.812   1.624   -4.243  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  3  
ATOM 697  C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.548  1.287   -4.333  1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   3  
ATOM 698  H H     . PHE A 1 8  ? 1.026   2.341   2.399   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    3  
ATOM 699  H HA    . PHE A 1 8  ? 0.562   1.165   0.533   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   3  
ATOM 700  H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.297   3.523   -0.185  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  3  
ATOM 701  H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.927   3.494   -0.842  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  3  
ATOM 702  H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.515  2.102   -1.163  1.00 2.86  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  3  
ATOM 703  H HD2   . PHE A 1 8  ? 2.380   2.396   -2.986  1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  3  
ATOM 704  H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.436  1.211   -3.291  1.00 2.75  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  3  
ATOM 705  H HE2   . PHE A 1 8  ? 1.467   1.496   -5.092  1.00 3.59  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  3  
ATOM 706  H HZ    . PHE A 1 8  ? -0.948  0.903   -5.262  1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   3  
ATOM 707  N N     . LYS A 1 9  ? 2.740   -0.274  0.534   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    3  
ATOM 708  C CA    . LYS A 1 9  ? 3.737   -1.236  0.060   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   3  
ATOM 709  C C     . LYS A 1 9  ? 3.208   -2.051  -1.127  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    3  
ATOM 710  O O     . LYS A 1 9  ? 3.355   -3.268  -1.126  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    3  
ATOM 711  C CB    . LYS A 1 9  ? 4.193   -2.166  1.201   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   3  
ATOM 712  C CG    . LYS A 1 9  ? 5.218   -1.520  2.145   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   3  
ATOM 713  C CD    . LYS A 1 9  ? 4.589   -0.900  3.392   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   3  
ATOM 714  C CE    . LYS A 1 9  ? 3.935   -1.997  4.245   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   3  
ATOM 715  N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.471   -1.839  4.338   1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   3  
ATOM 716  H H     . LYS A 1 9  ? 2.120   -0.500  1.297   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    3  
ATOM 717  H HA    . LYS A 1 9  ? 4.607   -0.690  -0.310  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   3  
ATOM 718  H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.328   -2.544  1.746   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  3  
ATOM 719  H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.690   -3.031  0.769   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  3  
ATOM 720  H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.919   -2.288  2.474   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  3  
ATOM 721  H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.785   -0.761  1.607   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  3  
ATOM 722  H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.377   -0.423  3.977   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  3  
ATOM 723  H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.878   -0.136  3.088   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  3  
ATOM 724  H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.170   -2.969  3.806   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  3  
ATOM 725  H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.365   -1.968  5.248   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  3  
ATOM 726  H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.045   -2.645  4.774   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  3  
ATOM 727  H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.258   -1.006  4.872   1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  3  
ATOM 728  H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.073   -1.692  3.424   1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  3  
ATOM 729  N N     . ASN A 1 10 ? 2.598   -1.410  -2.132  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    3  
ATOM 730  C CA    . ASN A 1 10 ? 2.112   -1.991  -3.368  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   3  
ATOM 731  C C     . ASN A 1 10 ? 1.541   -3.369  -3.117  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    3  
ATOM 732  O O     . ASN A 1 10 ? 1.949   -4.347  -3.726  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    3  
ATOM 733  C CB    . ASN A 1 10 ? 3.214   -2.015  -4.424  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   3  
ATOM 734  C CG    . ASN A 1 10 ? 3.689   -0.634  -4.796  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   3  
ATOM 735  O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.644   0.308   -4.021  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  3  
ATOM 736  N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.189   -0.496  -6.000  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  3  
ATOM 737  H H     . ASN A 1 10 ? 2.544   -0.409  -2.165  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    3  
ATOM 738  H HA    . ASN A 1 10 ? 1.327   -1.348  -3.764  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   3  
ATOM 739  H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.081   -2.556  -4.067  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  3  
ATOM 740  H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.819   -2.509  -5.309  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  3  
ATOM 741  H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.234   -1.254  -6.657  1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 3  
ATOM 742  H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.619   0.390   -6.144  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 3  
ATOM 743  N N     . ILE A 1 11 ? 0.552   -3.444  -2.236  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    3  
ATOM 744  C CA    . ILE A 1 11 ? -0.067  -4.702  -1.847  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   3  
ATOM 745  C C     . ILE A 1 11 ? -1.216  -5.010  -2.811  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    3  
ATOM 746  O O     . ILE A 1 11 ? -2.291  -5.435  -2.401  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    3  
ATOM 747  C CB    . ILE A 1 11 ? -0.475  -4.694  -0.362  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   3  
ATOM 748  C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.136  -3.370  0.048   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  3  
ATOM 749  C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.740   -5.021  0.518   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  3  
ATOM 750  C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.160  -2.313  0.591   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  3  
ATOM 751  H H     . ILE A 1 11 ? 0.235   -2.578  -1.840  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    3  
ATOM 752  H HA    . ILE A 1 11 ? 0.668   -5.488  -1.950  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   3  
ATOM 753  H HB    . ILE A 1 11 ? -1.197  -5.498  -0.200  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   3  
ATOM 754  H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.668  -2.975  -0.817  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 3  
ATOM 755  H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.871  -3.584  0.822   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 3  
ATOM 756  H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.094   -6.028  0.290   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 3  
ATOM 757  H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.553   -4.323  0.327   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 3  
ATOM 758  H HG23  . ILE A 1 11 ? 0.456   -4.984  1.570   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 3  
ATOM 759  H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.717   -2.213  -0.046  1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 3  
ATOM 760  H HD12  . ILE A 1 11 ? -0.669  -1.351  0.649   1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 3  
ATOM 761  H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.176   -2.596  1.587   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 3  
ATOM 762  N N     . VAL A 1 12 ? -0.985  -4.765  -4.105  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    3  
ATOM 763  C CA    . VAL A 1 12 ? -2.000  -4.946  -5.135  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   3  
ATOM 764  C C     . VAL A 1 12 ? -1.465  -5.601  -6.405  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    3  
ATOM 765  O O     . VAL A 1 12 ? -2.045  -6.575  -6.871  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    3  
ATOM 766  C CB    . VAL A 1 12 ? -2.739  -3.618  -5.379  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   3  
ATOM 767  C CG1   . VAL A 1 12 ? -1.841  -2.375  -5.305  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  3  
ATOM 768  C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.523  -3.600  -6.696  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  3  
ATOM 769  H H     . VAL A 1 12 ? -0.099  -4.336  -4.330  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    3  
ATOM 770  H HA    . VAL A 1 12 ? -2.719  -5.654  -4.741  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   3  
ATOM 771  H HB    . VAL A 1 12 ? -3.455  -3.524  -4.574  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   3  
ATOM 772  H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.459  -2.248  -4.291  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 3  
ATOM 773  H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.016  -2.448  -6.009  1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 3  
ATOM 774  H HG13  . VAL A 1 12 ? -2.434  -1.491  -5.545  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 3  
ATOM 775  H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.101  -4.519  -6.801  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 3  
ATOM 776  H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.208  -2.752  -6.707  1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 3  
ATOM 777  H HG23  . VAL A 1 12 ? -2.841  -3.505  -7.536  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 3  
ATOM 778  N N     . THR A 1 13 ? -0.400  -5.031  -6.968  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    3  
ATOM 779  C CA    . THR A 1 13 ? 0.351   -5.499  -8.126  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   3  
ATOM 780  C C     . THR A 1 13 ? -0.487  -6.277  -9.154  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    3  
ATOM 781  O O     . THR A 1 13 ? -0.429  -7.503  -9.230  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    3  
ATOM 782  C CB    . THR A 1 13 ? 1.581   -6.273  -7.640  1.00 1.07  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   3  
ATOM 783  O OG1   . THR A 1 13 ? 1.262   -7.471  -6.967  1.00 2.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  3  
ATOM 784  C CG2   . THR A 1 13 ? 2.361   -5.441  -6.635  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  3  
ATOM 785  H H     . THR A 1 13 ? 0.001   -4.258  -6.476  1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    3  
ATOM 786  H HA    . THR A 1 13 ? 0.733   -4.616  -8.635  1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   3  
ATOM 787  H HB    . THR A 1 13 ? 2.208   -6.467  -8.497  1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   3  
ATOM 788  H HG1   . THR A 1 13 ? 2.070   -7.944  -6.763  1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  3  
ATOM 789  H HG21  . THR A 1 13 ? 1.811   -5.475  -5.701  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 3  
ATOM 790  H HG22  . THR A 1 13 ? 3.349   -5.871  -6.476  1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 3  
ATOM 791  H HG23  . THR A 1 13 ? 2.460   -4.412  -6.978  1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 3  
ATOM 792  N N     . PRO A 1 14 ? -1.255  -5.578  -10.000 1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    3  
ATOM 793  C CA    . PRO A 1 14 ? -2.188  -6.235  -10.891 1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   3  
ATOM 794  C C     . PRO A 1 14 ? -1.416  -6.987  -11.973 1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    3  
ATOM 795  O O     . PRO A 1 14 ? -0.974  -6.404  -12.960 1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    3  
ATOM 796  C CB    . PRO A 1 14 ? -3.076  -5.121  -11.447 1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   3  
ATOM 797  C CG    . PRO A 1 14 ? -2.178  -3.884  -11.395 1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   3  
ATOM 798  C CD    . PRO A 1 14 ? -1.264  -4.140  -10.194 1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   3  
ATOM 799  H HA    . PRO A 1 14 ? -2.805  -6.939  -10.330 1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   3  
ATOM 800  H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.422  -5.337  -12.459 1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  3  
ATOM 801  H HB3   . PRO A 1 14 ? -3.926  -4.977  -10.778 1.00 2.17  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  3  
ATOM 802  H HG2   . PRO A 1 14 ? -1.578  -3.830  -12.305 1.00 2.45  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  3  
ATOM 803  H HG3   . PRO A 1 14 ? -2.760  -2.972  -11.269 1.00 2.87  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  3  
ATOM 804  H HD2   . PRO A 1 14 ? -0.261  -3.770  -10.412 1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  3  
ATOM 805  H HD3   . PRO A 1 14 ? -1.662  -3.648  -9.311  1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  3  
ATOM 806  N N     . ARG A 1 15 ? -1.265  -8.297  -11.787 1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    3  
ATOM 807  C CA    . ARG A 1 15 ? -0.667  -9.193  -12.756 1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   3  
ATOM 808  C C     . ARG A 1 15 ? -1.505  -10.457 -12.734 1.00 3.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    3  
ATOM 809  O O     . ARG A 1 15 ? -1.651  -11.076 -11.684 1.00 3.87  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    3  
ATOM 810  C CB    . ARG A 1 15 ? 0.795   -9.508  -12.389 1.00 2.76  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   3  
ATOM 811  C CG    . ARG A 1 15 ? 1.765   -8.920  -13.419 1.00 3.63  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   3  
ATOM 812  C CD    . ARG A 1 15 ? 3.126   -9.624  -13.353 1.00 4.91  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   3  
ATOM 813  N NE    . ARG A 1 15 ? 3.842   -9.354  -12.095 1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   3  
ATOM 814  C CZ    . ARG A 1 15 ? 4.824   -10.112 -11.586 1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   3  
ATOM 815  N NH1   . ARG A 1 15 ? 5.165   -11.262 -12.172 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  3  
ATOM 816  N NH2   . ARG A 1 15 ? 5.474   -9.718  -10.490 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  3  
ATOM 817  H H     . ARG A 1 15 ? -1.583  -8.714  -10.919 1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    3  
ATOM 818  H HA    . ARG A 1 15 ? -0.721  -8.736  -13.745 1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   3  
ATOM 819  H HB2   . ARG A 1 15 ? 1.033   -9.125  -11.395 1.00 3.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  3  
ATOM 820  H HB3   . ARG A 1 15 ? 0.932   -10.590 -12.371 1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  3  
ATOM 821  H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.362   -9.078  -14.420 1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  3  
ATOM 822  H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.880   -7.847  -13.252 1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  3  
ATOM 823  H HD2   . ARG A 1 15 ? 2.957   -10.695 -13.469 1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  3  
ATOM 824  H HD3   . ARG A 1 15 ? 3.740   -9.278  -14.186 1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  3  
ATOM 825  H HE    . ARG A 1 15 ? 3.576   -8.501  -11.626 1.00 5.24  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   3  
ATOM 826  H HH11  . ARG A 1 15 ? 4.679   -11.567 -13.000 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 3  
ATOM 827  H HH12  . ARG A 1 15 ? 5.893   -11.859 -11.809 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 3  
ATOM 828  H HH21  . ARG A 1 15 ? 5.247   -8.844  -10.039 1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 3  
ATOM 829  H HH22  . ARG A 1 15 ? 6.220   -10.267 -10.091 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 3  
ATOM 830  N N     . THR A 1 16 ? -2.038  -10.846 -13.885 1.00 3.67  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    3  
ATOM 831  C CA    . THR A 1 16 ? -2.747  -12.095 -14.057 1.00 4.98  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   3  
ATOM 832  C C     . THR A 1 16 ? -2.264  -12.686 -15.375 1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    3  
ATOM 833  O O     . THR A 1 16 ? -1.664  -11.964 -16.177 1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    3  
ATOM 834  C CB    . THR A 1 16 ? -4.261  -11.826 -14.075 1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   3  
ATOM 835  O OG1   . THR A 1 16 ? -4.600  -10.958 -15.134 1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  3  
ATOM 836  C CG2   . THR A 1 16 ? -4.727  -11.207 -12.752 1.00 5.17  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  3  
ATOM 837  H H     . THR A 1 16 ? -1.929  -10.312 -14.736 1.00 3.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    3  
ATOM 838  H HA    . THR A 1 16 ? -2.507  -12.778 -13.243 1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   3  
ATOM 839  H HB    . THR A 1 16 ? -4.797  -12.762 -14.217 1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   3  
ATOM 840  H HG1   . THR A 1 16 ? -4.630  -11.499 -15.942 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  3  
ATOM 841  H HG21  . THR A 1 16 ? -5.812  -11.120 -12.756 1.00 5.47  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 3  
ATOM 842  H HG22  . THR A 1 16 ? -4.421  -11.843 -11.922 1.00 5.48  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 3  
ATOM 843  H HG23  . THR A 1 16 ? -4.296  -10.213 -12.621 1.00 5.08  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 3  
ATOM 844  N N     . PRO A 1 17 ? -2.518  -13.974 -15.624 1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    3  
ATOM 845  C CA    . PRO A 1 17 ? -2.553  -14.475 -16.980 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   3  
ATOM 846  C C     . PRO A 1 17 ? -3.821  -13.947 -17.666 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    3  
ATOM 847  O O     . PRO A 1 17 ? -4.534  -13.127 -17.035 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    3  
ATOM 848  C CB    . PRO A 1 17 ? -2.552  -15.994 -16.819 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   3  
ATOM 849  C CG    . PRO A 1 17 ? -3.358  -16.198 -15.536 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   3  
ATOM 850  C CD    . PRO A 1 17 ? -3.019  -14.967 -14.691 1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   3  
ATOM 851  O 'O''' . PRO A 1 17 ? -4.059  -14.385 -18.812 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  3  
ATOM 852  H HA    . PRO A 1 17 ? -1.677  -14.150 -17.543 1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   3  
ATOM 853  H HB2   . PRO A 1 17 ? -3.003  -16.504 -17.673 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  3  
ATOM 854  H HB3   . PRO A 1 17 ? -1.528  -16.338 -16.664 1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  3  
ATOM 855  H HG2   . PRO A 1 17 ? -4.422  -16.198 -15.771 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  3  
ATOM 856  H HG3   . PRO A 1 17 ? -3.077  -17.121 -15.027 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  3  
ATOM 857  H HD2   . PRO A 1 17 ? -3.913  -14.623 -14.174 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  3  
ATOM 858  H HD3   . PRO A 1 17 ? -2.238  -15.212 -13.970 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  3  
ATOM 859  N N     . GLU A 1 1  ? -9.972  8.246   11.223  1.00 3.71  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    4  
ATOM 860  C CA    . GLU A 1 1  ? -9.520  7.939   9.858   1.00 3.38  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   4  
ATOM 861  C C     . GLU A 1 1  ? -8.191  7.213   9.986   1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    4  
ATOM 862  O O     . GLU A 1 1  ? -7.800  6.944   11.121  1.00 3.77  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    4  
ATOM 863  C CB    . GLU A 1 1  ? -9.390  9.212   9.021   1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   4  
ATOM 864  C CG    . GLU A 1 1  ? -9.846  8.898   7.595   1.00 2.81  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   4  
ATOM 865  C CD    . GLU A 1 1  ? -9.008  9.674   6.593   1.00 3.30  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   4  
ATOM 866  O OE1   . GLU A 1 1  ? -7.858  9.220   6.406   1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  4  
ATOM 867  O OE2   . GLU A 1 1  ? -9.512  10.693  6.076   1.00 3.56  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  4  
ATOM 868  H H1    . GLU A 1 1  ? -9.200  8.689   11.702  1.00 3.63  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   4  
ATOM 869  H H2    . GLU A 1 1  ? -10.789 8.837   11.207  1.00 3.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   4  
ATOM 870  H H3    . GLU A 1 1  ? -10.156 7.375   11.701  1.00 3.92  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   4  
ATOM 871  H HA    . GLU A 1 1  ? -10.242 7.274   9.385   1.00 3.54  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   4  
ATOM 872  H HB2   . GLU A 1 1  ? -10.020 10.002  9.431   1.00 3.39  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  4  
ATOM 873  H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.354  9.555   9.040   1.00 3.90  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  4  
ATOM 874  H HG2   . GLU A 1 1  ? -9.721  7.833   7.393   1.00 3.36  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  4  
ATOM 875  H HG3   . GLU A 1 1  ? -10.905 9.140   7.491   1.00 2.79  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  4  
ATOM 876  N N     . ASN A 1 2  ? -7.483  6.934   8.888   1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    4  
ATOM 877  C CA    . ASN A 1 2  ? -6.283  6.113   8.969   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   4  
ATOM 878  C C     . ASN A 1 2  ? -5.116  6.905   8.386   1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    4  
ATOM 879  O O     . ASN A 1 2  ? -4.754  6.668   7.232   1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    4  
ATOM 880  C CB    . ASN A 1 2  ? -6.468  4.784   8.208   1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   4  
ATOM 881  C CG    . ASN A 1 2  ? -7.632  3.924   8.691   1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   4  
ATOM 882  O OD1   . ASN A 1 2  ? -8.275  4.202   9.695   1.00 4.26  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  4  
ATOM 883  N ND2   . ASN A 1 2  ? -7.936  2.857   7.963   1.00 3.92  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  4  
ATOM 884  H H     . ASN A 1 2  ? -7.749  7.291   7.974   1.00 2.51  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    4  
ATOM 885  H HA    . ASN A 1 2  ? -6.070  5.874   10.011  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   4  
ATOM 886  H HB2   . ASN A 1 2  ? -6.617  4.998   7.150   1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  4  
ATOM 887  H HB3   . ASN A 1 2  ? -5.553  4.201   8.313   1.00 2.13  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  4  
ATOM 888  H HD21  . ASN A 1 2  ? -7.415  2.621   7.134   1.00 3.60  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 4  
ATOM 889  H HD22  . ASN A 1 2  ? -8.709  2.291   8.275   1.00 4.77  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 4  
ATOM 890  N N     . PRO A 1 3  ? -4.504  7.825   9.153   1.00 1.17  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    4  
ATOM 891  C CA    . PRO A 1 3  ? -3.422  8.687   8.691   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   4  
ATOM 892  C C     . PRO A 1 3  ? -2.087  7.930   8.715   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    4  
ATOM 893  O O     . PRO A 1 3  ? -1.148  8.289   9.420   1.00 1.09  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    4  
ATOM 894  C CB    . PRO A 1 3  ? -3.447  9.879   9.652   1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   4  
ATOM 895  C CG    . PRO A 1 3  ? -3.876  9.234   10.969  1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   4  
ATOM 896  C CD    . PRO A 1 3  ? -4.885  8.179   10.511  1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   4  
ATOM 897  H HA    . PRO A 1 3  ? -3.619  9.033   7.675   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   4  
ATOM 898  H HB2   . PRO A 1 3  ? -2.484  10.385  9.732   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  4  
ATOM 899  H HB3   . PRO A 1 3  ? -4.215  10.583  9.329   1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  4  
ATOM 900  H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.020  8.749   11.440  1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  4  
ATOM 901  H HG3   . PRO A 1 3  ? -4.329  9.959   11.644  1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  4  
ATOM 902  H HD2   . PRO A 1 3  ? -4.849  7.314   11.175  1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  4  
ATOM 903  H HD3   . PRO A 1 3  ? -5.882  8.616   10.506  1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  4  
ATOM 904  N N     . VAL A 1 4  ? -2.026  6.857   7.934   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    4  
ATOM 905  C CA    . VAL A 1 4  ? -0.926  5.930   7.792   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   4  
ATOM 906  C C     . VAL A 1 4  ? -0.859  5.409   6.355   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    4  
ATOM 907  O O     . VAL A 1 4  ? 0.243   5.201   5.849   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    4  
ATOM 908  C CB    . VAL A 1 4  ? -1.070  4.766   8.786   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   4  
ATOM 909  C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.764  5.212   10.218  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  4  
ATOM 910  C CG2   . VAL A 1 4  ? -2.449  4.089   8.774   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  4  
ATOM 911  H H     . VAL A 1 4  ? -2.846  6.651   7.406   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    4  
ATOM 912  H HA    . VAL A 1 4  ? 0.008   6.455   7.999   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   4  
ATOM 913  H HB    . VAL A 1 4  ? -0.337  4.021   8.499   1.00 1.09  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   4  
ATOM 914  H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.524  5.907   10.573  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 4  
ATOM 915  H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.745  4.345   10.879  1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 4  
ATOM 916  H HG13  . VAL A 1 4  ? 0.209   5.702   10.254  1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 4  
ATOM 917  H HG21  . VAL A 1 4  ? -3.219  4.793   9.085   1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 4  
ATOM 918  H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.685  3.697   7.787   1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 4  
ATOM 919  H HG23  . VAL A 1 4  ? -2.444  3.252   9.473   1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 4  
ATOM 920  N N     . VAL A 1 5  ? -2.001  5.117   5.699   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    4  
ATOM 921  C CA    . VAL A 1 5  ? -2.035  4.566   4.341   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   4  
ATOM 922  C C     . VAL A 1 5  ? -1.287  3.238   4.237   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    4  
ATOM 923  O O     . VAL A 1 5  ? -1.071  2.695   3.157   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    4  
ATOM 924  C CB    . VAL A 1 5  ? -1.593  5.682   3.365   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   4  
ATOM 925  C CG1   . VAL A 1 5  ? -1.095  5.207   2.000   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  4  
ATOM 926  C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.774  6.636   3.168   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  4  
ATOM 927  H H     . VAL A 1 5  ? -2.909  5.235   6.123   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    4  
ATOM 928  H HA    . VAL A 1 5  ? -3.056  4.276   4.113   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   4  
ATOM 929  H HB    . VAL A 1 5  ? -0.779  6.249   3.811   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   4  
ATOM 930  H HG11  . VAL A 1 5  ? -0.928  6.063   1.348   1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 4  
ATOM 931  H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.145  4.687   2.135   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 4  
ATOM 932  H HG13  . VAL A 1 5  ? -1.825  4.537   1.547   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 4  
ATOM 933  H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.449  7.511   2.606   1.00 1.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 4  
ATOM 934  H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.571  6.132   2.620   1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 4  
ATOM 935  H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.156  6.964   4.135   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 4  
ATOM 936  N N     . HIS A 1 6  ? -0.936  2.657   5.380   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    4  
ATOM 937  C CA    . HIS A 1 6  ? -0.063  1.519   5.455   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   4  
ATOM 938  C C     . HIS A 1 6  ? 1.173   1.692   4.575   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    4  
ATOM 939  O O     . HIS A 1 6  ? 1.675   0.702   4.046   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    4  
ATOM 940  C CB    . HIS A 1 6  ? -0.868  0.268   5.094   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   4  
ATOM 941  C CG    . HIS A 1 6  ? -2.084  0.033   5.948   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   4  
ATOM 942  N ND1   . HIS A 1 6  ? -3.293  -0.475  5.527   1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  4  
ATOM 943  C CD2   . HIS A 1 6  ? -2.174  0.262   7.291   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  4  
ATOM 944  C CE1   . HIS A 1 6  ? -4.093  -0.547  6.606   1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  4  
ATOM 945  N NE2   . HIS A 1 6  ? -3.457  -0.101  7.701   1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  4  
ATOM 946  H H     . HIS A 1 6  ? -1.202  3.079   6.250   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    4  
ATOM 947  H HA    . HIS A 1 6  ? 0.283   1.456   6.477   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   4  
ATOM 948  H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.179  0.325   4.056   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  4  
ATOM 949  H HB3   . HIS A 1 6  ? -0.218  -0.583  5.187   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  4  
ATOM 950  H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.537  -0.751  4.586   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  4  
ATOM 951  H HD2   . HIS A 1 6  ? -1.380  0.651   7.907   1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  4  
ATOM 952  H HE1   . HIS A 1 6  ? -5.108  -0.918  6.600   1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  4  
ATOM 953  N N     . PHE A 1 7  ? 1.663   2.927   4.401   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    4  
ATOM 954  C CA    . PHE A 1 7  ? 2.774   3.287   3.528   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   4  
ATOM 955  C C     . PHE A 1 7  ? 2.635   2.833   2.068   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    4  
ATOM 956  O O     . PHE A 1 7  ? 3.577   2.976   1.297   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    4  
ATOM 957  C CB    . PHE A 1 7  ? 4.061   2.763   4.158   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   4  
ATOM 958  C CG    . PHE A 1 7  ? 4.898   3.848   4.794   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   4  
ATOM 959  C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.666   4.225   6.129   1.00 2.06  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  4  
ATOM 960  C CD2   . PHE A 1 7  ? 5.882   4.506   4.037   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  4  
ATOM 961  C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.432   5.248   6.713   1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  4  
ATOM 962  C CE2   . PHE A 1 7  ? 6.646   5.532   4.621   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  4  
ATOM 963  C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.424   5.901   5.959   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   4  
ATOM 964  H H     . PHE A 1 7  ? 1.242   3.702   4.891   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    4  
ATOM 965  H HA    . PHE A 1 7  ? 2.833   4.375   3.501   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   4  
ATOM 966  H HB2   . PHE A 1 7  ? 3.834   1.999   4.898   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  4  
ATOM 967  H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.633   2.273   3.383   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  4  
ATOM 968  H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.893   3.734   6.702   1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  4  
ATOM 969  H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.042   4.225   3.005   1.00 2.84  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  4  
ATOM 970  H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.256   5.538   7.739   1.00 3.54  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  4  
ATOM 971  H HE2   . PHE A 1 7  ? 7.402   6.040   4.039   1.00 2.70  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  4  
ATOM 972  H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.011   6.689   6.407   1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   4  
ATOM 973  N N     . PHE A 1 8  ? 1.472   2.305   1.695   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    4  
ATOM 974  C CA    . PHE A 1 8  ? 1.144   1.706   0.411   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   4  
ATOM 975  C C     . PHE A 1 8  ? 2.307   0.881   -0.139  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    4  
ATOM 976  O O     . PHE A 1 8  ? 2.919   1.243   -1.139  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    4  
ATOM 977  C CB    . PHE A 1 8  ? 0.668   2.792   -0.562  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   4  
ATOM 978  C CG    . PHE A 1 8  ? -0.035  2.242   -1.786  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   4  
ATOM 979  C CD1   . PHE A 1 8  ? -1.352  1.758   -1.671  1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  4  
ATOM 980  C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.613   2.216   -3.035  1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  4  
ATOM 981  C CE1   . PHE A 1 8  ? -2.024  1.264   -2.802  1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  4  
ATOM 982  C CE2   . PHE A 1 8  ? -0.063  1.728   -4.168  1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  4  
ATOM 983  C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.382  1.256   -4.052  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   4  
ATOM 984  H H     . PHE A 1 8  ? 0.774   2.248   2.414   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    4  
ATOM 985  H HA    . PHE A 1 8  ? 0.306   1.030   0.576   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   4  
ATOM 986  H HB2   . PHE A 1 8  ? -0.036  3.443   -0.041  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  4  
ATOM 987  H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.515   3.409   -0.864  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  4  
ATOM 988  H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.852  1.777   -0.714  1.00 3.32  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  4  
ATOM 989  H HD2   . PHE A 1 8  ? 1.629   2.572   -3.128  1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  4  
ATOM 990  H HE1   . PHE A 1 8  ? -3.038  0.904   -2.712  1.00 3.38  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  4  
ATOM 991  H HE2   . PHE A 1 8  ? 0.434   1.726   -5.128  1.00 3.17  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  4  
ATOM 992  H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.905  0.895   -4.927  1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   4  
ATOM 993  N N     . LYS A 1 9  ? 2.607   -0.265  0.483   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    4  
ATOM 994  C CA    . LYS A 1 9  ? 3.690   -1.122  -0.006  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   4  
ATOM 995  C C     . LYS A 1 9  ? 3.238   -1.979  -1.199  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    4  
ATOM 996  O O     . LYS A 1 9  ? 3.466   -3.183  -1.190  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    4  
ATOM 997  C CB    . LYS A 1 9  ? 4.253   -2.017  1.114   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   4  
ATOM 998  C CG    . LYS A 1 9  ? 5.212   -1.289  2.070   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   4  
ATOM 999  C CD    . LYS A 1 9  ? 4.486   -0.727  3.285   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   4  
ATOM 1000 C CE    . LYS A 1 9  ? 4.036   -1.877  4.194   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   4  
ATOM 1001 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.890   -1.477  5.025   1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   4  
ATOM 1002 H H     . LYS A 1 9  ? 2.065   -0.538  1.292   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    4  
ATOM 1003 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.498   -0.481  -0.354  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   4  
ATOM 1004 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.435   -2.496  1.650   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  4  
ATOM 1005 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.844   -2.807  0.660   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  4  
ATOM 1006 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.968   -1.993  2.422   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  4  
ATOM 1007 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.719   -0.483  1.540   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  4  
ATOM 1008 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.158   -0.073  3.841   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  4  
ATOM 1009 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.638   -0.146  2.933   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  4  
ATOM 1010 H HE2   . LYS A 1 9  ? 3.746   -2.734  3.585   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  4  
ATOM 1011 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.874   -2.179  4.827   1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  4  
ATOM 1012 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 3.127   -0.661  5.569   1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  4  
ATOM 1013 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.127   -1.205  4.416   1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  4  
ATOM 1014 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.597   -2.233  5.628   1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  4  
ATOM 1015 N N     . ASN A 1 10 ? 2.600   -1.389  -2.218  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    4  
ATOM 1016 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.179   -2.010  -3.460  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   4  
ATOM 1017 C C     . ASN A 1 10 ? 1.661   -3.410  -3.216  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    4  
ATOM 1018 O O     . ASN A 1 10 ? 2.067   -4.361  -3.869  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    4  
ATOM 1019 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.307   -1.974  -4.481  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   4  
ATOM 1020 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.662   -0.561  -4.870  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   4  
ATOM 1021 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.386   0.405   -4.172  1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  4  
ATOM 1022 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.299   -0.425  -6.008  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  4  
ATOM 1023 H H     . ASN A 1 10 ? 2.473   -0.395  -2.256  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    4  
ATOM 1024 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.378   -1.407  -3.888  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   4  
ATOM 1025 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.204   -2.438  -4.086  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  4  
ATOM 1026 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.982   -2.511  -5.369  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  4  
ATOM 1027 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.494   -1.208  -6.605  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 4  
ATOM 1028 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.629   0.499   -6.177  1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 4  
ATOM 1029 N N     . ILE A 1 11 ? 0.705   -3.527  -2.303  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    4  
ATOM 1030 C CA    . ILE A 1 11 ? 0.099   -4.795  -1.925  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   4  
ATOM 1031 C C     . ILE A 1 11 ? -1.057  -5.101  -2.884  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    4  
ATOM 1032 O O     . ILE A 1 11 ? -2.131  -5.525  -2.469  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    4  
ATOM 1033 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.306  -4.807  -0.440  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   4  
ATOM 1034 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.007  -3.504  -0.029  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  4  
ATOM 1035 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.913   -5.108  0.444   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  4  
ATOM 1036 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.065  -2.424  0.525   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  4  
ATOM 1037 H H     . ILE A 1 11 ? 0.390   -2.674  -1.878  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    4  
ATOM 1038 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.842   -5.571  -2.042  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   4  
ATOM 1039 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.008  -5.629  -0.285  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   4  
ATOM 1040 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.542  -3.116  -0.896  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 4  
ATOM 1041 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.744  -3.740  0.737   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 4  
ATOM 1042 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.715   -4.396  0.257   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 4  
ATOM 1043 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.626   -5.074  1.495   1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 4  
ATOM 1044 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.284   -6.109  0.220   1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 4  
ATOM 1045 H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.241   -2.686  1.538   1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 4  
ATOM 1046 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.832   -2.330  -0.083  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 4  
ATOM 1047 H HD13  . ILE A 1 11 ? -0.584  -1.467  0.548   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 4  
ATOM 1048 N N     . VAL A 1 12 ? -0.837  -4.857  -4.178  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    4  
ATOM 1049 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.842  -5.057  -5.211  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   4  
ATOM 1050 C C     . VAL A 1 12 ? -1.271  -5.749  -6.446  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    4  
ATOM 1051 O O     . VAL A 1 12 ? -1.763  -6.804  -6.829  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    4  
ATOM 1052 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.577  -3.732  -5.497  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   4  
ATOM 1053 C CG1   . VAL A 1 12 ? -1.694  -2.480  -5.388  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  4  
ATOM 1054 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.306  -3.724  -6.845  1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  4  
ATOM 1055 H H     . VAL A 1 12 ? 0.050   -4.439  -4.418  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    4  
ATOM 1056 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.573  -5.752  -4.811  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   4  
ATOM 1057 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.330  -3.639  -4.725  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   4  
ATOM 1058 H HG11  . VAL A 1 12 ? -2.283  -1.603  -5.661  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 4  
ATOM 1059 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.360  -2.345  -4.359  1.00 1.39  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 4  
ATOM 1060 H HG13  . VAL A 1 12 ? -0.836  -2.548  -6.054  1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 4  
ATOM 1061 H HG21  . VAL A 1 12 ? -3.861  -4.654  -6.979  1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 4  
ATOM 1062 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.004  -2.889  -6.881  1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 4  
ATOM 1063 H HG23  . VAL A 1 12 ? -2.591  -3.610  -7.656  1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 4  
ATOM 1064 N N     . THR A 1 13 ? -0.259  -5.144  -7.067  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    4  
ATOM 1065 C CA    . THR A 1 13 ? 0.470   -5.632  -8.229  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   4  
ATOM 1066 C C     . THR A 1 13 ? -0.408  -6.392  -9.238  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    4  
ATOM 1067 O O     . THR A 1 13 ? -0.400  -7.623  -9.275  1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    4  
ATOM 1068 C CB    . THR A 1 13 ? 1.683   -6.434  -7.749  1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   4  
ATOM 1069 O OG1   . THR A 1 13 ? 1.337   -7.652  -7.126  1.00 2.48  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  4  
ATOM 1070 C CG2   . THR A 1 13 ? 2.481   -5.648  -6.715  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  4  
ATOM 1071 H H     . THR A 1 13 ? 0.116   -4.320  -6.642  1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    4  
ATOM 1072 H HA    . THR A 1 13 ? 0.871   -4.761  -8.747  1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   4  
ATOM 1073 H HB    . THR A 1 13 ? 2.312   -6.609  -8.610  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   4  
ATOM 1074 H HG1   . THR A 1 13 ? 0.653   -8.078  -7.658  1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  4  
ATOM 1075 H HG21  . THR A 1 13 ? 3.462   -6.104  -6.583  1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 4  
ATOM 1076 H HG22  . THR A 1 13 ? 2.600   -4.610  -7.023  1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 4  
ATOM 1077 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.947   -5.703  -5.769  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 4  
ATOM 1078 N N     . PRO A 1 14 ? -1.177  -5.674  -10.066 1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    4  
ATOM 1079 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.096  -6.293  -10.997 1.00 0.72  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   4  
ATOM 1080 C C     . PRO A 1 14 ? -1.324  -6.970  -12.130 1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    4  
ATOM 1081 O O     . PRO A 1 14 ? -0.125  -6.759  -12.307 1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    4  
ATOM 1082 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.004  -5.162  -11.479 1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   4  
ATOM 1083 C CG    . PRO A 1 14 ? -2.185  -3.883  -11.282 1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   4  
ATOM 1084 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.111  -4.241  -10.257 1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   4  
ATOM 1085 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.690  -7.045  -10.476 1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   4  
ATOM 1086 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.306  -5.289  -12.519 1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  4  
ATOM 1087 H HB3   . PRO A 1 14 ? -3.885  -5.122  -10.837 1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  4  
ATOM 1088 H HG2   . PRO A 1 14 ? -1.705  -3.594  -12.213 1.00 2.56  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  4  
ATOM 1089 H HG3   . PRO A 1 14 ? -2.816  -3.070  -10.922 1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  4  
ATOM 1090 H HD2   . PRO A 1 14 ? -0.133  -3.973  -10.656 1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  4  
ATOM 1091 H HD3   . PRO A 1 14 ? -1.292  -3.720  -9.321  1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  4  
ATOM 1092 N N     . ARG A 1 15 ? -2.015  -7.811  -12.902 1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    4  
ATOM 1093 C CA    . ARG A 1 15 ? -1.394  -8.611  -13.955 1.00 2.69  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   4  
ATOM 1094 C C     . ARG A 1 15 ? -1.269  -7.774  -15.224 1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    4  
ATOM 1095 O O     . ARG A 1 15 ? -1.913  -8.065  -16.229 1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    4  
ATOM 1096 C CB    . ARG A 1 15 ? -2.205  -9.889  -14.215 1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   4  
ATOM 1097 C CG    . ARG A 1 15 ? -2.456  -10.674 -12.923 1.00 4.92  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   4  
ATOM 1098 C CD    . ARG A 1 15 ? -2.896  -12.114 -13.210 1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   4  
ATOM 1099 N NE    . ARG A 1 15 ? -4.132  -12.181 -14.006 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   4  
ATOM 1100 C CZ    . ARG A 1 15 ? -4.769  -13.316 -14.326 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   4  
ATOM 1101 N NH1   . ARG A 1 15 ? -4.289  -14.488 -13.909 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  4  
ATOM 1102 N NH2   . ARG A 1 15 ? -5.883  -13.278 -15.059 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  4  
ATOM 1103 H H     . ARG A 1 15 ? -3.009  -7.869  -12.752 1.00 2.83  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    4  
ATOM 1104 H HA    . ARG A 1 15 ? -0.387  -8.891  -13.635 1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   4  
ATOM 1105 H HB2   . ARG A 1 15 ? -3.164  -9.632  -14.667 1.00 5.51  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  4  
ATOM 1106 H HB3   . ARG A 1 15 ? -1.646  -10.515 -14.913 1.00 4.58  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  4  
ATOM 1107 H HG2   . ARG A 1 15 ? -1.534  -10.704 -12.340 1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  4  
ATOM 1108 H HG3   . ARG A 1 15 ? -3.223  -10.170 -12.335 1.00 5.15  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  4  
ATOM 1109 H HD2   . ARG A 1 15 ? -2.095  -12.624 -13.748 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  4  
ATOM 1110 H HD3   . ARG A 1 15 ? -3.056  -12.618 -12.256 1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  4  
ATOM 1111 H HE    . ARG A 1 15 ? -4.497  -11.297 -14.330 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   4  
ATOM 1112 H HH11  . ARG A 1 15 ? -3.445  -14.515 -13.361 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 4  
ATOM 1113 H HH12  . ARG A 1 15 ? -4.739  -15.365 -14.125 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 4  
ATOM 1114 H HH21  . ARG A 1 15 ? -6.261  -12.402 -15.389 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 4  
ATOM 1115 H HH22  . ARG A 1 15 ? -6.379  -14.121 -15.310 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 4  
ATOM 1116 N N     . THR A 1 16 ? -0.470  -6.717  -15.169 1.00 4.92  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    4  
ATOM 1117 C CA    . THR A 1 16 ? -0.395  -5.701  -16.201 1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   4  
ATOM 1118 C C     . THR A 1 16 ? 1.010   -5.107  -16.150 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    4  
ATOM 1119 O O     . THR A 1 16 ? 1.570   -5.030  -15.055 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    4  
ATOM 1120 C CB    . THR A 1 16 ? -1.434  -4.615  -15.899 1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   4  
ATOM 1121 O OG1   . THR A 1 16 ? -1.386  -4.294  -14.525 1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  4  
ATOM 1122 C CG2   . THR A 1 16 ? -2.860  -5.068  -16.224 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  4  
ATOM 1123 H H     . THR A 1 16 ? 0.055   -6.517  -14.325 1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    4  
ATOM 1124 H HA    . THR A 1 16 ? -0.583  -6.143  -17.179 1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   4  
ATOM 1125 H HB    . THR A 1 16 ? -1.206  -3.729  -16.489 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   4  
ATOM 1126 H HG1   . THR A 1 16 ? -0.467  -4.101  -14.302 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  4  
ATOM 1127 H HG21  . THR A 1 16 ? -3.183  -5.837  -15.522 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 4  
ATOM 1128 H HG22  . THR A 1 16 ? -3.535  -4.216  -16.141 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 4  
ATOM 1129 H HG23  . THR A 1 16 ? -2.902  -5.460  -17.239 1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 4  
ATOM 1130 N N     . PRO A 1 17 ? 1.571   -4.698  -17.291 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    4  
ATOM 1131 C CA    . PRO A 1 17 ? 2.874   -4.059  -17.345 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   4  
ATOM 1132 C C     . PRO A 1 17 ? 2.784   -2.628  -16.814 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    4  
ATOM 1133 O O     . PRO A 1 17 ? 3.864   -2.078  -16.512 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    4  
ATOM 1134 C CB    . PRO A 1 17 ? 3.252   -4.085  -18.826 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   4  
ATOM 1135 C CG    . PRO A 1 17 ? 1.898   -3.935  -19.520 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   4  
ATOM 1136 C CD    . PRO A 1 17 ? 0.940   -4.693  -18.598 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   4  
ATOM 1137 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 1.650   -2.104  -16.748 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  4  
ATOM 1138 H HA    . PRO A 1 17 ? 3.603   -4.615  -16.756 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   4  
ATOM 1139 H HB2   . PRO A 1 17 ? 3.938   -3.280  -19.089 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  4  
ATOM 1140 H HB3   . PRO A 1 17 ? 3.683   -5.056  -19.072 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  4  
ATOM 1141 H HG2   . PRO A 1 17 ? 1.619   -2.882  -19.552 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  4  
ATOM 1142 H HG3   . PRO A 1 17 ? 1.910   -4.362  -20.523 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  4  
ATOM 1143 H HD2   . PRO A 1 17 ? -0.024  -4.183  -18.563 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  4  
ATOM 1144 H HD3   . PRO A 1 17 ? 0.820   -5.717  -18.949 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  4  
ATOM 1145 N N     . GLU A 1 1  ? -10.377 4.546   9.139   1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    5  
ATOM 1146 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.675  5.066   7.953   1.00 2.72  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   5  
ATOM 1147 C C     . GLU A 1 1  ? -8.248  4.550   7.988   1.00 2.69  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    5  
ATOM 1148 O O     . GLU A 1 1  ? -7.933  3.716   8.832   1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    5  
ATOM 1149 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.738  6.599   7.882   1.00 2.91  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   5  
ATOM 1150 C CG    . GLU A 1 1  ? -9.184  7.238   9.159   1.00 4.46  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   5  
ATOM 1151 C CD    . GLU A 1 1  ? -10.294 7.615   10.130  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   5  
ATOM 1152 O OE1   . GLU A 1 1  ? -11.081 6.685   10.422  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  5  
ATOM 1153 O OE2   . GLU A 1 1  ? -10.327 8.785   10.559  1.00 5.86  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  5  
ATOM 1154 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.786  4.728   9.939   1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   5  
ATOM 1155 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.247 5.042   9.288   1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   5  
ATOM 1156 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.513 3.551   9.061   1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   5  
ATOM 1157 H HA    . GLU A 1 1  ? -10.133 4.678   7.052   1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   5  
ATOM 1158 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.158  6.947   7.026   1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  5  
ATOM 1159 H HB3   . GLU A 1 1  ? -10.769 6.913   7.722   1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  5  
ATOM 1160 H HG2   . GLU A 1 1  ? -8.556  6.511   9.659   1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  5  
ATOM 1161 H HG3   . GLU A 1 1  ? -8.585  8.111   8.897   1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  5  
ATOM 1162 N N     . ASN A 1 2  ? -7.387  5.053   7.109   1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    5  
ATOM 1163 C CA    . ASN A 1 2  ? -5.981  4.707   7.064   1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   5  
ATOM 1164 C C     . ASN A 1 2  ? -5.160  5.989   7.000   1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    5  
ATOM 1165 O O     . ASN A 1 2  ? -4.566  6.297   5.970   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    5  
ATOM 1166 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.681  3.781   5.872   1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   5  
ATOM 1167 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.499  4.092   4.616   1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   5  
ATOM 1168 O OD1   . ASN A 1 2  ? -6.934  5.215   4.392   1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  5  
ATOM 1169 N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.774  3.090   3.791   1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  5  
ATOM 1170 H H     . ASN A 1 2  ? -7.686  5.710   6.397   1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    5  
ATOM 1171 H HA    . ASN A 1 2  ? -5.722  4.172   7.980   1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   5  
ATOM 1172 H HB2   . ASN A 1 2  ? -4.627  3.842   5.620   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  5  
ATOM 1173 H HB3   . ASN A 1 2  ? -5.864  2.765   6.201   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  5  
ATOM 1174 H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.454  2.150   3.961   1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 5  
ATOM 1175 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.330  3.314   2.980   1.00 2.83  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 5  
ATOM 1176 N N     . PRO A 1 3  ? -5.011  6.698   8.128   1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    5  
ATOM 1177 C CA    . PRO A 1 3  ? -4.269  7.948   8.197   1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   5  
ATOM 1178 C C     . PRO A 1 3  ? -2.756  7.725   8.185   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    5  
ATOM 1179 O O     . PRO A 1 3  ? -1.980  8.631   8.469   1.00 0.93  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    5  
ATOM 1180 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.758  8.611   9.487   1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   5  
ATOM 1181 C CG    . PRO A 1 3  ? -5.060  7.423   10.401  1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   5  
ATOM 1182 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.496  6.316   9.440   1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   5  
ATOM 1183 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.510  8.561   7.338   1.00 0.72  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   5  
ATOM 1184 H HB2   . PRO A 1 3  ? -4.017  9.282   9.924   1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  5  
ATOM 1185 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.682  9.153   9.281   1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  5  
ATOM 1186 H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.151  7.118   10.921  1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  5  
ATOM 1187 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.850  7.662   11.114  1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  5  
ATOM 1188 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.071  5.362   9.753   1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  5  
ATOM 1189 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.575  6.249   9.418   1.00 1.27  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  5  
ATOM 1190 N N     . VAL A 1 4  ? -2.337  6.517   7.821   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    5  
ATOM 1191 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.956  6.098   7.710   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   5  
ATOM 1192 C C     . VAL A 1 4  ? -0.670  5.524   6.323   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    5  
ATOM 1193 O O     . VAL A 1 4  ? 0.482   5.238   5.996   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    5  
ATOM 1194 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.700  5.045   8.791   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   5  
ATOM 1195 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.573  5.719   10.160  1.00 1.07  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  5  
ATOM 1196 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.821  3.995   8.870   1.00 0.93  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  5  
ATOM 1197 H H     . VAL A 1 4  ? -3.032  5.805   7.670   1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    5  
ATOM 1198 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.290  6.948   7.868   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   5  
ATOM 1199 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.227   4.536   8.542   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   5  
ATOM 1200 H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.499  6.241   10.407  1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 5  
ATOM 1201 H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.366  4.971   10.924  1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 5  
ATOM 1202 H HG13  . VAL A 1 4  ? 0.242   6.442   10.139  1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 5  
ATOM 1203 H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.053  3.597   7.884   1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 5  
ATOM 1204 H HG22  . VAL A 1 4  ? -1.502  3.174   9.512   1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 5  
ATOM 1205 H HG23  . VAL A 1 4  ? -2.724  4.430   9.300   1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 5  
ATOM 1206 N N     . VAL A 1 5  ? -1.717  5.266   5.528   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    5  
ATOM 1207 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.653  4.651   4.207   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   5  
ATOM 1208 C C     . VAL A 1 5  ? -0.932  3.307   4.205   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    5  
ATOM 1209 O O     . VAL A 1 5  ? -0.696  2.708   3.159   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    5  
ATOM 1210 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.121  5.727   3.238   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   5  
ATOM 1211 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.629  5.198   1.892   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  5  
ATOM 1212 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.235  6.754   3.006   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  5  
ATOM 1213 H H     . VAL A 1 5  ? -2.622  5.612   5.794   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    5  
ATOM 1214 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.657  4.368   3.912   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   5  
ATOM 1215 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.285  6.245   3.709   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   5  
ATOM 1216 H HG11  . VAL A 1 5  ? 0.286   4.630   2.054   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 5  
ATOM 1217 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.389  4.560   1.441   1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 5  
ATOM 1218 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.402  6.029   1.225   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 5  
ATOM 1219 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.502  7.235   3.949   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 5  
ATOM 1220 H HG22  . VAL A 1 5  ? -1.894  7.522   2.312   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 5  
ATOM 1221 H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.116  6.263   2.595   1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 5  
ATOM 1222 N N     . HIS A 1 6  ? -0.636  2.770   5.387   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    5  
ATOM 1223 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.247   1.651   5.550   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   5  
ATOM 1224 C C     . HIS A 1 6  ? 1.479   1.775   4.655   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    5  
ATOM 1225 O O     . HIS A 1 6  ? 1.932   0.770   4.115   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    5  
ATOM 1226 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.556  0.374   5.286   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   5  
ATOM 1227 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.652  0.086   6.276   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   5  
ATOM 1228 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.765  -0.694  6.052   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  5  
ATOM 1229 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.680  0.481   7.583   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  5  
ATOM 1230 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.450  -0.757  7.207   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  5  
ATOM 1231 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.832  -0.049  8.165   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  5  
ATOM 1232 H H     . HIS A 1 6  ? -0.910  3.236   6.231   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    5  
ATOM 1233 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.606   1.665   6.571   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   5  
ATOM 1234 H HB2   . HIS A 1 6  ? -0.981  0.412   4.286   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  5  
ATOM 1235 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.129   -0.452  5.311   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  5  
ATOM 1236 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.017  -1.155  5.189   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  5  
ATOM 1237 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.926  1.074   8.072   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  5  
ATOM 1238 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.367  -1.311  7.356   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  5  
ATOM 1239 N N     . PHE A 1 7  ? 2.011   2.994   4.482   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    5  
ATOM 1240 C CA    . PHE A 1 7  ? 3.174   3.295   3.651   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   5  
ATOM 1241 C C     . PHE A 1 7  ? 3.069   2.827   2.188   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    5  
ATOM 1242 O O     . PHE A 1 7  ? 4.046   2.911   1.454   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    5  
ATOM 1243 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.412   2.716   4.342   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   5  
ATOM 1244 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.335   3.747   4.958   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   5  
ATOM 1245 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.859   4.609   5.964   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  5  
ATOM 1246 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.675   3.840   4.536   1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  5  
ATOM 1247 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.718   5.557   6.545   1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  5  
ATOM 1248 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.534   4.786   5.120   1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  5  
ATOM 1249 C CZ    . PHE A 1 7  ? 7.057   5.645   6.125   1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   5  
ATOM 1250 H H     . PHE A 1 7  ? 1.597   3.782   4.961   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    5  
ATOM 1251 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.286   4.380   3.616   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   5  
ATOM 1252 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.103   2.018   5.117   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  5  
ATOM 1253 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.952   2.127   3.613   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  5  
ATOM 1254 H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.832   4.545   6.294   1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  5  
ATOM 1255 H HD2   . PHE A 1 7  ? 7.047   3.184   3.762   1.00 3.06  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  5  
ATOM 1256 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.351   6.220   7.316   1.00 3.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  5  
ATOM 1257 H HE2   . PHE A 1 7  ? 8.563   4.855   4.795   1.00 3.05  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  5  
ATOM 1258 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.719   6.373   6.573   1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   5  
ATOM 1259 N N     . PHE A 1 8  ? 1.895   2.353   1.769   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    5  
ATOM 1260 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.591   1.755   0.477   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   5  
ATOM 1261 C C     . PHE A 1 8  ? 2.703   0.813   0.005   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    5  
ATOM 1262 O O     . PHE A 1 8  ? 3.446   1.109   -0.923  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    5  
ATOM 1263 C CB    . PHE A 1 8  ? 1.253   2.845   -0.547  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   5  
ATOM 1264 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.666   2.315   -1.843  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   5  
ATOM 1265 C CD1   . PHE A 1 8  ? -0.715  2.061   -1.941  1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  5  
ATOM 1266 C CD2   . PHE A 1 8  ? 1.493   2.079   -2.957  1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  5  
ATOM 1267 C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.265  1.596   -3.149  1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  5  
ATOM 1268 C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.947   1.603   -4.160  1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  5  
ATOM 1269 C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.434  1.367   -4.260  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   5  
ATOM 1270 H H     . PHE A 1 8  ? 1.172   2.323   2.466   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    5  
ATOM 1271 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.689   1.157   0.608   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   5  
ATOM 1272 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.526   3.525   -0.104  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  5  
ATOM 1273 H HB3   . PHE A 1 8  ? 2.151   3.427   -0.765  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  5  
ATOM 1274 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.357  2.233   -1.090  1.00 2.85  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  5  
ATOM 1275 H HD2   . PHE A 1 8  ? 2.558   2.256   -2.893  1.00 3.61  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  5  
ATOM 1276 H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.329  1.426   -3.228  1.00 2.77  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  5  
ATOM 1277 H HE2   . PHE A 1 8  ? 1.597   1.429   -5.005  1.00 3.83  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  5  
ATOM 1278 H HZ    . PHE A 1 8  ? -0.856  1.019   -5.192  1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   5  
ATOM 1279 N N     . LYS A 1 9  ? 2.796   -0.379  0.600   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    5  
ATOM 1280 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.767   -1.371  0.130   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   5  
ATOM 1281 C C     . LYS A 1 9  ? 3.226   -2.176  -1.059  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    5  
ATOM 1282 O O     . LYS A 1 9  ? 3.307   -3.399  -1.035  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    5  
ATOM 1283 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.193   -2.315  1.270   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   5  
ATOM 1284 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.183   -1.676  2.253   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   5  
ATOM 1285 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.512   -1.016  3.455   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   5  
ATOM 1286 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.834   -2.067  4.347   1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   5  
ATOM 1287 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.359   -2.031  4.269   1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   5  
ATOM 1288 H H     . LYS A 1 9  ? 2.161   -0.585  1.358   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    5  
ATOM 1289 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.656   -0.851  -0.232  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   5  
ATOM 1290 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.319   -2.709  1.783   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  5  
ATOM 1291 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.710   -3.166  0.834   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  5  
ATOM 1292 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.852   -2.452  2.627   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  5  
ATOM 1293 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.791   -0.938  1.728   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  5  
ATOM 1294 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.284   -0.517  4.041   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  5  
ATOM 1295 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.814   -0.261  3.106   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  5  
ATOM 1296 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.187   -3.058  4.058   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  5  
ATOM 1297 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.134   -1.884  5.380   1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  5  
ATOM 1298 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 1.958   -2.710  4.900   1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  5  
ATOM 1299 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.038   -1.108  4.532   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  5  
ATOM 1300 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.047   -2.222  3.331   1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  5  
ATOM 1301 N N     . ASN A 1 10 ? 2.672   -1.521  -2.088  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    5  
ATOM 1302 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.179   -2.098  -3.328  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   5  
ATOM 1303 C C     . ASN A 1 10 ? 1.555   -3.461  -3.098  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    5  
ATOM 1304 O O     . ASN A 1 10 ? 1.887   -4.440  -3.755  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    5  
ATOM 1305 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.284   -2.156  -4.376  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   5  
ATOM 1306 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.771   -0.788  -4.772  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   5  
ATOM 1307 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.735   0.167   -4.010  1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  5  
ATOM 1308 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.268   -0.676  -5.980  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  5  
ATOM 1309 H H     . ASN A 1 10 ? 2.676   -0.516  -2.122  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    5  
ATOM 1310 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.413   -1.435  -3.728  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   5  
ATOM 1311 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.146   -2.699  -4.008  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  5  
ATOM 1312 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.890   -2.664  -5.256  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  5  
ATOM 1313 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.305   -1.447  -6.622  1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 5  
ATOM 1314 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.710   0.201   -6.144  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 5  
ATOM 1315 N N     . ILE A 1 11 ? 0.580   -3.501  -2.198  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    5  
ATOM 1316 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.125  -4.715  -1.821  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   5  
ATOM 1317 C C     . ILE A 1 11 ? -1.273  -4.962  -2.809  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    5  
ATOM 1318 O O     . ILE A 1 11 ? -2.345  -5.425  -2.432  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    5  
ATOM 1319 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.564  -4.668  -0.345  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   5  
ATOM 1320 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.153  -3.303  0.040   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  5  
ATOM 1321 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.611   -5.045  0.568   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  5  
ATOM 1322 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.130  -2.303  0.608   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  5  
ATOM 1323 H H     . ILE A 1 11 ? 0.322   -2.625  -1.780  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    5  
ATOM 1324 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.566   -5.541  -1.903  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   5  
ATOM 1325 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.333  -5.426  -0.190  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   5  
ATOM 1326 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.635  -2.881  -0.841  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 5  
ATOM 1327 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.922  -3.467  0.792   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 5  
ATOM 1328 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.465   -4.395  0.384   1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 5  
ATOM 1329 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.306   -4.974  1.611   1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 5  
ATOM 1330 H HG23  . ILE A 1 11 ? 0.914   -6.073  0.363   1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 5  
ATOM 1331 H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.161   -2.598  1.616   1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 5  
ATOM 1332 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.772   -2.262  -0.001  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 5  
ATOM 1333 H HD13  . ILE A 1 11 ? -0.578  -1.311  0.645   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 5  
ATOM 1334 N N     . VAL A 1 12 ? -1.050  -4.633  -4.084  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    5  
ATOM 1335 C CA    . VAL A 1 12 ? -2.019  -4.834  -5.148  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   5  
ATOM 1336 C C     . VAL A 1 12 ? -1.307  -5.312  -6.419  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    5  
ATOM 1337 O O     . VAL A 1 12 ? -1.307  -6.512  -6.666  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    5  
ATOM 1338 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.935  -3.597  -5.277  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   5  
ATOM 1339 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.219  -2.268  -4.984  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  5  
ATOM 1340 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.645  -3.506  -6.630  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  5  
ATOM 1341 H H     . VAL A 1 12 ? -0.150  -4.236  -4.316  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    5  
ATOM 1342 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.659  -5.663  -4.849  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   5  
ATOM 1343 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.711  -3.706  -4.519  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   5  
ATOM 1344 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.310  -2.168  -5.573  1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 5  
ATOM 1345 H HG12  . VAL A 1 12 ? -2.886  -1.438  -5.219  1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 5  
ATOM 1346 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.970  -2.208  -3.924  1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 5  
ATOM 1347 H HG21  . VAL A 1 12 ? -2.982  -3.075  -7.377  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 5  
ATOM 1348 H HG22  . VAL A 1 12 ? -3.980  -4.495  -6.947  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 5  
ATOM 1349 H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.518  -2.859  -6.537  1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 5  
ATOM 1350 N N     . THR A 1 13 ? -0.686  -4.415  -7.199  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    5  
ATOM 1351 C CA    . THR A 1 13 ? 0.101   -4.715  -8.402  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   5  
ATOM 1352 C C     . THR A 1 13 ? -0.431  -5.921  -9.200  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    5  
ATOM 1353 O O     . THR A 1 13 ? 0.179   -6.991  -9.187  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    5  
ATOM 1354 C CB    . THR A 1 13 ? 1.596   -4.820  -8.035  1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   5  
ATOM 1355 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.356   -5.246  -9.144  1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  5  
ATOM 1356 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.906   -5.740  -6.853  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  5  
ATOM 1357 H H     . THR A 1 13 ? -0.739  -3.447  -6.935  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    5  
ATOM 1358 H HA    . THR A 1 13 ? 0.026   -3.851  -9.059  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   5  
ATOM 1359 H HB    . THR A 1 13 ? 1.937   -3.820  -7.766  1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   5  
ATOM 1360 H HG1   . THR A 1 13 ? 2.124   -6.172  -9.299  1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  5  
ATOM 1361 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.558   -6.754  -7.047  1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 5  
ATOM 1362 H HG22  . THR A 1 13 ? 2.981   -5.752  -6.675  1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 5  
ATOM 1363 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.419   -5.366  -5.957  1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 5  
ATOM 1364 N N     . PRO A 1 14 ? -1.538  -5.754  -9.939  1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    5  
ATOM 1365 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.233  -6.851  -10.596 1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   5  
ATOM 1366 C C     . PRO A 1 14 ? -1.443  -7.347  -11.811 1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    5  
ATOM 1367 O O     . PRO A 1 14 ? -1.706  -6.954  -12.945 1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    5  
ATOM 1368 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.609  -6.282  -10.965 1.00 1.89  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   5  
ATOM 1369 C CG    . PRO A 1 14 ? -3.342  -4.791  -11.159 1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   5  
ATOM 1370 C CD    . PRO A 1 14 ? -2.236  -4.498  -10.146 1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   5  
ATOM 1371 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.367  -7.678  -9.897  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   5  
ATOM 1372 H HB2   . PRO A 1 14 ? -4.030  -6.741  -11.861 1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  5  
ATOM 1373 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.289  -6.415  -10.122 1.00 2.38  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  5  
ATOM 1374 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.973  -4.608  -12.169 1.00 2.65  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  5  
ATOM 1375 H HG3   . PRO A 1 14 ? -4.233  -4.192  -10.962 1.00 3.17  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  5  
ATOM 1376 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.567  -3.733  -10.541 1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  5  
ATOM 1377 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.678  -4.173  -9.208  1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  5  
ATOM 1378 N N     . ARG A 1 15 ? -0.468  -8.227  -11.573 1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    5  
ATOM 1379 C CA    . ARG A 1 15 ? 0.391   -8.810  -12.596 1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   5  
ATOM 1380 C C     . ARG A 1 15 ? 0.759   -10.232 -12.175 1.00 3.58  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    5  
ATOM 1381 O O     . ARG A 1 15 ? 1.924   -10.542 -11.942 1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    5  
ATOM 1382 C CB    . ARG A 1 15 ? 1.643   -7.935  -12.795 1.00 3.39  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   5  
ATOM 1383 C CG    . ARG A 1 15 ? 1.425   -6.854  -13.860 1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   5  
ATOM 1384 C CD    . ARG A 1 15 ? 2.695   -6.025  -14.081 1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   5  
ATOM 1385 N NE    . ARG A 1 15 ? 3.819   -6.846  -14.564 1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   5  
ATOM 1386 C CZ    . ARG A 1 15 ? 5.022   -6.373  -14.914 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   5  
ATOM 1387 N NH1   . ARG A 1 15 ? 5.264   -5.063  -14.859 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  5  
ATOM 1388 N NH2   . ARG A 1 15 ? 5.979   -7.210  -15.319 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  5  
ATOM 1389 H H     . ARG A 1 15 ? -0.268  -8.449  -10.604 1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    5  
ATOM 1390 H HA    . ARG A 1 15 ? -0.157  -8.870  -13.538 1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   5  
ATOM 1391 H HB2   . ARG A 1 15 ? 1.924   -7.470  -11.848 1.00 4.08  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  5  
ATOM 1392 H HB3   . ARG A 1 15 ? 2.472   -8.557  -13.126 1.00 3.76  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  5  
ATOM 1393 H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.137   -7.327  -14.801 1.00 4.10  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  5  
ATOM 1394 H HG3   . ARG A 1 15 ? 0.626   -6.183  -13.546 1.00 4.43  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  5  
ATOM 1395 H HD2   . ARG A 1 15 ? 2.474   -5.253  -14.818 1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  5  
ATOM 1396 H HD3   . ARG A 1 15 ? 2.972   -5.550  -13.139 1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  5  
ATOM 1397 H HE    . ARG A 1 15 ? 3.645   -7.839  -14.615 1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   5  
ATOM 1398 H HH11  . ARG A 1 15 ? 4.538   -4.438  -14.544 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 5  
ATOM 1399 H HH12  . ARG A 1 15 ? 6.153   -4.665  -15.119 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 5  
ATOM 1400 H HH21  . ARG A 1 15 ? 5.817   -8.206  -15.355 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 5  
ATOM 1401 H HH22  . ARG A 1 15 ? 6.892   -6.878  -15.590 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 5  
ATOM 1402 N N     . THR A 1 16 ? -0.233  -11.112 -12.087 1.00 4.12  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    5  
ATOM 1403 C CA    . THR A 1 16 ? -0.002  -12.530 -11.870 1.00 5.80  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   5  
ATOM 1404 C C     . THR A 1 16 ? -1.222  -13.268 -12.419 1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    5  
ATOM 1405 O O     . THR A 1 16 ? -2.316  -12.700 -12.412 1.00 6.13  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    5  
ATOM 1406 C CB    . THR A 1 16 ? 0.236   -12.795 -10.370 1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   5  
ATOM 1407 O OG1   . THR A 1 16 ? 0.621   -14.126 -10.109 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  5  
ATOM 1408 C CG2   . THR A 1 16 ? -0.989  -12.498 -9.514  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  5  
ATOM 1409 H H     . THR A 1 16 ? -1.193  -10.849 -12.266 1.00 3.85  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    5  
ATOM 1410 H HA    . THR A 1 16 ? 0.890   -12.825 -12.422 1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   5  
ATOM 1411 H HB    . THR A 1 16 ? 1.050   -12.150 -10.037 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   5  
ATOM 1412 H HG1   . THR A 1 16 ? -0.157  -14.702 -10.210 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  5  
ATOM 1413 H HG21  . THR A 1 16 ? -1.792  -13.182 -9.790  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 5  
ATOM 1414 H HG22  . THR A 1 16 ? -0.736  -12.652 -8.466  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 5  
ATOM 1415 H HG23  . THR A 1 16 ? -1.311  -11.468 -9.662  1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 5  
ATOM 1416 N N     . PRO A 1 17 ? -1.051  -14.502 -12.906 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    5  
ATOM 1417 C CA    . PRO A 1 17 ? -2.139  -15.447 -13.033 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   5  
ATOM 1418 C C     . PRO A 1 17 ? -2.509  -15.962 -11.639 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    5  
ATOM 1419 O O     . PRO A 1 17 ? -3.558  -16.632 -11.548 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    5  
ATOM 1420 C CB    . PRO A 1 17 ? -1.577  -16.564 -13.912 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   5  
ATOM 1421 C CG    . PRO A 1 17 ? -0.099  -16.602 -13.522 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   5  
ATOM 1422 C CD    . PRO A 1 17 ? 0.221   -15.167 -13.094 1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   5  
ATOM 1423 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -1.725  -15.694 -10.697 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  5  
ATOM 1424 H HA    . PRO A 1 17 ? -3.013  -14.990 -13.498 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   5  
ATOM 1425 H HB2   . PRO A 1 17 ? -2.071  -17.520 -13.728 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  5  
ATOM 1426 H HB3   . PRO A 1 17 ? -1.671  -16.280 -14.961 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  5  
ATOM 1427 H HG2   . PRO A 1 17 ? 0.040   -17.274 -12.674 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  5  
ATOM 1428 H HG3   . PRO A 1 17 ? 0.524   -16.915 -14.362 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  5  
ATOM 1429 H HD2   . PRO A 1 17 ? 0.776   -15.177 -12.159 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  5  
ATOM 1430 H HD3   . PRO A 1 17 ? 0.790   -14.656 -13.871 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  5  
ATOM 1431 N N     . GLU A 1 1  ? -10.319 7.111   7.631   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    6  
ATOM 1432 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.446  7.163   6.447   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   6  
ATOM 1433 C C     . GLU A 1 1  ? -8.058  6.895   6.962   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    6  
ATOM 1434 O O     . GLU A 1 1  ? -7.681  7.565   7.911   1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    6  
ATOM 1435 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.500  8.542   5.793   1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   6  
ATOM 1436 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.738 8.620   4.906   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   6  
ATOM 1437 C CD    . GLU A 1 1  ? -10.895 10.029  4.347   1.00 2.98  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   6  
ATOM 1438 O OE1   . GLU A 1 1  ? -11.559 10.828  5.040   1.00 3.40  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  6  
ATOM 1439 O OE2   . GLU A 1 1  ? -10.326 10.278  3.263   1.00 4.25  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  6  
ATOM 1440 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.788  7.512   8.400   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   6  
ATOM 1441 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.166 7.636   7.469   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   6  
ATOM 1442 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.530 6.152   7.860   1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   6  
ATOM 1443 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.723  6.401   5.720   1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   6  
ATOM 1444 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.541  9.311   6.567   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  6  
ATOM 1445 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.610  8.696   5.181   1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  6  
ATOM 1446 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.635 7.903   4.090   1.00 2.62  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  6  
ATOM 1447 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.622 8.357   5.489   1.00 2.17  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  6  
ATOM 1448 N N     . ASN A 1 2  ? -7.364  5.886   6.439   1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    6  
ATOM 1449 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.157  5.359   7.064   1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   6  
ATOM 1450 C C     . ASN A 1 2  ? -5.094  6.454   7.173   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    6  
ATOM 1451 O O     . ASN A 1 2  ? -4.427  6.717   6.174   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    6  
ATOM 1452 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.616  4.189   6.222   1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   6  
ATOM 1453 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.605  3.037   6.119   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   6  
ATOM 1454 O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.448  2.859   6.988   1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  6  
ATOM 1455 N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.554  2.268   5.040   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  6  
ATOM 1456 H H     . ASN A 1 2  ? -7.736  5.378   5.651   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    6  
ATOM 1457 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.408  4.983   8.056   1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   6  
ATOM 1458 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.376  4.549   5.220   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  6  
ATOM 1459 H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.704  3.816   6.683   1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  6  
ATOM 1460 H HD21  . ASN A 1 2  ? -5.879  2.417   4.307   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 6  
ATOM 1461 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.229  1.520   4.979   1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 6  
ATOM 1462 N N     . PRO A 1 3  ? -4.839  7.050   8.352   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    6  
ATOM 1463 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.952  8.208   8.463   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   6  
ATOM 1464 C C     . PRO A 1 3  ? -2.464  7.868   8.318   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    6  
ATOM 1465 O O     . PRO A 1 3  ? -1.601  8.710   8.539   1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    6  
ATOM 1466 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.271  8.814   9.831   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   6  
ATOM 1467 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.655  7.590   10.661  1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   6  
ATOM 1468 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.434  6.749   9.650   1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   6  
ATOM 1469 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.192  8.913   7.676   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   6  
ATOM 1470 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.429  9.355   10.263  1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  6  
ATOM 1471 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.137  9.474   9.738   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  6  
ATOM 1472 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.758  7.059   10.978  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  6  
ATOM 1473 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.270  7.860   11.519  1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  6  
ATOM 1474 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.389  5.689   9.885   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  6  
ATOM 1475 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.469  7.065   9.694   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  6  
ATOM 1476 N N     . VAL A 1 4  ? -2.169  6.633   7.930   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    6  
ATOM 1477 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.836  6.081   7.777   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   6  
ATOM 1478 C C     . VAL A 1 4  ? -0.627  5.437   6.405   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    6  
ATOM 1479 O O     . VAL A 1 4  ? 0.495   5.088   6.044   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    6  
ATOM 1480 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.610  5.062   8.896   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   6  
ATOM 1481 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.694  5.749   10.263  1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  6  
ATOM 1482 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.599  3.886   8.883   1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  6  
ATOM 1483 H H     . VAL A 1 4  ? -2.949  6.011   7.857   1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    6  
ATOM 1484 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.101  6.881   7.880   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   6  
ATOM 1485 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.384   4.661   8.746   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   6  
ATOM 1486 H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.722  6.038   10.474  1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 6  
ATOM 1487 H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.352  5.067   11.042  1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 6  
ATOM 1488 H HG13  . VAL A 1 4  ? -0.066  6.641   10.270  1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 6  
ATOM 1489 H HG21  . VAL A 1 4  ? -1.533  3.343   9.828   1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 6  
ATOM 1490 H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.626  4.223   8.754   1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 6  
ATOM 1491 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.342  3.191   8.092   1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 6  
ATOM 1492 N N     . VAL A 1 5  ? -1.712  5.209   5.656   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    6  
ATOM 1493 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.719  4.620   4.315   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   6  
ATOM 1494 C C     . VAL A 1 5  ? -1.056  3.249   4.238   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    6  
ATOM 1495 O O     . VAL A 1 5  ? -0.895  2.673   3.163   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    6  
ATOM 1496 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.218  5.696   3.326   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   6  
ATOM 1497 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.720  5.178   1.976   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  6  
ATOM 1498 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.366  6.680   3.076   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  6  
ATOM 1499 H H     . VAL A 1 5  ? -2.581  5.576   5.997   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    6  
ATOM 1500 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.738  4.367   4.068   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   6  
ATOM 1501 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.395  6.244   3.783   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   6  
ATOM 1502 H HG11  . VAL A 1 5  ? 0.197   4.610   2.132   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 6  
ATOM 1503 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.477  4.544   1.514   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 6  
ATOM 1504 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.495  6.015   1.315   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 6  
ATOM 1505 H HG21  . VAL A 1 5  ? -3.196  6.168   2.589   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 6  
ATOM 1506 H HG22  . VAL A 1 5  ? -2.710  7.103   4.021   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 6  
ATOM 1507 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.024  7.493   2.436   1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 6  
ATOM 1508 N N     . HIS A 1 6  ? -0.735  2.664   5.386   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    6  
ATOM 1509 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.114   1.507   5.479   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   6  
ATOM 1510 C C     . HIS A 1 6  ? 1.314   1.642   4.547   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    6  
ATOM 1511 O O     . HIS A 1 6  ? 1.723   0.655   3.941   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    6  
ATOM 1512 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.726  0.265   5.172   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   6  
ATOM 1513 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.848  -0.005  6.139   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   6  
ATOM 1514 N ND1   . HIS A 1 6  ? -3.035  -0.644  5.852   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  6  
ATOM 1515 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.849  0.292   7.473   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  6  
ATOM 1516 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.735  -0.720  6.999   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  6  
ATOM 1517 N NE2   . HIS A 1 6  ? -3.055  -0.156  8.009   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  6  
ATOM 1518 H H     . HIS A 1 6  ? -0.943  3.130   6.245   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    6  
ATOM 1519 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.500   1.458   6.489   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   6  
ATOM 1520 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.133  0.342   4.169   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  6  
ATOM 1521 H HB3   . HIS A 1 6  ? -0.063  -0.580  5.178   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  6  
ATOM 1522 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.323  -1.009  4.956   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  6  
ATOM 1523 H HD2   . HIS A 1 6  ? -1.046  0.773   8.005   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  6  
ATOM 1524 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.708  -1.180  7.101   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  6  
ATOM 1525 N N     . PHE A 1 7  ? 1.848   2.862   4.402   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    6  
ATOM 1526 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.944   3.221   3.511   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   6  
ATOM 1527 C C     . PHE A 1 7  ? 2.788   2.807   2.041   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    6  
ATOM 1528 O O     . PHE A 1 7  ? 3.724   2.970   1.266   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    6  
ATOM 1529 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.231   2.671   4.110   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   6  
ATOM 1530 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.106   3.754   4.684   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   6  
ATOM 1531 C CD1   . PHE A 1 7  ? 5.900   4.524   3.819   1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  6  
ATOM 1532 C CD2   . PHE A 1 7  ? 5.084   4.027   6.062   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  6  
ATOM 1533 C CE1   . PHE A 1 7  ? 6.712   5.547   4.339   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  6  
ATOM 1534 C CE2   . PHE A 1 7  ? 5.910   5.037   6.585   1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  6  
ATOM 1535 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.728   5.794   5.724   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   6  
ATOM 1536 H H     . PHE A 1 7  ? 1.486   3.623   4.961   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    6  
ATOM 1537 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.013   4.310   3.508   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   6  
ATOM 1538 H HB2   . PHE A 1 7  ? 3.998   1.933   4.876   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  6  
ATOM 1539 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.777   2.146   3.334   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  6  
ATOM 1540 H HD1   . PHE A 1 7  ? 5.868   4.326   2.756   1.00 3.15  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  6  
ATOM 1541 H HD2   . PHE A 1 7  ? 4.419   3.466   6.705   1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  6  
ATOM 1542 H HE1   . PHE A 1 7  ? 7.322   6.143   3.675   1.00 3.17  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  6  
ATOM 1543 H HE2   . PHE A 1 7  ? 5.914   5.240   7.647   1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  6  
ATOM 1544 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.358   6.575   6.125   1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   6  
ATOM 1545 N N     . PHE A 1 8  ? 1.623   2.286   1.661   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    6  
ATOM 1546 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.311   1.699   0.370   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   6  
ATOM 1547 C C     . PHE A 1 8  ? 2.465   0.834   -0.144  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    6  
ATOM 1548 O O     . PHE A 1 8  ? 3.111   1.156   -1.136  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    6  
ATOM 1549 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.886   2.789   -0.619  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   6  
ATOM 1550 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.226   2.238   -1.867  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   6  
ATOM 1551 C CD1   . PHE A 1 8  ? -1.130  1.857   -1.830  1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  6  
ATOM 1552 C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.959   2.085   -3.057  1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  6  
ATOM 1553 C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.748  1.334   -2.979  1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  6  
ATOM 1554 C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.341   1.560   -4.206  1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  6  
ATOM 1555 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.013  1.187   -4.169  1.00 0.71  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   6  
ATOM 1556 H H     . PHE A 1 8  ? 0.932   2.201   2.385   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    6  
ATOM 1557 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.450   1.047   0.516   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   6  
ATOM 1558 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.173   3.451   -0.127  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  6  
ATOM 1559 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.754   3.392   -0.894  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  6  
ATOM 1560 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.698  1.973   -0.919  1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  6  
ATOM 1561 H HD2   . PHE A 1 8  ? 2.005   2.360   -3.094  1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  6  
ATOM 1562 H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.791  1.053   -2.951  1.00 3.03  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  6  
ATOM 1563 H HE2   . PHE A 1 8  ? 0.917   1.448   -5.113  1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  6  
ATOM 1564 H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.488  0.794   -5.056  1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   6  
ATOM 1565 N N     . LYS A 1 9  ? 2.713   -0.312  0.501   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    6  
ATOM 1566 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.755   -1.223  0.019   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   6  
ATOM 1567 C C     . LYS A 1 9  ? 3.252   -2.077  -1.157  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    6  
ATOM 1568 O O     . LYS A 1 9  ? 3.372   -3.295  -1.094  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    6  
ATOM 1569 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.270   -2.145  1.141   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   6  
ATOM 1570 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.159   -1.477  2.196   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   6  
ATOM 1571 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.422   -0.798  3.349   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   6  
ATOM 1572 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.743   -1.780  4.321   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   6  
ATOM 1573 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.351   -2.123  3.962   1.00 1.37  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   6  
ATOM 1574 H H     . LYS A 1 9  ? 2.147   -0.544  1.305   1.00 0.11  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    6  
ATOM 1575 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.596   -0.633  -0.353  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   6  
ATOM 1576 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.443   -2.678  1.599   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  6  
ATOM 1577 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.898   -2.898  0.676   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  6  
ATOM 1578 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.815   -2.236  2.623   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  6  
ATOM 1579 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.791   -0.739  1.699   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  6  
ATOM 1580 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.170   -0.250  3.924   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  6  
ATOM 1581 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.723   -0.071  2.950   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  6  
ATOM 1582 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.344   -2.689  4.389   1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  6  
ATOM 1583 H HE3   . LYS A 1 9  ? 3.727   -1.309  5.305   1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  6  
ATOM 1584 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 1.815   -1.273  3.850   1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  6  
ATOM 1585 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.314   -2.662  3.112   1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  6  
ATOM 1586 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 1.931   -2.665  4.705   1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  6  
ATOM 1587 N N     . ASN A 1 10 ? 2.677   -1.476  -2.206  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    6  
ATOM 1588 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.174   -2.114  -3.411  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   6  
ATOM 1589 C C     . ASN A 1 10 ? 1.578   -3.478  -3.124  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    6  
ATOM 1590 O O     . ASN A 1 10 ? 1.911   -4.473  -3.755  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    6  
ATOM 1591 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.257   -2.166  -4.475  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   6  
ATOM 1592 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.550   -0.788  -5.004  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   6  
ATOM 1593 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.182   0.228   -4.431  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  6  
ATOM 1594 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.223   -0.745  -6.128  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  6  
ATOM 1595 H H     . ASN A 1 10 ? 2.625   -0.473  -2.274  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    6  
ATOM 1596 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.389   -1.483  -3.826  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   6  
ATOM 1597 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.179   -2.576  -4.080  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  6  
ATOM 1598 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.903   -2.779  -5.301  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  6  
ATOM 1599 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.512   -1.581  -6.603  1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 6  
ATOM 1600 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.472   0.172   -6.419  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 6  
ATOM 1601 N N     . ILE A 1 11 ? 0.617   -3.496  -2.211  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    6  
ATOM 1602 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.096  -4.700  -1.815  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   6  
ATOM 1603 C C     . ILE A 1 11 ? -1.279  -4.918  -2.767  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    6  
ATOM 1604 O O     . ILE A 1 11 ? -2.358  -5.330  -2.354  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    6  
ATOM 1605 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.482  -4.655  -0.323  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   6  
ATOM 1606 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.044  -3.287  0.089   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  6  
ATOM 1607 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.718   -5.055  0.549   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  6  
ATOM 1608 C CD1   . ILE A 1 11 ? 0.010   -2.297  0.618   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  6  
ATOM 1609 H H     . ILE A 1 11 ? 0.359   -2.610  -1.817  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    6  
ATOM 1610 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.577   -5.537  -1.923  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   6  
ATOM 1611 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.255  -5.405  -0.148  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   6  
ATOM 1612 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.555  -2.856  -0.770  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 6  
ATOM 1613 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.783  -3.445  0.872   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 6  
ATOM 1614 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.442   -5.007  1.602   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 6  
ATOM 1615 H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.012   -6.079  0.316   1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 6  
ATOM 1616 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.571   -4.403  0.360   1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 6  
ATOM 1617 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.432  -1.306  0.696   1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 6  
ATOM 1618 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.356   -2.608  1.604   1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 6  
ATOM 1619 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.874   -2.250  -0.041  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 6  
ATOM 1620 N N     . VAL A 1 12 ? -1.074  -4.627  -4.055  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    6  
ATOM 1621 C CA    . VAL A 1 12 ? -2.060  -4.854  -5.101  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   6  
ATOM 1622 C C     . VAL A 1 12 ? -1.363  -5.350  -6.372  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    6  
ATOM 1623 O O     . VAL A 1 12 ? -1.420  -6.543  -6.645  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    6  
ATOM 1624 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.980  -3.623  -5.252  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   6  
ATOM 1625 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.276  -2.272  -5.031  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  6  
ATOM 1626 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.718  -3.597  -6.594  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  6  
ATOM 1627 H H     . VAL A 1 12 ? -0.167  -4.270  -4.319  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    6  
ATOM 1628 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.693  -5.679  -4.775  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   6  
ATOM 1629 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.735  -3.707  -4.471  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   6  
ATOM 1630 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.427  -2.148  -5.697  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 6  
ATOM 1631 H HG12  . VAL A 1 12 ? -2.985  -1.466  -5.216  1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 6  
ATOM 1632 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.942  -2.192  -3.996  1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 6  
ATOM 1633 H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.558  -2.904  -6.534  1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 6  
ATOM 1634 H HG22  . VAL A 1 12 ? -3.054  -3.261  -7.387  1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 6  
ATOM 1635 H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.103  -4.591  -6.828  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 6  
ATOM 1636 N N     . THR A 1 13 ? -0.684  -4.468  -7.116  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    6  
ATOM 1637 C CA    . THR A 1 13 ? 0.168   -4.770  -8.269  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   6  
ATOM 1638 C C     . THR A 1 13 ? -0.295  -5.983  -9.096  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    6  
ATOM 1639 O O     . THR A 1 13 ? 0.320   -7.047  -9.028  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    6  
ATOM 1640 C CB    . THR A 1 13 ? 1.634   -4.859  -7.797  1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   6  
ATOM 1641 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.491   -5.176  -8.864  1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  6  
ATOM 1642 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.909   -5.855  -6.668  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  6  
ATOM 1643 H H     . THR A 1 13 ? -0.694  -3.505  -6.827  1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    6  
ATOM 1644 H HA    . THR A 1 13 ? 0.127   -3.910  -8.935  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   6  
ATOM 1645 H HB    . THR A 1 13 ? 1.913   -3.869  -7.434  1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   6  
ATOM 1646 H HG1   . THR A 1 13 ? 2.422   -6.126  -9.013  1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  6  
ATOM 1647 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.303   -5.614  -5.801  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 6  
ATOM 1648 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.685   -6.874  -6.978  1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 6  
ATOM 1649 H HG23  . THR A 1 13 ? 2.959   -5.787  -6.384  1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 6  
ATOM 1650 N N     . PRO A 1 14 ? -1.336  -5.831  -9.934  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    6  
ATOM 1651 C CA    . PRO A 1 14 ? -1.938  -6.930  -10.676 1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   6  
ATOM 1652 C C     . PRO A 1 14 ? -1.108  -7.270  -11.918 1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    6  
ATOM 1653 O O     . PRO A 1 14 ? -1.516  -7.010  -13.045 1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    6  
ATOM 1654 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.336  -6.423  -11.040 1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   6  
ATOM 1655 C CG    . PRO A 1 14 ? -3.106  -4.926  -11.246 1.00 2.28  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   6  
ATOM 1656 C CD    . PRO A 1 14 ? -2.067  -4.599  -10.173 1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   6  
ATOM 1657 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.026  -7.817  -10.047 1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   6  
ATOM 1658 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.744  -6.906  -11.927 1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  6  
ATOM 1659 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.003  -6.571  -10.190 1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  6  
ATOM 1660 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.685  -4.747  -12.237 1.00 2.49  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  6  
ATOM 1661 H HG3   . PRO A 1 14 ? -4.023  -4.352  -11.111 1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  6  
ATOM 1662 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.405  -3.807  -10.525 1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  6  
ATOM 1663 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.573  -4.297  -9.259  1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  6  
ATOM 1664 N N     . ARG A 1 15 ? 0.083   -7.839  -11.716 1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    6  
ATOM 1665 C CA    . ARG A 1 15 ? 1.004   -8.272  -12.761 1.00 2.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   6  
ATOM 1666 C C     . ARG A 1 15 ? 1.592   -7.123  -13.586 1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    6  
ATOM 1667 O O     . ARG A 1 15 ? 2.346   -7.411  -14.507 1.00 6.09  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    6  
ATOM 1668 C CB    . ARG A 1 15 ? 0.340   -9.339  -13.645 1.00 3.06  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   6  
ATOM 1669 C CG    . ARG A 1 15 ? 1.358   -10.417 -14.033 1.00 4.09  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   6  
ATOM 1670 C CD    . ARG A 1 15 ? 0.702   -11.497 -14.893 1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   6  
ATOM 1671 N NE    . ARG A 1 15 ? 0.431   -11.015 -16.254 1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   6  
ATOM 1672 C CZ    . ARG A 1 15 ? -0.092  -11.764 -17.232 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   6  
ATOM 1673 N NH1   . ARG A 1 15 ? -0.476  -13.016 -16.979 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  6  
ATOM 1674 N NH2   . ARG A 1 15 ? -0.227  -11.264 -18.460 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  6  
ATOM 1675 H H     . ARG A 1 15 ? 0.403   -7.938  -10.764 1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    6  
ATOM 1676 H HA    . ARG A 1 15 ? 1.849   -8.739  -12.254 1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   6  
ATOM 1677 H HB2   . ARG A 1 15 ? -0.470  -9.821  -13.095 1.00 3.53  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  6  
ATOM 1678 H HB3   . ARG A 1 15 ? -0.078  -8.871  -14.537 1.00 3.77  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  6  
ATOM 1679 H HG2   . ARG A 1 15 ? 2.195   -9.976  -14.574 1.00 4.15  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  6  
ATOM 1680 H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.738   -10.883 -13.123 1.00 4.61  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  6  
ATOM 1681 H HD2   . ARG A 1 15 ? 1.382   -12.350 -14.949 1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  6  
ATOM 1682 H HD3   . ARG A 1 15 ? -0.227  -11.814 -14.419 1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  6  
ATOM 1683 H HE    . ARG A 1 15 ? 0.708   -10.059 -16.438 1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   6  
ATOM 1684 H HH11  . ARG A 1 15 ? -0.380  -13.385 -16.044 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 6  
ATOM 1685 H HH12  . ARG A 1 15 ? -0.871  -13.616 -17.686 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 6  
ATOM 1686 H HH21  . ARG A 1 15 ? 0.068   -10.319 -18.667 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 6  
ATOM 1687 H HH22  . ARG A 1 15 ? -0.609  -11.808 -19.218 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 6  
ATOM 1688 N N     . THR A 1 16 ? 1.295   -5.878  -13.193 1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    6  
ATOM 1689 C CA    . THR A 1 16 ? 1.829   -4.621  -13.693 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   6  
ATOM 1690 C C     . THR A 1 16 ? 1.566   -4.407  -15.188 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    6  
ATOM 1691 O O     . THR A 1 16 ? 1.175   -5.331  -15.900 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    6  
ATOM 1692 C CB    . THR A 1 16 ? 3.299   -4.476  -13.252 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   6  
ATOM 1693 O OG1   . THR A 1 16 ? 4.199   -5.273  -13.983 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  6  
ATOM 1694 C CG2   . THR A 1 16 ? 3.444   -4.821  -11.764 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  6  
ATOM 1695 H H     . THR A 1 16 ? 0.673   -5.767  -12.417 1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    6  
ATOM 1696 H HA    . THR A 1 16 ? 1.278   -3.837  -13.176 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   6  
ATOM 1697 H HB    . THR A 1 16 ? 3.597   -3.443  -13.370 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   6  
ATOM 1698 H HG1   . THR A 1 16 ? 4.239   -4.926  -14.892 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  6  
ATOM 1699 H HG21  . THR A 1 16 ? 2.778   -4.185  -11.182 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 6  
ATOM 1700 H HG22  . THR A 1 16 ? 3.200   -5.868  -11.570 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 6  
ATOM 1701 H HG23  . THR A 1 16 ? 4.472   -4.638  -11.449 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 6  
ATOM 1702 N N     . PRO A 1 17 ? 1.722   -3.173  -15.686 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    6  
ATOM 1703 C CA    . PRO A 1 17 ? 1.973   -2.973  -17.097 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   6  
ATOM 1704 C C     . PRO A 1 17 ? 3.431   -3.346  -17.389 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    6  
ATOM 1705 O O     . PRO A 1 17 ? 4.139   -3.731  -16.426 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    6  
ATOM 1706 C CB    . PRO A 1 17 ? 1.693   -1.490  -17.330 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   6  
ATOM 1707 C CG    . PRO A 1 17 ? 2.166   -0.855  -16.024 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   6  
ATOM 1708 C CD    . PRO A 1 17 ? 1.846   -1.915  -14.965 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   6  
ATOM 1709 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 3.814   -3.223  -18.570 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  6  
ATOM 1710 H HA    . PRO A 1 17 ? 1.312   -3.588  -17.709 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   6  
ATOM 1711 H HB2   . PRO A 1 17 ? 2.229   -1.098  -18.196 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  6  
ATOM 1712 H HB3   . PRO A 1 17 ? 0.618   -1.339  -17.442 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  6  
ATOM 1713 H HG2   . PRO A 1 17 ? 3.243   -0.695  -16.067 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  6  
ATOM 1714 H HG3   . PRO A 1 17 ? 1.648   0.083   -15.822 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  6  
ATOM 1715 H HD2   . PRO A 1 17 ? 2.647   -1.936  -14.234 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  6  
ATOM 1716 H HD3   . PRO A 1 17 ? 0.899   -1.681  -14.480 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  6  
ATOM 1717 N N     . GLU A 1 1  ? -10.160 6.868   8.645   1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    7  
ATOM 1718 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.521  6.877   7.310   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   7  
ATOM 1719 C C     . GLU A 1 1  ? -8.055  6.719   7.615   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    7  
ATOM 1720 O O     . GLU A 1 1  ? -7.554  7.539   8.369   1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    7  
ATOM 1721 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.749  8.190   6.532   1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   7  
ATOM 1722 C CG    . GLU A 1 1  ? -11.124 8.244   5.855   1.00 2.06  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   7  
ATOM 1723 C CD    . GLU A 1 1  ? -12.171 7.797   6.855   1.00 3.59  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   7  
ATOM 1724 O OE1   . GLU A 1 1  ? -12.420 8.586   7.788   1.00 4.39  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  7  
ATOM 1725 O OE2   . GLU A 1 1  ? -12.389 6.570   6.932   1.00 4.88  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  7  
ATOM 1726 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.570  7.408   9.268   1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   7  
ATOM 1727 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.096 7.251   8.625   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   7  
ATOM 1728 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.214 5.919   8.980   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   7  
ATOM 1729 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.866  6.032   6.713   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   7  
ATOM 1730 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.642  9.033   7.215   1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  7  
ATOM 1731 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.987  8.284   5.755   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  7  
ATOM 1732 H HG2   . GLU A 1 1  ? -11.329 9.261   5.515   1.00 2.64  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  7  
ATOM 1733 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.130 7.571   4.996   1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  7  
ATOM 1734 N N     . ASN A 1 2  ? -7.420  5.644   7.152   1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    7  
ATOM 1735 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.067  5.255   7.534   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   7  
ATOM 1736 C C     . ASN A 1 2  ? -5.075  6.413   7.423   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    7  
ATOM 1737 O O     . ASN A 1 2  ? -4.512  6.617   6.350   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    7  
ATOM 1738 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.581  4.052   6.698   1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   7  
ATOM 1739 C CG    . ASN A 1 2  ? -5.818  4.137   5.183   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   7  
ATOM 1740 O OD1   . ASN A 1 2  ? -6.662  4.877   4.696   1.00 2.98  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  7  
ATOM 1741 N ND2   . ASN A 1 2  ? -5.127  3.317   4.401   1.00 2.37  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  7  
ATOM 1742 H H     . ASN A 1 2  ? -7.862  5.084   6.435   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    7  
ATOM 1743 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.097  4.929   8.572   1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   7  
ATOM 1744 H HB2   . ASN A 1 2  ? -4.515  3.933   6.871   1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  7  
ATOM 1745 H HB3   . ASN A 1 2  ? -6.061  3.158   7.078   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  7  
ATOM 1746 H HD21  . ASN A 1 2  ? -4.490  2.628   4.764   1.00 2.48  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 7  
ATOM 1747 H HD22  . ASN A 1 2  ? -5.335  3.373   3.415   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 7  
ATOM 1748 N N     . PRO A 1 3  ? -4.728  7.097   8.531   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    7  
ATOM 1749 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.879  8.282   8.484   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   7  
ATOM 1750 C C     . PRO A 1 3  ? -2.400  7.953   8.268   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    7  
ATOM 1751 O O     . PRO A 1 3  ? -1.538  8.814   8.411   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    7  
ATOM 1752 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.121  8.983   9.822   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   7  
ATOM 1753 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.358  7.812   10.774  1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   7  
ATOM 1754 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.147  6.834   9.907   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   7  
ATOM 1755 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.191  8.915   7.662   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   7  
ATOM 1756 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.280  9.603   10.136  1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  7  
ATOM 1757 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.030  9.583   9.754   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  7  
ATOM 1758 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.404  7.370   11.063  1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  7  
ATOM 1759 H HG3   . PRO A 1 3  ? -4.925  8.116   11.655  1.00 0.94  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  7  
ATOM 1760 H HD2   . PRO A 1 3  ? -4.954  5.805   10.200  1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  7  
ATOM 1761 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.202  7.037   10.050  1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  7  
ATOM 1762 N N     . VAL A 1 4  ? -2.107  6.706   7.912   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    7  
ATOM 1763 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.766  6.189   7.711   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   7  
ATOM 1764 C C     . VAL A 1 4  ? -0.613  5.497   6.360   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    7  
ATOM 1765 O O     . VAL A 1 4  ? 0.502   5.194   5.939   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    7  
ATOM 1766 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.444  5.220   8.850   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   7  
ATOM 1767 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.426  5.967   10.186  1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  7  
ATOM 1768 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.411  4.026   8.942   1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  7  
ATOM 1769 H H     . VAL A 1 4  ? -2.876  6.060   7.890   1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    7  
ATOM 1770 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.050  7.012   7.741   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   7  
ATOM 1771 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.543   4.824   8.648   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   7  
ATOM 1772 H HG11  . VAL A 1 4  ? 0.228   6.836   10.114  1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 7  
ATOM 1773 H HG12  . VAL A 1 4  ? -1.431  6.299   10.445  1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 7  
ATOM 1774 H HG13  . VAL A 1 4  ? -0.054  5.310   10.972  1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 7  
ATOM 1775 H HG21  . VAL A 1 4  ? -1.443  3.653   9.965   1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 7  
ATOM 1776 H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.422  4.292   8.643   1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 7  
ATOM 1777 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.053  3.220   8.309   1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 7  
ATOM 1778 N N     . VAL A 1 5  ? -1.729  5.166   5.704   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    7  
ATOM 1779 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.781  4.488   4.413   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   7  
ATOM 1780 C C     . VAL A 1 5  ? -1.058  3.149   4.382   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    7  
ATOM 1781 O O     . VAL A 1 5  ? -0.964  2.502   3.343   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    7  
ATOM 1782 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.425  5.518   3.322   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   7  
ATOM 1783 C CG1   . VAL A 1 5  ? -1.063  4.922   1.963   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  7  
ATOM 1784 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.631  6.448   3.143   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  7  
ATOM 1785 H H     . VAL A 1 5  ? -2.601  5.513   6.060   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    7  
ATOM 1786 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.788  4.163   4.251   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   7  
ATOM 1787 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.577  6.114   3.656   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   7  
ATOM 1788 H HG11  . VAL A 1 5  ? -0.956  5.713   1.223   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 7  
ATOM 1789 H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.108  4.406   2.054   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 7  
ATOM 1790 H HG13  . VAL A 1 5  ? -1.836  4.223   1.642   1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 7  
ATOM 1791 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.406  7.207   2.395   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 7  
ATOM 1792 H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.499  5.874   2.820   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 7  
ATOM 1793 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.864  6.945   4.084   1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 7  
ATOM 1794 N N     . HIS A 1 6  ? -0.611  2.665   5.536   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    7  
ATOM 1795 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.325   1.578   5.620   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   7  
ATOM 1796 C C     . HIS A 1 6  ? 1.436   1.746   4.588   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    7  
ATOM 1797 O O     . HIS A 1 6  ? 1.908   0.763   4.021   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    7  
ATOM 1798 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.438  0.263   5.466   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   7  
ATOM 1799 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.403  -0.059  6.572   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   7  
ATOM 1800 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.491  -0.896  6.474   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  7  
ATOM 1801 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.304  0.344   7.873   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  7  
ATOM 1802 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.034  -0.987  7.701   1.00 1.00  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  7  
ATOM 1803 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.353  -0.239  8.582   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  7  
ATOM 1804 H H     . HIS A 1 6  ? -0.767  3.179   6.380   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    7  
ATOM 1805 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.795   1.625   6.595   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   7  
ATOM 1806 H HB2   . HIS A 1 6  ? -0.976  0.258   4.522   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  7  
ATOM 1807 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.290   -0.524  5.430   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  7  
ATOM 1808 H HD1   . HIS A 1 6  ? -2.807  -1.384  5.648   1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  7  
ATOM 1809 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.528  0.974   8.274   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  7  
ATOM 1810 H HE1   . HIS A 1 6  ? -3.888  -1.598  7.950   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  7  
ATOM 1811 N N     . PHE A 1 7  ? 1.859   2.990   4.336   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    7  
ATOM 1812 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.846   3.364   3.338   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   7  
ATOM 1813 C C     . PHE A 1 7  ? 2.578   2.876   1.912   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    7  
ATOM 1814 O O     . PHE A 1 7  ? 3.414   3.083   1.041   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    7  
ATOM 1815 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.210   2.901   3.830   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   7  
ATOM 1816 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.084   4.052   4.231   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   7  
ATOM 1817 C CD1   . PHE A 1 7  ? 5.651   4.848   3.228   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  7  
ATOM 1818 C CD2   . PHE A 1 7  ? 5.278   4.357   5.587   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  7  
ATOM 1819 C CE1   . PHE A 1 7  ? 6.458   5.943   3.580   1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  7  
ATOM 1820 C CE2   . PHE A 1 7  ? 6.107   5.437   5.942   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  7  
ATOM 1821 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.698   6.227   4.938   1.00 0.93  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   7  
ATOM 1822 H H     . PHE A 1 7  ? 1.478   3.759   4.867   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    7  
ATOM 1823 H HA    . PHE A 1 7  ? 2.854   4.455   3.285   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   7  
ATOM 1824 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.097   2.209   4.662   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  7  
ATOM 1825 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.703   2.358   3.034   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  7  
ATOM 1826 H HD1   . PHE A 1 7  ? 5.436   4.601   2.195   1.00 3.37  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  7  
ATOM 1827 H HD2   . PHE A 1 7  ? 4.770   3.765   6.335   1.00 2.85  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  7  
ATOM 1828 H HE1   . PHE A 1 7  ? 6.891   6.566   2.811   1.00 3.58  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  7  
ATOM 1829 H HE2   . PHE A 1 7  ? 6.282   5.668   6.983   1.00 2.79  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  7  
ATOM 1830 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.326   7.064   5.210   1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   7  
ATOM 1831 N N     . PHE A 1 8  ? 1.431   2.242   1.678   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    7  
ATOM 1832 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.055   1.559   0.457   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   7  
ATOM 1833 C C     . PHE A 1 8  ? 2.221   0.735   -0.084  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    7  
ATOM 1834 O O     . PHE A 1 8  ? 2.806   1.067   -1.110  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    7  
ATOM 1835 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.506   2.570   -0.552  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   7  
ATOM 1836 C CG    . PHE A 1 8  ? -0.267  1.931   -1.682  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   7  
ATOM 1837 C CD1   . PHE A 1 8  ? -1.617  1.583   -1.486  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  7  
ATOM 1838 C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.345   1.699   -2.928  1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  7  
ATOM 1839 C CE1   . PHE A 1 8  ? -2.364  1.044   -2.544  1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  7  
ATOM 1840 C CE2   . PHE A 1 8  ? -0.403  1.160   -3.987  1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  7  
ATOM 1841 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.762  0.852   -3.799  1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   7  
ATOM 1842 H H     . PHE A 1 8  ? 0.813   2.127   2.461   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    7  
ATOM 1843 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.245   0.877   0.709   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   7  
ATOM 1844 H HB2   . PHE A 1 8  ? -0.170  3.249   -0.034  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  7  
ATOM 1845 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.323   3.173   -0.953  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  7  
ATOM 1846 H HD1   . PHE A 1 8  ? -2.086  1.754   -0.527  1.00 3.56  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  7  
ATOM 1847 H HD2   . PHE A 1 8  ? 1.386   1.951   -3.080  1.00 2.94  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  7  
ATOM 1848 H HE1   . PHE A 1 8  ? -3.407  0.798   -2.400  1.00 3.77  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  7  
ATOM 1849 H HE2   . PHE A 1 8  ? 0.064   1.006   -4.949  1.00 2.86  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  7  
ATOM 1850 H HZ    . PHE A 1 8  ? -2.348  0.480   -4.623  1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   7  
ATOM 1851 N N     . LYS A 1 9  ? 2.566   -0.367  0.591   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    7  
ATOM 1852 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.652   -1.222  0.116   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   7  
ATOM 1853 C C     . LYS A 1 9  ? 3.192   -2.120  -1.050  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    7  
ATOM 1854 O O     . LYS A 1 9  ? 3.285   -3.338  -0.946  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    7  
ATOM 1855 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.244   -2.070  1.255   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   7  
ATOM 1856 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.366   -1.356  2.013   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   7  
ATOM 1857 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.834   -0.484  3.138   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   7  
ATOM 1858 C CE    . LYS A 1 9  ? 4.292   -1.404  4.232   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   7  
ATOM 1859 N NZ    . LYS A 1 9  ? 3.936   -0.632  5.426   1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   7  
ATOM 1860 H H     . LYS A 1 9  ? 2.063   -0.610  1.433   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    7  
ATOM 1861 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.448   -0.567  -0.228  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   7  
ATOM 1862 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.459   -2.430  1.918   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  7  
ATOM 1863 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.720   -2.937  0.824   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  7  
ATOM 1864 H HG2   . LYS A 1 9  ? 6.029   -2.105  2.449   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  7  
ATOM 1865 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.956   -0.750  1.326   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  7  
ATOM 1866 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.658   0.111   3.533   1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  7  
ATOM 1867 H HD3   . LYS A 1 9  ? 4.054   0.173   2.758   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  7  
ATOM 1868 H HE2   . LYS A 1 9  ? 3.404   -1.926  3.867   1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  7  
ATOM 1869 H HE3   . LYS A 1 9  ? 5.056   -2.141  4.485   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  7  
ATOM 1870 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 3.078   -0.143  5.226   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  7  
ATOM 1871 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 3.797   -1.245  6.216   1.00 2.80  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  7  
ATOM 1872 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 4.662   0.042   5.617   1.00 3.48  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  7  
ATOM 1873 N N     . ASN A 1 10 ? 2.680   -1.550  -2.149  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    7  
ATOM 1874 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.240   -2.214  -3.366  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   7  
ATOM 1875 C C     . ASN A 1 10 ? 1.603   -3.565  -3.091  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    7  
ATOM 1876 O O     . ASN A 1 10 ? 1.928   -4.570  -3.711  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    7  
ATOM 1877 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.378   -2.282  -4.370  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   7  
ATOM 1878 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.696   -0.909  -4.897  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   7  
ATOM 1879 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.229   0.110   -4.402  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  7  
ATOM 1880 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.500   -0.872  -5.933  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  7  
ATOM 1881 H H     . ASN A 1 10 ? 2.625   -0.550  -2.235  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    7  
ATOM 1882 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.488   -1.583  -3.838  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   7  
ATOM 1883 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.274   -2.693  -3.919  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  7  
ATOM 1884 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.069   -2.899  -5.209  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  7  
ATOM 1885 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.856   -1.714  -6.349  1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 7  
ATOM 1886 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.759   0.043   -6.222  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 7  
ATOM 1887 N N     . ILE A 1 11 ? 0.605   -3.549  -2.217  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    7  
ATOM 1888 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.182  -4.712  -1.843  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   7  
ATOM 1889 C C     . ILE A 1 11 ? -1.315  -4.907  -2.861  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    7  
ATOM 1890 O O     . ILE A 1 11 ? -2.429  -5.281  -2.506  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    7  
ATOM 1891 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.676  -4.603  -0.386  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   7  
ATOM 1892 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.221  -3.202  -0.078  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  7  
ATOM 1893 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.435   -5.015  0.590   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  7  
ATOM 1894 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.179  -2.225  0.490   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  7  
ATOM 1895 H H     . ILE A 1 11 ? 0.372   -2.650  -1.835  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    7  
ATOM 1896 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.458   -5.581  -1.884  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   7  
ATOM 1897 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.488  -5.317  -0.245  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   7  
ATOM 1898 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.648  -2.792  -0.993  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 7  
ATOM 1899 H HG13  . ILE A 1 11 ? -2.025  -3.300  0.648   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 7  
ATOM 1900 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.343   -4.440  0.416   1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 7  
ATOM 1901 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.098   -4.871  1.617   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 7  
ATOM 1902 H HG23  . ILE A 1 11 ? 0.668   -6.071  0.449   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 7  
ATOM 1903 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.555  -1.208  0.391   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 7  
ATOM 1904 H HD12  . ILE A 1 11 ? -0.003  -2.441  1.543   1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 7  
ATOM 1905 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.772   -2.305  -0.034  1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 7  
ATOM 1906 N N     . VAL A 1 12 ? -1.034  -4.640  -4.139  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    7  
ATOM 1907 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.977  -4.857  -5.222  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   7  
ATOM 1908 C C     . VAL A 1 12 ? -1.232  -5.347  -6.468  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    7  
ATOM 1909 O O     . VAL A 1 12 ? -1.275  -6.540  -6.732  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    7  
ATOM 1910 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.887  -3.626  -5.399  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   7  
ATOM 1911 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.189  -2.284  -5.148  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  7  
ATOM 1912 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.580  -3.576  -6.765  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  7  
ATOM 1913 H H     . VAL A 1 12 ? -0.104  -4.322  -4.366  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    7  
ATOM 1914 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.625  -5.684  -4.929  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   7  
ATOM 1915 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.668  -3.714  -4.645  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   7  
ATOM 1916 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.283  -2.180  -5.737  1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 7  
ATOM 1917 H HG12  . VAL A 1 12 ? -2.878  -1.486  -5.418  1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 7  
ATOM 1918 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.946  -2.184  -4.088  1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 7  
ATOM 1919 H HG21  . VAL A 1 12 ? -2.891  -3.210  -7.521  1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 7  
ATOM 1920 H HG22  . VAL A 1 12 ? -3.946  -4.568  -7.036  1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 7  
ATOM 1921 H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.427  -2.893  -6.717  1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 7  
ATOM 1922 N N     . THR A 1 13 ? -0.549  -4.458  -7.205  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    7  
ATOM 1923 C CA    . THR A 1 13 ? 0.254   -4.752  -8.397  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   7  
ATOM 1924 C C     . THR A 1 13 ? -0.256  -5.964  -9.194  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    7  
ATOM 1925 O O     . THR A 1 13 ? 0.338   -7.037  -9.111  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    7  
ATOM 1926 C CB    . THR A 1 13 ? 1.743   -4.868  -8.011  1.00 0.93  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   7  
ATOM 1927 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.513   -5.249  -9.130  1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  7  
ATOM 1928 C CG2   . THR A 1 13 ? 2.044   -5.831  -6.858  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  7  
ATOM 1929 H H     . THR A 1 13 ? -0.562  -3.497  -6.914  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    7  
ATOM 1930 H HA    . THR A 1 13 ? 0.186   -3.888  -9.055  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   7  
ATOM 1931 H HB    . THR A 1 13 ? 2.079   -3.877  -7.702  1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   7  
ATOM 1932 H HG1   . THR A 1 13 ? 2.318   -6.182  -9.296  1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  7  
ATOM 1933 H HG21  . THR A 1 13 ? 3.116   -5.841  -6.663  1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 7  
ATOM 1934 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.533   -5.506  -5.957  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 7  
ATOM 1935 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.720   -6.843  -7.096  1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 7  
ATOM 1936 N N     . PRO A 1 14 ? -1.311  -5.809  -10.011 1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    7  
ATOM 1937 C CA    . PRO A 1 14 ? -1.937  -6.913  -10.725 1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   7  
ATOM 1938 C C     . PRO A 1 14 ? -1.077  -7.334  -11.919 1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    7  
ATOM 1939 O O     . PRO A 1 14 ? -1.399  -7.040  -13.067 1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    7  
ATOM 1940 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.307  -6.375  -11.148 1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   7  
ATOM 1941 C CG    . PRO A 1 14 ? -3.033  -4.887  -11.368 1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   7  
ATOM 1942 C CD    . PRO A 1 14 ? -2.017  -4.567  -10.271 1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   7  
ATOM 1943 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.072  -7.767  -10.060 1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   7  
ATOM 1944 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.695  -6.862  -12.044 1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  7  
ATOM 1945 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.011  -6.493  -10.323 1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  7  
ATOM 1946 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.578  -4.734  -12.347 1.00 2.45  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  7  
ATOM 1947 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.938  -4.288  -11.268 1.00 2.98  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  7  
ATOM 1948 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.338  -3.784  -10.610 1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  7  
ATOM 1949 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.541  -4.258  -9.371  1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  7  
ATOM 1950 N N     . ARG A 1 15 ? 0.029   -8.019  -11.639 1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    7  
ATOM 1951 C CA    . ARG A 1 15 ? 1.020   -8.506  -12.581 1.00 2.69  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   7  
ATOM 1952 C C     . ARG A 1 15 ? 1.591   -9.753  -11.934 1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    7  
ATOM 1953 O O     . ARG A 1 15 ? 2.492   -9.667  -11.104 1.00 5.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    7  
ATOM 1954 C CB    . ARG A 1 15 ? 2.108   -7.444  -12.813 1.00 3.83  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   7  
ATOM 1955 C CG    . ARG A 1 15 ? 1.748   -6.574  -14.021 1.00 4.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   7  
ATOM 1956 C CD    . ARG A 1 15 ? 2.252   -5.136  -13.872 1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   7  
ATOM 1957 N NE    . ARG A 1 15 ? 3.715   -5.038  -13.964 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   7  
ATOM 1958 C CZ    . ARG A 1 15 ? 4.401   -3.894  -13.837 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   7  
ATOM 1959 N NH1   . ARG A 1 15 ? 3.761   -2.765  -13.527 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  7  
ATOM 1960 N NH2   . ARG A 1 15 ? 5.720   -3.876  -14.026 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  7  
ATOM 1961 H H     . ARG A 1 15 ? 0.213   -8.236  -10.667 1.00 2.36  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    7  
ATOM 1962 H HA    . ARG A 1 15 ? 0.545   -8.771  -13.527 1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   7  
ATOM 1963 H HB2   . ARG A 1 15 ? 2.212   -6.830  -11.917 1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  7  
ATOM 1964 H HB3   . ARG A 1 15 ? 3.067   -7.926  -13.012 1.00 4.30  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  7  
ATOM 1965 H HG2   . ARG A 1 15 ? 2.152   -7.032  -14.925 1.00 4.48  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  7  
ATOM 1966 H HG3   . ARG A 1 15 ? 0.669   -6.535  -14.130 1.00 4.49  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  7  
ATOM 1967 H HD2   . ARG A 1 15 ? 1.809   -4.536  -14.669 1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  7  
ATOM 1968 H HD3   . ARG A 1 15 ? 1.913   -4.745  -12.912 1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  7  
ATOM 1969 H HE    . ARG A 1 15 ? 4.200   -5.897  -14.176 1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   7  
ATOM 1970 H HH11  . ARG A 1 15 ? 2.764   -2.785  -13.374 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 7  
ATOM 1971 H HH12  . ARG A 1 15 ? 4.238   -1.882  -13.422 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 7  
ATOM 1972 H HH21  . ARG A 1 15 ? 6.221   -4.717  -14.271 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 7  
ATOM 1973 H HH22  . ARG A 1 15 ? 6.256   -3.025  -13.942 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 7  
ATOM 1974 N N     . THR A 1 16 ? 1.030   -10.898 -12.285 1.00 4.60  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    7  
ATOM 1975 C CA    . THR A 1 16 ? 1.382   -12.185 -11.726 1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   7  
ATOM 1976 C C     . THR A 1 16 ? 1.715   -13.109 -12.891 1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    7  
ATOM 1977 O O     . THR A 1 16 ? 1.236   -12.871 -14.001 1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    7  
ATOM 1978 C CB    . THR A 1 16 ? 0.192   -12.697 -10.905 1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   7  
ATOM 1979 O OG1   . THR A 1 16 ? -1.029  -12.418 -11.561 1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  7  
ATOM 1980 C CG2   . THR A 1 16 ? 0.153   -12.027 -9.530  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  7  
ATOM 1981 H H     . THR A 1 16 ? 0.259   -10.930 -12.938 1.00 4.20  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    7  
ATOM 1982 H HA    . THR A 1 16 ? 2.255   -12.089 -11.082 1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   7  
ATOM 1983 H HB    . THR A 1 16 ? 0.285   -13.769 -10.770 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   7  
ATOM 1984 H HG1   . THR A 1 16 ? -1.240  -13.174 -12.120 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  7  
ATOM 1985 H HG21  . THR A 1 16 ? 0.107   -10.943 -9.639  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 7  
ATOM 1986 H HG22  . THR A 1 16 ? -0.729  -12.367 -8.987  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 7  
ATOM 1987 H HG23  . THR A 1 16 ? 1.043   -12.297 -8.964  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 7  
ATOM 1988 N N     . PRO A 1 17 ? 2.554   -14.126 -12.665 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    7  
ATOM 1989 C CA    . PRO A 1 17 ? 2.840   -15.135 -13.666 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   7  
ATOM 1990 C C     . PRO A 1 17 ? 1.627   -16.051 -13.831 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    7  
ATOM 1991 O O     . PRO A 1 17 ? 1.591   -16.748 -14.866 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    7  
ATOM 1992 C CB    . PRO A 1 17 ? 4.053   -15.888 -13.122 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   7  
ATOM 1993 C CG    . PRO A 1 17 ? 3.831   -15.833 -11.611 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   7  
ATOM 1994 C CD    . PRO A 1 17 ? 3.182   -14.464 -11.400 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   7  
ATOM 1995 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 0.775   -16.056 -12.911 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  7  
ATOM 1996 H HA    . PRO A 1 17 ? 3.075   -14.674 -14.625 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   7  
ATOM 1997 H HB2   . PRO A 1 17 ? 4.100   -16.913 -13.493 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  7  
ATOM 1998 H HB3   . PRO A 1 17 ? 4.962   -15.343 -13.378 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  7  
ATOM 1999 H HG2   . PRO A 1 17 ? 3.133   -16.618 -11.317 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  7  
ATOM 2000 H HG3   . PRO A 1 17 ? 4.767   -15.926 -11.062 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  7  
ATOM 2001 H HD2   . PRO A 1 17 ? 2.448   -14.520 -10.596 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  7  
ATOM 2002 H HD3   . PRO A 1 17 ? 3.948   -13.724 -11.165 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  7  
ATOM 2003 N N     . GLU A 1 1  ? -10.180 6.838   8.387   1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    8  
ATOM 2004 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.448  6.839   7.111   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   8  
ATOM 2005 C C     . GLU A 1 1  ? -8.000  6.669   7.478   1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    8  
ATOM 2006 O O     . GLU A 1 1  ? -7.553  7.431   8.319   1.00 2.17  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    8  
ATOM 2007 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.630  8.164   6.373   1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   8  
ATOM 2008 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.959 8.147   5.628   1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   8  
ATOM 2009 C CD    . GLU A 1 1  ? -11.126 9.439   4.836   1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   8  
ATOM 2010 O OE1   . GLU A 1 1  ? -11.572 10.423  5.464   1.00 3.25  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  8  
ATOM 2011 O OE2   . GLU A 1 1  ? -10.775 9.418   3.638   1.00 3.93  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  8  
ATOM 2012 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.588  7.316   9.062   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   8  
ATOM 2013 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.066 7.311   8.287   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   8  
ATOM 2014 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.313 5.889   8.704   1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   8  
ATOM 2015 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.769  6.018   6.471   1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   8  
ATOM 2016 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.609  8.989   7.088   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  8  
ATOM 2017 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.819  8.293   5.654   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  8  
ATOM 2018 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.973 7.292   4.950   1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  8  
ATOM 2019 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.778 8.039   6.342   1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  8  
ATOM 2020 N N     . ASN A 1 2  ? -7.322  5.648   6.953   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    8  
ATOM 2021 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.025  5.213   7.461   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   8  
ATOM 2022 C C     . ASN A 1 2  ? -5.018  6.365   7.418   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    8  
ATOM 2023 O O     . ASN A 1 2  ? -4.449  6.601   6.354   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    8  
ATOM 2024 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.514  4.042   6.602   1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   8  
ATOM 2025 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.478  2.863   6.594   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   8  
ATOM 2026 O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.087  2.552   7.607   1.00 2.78  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  8  
ATOM 2027 N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.675  2.228   5.445   1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  8  
ATOM 2028 H H     . ASN A 1 2  ? -7.759  5.072   6.250   1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    8  
ATOM 2029 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.146  4.863   8.486   1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   8  
ATOM 2030 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.355  4.386   5.579   1.00 1.27  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  8  
ATOM 2031 H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.561  3.700   7.003   1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  8  
ATOM 2032 H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.192  2.484   4.598   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 8  
ATOM 2033 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.326  1.457   5.455   1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 8  
ATOM 2034 N N     . PRO A 1 3  ? -4.700  7.045   8.536   1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    8  
ATOM 2035 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.881  8.257   8.496   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   8  
ATOM 2036 C C     . PRO A 1 3  ? -2.391  7.986   8.262   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    8  
ATOM 2037 O O     . PRO A 1 3  ? -1.561  8.884   8.365   1.00 1.00  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    8  
ATOM 2038 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.141  8.946   9.836   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   8  
ATOM 2039 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.385  7.769   10.781  1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   8  
ATOM 2040 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.156  6.788   9.898   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   8  
ATOM 2041 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.220  8.887   7.681   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   8  
ATOM 2042 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.305  9.566   10.162  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  8  
ATOM 2043 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.050  9.544   9.761   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  8  
ATOM 2044 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.435  7.333   11.086  1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  8  
ATOM 2045 H HG3   . PRO A 1 3  ? -4.970  8.070   11.652  1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  8  
ATOM 2046 H HD2   . PRO A 1 3  ? -4.985  5.758   10.196  1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  8  
ATOM 2047 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.212  7.000   10.016  1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  8  
ATOM 2048 N N     . VAL A 1 4  ? -2.058  6.745   7.930   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    8  
ATOM 2049 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.715  6.244   7.707   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   8  
ATOM 2050 C C     . VAL A 1 4  ? -0.581  5.537   6.359   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    8  
ATOM 2051 O O     . VAL A 1 4  ? 0.526   5.235   5.920   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    8  
ATOM 2052 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.367  5.287   8.849   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   8  
ATOM 2053 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.422  6.024   10.191  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  8  
ATOM 2054 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.278  4.049   8.924   1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  8  
ATOM 2055 H H     . VAL A 1 4  ? -2.806  6.083   7.957   1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    8  
ATOM 2056 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.011  7.077   7.719   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   8  
ATOM 2057 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.641   4.942   8.665   1.00 0.98  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   8  
ATOM 2058 H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.454  6.265   10.445  1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 8  
ATOM 2059 H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.002  5.394   10.976  1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 8  
ATOM 2060 H HG13  . VAL A 1 4  ? 0.154   6.947   10.130  1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 8  
ATOM 2061 H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.303  4.278   8.640   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 8  
ATOM 2062 H HG22  . VAL A 1 4  ? -0.887  3.271   8.277   1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 8  
ATOM 2063 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.283  3.653   9.940   1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 8  
ATOM 2064 N N     . VAL A 1 5  ? -1.708  5.196   5.726   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    8  
ATOM 2065 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.790  4.513   4.437   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   8  
ATOM 2066 C C     . VAL A 1 5  ? -1.071  3.174   4.394   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    8  
ATOM 2067 O O     . VAL A 1 5  ? -0.975  2.529   3.354   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    8  
ATOM 2068 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.457  5.537   3.334   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   8  
ATOM 2069 C CG1   . VAL A 1 5  ? -1.093  4.942   1.976   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  8  
ATOM 2070 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.675  6.452   3.156   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  8  
ATOM 2071 H H     . VAL A 1 5  ? -2.570  5.531   6.114   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    8  
ATOM 2072 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.802  4.184   4.298   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   8  
ATOM 2073 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.615  6.147   3.662   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   8  
ATOM 2074 H HG11  . VAL A 1 5  ? -0.133  4.433   2.065   1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 8  
ATOM 2075 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.861  4.236   1.659   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 8  
ATOM 2076 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.994  5.732   1.233   1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 8  
ATOM 2077 H HG21  . VAL A 1 5  ? -3.541  5.863   2.854   1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 8  
ATOM 2078 H HG22  . VAL A 1 5  ? -2.900  6.962   4.093   1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 8  
ATOM 2079 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.470  7.200   2.391   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 8  
ATOM 2080 N N     . HIS A 1 6  ? -0.627  2.687   5.548   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    8  
ATOM 2081 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.304   1.596   5.640   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   8  
ATOM 2082 C C     . HIS A 1 6  ? 1.419   1.753   4.612   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    8  
ATOM 2083 O O     . HIS A 1 6  ? 1.892   0.765   4.054   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    8  
ATOM 2084 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.462  0.283   5.489   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   8  
ATOM 2085 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.424  -0.037  6.598   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   8  
ATOM 2086 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.517  -0.869  6.500   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  8  
ATOM 2087 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.315  0.356   7.900   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  8  
ATOM 2088 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.050  -0.968  7.729   1.00 1.00  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  8  
ATOM 2089 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.359  -0.231  8.614   1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  8  
ATOM 2090 H H     . HIS A 1 6  ? -0.795  3.203   6.387   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    8  
ATOM 2091 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.770   1.647   6.616   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   8  
ATOM 2092 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.004  0.280   4.547   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  8  
ATOM 2093 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.263   -0.507  5.452   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  8  
ATOM 2094 H HD1   . HIS A 1 6  ? -2.842  -1.344  5.671   1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  8  
ATOM 2095 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.535  0.980   8.302   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  8  
ATOM 2096 H HE1   . HIS A 1 6  ? -3.905  -1.577  7.981   1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  8  
ATOM 2097 N N     . PHE A 1 7  ? 1.845   2.994   4.357   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    8  
ATOM 2098 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.830   3.365   3.356   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   8  
ATOM 2099 C C     . PHE A 1 7  ? 2.554   2.875   1.932   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    8  
ATOM 2100 O O     . PHE A 1 7  ? 3.388   3.077   1.056   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    8  
ATOM 2101 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.195   2.898   3.844   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   8  
ATOM 2102 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.068   4.045   4.258   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   8  
ATOM 2103 C CD1   . PHE A 1 7  ? 5.509   4.938   3.274   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  8  
ATOM 2104 C CD2   . PHE A 1 7  ? 5.396   4.239   5.606   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  8  
ATOM 2105 C CE1   . PHE A 1 7  ? 6.330   6.020   3.633   1.00 2.37  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  8  
ATOM 2106 C CE2   . PHE A 1 7  ? 6.236   5.309   5.967   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  8  
ATOM 2107 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.706   6.195   4.979   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   8  
ATOM 2108 H H     . PHE A 1 7  ? 1.466   3.767   4.884   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    8  
ATOM 2109 H HA    . PHE A 1 7  ? 2.837   4.454   3.303   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   8  
ATOM 2110 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.084   2.194   4.667   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  8  
ATOM 2111 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.689   2.371   3.039   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  8  
ATOM 2112 H HD1   . PHE A 1 7  ? 5.182   4.766   2.254   1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  8  
ATOM 2113 H HD2   . PHE A 1 7  ? 4.980   3.567   6.344   1.00 2.85  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  8  
ATOM 2114 H HE1   . PHE A 1 7  ? 6.672   6.715   2.879   1.00 3.76  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  8  
ATOM 2115 H HE2   . PHE A 1 7  ? 6.514   5.458   7.001   1.00 2.70  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  8  
ATOM 2116 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.346   7.021   5.256   1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   8  
ATOM 2117 N N     . PHE A 1 8  ? 1.403   2.248   1.705   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    8  
ATOM 2118 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.012   1.562   0.493   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   8  
ATOM 2119 C C     . PHE A 1 8  ? 2.170   0.740   -0.064  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    8  
ATOM 2120 O O     . PHE A 1 8  ? 2.742   1.077   -1.096  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    8  
ATOM 2121 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.451   2.569   -0.510  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   8  
ATOM 2122 C CG    . PHE A 1 8  ? -0.273  1.919   -1.667  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   8  
ATOM 2123 C CD1   . PHE A 1 8  ? -1.533  1.330   -1.449  1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  8  
ATOM 2124 C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.293   1.919   -2.953  1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  8  
ATOM 2125 C CE1   . PHE A 1 8  ? -2.246  0.781   -2.527  1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  8  
ATOM 2126 C CE2   . PHE A 1 8  ? -0.425  1.380   -4.033  1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  8  
ATOM 2127 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.700  0.831   -3.821  1.00 1.00  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   8  
ATOM 2128 H H     . PHE A 1 8  ? 0.789   2.142   2.491   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    8  
ATOM 2129 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.207   0.878   0.758   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   8  
ATOM 2130 H HB2   . PHE A 1 8  ? -0.262  3.214   0.001   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  8  
ATOM 2131 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.256   3.204   -0.883  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  8  
ATOM 2132 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.962  1.321   -0.458  1.00 3.47  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  8  
ATOM 2133 H HD2   . PHE A 1 8  ? 1.274   2.346   -3.114  1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  8  
ATOM 2134 H HE1   . PHE A 1 8  ? -3.221  0.347   -2.365  1.00 3.62  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  8  
ATOM 2135 H HE2   . PHE A 1 8  ? -0.001  1.407   -5.027  1.00 2.71  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  8  
ATOM 2136 H HZ    . PHE A 1 8  ? -2.267  0.457   -4.658  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   8  
ATOM 2137 N N     . LYS A 1 9  ? 2.521   -0.361  0.608   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    8  
ATOM 2138 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.617   -1.205  0.140   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   8  
ATOM 2139 C C     . LYS A 1 9  ? 3.168   -2.112  -1.023  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    8  
ATOM 2140 O O     . LYS A 1 9  ? 3.256   -3.329  -0.906  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    8  
ATOM 2141 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.211   -2.039  1.283   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   8  
ATOM 2142 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.328   -1.311  2.035   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   8  
ATOM 2143 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.791   -0.462  3.173   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   8  
ATOM 2144 C CE    . LYS A 1 9  ? 4.216   -1.394  4.238   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   8  
ATOM 2145 N NZ    . LYS A 1 9  ? 3.917   -0.645  5.462   1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   8  
ATOM 2146 H H     . LYS A 1 9  ? 2.018   -0.612  1.449   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    8  
ATOM 2147 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.405   -0.541  -0.204  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   8  
ATOM 2148 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.429   -2.403  1.947   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  8  
ATOM 2149 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.694   -2.904  0.858   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  8  
ATOM 2150 H HG2   . LYS A 1 9  ? 6.011   -2.050  2.456   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  8  
ATOM 2151 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.896   -0.684  1.347   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  8  
ATOM 2152 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.614   0.118   3.591   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  8  
ATOM 2153 H HD3   . LYS A 1 9  ? 4.022   0.210   2.793   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  8  
ATOM 2154 H HE2   . LYS A 1 9  ? 3.295   -1.845  3.865   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  8  
ATOM 2155 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.938   -2.184  4.455   1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  8  
ATOM 2156 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 3.531   -1.259  6.164   1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  8  
ATOM 2157 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 4.755   -0.196  5.797   1.00 3.39  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  8  
ATOM 2158 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 3.237   0.057   5.218   1.00 2.63  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  8  
ATOM 2159 N N     . ASN A 1 10 ? 2.673   -1.549  -2.132  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    8  
ATOM 2160 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.251   -2.214  -3.354  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   8  
ATOM 2161 C C     . ASN A 1 10 ? 1.622   -3.567  -3.083  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    8  
ATOM 2162 O O     . ASN A 1 10 ? 1.977   -4.578  -3.680  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    8  
ATOM 2163 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.400   -2.287  -4.346  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   8  
ATOM 2164 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.775   -0.913  -4.838  1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   8  
ATOM 2165 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.433   0.109   -4.258  1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  8  
ATOM 2166 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.494   -0.878  -5.935  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  8  
ATOM 2167 H H     . ASN A 1 10 ? 2.629   -0.548  -2.226  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    8  
ATOM 2168 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.500   -1.585  -3.833  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   8  
ATOM 2169 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.281   -2.729  -3.896  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  8  
ATOM 2170 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.084   -2.883  -5.200  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  8  
ATOM 2171 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.751   -1.714  -6.429  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 8  
ATOM 2172 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.808   0.032   -6.184  1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 8  
ATOM 2173 N N     . ILE A 1 11 ? 0.600   -3.556  -2.235  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    8  
ATOM 2174 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.176  -4.730  -1.870  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   8  
ATOM 2175 C C     . ILE A 1 11 ? -1.291  -4.939  -2.904  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    8  
ATOM 2176 O O     . ILE A 1 11 ? -2.407  -5.320  -2.566  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    8  
ATOM 2177 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.688  -4.625  -0.419  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   8  
ATOM 2178 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.243  -3.228  -0.112  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  8  
ATOM 2179 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.414   -5.032  0.571   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  8  
ATOM 2180 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.211  -2.246  0.469   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  8  
ATOM 2181 H H     . ILE A 1 11 ? 0.343   -2.657  -1.868  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    8  
ATOM 2182 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.475   -5.591  -1.902  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   8  
ATOM 2183 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.499  -5.344  -0.289  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   8  
ATOM 2184 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.665  -2.818  -1.029  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 8  
ATOM 2185 H HG13  . ILE A 1 11 ? -2.053  -3.333  0.608   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 8  
ATOM 2186 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.058   -4.901  1.592   1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 8  
ATOM 2187 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.664   -6.083  0.422   1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 8  
ATOM 2188 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.315   -4.440  0.417   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 8  
ATOM 2189 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.601  -1.233  0.394   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 8  
ATOM 2190 H HD12  . ILE A 1 11 ? -0.024  -2.481  1.516   1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 8  
ATOM 2191 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.738   -2.301  -0.061  1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 8  
ATOM 2192 N N     . VAL A 1 12 ? -0.991  -4.670  -4.178  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    8  
ATOM 2193 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.923  -4.875  -5.274  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   8  
ATOM 2194 C C     . VAL A 1 12 ? -1.176  -5.382  -6.511  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    8  
ATOM 2195 O O     . VAL A 1 12 ? -1.215  -6.583  -6.754  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    8  
ATOM 2196 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.818  -3.633  -5.455  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   8  
ATOM 2197 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.100  -2.304  -5.191  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  8  
ATOM 2198 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.493  -3.560  -6.826  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  8  
ATOM 2199 H H     . VAL A 1 12 ? -0.061  -4.339  -4.388  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    8  
ATOM 2200 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.586  -5.691  -4.985  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   8  
ATOM 2201 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.610  -3.712  -4.711  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   8  
ATOM 2202 H HG11  . VAL A 1 12 ? -2.766  -1.494  -5.483  1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 8  
ATOM 2203 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.880  -2.205  -4.128  1.00 1.39  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 8  
ATOM 2204 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.177  -2.224  -5.761  1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 8  
ATOM 2205 H HG21  . VAL A 1 12 ? -3.835  -4.549  -7.134  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 8  
ATOM 2206 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.355  -2.894  -6.771  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 8  
ATOM 2207 H HG23  . VAL A 1 12 ? -2.800  -3.153  -7.559  1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 8  
ATOM 2208 N N     . THR A 1 13 ? -0.486  -4.514  -7.267  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    8  
ATOM 2209 C CA    . THR A 1 13 ? 0.322   -4.855  -8.446  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   8  
ATOM 2210 C C     . THR A 1 13 ? -0.264  -6.025  -9.257  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    8  
ATOM 2211 O O     . THR A 1 13 ? 0.280   -7.132  -9.241  1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    8  
ATOM 2212 C CB    . THR A 1 13 ? 1.800   -5.049  -8.042  1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   8  
ATOM 2213 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.554   -5.607  -9.097  1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  8  
ATOM 2214 C CG2   . THR A 1 13 ? 2.009   -5.913  -6.798  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  8  
ATOM 2215 H H     . THR A 1 13 ? -0.501  -3.543  -7.006  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    8  
ATOM 2216 H HA    . THR A 1 13 ? 0.313   -3.989  -9.105  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   8  
ATOM 2217 H HB    . THR A 1 13 ? 2.214   -4.063  -7.826  1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   8  
ATOM 2218 H HG1   . THR A 1 13 ? 2.222   -6.506  -9.218  1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  8  
ATOM 2219 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.558   -6.896  -6.930  1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 8  
ATOM 2220 H HG22  . THR A 1 13 ? 3.077   -6.024  -6.607  1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 8  
ATOM 2221 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.562   -5.429  -5.934  1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 8  
ATOM 2222 N N     . PRO A 1 14 ? -1.345  -5.793  -10.016 1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    8  
ATOM 2223 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.019  -6.849  -10.744 1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   8  
ATOM 2224 C C     . PRO A 1 14 ? -1.118  -7.320  -11.881 1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    8  
ATOM 2225 O O     . PRO A 1 14 ? -1.008  -6.669  -12.918 1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    8  
ATOM 2226 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.332  -6.236  -11.236 1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   8  
ATOM 2227 C CG    . PRO A 1 14 ? -3.002  -4.751  -11.371 1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   8  
ATOM 2228 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.980  -4.512  -10.259 1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   8  
ATOM 2229 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.236  -7.685  -10.077 1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   8  
ATOM 2230 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.663  -6.669  -12.181 1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  8  
ATOM 2231 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.097  -6.367  -10.470 1.00 2.18  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  8  
ATOM 2232 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.540  -4.561  -12.341 1.00 2.45  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  8  
ATOM 2233 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.888  -4.129  -11.242 1.00 2.96  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  8  
ATOM 2234 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.256  -3.761  -10.577 1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  8  
ATOM 2235 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.497  -4.192  -9.359  1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  8  
ATOM 2236 N N     . ARG A 1 15 ? -0.466  -8.463  -11.681 1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    8  
ATOM 2237 C CA    . ARG A 1 15 ? 0.386   -9.093  -12.671 1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   8  
ATOM 2238 C C     . ARG A 1 15 ? -0.048  -10.541 -12.739 1.00 3.26  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    8  
ATOM 2239 O O     . ARG A 1 15 ? 0.141   -11.287 -11.781 1.00 4.06  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    8  
ATOM 2240 C CB    . ARG A 1 15 ? 1.860   -8.959  -12.268 1.00 3.19  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   8  
ATOM 2241 C CG    . ARG A 1 15 ? 2.358   -7.556  -12.619 1.00 3.95  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   8  
ATOM 2242 C CD    . ARG A 1 15 ? 3.736   -7.270  -12.010 1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   8  
ATOM 2243 N NE    . ARG A 1 15 ? 4.791   -8.143  -12.552 1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   8  
ATOM 2244 C CZ    . ARG A 1 15 ? 5.539   -7.892  -13.635 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   8  
ATOM 2245 N NH1   . ARG A 1 15 ? 5.298   -6.817  -14.386 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  8  
ATOM 2246 N NH2   . ARG A 1 15 ? 6.535   -8.717  -13.964 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  8  
ATOM 2247 H H     . ARG A 1 15 ? -0.544  -8.920  -10.781 1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    8  
ATOM 2248 H HA    . ARG A 1 15 ? 0.233   -8.626  -13.646 1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   8  
ATOM 2249 H HB2   . ARG A 1 15 ? 1.965   -9.140  -11.197 1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  8  
ATOM 2250 H HB3   . ARG A 1 15 ? 2.455   -9.693  -12.812 1.00 3.54  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  8  
ATOM 2251 H HG2   . ARG A 1 15 ? 2.393   -7.459  -13.704 1.00 3.96  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  8  
ATOM 2252 H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.652   -6.823  -12.229 1.00 4.11  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  8  
ATOM 2253 H HD2   . ARG A 1 15 ? 3.994   -6.223  -12.177 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  8  
ATOM 2254 H HD3   . ARG A 1 15 ? 3.678   -7.420  -10.931 1.00 5.49  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  8  
ATOM 2255 H HE    . ARG A 1 15 ? 4.972   -8.974  -12.007 1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   8  
ATOM 2256 H HH11  . ARG A 1 15 ? 4.532   -6.207  -14.151 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 8  
ATOM 2257 H HH12  . ARG A 1 15 ? 5.846   -6.594  -15.203 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 8  
ATOM 2258 H HH21  . ARG A 1 15 ? 6.739   -9.534  -13.408 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 8  
ATOM 2259 H HH22  . ARG A 1 15 ? 7.117   -8.551  -14.772 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 8  
ATOM 2260 N N     . THR A 1 16 ? -0.645  -10.922 -13.857 1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    8  
ATOM 2261 C CA    . THR A 1 16 ? -1.143  -12.259 -14.092 1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   8  
ATOM 2262 C C     . THR A 1 16 ? -0.630  -12.684 -15.461 1.00 5.83  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    8  
ATOM 2263 O O     . THR A 1 16 ? -0.332  -11.814 -16.283 1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    8  
ATOM 2264 C CB    . THR A 1 16 ? -2.673  -12.233 -14.029 1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   8  
ATOM 2265 O OG1   . THR A 1 16 ? -3.191  -11.207 -14.849 1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  8  
ATOM 2266 C CG2   . THR A 1 16 ? -3.162  -12.000 -12.597 1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  8  
ATOM 2267 H H     . THR A 1 16 ? -0.804  -10.286 -14.625 1.00 3.67  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    8  
ATOM 2268 H HA    . THR A 1 16 ? -0.757  -12.940 -13.333 1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   8  
ATOM 2269 H HB    . THR A 1 16 ? -3.056  -13.187 -14.376 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   8  
ATOM 2270 H HG1   . THR A 1 16 ? -3.152  -11.515 -15.763 1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  8  
ATOM 2271 H HG21  . THR A 1 16 ? -2.863  -11.011 -12.250 1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 8  
ATOM 2272 H HG22  . THR A 1 16 ? -4.250  -12.067 -12.569 1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 8  
ATOM 2273 H HG23  . THR A 1 16 ? -2.741  -12.758 -11.936 1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 8  
ATOM 2274 N N     . PRO A 1 17 ? -0.492  -13.990 -15.705 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    8  
ATOM 2275 C CA    . PRO A 1 17 ? -0.163  -14.497 -17.021 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   8  
ATOM 2276 C C     . PRO A 1 17 ? -1.368  -14.333 -17.947 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    8  
ATOM 2277 O O     . PRO A 1 17 ? -1.154  -14.485 -19.169 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    8  
ATOM 2278 C CB    . PRO A 1 17 ? 0.197   -15.965 -16.790 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   8  
ATOM 2279 C CG    . PRO A 1 17 ? -0.701  -16.357 -15.617 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   8  
ATOM 2280 C CD    . PRO A 1 17 ? -0.793  -15.075 -14.788 1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   8  
ATOM 2281 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.476  -14.075 -17.421 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  8  
ATOM 2282 H HA    . PRO A 1 17 ? 0.687   -13.959 -17.441 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   8  
ATOM 2283 H HB2   . PRO A 1 17 ? 0.009   -16.577 -17.673 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  8  
ATOM 2284 H HB3   . PRO A 1 17 ? 1.243   -16.036 -16.488 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  8  
ATOM 2285 H HG2   . PRO A 1 17 ? -1.691  -16.623 -15.990 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  8  
ATOM 2286 H HG3   . PRO A 1 17 ? -0.273  -17.177 -15.039 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  8  
ATOM 2287 H HD2   . PRO A 1 17 ? -1.797  -14.976 -14.374 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  8  
ATOM 2288 H HD3   . PRO A 1 17 ? -0.052  -15.092 -13.989 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  8  
ATOM 2289 N N     . GLU A 1 1  ? -10.242 7.298   7.923   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    9  
ATOM 2290 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.479  7.183   6.668   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   9  
ATOM 2291 C C     . GLU A 1 1  ? -8.059  6.922   7.092   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    9  
ATOM 2292 O O     . GLU A 1 1  ? -7.580  7.683   7.919   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    9  
ATOM 2293 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.515  8.462   5.818   1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   9  
ATOM 2294 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.912 8.764   5.264   1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   9  
ATOM 2295 C CD    . GLU A 1 1  ? -11.648 9.779   6.136   1.00 2.78  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   9  
ATOM 2296 O OE1   . GLU A 1 1  ? -11.862 9.428   7.318   1.00 3.63  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  9  
ATOM 2297 O OE2   . GLU A 1 1  ? -11.954 10.875  5.626   1.00 3.50  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  9  
ATOM 2298 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.663  7.810   8.580   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   9  
ATOM 2299 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.116 7.779   7.780   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   9  
ATOM 2300 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.425 6.382   8.300   1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   9  
ATOM 2301 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.843  6.344   6.075   1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   9  
ATOM 2302 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.153  9.311   6.400   1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  9  
ATOM 2303 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.838  8.320   4.975   1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  9  
ATOM 2304 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.810 9.162   4.254   1.00 2.65  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  9  
ATOM 2305 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.485 7.837   5.212   1.00 2.27  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  9  
ATOM 2306 N N     . ASN A 1 2  ? -7.436  5.840   6.622   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    9  
ATOM 2307 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.176  5.338   7.162   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   9  
ATOM 2308 C C     . ASN A 1 2  ? -5.123  6.448   7.233   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    9  
ATOM 2309 O O     . ASN A 1 2  ? -4.482  6.708   6.216   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    9  
ATOM 2310 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.657  4.200   6.262   1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   9  
ATOM 2311 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.578  2.991   6.229   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   9  
ATOM 2312 O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.497  2.883   7.030   1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  9  
ATOM 2313 N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.375  2.084   5.282   1.00 2.06  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  9  
ATOM 2314 H H     . ASN A 1 2  ? -7.909  5.244   5.960   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    9  
ATOM 2315 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.355  4.933   8.158   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   9  
ATOM 2316 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.527  4.578   5.246   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  9  
ATOM 2317 H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.689  3.878   6.637   1.00 1.17  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  9  
ATOM 2318 H HD21  . ASN A 1 2  ? -5.639  2.180   4.602   1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 9  
ATOM 2319 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.003  1.296   5.263   1.00 2.72  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 9  
ATOM 2320 N N     . PRO A 1 3  ? -4.844  7.053   8.402   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    9  
ATOM 2321 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.967  8.220   8.481   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   9  
ATOM 2322 C C     . PRO A 1 3  ? -2.482  7.889   8.311   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    9  
ATOM 2323 O O     . PRO A 1 3  ? -1.619  8.742   8.493   1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    9  
ATOM 2324 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.269  8.847   9.844   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   9  
ATOM 2325 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.652  7.639   10.698  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   9  
ATOM 2326 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.423  6.765   9.710   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   9  
ATOM 2327 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.227  8.909   7.687   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   9  
ATOM 2328 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.418  9.389   10.259  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  9  
ATOM 2329 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.131  9.510   9.749   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  9  
ATOM 2330 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.752  7.122   11.033  1.00 0.72  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  9  
ATOM 2331 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.271  7.927   11.548  1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  9  
ATOM 2332 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.350  5.713   9.964   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  9  
ATOM 2333 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.468  7.054   9.751   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  9  
ATOM 2334 N N     . VAL A 1 4  ? -2.189  6.649   7.937   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    9  
ATOM 2335 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.859  6.106   7.747   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   9  
ATOM 2336 C C     . VAL A 1 4  ? -0.682  5.484   6.361   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    9  
ATOM 2337 O O     . VAL A 1 4  ? 0.440   5.194   5.952   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    9  
ATOM 2338 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.601  5.077   8.850   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   9  
ATOM 2339 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.701  5.745   10.225  1.00 1.07  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  9  
ATOM 2340 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.557  3.872   8.819   1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  9  
ATOM 2341 H H     . VAL A 1 4  ? -2.966  6.020   7.906   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    9  
ATOM 2342 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.126  6.908   7.844   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   9  
ATOM 2343 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.403   4.704   8.696   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   9  
ATOM 2344 H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.736  6.004   10.444  1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 9  
ATOM 2345 H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.337  5.062   10.994  1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 9  
ATOM 2346 H HG13  . VAL A 1 4  ? -0.095  6.652   10.240  1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 9  
ATOM 2347 H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.567  4.162   8.538   1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 9  
ATOM 2348 H HG22  . VAL A 1 4  ? -1.184  3.129   8.123   1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 9  
ATOM 2349 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.594  3.404   9.803   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 9  
ATOM 2350 N N     . VAL A 1 5  ? -1.787  5.209   5.656   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    9  
ATOM 2351 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.824  4.602   4.321   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   9  
ATOM 2352 C C     . VAL A 1 5  ? -1.081  3.269   4.244   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    9  
ATOM 2353 O O     . VAL A 1 5  ? -0.874  2.699   3.175   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    9  
ATOM 2354 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.396  5.688   3.307   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   9  
ATOM 2355 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.888  5.178   1.959   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  9  
ATOM 2356 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.593  6.612   3.065   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  9  
ATOM 2357 H H     . VAL A 1 5  ? -2.656  5.536   6.037   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    9  
ATOM 2358 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.846  4.303   4.113   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   9  
ATOM 2359 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.591  6.281   3.741   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   9  
ATOM 2360 H HG11  . VAL A 1 5  ? -1.611  4.491   1.521   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 9  
ATOM 2361 H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.721  6.015   1.283   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 9  
ATOM 2362 H HG13  . VAL A 1 5  ? 0.065   4.669   2.115   1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 9  
ATOM 2363 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.942  7.026   4.011   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 9  
ATOM 2364 H HG22  . VAL A 1 5  ? -2.299  7.434   2.413   1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 9  
ATOM 2365 H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.404  6.055   2.596   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 9  
ATOM 2366 N N     . HIS A 1 6  ? -0.735  2.710   5.397   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    9  
ATOM 2367 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.158   1.590   5.511   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   9  
ATOM 2368 C C     . HIS A 1 6  ? 1.374   1.747   4.600   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    9  
ATOM 2369 O O     . HIS A 1 6  ? 1.838   0.757   4.043   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    9  
ATOM 2370 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.635  0.313   5.220   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   9  
ATOM 2371 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.745  0.003   6.190   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   9  
ATOM 2372 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.901  -0.691  5.908   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  9  
ATOM 2373 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.747  0.290   7.524   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  9  
ATOM 2374 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.588  -0.809  7.060   1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  9  
ATOM 2375 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.927  -0.219  8.069   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  9  
ATOM 2376 H H     . HIS A 1 6  ? -0.992  3.169   6.248   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    9  
ATOM 2377 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.530   1.575   6.528   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   9  
ATOM 2378 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.052  0.367   4.219   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  9  
ATOM 2379 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.055   -0.508  5.236   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  9  
ATOM 2380 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.177  -1.070  5.014   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  9  
ATOM 2381 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.960  0.797   8.054   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  9  
ATOM 2382 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.535  -1.319  7.168   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  9  
ATOM 2383 N N     . PHE A 1 7  ? 1.875   2.979   4.421   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    9  
ATOM 2384 C CA    . PHE A 1 7  ? 3.002   3.324   3.556   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   9  
ATOM 2385 C C     . PHE A 1 7  ? 2.880   2.838   2.103   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    9  
ATOM 2386 O O     . PHE A 1 7  ? 3.844   2.914   1.350   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    9  
ATOM 2387 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.280   2.809   4.216   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   9  
ATOM 2388 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.194   3.903   4.726   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   9  
ATOM 2389 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.859   4.610   5.895   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  9  
ATOM 2390 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.371   4.225   4.026   1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  9  
ATOM 2391 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.705   5.627   6.369   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  9  
ATOM 2392 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.219   5.241   4.503   1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  9  
ATOM 2393 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.887   5.940   5.676   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   9  
ATOM 2394 H H     . PHE A 1 7  ? 1.458   3.752   4.921   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    9  
ATOM 2395 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.062   4.412   3.512   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   9  
ATOM 2396 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.015   2.150   5.040   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  9  
ATOM 2397 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.810   2.192   3.500   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  9  
ATOM 2398 H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.949   4.376   6.428   1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  9  
ATOM 2399 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.627   3.696   3.118   1.00 3.00  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  9  
ATOM 2400 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.447   6.171   7.268   1.00 3.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  9  
ATOM 2401 H HE2   . PHE A 1 7  ? 8.124   5.485   3.966   1.00 3.00  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  9  
ATOM 2402 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.538   6.721   6.042   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   9  
ATOM 2403 N N     . PHE A 1 8  ? 1.702   2.352   1.719   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    9  
ATOM 2404 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.358   1.747   0.441   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   9  
ATOM 2405 C C     . PHE A 1 8  ? 2.487   0.862   -0.096  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    9  
ATOM 2406 O O     . PHE A 1 8  ? 3.135   1.186   -1.086  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    9  
ATOM 2407 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.912   2.833   -0.548  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   9  
ATOM 2408 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.039   2.310   -1.672  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   9  
ATOM 2409 C CD1   . PHE A 1 8  ? 0.618   1.809   -2.852  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  9  
ATOM 2410 C CD2   . PHE A 1 8  ? -1.361  2.328   -1.539  1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  9  
ATOM 2411 C CE1   . PHE A 1 8  ? -0.195  1.329   -3.892  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  9  
ATOM 2412 C CE2   . PHE A 1 8  ? -2.177  1.861   -2.584  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  9  
ATOM 2413 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.594  1.360   -3.761  1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   9  
ATOM 2414 H H     . PHE A 1 8  ? 1.002   2.333   2.440   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    9  
ATOM 2415 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.493   1.108   0.619   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   9  
ATOM 2416 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.338   3.584   -0.006  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  9  
ATOM 2417 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.785   3.340   -0.960  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  9  
ATOM 2418 H HD1   . PHE A 1 8  ? 1.692   1.804   -2.966  1.00 2.91  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  9  
ATOM 2419 H HD2   . PHE A 1 8  ? -1.814  2.714   -0.637  1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  9  
ATOM 2420 H HE1   . PHE A 1 8  ? 0.261   0.957   -4.798  1.00 2.77  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  9  
ATOM 2421 H HE2   . PHE A 1 8  ? -3.253  1.896   -2.486  1.00 3.56  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  9  
ATOM 2422 H HZ    . PHE A 1 8  ? -2.223  1.010   -4.569  1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   9  
ATOM 2423 N N     . LYS A 1 9  ? 2.710   -0.305  0.519   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    9  
ATOM 2424 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.732   -1.234  0.027   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   9  
ATOM 2425 C C     . LYS A 1 9  ? 3.224   -2.057  -1.163  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    9  
ATOM 2426 O O     . LYS A 1 9  ? 3.389   -3.272  -1.157  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    9  
ATOM 2427 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.221   -2.185  1.139   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   9  
ATOM 2428 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.147   -1.538  2.176   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   9  
ATOM 2429 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.440   -0.826  3.329   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   9  
ATOM 2430 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.739   -1.791  4.301   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   9  
ATOM 2431 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.320   -2.049  3.976   1.00 1.35  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   9  
ATOM 2432 H H     . LYS A 1 9  ? 2.144   -0.537  1.321   1.00 0.11  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    9  
ATOM 2433 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.585   -0.657  -0.337  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   9  
ATOM 2434 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.378   -2.679  1.611   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  9  
ATOM 2435 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.813   -2.970  0.675   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  9  
ATOM 2436 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.780   -2.316  2.605   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  9  
ATOM 2437 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.799   -0.827  1.667   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  9  
ATOM 2438 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.208   -0.299  3.897   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  9  
ATOM 2439 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.760   -0.078  2.934   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  9  
ATOM 2440 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.290   -2.734  4.329   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  9  
ATOM 2441 H HE3   . LYS A 1 9  ? 3.780   -1.343  5.295   1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  9  
ATOM 2442 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 1.833   -1.167  3.894   1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  9  
ATOM 2443 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.230   -2.569  3.117   1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  9  
ATOM 2444 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 1.891   -2.580  4.722   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  9  
ATOM 2445 N N     . ASN A 1 10 ? 2.603   -1.432  -2.170  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    9  
ATOM 2446 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.113   -2.036  -3.395  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   9  
ATOM 2447 C C     . ASN A 1 10 ? 1.555   -3.418  -3.129  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    9  
ATOM 2448 O O     . ASN A 1 10 ? 1.933   -4.391  -3.766  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    9  
ATOM 2449 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.197   -2.035  -4.459  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   9  
ATOM 2450 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.513   -0.632  -4.903  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   9  
ATOM 2451 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.136   0.351   -4.283  1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  9  
ATOM 2452 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.214   -0.527  -6.004  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  9  
ATOM 2453 H H     . ASN A 1 10 ? 2.518   -0.433  -2.198  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    9  
ATOM 2454 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.321   -1.405  -3.793  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   9  
ATOM 2455 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.110   -2.486  -4.086  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  9  
ATOM 2456 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.836   -2.590  -5.320  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  9  
ATOM 2457 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.500   -1.333  -6.528  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 9  
ATOM 2458 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.484   0.406   -6.225  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 9  
ATOM 2459 N N     . ILE A 1 11 ? 0.599   -3.491  -2.212  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    9  
ATOM 2460 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.039  -4.738  -1.818  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   9  
ATOM 2461 C C     . ILE A 1 11 ? -1.207  -5.021  -2.767  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    9  
ATOM 2462 O O     . ILE A 1 11 ? -2.278  -5.453  -2.351  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    9  
ATOM 2463 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.426  -4.729  -0.328  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   9  
ATOM 2464 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.063  -3.397  0.094   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  9  
ATOM 2465 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.799   -5.069  0.531   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  9  
ATOM 2466 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.065  -2.360  0.637   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  9  
ATOM 2467 H H     . ILE A 1 11 ? 0.303   -2.623  -1.806  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    9  
ATOM 2468 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.681   -5.535  -1.936  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   9  
ATOM 2469 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.155  -5.523  -0.158  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   9  
ATOM 2470 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.594  -2.986  -0.763  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 9  
ATOM 2471 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.797  -3.604  0.872   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 9  
ATOM 2472 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.531   -5.033  1.586   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 9  
ATOM 2473 H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.139   -6.078  0.295   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 9  
ATOM 2474 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.616   -4.376  0.328   1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 9  
ATOM 2475 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.555  -1.390  0.709   1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 9  
ATOM 2476 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.281   -2.657  1.627   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 9  
ATOM 2477 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.805   -2.271  -0.011  1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 9  
ATOM 2478 N N     . VAL A 1 12 ? -0.989  -4.765  -4.057  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    9  
ATOM 2479 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.963  -5.003  -5.107  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   9  
ATOM 2480 C C     . VAL A 1 12 ? -1.293  -5.698  -6.290  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    9  
ATOM 2481 O O     . VAL A 1 12 ? -1.557  -6.869  -6.531  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    9  
ATOM 2482 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.731  -3.706  -5.437  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   9  
ATOM 2483 C CG1   . VAL A 1 12 ? -1.896  -2.422  -5.313  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  9  
ATOM 2484 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.407  -3.743  -6.812  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  9  
ATOM 2485 H H     . VAL A 1 12 ? -0.095  -4.369  -4.305  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    9  
ATOM 2486 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.687  -5.716  -4.723  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   9  
ATOM 2487 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.521  -3.626  -4.697  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   9  
ATOM 2488 H HG11  . VAL A 1 12 ? -2.511  -1.567  -5.594  1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 9  
ATOM 2489 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.583  -2.276  -4.279  1.00 1.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 9  
ATOM 2490 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.024  -2.453  -5.962  1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 9  
ATOM 2491 H HG21  . VAL A 1 12 ? -3.940  -4.687  -6.942  1.00 1.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 9  
ATOM 2492 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.122  -2.924  -6.890  1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 9  
ATOM 2493 H HG23  . VAL A 1 12 ? -2.668  -3.632  -7.602  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 9  
ATOM 2494 N N     . THR A 1 13 ? -0.409  -5.001  -7.004  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    9  
ATOM 2495 C CA    . THR A 1 13 ? 0.298   -5.466  -8.184  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   9  
ATOM 2496 C C     . THR A 1 13 ? -0.608  -6.214  -9.172  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    9  
ATOM 2497 O O     . THR A 1 13 ? -0.725  -7.434  -9.104  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    9  
ATOM 2498 C CB    . THR A 1 13 ? 1.525   -6.275  -7.746  1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   9  
ATOM 2499 O OG1   . THR A 1 13 ? 1.212   -7.544  -7.207  1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  9  
ATOM 2500 C CG2   . THR A 1 13 ? 2.332   -5.545  -6.678  1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  9  
ATOM 2501 H H     . THR A 1 13 ? -0.133  -4.092  -6.695  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    9  
ATOM 2502 H HA    . THR A 1 13 ? 0.684   -4.585  -8.694  1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   9  
ATOM 2503 H HB    . THR A 1 13 ? 2.145   -6.379  -8.621  1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   9  
ATOM 2504 H HG1   . THR A 1 13 ? 0.254   -7.675  -7.287  1.00 2.63  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  9  
ATOM 2505 H HG21  . THR A 1 13 ? 3.305   -6.023  -6.564  1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 9  
ATOM 2506 H HG22  . THR A 1 13 ? 2.470   -4.498  -6.946  1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 9  
ATOM 2507 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.800   -5.628  -5.735  1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 9  
ATOM 2508 N N     . PRO A 1 14 ? -1.268  -5.530  -10.112 1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    9  
ATOM 2509 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.145  -6.212  -11.041 1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   9  
ATOM 2510 C C     . PRO A 1 14 ? -1.297  -7.010  -12.036 1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    9  
ATOM 2511 O O     . PRO A 1 14 ? -0.680  -6.442  -12.932 1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    9  
ATOM 2512 C CB    . PRO A 1 14 ? -2.978  -5.106  -11.689 1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   9  
ATOM 2513 C CG    . PRO A 1 14 ? -2.076  -3.872  -11.615 1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   9  
ATOM 2514 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.212  -4.104  -10.373 1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   9  
ATOM 2515 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.809  -6.890  -10.502 1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   9  
ATOM 2516 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.258  -5.348  -12.716 1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  9  
ATOM 2517 H HB3   . PRO A 1 14 ? -3.870  -4.936  -11.085 1.00 2.16  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  9  
ATOM 2518 H HG2   . PRO A 1 14 ? -1.441  -3.830  -12.499 1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  9  
ATOM 2519 H HG3   . PRO A 1 14 ? -2.664  -2.958  -11.524 1.00 2.87  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  9  
ATOM 2520 H HD2   . PRO A 1 14 ? -0.189  -3.783  -10.572 1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  9  
ATOM 2521 H HD3   . PRO A 1 14 ? -1.621  -3.556  -9.526  1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  9  
ATOM 2522 N N     . ARG A 1 15 ? -1.264  -8.335  -11.869 1.00 1.27  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    9  
ATOM 2523 C CA    . ARG A 1 15 ? -0.487  -9.255  -12.694 1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   9  
ATOM 2524 C C     . ARG A 1 15 ? -1.421  -10.334 -13.222 1.00 3.08  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    9  
ATOM 2525 O O     . ARG A 1 15 ? -1.367  -11.482 -12.790 1.00 3.96  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    9  
ATOM 2526 C CB    . ARG A 1 15 ? 0.731   -9.814  -11.937 1.00 2.80  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   9  
ATOM 2527 C CG    . ARG A 1 15 ? 0.365   -10.312 -10.538 1.00 4.04  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   9  
ATOM 2528 C CD    . ARG A 1 15 ? 1.580   -10.773 -9.734  1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   9  
ATOM 2529 N NE    . ARG A 1 15 ? 1.894   -12.184 -9.990  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   9  
ATOM 2530 C CZ    . ARG A 1 15 ? 2.622   -12.958 -9.173  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   9  
ATOM 2531 N NH1   . ARG A 1 15 ? 3.221   -12.422 -8.107  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  9  
ATOM 2532 N NH2   . ARG A 1 15 ? 2.743   -14.263 -9.416  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  9  
ATOM 2533 H H     . ARG A 1 15 ? -1.757  -8.717  -11.074 1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    9  
ATOM 2534 H HA    . ARG A 1 15 ? -0.092  -8.712  -13.544 1.00 2.27  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   9  
ATOM 2535 H HB2   . ARG A 1 15 ? 1.179   -10.625 -12.514 1.00 3.70  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  9  
ATOM 2536 H HB3   . ARG A 1 15 ? 1.470   -9.018  -11.838 1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  9  
ATOM 2537 H HG2   . ARG A 1 15 ? -0.080  -9.489  -10.001 1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  9  
ATOM 2538 H HG3   . ARG A 1 15 ? -0.370  -11.110 -10.596 1.00 4.63  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  9  
ATOM 2539 H HD2   . ARG A 1 15 ? 2.439   -10.145 -9.975  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  9  
ATOM 2540 H HD3   . ARG A 1 15 ? 1.339   -10.649 -8.677  1.00 5.89  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  9  
ATOM 2541 H HE    . ARG A 1 15 ? 1.457   -12.580 -10.811 1.00 5.74  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   9  
ATOM 2542 H HH11  . ARG A 1 15 ? 3.137   -11.431 -7.935  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 9  
ATOM 2543 H HH12  . ARG A 1 15 ? 3.768   -12.968 -7.460  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 9  
ATOM 2544 H HH21  . ARG A 1 15 ? 2.282   -14.686 -10.208 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 9  
ATOM 2545 H HH22  . ARG A 1 15 ? 3.276   -14.867 -8.810  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 9  
ATOM 2546 N N     . THR A 1 16 ? -2.308  -9.950  -14.133 1.00 3.53  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    9  
ATOM 2547 C CA    . THR A 1 16 ? -3.335  -10.827 -14.655 1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   9  
ATOM 2548 C C     . THR A 1 16 ? -2.935  -11.260 -16.063 1.00 5.42  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    9  
ATOM 2549 O O     . THR A 1 16 ? -2.254  -10.498 -16.750 1.00 5.15  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    9  
ATOM 2550 C CB    . THR A 1 16 ? -4.659  -10.056 -14.660 1.00 5.40  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   9  
ATOM 2551 O OG1   . THR A 1 16 ? -4.520  -8.870  -15.412 1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  9  
ATOM 2552 C CG2   . THR A 1 16 ? -5.046  -9.661  -13.231 1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  9  
ATOM 2553 H H     . THR A 1 16 ? -2.319  -9.008  -14.499 1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    9  
ATOM 2554 H HA    . THR A 1 16 ? -3.433  -11.705 -14.018 1.00 5.29  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   9  
ATOM 2555 H HB    . THR A 1 16 ? -5.446  -10.677 -15.090 1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   9  
ATOM 2556 H HG1   . THR A 1 16 ? -4.420  -9.123  -16.340 1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  9  
ATOM 2557 H HG21  . THR A 1 16 ? -5.003  -10.533 -12.578 1.00 4.93  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 9  
ATOM 2558 H HG22  . THR A 1 16 ? -4.369  -8.894  -12.854 1.00 4.85  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 9  
ATOM 2559 H HG23  . THR A 1 16 ? -6.061  -9.262  -13.227 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 9  
ATOM 2560 N N     . PRO A 1 17 ? -3.350  -12.454 -16.498 1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    9  
ATOM 2561 C CA    . PRO A 1 17 ? -3.229  -12.854 -17.885 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   9  
ATOM 2562 C C     . PRO A 1 17 ? -4.260  -12.094 -18.726 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    9  
ATOM 2563 O O     . PRO A 1 17 ? -4.194  -12.250 -19.962 1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    9  
ATOM 2564 C CB    . PRO A 1 17 ? -3.499  -14.358 -17.870 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   9  
ATOM 2565 C CG    . PRO A 1 17 ? -4.549  -14.490 -16.768 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   9  
ATOM 2566 C CD    . PRO A 1 17 ? -4.138  -13.420 -15.754 1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   9  
ATOM 2567 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -5.103  -11.392 -18.118 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  9  
ATOM 2568 H HA    . PRO A 1 17 ? -2.230  -12.647 -18.268 1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   9  
ATOM 2569 H HB2   . PRO A 1 17 ? -3.863  -14.723 -18.832 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  9  
ATOM 2570 H HB3   . PRO A 1 17 ? -2.591  -14.885 -17.576 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  9  
ATOM 2571 H HG2   . PRO A 1 17 ? -5.535  -14.254 -17.173 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  9  
ATOM 2572 H HG3   . PRO A 1 17 ? -4.545  -15.487 -16.325 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  9  
ATOM 2573 H HD2   . PRO A 1 17 ? -5.027  -12.955 -15.325 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  9  
ATOM 2574 H HD3   . PRO A 1 17 ? -3.523  -13.865 -14.972 1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  9  
ATOM 2575 N N     . GLU A 1 1  ? -10.715 6.766   9.210   1.00 2.06  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    10 
ATOM 2576 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.768  7.244   8.191   1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   10 
ATOM 2577 C C     . GLU A 1 1  ? -8.510  6.408   8.305   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    10 
ATOM 2578 O O     . GLU A 1 1  ? -8.410  5.632   9.251   1.00 2.93  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    10 
ATOM 2579 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.432  8.722   8.393   1.00 2.66  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   10 
ATOM 2580 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.592 9.582   7.901   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   10 
ATOM 2581 C CD    . GLU A 1 1  ? -10.138 11.033  7.796   1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   10 
ATOM 2582 O OE1   . GLU A 1 1  ? -9.648  11.388  6.702   1.00 3.93  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  10 
ATOM 2583 O OE2   . GLU A 1 1  ? -10.248 11.734  8.822   1.00 4.90  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  10 
ATOM 2584 H H1    . GLU A 1 1  ? -10.200 6.685   10.078  1.00 2.37  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   10 
ATOM 2585 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.494 7.401   9.304   1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   10 
ATOM 2586 H H3    . GLU A 1 1  ? -11.028 5.839   8.961   1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   10 
ATOM 2587 H HA    . GLU A 1 1  ? -10.194 7.109   7.197   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   10 
ATOM 2588 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.235  8.919   9.447   1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  10 
ATOM 2589 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.543  8.972   7.813   1.00 2.75  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  10 
ATOM 2590 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.905 9.227   6.917   1.00 3.06  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  10 
ATOM 2591 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.434 9.494   8.589   1.00 3.72  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  10 
ATOM 2592 N N     . ASN A 1 2  ? -7.551  6.593   7.394   1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    10 
ATOM 2593 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.330  5.807   7.401   1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   10 
ATOM 2594 C C     . ASN A 1 2  ? -5.145  6.762   7.499   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    10 
ATOM 2595 O O     . ASN A 1 2  ? -4.484  6.993   6.488   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    10 
ATOM 2596 C CB    . ASN A 1 2  ? -6.213  4.963   6.114   1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   10 
ATOM 2597 C CG    . ASN A 1 2  ? -7.503  4.251   5.722   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   10 
ATOM 2598 O OD1   . ASN A 1 2  ? -8.228  3.736   6.561   1.00 2.37  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  10 
ATOM 2599 N ND2   . ASN A 1 2  ? -7.832  4.245   4.436   1.00 2.52  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  10 
ATOM 2600 H H     . ASN A 1 2  ? -7.653  7.294   6.674   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    10 
ATOM 2601 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.338  5.134   8.260   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   10 
ATOM 2602 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.914  5.607   5.287   1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  10 
ATOM 2603 H HB3   . ASN A 1 2  ? -5.418  4.232   6.258   1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  10 
ATOM 2604 H HD21  . ASN A 1 2  ? -7.248  4.673   3.735   1.00 2.82  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 10 
ATOM 2605 H HD22  . ASN A 1 2  ? -8.693  3.785   4.184   1.00 3.02  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 10 
ATOM 2606 N N     . PRO A 1 3  ? -4.854  7.345   8.671   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    10 
ATOM 2607 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.794  8.332   8.814   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   10 
ATOM 2608 C C     . PRO A 1 3  ? -2.425  7.648   8.881   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    10 
ATOM 2609 O O     . PRO A 1 3  ? -1.750  7.685   9.904   1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    10 
ATOM 2610 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.154  9.097   10.092  1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   10 
ATOM 2611 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.838  8.029   10.946  1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   10 
ATOM 2612 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.602  7.205   9.908   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   10 
ATOM 2613 H HA    . PRO A 1 3  ? -3.796  9.008   7.962   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   10 
ATOM 2614 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.286  9.531   10.591  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  10 
ATOM 2615 H HB3   . PRO A 1 3  ? -4.876  9.878   9.850   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  10 
ATOM 2616 H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.087  7.405   11.433  1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  10 
ATOM 2617 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.510  8.470   11.683  1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  10 
ATOM 2618 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.669  6.163   10.222  1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  10 
ATOM 2619 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.597  7.629   9.781   1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  10 
ATOM 2620 N N     . VAL A 1 4  ? -2.034  7.003   7.778   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    10 
ATOM 2621 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.843  6.175   7.647   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   10 
ATOM 2622 C C     . VAL A 1 4  ? -0.775  5.628   6.223   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    10 
ATOM 2623 O O     . VAL A 1 4  ? 0.312   5.509   5.661   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    10 
ATOM 2624 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.851  5.032   8.686   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   10 
ATOM 2625 C CG1   . VAL A 1 4  ? -2.113  4.157   8.630   1.00 2.54  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  10 
ATOM 2626 C CG2   . VAL A 1 4  ? 0.439   4.201   8.644   1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  10 
ATOM 2627 H H     . VAL A 1 4  ? -2.627  7.086   6.966   1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    10 
ATOM 2628 H HA    . VAL A 1 4  ? 0.034   6.800   7.822   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   10 
ATOM 2629 H HB    . VAL A 1 4  ? -0.853  5.473   9.668   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   10 
ATOM 2630 H HG11  . VAL A 1 4  ? -2.081  3.446   7.811   1.00 3.88  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 10 
ATOM 2631 H HG12  . VAL A 1 4  ? -2.195  3.598   9.563   1.00 2.88  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 10 
ATOM 2632 H HG13  . VAL A 1 4  ? -3.001  4.782   8.537   1.00 3.50  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 10 
ATOM 2633 H HG21  . VAL A 1 4  ? 1.272   4.827   8.963   1.00 3.52  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 10 
ATOM 2634 H HG22  . VAL A 1 4  ? 0.356   3.359   9.331   1.00 2.66  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 10 
ATOM 2635 H HG23  . VAL A 1 4  ? 0.655   3.840   7.645   1.00 2.93  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 10 
ATOM 2636 N N     . VAL A 1 5  ? -1.918  5.195   5.664   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    10 
ATOM 2637 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.976  4.488   4.381   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   10 
ATOM 2638 C C     . VAL A 1 5  ? -1.123  3.219   4.386   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    10 
ATOM 2639 O O     . VAL A 1 5  ? -0.943  2.564   3.361   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    10 
ATOM 2640 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.678  5.506   3.255   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   10 
ATOM 2641 C CG1   . VAL A 1 5  ? -1.228  4.904   1.923   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  10 
ATOM 2642 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.936  6.347   3.020   1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  10 
ATOM 2643 H H     . VAL A 1 5  ? -2.791  5.294   6.164   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    10 
ATOM 2644 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.981  4.099   4.248   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   10 
ATOM 2645 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.883  6.180   3.572   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   10 
ATOM 2646 H HG11  . VAL A 1 5  ? -0.236  4.468   2.054   1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 10 
ATOM 2647 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.932  4.139   1.600   1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 10 
ATOM 2648 H HG13  . VAL A 1 5  ? -1.157  5.683   1.164   1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 10 
ATOM 2649 H HG21  . VAL A 1 5  ? -3.756  5.705   2.700   1.00 2.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 10 
ATOM 2650 H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.215  6.861   3.940   1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 10 
ATOM 2651 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.743  7.093   2.248   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 10 
ATOM 2652 N N     . HIS A 1 6  ? -0.625  2.811   5.553   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    10 
ATOM 2653 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.352   1.757   5.659   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   10 
ATOM 2654 C C     . HIS A 1 6  ? 1.496   1.936   4.659   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    10 
ATOM 2655 O O     . HIS A 1 6  ? 2.088   0.952   4.223   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    10 
ATOM 2656 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.363  0.409   5.520   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   10 
ATOM 2657 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.287  0.036   6.648   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   10 
ATOM 2658 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.299  -0.898  6.593   1.00 1.00  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  10 
ATOM 2659 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.206  0.481   7.938   1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  10 
ATOM 2660 C CE1   . HIS A 1 6  ? -2.817  -1.001  7.831   1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  10 
ATOM 2661 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.187  -0.177  8.680   1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  10 
ATOM 2662 H H     . HIS A 1 6  ? -0.817  3.325   6.397   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    10 
ATOM 2663 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.799   1.825   6.639   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   10 
ATOM 2664 H HB2   . HIS A 1 6  ? -0.916  0.374   4.585   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  10 
ATOM 2665 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.397   -0.347  5.470   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  10 
ATOM 2666 H HD1   . HIS A 1 6  ? -2.590  -1.427  5.783   1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  10 
ATOM 2667 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.485  1.187   8.309   1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  10 
ATOM 2668 H HE1   . HIS A 1 6  ? -3.623  -1.667  8.111   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  10 
ATOM 2669 N N     . PHE A 1 7  ? 1.846   3.181   4.304   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    10 
ATOM 2670 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.906   3.496   3.348   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   10 
ATOM 2671 C C     . PHE A 1 7  ? 2.725   2.841   1.971   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    10 
ATOM 2672 O O     . PHE A 1 7  ? 3.641   2.878   1.158   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    10 
ATOM 2673 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.245   3.107   3.981   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   10 
ATOM 2674 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.203   4.252   4.221   1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   10 
ATOM 2675 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.816   5.329   5.040   1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  10 
ATOM 2676 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.490   4.229   3.655   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  10 
ATOM 2677 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.717   6.378   5.294   1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  10 
ATOM 2678 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.392   5.275   3.914   1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  10 
ATOM 2679 C CZ    . PHE A 1 7  ? 7.006   6.349   4.733   1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   10 
ATOM 2680 H H     . PHE A 1 7  ? 1.371   3.971   4.717   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    10 
ATOM 2681 H HA    . PHE A 1 7  ? 2.901   4.574   3.185   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   10 
ATOM 2682 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.048   2.624   4.934   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  10 
ATOM 2683 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.720   2.360   3.356   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  10 
ATOM 2684 H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.830   5.352   5.480   1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  10 
ATOM 2685 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.795   3.407   3.022   1.00 3.39  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  10 
ATOM 2686 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.420   7.204   5.923   1.00 3.00  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  10 
ATOM 2687 H HE2   . PHE A 1 7  ? 8.383   5.253   3.483   1.00 3.72  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  10 
ATOM 2688 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.699   7.153   4.933   1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   10 
ATOM 2689 N N     . PHE A 1 8  ? 1.556   2.249   1.722   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    10 
ATOM 2690 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.163   1.516   0.527   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   10 
ATOM 2691 C C     . PHE A 1 8  ? 2.305   0.658   -0.026  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    10 
ATOM 2692 O O     . PHE A 1 8  ? 2.891   0.980   -1.054  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    10 
ATOM 2693 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.589   2.496   -0.508  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   10 
ATOM 2694 C CG    . PHE A 1 8  ? -0.342  1.858   -1.519  1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   10 
ATOM 2695 C CD1   . PHE A 1 8  ? 0.162   1.271   -2.697  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  10 
ATOM 2696 C CD2   . PHE A 1 8  ? -1.730  1.874   -1.287  1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  10 
ATOM 2697 C CE1   . PHE A 1 8  ? -0.720  0.712   -3.637  1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  10 
ATOM 2698 C CE2   . PHE A 1 8  ? -2.612  1.321   -2.231  1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  10 
ATOM 2699 C CZ    . PHE A 1 8  ? -2.107  0.744   -3.407  1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   10 
ATOM 2700 H H     . PHE A 1 8  ? 0.896   2.269   2.483   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    10 
ATOM 2701 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.352   0.848   0.818   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   10 
ATOM 2702 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.024   3.264   0.019   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  10 
ATOM 2703 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.401   3.008   -1.026  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  10 
ATOM 2704 H HD1   . PHE A 1 8  ? 1.226   1.271   -2.894  1.00 2.79  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  10 
ATOM 2705 H HD2   . PHE A 1 8  ? -2.126  2.328   -0.390  1.00 3.52  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  10 
ATOM 2706 H HE1   . PHE A 1 8  ? -0.334  0.279   -4.548  1.00 2.66  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  10 
ATOM 2707 H HE2   . PHE A 1 8  ? -3.679  1.354   -2.058  1.00 3.96  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  10 
ATOM 2708 H HZ    . PHE A 1 8  ? -2.793  0.341   -4.137  1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   10 
ATOM 2709 N N     . LYS A 1 9  ? 2.618   -0.470  0.624   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    10 
ATOM 2710 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.663   -1.373  0.128   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   10 
ATOM 2711 C C     . LYS A 1 9  ? 3.171   -2.229  -1.056  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    10 
ATOM 2712 O O     . LYS A 1 9  ? 3.233   -3.451  -0.984  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    10 
ATOM 2713 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.197   -2.272  1.264   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   10 
ATOM 2714 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.382   -1.647  2.008   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   10 
ATOM 2715 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.978   -0.604  3.041   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   10 
ATOM 2716 C CE    . LYS A 1 9  ? 4.106   -1.267  4.107   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   10 
ATOM 2717 N NZ    . LYS A 1 9  ? 4.054   -0.452  5.329   1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   10 
ATOM 2718 H H     . LYS A 1 9  ? 2.123   -0.698  1.475   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    10 
ATOM 2719 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.490   -0.760  -0.229  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   10 
ATOM 2720 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.392   -2.545  1.947   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  10 
ATOM 2721 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.581   -3.199  0.848   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  10 
ATOM 2722 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.918   -2.442  2.527   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  10 
ATOM 2723 H HG3   . LYS A 1 9  ? 6.064   -1.196  1.289   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  10 
ATOM 2724 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.886   -0.204  3.498   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  10 
ATOM 2725 H HD3   . LYS A 1 9  ? 4.433   0.207   2.557   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  10 
ATOM 2726 H HE2   . LYS A 1 9  ? 3.095   -1.370  3.707   1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  10 
ATOM 2727 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.496   -2.259  4.343   1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  10 
ATOM 2728 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 4.898   -0.557  5.873   1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  10 
ATOM 2729 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 3.925   0.510   5.046   1.00 3.02  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  10 
ATOM 2730 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 3.242   -0.714  5.870   1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  10 
ATOM 2731 N N     . ASN A 1 10 ? 2.682   -1.621  -2.144  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    10 
ATOM 2732 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.246   -2.244  -3.385  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   10 
ATOM 2733 C C     . ASN A 1 10 ? 1.601   -3.596  -3.151  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    10 
ATOM 2734 O O     . ASN A 1 10 ? 1.927   -4.586  -3.798  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    10 
ATOM 2735 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.393   -2.308  -4.382  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   10 
ATOM 2736 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.765   -0.929  -4.855  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   10 
ATOM 2737 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.412   0.084   -4.265  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  10 
ATOM 2738 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.492   -0.881  -5.946  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  10 
ATOM 2739 H H     . ASN A 1 10 ? 2.666   -0.619  -2.212  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    10 
ATOM 2740 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.502   -1.593  -3.843  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   10 
ATOM 2741 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.273   -2.760  -3.940  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  10 
ATOM 2742 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.071   -2.890  -5.243  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  10 
ATOM 2743 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.755   -1.713  -6.443  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 10 
ATOM 2744 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.802   0.031   -6.191  1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 10 
ATOM 2745 N N     . ILE A 1 11 ? 0.602   -3.599  -2.276  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    10 
ATOM 2746 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.164  -4.778  -1.912  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   10 
ATOM 2747 C C     . ILE A 1 11 ? -1.282  -4.993  -2.941  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    10 
ATOM 2748 O O     . ILE A 1 11 ? -2.391  -5.395  -2.602  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    10 
ATOM 2749 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.668  -4.688  -0.458  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   10 
ATOM 2750 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.249  -3.304  -0.137  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  10 
ATOM 2751 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.444   -5.087  0.523   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  10 
ATOM 2752 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.237  -2.310  0.455   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  10 
ATOM 2753 H H     . ILE A 1 11 ? 0.361   -2.710  -1.880  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    10 
ATOM 2754 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.497   -5.630  -1.949  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   10 
ATOM 2755 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.465  -5.423  -0.327  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   10 
ATOM 2756 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.677  -2.892  -1.050  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 10 
ATOM 2757 H HG13  . ILE A 1 11 ? -2.056  -3.432  0.582   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 10 
ATOM 2758 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.087   -4.989  1.548   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 10 
ATOM 2759 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.724   -6.127  0.353   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 10 
ATOM 2760 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.329   -4.467  0.381   1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 10 
ATOM 2761 H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.697   -2.315  -0.104  1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 10 
ATOM 2762 H HD12  . ILE A 1 11 ? -0.660  -1.307  0.430   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 10 
ATOM 2763 H HD13  . ILE A 1 11 ? -0.014  -2.578  1.488   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 10 
ATOM 2764 N N     . VAL A 1 12 ? -0.994  -4.705  -4.214  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    10 
ATOM 2765 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.925  -4.894  -5.312  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   10 
ATOM 2766 C C     . VAL A 1 12 ? -1.170  -5.405  -6.545  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    10 
ATOM 2767 O O     . VAL A 1 12 ? -1.182  -6.609  -6.768  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    10 
ATOM 2768 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.796  -3.634  -5.495  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   10 
ATOM 2769 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.050  -2.321  -5.213  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  10 
ATOM 2770 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.462  -3.551  -6.872  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  10 
ATOM 2771 H H     . VAL A 1 12 ? -0.067  -4.365  -4.425  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    10 
ATOM 2772 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.600  -5.702  -5.030  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   10 
ATOM 2773 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.598  -3.701  -4.759  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   10 
ATOM 2774 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.111  -2.265  -5.758  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 10 
ATOM 2775 H HG12  . VAL A 1 12 ? -2.680  -1.485  -5.514  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 10 
ATOM 2776 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.852  -2.232  -4.144  1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 10 
ATOM 2777 H HG21  . VAL A 1 12 ? -3.823  -4.534  -7.175  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 10 
ATOM 2778 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.311  -2.869  -6.822  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 10 
ATOM 2779 H HG23  . VAL A 1 12 ? -2.760  -3.164  -7.607  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 10 
ATOM 2780 N N     . THR A 1 13 ? -0.508  -4.530  -7.315  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    10 
ATOM 2781 C CA    . THR A 1 13 ? 0.291   -4.845  -8.505  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   10 
ATOM 2782 C C     . THR A 1 13 ? -0.258  -6.041  -9.311  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    10 
ATOM 2783 O O     . THR A 1 13 ? 0.248   -7.160  -9.230  1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    10 
ATOM 2784 C CB    . THR A 1 13 ? 1.781   -4.941  -8.122  1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   10 
ATOM 2785 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.575   -5.207  -9.258  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  10 
ATOM 2786 C CG2   . THR A 1 13 ? 2.101   -5.935  -7.001  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  10 
ATOM 2787 H H     . THR A 1 13 ? -0.551  -3.558  -7.064  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    10 
ATOM 2788 H HA    . THR A 1 13 ? 0.231   -3.980  -9.162  1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   10 
ATOM 2789 H HB    . THR A 1 13 ? 2.078   -3.958  -7.755  1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   10 
ATOM 2790 H HG1   . THR A 1 13 ? 3.385   -5.628  -8.962  1.00 2.67  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  10 
ATOM 2791 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.585   -5.639  -6.089  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 10 
ATOM 2792 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.788   -6.942  -7.274  1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 10 
ATOM 2793 H HG23  . THR A 1 13 ? 3.171   -5.926  -6.794  1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 10 
ATOM 2794 N N     . PRO A 1 14 ? -1.312  -5.821  -10.115 1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    10 
ATOM 2795 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.031  -6.892  -10.782 1.00 0.71  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   10 
ATOM 2796 C C     . PRO A 1 14 ? -1.212  -7.441  -11.950 1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    10 
ATOM 2797 O O     . PRO A 1 14 ? -1.372  -7.017  -13.092 1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    10 
ATOM 2798 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.355  -6.270  -11.235 1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   10 
ATOM 2799 C CG    . PRO A 1 14 ? -2.999  -4.799  -11.449 1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   10 
ATOM 2800 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.938  -4.538  -10.381 1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   10 
ATOM 2801 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.237  -7.700  -10.078 1.00 1.07  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   10 
ATOM 2802 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.745  -6.733  -12.143 1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  10 
ATOM 2803 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.084  -6.351  -10.428 1.00 2.18  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  10 
ATOM 2804 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.563  -4.663  -12.439 1.00 2.46  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  10 
ATOM 2805 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.866  -4.150  -11.319 1.00 2.94  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  10 
ATOM 2806 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.213  -3.811  -10.749 1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  10 
ATOM 2807 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.416  -4.176  -9.474  1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  10 
ATOM 2808 N N     . ARG A 1 15 ? -0.347  -8.413  -11.666 1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    10 
ATOM 2809 C CA    . ARG A 1 15 ? 0.478   -9.099  -12.648 1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   10 
ATOM 2810 C C     . ARG A 1 15 ? 0.451   -10.570 -12.276 1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    10 
ATOM 2811 O O     . ARG A 1 15 ? 0.975   -10.946 -11.233 1.00 4.39  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    10 
ATOM 2812 C CB    . ARG A 1 15 ? 1.902   -8.523  -12.609 1.00 3.30  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   10 
ATOM 2813 C CG    . ARG A 1 15 ? 1.999   -7.327  -13.562 1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   10 
ATOM 2814 C CD    . ARG A 1 15 ? 3.152   -6.378  -13.223 1.00 5.57  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   10 
ATOM 2815 N NE    . ARG A 1 15 ? 4.474   -6.989  -13.426 1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   10 
ATOM 2816 C CZ    . ARG A 1 15 ? 5.614   -6.298  -13.561 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   10 
ATOM 2817 N NH1   . ARG A 1 15 ? 5.603   -4.966  -13.480 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  10 
ATOM 2818 N NH2   . ARG A 1 15 ? 6.766   -6.935  -13.779 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  10 
ATOM 2819 H H     . ARG A 1 15 ? -0.210  -8.664  -10.692 1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    10 
ATOM 2820 H HA    . ARG A 1 15 ? 0.058   -8.969  -13.646 1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   10 
ATOM 2821 H HB2   . ARG A 1 15 ? 2.142   -8.214  -11.590 1.00 3.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  10 
ATOM 2822 H HB3   . ARG A 1 15 ? 2.620   -9.283  -12.921 1.00 3.66  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  10 
ATOM 2823 H HG2   . ARG A 1 15 ? 2.105   -7.693  -14.585 1.00 4.08  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  10 
ATOM 2824 H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.080   -6.749  -13.505 1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  10 
ATOM 2825 H HD2   . ARG A 1 15 ? 3.056   -5.508  -13.873 1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  10 
ATOM 2826 H HD3   . ARG A 1 15 ? 3.053   -6.054  -12.185 1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  10 
ATOM 2827 H HE    . ARG A 1 15 ? 4.489   -7.999  -13.467 1.00 6.01  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   10 
ATOM 2828 H HH11  . ARG A 1 15 ? 4.736   -4.486  -13.292 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 10 
ATOM 2829 H HH12  . ARG A 1 15 ? 6.436   -4.409  -13.593 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 10 
ATOM 2830 H HH21  . ARG A 1 15 ? 6.799   -7.942  -13.845 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 10 
ATOM 2831 H HH22  . ARG A 1 15 ? 7.635   -6.434  -13.889 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 10 
ATOM 2832 N N     . THR A 1 16 ? -0.192  -11.392 -13.102 1.00 4.10  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    10 
ATOM 2833 C CA    . THR A 1 16 ? -0.328  -12.818 -12.861 1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   10 
ATOM 2834 C C     . THR A 1 16 ? -0.209  -13.534 -14.207 1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    10 
ATOM 2835 O O     . THR A 1 16 ? -0.471  -12.907 -15.237 1.00 5.83  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    10 
ATOM 2836 C CB    . THR A 1 16 ? -1.674  -13.104 -12.179 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   10 
ATOM 2837 O OG1   . THR A 1 16 ? -2.739  -12.456 -12.843 1.00 6.02  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  10 
ATOM 2838 C CG2   . THR A 1 16 ? -1.686  -12.622 -10.725 1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  10 
ATOM 2839 H H     . THR A 1 16 ? -0.568  -11.076 -13.987 1.00 3.93  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    10 
ATOM 2840 H HA    . THR A 1 16 ? 0.480   -13.154 -12.211 1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   10 
ATOM 2841 H HB    . THR A 1 16 ? -1.849  -14.177 -12.189 1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   10 
ATOM 2842 H HG1   . THR A 1 16 ? -2.562  -11.515 -12.873 1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  10 
ATOM 2843 H HG21  . THR A 1 16 ? -1.643  -11.534 -10.681 1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 10 
ATOM 2844 H HG22  . THR A 1 16 ? -2.604  -12.955 -10.243 1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 10 
ATOM 2845 H HG23  . THR A 1 16 ? -0.832  -13.038 -10.190 1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 10 
ATOM 2846 N N     . PRO A 1 17 ? 0.249   -14.792 -14.217 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    10 
ATOM 2847 C CA    . PRO A 1 17 ? 0.311   -15.610 -15.416 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   10 
ATOM 2848 C C     . PRO A 1 17 ? -1.065  -16.198 -15.728 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    10 
ATOM 2849 O O     . PRO A 1 17 ? -1.242  -16.619 -16.890 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    10 
ATOM 2850 C CB    . PRO A 1 17 ? 1.309   -16.716 -15.073 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   10 
ATOM 2851 C CG    . PRO A 1 17 ? 1.037   -16.950 -13.587 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   10 
ATOM 2852 C CD    . PRO A 1 17 ? 0.698   -15.552 -13.063 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   10 
ATOM 2853 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -1.894  -16.258 -14.792 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  10 
ATOM 2854 H HA    . PRO A 1 17 ? 0.658   -15.031 -16.271 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   10 
ATOM 2855 H HB2   . PRO A 1 17 ? 1.143   -17.617 -15.666 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  10 
ATOM 2856 H HB3   . PRO A 1 17 ? 2.325   -16.344 -15.208 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  10 
ATOM 2857 H HG2   . PRO A 1 17 ? 0.173   -17.606 -13.469 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  10 
ATOM 2858 H HG3   . PRO A 1 17 ? 1.907   -17.368 -13.080 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  10 
ATOM 2859 H HD2   . PRO A 1 17 ? -0.084  -15.617 -12.307 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  10 
ATOM 2860 H HD3   . PRO A 1 17 ? 1.593   -15.089 -12.649 1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  10 
ATOM 2861 N N     . GLU A 1 1  ? -10.379 6.409   7.574   1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    11 
ATOM 2862 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.460  6.809   6.503   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   11 
ATOM 2863 C C     . GLU A 1 1  ? -8.092  6.572   7.069   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    11 
ATOM 2864 O O     . GLU A 1 1  ? -7.803  7.176   8.089   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    11 
ATOM 2865 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.650  8.289   6.137   1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   11 
ATOM 2866 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.698 8.438   5.036   1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   11 
ATOM 2867 C CD    . GLU A 1 1  ? -10.163 7.868   3.725   1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   11 
ATOM 2868 O OE1   . GLU A 1 1  ? -9.946  6.635   3.718   1.00 4.86  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  11 
ATOM 2869 O OE2   . GLU A 1 1  ? -9.949  8.663   2.787   1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  11 
ATOM 2870 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.947  6.707   8.446   1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   11 
ATOM 2871 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.281 6.840   7.441   1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   11 
ATOM 2872 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.462 5.403   7.585   1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   11 
ATOM 2873 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.591  6.170   5.633   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   11 
ATOM 2874 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.971  8.842   7.023   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  11 
ATOM 2875 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.708  8.713   5.788   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  11 
ATOM 2876 H HG2   . GLU A 1 1  ? -11.604 7.902   5.326   1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  11 
ATOM 2877 H HG3   . GLU A 1 1  ? -10.940 9.494   4.912   1.00 2.54  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  11 
ATOM 2878 N N     . ASN A 1 2  ? -7.338  5.621   6.524   1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    11 
ATOM 2879 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.080  5.162   7.101   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   11 
ATOM 2880 C C     . ASN A 1 2  ? -5.085  6.315   7.218   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    11 
ATOM 2881 O O     . ASN A 1 2  ? -4.405  6.616   6.240   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    11 
ATOM 2882 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.475  4.000   6.279   1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   11 
ATOM 2883 C CG    . ASN A 1 2  ? -5.458  4.179   4.755   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   11 
ATOM 2884 O OD1   . ASN A 1 2  ? -6.072  5.075   4.196   1.00 3.53  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  11 
ATOM 2885 N ND2   . ASN A 1 2  ? -4.799  3.282   4.033   1.00 2.68  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  11 
ATOM 2886 H H     . ASN A 1 2  ? -7.593  5.259   5.612   1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    11 
ATOM 2887 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.286  4.780   8.098   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   11 
ATOM 2888 H HB2   . ASN A 1 2  ? -4.454  3.840   6.616   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  11 
ATOM 2889 H HB3   . ASN A 1 2  ? -6.031  3.097   6.512   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  11 
ATOM 2890 H HD21  . ASN A 1 2  ? -4.325  2.493   4.441   1.00 2.58  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 11 
ATOM 2891 H HD22  . ASN A 1 2  ? -4.857  3.406   3.033   1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 11 
ATOM 2892 N N     . PRO A 1 3  ? -4.868  6.894   8.414   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    11 
ATOM 2893 C CA    . PRO A 1 3  ? -4.004  8.062   8.560   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   11 
ATOM 2894 C C     . PRO A 1 3  ? -2.512  7.728   8.474   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    11 
ATOM 2895 O O     . PRO A 1 3  ? -1.664  8.557   8.789   1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    11 
ATOM 2896 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.381  8.649   9.922   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   11 
ATOM 2897 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.708  7.398   10.736  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   11 
ATOM 2898 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.435  6.531   9.710   1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   11 
ATOM 2899 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.220  8.768   7.768   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   11 
ATOM 2900 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.578  9.234   10.369  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  11 
ATOM 2901 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.280  9.258   9.812   1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  11 
ATOM 2902 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.788  6.910   11.058  1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  11 
ATOM 2903 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.347  7.631   11.589  1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  11 
ATOM 2904 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.331  5.471   9.922   1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  11 
ATOM 2905 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.486  6.781   9.776   1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  11 
ATOM 2906 N N     . VAL A 1 4  ? -2.192  6.518   8.029   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    11 
ATOM 2907 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.844  6.007   7.877   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   11 
ATOM 2908 C C     . VAL A 1 4  ? -0.603  5.469   6.468   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    11 
ATOM 2909 O O     . VAL A 1 4  ? 0.528   5.135   6.118   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    11 
ATOM 2910 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.638  4.904   8.918   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   11 
ATOM 2911 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.469  5.519   10.310  1.00 1.09  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  11 
ATOM 2912 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.809  3.908   8.962   1.00 0.94  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  11 
ATOM 2913 H H     . VAL A 1 4  ? -2.952  5.883   7.858   1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    11 
ATOM 2914 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.121  6.806   8.055   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   11 
ATOM 2915 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.261   4.360   8.645   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   11 
ATOM 2916 H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.370  6.065   10.591  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 11 
ATOM 2917 H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.281  4.734   11.042  1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 11 
ATOM 2918 H HG13  . VAL A 1 4  ? 0.374   6.211   10.307  1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 11 
ATOM 2919 H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.044  3.542   7.966   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 11 
ATOM 2920 H HG22  . VAL A 1 4  ? -1.535  3.060   9.589   1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 11 
ATOM 2921 H HG23  . VAL A 1 4  ? -2.695  4.377   9.392   1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 11 
ATOM 2922 N N     . VAL A 1 5  ? -1.667  5.291   5.675   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    11 
ATOM 2923 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.631  4.722   4.331   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   11 
ATOM 2924 C C     . VAL A 1 5  ? -0.983  3.343   4.264   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    11 
ATOM 2925 O O     . VAL A 1 5  ? -0.811  2.771   3.191   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    11 
ATOM 2926 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.085  5.807   3.379   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   11 
ATOM 2927 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.549  5.304   2.040   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  11 
ATOM 2928 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.216  6.807   3.111   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  11 
ATOM 2929 H H     . VAL A 1 5  ? -2.551  5.668   5.967   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    11 
ATOM 2930 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.644  4.492   4.039   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   11 
ATOM 2931 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.274  6.338   3.876   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   11 
ATOM 2932 H HG11  . VAL A 1 5  ? -1.297  4.686   1.544   1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 11 
ATOM 2933 H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.292  6.149   1.401   1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 11 
ATOM 2934 H HG13  . VAL A 1 5  ? 0.356   4.721   2.217   1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 11 
ATOM 2935 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.613  7.188   4.051   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 11 
ATOM 2936 H HG22  . VAL A 1 5  ? -1.838  7.644   2.526   1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 11 
ATOM 2937 H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.020  6.319   2.559   1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 11 
ATOM 2938 N N     . HIS A 1 6  ? -0.688  2.743   5.417   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    11 
ATOM 2939 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.144   1.574   5.508   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   11 
ATOM 2940 C C     . HIS A 1 6  ? 1.355   1.696   4.587   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    11 
ATOM 2941 O O     . HIS A 1 6  ? 1.746   0.709   3.968   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    11 
ATOM 2942 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.717  0.348   5.197   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   11 
ATOM 2943 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.828  0.078   6.176   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   11 
ATOM 2944 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.974  -0.642  5.926   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  11 
ATOM 2945 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.842  0.439   7.494   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  11 
ATOM 2946 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.667  -0.703  7.078   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  11 
ATOM 2947 N NE2   . HIS A 1 6  ? -3.022  -0.050  8.056   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  11 
ATOM 2948 H H     . HIS A 1 6  ? -0.898  3.198   6.284   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    11 
ATOM 2949 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.526   1.514   6.521   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   11 
ATOM 2950 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.136  0.440   4.199   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  11 
ATOM 2951 H HB3   . HIS A 1 6  ? -0.068  -0.506  5.193   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  11 
ATOM 2952 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.239  -1.077  5.054   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  11 
ATOM 2953 H HD2   . HIS A 1 6  ? -1.064  0.982   8.001   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  11 
ATOM 2954 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.609  -1.219  7.208   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  11 
ATOM 2955 N N     . PHE A 1 7  ? 1.929   2.902   4.475   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    11 
ATOM 2956 C CA    . PHE A 1 7  ? 3.063   3.235   3.623   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   11 
ATOM 2957 C C     . PHE A 1 7  ? 2.916   2.876   2.137   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    11 
ATOM 2958 O O     . PHE A 1 7  ? 3.869   3.039   1.384   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    11 
ATOM 2959 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.312   2.599   4.226   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   11 
ATOM 2960 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.240   3.612   4.853   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   11 
ATOM 2961 C CD1   . PHE A 1 7  ? 5.076   3.977   6.200   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  11 
ATOM 2962 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.233   4.222   4.069   1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  11 
ATOM 2963 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.936   4.930   6.775   1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  11 
ATOM 2964 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.084   5.184   4.640   1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  11 
ATOM 2965 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.941   5.531   5.996   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   11 
ATOM 2966 H H     . PHE A 1 7  ? 1.571   3.667   5.032   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    11 
ATOM 2967 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.189   4.318   3.658   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   11 
ATOM 2968 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.028   1.856   4.968   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  11 
ATOM 2969 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.838   2.063   3.446   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  11 
ATOM 2970 H HD1   . PHE A 1 7  ? 4.283   3.532   6.784   1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  11 
ATOM 2971 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.329   3.954   3.025   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  11 
ATOM 2972 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.821   5.207   7.813   1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  11 
ATOM 2973 H HE2   . PHE A 1 7  ? 7.847   5.657   4.038   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  11 
ATOM 2974 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.598   6.268   6.436   1.00 0.93  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   11 
ATOM 2975 N N     . PHE A 1 8  ? 1.743   2.403   1.719   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    11 
ATOM 2976 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.449   1.845   0.410   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   11 
ATOM 2977 C C     . PHE A 1 8  ? 2.577   0.921   -0.059  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    11 
ATOM 2978 O O     . PHE A 1 8  ? 3.316   1.231   -0.987  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    11 
ATOM 2979 C CB    . PHE A 1 8  ? 1.120   2.965   -0.587  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   11 
ATOM 2980 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.378   2.489   -1.824  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   11 
ATOM 2981 C CD1   . PHE A 1 8  ? 1.083   1.982   -2.931  1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  11 
ATOM 2982 C CD2   . PHE A 1 8  ? -1.027  2.561   -1.877  1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  11 
ATOM 2983 C CE1   . PHE A 1 8  ? 0.398   1.549   -4.077  1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  11 
ATOM 2984 C CE2   . PHE A 1 8  ? -1.714  2.145   -3.031  1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  11 
ATOM 2985 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.003  1.636   -4.131  1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   11 
ATOM 2986 H H     . PHE A 1 8  ? 1.031   2.316   2.424   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    11 
ATOM 2987 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.548   1.240   0.517   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   11 
ATOM 2988 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.495   3.703   -0.085  1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  11 
ATOM 2989 H HB3   . PHE A 1 8  ? 2.038   3.473   -0.884  1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  11 
ATOM 2990 H HD1   . PHE A 1 8  ? 2.160   1.936   -2.911  1.00 3.17  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  11 
ATOM 2991 H HD2   . PHE A 1 8  ? -1.578  2.950   -1.033  1.00 3.07  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  11 
ATOM 2992 H HE1   . PHE A 1 8  ? 0.958   1.172   -4.922  1.00 3.19  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  11 
ATOM 2993 H HE2   . PHE A 1 8  ? -2.791  2.228   -3.076  1.00 3.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  11 
ATOM 2994 H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.531  1.326   -5.021  1.00 1.00  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   11 
ATOM 2995 N N     . LYS A 1 9  ? 2.704   -0.265  0.545   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    11 
ATOM 2996 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.688   -1.235  0.058   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   11 
ATOM 2997 C C     . LYS A 1 9  ? 3.143   -2.034  -1.133  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    11 
ATOM 2998 O O     . LYS A 1 9  ? 3.194   -3.257  -1.103  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    11 
ATOM 2999 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.141   -2.188  1.176   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   11 
ATOM 3000 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.124   -1.555  2.170   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   11 
ATOM 3001 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.448   -0.961  3.403   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   11 
ATOM 3002 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.787   -2.059  4.252   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   11 
ATOM 3003 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.311   -2.049  4.168   1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   11 
ATOM 3004 H H     . LYS A 1 9  ? 2.080   -0.484  1.309   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    11 
ATOM 3005 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.567   -0.697  -0.305  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   11 
ATOM 3006 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.280   -2.618  1.682   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  11 
ATOM 3007 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.677   -3.011  0.715   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  11 
ATOM 3008 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.820   -2.322  2.509   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  11 
ATOM 3009 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.701   -0.780  1.666   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  11 
ATOM 3010 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.216   -0.476  4.008   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  11 
ATOM 3011 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.737   -0.203  3.088   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  11 
ATOM 3012 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.161   -3.031  3.924   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  11 
ATOM 3013 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.079   -1.910  5.292   1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  11 
ATOM 3014 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 1.923   -2.765  4.765   1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  11 
ATOM 3015 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 1.968   -1.146  4.469   1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  11 
ATOM 3016 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.008   -2.203  3.221   1.00 2.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  11 
ATOM 3017 N N     . ASN A 1 10 ? 2.613   -1.366  -2.166  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    11 
ATOM 3018 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.114   -1.931  -3.413  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   11 
ATOM 3019 C C     . ASN A 1 10 ? 1.492   -3.303  -3.204  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    11 
ATOM 3020 O O     . ASN A 1 10 ? 1.871   -4.282  -3.834  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    11 
ATOM 3021 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.215   -1.969  -4.464  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   11 
ATOM 3022 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.671   -0.590  -4.858  1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   11 
ATOM 3023 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.544   0.375   -4.121  1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  11 
ATOM 3024 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.231   -0.479  -6.038  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  11 
ATOM 3025 H H     . ASN A 1 10 ? 2.654   -0.359  -2.182  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    11 
ATOM 3026 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.349   -1.263  -3.808  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   11 
ATOM 3027 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.085   -2.502  -4.101  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  11 
ATOM 3028 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.824   -2.472  -5.345  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  11 
ATOM 3029 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.330   -1.260  -6.663  1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 11 
ATOM 3030 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.634   0.417   -6.204  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 11 
ATOM 3031 N N     . ILE A 1 11 ? 0.490   -3.360  -2.338  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    11 
ATOM 3032 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.155  -4.607  -1.950  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   11 
ATOM 3033 C C     . ILE A 1 11 ? -1.268  -4.978  -2.938  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    11 
ATOM 3034 O O     . ILE A 1 11 ? -2.094  -5.840  -2.651  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    11 
ATOM 3035 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.618  -4.560  -0.480  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   11 
ATOM 3036 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.201  -3.196  -0.083  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  11 
ATOM 3037 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.545   -4.947  0.442   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  11 
ATOM 3038 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.179  -2.202  0.504   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  11 
ATOM 3039 H H     . ILE A 1 11 ? 0.216   -2.493  -1.910  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    11 
ATOM 3040 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.585   -5.392  -2.003  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   11 
ATOM 3041 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.395  -5.312  -0.338  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   11 
ATOM 3042 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.679  -2.764  -0.961  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 11 
ATOM 3043 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.972  -3.368  0.664   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 11 
ATOM 3044 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.226   -4.894  1.481   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 11 
ATOM 3045 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.859   -5.968  0.224   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 11 
ATOM 3046 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.394   -4.284  0.280   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 11 
ATOM 3047 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.638  -1.217  0.583   1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 11 
ATOM 3048 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.133   -2.524  1.498   1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 11 
ATOM 3049 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.712   -2.125  -0.116  1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 11 
ATOM 3050 N N     . VAL A 1 12 ? -1.276  -4.362  -4.124  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    11 
ATOM 3051 C CA    . VAL A 1 12 ? -2.256  -4.600  -5.173  1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   11 
ATOM 3052 C C     . VAL A 1 12 ? -1.560  -5.313  -6.335  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    11 
ATOM 3053 O O     . VAL A 1 12 ? -1.628  -6.542  -6.402  1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    11 
ATOM 3054 C CB    . VAL A 1 12 ? -3.034  -3.304  -5.499  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   11 
ATOM 3055 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.211  -2.022  -5.300  1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  11 
ATOM 3056 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.662  -3.298  -6.900  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  11 
ATOM 3057 H H     . VAL A 1 12 ? -0.542  -3.702  -4.319  1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    11 
ATOM 3058 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.989  -5.303  -4.790  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   11 
ATOM 3059 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.859  -3.253  -4.787  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   11 
ATOM 3060 H HG11  . VAL A 1 12 ? -2.803  -1.161  -5.612  1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 11 
ATOM 3061 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.972  -1.889  -4.244  1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 11 
ATOM 3062 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.294  -2.044  -5.885  1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 11 
ATOM 3063 H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.403  -2.500  -6.961  1.00 1.89  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 11 
ATOM 3064 H HG22  . VAL A 1 12 ? -2.908  -3.120  -7.667  1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 11 
ATOM 3065 H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.157  -4.250  -7.095  1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 11 
ATOM 3066 N N     . THR A 1 13 ? -0.827  -4.572  -7.173  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    11 
ATOM 3067 C CA    . THR A 1 13 ? -0.075  -5.040  -8.327  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   11 
ATOM 3068 C C     . THR A 1 13 ? -0.961  -5.740  -9.375  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    11 
ATOM 3069 O O     . THR A 1 13 ? -2.176  -5.816  -9.195  1.00 2.38  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    11 
ATOM 3070 C CB    . THR A 1 13 ? 1.140   -5.840  -7.841  1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   11 
ATOM 3071 O OG1   . THR A 1 13 ? 0.849   -7.212  -7.724  1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  11 
ATOM 3072 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.704   -5.358  -6.508  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  11 
ATOM 3073 H H     . THR A 1 13 ? -0.727  -3.589  -7.015  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    11 
ATOM 3074 H HA    . THR A 1 13 ? 0.319   -4.148  -8.813  1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   11 
ATOM 3075 H HB    . THR A 1 13 ? 1.925   -5.676  -8.563  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   11 
ATOM 3076 H HG1   . THR A 1 13 ? 0.066   -7.308  -7.168  1.00 2.72  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  11 
ATOM 3077 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.051   -5.660  -5.690  1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 11 
ATOM 3078 H HG22  . THR A 1 13 ? 2.683   -5.810  -6.346  1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 11 
ATOM 3079 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.815   -4.275  -6.521  1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 11 
ATOM 3080 N N     . PRO A 1 14 ? -0.415  -6.207  -10.512 1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    11 
ATOM 3081 C CA    . PRO A 1 14 ? -1.204  -6.961  -11.462 1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   11 
ATOM 3082 C C     . PRO A 1 14 ? -1.429  -8.358  -10.889 1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    11 
ATOM 3083 O O     . PRO A 1 14 ? -0.522  -9.185  -10.855 1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    11 
ATOM 3084 C CB    . PRO A 1 14 ? -0.397  -6.983  -12.758 1.00 3.30  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   11 
ATOM 3085 C CG    . PRO A 1 14 ? 1.053   -6.843  -12.294 1.00 4.39  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   11 
ATOM 3086 C CD    . PRO A 1 14 ? 0.969   -6.117  -10.950 1.00 3.16  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   11 
ATOM 3087 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.163  -6.473  -11.640 1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   11 
ATOM 3088 H HB2   . PRO A 1 14 ? -0.555  -7.906  -13.319 1.00 3.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  11 
ATOM 3089 H HB3   . PRO A 1 14 ? -0.668  -6.119  -13.363 1.00 4.19  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  11 
ATOM 3090 H HG2   . PRO A 1 14 ? 1.486   -7.833  -12.143 1.00 4.92  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  11 
ATOM 3091 H HG3   . PRO A 1 14 ? 1.646   -6.278  -13.013 1.00 5.74  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  11 
ATOM 3092 H HD2   . PRO A 1 14 ? 1.631   -6.633  -10.259 1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  11 
ATOM 3093 H HD3   . PRO A 1 14 ? 1.256   -5.071  -11.065 1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  11 
ATOM 3094 N N     . ARG A 1 15 ? -2.657  -8.624  -10.452 1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    11 
ATOM 3095 C CA    . ARG A 1 15 ? -3.066  -9.900  -9.888  1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   11 
ATOM 3096 C C     . ARG A 1 15 ? -4.326  -10.325 -10.630 1.00 4.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    11 
ATOM 3097 O O     . ARG A 1 15 ? -5.283  -9.558  -10.693 1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    11 
ATOM 3098 C CB    . ARG A 1 15 ? -3.280  -9.782  -8.371  1.00 5.93  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   11 
ATOM 3099 C CG    . ARG A 1 15 ? -4.019  -8.489  -8.016  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   11 
ATOM 3100 C CD    . ARG A 1 15 ? -4.831  -8.588  -6.727  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   11 
ATOM 3101 N NE    . ARG A 1 15 ? -4.057  -8.245  -5.527  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   11 
ATOM 3102 C CZ    . ARG A 1 15 ? -4.603  -8.203  -4.304  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   11 
ATOM 3103 N NH1   . ARG A 1 15 ? -5.889  -8.518  -4.139  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  11 
ATOM 3104 N NH2   . ARG A 1 15 ? -3.886  -7.834  -3.246  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  11 
ATOM 3105 H H     . ARG A 1 15 ? -3.368  -7.907  -10.518 1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    11 
ATOM 3106 H HA    . ARG A 1 15 ? -2.285  -10.632 -10.048 1.00 4.49  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   11 
ATOM 3107 H HB2   . ARG A 1 15 ? -3.848  -10.650 -8.033  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  11 
ATOM 3108 H HB3   . ARG A 1 15 ? -2.313  -9.787  -7.865  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  11 
ATOM 3109 H HG2   . ARG A 1 15 ? -3.303  -7.675  -7.953  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  11 
ATOM 3110 H HG3   . ARG A 1 15 ? -4.718  -8.248  -8.809  1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  11 
ATOM 3111 H HD2   . ARG A 1 15 ? -5.660  -7.884  -6.807  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  11 
ATOM 3112 H HD3   . ARG A 1 15 ? -5.237  -9.596  -6.638  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  11 
ATOM 3113 H HE    . ARG A 1 15 ? -3.091  -7.964  -5.677  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   11 
ATOM 3114 H HH11  . ARG A 1 15 ? -6.443  -8.791  -4.936  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 11 
ATOM 3115 H HH12  . ARG A 1 15 ? -6.342  -8.479  -3.239  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 11 
ATOM 3116 H HH21  . ARG A 1 15 ? -2.939  -7.481  -3.345  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 11 
ATOM 3117 H HH22  . ARG A 1 15 ? -4.276  -7.770  -2.321  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 11 
ATOM 3118 N N     . THR A 1 16 ? -4.329  -11.510 -11.230 1.00 5.19  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    11 
ATOM 3119 C CA    . THR A 1 16 ? -5.480  -12.002 -11.969 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   11 
ATOM 3120 C C     . THR A 1 16 ? -5.580  -13.509 -11.733 1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    11 
ATOM 3121 O O     . THR A 1 16 ? -4.561  -14.127 -11.419 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    11 
ATOM 3122 C CB    . THR A 1 16 ? -5.330  -11.654 -13.459 1.00 5.80  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   11 
ATOM 3123 O OG1   . THR A 1 16 ? -4.060  -12.021 -13.952 1.00 5.88  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  11 
ATOM 3124 C CG2   . THR A 1 16 ? -5.496  -10.152 -13.708 1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  11 
ATOM 3125 H H     . THR A 1 16 ? -3.566  -12.166 -11.149 1.00 5.39  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    11 
ATOM 3126 H HA    . THR A 1 16 ? -6.384  -11.530 -11.585 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   11 
ATOM 3127 H HB    . THR A 1 16 ? -6.096  -12.186 -14.019 1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   11 
ATOM 3128 H HG1   . THR A 1 16 ? -3.384  -11.638 -13.390 1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  11 
ATOM 3129 H HG21  . THR A 1 16 ? -4.664  -9.595  -13.280 1.00 4.76  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 11 
ATOM 3130 H HG22  . THR A 1 16 ? -5.524  -9.966  -14.783 1.00 5.89  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 11 
ATOM 3131 H HG23  . THR A 1 16 ? -6.429  -9.802  -13.265 1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 11 
ATOM 3132 N N     . PRO A 1 17 ? -6.789  -14.080 -11.802 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    11 
ATOM 3133 C CA    . PRO A 1 17 ? -6.999  -15.513 -11.696 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   11 
ATOM 3134 C C     . PRO A 1 17 ? -6.613  -16.199 -13.005 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    11 
ATOM 3135 O O     . PRO A 1 17 ? -6.662  -15.514 -14.051 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    11 
ATOM 3136 C CB    . PRO A 1 17 ? -8.492  -15.671 -11.416 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   11 
ATOM 3137 C CG    . PRO A 1 17 ? -9.102  -14.498 -12.184 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   11 
ATOM 3138 C CD    . PRO A 1 17 ? -8.049  -13.397 -12.042 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   11 
ATOM 3139 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -6.317  -17.410 -12.935 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  11 
ATOM 3140 H HA    . PRO A 1 17 ? -6.410  -15.936 -10.881 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   11 
ATOM 3141 H HB2   . PRO A 1 17 ? -8.877  -16.630 -11.766 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  11 
ATOM 3142 H HB3   . PRO A 1 17 ? -8.679  -15.547 -10.349 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  11 
ATOM 3143 H HG2   . PRO A 1 17 ? -9.214  -14.765 -13.236 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  11 
ATOM 3144 H HG3   . PRO A 1 17 ? -10.061 -14.195 -11.762 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  11 
ATOM 3145 H HD2   . PRO A 1 17 ? -8.008  -12.800 -12.953 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  11 
ATOM 3146 H HD3   . PRO A 1 17 ? -8.290  -12.769 -11.184 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  11 
ATOM 3147 N N     . GLU A 1 1  ? -9.790  8.149   7.352   1.00 2.29  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    12 
ATOM 3148 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.225  7.480   6.177   1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   12 
ATOM 3149 C C     . GLU A 1 1  ? -7.764  7.273   6.489   1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    12 
ATOM 3150 O O     . GLU A 1 1  ? -7.066  8.253   6.716   1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    12 
ATOM 3151 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.410  8.298   4.899   1.00 2.28  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   12 
ATOM 3152 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.869 8.164   4.462   1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   12 
ATOM 3153 C CD    . GLU A 1 1  ? -11.051 8.608   3.014   1.00 3.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   12 
ATOM 3154 O OE1   . GLU A 1 1  ? -10.543 7.875   2.138   1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  12 
ATOM 3155 O OE2   . GLU A 1 1  ? -11.685 9.666   2.819   1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  12 
ATOM 3156 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.017  8.639   7.791   1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   12 
ATOM 3157 H H2    . GLU A 1 1  ? -10.522 8.786   7.076   1.00 2.54  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   12 
ATOM 3158 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.139 7.459   8.001   1.00 2.28  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   12 
ATOM 3159 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.706  6.513   6.028   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   12 
ATOM 3160 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.159  9.346   5.075   1.00 2.77  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  12 
ATOM 3161 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.756  7.893   4.126   1.00 2.64  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  12 
ATOM 3162 H HG2   . GLU A 1 1  ? -11.170 7.118   4.547   1.00 2.80  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  12 
ATOM 3163 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.501 8.757   5.125   1.00 2.26  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  12 
ATOM 3164 N N     . ASN A 1 2  ? -7.377  6.008   6.634   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    12 
ATOM 3165 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.067  5.498   7.006   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   12 
ATOM 3166 C C     . ASN A 1 2  ? -4.985  6.572   7.171   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    12 
ATOM 3167 O O     . ASN A 1 2  ? -4.242  6.813   6.224   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    12 
ATOM 3168 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.622  4.472   5.941   1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   12 
ATOM 3169 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.706  3.447   5.635   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   12 
ATOM 3170 O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.489  3.097   6.509   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  12 
ATOM 3171 N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.828  3.013   4.388   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  12 
ATOM 3172 H H     . ASN A 1 2  ? -8.068  5.278   6.519   1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    12 
ATOM 3173 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.209  4.991   7.956   1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   12 
ATOM 3174 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.383  5.003   5.018   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  12 
ATOM 3175 H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.730  3.951   6.286   1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  12 
ATOM 3176 H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.225  3.338   3.648   1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 12 
ATOM 3177 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.580  2.371   4.194   1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 12 
ATOM 3178 N N     . PRO A 1 3  ? -4.793  7.157   8.365   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    12 
ATOM 3179 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.862  8.270   8.560   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   12 
ATOM 3180 C C     . PRO A 1 3  ? -2.382  7.883   8.473   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    12 
ATOM 3181 O O     . PRO A 1 3  ? -1.501  8.699   8.728   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    12 
ATOM 3182 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.232  8.870   9.920   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   12 
ATOM 3183 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.818  7.679   10.677  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   12 
ATOM 3184 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.538  6.893   9.582   1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   12 
ATOM 3185 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.029  8.999   7.778   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   12 
ATOM 3186 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.375  9.300   10.441  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  12 
ATOM 3187 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.007  9.626   9.781   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  12 
ATOM 3188 H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.008  7.076   11.090  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  12 
ATOM 3189 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.501  7.996   11.466  1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  12 
ATOM 3190 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.544  5.832   9.829   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  12 
ATOM 3191 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.557  7.266   9.468   1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  12 
ATOM 3192 N N     . VAL A 1 4  ? -2.114  6.645   8.080   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    12 
ATOM 3193 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.796  6.068   7.896   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   12 
ATOM 3194 C C     . VAL A 1 4  ? -0.622  5.455   6.503   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    12 
ATOM 3195 O O     . VAL A 1 4  ? 0.498   5.148   6.099   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    12 
ATOM 3196 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.578  5.024   8.995   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   12 
ATOM 3197 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.626  5.701   10.370  1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  12 
ATOM 3198 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.603  3.878   8.985   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  12 
ATOM 3199 H H     . VAL A 1 4  ? -2.910  6.045   8.004   1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    12 
ATOM 3200 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.043  6.850   8.007   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   12 
ATOM 3201 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.402   4.596   8.829   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   12 
ATOM 3202 H HG11  . VAL A 1 4  ? -0.303  4.999   11.139  1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 12 
ATOM 3203 H HG12  . VAL A 1 4  ? 0.036   6.567   10.379  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 12 
ATOM 3204 H HG13  . VAL A 1 4  ? -1.641  6.031   10.592  1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 12 
ATOM 3205 H HG21  . VAL A 1 4  ? -1.538  3.323   9.921   1.00 1.89  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 12 
ATOM 3206 H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.621  4.250   8.877   1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 12 
ATOM 3207 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.383  3.185   8.181   1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 12 
ATOM 3208 N N     . VAL A 1 5  ? -1.726  5.209   5.786   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    12 
ATOM 3209 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.784  4.618   4.446   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   12 
ATOM 3210 C C     . VAL A 1 5  ? -1.063  3.275   4.349   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    12 
ATOM 3211 O O     . VAL A 1 5  ? -0.879  2.710   3.274   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    12 
ATOM 3212 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.346  5.706   3.440   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   12 
ATOM 3213 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.928  5.191   2.065   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  12 
ATOM 3214 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.500  6.698   3.265   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  12 
ATOM 3215 H H     . VAL A 1 5  ? -2.591  5.555   6.155   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    12 
ATOM 3216 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.814  4.341   4.243   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   12 
ATOM 3217 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.494  6.249   3.850   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   12 
ATOM 3218 H HG11  . VAL A 1 5  ? -0.773  6.025   1.383   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 12 
ATOM 3219 H HG12  . VAL A 1 5  ? 0.015   4.653   2.169   1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 12 
ATOM 3220 H HG13  . VAL A 1 5  ? -1.696  4.527   1.665   1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 12 
ATOM 3221 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.220  7.474   2.555   1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 12 
ATOM 3222 H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.387  6.179   2.900   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 12 
ATOM 3223 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.728  7.172   4.219   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 12 
ATOM 3224 N N     . HIS A 1 6  ? -0.707  2.701   5.491   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    12 
ATOM 3225 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.171   1.569   5.583   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   12 
ATOM 3226 C C     . HIS A 1 6  ? 1.396   1.725   4.684   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    12 
ATOM 3227 O O     . HIS A 1 6  ? 1.890   0.725   4.165   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    12 
ATOM 3228 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.642  0.308   5.277   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   12 
ATOM 3229 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.735  -0.006  6.263   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   12 
ATOM 3230 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.905  -0.682  5.995   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  12 
ATOM 3231 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.714  0.271   7.601   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  12 
ATOM 3232 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.575  -0.800  7.155   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  12 
ATOM 3233 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.890  -0.229  8.159   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  12 
ATOM 3234 H H     . HIS A 1 6  ? -0.940  3.151   6.352   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    12 
ATOM 3235 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.540   1.539   6.598   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   12 
ATOM 3236 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.079  0.389   4.286   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  12 
ATOM 3237 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.037   -0.524  5.255   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  12 
ATOM 3238 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.206  -1.037  5.099   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  12 
ATOM 3239 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.918  0.772   8.123   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  12 
ATOM 3240 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.531  -1.293  7.272   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  12 
ATOM 3241 N N     . PHE A 1 7  ? 1.890   2.956   4.490   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    12 
ATOM 3242 C CA    . PHE A 1 7  ? 3.005   3.292   3.606   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   12 
ATOM 3243 C C     . PHE A 1 7  ? 2.847   2.798   2.160   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    12 
ATOM 3244 O O     . PHE A 1 7  ? 3.796   2.859   1.385   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    12 
ATOM 3245 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.290   2.772   4.248   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   12 
ATOM 3246 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.202   3.856   4.788   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   12 
ATOM 3247 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.726   4.757   5.759   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  12 
ATOM 3248 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.526   3.967   4.322   1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  12 
ATOM 3249 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.570   5.761   6.264   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  12 
ATOM 3250 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.371   4.968   4.830   1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  12 
ATOM 3251 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.894   5.866   5.801   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   12 
ATOM 3252 H H     . PHE A 1 7  ? 1.476   3.735   4.981   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    12 
ATOM 3253 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.068   4.380   3.549   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   12 
ATOM 3254 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.038   2.091   5.057   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  12 
ATOM 3255 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.814   2.180   3.509   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  12 
ATOM 3256 H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.710   4.684   6.119   1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  12 
ATOM 3257 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.897   3.284   3.571   1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  12 
ATOM 3258 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.203   6.455   7.006   1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  12 
ATOM 3259 H HE2   . PHE A 1 7  ? 8.387   5.049   4.472   1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  12 
ATOM 3260 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.544   6.637   6.189   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   12 
ATOM 3261 N N     . PHE A 1 8  ? 1.653   2.329   1.805   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    12 
ATOM 3262 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.258   1.737   0.537   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   12 
ATOM 3263 C C     . PHE A 1 8  ? 2.370   0.878   -0.062  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    12 
ATOM 3264 O O     . PHE A 1 8  ? 2.969   1.236   -1.071  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    12 
ATOM 3265 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.770   2.834   -0.418  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   12 
ATOM 3266 C CG    . PHE A 1 8  ? -0.059  2.312   -1.573  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   12 
ATOM 3267 C CD1   . PHE A 1 8  ? -1.373  1.865   -1.337  1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  12 
ATOM 3268 C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.461   2.292   -2.881  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  12 
ATOM 3269 C CE1   . PHE A 1 8  ? -2.168  1.414   -2.405  1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  12 
ATOM 3270 C CE2   . PHE A 1 8  ? -0.337  1.848   -3.949  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  12 
ATOM 3271 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.653  1.413   -3.713  1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   12 
ATOM 3272 H H     . PHE A 1 8  ? 0.970   2.324   2.540   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    12 
ATOM 3273 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.409   1.086   0.741   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   12 
ATOM 3274 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.143   3.528   0.139   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  12 
ATOM 3275 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.622   3.402   -0.793  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  12 
ATOM 3276 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.778  1.884   -0.336  1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  12 
ATOM 3277 H HD2   . PHE A 1 8  ? 1.474   2.622   -3.069  1.00 2.84  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  12 
ATOM 3278 H HE1   . PHE A 1 8  ? -3.180  1.082   -2.222  1.00 3.56  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  12 
ATOM 3279 H HE2   . PHE A 1 8  ? 0.062   1.854   -4.953  1.00 2.77  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  12 
ATOM 3280 H HZ    . PHE A 1 8  ? -2.272  1.087   -4.536  1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   12 
ATOM 3281 N N     . LYS A 1 9  ? 2.634   -0.294  0.529   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    12 
ATOM 3282 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.669   -1.186  0.003   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   12 
ATOM 3283 C C     . LYS A 1 9  ? 3.162   -1.990  -1.203  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    12 
ATOM 3284 O O     . LYS A 1 9  ? 3.341   -3.203  -1.232  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    12 
ATOM 3285 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.201   -2.141  1.089   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   12 
ATOM 3286 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.198   -1.484  2.056   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   12 
ATOM 3287 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.504   -0.931  3.294   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   12 
ATOM 3288 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.989   -2.089  4.157   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   12 
ATOM 3289 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.888   -1.647  5.029   1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   12 
ATOM 3290 H H     . LYS A 1 9  ? 2.101   -0.558  1.347   1.00 0.11  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    12 
ATOM 3291 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.499   -0.574  -0.340  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   12 
ATOM 3292 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.362   -2.595  1.615   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  12 
ATOM 3293 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.745   -2.950  0.607   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  12 
ATOM 3294 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.928   -2.228  2.377   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  12 
ATOM 3295 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.731   -0.681  1.547   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  12 
ATOM 3296 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.208   -0.334  3.874   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  12 
ATOM 3297 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.691   -0.292  2.965   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  12 
ATOM 3298 H HE2   . LYS A 1 9  ? 3.624   -2.890  3.515   1.00 0.94  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  12 
ATOM 3299 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.811   -2.486  4.756   1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  12 
ATOM 3300 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 3.218   -0.938  5.667   1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  12 
ATOM 3301 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.174   -1.216  4.453   1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  12 
ATOM 3302 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.498   -2.427  5.539   1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  12 
ATOM 3303 N N     . ASN A 1 10 ? 2.530   -1.348  -2.193  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    12 
ATOM 3304 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.050   -1.931  -3.431  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   12 
ATOM 3305 C C     . ASN A 1 10 ? 1.503   -3.329  -3.209  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    12 
ATOM 3306 O O     . ASN A 1 10 ? 1.877   -4.284  -3.879  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    12 
ATOM 3307 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.139   -1.873  -4.488  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   12 
ATOM 3308 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.396   -0.451  -4.912  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   12 
ATOM 3309 O OD1   . ASN A 1 10 ? 2.963   0.510   -4.290  1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  12 
ATOM 3310 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.109   -0.307  -6.005  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  12 
ATOM 3311 H H     . ASN A 1 10 ? 2.441   -0.346  -2.195  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    12 
ATOM 3312 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.248   -1.301  -3.813  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   12 
ATOM 3313 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.068   -2.289  -4.116  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  12 
ATOM 3314 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.810   -2.430  -5.358  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  12 
ATOM 3315 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.429   -1.100  -6.530  1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 12 
ATOM 3316 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.343   0.635   -6.222  1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 12 
ATOM 3317 N N     . ILE A 1 11 ? 0.548   -3.428  -2.294  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    12 
ATOM 3318 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.106  -4.677  -1.929  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   12 
ATOM 3319 C C     . ILE A 1 11 ? -1.283  -4.933  -2.880  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    12 
ATOM 3320 O O     . ILE A 1 11 ? -2.321  -5.451  -2.485  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    12 
ATOM 3321 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.497  -4.692  -0.439  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   12 
ATOM 3322 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.139  -3.367  -0.004  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  12 
ATOM 3323 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.719   -5.054  0.426   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  12 
ATOM 3324 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.146  -2.336  0.557   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  12 
ATOM 3325 H H     . ILE A 1 11 ? 0.263   -2.569  -1.858  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    12 
ATOM 3326 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.605   -5.479  -2.062  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   12 
ATOM 3327 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.229  -5.485  -0.285  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   12 
ATOM 3328 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.664  -2.944  -0.860  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 12 
ATOM 3329 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.877  -3.582  0.766   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 12 
ATOM 3330 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.446   -5.020  1.481   1.00 1.39  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 12 
ATOM 3331 H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.047   -6.066  0.186   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 12 
ATOM 3332 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.548   -4.372  0.238   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 12 
ATOM 3333 H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.748   -2.270  -0.059  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 12 
ATOM 3334 H HD12  . ILE A 1 11 ? -0.625  -1.359  0.598   1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 12 
ATOM 3335 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.159   -2.625  1.562   1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 12 
ATOM 3336 N N     . VAL A 1 12 ? -1.109  -4.564  -4.151  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    12 
ATOM 3337 C CA    . VAL A 1 12 ? -2.076  -4.790  -5.210  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   12 
ATOM 3338 C C     . VAL A 1 12 ? -1.329  -5.356  -6.419  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    12 
ATOM 3339 O O     . VAL A 1 12 ? -1.203  -6.574  -6.529  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    12 
ATOM 3340 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.946  -3.530  -5.429  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   12 
ATOM 3341 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.194  -2.209  -5.199  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  12 
ATOM 3342 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.644  -3.494  -6.795  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  12 
ATOM 3343 H H     . VAL A 1 12 ? -0.231  -4.133  -4.400  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    12 
ATOM 3344 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.747  -5.582  -4.881  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   12 
ATOM 3345 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.735  -3.568  -4.677  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   12 
ATOM 3346 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.918  -2.115  -4.148  1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 12 
ATOM 3347 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.301  -2.146  -5.815  1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 12 
ATOM 3348 H HG13  . VAL A 1 12 ? -2.851  -1.373  -5.444  1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 12 
ATOM 3349 H HG21  . VAL A 1 12 ? -2.948  -3.221  -7.586  1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 12 
ATOM 3350 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.079  -4.469  -7.017  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 12 
ATOM 3351 H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.443  -2.752  -6.774  1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 12 
ATOM 3352 N N     . THR A 1 13 ? -0.741  -4.511  -7.271  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    12 
ATOM 3353 C CA    . THR A 1 13 ? -0.041  -4.904  -8.484  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   12 
ATOM 3354 C C     . THR A 1 13 ? -0.938  -5.739  -9.425  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    12 
ATOM 3355 O O     . THR A 1 13 ? -2.133  -5.885  -9.161  1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    12 
ATOM 3356 C CB    . THR A 1 13 ? 1.317   -5.514  -8.102  1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   12 
ATOM 3357 O OG1   . THR A 1 13 ? 1.245   -6.906  -7.932  1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  12 
ATOM 3358 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.907   -4.957  -6.810  1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  12 
ATOM 3359 H H     . THR A 1 13 ? -0.750  -3.523  -7.110  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    12 
ATOM 3360 H HA    . THR A 1 13 ? 0.178   -3.981  -9.019  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   12 
ATOM 3361 H HB    . THR A 1 13 ? 2.011   -5.257  -8.890  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   12 
ATOM 3362 H HG1   . THR A 1 13 ? 0.526   -7.071  -7.307  1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  12 
ATOM 3363 H HG21  . THR A 1 13 ? 2.948   -5.268  -6.720  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 12 
ATOM 3364 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.856   -3.871  -6.816  1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 12 
ATOM 3365 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.363   -5.358  -5.957  1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 12 
ATOM 3366 N N     . PRO A 1 14 ? -0.441  -6.242  -10.567 1.00 1.17  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    12 
ATOM 3367 C CA    . PRO A 1 14 ? -1.278  -6.945  -11.529 1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   12 
ATOM 3368 C C     . PRO A 1 14 ? -1.495  -8.398  -11.090 1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    12 
ATOM 3369 O O     . PRO A 1 14 ? -0.917  -9.320  -11.660 1.00 2.96  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    12 
ATOM 3370 C CB    . PRO A 1 14 ? -0.523  -6.827  -12.856 1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   12 
ATOM 3371 C CG    . PRO A 1 14 ? 0.943   -6.801  -12.429 1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   12 
ATOM 3372 C CD    . PRO A 1 14 ? 0.910   -6.080  -11.081 1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   12 
ATOM 3373 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.248  -6.454  -11.625 1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   12 
ATOM 3374 H HB2   . PRO A 1 14 ? -0.735  -7.649  -13.540 1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  12 
ATOM 3375 H HB3   . PRO A 1 14 ? -0.775  -5.875  -13.326 1.00 4.08  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  12 
ATOM 3376 H HG2   . PRO A 1 14 ? 1.306   -7.819  -12.288 1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  12 
ATOM 3377 H HG3   . PRO A 1 14 ? 1.566   -6.270  -13.150 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  12 
ATOM 3378 H HD2   . PRO A 1 14 ? 1.643   -6.549  -10.427 1.00 3.62  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  12 
ATOM 3379 H HD3   . PRO A 1 14 ? 1.129   -5.021  -11.216 1.00 3.76  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  12 
ATOM 3380 N N     . ARG A 1 15 ? -2.315  -8.613  -10.056 1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    12 
ATOM 3381 C CA    . ARG A 1 15 ? -2.584  -9.941  -9.500  1.00 4.24  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   12 
ATOM 3382 C C     . ARG A 1 15 ? -3.776  -9.887  -8.548  1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    12 
ATOM 3383 O O     . ARG A 1 15 ? -3.681  -10.309 -7.398  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    12 
ATOM 3384 C CB    . ARG A 1 15 ? -1.340  -10.514 -8.801  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   12 
ATOM 3385 C CG    . ARG A 1 15 ? -0.675  -9.469  -7.908  1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   12 
ATOM 3386 C CD    . ARG A 1 15 ? 0.590   -10.001 -7.235  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   12 
ATOM 3387 N NE    . ARG A 1 15 ? 0.298   -10.634 -5.944  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   12 
ATOM 3388 C CZ    . ARG A 1 15 ? 1.161   -10.701 -4.921  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   12 
ATOM 3389 N NH1   . ARG A 1 15 ? 2.410   -10.255 -5.065  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  12 
ATOM 3390 N NH2   . ARG A 1 15 ? 0.776   -11.209 -3.749  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  12 
ATOM 3391 H H     . ARG A 1 15 ? -2.725  -7.803  -9.604  1.00 2.51  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    12 
ATOM 3392 H HA    . ARG A 1 15 ? -2.827  -10.613 -10.316 1.00 4.57  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   12 
ATOM 3393 H HB2   . ARG A 1 15 ? -1.615  -11.392 -8.218  1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  12 
ATOM 3394 H HB3   . ARG A 1 15 ? -0.625  -10.828 -9.558  1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  12 
ATOM 3395 H HG2   . ARG A 1 15 ? -0.386  -8.639  -8.542  1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  12 
ATOM 3396 H HG3   . ARG A 1 15 ? -1.383  -9.111  -7.162  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  12 
ATOM 3397 H HD2   . ARG A 1 15 ? 1.090   -10.709 -7.897  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  12 
ATOM 3398 H HD3   . ARG A 1 15 ? 1.254   -9.155  -7.069  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  12 
ATOM 3399 H HE    . ARG A 1 15 ? -0.649  -10.975 -5.845  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   12 
ATOM 3400 H HH11  . ARG A 1 15 ? 2.705   -9.878  -5.954  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 12 
ATOM 3401 H HH12  . ARG A 1 15 ? 3.085   -10.272 -4.316  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 12 
ATOM 3402 H HH21  . ARG A 1 15 ? -0.169  -11.538 -3.616  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 12 
ATOM 3403 H HH22  . ARG A 1 15 ? 1.406   -11.266 -2.964  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 12 
ATOM 3404 N N     . THR A 1 16 ? -4.900  -9.365  -9.023  1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    12 
ATOM 3405 C CA    . THR A 1 16 ? -6.131  -9.318  -8.247  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   12 
ATOM 3406 C C     . THR A 1 16 ? -7.297  -9.198  -9.233  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    12 
ATOM 3407 O O     . THR A 1 16 ? -7.092  -8.644  -10.317 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    12 
ATOM 3408 C CB    . THR A 1 16 ? -6.043  -8.144  -7.254  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   12 
ATOM 3409 O OG1   . THR A 1 16 ? -6.926  -8.353  -6.176  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  12 
ATOM 3410 C CG2   . THR A 1 16 ? -6.312  -6.778  -7.890  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  12 
ATOM 3411 H H     . THR A 1 16 ? -4.957  -9.047  -9.980  1.00 5.81  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    12 
ATOM 3412 H HA    . THR A 1 16 ? -6.218  -10.247 -7.684  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   12 
ATOM 3413 H HB    . THR A 1 16 ? -5.036  -8.121  -6.838  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   12 
ATOM 3414 H HG1   . THR A 1 16 ? -7.077  -7.514  -5.735  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  12 
ATOM 3415 H HG21  . THR A 1 16 ? -5.667  -6.640  -8.759  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 12 
ATOM 3416 H HG22  . THR A 1 16 ? -7.356  -6.702  -8.201  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 12 
ATOM 3417 H HG23  . THR A 1 16 ? -6.103  -5.989  -7.168  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 12 
ATOM 3418 N N     . PRO A 1 17 ? -8.478  -9.751  -8.921  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    12 
ATOM 3419 C CA    . PRO A 1 17 ? -9.680  -9.559  -9.716  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   12 
ATOM 3420 C C     . PRO A 1 17 ? -10.297 -8.185  -9.436  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    12 
ATOM 3421 O O     . PRO A 1 17 ? -9.883  -7.545  -8.443  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    12 
ATOM 3422 C CB    . PRO A 1 17 ? -10.620 -10.681 -9.274  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   12 
ATOM 3423 C CG    . PRO A 1 17 ? -10.271 -10.840 -7.795  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   12 
ATOM 3424 C CD    . PRO A 1 17 ? -8.766  -10.568 -7.755  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   12 
ATOM 3425 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -11.204 -7.817  -10.212 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  12 
ATOM 3426 H HA    . PRO A 1 17 ? -9.463  -9.641  -10.780 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   12 
ATOM 3427 H HB2   . PRO A 1 17 ? -11.670 -10.423 -9.420  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  12 
ATOM 3428 H HB3   . PRO A 1 17 ? -10.370 -11.596 -9.811  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  12 
ATOM 3429 H HG2   . PRO A 1 17 ? -10.796 -10.081 -7.211  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  12 
ATOM 3430 H HG3   . PRO A 1 17 ? -10.510 -11.839 -7.429  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  12 
ATOM 3431 H HD2   . PRO A 1 17 ? -8.511  -10.052 -6.831  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  12 
ATOM 3432 H HD3   . PRO A 1 17 ? -8.220  -11.509 -7.830  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  12 
ATOM 3433 N N     . GLU A 1 1  ? -9.702  7.947   7.706   1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    13 
ATOM 3434 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.224  7.661   6.347   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   13 
ATOM 3435 C C     . GLU A 1 1  ? -7.746  7.328   6.465   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    13 
ATOM 3436 O O     . GLU A 1 1  ? -6.932  8.237   6.410   1.00 3.08  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    13 
ATOM 3437 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.493  8.874   5.449   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   13 
ATOM 3438 C CG    . GLU A 1 1  ? -9.323  8.528   3.968   1.00 2.92  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   13 
ATOM 3439 C CD    . GLU A 1 1  ? -9.427  9.776   3.089   1.00 3.98  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   13 
ATOM 3440 O OE1   . GLU A 1 1  ? -10.061 10.750  3.553   1.00 4.23  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  13 
ATOM 3441 O OE2   . GLU A 1 1  ? -8.880  9.727   1.968   1.00 5.15  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  13 
ATOM 3442 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.039  8.579   8.135   1.00 2.38  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   13 
ATOM 3443 H H2    . GLU A 1 1  ? -10.617 8.373   7.667   1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   13 
ATOM 3444 H H3    . GLU A 1 1  ? -9.736  7.095   8.247   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   13 
ATOM 3445 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.753  6.802   5.934   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   13 
ATOM 3446 H HB2   . GLU A 1 1  ? -10.522 9.196   5.615   1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  13 
ATOM 3447 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.832  9.695   5.727   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  13 
ATOM 3448 H HG2   . GLU A 1 1  ? -8.354  8.054   3.812   1.00 3.52  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  13 
ATOM 3449 H HG3   . GLU A 1 1  ? -10.105 7.823   3.681   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  13 
ATOM 3450 N N     . ASN A 1 2  ? -7.440  6.061   6.776   1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    13 
ATOM 3451 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.108  5.531   7.080   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   13 
ATOM 3452 C C     . ASN A 1 2  ? -5.008  6.589   7.214   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    13 
ATOM 3453 O O     . ASN A 1 2  ? -4.244  6.797   6.276   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    13 
ATOM 3454 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.692  4.451   6.064   1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   13 
ATOM 3455 C CG    . ASN A 1 2  ? -5.868  4.829   4.602   1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   13 
ATOM 3456 O OD1   . ASN A 1 2  ? -4.926  5.205   3.922   1.00 4.28  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  13 
ATOM 3457 N ND2   . ASN A 1 2  ? -7.061  4.663   4.058   1.00 2.59  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  13 
ATOM 3458 H H     . ASN A 1 2  ? -8.183  5.383   6.839   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    13 
ATOM 3459 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.191  5.034   8.042   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   13 
ATOM 3460 H HB2   . ASN A 1 2  ? -4.640  4.229   6.182   1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  13 
ATOM 3461 H HB3   . ASN A 1 2  ? -6.222  3.532   6.281   1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  13 
ATOM 3462 H HD21  . ASN A 1 2  ? -7.850  4.266   4.536   1.00 2.84  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 13 
ATOM 3463 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.091  4.912   3.087   1.00 3.58  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 13 
ATOM 3464 N N     . PRO A 1 3  ? -4.815  7.179   8.406   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    13 
ATOM 3465 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.847  8.254   8.610   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   13 
ATOM 3466 C C     . PRO A 1 3  ? -2.388  7.784   8.574   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    13 
ATOM 3467 O O     . PRO A 1 3  ? -1.485  8.518   8.964   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    13 
ATOM 3468 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.231  8.876   9.956   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   13 
ATOM 3469 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.832  7.698   10.721  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   13 
ATOM 3470 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.554  6.912   9.627   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   13 
ATOM 3471 H HA    . PRO A 1 3  ? -3.961  8.987   7.819   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   13 
ATOM 3472 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.380  9.309   10.484  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  13 
ATOM 3473 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.002  9.631   9.798   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  13 
ATOM 3474 H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.030  7.088   11.140  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  13 
ATOM 3475 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.517  8.025   11.503  1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  13 
ATOM 3476 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.550  5.851   9.876   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  13 
ATOM 3477 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.576  7.279   9.519   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  13 
ATOM 3478 N N     . VAL A 1 4  ? -2.153  6.569   8.086   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    13 
ATOM 3479 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.846  5.953   7.948   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   13 
ATOM 3480 C C     . VAL A 1 4  ? -0.610  5.386   6.547   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    13 
ATOM 3481 O O     . VAL A 1 4  ? 0.517   5.028   6.209   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    13 
ATOM 3482 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.723  4.854   9.007   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   13 
ATOM 3483 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.739  5.473   10.409  1.00 1.07  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  13 
ATOM 3484 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.817  3.777   8.917   1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  13 
ATOM 3485 H H     . VAL A 1 4  ? -2.959  6.009   7.871   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    13 
ATOM 3486 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.073  6.701   8.132   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   13 
ATOM 3487 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.229   4.369   8.837   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   13 
ATOM 3488 H HG11  . VAL A 1 4  ? 0.015   6.259   10.472  1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 13 
ATOM 3489 H HG12  . VAL A 1 4  ? -1.717  5.904   10.622  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 13 
ATOM 3490 H HG13  . VAL A 1 4  ? -0.515  4.708   11.153  1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 13 
ATOM 3491 H HG21  . VAL A 1 4  ? -1.895  3.250   9.869   1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 13 
ATOM 3492 H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.791  4.201   8.683   1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 13 
ATOM 3493 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.554  3.048   8.157   1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 13 
ATOM 3494 N N     . VAL A 1 5  ? -1.669  5.225   5.746   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    13 
ATOM 3495 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.651  4.672   4.391   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   13 
ATOM 3496 C C     . VAL A 1 5  ? -1.033  3.284   4.299   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    13 
ATOM 3497 O O     . VAL A 1 5  ? -0.864  2.729   3.216   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    13 
ATOM 3498 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.085  5.755   3.446   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   13 
ATOM 3499 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.628  5.257   2.075   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  13 
ATOM 3500 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.155  6.831   3.231   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  13 
ATOM 3501 H H     . VAL A 1 5  ? -2.547  5.610   6.037   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    13 
ATOM 3502 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.669  4.455   4.108   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   13 
ATOM 3503 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.224  6.227   3.920   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   13 
ATOM 3504 H HG11  . VAL A 1 5  ? 0.265   4.646   2.201   1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 13 
ATOM 3505 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.420  4.669   1.610   1.00 1.17  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 13 
ATOM 3506 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.379  6.102   1.434   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 13 
ATOM 3507 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.514  7.206   4.189   1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 13 
ATOM 3508 H HG22  . VAL A 1 5  ? -1.739  7.663   2.664   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 13 
ATOM 3509 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.996  6.410   2.680   1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 13 
ATOM 3510 N N     . HIS A 1 6  ? -0.743  2.665   5.441   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    13 
ATOM 3511 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.098   1.502   5.510   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   13 
ATOM 3512 C C     . HIS A 1 6  ? 1.303   1.654   4.586   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    13 
ATOM 3513 O O     . HIS A 1 6  ? 1.699   0.684   3.945   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    13 
ATOM 3514 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.751  0.276   5.172   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   13 
ATOM 3515 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.848  -0.044  6.153   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   13 
ATOM 3516 N ND1   . HIS A 1 6  ? -3.005  -0.739  5.879   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  13 
ATOM 3517 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.839  0.239   7.489   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  13 
ATOM 3518 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.680  -0.864  7.037   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  13 
ATOM 3519 N NE2   . HIS A 1 6  ? -3.012  -0.278  8.043   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  13 
ATOM 3520 H H     . HIS A 1 6  ? -0.963  3.107   6.311   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    13 
ATOM 3521 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.482   1.429   6.521   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   13 
ATOM 3522 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.186  0.395   4.184   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  13 
ATOM 3523 H HB3   . HIS A 1 6  ? -0.091  -0.568  5.130   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  13 
ATOM 3524 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.296  -1.097  4.982   1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  13 
ATOM 3525 H HD2   . HIS A 1 6  ? -1.052  0.754   8.011   1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  13 
ATOM 3526 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.627  -1.372  7.149   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  13 
ATOM 3527 N N     . PHE A 1 7  ? 1.862   2.868   4.486   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    13 
ATOM 3528 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.969   3.235   3.613   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   13 
ATOM 3529 C C     . PHE A 1 7  ? 2.810   2.889   2.126   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    13 
ATOM 3530 O O     . PHE A 1 7  ? 3.746   3.090   1.362   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    13 
ATOM 3531 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.242   2.624   4.189   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   13 
ATOM 3532 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.145   3.659   4.810   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   13 
ATOM 3533 C CD1   . PHE A 1 7  ? 5.999   4.409   3.985   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  13 
ATOM 3534 C CD2   . PHE A 1 7  ? 5.088   3.910   6.191   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  13 
ATOM 3535 C CE1   . PHE A 1 7  ? 6.826   5.396   4.549   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  13 
ATOM 3536 C CE2   . PHE A 1 7  ? 5.927   4.885   6.757   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  13 
ATOM 3537 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.798   5.627   5.937   1.00 0.71  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   13 
ATOM 3538 H H     . PHE A 1 7  ? 1.511   3.616   5.068   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    13 
ATOM 3539 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.067   4.321   3.658   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   13 
ATOM 3540 H HB2   . PHE A 1 7  ? 3.990   1.863   4.925   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  13 
ATOM 3541 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.775   2.117   3.394   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  13 
ATOM 3542 H HD1   . PHE A 1 7  ? 6.000   4.224   2.919   1.00 2.88  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  13 
ATOM 3543 H HD2   . PHE A 1 7  ? 4.389   3.359   6.805   1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  13 
ATOM 3544 H HE1   . PHE A 1 7  ? 7.479   5.980   3.916   1.00 2.78  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  13 
ATOM 3545 H HE2   . PHE A 1 7  ? 5.900   5.074   7.821   1.00 3.46  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  13 
ATOM 3546 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.438   6.382   6.371   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   13 
ATOM 3547 N N     . PHE A 1 8  ? 1.647   2.383   1.718   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    13 
ATOM 3548 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.360   1.818   0.410   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   13 
ATOM 3549 C C     . PHE A 1 8  ? 2.514   0.941   -0.075  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    13 
ATOM 3550 O O     . PHE A 1 8  ? 3.226   1.281   -1.013  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    13 
ATOM 3551 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.984   2.926   -0.582  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   13 
ATOM 3552 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.389   2.404   -1.877  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   13 
ATOM 3553 C CD1   . PHE A 1 8  ? -0.984  2.106   -1.951  1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  13 
ATOM 3554 C CD2   . PHE A 1 8  ? 1.201   2.210   -3.010  1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  13 
ATOM 3555 C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.543  1.636   -3.154  1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  13 
ATOM 3556 C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.646   1.728   -4.207  1.00 2.26  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  13 
ATOM 3557 C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.728  1.447   -4.283  1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   13 
ATOM 3558 H H     . PHE A 1 8  ? 0.947   2.266   2.430   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    13 
ATOM 3559 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.482   1.181   0.522   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   13 
ATOM 3560 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.248   3.580   -0.114  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  13 
ATOM 3561 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.864   3.532   -0.801  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  13 
ATOM 3562 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.614  2.247   -1.086  1.00 3.00  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  13 
ATOM 3563 H HD2   . PHE A 1 8  ? 2.260   2.423   -2.964  1.00 3.44  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  13 
ATOM 3564 H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.602  1.430   -3.213  1.00 2.92  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  13 
ATOM 3565 H HE2   . PHE A 1 8  ? 1.285   1.587   -5.068  1.00 3.65  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  13 
ATOM 3566 H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.156  1.095   -5.210  1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   13 
ATOM 3567 N N     . LYS A 1 9  ? 2.691   -0.240  0.525   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    13 
ATOM 3568 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.701   -1.176  0.022   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   13 
ATOM 3569 C C     . LYS A 1 9  ? 3.164   -1.977  -1.169  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    13 
ATOM 3570 O O     . LYS A 1 9  ? 3.239   -3.200  -1.145  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    13 
ATOM 3571 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.185   -2.134  1.123   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   13 
ATOM 3572 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.109   -1.496  2.164   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   13 
ATOM 3573 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.388   -0.878  3.359   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   13 
ATOM 3574 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.712   -1.929  4.257   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   13 
ATOM 3575 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.272   -2.122  3.979   1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   13 
ATOM 3576 H H     . LYS A 1 9  ? 2.082   -0.488  1.293   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    13 
ATOM 3577 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.561   -0.609  -0.338  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   13 
ATOM 3578 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.341   -2.636  1.589   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  13 
ATOM 3579 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.775   -2.905  0.642   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  13 
ATOM 3580 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.785   -2.263  2.544   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  13 
ATOM 3581 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.715   -0.730  1.679   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  13 
ATOM 3582 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.140   -0.367  3.963   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  13 
ATOM 3583 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.686   -0.129  3.007   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  13 
ATOM 3584 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.235   -2.880  4.147   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  13 
ATOM 3585 H HE3   . LYS A 1 9  ? 3.814   -1.597  5.291   1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  13 
ATOM 3586 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 1.802   -1.227  4.007   1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  13 
ATOM 3587 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.129   -2.544  3.076   1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  13 
ATOM 3588 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 1.864   -2.718  4.686   1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  13 
ATOM 3589 N N     . ASN A 1 10 ? 2.608   -1.314  -2.190  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    13 
ATOM 3590 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.102   -1.882  -3.433  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   13 
ATOM 3591 C C     . ASN A 1 10 ? 1.507   -3.267  -3.223  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    13 
ATOM 3592 O O     . ASN A 1 10 ? 1.891   -4.238  -3.863  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    13 
ATOM 3593 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.193   -1.891  -4.497  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   13 
ATOM 3594 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.634   -0.501  -4.877  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   13 
ATOM 3595 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.534   0.449   -4.117  1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  13 
ATOM 3596 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.159   -0.367  -6.073  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  13 
ATOM 3597 H H     . ASN A 1 10 ? 2.630   -0.305  -2.201  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    13 
ATOM 3598 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.321   -1.224  -3.814  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   13 
ATOM 3599 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.073   -2.418  -4.149  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  13 
ATOM 3600 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.800   -2.389  -5.380  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  13 
ATOM 3601 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.242   -1.135  -6.713  1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 13 
ATOM 3602 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.559   0.532   -6.231  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 13 
ATOM 3603 N N     . ILE A 1 11 ? 0.516   -3.344  -2.342  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    13 
ATOM 3604 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.124  -4.596  -1.958  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   13 
ATOM 3605 C C     . ILE A 1 11 ? -1.248  -4.965  -2.940  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    13 
ATOM 3606 O O     . ILE A 1 11 ? -2.071  -5.831  -2.650  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    13 
ATOM 3607 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.569  -4.562  -0.482  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   13 
ATOM 3608 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.141  -3.199  -0.063  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  13 
ATOM 3609 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.601   -4.964  0.425   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  13 
ATOM 3610 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.109  -2.215  0.521   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  13 
ATOM 3611 H H     . ILE A 1 11 ? 0.236   -2.482  -1.911  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    13 
ATOM 3612 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.618   -5.380  -2.027  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   13 
ATOM 3613 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.349  -5.311  -0.339  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   13 
ATOM 3614 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.630  -2.756  -0.930  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 13 
ATOM 3615 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.904  -3.375  0.693   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 13 
ATOM 3616 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.455   -4.308  0.260   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 13 
ATOM 3617 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.292   -4.916  1.468   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 13 
ATOM 3618 H HG23  . ILE A 1 11 ? 0.903   -5.987  0.199   1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 13 
ATOM 3619 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.564  -1.229  0.613   1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 13 
ATOM 3620 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.215   -2.544  1.510   1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 13 
ATOM 3621 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.773   -2.135  -0.110  1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 13 
ATOM 3622 N N     . VAL A 1 12 ? -1.252  -4.337  -4.121  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    13 
ATOM 3623 C CA    . VAL A 1 12 ? -2.203  -4.580  -5.190  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   13 
ATOM 3624 C C     . VAL A 1 12 ? -1.457  -5.276  -6.330  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    13 
ATOM 3625 O O     . VAL A 1 12 ? -1.399  -6.497  -6.309  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    13 
ATOM 3626 C CB    . VAL A 1 12 ? -3.003  -3.299  -5.519  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   13 
ATOM 3627 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.189  -2.005  -5.353  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  13 
ATOM 3628 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.664  -3.323  -6.904  1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  13 
ATOM 3629 H H     . VAL A 1 12 ? -0.502  -3.699  -4.325  1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    13 
ATOM 3630 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.928  -5.307  -4.830  1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   13 
ATOM 3631 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.813  -3.248  -4.788  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   13 
ATOM 3632 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.282  -2.029  -5.952  1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 13 
ATOM 3633 H HG12  . VAL A 1 12 ? -2.798  -1.156  -5.666  1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 13 
ATOM 3634 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.933  -1.858  -4.303  1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 13 
ATOM 3635 H HG21  . VAL A 1 12 ? -2.936  -3.142  -7.692  1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 13 
ATOM 3636 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.146  -4.288  -7.071  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 13 
ATOM 3637 H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.424  -2.542  -6.957  1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 13 
ATOM 3638 N N     . THR A 1 13 ? -0.815  -4.541  -7.244  1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    13 
ATOM 3639 C CA    . THR A 1 13 ? -0.071  -5.060  -8.388  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   13 
ATOM 3640 C C     . THR A 1 13 ? -0.939  -5.885  -9.361  1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    13 
ATOM 3641 O O     . THR A 1 13 ? -2.134  -6.074  -9.124  1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    13 
ATOM 3642 C CB    . THR A 1 13 ? 1.243   -5.725  -7.931  1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   13 
ATOM 3643 O OG1   . THR A 1 13 ? 1.180   -7.135  -7.927  1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  13 
ATOM 3644 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.739   -5.271  -6.560  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  13 
ATOM 3645 H H     . THR A 1 13 ? -0.824  -3.542  -7.177  1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    13 
ATOM 3646 H HA    . THR A 1 13 ? 0.231   -4.178  -8.952  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   13 
ATOM 3647 H HB    . THR A 1 13 ? 1.999   -5.404  -8.638  1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   13 
ATOM 3648 H HG1   . THR A 1 13 ? 2.056   -7.476  -7.733  1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  13 
ATOM 3649 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.719   -4.184  -6.500  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 13 
ATOM 3650 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.117   -5.697  -5.772  1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 13 
ATOM 3651 H HG23  . THR A 1 13 ? 2.763   -5.610  -6.406  1.00 1.37  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 13 
ATOM 3652 N N     . PRO A 1 14 ? -0.404  -6.312  -10.521 1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    13 
ATOM 3653 C CA    . PRO A 1 14 ? -1.187  -7.032  -11.511 1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   13 
ATOM 3654 C C     . PRO A 1 14 ? -1.397  -8.476  -11.050 1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    13 
ATOM 3655 O O     . PRO A 1 14 ? -0.606  -9.366  -11.357 1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    13 
ATOM 3656 C CB    . PRO A 1 14 ? -0.391  -6.931  -12.815 1.00 3.31  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   13 
ATOM 3657 C CG    . PRO A 1 14 ? 1.055   -6.817  -12.342 1.00 4.39  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   13 
ATOM 3658 C CD    . PRO A 1 14 ? 0.946   -6.076  -11.009 1.00 3.14  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   13 
ATOM 3659 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.158  -6.555  -11.649 1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   13 
ATOM 3660 H HB2   . PRO A 1 14 ? -0.540  -7.794  -13.464 1.00 3.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  13 
ATOM 3661 H HB3   . PRO A 1 14 ? -0.671  -6.015  -13.335 1.00 4.16  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  13 
ATOM 3662 H HG2   . PRO A 1 14 ? 1.467   -7.813  -12.170 1.00 4.90  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  13 
ATOM 3663 H HG3   . PRO A 1 14 ? 1.671   -6.270  -13.056 1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  13 
ATOM 3664 H HD2   . PRO A 1 14 ? 1.694   -6.484  -10.333 1.00 3.61  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  13 
ATOM 3665 H HD3   . PRO A 1 14 ? 1.101   -5.008  -11.162 1.00 3.71  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  13 
ATOM 3666 N N     . ARG A 1 15 ? -2.474  -8.705  -10.300 1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    13 
ATOM 3667 C CA    . ARG A 1 15 ? -2.830  -10.008 -9.749  1.00 4.21  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   13 
ATOM 3668 C C     . ARG A 1 15 ? -4.337  -10.055 -9.519  1.00 5.45  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    13 
ATOM 3669 O O     . ARG A 1 15 ? -4.799  -10.025 -8.380  1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    13 
ATOM 3670 C CB    . ARG A 1 15 ? -2.066  -10.259 -8.441  1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   13 
ATOM 3671 C CG    . ARG A 1 15 ? -2.134  -9.008  -7.562  1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   13 
ATOM 3672 C CD    . ARG A 1 15 ? -2.248  -9.308  -6.068  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   13 
ATOM 3673 N NE    . ARG A 1 15 ? -0.940  -9.577  -5.458  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   13 
ATOM 3674 C CZ    . ARG A 1 15 ? -0.662  -9.398  -4.160  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   13 
ATOM 3675 N NH1   . ARG A 1 15 ? -1.613  -8.992  -3.318  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  13 
ATOM 3676 N NH2   . ARG A 1 15 ? 0.569   -9.630  -3.704  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  13 
ATOM 3677 H H     . ARG A 1 15 ? -3.027  -7.901  -10.025 1.00 2.45  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    13 
ATOM 3678 H HA    . ARG A 1 15 ? -2.552  -10.785 -10.454 1.00 4.42  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   13 
ATOM 3679 H HB2   . ARG A 1 15 ? -2.501  -11.117 -7.927  1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  13 
ATOM 3680 H HB3   . ARG A 1 15 ? -1.023  -10.485 -8.663  1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  13 
ATOM 3681 H HG2   . ARG A 1 15 ? -1.250  -8.409  -7.771  1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  13 
ATOM 3682 H HG3   . ARG A 1 15 ? -3.006  -8.417  -7.832  1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  13 
ATOM 3683 H HD2   . ARG A 1 15 ? -2.690  -8.429  -5.601  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  13 
ATOM 3684 H HD3   . ARG A 1 15 ? -2.919  -10.153 -5.912  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  13 
ATOM 3685 H HE    . ARG A 1 15 ? -0.206  -9.812  -6.110  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   13 
ATOM 3686 H HH11  . ARG A 1 15 ? -2.526  -8.762  -3.678  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 13 
ATOM 3687 H HH12  . ARG A 1 15 ? -1.437  -8.782  -2.348  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 13 
ATOM 3688 H HH21  . ARG A 1 15 ? 1.303   -9.926  -4.331  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 13 
ATOM 3689 H HH22  . ARG A 1 15 ? 0.799   -9.516  -2.729  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 13 
ATOM 3690 N N     . THR A 1 16 ? -5.114  -10.105 -10.593 1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    13 
ATOM 3691 C CA    . THR A 1 16 ? -6.562  -10.044 -10.517 1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   13 
ATOM 3692 C C     . THR A 1 16 ? -7.125  -11.134 -11.418 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    13 
ATOM 3693 O O     . THR A 1 16 ? -6.465  -11.495 -12.394 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    13 
ATOM 3694 C CB    . THR A 1 16 ? -7.024  -8.651  -10.963 1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   13 
ATOM 3695 O OG1   . THR A 1 16 ? -6.480  -8.350  -12.232 1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  13 
ATOM 3696 C CG2   . THR A 1 16 ? -6.557  -7.575  -9.977  1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  13 
ATOM 3697 H H     . THR A 1 16 ? -4.734  -10.140 -11.529 1.00 4.96  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    13 
ATOM 3698 H HA    . THR A 1 16 ? -6.890  -10.220 -9.493  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   13 
ATOM 3699 H HB    . THR A 1 16 ? -8.112  -8.628  -11.021 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   13 
ATOM 3700 H HG1   . THR A 1 16 ? -6.909  -8.929  -12.876 1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  13 
ATOM 3701 H HG21  . THR A 1 16 ? -5.472  -7.485  -9.997  1.00 5.70  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 13 
ATOM 3702 H HG22  . THR A 1 16 ? -6.992  -6.615  -10.256 1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 13 
ATOM 3703 H HG23  . THR A 1 16 ? -6.879  -7.833  -8.968  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 13 
ATOM 3704 N N     . PRO A 1 17 ? -8.314  -11.660 -11.105 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    13 
ATOM 3705 C CA    . PRO A 1 17 ? -9.024  -12.552 -11.999 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   13 
ATOM 3706 C C     . PRO A 1 17 ? -9.546  -11.759 -13.201 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    13 
ATOM 3707 O O     . PRO A 1 17 ? -9.498  -10.508 -13.137 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    13 
ATOM 3708 C CB    . PRO A 1 17 ? -10.161 -13.125 -11.153 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   13 
ATOM 3709 C CG    . PRO A 1 17 ? -10.501 -11.964 -10.220 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   13 
ATOM 3710 C CD    . PRO A 1 17 ? -9.144  -11.304 -9.967  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   13 
ATOM 3711 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -10.002 -12.427 -14.153 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  13 
ATOM 3712 H HA    . PRO A 1 17 ? -8.371  -13.350 -12.354 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   13 
ATOM 3713 H HB2   . PRO A 1 17 ? -11.015 -13.428 -11.760 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  13 
ATOM 3714 H HB3   . PRO A 1 17 ? -9.786  -13.967 -10.568 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  13 
ATOM 3715 H HG2   . PRO A 1 17 ? -11.159 -11.264 -10.736 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  13 
ATOM 3716 H HG3   . PRO A 1 17 ? -10.959 -12.311 -9.293  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  13 
ATOM 3717 H HD2   . PRO A 1 17 ? -9.267  -10.224 -9.889  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  13 
ATOM 3718 H HD3   . PRO A 1 17 ? -8.701  -11.704 -9.056  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  13 
ATOM 3719 N N     . GLU A 1 1  ? -9.937  8.057   11.134  1.00 3.57  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    14 
ATOM 3720 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.417  7.759   9.790   1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   14 
ATOM 3721 C C     . GLU A 1 1  ? -8.128  7.000   10.005  1.00 3.07  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    14 
ATOM 3722 O O     . GLU A 1 1  ? -7.744  6.801   11.155  1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    14 
ATOM 3723 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.162  9.022   8.944   1.00 3.17  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   14 
ATOM 3724 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.442 9.744   8.507   1.00 3.62  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   14 
ATOM 3725 C CD    . GLU A 1 1  ? -10.886 10.795  9.523   1.00 4.91  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   14 
ATOM 3726 O OE1   . GLU A 1 1  ? -11.084 10.384  10.688  1.00 5.89  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  14 
ATOM 3727 O OE2   . GLU A 1 1  ? -10.991 11.974  9.133   1.00 5.38  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  14 
ATOM 3728 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.232  8.604   11.607  1.00 3.51  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   14 
ATOM 3729 H H2    . GLU A 1 1  ? -10.810 8.561   11.096  1.00 3.66  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   14 
ATOM 3730 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.043 7.196   11.648  1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   14 
ATOM 3731 H HA    . GLU A 1 1  ? -10.102 7.100   9.257   1.00 3.36  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   14 
ATOM 3732 H HB2   . GLU A 1 1  ? -8.509  9.707   9.487   1.00 3.45  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  14 
ATOM 3733 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.642  8.723   8.034   1.00 2.87  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  14 
ATOM 3734 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.249 10.236  7.552   1.00 3.86  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  14 
ATOM 3735 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.235 9.010   8.357   1.00 3.38  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  14 
ATOM 3736 N N     . ASN A 1 2  ? -7.451  6.604   8.931   1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    14 
ATOM 3737 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.174  5.935   9.047   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   14 
ATOM 3738 C C     . ASN A 1 2  ? -5.123  6.830   8.398   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    14 
ATOM 3739 O O     . ASN A 1 2  ? -4.874  6.679   7.203   1.00 1.09  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    14 
ATOM 3740 C CB    . ASN A 1 2  ? -6.241  4.569   8.345   1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   14 
ATOM 3741 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.841  3.483   9.224   1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   14 
ATOM 3742 O OD1   . ASN A 1 2  ? -6.615  3.456   10.426  1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  14 
ATOM 3743 N ND2   . ASN A 1 2  ? -7.595  2.559   8.645   1.00 4.44  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  14 
ATOM 3744 H H     . ASN A 1 2  ? -7.771  6.827   7.999   1.00 2.26  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    14 
ATOM 3745 H HA    . ASN A 1 2  ? -5.933  5.791   10.101  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   14 
ATOM 3746 H HB2   . ASN A 1 2  ? -6.800  4.661   7.413   1.00 2.60  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  14 
ATOM 3747 H HB3   . ASN A 1 2  ? -5.234  4.254   8.094   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  14 
ATOM 3748 H HD21  . ASN A 1 2  ? -7.764  2.551   7.653   1.00 4.16  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 14 
ATOM 3749 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.948  1.826   9.241   1.00 5.47  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 14 
ATOM 3750 N N     . PRO A 1 3  ? -4.498  7.753   9.149   1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    14 
ATOM 3751 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.465  8.649   8.641   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   14 
ATOM 3752 C C     . PRO A 1 3  ? -2.118  7.919   8.577   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    14 
ATOM 3753 O O     . PRO A 1 3  ? -1.134  8.323   9.192   1.00 0.99  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    14 
ATOM 3754 C CB    . PRO A 1 3  ? -3.462  9.823   9.627   1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   14 
ATOM 3755 C CG    . PRO A 1 3  ? -3.809  9.148   10.954  1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   14 
ATOM 3756 C CD    . PRO A 1 3  ? -4.807  8.070   10.535  1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   14 
ATOM 3757 H HA    . PRO A 1 3  ? -3.725  9.010   7.645   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   14 
ATOM 3758 H HB2   . PRO A 1 3  ? -2.506  10.347  9.668   1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  14 
ATOM 3759 H HB3   . PRO A 1 3  ? -4.257  10.519  9.359   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  14 
ATOM 3760 H HG2   . PRO A 1 3  ? -2.918  8.683   11.377  1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  14 
ATOM 3761 H HG3   . PRO A 1 3  ? -4.250  9.853   11.660  1.00 2.27  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  14 
ATOM 3762 H HD2   . PRO A 1 3  ? -4.705  7.195   11.179  1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  14 
ATOM 3763 H HD3   . PRO A 1 3  ? -5.819  8.471   10.596  1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  14 
ATOM 3764 N N     . VAL A 1 4  ? -2.086  6.820   7.827   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    14 
ATOM 3765 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.956  5.938   7.643   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   14 
ATOM 3766 C C     . VAL A 1 4  ? -0.913  5.403   6.210   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    14 
ATOM 3767 O O     . VAL A 1 4  ? 0.180   5.223   5.676   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    14 
ATOM 3768 C CB    . VAL A 1 4  ? -1.006  4.785   8.660   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   14 
ATOM 3769 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.680  5.272   10.074  1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  14 
ATOM 3770 C CG2   . VAL A 1 4  ? -2.348  4.043   8.708   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  14 
ATOM 3771 H H     . VAL A 1 4  ? -2.937  6.553   7.382   1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    14 
ATOM 3772 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.038  6.504   7.808   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   14 
ATOM 3773 H HB    . VAL A 1 4  ? -0.245  4.072   8.362   1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   14 
ATOM 3774 H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.475  5.917   10.448  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 14 
ATOM 3775 H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.575  4.418   10.744  1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 14 
ATOM 3776 H HG13  . VAL A 1 4  ? 0.256   5.832   10.068  1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 14 
ATOM 3777 H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.611  3.636   7.734   1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 14 
ATOM 3778 H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.274  3.211   9.410   1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 14 
ATOM 3779 H HG23  . VAL A 1 4  ? -3.135  4.711   9.056   1.00 2.48  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 14 
ATOM 3780 N N     . VAL A 1 5  ? -2.060  5.062   5.591   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    14 
ATOM 3781 C CA    . VAL A 1 5  ? -2.114  4.454   4.257   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   14 
ATOM 3782 C C     . VAL A 1 5  ? -1.329  3.145   4.178   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    14 
ATOM 3783 O O     . VAL A 1 5  ? -1.141  2.556   3.115   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    14 
ATOM 3784 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.733  5.537   3.221   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   14 
ATOM 3785 C CG1   . VAL A 1 5  ? -1.281  5.011   1.860   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  14 
ATOM 3786 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.942  6.460   3.040   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  14 
ATOM 3787 H H     . VAL A 1 5  ? -2.957  5.173   6.038   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    14 
ATOM 3788 H HA    . VAL A 1 5  ? -3.134  4.125   4.073   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   14 
ATOM 3789 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.912  6.140   3.608   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   14 
ATOM 3790 H HG11  . VAL A 1 5  ? -1.156  5.839   1.163   1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 14 
ATOM 3791 H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.313  4.517   1.979   1.00 1.39  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 14 
ATOM 3792 H HG13  . VAL A 1 5  ? -2.013  4.307   1.467   1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 14 
ATOM 3793 H HG21  . VAL A 1 5  ? -3.224  6.894   3.999   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 14 
ATOM 3794 H HG22  . VAL A 1 5  ? -2.692  7.266   2.351   1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 14 
ATOM 3795 H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.784  5.893   2.640   1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 14 
ATOM 3796 N N     . HIS A 1 6  ? -0.913  2.628   5.327   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    14 
ATOM 3797 C CA    . HIS A 1 6  ? -0.018  1.506   5.402   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   14 
ATOM 3798 C C     . HIS A 1 6  ? 1.199   1.702   4.502   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    14 
ATOM 3799 O O     . HIS A 1 6  ? 1.727   0.716   3.994   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    14 
ATOM 3800 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.784  0.227   5.049   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   14 
ATOM 3801 C CG    . HIS A 1 6  ? -2.177  0.161   5.598   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   14 
ATOM 3802 N ND1   . HIS A 1 6  ? -3.335  0.139   4.861   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  14 
ATOM 3803 C CD2   . HIS A 1 6  ? -2.512  0.143   6.920   1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  14 
ATOM 3804 C CE1   . HIS A 1 6  ? -4.354  0.090   5.734   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  14 
ATOM 3805 N NE2   . HIS A 1 6  ? -3.905  0.103   7.000   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  14 
ATOM 3806 H H     . HIS A 1 6  ? -1.151  3.083   6.191   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    14 
ATOM 3807 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.327   1.458   6.425   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   14 
ATOM 3808 H HB2   . HIS A 1 6  ? -0.854  0.128   3.971   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  14 
ATOM 3809 H HB3   . HIS A 1 6  ? -0.228  -0.620  5.420   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  14 
ATOM 3810 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.408  0.151   3.853   1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  14 
ATOM 3811 H HD2   . HIS A 1 6  ? -1.805  0.158   7.732   1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  14 
ATOM 3812 H HE1   . HIS A 1 6  ? -5.393  0.039   5.452   1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  14 
ATOM 3813 N N     . PHE A 1 7  ? 1.636   2.948   4.276   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    14 
ATOM 3814 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.725   3.317   3.379   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   14 
ATOM 3815 C C     . PHE A 1 7  ? 2.587   2.817   1.934   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    14 
ATOM 3816 O O     . PHE A 1 7  ? 3.515   2.983   1.149   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    14 
ATOM 3817 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.036   2.858   4.007   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   14 
ATOM 3818 C CG    . PHE A 1 7  ? 4.864   3.991   4.566   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   14 
ATOM 3819 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.597   4.487   5.855   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  14 
ATOM 3820 C CD2   . PHE A 1 7  ? 5.880   4.571   3.785   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  14 
ATOM 3821 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.367   5.543   6.373   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  14 
ATOM 3822 C CE2   . PHE A 1 7  ? 6.648   5.627   4.304   1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  14 
ATOM 3823 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.396   6.110   5.600   1.00 0.71  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   14 
ATOM 3824 H H     . PHE A 1 7  ? 1.196   3.721   4.750   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    14 
ATOM 3825 H HA    . PHE A 1 7  ? 2.744   4.406   3.320   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   14 
ATOM 3826 H HB2   . PHE A 1 7  ? 3.836   2.135   4.795   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  14 
ATOM 3827 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.604   2.330   3.252   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  14 
ATOM 3828 H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.797   4.062   6.442   1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  14 
ATOM 3829 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.064   4.208   2.784   1.00 3.17  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  14 
ATOM 3830 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.166   5.922   7.365   1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  14 
ATOM 3831 H HE2   . PHE A 1 7  ? 7.432   6.070   3.705   1.00 3.17  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  14 
ATOM 3832 H HZ    . PHE A 1 7  ? 6.987   6.921   6.000   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   14 
ATOM 3833 N N     . PHE A 1 8  ? 1.448   2.223   1.580   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    14 
ATOM 3834 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.158   1.601   0.295   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   14 
ATOM 3835 C C     . PHE A 1 8  ? 2.358   0.813   -0.241  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    14 
ATOM 3836 O O     . PHE A 1 8  ? 2.949   1.162   -1.259  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    14 
ATOM 3837 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.648   2.659   -0.691  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   14 
ATOM 3838 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.167   2.086   -2.010  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   14 
ATOM 3839 C CD1   . PHE A 1 8  ? -0.984  1.278   -2.049  1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  14 
ATOM 3840 C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.880   2.342   -3.196  1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  14 
ATOM 3841 C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.420  0.729   -3.269  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  14 
ATOM 3842 C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.443   1.794   -4.414  1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  14 
ATOM 3843 C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.706  0.986   -4.451  1.00 0.94  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   14 
ATOM 3844 H H     . PHE A 1 8  ? 0.756   2.145   2.305   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    14 
ATOM 3845 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.346   0.892   0.456   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   14 
ATOM 3846 H HB2   . PHE A 1 8  ? -0.183  3.195   -0.232  1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  14 
ATOM 3847 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.446   3.381   -0.875  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  14 
ATOM 3848 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.542  1.083   -1.145  1.00 3.05  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  14 
ATOM 3849 H HD2   . PHE A 1 8  ? 1.773   2.950   -3.172  1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  14 
ATOM 3850 H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.308  0.114   -3.299  1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  14 
ATOM 3851 H HE2   . PHE A 1 8  ? 0.998   1.983   -5.323  1.00 3.43  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  14 
ATOM 3852 H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.034  0.567   -5.391  1.00 1.17  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   14 
ATOM 3853 N N     . LYS A 1 9  ? 2.701   -0.303  0.412   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    14 
ATOM 3854 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.806   -1.147  -0.043  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   14 
ATOM 3855 C C     . LYS A 1 9  ? 3.394   -2.038  -1.223  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    14 
ATOM 3856 O O     . LYS A 1 9  ? 3.686   -3.229  -1.197  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    14 
ATOM 3857 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.355   -2.020  1.105   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   14 
ATOM 3858 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.270   -1.269  2.083   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   14 
ATOM 3859 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.491   -0.711  3.269   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   14 
ATOM 3860 C CE    . LYS A 1 9  ? 4.026   -1.858  4.175   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   14 
ATOM 3861 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.815   -1.490  4.931   1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   14 
ATOM 3862 H H     . LYS A 1 9  ? 2.176   -0.562  1.234   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    14 
ATOM 3863 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.603   -0.498  -0.395  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   14 
ATOM 3864 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.528   -2.505  1.622   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  14 
ATOM 3865 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.968   -2.813  0.684   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  14 
ATOM 3866 H HG2   . LYS A 1 9  ? 6.027   -1.957  2.464   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  14 
ATOM 3867 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.777   -0.458  1.560   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  14 
ATOM 3868 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.133   -0.040  3.840   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  14 
ATOM 3869 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.650   -0.148  2.879   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  14 
ATOM 3870 H HE2   . LYS A 1 9  ? 3.809   -2.739  3.571   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  14 
ATOM 3871 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.835   -2.114  4.864   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  14 
ATOM 3872 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.979   -0.639  5.449   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  14 
ATOM 3873 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.069   -1.268  4.280   1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  14 
ATOM 3874 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.523   -2.233  5.549   1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  14 
ATOM 3875 N N     . ASN A 1 10 ? 2.722   -1.501  -2.250  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    14 
ATOM 3876 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.253   -2.217  -3.418  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   14 
ATOM 3877 C C     . ASN A 1 10 ? 1.770   -3.610  -3.047  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    14 
ATOM 3878 O O     . ASN A 1 10 ? 2.243   -4.621  -3.546  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    14 
ATOM 3879 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.323   -2.214  -4.497  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   14 
ATOM 3880 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.184   -1.033  -5.420  1.00 0.72  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   14 
ATOM 3881 O OD1   . ASN A 1 10 ? 2.093   -0.566  -5.721  1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  14 
ATOM 3882 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.296   -0.580  -5.946  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  14 
ATOM 3883 H H     . ASN A 1 10 ? 2.506   -0.524  -2.286  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    14 
ATOM 3884 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.412   -1.663  -3.823  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   14 
ATOM 3885 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.312   -2.260  -4.047  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  14 
ATOM 3886 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.190   -3.061  -5.143  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  14 
ATOM 3887 H HD21  . ASN A 1 10 ? 5.190   -0.981  -5.724  1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 14 
ATOM 3888 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.157   0.107   -6.652  1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 14 
ATOM 3889 N N     . ILE A 1 11 ? 0.767   -3.652  -2.183  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    14 
ATOM 3890 C CA    . ILE A 1 11 ? 0.131   -4.891  -1.759  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   14 
ATOM 3891 C C     . ILE A 1 11 ? -1.066  -5.155  -2.673  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    14 
ATOM 3892 O O     . ILE A 1 11 ? -2.136  -5.557  -2.226  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    14 
ATOM 3893 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.220  -4.863  -0.262  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   14 
ATOM 3894 C CG1   . ILE A 1 11 ? -0.907  -3.549  0.131   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  14 
ATOM 3895 C CG2   . ILE A 1 11 ? 1.038   -5.141  0.575   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  14 
ATOM 3896 C CD1   . ILE A 1 11 ? 0.058   -2.452  0.603   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  14 
ATOM 3897 H H     . ILE A 1 11 ? 0.407   -2.768  -1.872  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    14 
ATOM 3898 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.834   -5.701  -1.888  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   14 
ATOM 3899 H HB    . ILE A 1 11 ? -0.915  -5.680  -0.061  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   14 
ATOM 3900 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.478  -3.191  -0.726  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 14 
ATOM 3901 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.611  -3.755  0.936   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 14 
ATOM 3902 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.382   -6.158  0.382   1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 14 
ATOM 3903 H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.842   -4.456  0.311   1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 14 
ATOM 3904 H HG23  . ILE A 1 11 ? 0.805   -5.051  1.636   1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 14 
ATOM 3905 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.452  -1.490  0.586   1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 14 
ATOM 3906 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.389   -2.663  1.619   1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 14 
ATOM 3907 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.939   -2.403  -0.035  1.00 1.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 14 
ATOM 3908 N N     . VAL A 1 12 ? -0.880  -4.898  -3.970  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    14 
ATOM 3909 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.907  -5.105  -4.978  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   14 
ATOM 3910 C C     . VAL A 1 12 ? -1.307  -5.708  -6.238  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    14 
ATOM 3911 O O     . VAL A 1 12 ? -1.669  -6.819  -6.611  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    14 
ATOM 3912 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.717  -3.814  -5.212  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   14 
ATOM 3913 C CG1   . VAL A 1 12 ? -1.891  -2.519  -5.156  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  14 
ATOM 3914 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.511  -3.852  -6.523  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  14 
ATOM 3915 H H     . VAL A 1 12 ? 0.025   -4.553  -4.250  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    14 
ATOM 3916 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.587  -5.859  -4.594  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   14 
ATOM 3917 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.434  -3.754  -4.401  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   14 
ATOM 3918 H HG11  . VAL A 1 12 ? -2.548  -1.671  -5.351  1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 14 
ATOM 3919 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.464  -2.389  -4.162  1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 14 
ATOM 3920 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.100  -2.520  -5.902  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 14 
ATOM 3921 H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.045  -4.799  -6.610  1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 14 
ATOM 3922 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.235  -3.037  -6.541  1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 14 
ATOM 3923 H HG23  . VAL A 1 12 ? -2.842  -3.738  -7.373  1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 14 
ATOM 3924 N N     . THR A 1 13 ? -0.393  -4.983  -6.881  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    14 
ATOM 3925 C CA    . THR A 1 13 ? 0.336   -5.383  -8.065  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   14 
ATOM 3926 C C     . THR A 1 13 ? -0.531  -6.107  -9.098  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    14 
ATOM 3927 O O     . THR A 1 13 ? -0.550  -7.336  -9.119  1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    14 
ATOM 3928 C CB    . THR A 1 13 ? 1.535   -6.223  -7.622  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   14 
ATOM 3929 O OG1   . THR A 1 13 ? 1.156   -7.410  -6.954  1.00 2.50  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  14 
ATOM 3930 C CG2   . THR A 1 13 ? 2.400   -5.444  -6.642  1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  14 
ATOM 3931 H H     . THR A 1 13 ? -0.058  -4.138  -6.464  1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    14 
ATOM 3932 H HA    . THR A 1 13 ? 0.735   -4.485  -8.532  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   14 
ATOM 3933 H HB    . THR A 1 13 ? 2.112   -6.441  -8.503  1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   14 
ATOM 3934 H HG1   . THR A 1 13 ? 0.287   -7.681  -7.287  1.00 2.62  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  14 
ATOM 3935 H HG21  . THR A 1 13 ? 2.588   -4.439  -7.018  1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 14 
ATOM 3936 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.871   -5.401  -5.695  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 14 
ATOM 3937 H HG23  . THR A 1 13 ? 3.345   -5.965  -6.496  1.00 1.76  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 14 
ATOM 3938 N N     . PRO A 1 14 ? -1.225  -5.388  -9.992  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    14 
ATOM 3939 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.051  -6.016  -11.007 1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   14 
ATOM 3940 C C     . PRO A 1 14 ? -1.161  -6.596  -12.115 1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    14 
ATOM 3941 O O     . PRO A 1 14 ? -0.987  -5.999  -13.173 1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    14 
ATOM 3942 C CB    . PRO A 1 14 ? -2.993  -4.908  -11.481 1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   14 
ATOM 3943 C CG    . PRO A 1 14 ? -2.157  -3.639  -11.315 1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   14 
ATOM 3944 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.274  -3.940  -10.100 1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   14 
ATOM 3945 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.641  -6.821  -10.566 1.00 0.94  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   14 
ATOM 3946 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.328  -5.053  -12.510 1.00 2.17  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  14 
ATOM 3947 H HB3   . PRO A 1 14 ? -3.852  -4.862  -10.810 1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  14 
ATOM 3948 H HG2   . PRO A 1 14 ? -1.533  -3.494  -12.197 1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  14 
ATOM 3949 H HG3   . PRO A 1 14 ? -2.788  -2.765  -11.144 1.00 2.98  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  14 
ATOM 3950 H HD2   . PRO A 1 14 ? -0.282  -3.519  -10.256 1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  14 
ATOM 3951 H HD3   . PRO A 1 14 ? -1.721  -3.516  -9.203  1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  14 
ATOM 3952 N N     . ARG A 1 15 ? -0.604  -7.779  -11.847 1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    14 
ATOM 3953 C CA    . ARG A 1 15 ? 0.305   -8.559  -12.672 1.00 2.29  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   14 
ATOM 3954 C C     . ARG A 1 15 ? 1.430   -7.693  -13.226 1.00 4.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    14 
ATOM 3955 O O     . ARG A 1 15 ? 1.656   -7.627  -14.433 1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    14 
ATOM 3956 C CB    . ARG A 1 15 ? -0.478  -9.296  -13.762 1.00 3.19  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   14 
ATOM 3957 C CG    . ARG A 1 15 ? 0.360   -10.488 -14.242 1.00 4.14  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   14 
ATOM 3958 C CD    . ARG A 1 15 ? 0.251   -10.705 -15.748 1.00 6.01  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   14 
ATOM 3959 N NE    . ARG A 1 15 ? -0.974  -11.423 -16.132 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   14 
ATOM 3960 C CZ    . ARG A 1 15 ? -1.112  -12.114 -17.271 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   14 
ATOM 3961 N NH1   . ARG A 1 15 ? -0.140  -12.090 -18.186 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  14 
ATOM 3962 N NH2   . ARG A 1 15 ? -2.212  -12.832 -17.498 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  14 
ATOM 3963 H H     . ARG A 1 15 ? -0.703  -8.098  -10.899 1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    14 
ATOM 3964 H HA    . ARG A 1 15 ? 0.762   -9.308  -12.025 1.00 2.74  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   14 
ATOM 3965 H HB2   . ARG A 1 15 ? -1.425  -9.658  -13.362 1.00 3.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  14 
ATOM 3966 H HB3   . ARG A 1 15 ? -0.685  -8.604  -14.580 1.00 4.02  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  14 
ATOM 3967 H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.412   -10.306 -14.019 1.00 3.86  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  14 
ATOM 3968 H HG3   . ARG A 1 15 ? 0.058   -11.390 -13.706 1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  14 
ATOM 3969 H HD2   . ARG A 1 15 ? 0.292   -9.735  -16.247 1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  14 
ATOM 3970 H HD3   . ARG A 1 15 ? 1.118   -11.292 -16.045 1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  14 
ATOM 3971 H HE    . ARG A 1 15 ? -1.724  -11.408 -15.454 1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   14 
ATOM 3972 H HH11  . ARG A 1 15 ? 0.677   -11.520 -18.027 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 14 
ATOM 3973 H HH12  . ARG A 1 15 ? -0.193  -12.608 -19.049 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 14 
ATOM 3974 H HH21  . ARG A 1 15 ? -2.957  -12.872 -16.817 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 14 
ATOM 3975 H HH22  . ARG A 1 15 ? -2.329  -13.366 -18.345 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 14 
ATOM 3976 N N     . THR A 1 16 ? 2.141   -7.035  -12.320 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    14 
ATOM 3977 C CA    . THR A 1 16 ? 3.202   -6.119  -12.677 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   14 
ATOM 3978 C C     . THR A 1 16 ? 4.465   -6.918  -12.983 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    14 
ATOM 3979 O O     . THR A 1 16 ? 4.615   -8.036  -12.485 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    14 
ATOM 3980 C CB    . THR A 1 16 ? 3.409   -5.151  -11.507 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   14 
ATOM 3981 O OG1   . THR A 1 16 ? 3.832   -5.842  -10.353 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  14 
ATOM 3982 C CG2   . THR A 1 16 ? 2.075   -4.464  -11.188 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  14 
ATOM 3983 H H     . THR A 1 16 ? 1.991   -7.188  -11.336 1.00 5.71  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    14 
ATOM 3984 H HA    . THR A 1 16 ? 2.903   -5.559  -13.561 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   14 
ATOM 3985 H HB    . THR A 1 16 ? 4.153   -4.399  -11.766 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   14 
ATOM 3986 H HG1   . THR A 1 16 ? 4.766   -6.075  -10.491 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  14 
ATOM 3987 H HG21  . THR A 1 16 ? 1.331   -5.202  -10.878 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 14 
ATOM 3988 H HG22  . THR A 1 16 ? 2.224   -3.738  -10.389 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 14 
ATOM 3989 H HG23  . THR A 1 16 ? 1.710   -3.948  -12.076 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 14 
ATOM 3990 N N     . PRO A 1 17 ? 5.384   -6.353  -13.773 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    14 
ATOM 3991 C CA    . PRO A 1 17 ? 6.750   -6.827  -13.810 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   14 
ATOM 3992 C C     . PRO A 1 17 ? 7.458   -6.382  -12.524 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    14 
ATOM 3993 O O     . PRO A 1 17 ? 6.768   -5.806  -11.643 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    14 
ATOM 3994 C CB    . PRO A 1 17 ? 7.332   -6.178  -15.066 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   14 
ATOM 3995 C CG    . PRO A 1 17 ? 6.645   -4.812  -15.081 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   14 
ATOM 3996 C CD    . PRO A 1 17 ? 5.264   -5.092  -14.482 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   14 
ATOM 3997 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 8.683   -6.618  -12.453 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  14 
ATOM 3998 H HA    . PRO A 1 17 ? 6.790   -7.914  -13.887 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   14 
ATOM 3999 H HB2   . PRO A 1 17 ? 8.418   -6.094  -15.030 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  14 
ATOM 4000 H HB3   . PRO A 1 17 ? 7.020   -6.749  -15.942 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  14 
ATOM 4001 H HG2   . PRO A 1 17 ? 7.193   -4.124  -14.436 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  14 
ATOM 4002 H HG3   . PRO A 1 17 ? 6.569   -4.412  -16.093 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  14 
ATOM 4003 H HD2   . PRO A 1 17 ? 4.988   -4.284  -13.804 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  14 
ATOM 4004 H HD3   . PRO A 1 17 ? 4.524   -5.192  -15.276 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  14 
ATOM 4005 N N     . GLU A 1 1  ? -10.344 5.315   9.514   1.00 2.77  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    15 
ATOM 4006 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.669  5.783   8.292   1.00 2.37  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   15 
ATOM 4007 C C     . GLU A 1 1  ? -8.226  5.335   8.384   1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    15 
ATOM 4008 O O     . GLU A 1 1  ? -7.849  4.792   9.421   1.00 3.39  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    15 
ATOM 4009 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.749  7.304   8.163   1.00 2.68  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   15 
ATOM 4010 C CG    . GLU A 1 1  ? -11.178 7.720   7.826   1.00 3.08  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   15 
ATOM 4011 C CD    . GLU A 1 1  ? -11.259 9.237   7.700   1.00 3.33  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   15 
ATOM 4012 O OE1   . GLU A 1 1  ? -10.872 9.734   6.621   1.00 3.30  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  15 
ATOM 4013 O OE2   . GLU A 1 1  ? -11.672 9.860   8.700   1.00 4.36  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  15 
ATOM 4014 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.758  5.578   10.295  1.00 2.97  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   15 
ATOM 4015 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.266 5.717   9.597   1.00 2.97  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   15 
ATOM 4016 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.385 4.306   9.499   1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   15 
ATOM 4017 H HA    . GLU A 1 1  ? -10.130 5.325   7.416   1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   15 
ATOM 4018 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.434  7.766   9.100   1.00 3.18  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  15 
ATOM 4019 H HB3   . GLU A 1 1  ? -9.089  7.638   7.362   1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  15 
ATOM 4020 H HG2   . GLU A 1 1  ? -11.473 7.254   6.884   1.00 3.23  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  15 
ATOM 4021 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.857 7.380   8.609   1.00 3.77  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  15 
ATOM 4022 N N     . ASN A 1 2  ? -7.420  5.582   7.350   1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    15 
ATOM 4023 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.067  5.056   7.309   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   15 
ATOM 4024 C C     . ASN A 1 2  ? -5.088  6.227   7.252   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    15 
ATOM 4025 O O     . ASN A 1 2  ? -4.482  6.447   6.207   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    15 
ATOM 4026 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.881  4.136   6.084   1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   15 
ATOM 4027 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.901  3.007   5.977   1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   15 
ATOM 4028 O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.620  2.695   6.916   1.00 2.46  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  15 
ATOM 4029 N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.998  2.389   4.807   1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  15 
ATOM 4030 H H     . ASN A 1 2  ? -7.754  6.088   6.542   1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    15 
ATOM 4031 H HA    . ASN A 1 2  ? -5.879  4.468   8.210   1.00 1.00  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   15 
ATOM 4032 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.948  4.738   5.176   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  15 
ATOM 4033 H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.885  3.695   6.129   1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  15 
ATOM 4034 H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.423  2.646   4.021   1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 15 
ATOM 4035 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.689  1.659   4.730   1.00 2.51  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 15 
ATOM 4036 N N     . PRO A 1 3  ? -4.858  6.964   8.353   1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    15 
ATOM 4037 C CA    . PRO A 1 3  ? -4.016  8.160   8.344   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   15 
ATOM 4038 C C     . PRO A 1 3  ? -2.519  7.869   8.216   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    15 
ATOM 4039 O O     . PRO A 1 3  ? -1.689  8.759   8.371   1.00 0.94  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    15 
ATOM 4040 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.360  8.894   9.644   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   15 
ATOM 4041 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.737  7.753   10.587  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   15 
ATOM 4042 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.457  6.773   9.661   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   15 
ATOM 4043 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.281  8.768   7.490   1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   15 
ATOM 4044 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.527  9.484   10.030  1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  15 
ATOM 4045 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.230  9.530   9.479   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  15 
ATOM 4046 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.832  7.289   10.982  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  15 
ATOM 4047 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.383  8.093   11.396  1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  15 
ATOM 4048 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.331  5.750   10.017  1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  15 
ATOM 4049 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.513  7.037   9.616   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  15 
ATOM 4050 N N     . VAL A 1 4  ? -2.178  6.628   7.891   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    15 
ATOM 4051 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.832  6.139   7.684   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   15 
ATOM 4052 C C     . VAL A 1 4  ? -0.661  5.531   6.291   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    15 
ATOM 4053 O O     . VAL A 1 4  ? 0.460   5.250   5.870   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    15 
ATOM 4054 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.554  5.091   8.763   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   15 
ATOM 4055 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.490  5.768   10.137  1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  15 
ATOM 4056 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.629  3.992   8.814   1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  15 
ATOM 4057 H H     . VAL A 1 4  ? -2.916  5.952   7.865   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    15 
ATOM 4058 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.118  6.958   7.787   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   15 
ATOM 4059 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.401   4.631   8.527   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   15 
ATOM 4060 H HG11  . VAL A 1 4  ? 0.259   6.558   10.126  1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 15 
ATOM 4061 H HG12  . VAL A 1 4  ? -1.457  6.211   10.384  1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 15 
ATOM 4062 H HG13  . VAL A 1 4  ? -0.230  5.033   10.898  1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 15 
ATOM 4063 H HG21  . VAL A 1 4  ? -1.188  3.080   9.218   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 15 
ATOM 4064 H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.453  4.295   9.460   1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 15 
ATOM 4065 H HG23  . VAL A 1 4  ? -2.032  3.775   7.828   1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 15 
ATOM 4066 N N     . VAL A 1 5  ? -1.771  5.236   5.602   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    15 
ATOM 4067 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.816  4.591   4.291   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   15 
ATOM 4068 C C     . VAL A 1 5  ? -1.071  3.259   4.244   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    15 
ATOM 4069 O O     . VAL A 1 5  ? -0.891  2.660   3.187   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    15 
ATOM 4070 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.403  5.653   3.250   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   15 
ATOM 4071 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.937  5.106   1.902   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  15 
ATOM 4072 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.595  6.591   3.033   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  15 
ATOM 4073 H H     . VAL A 1 5  ? -2.650  5.558   5.966   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    15 
ATOM 4074 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.837  4.283   4.100   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   15 
ATOM 4075 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.582  6.243   3.655   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   15 
ATOM 4076 H HG11  . VAL A 1 5  ? 0.017   4.596   2.047   1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 15 
ATOM 4077 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.676  4.412   1.506   1.00 1.37  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 15 
ATOM 4078 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.784  5.923   1.198   1.00 1.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 15 
ATOM 4079 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.347  7.341   2.282   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 15 
ATOM 4080 H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.462  6.022   2.697   1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 15 
ATOM 4081 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.841  7.100   3.966   1.00 1.35  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 15 
ATOM 4082 N N     . HIS A 1 6  ? -0.688  2.732   5.404   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    15 
ATOM 4083 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.208   1.613   5.502   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   15 
ATOM 4084 C C     . HIS A 1 6  ? 1.387   1.761   4.544   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    15 
ATOM 4085 O O     . HIS A 1 6  ? 1.828   0.764   3.979   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    15 
ATOM 4086 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.588  0.330   5.245   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   15 
ATOM 4087 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.698  0.051   6.221   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   15 
ATOM 4088 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.874  -0.614  5.952   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  15 
ATOM 4089 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.688  0.353   7.553   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  15 
ATOM 4090 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.557  -0.703  7.108   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  15 
ATOM 4091 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.876  -0.122  8.108   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  15 
ATOM 4092 H H     . HIS A 1 6  ? -0.901  3.204   6.261   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    15 
ATOM 4093 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.613   1.605   6.505   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   15 
ATOM 4094 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.003  0.355   4.241   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  15 
ATOM 4095 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.101   -0.491  5.284   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  15 
ATOM 4096 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.170  -0.983  5.060   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  15 
ATOM 4097 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.885  0.852   8.072   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  15 
ATOM 4098 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.519  -1.184  7.224   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  15 
ATOM 4099 N N     . PHE A 1 7  ? 1.879   2.991   4.332   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    15 
ATOM 4100 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.980   3.321   3.432   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   15 
ATOM 4101 C C     . PHE A 1 7  ? 2.828   2.818   1.987   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    15 
ATOM 4102 O O     . PHE A 1 7  ? 3.775   2.897   1.210   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    15 
ATOM 4103 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.272   2.817   4.067   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   15 
ATOM 4104 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.176   3.924   4.560   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   15 
ATOM 4105 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.989   4.468   5.843   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  15 
ATOM 4106 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.186   4.428   3.721   1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  15 
ATOM 4107 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.833   5.496   6.299   1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  15 
ATOM 4108 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.027   5.458   4.176   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  15 
ATOM 4109 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.855   5.988   5.467   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   15 
ATOM 4110 H H     . PHE A 1 7  ? 1.483   3.770   4.840   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    15 
ATOM 4111 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.038   4.409   3.371   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   15 
ATOM 4112 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.033   2.147   4.891   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  15 
ATOM 4113 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.801   2.217   3.337   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  15 
ATOM 4114 H HD1   . PHE A 1 7  ? 4.193   4.100   6.475   1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  15 
ATOM 4115 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.308   4.025   2.725   1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  15 
ATOM 4116 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.696   5.911   7.287   1.00 3.07  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  15 
ATOM 4117 H HE2   . PHE A 1 7  ? 7.805   5.843   3.533   1.00 3.38  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  15 
ATOM 4118 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.504   6.778   5.817   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   15 
ATOM 4119 N N     . PHE A 1 8  ? 1.648   2.317   1.629   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    15 
ATOM 4120 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.290   1.724   0.348   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   15 
ATOM 4121 C C     . PHE A 1 8  ? 2.402   0.818   -0.192  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    15 
ATOM 4122 O O     . PHE A 1 8  ? 3.020   1.111   -1.213  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    15 
ATOM 4123 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.865   2.824   -0.639  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   15 
ATOM 4124 C CG    . PHE A 1 8  ? -0.130  2.354   -1.684  1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   15 
ATOM 4125 C CD1   . PHE A 1 8  ? 0.294   1.621   -2.810  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  15 
ATOM 4126 C CD2   . PHE A 1 8  ? -1.497  2.649   -1.524  1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  15 
ATOM 4127 C CE1   . PHE A 1 8  ? -0.645  1.173   -3.755  1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  15 
ATOM 4128 C CE2   . PHE A 1 8  ? -2.434  2.212   -2.477  1.00 2.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  15 
ATOM 4129 C CZ    . PHE A 1 8  ? -2.009  1.468   -3.590  1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   15 
ATOM 4130 H H     . PHE A 1 8  ? 0.962   2.289   2.364   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    15 
ATOM 4131 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.413   1.102   0.527   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   15 
ATOM 4132 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.399   3.633   -0.078  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  15 
ATOM 4133 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.741   3.250   -1.127  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  15 
ATOM 4134 H HD1   . PHE A 1 8  ? 1.341   1.414   -2.970  1.00 2.95  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  15 
ATOM 4135 H HD2   . PHE A 1 8  ? -1.834  3.222   -0.673  1.00 3.46  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  15 
ATOM 4136 H HE1   . PHE A 1 8  ? -0.312  0.617   -4.621  1.00 2.66  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  15 
ATOM 4137 H HE2   . PHE A 1 8  ? -3.480  2.455   -2.356  1.00 3.98  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  15 
ATOM 4138 H HZ    . PHE A 1 8  ? -2.728  1.136   -4.325  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   15 
ATOM 4139 N N     . LYS A 1 9  ? 2.643   -0.334  0.447   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    15 
ATOM 4140 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.686   -1.253  -0.024  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   15 
ATOM 4141 C C     . LYS A 1 9  ? 3.207   -2.100  -1.210  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    15 
ATOM 4142 O O     . LYS A 1 9  ? 3.434   -3.304  -1.208  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    15 
ATOM 4143 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.188   -2.179  1.104   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   15 
ATOM 4144 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.101   -1.516  2.142   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   15 
ATOM 4145 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.394   -0.744  3.254   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   15 
ATOM 4146 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.680   -1.641  4.282   1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   15 
ATOM 4147 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.294   -2.005  3.915   1.00 1.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   15 
ATOM 4148 H H     . LYS A 1 9  ? 2.087   -0.562  1.259   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    15 
ATOM 4149 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.529   -0.663  -0.389  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   15 
ATOM 4150 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.352   -2.686  1.573   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  15 
ATOM 4151 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.799   -2.956  0.653   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  15 
ATOM 4152 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.709   -2.291  2.610   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  15 
ATOM 4153 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.778   -0.839  1.621   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  15 
ATOM 4154 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.165   -0.194  3.796   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  15 
ATOM 4155 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.725   -0.010  2.817   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  15 
ATOM 4156 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.270   -2.544  4.441   1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  15 
ATOM 4157 H HE3   . LYS A 1 9  ? 3.638   -1.089  5.222   1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  15 
ATOM 4158 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.276   -2.613  3.113   1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  15 
ATOM 4159 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 1.853   -2.479  4.691   1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  15 
ATOM 4160 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 1.771   -1.160  3.725   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  15 
ATOM 4161 N N     . ASN A 1 10 ? 2.546   -1.506  -2.212  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    15 
ATOM 4162 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.044   -2.142  -3.409  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   15 
ATOM 4163 C C     . ASN A 1 10 ? 1.533   -3.534  -3.108  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    15 
ATOM 4164 O O     . ASN A 1 10 ? 1.922   -4.510  -3.734  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    15 
ATOM 4165 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.094   -2.105  -4.505  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   15 
ATOM 4166 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.050   -0.800  -5.251  1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   15 
ATOM 4167 O OD1   . ASN A 1 10 ? 2.022   -0.146  -5.363  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  15 
ATOM 4168 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.167   -0.432  -5.828  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  15 
ATOM 4169 H H     . ASN A 1 10 ? 2.364   -0.525  -2.212  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    15 
ATOM 4170 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.212   -1.552  -3.775  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   15 
ATOM 4171 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.081   -2.292  -4.085  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  15 
ATOM 4172 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.873   -2.848  -5.252  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  15 
ATOM 4173 H HD21  . ASN A 1 10 ? 5.013   -0.963  -5.733  1.00 0.99  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 15 
ATOM 4174 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.075   0.378   -6.398  1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 15 
ATOM 4175 N N     . ILE A 1 11 ? 0.592   -3.608  -2.177  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    15 
ATOM 4176 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.049  -4.851  -1.776  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   15 
ATOM 4177 C C     . ILE A 1 11 ? -1.212  -5.139  -2.734  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    15 
ATOM 4178 O O     . ILE A 1 11 ? -2.309  -5.496  -2.316  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    15 
ATOM 4179 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.444  -4.822  -0.287  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   15 
ATOM 4180 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.087  -3.489  0.119   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  15 
ATOM 4181 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.782   -5.146  0.582   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  15 
ATOM 4182 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.095  -2.451  0.671   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  15 
ATOM 4183 H H     . ILE A 1 11 ? 0.292   -2.737  -1.779  1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    15 
ATOM 4184 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.671   -5.648  -1.880  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   15 
ATOM 4185 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.170  -5.617  -0.112  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   15 
ATOM 4186 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.604  -3.080  -0.748  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 15 
ATOM 4187 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.831  -3.690  0.887   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 15 
ATOM 4188 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.599   -4.453  0.379   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 15 
ATOM 4189 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.509   -5.101  1.636   1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 15 
ATOM 4190 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.127   -6.156  0.360   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 15 
ATOM 4191 H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.229   -2.738  1.672   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 15 
ATOM 4192 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.787   -2.379  0.039   1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 15 
ATOM 4193 H HD13  . ILE A 1 11 ? -0.580  -1.477  0.723   1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 15 
ATOM 4194 N N     . VAL A 1 12 ? -0.964  -4.956  -4.034  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    15 
ATOM 4195 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.954  -5.150  -5.084  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   15 
ATOM 4196 C C     . VAL A 1 12 ? -1.339  -5.736  -6.357  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    15 
ATOM 4197 O O     . VAL A 1 12 ? -1.909  -6.655  -6.935  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    15 
ATOM 4198 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.709  -3.827  -5.320  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   15 
ATOM 4199 C CG1   . VAL A 1 12 ? -1.789  -2.638  -5.643  1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  15 
ATOM 4200 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.834  -3.952  -6.363  1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  15 
ATOM 4201 H H     . VAL A 1 12 ? -0.050  -4.607  -4.273  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    15 
ATOM 4202 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.661  -5.890  -4.723  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   15 
ATOM 4203 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.180  -3.573  -4.377  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   15 
ATOM 4204 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.267  -2.781  -6.585  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 15 
ATOM 4205 H HG12  . VAL A 1 12 ? -2.390  -1.731  -5.715  1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 15 
ATOM 4206 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.068  -2.490  -4.841  1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 15 
ATOM 4207 H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.743  -4.299  -5.874  1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 15 
ATOM 4208 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.034  -2.986  -6.826  1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 15 
ATOM 4209 H HG23  . VAL A 1 12 ? -3.581  -4.666  -7.145  1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 15 
ATOM 4210 N N     . THR A 1 13 ? -0.214  -5.171  -6.804  1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    15 
ATOM 4211 C CA    . THR A 1 13 ? 0.552   -5.552  -7.981  1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   15 
ATOM 4212 C C     . THR A 1 13 ? -0.287  -6.117  -9.140  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    15 
ATOM 4213 O O     . THR A 1 13 ? -0.042  -7.231  -9.599  1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    15 
ATOM 4214 C CB    . THR A 1 13 ? 1.665   -6.512  -7.540  1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   15 
ATOM 4215 O OG1   . THR A 1 13 ? 1.167   -7.737  -7.052  1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  15 
ATOM 4216 C CG2   . THR A 1 13 ? 2.485   -5.928  -6.396  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  15 
ATOM 4217 H H     . THR A 1 13 ? 0.215   -4.462  -6.243  1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    15 
ATOM 4218 H HA    . THR A 1 13 ? 1.038   -4.654  -8.358  1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   15 
ATOM 4219 H HB    . THR A 1 13 ? 2.314   -6.668  -8.389  1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   15 
ATOM 4220 H HG1   . THR A 1 13 ? 1.843   -8.410  -7.159  1.00 2.56  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  15 
ATOM 4221 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.909   -6.046  -5.480  1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 15 
ATOM 4222 H HG22  . THR A 1 13 ? 3.418   -6.480  -6.291  1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 15 
ATOM 4223 H HG23  . THR A 1 13 ? 2.702   -4.877  -6.577  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 15 
ATOM 4224 N N     . PRO A 1 14 ? -1.254  -5.353  -9.674  1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    15 
ATOM 4225 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.206  -5.881  -10.634 1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   15 
ATOM 4226 C C     . PRO A 1 14 ? -1.537  -6.090  -11.991 1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    15 
ATOM 4227 O O     . PRO A 1 14 ? -1.560  -5.218  -12.856 1.00 2.46  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    15 
ATOM 4228 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.335  -4.855  -10.698 1.00 2.16  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   15 
ATOM 4229 C CG    . PRO A 1 14 ? -2.627  -3.540  -10.363 1.00 2.69  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   15 
ATOM 4230 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.546  -3.966  -9.368  1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   15 
ATOM 4231 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.604  -6.832  -10.277 1.00 0.94  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   15 
ATOM 4232 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.812  -4.835  -11.680 1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  15 
ATOM 4233 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.068  -5.081  -9.923  1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  15 
ATOM 4234 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.160  -3.133  -11.260 1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  15 
ATOM 4235 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.314  -2.814  -9.925  1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  15 
ATOM 4236 H HD2   . PRO A 1 14 ? -0.660  -3.340  -9.477  1.00 2.13  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  15 
ATOM 4237 H HD3   . PRO A 1 14 ? -1.940  -3.891  -8.360  1.00 2.18  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  15 
ATOM 4238 N N     . ARG A 1 15 ? -0.959  -7.271  -12.189 1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    15 
ATOM 4239 C CA    . ARG A 1 15 ? -0.349  -7.694  -13.432 1.00 2.62  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   15 
ATOM 4240 C C     . ARG A 1 15 ? -0.747  -9.146  -13.612 1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    15 
ATOM 4241 O O     . ARG A 1 15 ? -0.399  -9.988  -12.791 1.00 3.69  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    15 
ATOM 4242 C CB    . ARG A 1 15 ? 1.175   -7.514  -13.354 1.00 3.55  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   15 
ATOM 4243 C CG    . ARG A 1 15 ? 1.560   -6.127  -13.883 1.00 4.66  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   15 
ATOM 4244 C CD    . ARG A 1 15 ? 2.982   -5.712  -13.500 1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   15 
ATOM 4245 N NE    . ARG A 1 15 ? 4.005   -6.623  -14.035 1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   15 
ATOM 4246 C CZ    . ARG A 1 15 ? 5.309   -6.334  -14.133 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   15 
ATOM 4247 N NH1   . ARG A 1 15 ? 5.762   -5.143  -13.736 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  15 
ATOM 4248 N NH2   . ARG A 1 15 ? 6.162   -7.232  -14.626 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  15 
ATOM 4249 H H     . ARG A 1 15 ? -0.907  -7.920  -11.409 1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    15 
ATOM 4250 H HA    . ARG A 1 15 ? -0.745  -7.103  -14.259 1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   15 
ATOM 4251 H HB2   . ARG A 1 15 ? 1.506   -7.628  -12.319 1.00 3.88  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  15 
ATOM 4252 H HB3   . ARG A 1 15 ? 1.666   -8.275  -13.962 1.00 3.77  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  15 
ATOM 4253 H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.458   -6.119  -14.968 1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  15 
ATOM 4254 H HG3   . ARG A 1 15 ? 0.882   -5.382  -13.470 1.00 4.93  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  15 
ATOM 4255 H HD2   . ARG A 1 15 ? 3.148   -4.709  -13.895 1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  15 
ATOM 4256 H HD3   . ARG A 1 15 ? 3.061   -5.681  -12.412 1.00 6.02  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  15 
ATOM 4257 H HE    . ARG A 1 15 ? 3.671   -7.529  -14.333 1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   15 
ATOM 4258 H HH11  . ARG A 1 15 ? 5.119   -4.466  -13.354 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 15 
ATOM 4259 H HH12  . ARG A 1 15 ? 6.734   -4.884  -13.804 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 15 
ATOM 4260 H HH21  . ARG A 1 15 ? 5.841   -8.142  -14.929 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 15 
ATOM 4261 H HH22  . ARG A 1 15 ? 7.148   -7.037  -14.711 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 15 
ATOM 4262 N N     . THR A 1 16 ? -1.511  -9.425  -14.661 1.00 3.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    15 
ATOM 4263 C CA    . THR A 1 16 ? -1.980  -10.761 -14.990 1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   15 
ATOM 4264 C C     . THR A 1 16 ? -1.732  -10.971 -16.484 1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    15 
ATOM 4265 O O     . THR A 1 16 ? -1.625  -9.982  -17.213 1.00 5.28  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    15 
ATOM 4266 C CB    . THR A 1 16 ? -3.463  -10.890 -14.613 1.00 5.24  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   15 
ATOM 4267 O OG1   . THR A 1 16 ? -4.195  -9.762  -15.044 1.00 5.49  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  15 
ATOM 4268 C CG2   . THR A 1 16 ? -3.639  -10.991 -13.096 1.00 4.95  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  15 
ATOM 4269 H H     . THR A 1 16 ? -1.749  -8.713  -15.337 1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    15 
ATOM 4270 H HA    . THR A 1 16 ? -1.404  -11.499 -14.431 1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   15 
ATOM 4271 H HB    . THR A 1 16 ? -3.878  -11.787 -15.074 1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   15 
ATOM 4272 H HG1   . THR A 1 16 ? -3.897  -8.993  -14.557 1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  15 
ATOM 4273 H HG21  . THR A 1 16 ? -3.111  -11.867 -12.719 1.00 5.21  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 15 
ATOM 4274 H HG22  . THR A 1 16 ? -3.249  -10.100 -12.603 1.00 4.84  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 15 
ATOM 4275 H HG23  . THR A 1 16 ? -4.700  -11.089 -12.860 1.00 5.45  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 15 
ATOM 4276 N N     . PRO A 1 17 ? -1.557  -12.222 -16.928 1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    15 
ATOM 4277 C CA    . PRO A 1 17 ? -1.391  -12.544 -18.334 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   15 
ATOM 4278 C C     . PRO A 1 17 ? -2.737  -12.472 -19.053 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    15 
ATOM 4279 O O     . PRO A 1 17 ? -3.769  -12.644 -18.365 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    15 
ATOM 4280 C CB    . PRO A 1 17 ? -0.834  -13.967 -18.349 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   15 
ATOM 4281 C CG    . PRO A 1 17 ? -1.478  -14.593 -17.112 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   15 
ATOM 4282 C CD    . PRO A 1 17 ? -1.557  -13.430 -16.121 1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   15 
ATOM 4283 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.701  -12.287 -20.288 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  15 
ATOM 4284 H HA    . PRO A 1 17 ? -0.692  -11.856 -18.812 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   15 
ATOM 4285 H HB2   . PRO A 1 17 ? -1.101  -14.501 -19.262 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  15 
ATOM 4286 H HB3   . PRO A 1 17 ? 0.249   -13.935 -18.223 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  15 
ATOM 4287 H HG2   . PRO A 1 17 ? -2.484  -14.936 -17.356 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  15 
ATOM 4288 H HG3   . PRO A 1 17 ? -0.878  -15.416 -16.720 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  15 
ATOM 4289 H HD2   . PRO A 1 17 ? -2.467  -13.508 -15.526 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  15 
ATOM 4290 H HD3   . PRO A 1 17 ? -0.677  -13.435 -15.476 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  15 
ATOM 4291 N N     . GLU A 1 1  ? -10.020 7.608   7.112   1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    16 
ATOM 4292 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.320  7.404   5.834   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   16 
ATOM 4293 C C     . GLU A 1 1  ? -7.860  7.189   6.179   1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    16 
ATOM 4294 O O     . GLU A 1 1  ? -7.092  8.141   6.202   1.00 3.13  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    16 
ATOM 4295 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.469  8.569   4.840   1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   16 
ATOM 4296 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.887 8.695   4.269   1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   16 
ATOM 4297 C CD    . GLU A 1 1  ? -11.747 9.632   5.113   1.00 2.82  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   16 
ATOM 4298 O OE1   . GLU A 1 1  ? -12.128 9.181   6.216   1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  16 
ATOM 4299 O OE2   . GLU A 1 1  ? -11.964 10.779  4.676   1.00 3.75  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  16 
ATOM 4300 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.467  8.240   7.674   1.00 2.36  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   16 
ATOM 4301 H H2    . GLU A 1 1  ? -10.946 7.976   6.970   1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   16 
ATOM 4302 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.102 6.730   7.601   1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   16 
ATOM 4303 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.707  6.508   5.349   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   16 
ATOM 4304 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.168  9.509   5.305   1.00 2.63  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  16 
ATOM 4305 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.796  8.373   4.002   1.00 2.66  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  16 
ATOM 4306 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.822 9.089   3.254   1.00 3.16  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  16 
ATOM 4307 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.346 7.706   4.222   1.00 2.74  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  16 
ATOM 4308 N N     . ASN A 1 2  ? -7.528  5.950   6.545   1.00 0.98  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    16 
ATOM 4309 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.207  5.428   6.871   1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   16 
ATOM 4310 C C     . ASN A 1 2  ? -5.112  6.494   7.015   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    16 
ATOM 4311 O O     . ASN A 1 2  ? -4.348  6.688   6.073   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    16 
ATOM 4312 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.797  4.415   5.782   1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   16 
ATOM 4313 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.888  3.390   5.501   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   16 
ATOM 4314 O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.680  3.073   6.378   1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  16 
ATOM 4315 N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.996  2.918   4.267   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  16 
ATOM 4316 H H     . ASN A 1 2  ? -8.240  5.230   6.553   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    16 
ATOM 4317 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.317  4.905   7.818   1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   16 
ATOM 4318 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.587  4.956   4.858   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  16 
ATOM 4319 H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.892  3.893   6.095   1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  16 
ATOM 4320 H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.377  3.211   3.529   1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 16 
ATOM 4321 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.744  2.265   4.088   1.00 2.38  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 16 
ATOM 4322 N N     . PRO A 1 3  ? -4.934  7.125   8.189   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    16 
ATOM 4323 C CA    . PRO A 1 3  ? -4.020  8.258   8.349   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   16 
ATOM 4324 C C     . PRO A 1 3  ? -2.532  7.897   8.281   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    16 
ATOM 4325 O O     . PRO A 1 3  ? -1.670  8.731   8.537   1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    16 
ATOM 4326 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.406  8.895   9.689   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   16 
ATOM 4327 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.975  7.720   10.481  1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   16 
ATOM 4328 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.686  6.896   9.407   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   16 
ATOM 4329 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.199  8.959   7.544   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   16 
ATOM 4330 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.558  9.356   10.199  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  16 
ATOM 4331 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.192  9.633   9.523   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  16 
ATOM 4332 H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.156  7.137   10.909  1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  16 
ATOM 4333 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.660  8.050   11.262  1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  16 
ATOM 4334 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.689  5.842   9.686   1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  16 
ATOM 4335 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.706  7.260   9.277   1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  16 
ATOM 4336 N N     . VAL A 1 4  ? -2.231  6.659   7.903   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    16 
ATOM 4337 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.898  6.112   7.745   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   16 
ATOM 4338 C C     . VAL A 1 4  ? -0.691  5.462   6.371   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    16 
ATOM 4339 O O     . VAL A 1 4  ? 0.440   5.156   5.996   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    16 
ATOM 4340 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.660  5.109   8.876   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   16 
ATOM 4341 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.694  5.828   10.230  1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  16 
ATOM 4342 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.686  3.964   8.917   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  16 
ATOM 4343 H H     . VAL A 1 4  ? -3.011  6.040   7.817   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    16 
ATOM 4344 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.166  6.917   7.837   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   16 
ATOM 4345 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.319   4.676   8.712   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   16 
ATOM 4346 H HG11  . VAL A 1 4  ? -0.368  5.149   11.018  1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 16 
ATOM 4347 H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.029  6.691   10.207  1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 16 
ATOM 4348 H HG13  . VAL A 1 4  ? -1.707  6.169   10.450  1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 16 
ATOM 4349 H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.704  4.345   8.946   1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 16 
ATOM 4350 H HG22  . VAL A 1 4  ? -1.568  3.316   8.054   1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 16 
ATOM 4351 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.519  3.362   9.810   1.00 1.89  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 16 
ATOM 4352 N N     . VAL A 1 5  ? -1.777  5.183   5.639   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    16 
ATOM 4353 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.798  4.569   4.307   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   16 
ATOM 4354 C C     . VAL A 1 5  ? -1.060  3.234   4.241   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    16 
ATOM 4355 O O     . VAL A 1 5  ? -0.869  2.653   3.175   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    16 
ATOM 4356 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.358  5.646   3.288   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   16 
ATOM 4357 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.909  5.119   1.925   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  16 
ATOM 4358 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.528  6.611   3.075   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  16 
ATOM 4359 H H     . VAL A 1 5  ? -2.655  5.522   5.983   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    16 
ATOM 4360 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.818  4.272   4.090   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   16 
ATOM 4361 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.524  6.211   3.703   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   16 
ATOM 4362 H HG11  . VAL A 1 5  ? -0.749  5.948   1.238   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 16 
ATOM 4363 H HG12  . VAL A 1 5  ? 0.037   4.588   2.044   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 16 
ATOM 4364 H HG13  . VAL A 1 5  ? -1.662  4.446   1.516   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 16 
ATOM 4365 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.235  7.403   2.387   1.00 1.50  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 16 
ATOM 4366 H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.383  6.076   2.662   1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 16 
ATOM 4367 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.814  7.066   4.023   1.00 1.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 16 
ATOM 4368 N N     . HIS A 1 6  ? -0.694  2.685   5.394   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    16 
ATOM 4369 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.203   1.568   5.493   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   16 
ATOM 4370 C C     . HIS A 1 6  ? 1.393   1.727   4.550   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    16 
ATOM 4371 O O     . HIS A 1 6  ? 1.843   0.738   3.978   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    16 
ATOM 4372 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.596  0.290   5.229   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   16 
ATOM 4373 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.680  -0.005  6.233   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   16 
ATOM 4374 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.847  -0.697  5.992   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  16 
ATOM 4375 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.656  0.319   7.560   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  16 
ATOM 4376 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.512  -0.779  7.160   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  16 
ATOM 4377 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.827  -0.168  8.140   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  16 
ATOM 4378 H H     . HIS A 1 6  ? -0.919  3.148   6.252   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    16 
ATOM 4379 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.602   1.561   6.499   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   16 
ATOM 4380 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.038  0.338   4.238   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  16 
ATOM 4381 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.094   -0.532  5.227   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  16 
ATOM 4382 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.152  -1.083  5.111   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  16 
ATOM 4383 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.862  0.847   8.061   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  16 
ATOM 4384 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.463  -1.274  7.298   1.00 0.76  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  16 
ATOM 4385 N N     . PHE A 1 7  ? 1.885   2.961   4.366   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    16 
ATOM 4386 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.996   3.312   3.483   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   16 
ATOM 4387 C C     . PHE A 1 7  ? 2.866   2.820   2.031   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    16 
ATOM 4388 O O     . PHE A 1 7  ? 3.822   2.909   1.269   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    16 
ATOM 4389 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.285   2.814   4.132   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   16 
ATOM 4390 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.166   3.922   4.667   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   16 
ATOM 4391 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.878   4.515   5.911   1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  16 
ATOM 4392 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.260   4.378   3.909   1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  16 
ATOM 4393 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.691   5.553   6.400   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  16 
ATOM 4394 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.072   5.416   4.399   1.00 1.89  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  16 
ATOM 4395 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.789   6.002   5.646   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   16 
ATOM 4396 H H     . PHE A 1 7  ? 1.483   3.729   4.886   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    16 
ATOM 4397 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.044   4.401   3.432   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   16 
ATOM 4398 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.040   2.125   4.938   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  16 
ATOM 4399 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.833   2.236   3.399   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  16 
ATOM 4400 H HD1   . PHE A 1 7  ? 4.032   4.177   6.490   1.00 3.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  16 
ATOM 4401 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.475   3.933   2.947   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  16 
ATOM 4402 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.470   6.008   7.355   1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  16 
ATOM 4403 H HE2   . PHE A 1 7  ? 7.914   5.765   3.818   1.00 3.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  16 
ATOM 4404 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.414   6.799   6.022   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   16 
ATOM 4405 N N     . PHE A 1 8  ? 1.693   2.313   1.652   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    16 
ATOM 4406 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.372   1.695   0.374   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   16 
ATOM 4407 C C     . PHE A 1 8  ? 2.511   0.804   -0.138  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    16 
ATOM 4408 O O     . PHE A 1 8  ? 3.164   1.107   -1.133  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    16 
ATOM 4409 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.947   2.767   -0.640  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   16 
ATOM 4410 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.458   2.194   -1.957  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   16 
ATOM 4411 C CD1   . PHE A 1 8  ? -0.816  1.600   -2.039  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  16 
ATOM 4412 C CD2   . PHE A 1 8  ? 1.288   2.221   -3.094  1.00 2.08  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  16 
ATOM 4413 C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.250  1.027   -3.248  1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  16 
ATOM 4414 C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.857   1.642   -4.299  1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  16 
ATOM 4415 C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.412  1.043   -4.376  1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   16 
ATOM 4416 H H     . PHE A 1 8  ? 0.999   2.277   2.378   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    16 
ATOM 4417 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.506   1.053   0.537   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   16 
ATOM 4418 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.141   3.360   -0.205  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  16 
ATOM 4419 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.787   3.439   -0.822  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  16 
ATOM 4420 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.463  1.585   -1.175  1.00 2.87  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  16 
ATOM 4421 H HD2   . PHE A 1 8  ? 2.270   2.669   -3.035  1.00 3.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  16 
ATOM 4422 H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.230  0.578   -3.313  1.00 2.71  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  16 
ATOM 4423 H HE2   . PHE A 1 8  ? 1.500   1.653   -5.167  1.00 3.65  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  16 
ATOM 4424 H HZ    . PHE A 1 8  ? -0.738  0.601   -5.307  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   16 
ATOM 4425 N N     . LYS A 1 9  ? 2.726   -0.355  0.493   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    16 
ATOM 4426 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.760   -1.279  0.012   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   16 
ATOM 4427 C C     . LYS A 1 9  ? 3.259   -2.132  -1.164  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    16 
ATOM 4428 O O     . LYS A 1 9  ? 3.473   -3.339  -1.154  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    16 
ATOM 4429 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.282   -2.190  1.141   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   16 
ATOM 4430 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.195   -1.496  2.160   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   16 
ATOM 4431 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.488   -0.741  3.285   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   16 
ATOM 4432 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.821   -1.661  4.323   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   16 
ATOM 4433 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.428   -2.034  3.999   1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   16 
ATOM 4434 H H     . LYS A 1 9  ? 2.150   -0.591  1.290   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    16 
ATOM 4435 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.599   -0.695  -0.367  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   16 
ATOM 4436 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.457   -2.701  1.626   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  16 
ATOM 4437 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.899   -2.962  0.687   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  16 
ATOM 4438 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.835   -2.251  2.618   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  16 
ATOM 4439 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.842   -0.800  1.624   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  16 
ATOM 4440 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.254   -0.171  3.813   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  16 
ATOM 4441 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.787   -0.026  2.865   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  16 
ATOM 4442 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.425   -2.561  4.444   1.00 0.94  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  16 
ATOM 4443 H HE3   . LYS A 1 9  ? 3.808   -1.126  5.274   1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  16 
ATOM 4444 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.021   -2.534  4.778   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  16 
ATOM 4445 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 1.887   -1.193  3.847   1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  16 
ATOM 4446 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.387   -2.622  3.183   1.00 2.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  16 
ATOM 4447 N N     . ASN A 1 10 ? 2.600   -1.538  -2.166  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    16 
ATOM 4448 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.132   -2.176  -3.384  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   16 
ATOM 4449 C C     . ASN A 1 10 ? 1.589   -3.572  -3.115  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    16 
ATOM 4450 O O     . ASN A 1 10 ? 1.894   -4.542  -3.803  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    16 
ATOM 4451 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.238   -2.135  -4.439  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   16 
ATOM 4452 C CG    . ASN A 1 10 ? 2.894   -1.207  -5.573  1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   16 
ATOM 4453 O OD1   . ASN A 1 10 ? 1.748   -1.097  -5.994  1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  16 
ATOM 4454 N ND2   . ASN A 1 10 ? 3.905   -0.571  -6.124  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  16 
ATOM 4455 H H     . ASN A 1 10 ? 2.439   -0.549  -2.165  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    16 
ATOM 4456 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.301   -1.579  -3.755  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   16 
ATOM 4457 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.181   -1.855  -3.975  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  16 
ATOM 4458 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.369   -3.091  -4.913  1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  16 
ATOM 4459 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.847   -0.668  -5.787  1.00 1.06  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 16 
ATOM 4460 H HD22  . ASN A 1 10 ? 3.679   -0.077  -6.960  1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 16 
ATOM 4461 N N     . ILE A 1 11 ? 0.697   -3.642  -2.133  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    16 
ATOM 4462 C CA    . ILE A 1 11 ? 0.025   -4.865  -1.722  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   16 
ATOM 4463 C C     . ILE A 1 11 ? -1.156  -5.147  -2.664  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    16 
ATOM 4464 O O     . ILE A 1 11 ? -2.223  -5.570  -2.229  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    16 
ATOM 4465 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.360  -4.825  -0.229  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   16 
ATOM 4466 C CG1   . ILE A 1 11 ? -0.990  -3.485  0.180   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  16 
ATOM 4467 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.859   -5.166  0.642   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  16 
ATOM 4468 C CD1   . ILE A 1 11 ? 0.011   -2.466  0.746   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  16 
ATOM 4469 H H     . ILE A 1 11 ? 0.473   -2.771  -1.690  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    16 
ATOM 4470 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.731   -5.675  -1.823  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   16 
ATOM 4471 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.097  -5.609  -0.045  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   16 
ATOM 4472 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.494  -3.064  -0.690  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 16 
ATOM 4473 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.743  -3.680  0.941   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 16 
ATOM 4474 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.585   -5.119  1.696   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 16 
ATOM 4475 H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.190   -6.182  0.420   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 16 
ATOM 4476 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.685   -4.485  0.441   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 16 
ATOM 4477 H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.334   -2.767  1.743   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 16 
ATOM 4478 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.891   -2.401  0.111   1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 16 
ATOM 4479 H HD13  . ILE A 1 11 ? -0.462  -1.487  0.808   1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 16 
ATOM 4480 N N     . VAL A 1 12 ? -0.973  -4.891  -3.963  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    16 
ATOM 4481 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.976  -5.150  -4.983  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   16 
ATOM 4482 C C     . VAL A 1 12 ? -1.303  -5.548  -6.303  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    16 
ATOM 4483 O O     . VAL A 1 12 ? -1.419  -6.704  -6.691  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    16 
ATOM 4484 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.969  -3.973  -5.056  1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   16 
ATOM 4485 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.341  -2.589  -4.819  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  16 
ATOM 4486 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.767  -3.954  -6.363  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  16 
ATOM 4487 H H     . VAL A 1 12 ? -0.084  -4.515  -4.256  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    16 
ATOM 4488 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.545  -6.025  -4.667  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   16 
ATOM 4489 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.682  -4.128  -4.248  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   16 
ATOM 4490 H HG11  . VAL A 1 12 ? -3.107  -1.824  -4.939  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 16 
ATOM 4491 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.959  -2.520  -3.801  1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 16 
ATOM 4492 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.538  -2.390  -5.523  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 16 
ATOM 4493 H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.635  -3.304  -6.251  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 16 
ATOM 4494 H HG22  . VAL A 1 12 ? -3.149  -3.571  -7.169  1.00 1.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 16 
ATOM 4495 H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.110  -4.961  -6.605  1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 16 
ATOM 4496 N N     . THR A 1 13 ? -0.598  -4.622  -6.969  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    16 
ATOM 4497 C CA    . THR A 1 13 ? 0.187   -4.828  -8.194  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   16 
ATOM 4498 C C     . THR A 1 13 ? -0.391  -5.900  -9.149  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    16 
ATOM 4499 O O     . THR A 1 13 ? 0.072   -7.041  -9.199  1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    16 
ATOM 4500 C CB    . THR A 1 13 ? 1.670   -5.014  -7.822  1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   16 
ATOM 4501 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.458   -5.122  -8.988  1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  16 
ATOM 4502 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.964   -6.182  -6.873  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  16 
ATOM 4503 H H     . THR A 1 13 ? -0.550  -3.701  -6.568  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    16 
ATOM 4504 H HA    . THR A 1 13 ? 0.158   -3.888  -8.743  1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   16 
ATOM 4505 H HB    . THR A 1 13 ? 1.989   -4.107  -7.309  1.00 1.66  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   16 
ATOM 4506 H HG1   . THR A 1 13 ? 3.316   -5.477  -8.745  1.00 2.66  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  16 
ATOM 4507 H HG21  . THR A 1 13 ? 3.031   -6.215  -6.655  1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 16 
ATOM 4508 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.432   -6.038  -5.934  1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 16 
ATOM 4509 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.658   -7.128  -7.316  1.00 2.10  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 16 
ATOM 4510 N N     . PRO A 1 14 ? -1.419  -5.549  -9.936  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    16 
ATOM 4511 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.115  -6.484  -10.798 1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   16 
ATOM 4512 C C     . PRO A 1 14 ? -1.329  -6.703  -12.092 1.00 1.02  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    16 
ATOM 4513 O O     . PRO A 1 14 ? -0.515  -5.875  -12.496 1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    16 
ATOM 4514 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.461  -5.814  -11.082 1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   16 
ATOM 4515 C CG    . PRO A 1 14 ? -3.088  -4.334  -11.130 1.00 2.33  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   16 
ATOM 4516 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.979  -4.220  -10.084 1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   16 
ATOM 4517 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.266  -7.435  -10.286 1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   16 
ATOM 4518 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.907  -6.152  -12.018 1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  16 
ATOM 4519 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.138  -5.991  -10.246 1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  16 
ATOM 4520 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.690  -4.085  -12.115 1.00 2.61  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  16 
ATOM 4521 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.937  -3.694  -10.887 1.00 3.05  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  16 
ATOM 4522 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.217  -3.526  -10.435 1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  16 
ATOM 4523 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.400  -3.899  -9.137  1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  16 
ATOM 4524 N N     . ARG A 1 15 ? -1.623  -7.808  -12.777 1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    16 
ATOM 4525 C CA    . ARG A 1 15 ? -1.070  -8.125  -14.087 1.00 2.80  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   16 
ATOM 4526 C C     . ARG A 1 15 ? -2.045  -9.020  -14.843 1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    16 
ATOM 4527 O O     . ARG A 1 15 ? -1.882  -10.235 -14.875 1.00 4.57  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    16 
ATOM 4528 C CB    . ARG A 1 15 ? 0.298   -8.818  -13.958 1.00 3.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   16 
ATOM 4529 C CG    . ARG A 1 15 ? 1.445   -7.811  -13.797 1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   16 
ATOM 4530 C CD    . ARG A 1 15 ? 2.712   -8.333  -14.481 1.00 5.19  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   16 
ATOM 4531 N NE    . ARG A 1 15 ? 3.312   -9.472  -13.770 1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   16 
ATOM 4532 C CZ    . ARG A 1 15 ? 4.333   -10.204 -14.236 1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   16 
ATOM 4533 N NH1   . ARG A 1 15 ? 4.807   -9.987  -15.465 1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  16 
ATOM 4534 N NH2   . ARG A 1 15 ? 4.887   -11.148 -13.474 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  16 
ATOM 4535 H H     . ARG A 1 15 ? -2.348  -8.403  -12.411 1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    16 
ATOM 4536 H HA    . ARG A 1 15 ? -0.949  -7.202  -14.658 1.00 3.26  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   16 
ATOM 4537 H HB2   . ARG A 1 15 ? 0.292   -9.517  -13.121 1.00 3.47  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  16 
ATOM 4538 H HB3   . ARG A 1 15 ? 0.480   -9.387  -14.871 1.00 3.85  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  16 
ATOM 4539 H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.178   -6.874  -14.288 1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  16 
ATOM 4540 H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.632   -7.611  -12.742 1.00 3.89  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  16 
ATOM 4541 H HD2   . ARG A 1 15 ? 2.452   -8.627  -15.498 1.00 5.80  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  16 
ATOM 4542 H HD3   . ARG A 1 15 ? 3.439   -7.522  -14.526 1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  16 
ATOM 4543 H HE    . ARG A 1 15 ? 2.938   -9.656  -12.849 1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   16 
ATOM 4544 H HH11  . ARG A 1 15 ? 4.382   -9.280  -16.045 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 16 
ATOM 4545 H HH12  . ARG A 1 15 ? 5.573   -10.516 -15.852 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 16 
ATOM 4546 H HH21  . ARG A 1 15 ? 4.551   -11.320 -12.537 1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 16 
ATOM 4547 H HH22  . ARG A 1 15 ? 5.662   -11.705 -13.800 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 16 
ATOM 4548 N N     . THR A 1 16 ? -3.051  -8.418  -15.467 1.00 4.41  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    16 
ATOM 4549 C CA    . THR A 1 16 ? -3.914  -9.093  -16.424 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   16 
ATOM 4550 C C     . THR A 1 16 ? -4.560  -7.992  -17.261 1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    16 
ATOM 4551 O O     . THR A 1 16 ? -4.762  -6.892  -16.742 1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    16 
ATOM 4552 C CB    . THR A 1 16 ? -4.946  -9.966  -15.685 1.00 5.88  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   16 
ATOM 4553 O OG1   . THR A 1 16 ? -5.720  -10.745 -16.570 1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  16 
ATOM 4554 C CG2   . THR A 1 16 ? -5.911  -9.149  -14.835 1.00 5.88  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  16 
ATOM 4555 H H     . THR A 1 16 ? -3.192  -7.419  -15.399 1.00 4.34  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    16 
ATOM 4556 H HA    . THR A 1 16 ? -3.300  -9.734  -17.057 1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   16 
ATOM 4557 H HB    . THR A 1 16 ? -4.406  -10.648 -15.026 1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   16 
ATOM 4558 H HG1   . THR A 1 16 ? -6.343  -10.163 -17.044 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  16 
ATOM 4559 H HG21  . THR A 1 16 ? -6.550  -8.564  -15.495 1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 16 
ATOM 4560 H HG22  . THR A 1 16 ? -6.529  -9.828  -14.250 1.00 6.05  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 16 
ATOM 4561 H HG23  . THR A 1 16 ? -5.356  -8.493  -14.164 1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 16 
ATOM 4562 N N     . PRO A 1 17 ? -4.858  -8.251  -18.537 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    16 
ATOM 4563 C CA    . PRO A 1 17 ? -5.797  -7.450  -19.290 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   16 
ATOM 4564 C C     . PRO A 1 17 ? -7.211  -7.808  -18.823 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    16 
ATOM 4565 O O     . PRO A 1 17 ? -8.141  -7.099  -19.261 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    16 
ATOM 4566 C CB    . PRO A 1 17 ? -5.557  -7.860  -20.741 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   16 
ATOM 4567 C CG    . PRO A 1 17 ? -5.274  -9.357  -20.606 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   16 
ATOM 4568 C CD    . PRO A 1 17 ? -4.553  -9.470  -19.258 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   16 
ATOM 4569 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -7.335  -8.799  -18.059 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  16 
ATOM 4570 H HA    . PRO A 1 17 ? -5.618  -6.384  -19.149 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   16 
ATOM 4571 H HB2   . PRO A 1 17 ? -6.418  -7.658  -21.377 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  16 
ATOM 4572 H HB3   . PRO A 1 17 ? -4.667  -7.352  -21.119 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  16 
ATOM 4573 H HG2   . PRO A 1 17 ? -6.218  -9.902  -20.563 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  16 
ATOM 4574 H HG3   . PRO A 1 17 ? -4.656  -9.725  -21.426 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  16 
ATOM 4575 H HD2   . PRO A 1 17 ? -4.924  -10.332 -18.709 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  16 
ATOM 4576 H HD3   . PRO A 1 17 ? -3.476  -9.543  -19.409 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  16 
ATOM 4577 N N     . GLU A 1 1  ? -10.253 7.336   7.698   1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    17 
ATOM 4578 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.372  7.323   6.515   1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   17 
ATOM 4579 C C     . GLU A 1 1  ? -8.013  6.970   7.058   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    17 
ATOM 4580 O O     . GLU A 1 1  ? -7.610  7.625   8.006   1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    17 
ATOM 4581 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.269  8.685   5.810   1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   17 
ATOM 4582 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.453 8.965   4.881   1.00 2.16  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   17 
ATOM 4583 C CD    . GLU A 1 1  ? -11.700 9.301   5.687   1.00 2.74  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   17 
ATOM 4584 O OE1   . GLU A 1 1  ? -12.303 8.324   6.184   1.00 3.79  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  17 
ATOM 4585 O OE2   . GLU A 1 1  ? -11.951 10.501  5.906   1.00 3.46  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  17 
ATOM 4586 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.710  7.695   8.476   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   17 
ATOM 4587 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.072 7.906   7.551   1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   17 
ATOM 4588 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.548 6.395   7.911   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   17 
ATOM 4589 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.689  6.562   5.802   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   17 
ATOM 4590 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.176  9.482   6.550   1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  17 
ATOM 4591 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.366  8.685   5.197   1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  17 
ATOM 4592 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.203 9.802   4.228   1.00 2.95  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  17 
ATOM 4593 H HG3   . GLU A 1 1  ? -10.636 8.085   4.264   1.00 2.66  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  17 
ATOM 4594 N N     . ASN A 1 2  ? -7.359  5.931   6.541   1.00 0.99  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    17 
ATOM 4595 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.148  5.380   7.141   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   17 
ATOM 4596 C C     . ASN A 1 2  ? -5.080  6.467   7.295   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    17 
ATOM 4597 O O     . ASN A 1 2  ? -4.406  6.761   6.308   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    17 
ATOM 4598 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.608  4.252   6.241   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   17 
ATOM 4599 C CG    . ASN A 1 2  ? -6.595  3.110   6.047   1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   17 
ATOM 4600 O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.537  2.960   6.812   1.00 2.32  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  17 
ATOM 4601 N ND2   . ASN A 1 2  ? -6.425  2.318   4.996   1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  17 
ATOM 4602 H H     . ASN A 1 2  ? -7.768  5.415   5.776   1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    17 
ATOM 4603 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.397  4.959   8.114   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   17 
ATOM 4604 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.351  4.666   5.265   1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  17 
ATOM 4605 H HB3   . ASN A 1 2  ? -4.706  3.850   6.695   1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  17 
ATOM 4606 H HD21  . ASN A 1 2  ? -5.668  2.447   4.346   1.00 1.89  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 17 
ATOM 4607 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.102  1.581   4.868   1.00 2.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 17 
ATOM 4608 N N     . PRO A 1 3  ? -4.821  7.022   8.495   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    17 
ATOM 4609 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.915  8.161   8.647   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   17 
ATOM 4610 C C     . PRO A 1 3  ? -2.432  7.800   8.515   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    17 
ATOM 4611 O O     . PRO A 1 3  ? -1.557  8.613   8.797   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    17 
ATOM 4612 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.239  8.738   10.027  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   17 
ATOM 4613 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.647  7.495   10.816  1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   17 
ATOM 4614 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.441  6.705   9.777   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   17 
ATOM 4615 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.132  8.891   7.876   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   17 
ATOM 4616 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.394  9.254   10.481  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  17 
ATOM 4617 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.095  9.411   9.943   1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  17 
ATOM 4618 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.759  6.936   11.114  1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  17 
ATOM 4619 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.258  7.750   11.683  1.00 0.93  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  17 
ATOM 4620 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.432  5.639   9.986   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  17 
ATOM 4621 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.466  7.056   9.817   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  17 
ATOM 4622 N N     . VAL A 1 4  ? -2.153  6.584   8.065   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    17 
ATOM 4623 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.832  6.019   7.889   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   17 
ATOM 4624 C C     . VAL A 1 4  ? -0.640  5.480   6.470   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    17 
ATOM 4625 O O     . VAL A 1 4  ? 0.484   5.177   6.076   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    17 
ATOM 4626 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.653  4.896   8.917   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   17 
ATOM 4627 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.474  5.488   10.318  1.00 1.09  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  17 
ATOM 4628 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.850  3.930   8.951   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  17 
ATOM 4629 H H     . VAL A 1 4  ? -2.935  5.976   7.928   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    17 
ATOM 4630 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.074  6.785   8.059   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   17 
ATOM 4631 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.235   4.333   8.645   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   17 
ATOM 4632 H HG11  . VAL A 1 4  ? -0.305  4.687   11.038  1.00 2.17  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 17 
ATOM 4633 H HG12  . VAL A 1 4  ? 0.382   6.162   10.327  1.00 2.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 17 
ATOM 4634 H HG13  . VAL A 1 4  ? -1.365  6.048   10.607  1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 17 
ATOM 4635 H HG21  . VAL A 1 4  ? -1.597  3.065   9.565   1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 17 
ATOM 4636 H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.723  4.414   9.390   1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 17 
ATOM 4637 H HG23  . VAL A 1 4  ? -2.100  3.582   7.951   1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 17 
ATOM 4638 N N     . VAL A 1 5  ? -1.734  5.267   5.723   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    17 
ATOM 4639 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.739  4.665   4.389   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   17 
ATOM 4640 C C     . VAL A 1 5  ? -1.027  3.315   4.322   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    17 
ATOM 4641 O O     . VAL A 1 5  ? -0.832  2.743   3.252   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    17 
ATOM 4642 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.253  5.747   3.400   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   17 
ATOM 4643 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.817  5.227   2.031   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  17 
ATOM 4644 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.379  6.776   3.232   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  17 
ATOM 4645 H H     . VAL A 1 5  ? -2.615  5.633   6.039   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    17 
ATOM 4646 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.759  4.391   4.146   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   17 
ATOM 4647 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.395  6.262   3.832   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   17 
ATOM 4648 H HG11  . VAL A 1 5  ? 0.105   4.656   2.153   1.00 1.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 17 
ATOM 4649 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.594  4.594   1.604   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 17 
ATOM 4650 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.608  6.061   1.362   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 17 
ATOM 4651 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.169  7.429   2.385   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 17 
ATOM 4652 H HG22  . VAL A 1 5  ? -3.330  6.272   3.063   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 17 
ATOM 4653 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.454  7.387   4.132   1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 17 
ATOM 4654 N N     . HIS A 1 6  ? -0.696  2.736   5.473   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    17 
ATOM 4655 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.167   1.591   5.562   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   17 
ATOM 4656 C C     . HIS A 1 6  ? 1.392   1.736   4.661   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    17 
ATOM 4657 O O     . HIS A 1 6  ? 1.838   0.743   4.090   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    17 
ATOM 4658 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.655  0.341   5.239   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   17 
ATOM 4659 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.793  0.060   6.185   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   17 
ATOM 4660 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.955  -0.615  5.884   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  17 
ATOM 4661 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.829  0.379   7.513   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  17 
ATOM 4662 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.676  -0.693  7.018   1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  17 
ATOM 4663 N NE2   . HIS A 1 6  ? -3.033  -0.096  8.032   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  17 
ATOM 4664 H H     . HIS A 1 6  ? -0.924  3.181   6.340   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    17 
ATOM 4665 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.534   1.545   6.577   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   17 
ATOM 4666 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.048  0.414   4.229   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  17 
ATOM 4667 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.010   -0.502  5.260   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  17 
ATOM 4668 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.218  -0.999  4.989   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  17 
ATOM 4669 H HD2   . HIS A 1 6  ? -1.050  0.890   8.055   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  17 
ATOM 4670 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.639  -1.179  7.108   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  17 
ATOM 4671 N N     . PHE A 1 7  ? 1.920   2.959   4.507   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    17 
ATOM 4672 C CA    . PHE A 1 7  ? 3.062   3.287   3.657   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   17 
ATOM 4673 C C     . PHE A 1 7  ? 2.934   2.830   2.194   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    17 
ATOM 4674 O O     . PHE A 1 7  ? 3.905   2.897   1.448   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    17 
ATOM 4675 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.319   2.721   4.318   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   17 
ATOM 4676 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.239   3.768   4.911   1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   17 
ATOM 4677 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.818   4.526   6.020   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  17 
ATOM 4678 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.512   3.991   4.354   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  17 
ATOM 4679 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.672   5.496   6.576   1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  17 
ATOM 4680 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.366   4.959   4.912   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  17 
ATOM 4681 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.946   5.711   6.023   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   17 
ATOM 4682 H H     . PHE A 1 7  ? 1.518   3.733   5.017   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    17 
ATOM 4683 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.156   4.373   3.631   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   17 
ATOM 4684 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.031   2.021   5.099   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  17 
ATOM 4685 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.852   2.139   3.578   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  17 
ATOM 4686 H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.840   4.366   6.449   1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  17 
ATOM 4687 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.838   3.422   3.496   1.00 2.97  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  17 
ATOM 4688 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.349   6.078   7.427   1.00 3.31  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  17 
ATOM 4689 H HE2   . PHE A 1 7  ? 8.344   5.127   4.484   1.00 2.95  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  17 
ATOM 4690 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.604   6.455   6.451   1.00 0.86  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   17 
ATOM 4691 N N     . PHE A 1 8  ? 1.746   2.381   1.789   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    17 
ATOM 4692 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.401   1.810   0.495   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   17 
ATOM 4693 C C     . PHE A 1 8  ? 2.513   0.913   -0.056  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    17 
ATOM 4694 O O     . PHE A 1 8  ? 3.193   1.256   -1.016  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    17 
ATOM 4695 C CB    . PHE A 1 8  ? 1.003   2.926   -0.479  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   17 
ATOM 4696 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.496   2.420   -1.816  1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   17 
ATOM 4697 C CD1   . PHE A 1 8  ? -0.730  1.734   -1.895  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  17 
ATOM 4698 C CD2   . PHE A 1 8  ? 1.256   2.622   -2.983  1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  17 
ATOM 4699 C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.193  1.254   -3.134  1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  17 
ATOM 4700 C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.789   2.149   -4.221  1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  17 
ATOM 4701 C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.435  1.465   -4.298  1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   17 
ATOM 4702 H H     . PHE A 1 8  ? 1.040   2.363   2.504   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    17 
ATOM 4703 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.521   1.187   0.643   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   17 
ATOM 4704 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.213   3.522   -0.024  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  17 
ATOM 4705 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.862   3.581   -0.637  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  17 
ATOM 4706 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.323  1.581   -1.005  1.00 2.93  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  17 
ATOM 4707 H HD2   . PHE A 1 8  ? 2.212   3.124   -2.929  1.00 3.55  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  17 
ATOM 4708 H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.139  0.734   -3.194  1.00 2.75  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  17 
ATOM 4709 H HE2   . PHE A 1 8  ? 1.386   2.305   -5.109  1.00 3.89  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  17 
ATOM 4710 H HZ    . PHE A 1 8  ? -0.791  1.106   -5.253  1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   17 
ATOM 4711 N N     . LYS A 1 9  ? 2.674   -0.287  0.509   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    17 
ATOM 4712 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.669   -1.230  -0.007  1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   17 
ATOM 4713 C C     . LYS A 1 9  ? 3.130   -2.007  -1.215  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    17 
ATOM 4714 O O     . LYS A 1 9  ? 3.255   -3.226  -1.240  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    17 
ATOM 4715 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.138   -2.215  1.081   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   17 
ATOM 4716 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.070   -1.609  2.137   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   17 
ATOM 4717 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.385   -0.861  3.282   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   17 
ATOM 4718 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.647   -1.783  4.267   1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   17 
ATOM 4719 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.239   -2.050  3.905   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   17 
ATOM 4720 H H     . LYS A 1 9  ? 2.073   -0.540  1.281   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    17 
ATOM 4721 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.535   -0.666  -0.360  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   17 
ATOM 4722 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.286   -2.709  1.537   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  17 
ATOM 4723 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.721   -2.997  0.595   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  17 
ATOM 4724 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.661   -2.415  2.576   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  17 
ATOM 4725 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.761   -0.930  1.638   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  17 
ATOM 4726 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.172   -0.357  3.845   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  17 
ATOM 4727 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.733   -0.089  2.883   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  17 
ATOM 4728 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.192   -2.725  4.356   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  17 
ATOM 4729 H HE3   . LYS A 1 9  ? 3.652   -1.291  5.241   1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  17 
ATOM 4730 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.175   -2.599  3.063   1.00 2.65  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  17 
ATOM 4731 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 1.785   -2.554  4.655   1.00 2.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  17 
ATOM 4732 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 1.757   -1.168  3.782   1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  17 
ATOM 4733 N N     . ASN A 1 10 ? 2.526   -1.336  -2.203  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    17 
ATOM 4734 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.038   -1.892  -3.453  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   17 
ATOM 4735 C C     . ASN A 1 10 ? 1.425   -3.264  -3.241  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    17 
ATOM 4736 O O     . ASN A 1 10 ? 1.744   -4.222  -3.935  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    17 
ATOM 4737 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.148   -1.905  -4.494  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   17 
ATOM 4738 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.575   -0.510  -4.870  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   17 
ATOM 4739 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.366   0.458   -4.153  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  17 
ATOM 4740 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.204   -0.390  -6.013  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  17 
ATOM 4741 H H     . ASN A 1 10 ? 2.483   -0.332  -2.208  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    17 
ATOM 4742 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.275   -1.223  -3.849  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   17 
ATOM 4743 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.025   -2.423  -4.123  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  17 
ATOM 4744 H HB3   . ASN A 1 10 ? 2.778   -2.406  -5.385  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  17 
ATOM 4745 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.369   -1.176  -6.615  1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 17 
ATOM 4746 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.571   0.522   -6.173  1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 17 
ATOM 4747 N N     . ILE A 1 11 ? 0.484   -3.339  -2.307  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    17 
ATOM 4748 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.204  -4.571  -1.948  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   17 
ATOM 4749 C C     . ILE A 1 11 ? -1.391  -4.785  -2.893  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    17 
ATOM 4750 O O     . ILE A 1 11 ? -2.465  -5.215  -2.482  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    17 
ATOM 4751 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.581  -4.599  -0.454  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   17 
ATOM 4752 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.169  -3.262  0.019   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  17 
ATOM 4753 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.626   -5.023  0.394   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  17 
ATOM 4754 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.131  -2.282  0.593   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  17 
ATOM 4755 H H     . ILE A 1 11 ? 0.239   -2.478  -1.855  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    17 
ATOM 4756 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.486   -5.390  -2.095  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   17 
ATOM 4757 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.341  -5.369  -0.308  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   17 
ATOM 4758 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.687  -2.801  -0.822  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 17 
ATOM 4759 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.906  -3.469  0.792   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 17 
ATOM 4760 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.931   -6.033  0.113   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 17 
ATOM 4761 H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.470   -4.354  0.231   1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 17 
ATOM 4762 H HG23  . ILE A 1 11 ? 0.353   -5.029  1.449   1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 17 
ATOM 4763 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.590  -1.301  0.715   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 17 
ATOM 4764 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.216   -2.632  1.565   1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 17 
ATOM 4765 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.730   -2.190  -0.063  1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 17 
ATOM 4766 N N     . VAL A 1 12 ? -1.188  -4.477  -4.175  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    17 
ATOM 4767 C CA    . VAL A 1 12 ? -2.158  -4.698  -5.234  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   17 
ATOM 4768 C C     . VAL A 1 12 ? -1.450  -5.373  -6.412  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    17 
ATOM 4769 O O     . VAL A 1 12 ? -1.507  -6.595  -6.516  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    17 
ATOM 4770 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.948  -3.399  -5.526  1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   17 
ATOM 4771 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.133  -2.114  -5.302  1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  17 
ATOM 4772 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.583  -3.362  -6.922  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  17 
ATOM 4773 H H     . VAL A 1 12 ? -0.290  -4.091  -4.425  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    17 
ATOM 4774 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.879  -5.428  -4.872  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   17 
ATOM 4775 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.769  -3.371  -4.808  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   17 
ATOM 4776 H HG11  . VAL A 1 12 ? -2.736  -1.250  -5.583  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 17 
ATOM 4777 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.883  -2.011  -4.245  1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 17 
ATOM 4778 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.220  -2.116  -5.894  1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 17 
ATOM 4779 H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.081  -4.310  -7.130  1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 17 
ATOM 4780 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.323  -2.563  -6.963  1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 17 
ATOM 4781 H HG23  . VAL A 1 12 ? -2.833  -3.173  -7.689  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 17 
ATOM 4782 N N     . THR A 1 13 ? -0.723  -4.611  -7.236  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    17 
ATOM 4783 C CA    . THR A 1 13 ? -0.005  -5.079  -8.416  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   17 
ATOM 4784 C C     . THR A 1 13 ? -0.911  -5.837  -9.409  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    17 
ATOM 4785 O O     . THR A 1 13 ? -2.125  -5.925  -9.209  1.00 2.29  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    17 
ATOM 4786 C CB    . THR A 1 13 ? 1.294   -5.798  -8.001  1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   17 
ATOM 4787 O OG1   . THR A 1 13 ? 1.175   -7.203  -8.026  1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  17 
ATOM 4788 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.822   -5.395  -6.624  1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  17 
ATOM 4789 H H     . THR A 1 13 ? -0.651  -3.627  -7.065  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    17 
ATOM 4790 H HA    . THR A 1 13 ? 0.309   -4.177  -8.940  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   17 
ATOM 4791 H HB    . THR A 1 13 ? 2.054   -5.490  -8.709  1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   17 
ATOM 4792 H HG1   . THR A 1 13 ? 1.957   -7.584  -7.622  1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  17 
ATOM 4793 H HG21  . THR A 1 13 ? 2.834   -5.778  -6.489  1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 17 
ATOM 4794 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.851   -4.309  -6.544  1.00 2.01  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 17 
ATOM 4795 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.190   -5.813  -5.840  1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 17 
ATOM 4796 N N     . PRO A 1 14 ? -0.391  -6.313  -10.553 1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    17 
ATOM 4797 C CA    . PRO A 1 14 ? -1.213  -7.007  -11.529 1.00 1.22  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   17 
ATOM 4798 C C     . PRO A 1 14 ? -1.456  -8.449  -11.071 1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    17 
ATOM 4799 O O     . PRO A 1 14 ? -0.794  -9.371  -11.541 1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    17 
ATOM 4800 C CB    . PRO A 1 14 ? -0.429  -6.916  -12.843 1.00 3.29  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   17 
ATOM 4801 C CG    . PRO A 1 14 ? 1.029   -6.870  -12.388 1.00 4.40  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   17 
ATOM 4802 C CD    . PRO A 1 14 ? 0.966   -6.140  -11.048 1.00 3.19  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   17 
ATOM 4803 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.173  -6.503  -11.651 1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   17 
ATOM 4804 H HB2   . PRO A 1 14 ? -0.621  -7.758  -13.509 1.00 3.53  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  17 
ATOM 4805 H HB3   . PRO A 1 14 ? -0.676  -5.979  -13.343 1.00 4.16  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  17 
ATOM 4806 H HG2   . PRO A 1 14 ? 1.399   -7.885  -12.232 1.00 4.90  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  17 
ATOM 4807 H HG3   . PRO A 1 14 ? 1.658   -6.341  -13.104 1.00 5.80  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  17 
ATOM 4808 H HD2   . PRO A 1 14 ? 1.698   -6.592  -10.384 1.00 3.69  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  17 
ATOM 4809 H HD3   . PRO A 1 14 ? 1.173   -5.078  -11.191 1.00 3.80  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  17 
ATOM 4810 N N     . ARG A 1 15 ? -2.420  -8.659  -10.168 1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    17 
ATOM 4811 C CA    . ARG A 1 15 ? -2.838  -9.993  -9.739  1.00 4.22  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   17 
ATOM 4812 C C     . ARG A 1 15 ? -4.256  -9.919  -9.188  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    17 
ATOM 4813 O O     . ARG A 1 15 ? -4.465  -9.909  -7.978  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    17 
ATOM 4814 C CB    . ARG A 1 15 ? -1.862  -10.568 -8.688  1.00 5.11  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   17 
ATOM 4815 C CG    . ARG A 1 15 ? -0.757  -11.429 -9.324  1.00 5.40  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   17 
ATOM 4816 C CD    . ARG A 1 15 ? -0.667  -12.811 -8.667  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   17 
ATOM 4817 N NE    . ARG A 1 15 ? 0.031   -12.780 -7.373  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   17 
ATOM 4818 C CZ    . ARG A 1 15 ? 0.340   -13.872 -6.659  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   17 
ATOM 4819 N NH1   . ARG A 1 15 ? -0.121  -15.066 -7.037  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  17 
ATOM 4820 N NH2   . ARG A 1 15 ? 1.112   -13.773 -5.577  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  17 
ATOM 4821 H H     . ARG A 1 15 ? -2.914  -7.855  -9.790  1.00 2.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    17 
ATOM 4822 H HA    . ARG A 1 15 ? -2.860  -10.652 -10.607 1.00 4.43  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   17 
ATOM 4823 H HB2   . ARG A 1 15 ? -1.419  -9.753  -8.111  1.00 4.98  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  17 
ATOM 4824 H HB3   . ARG A 1 15 ? -2.413  -11.198 -7.989  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  17 
ATOM 4825 H HG2   . ARG A 1 15 ? -0.978  -11.595 -10.378 1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  17 
ATOM 4826 H HG3   . ARG A 1 15 ? 0.203   -10.915 -9.257  1.00 5.13  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  17 
ATOM 4827 H HD2   . ARG A 1 15 ? -1.674  -13.213 -8.536  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  17 
ATOM 4828 H HD3   . ARG A 1 15 ? -0.118  -13.470 -9.340  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  17 
ATOM 4829 H HE    . ARG A 1 15 ? 0.333   -11.867 -7.062  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   17 
ATOM 4830 H HH11  . ARG A 1 15 ? -0.725  -15.134 -7.842  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 17 
ATOM 4831 H HH12  . ARG A 1 15 ? 0.090   -15.913 -6.533  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 17 
ATOM 4832 H HH21  . ARG A 1 15 ? 1.482   -12.881 -5.283  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 17 
ATOM 4833 H HH22  . ARG A 1 15 ? 1.368   -14.585 -5.034  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 17 
ATOM 4834 N N     . THR A 1 16 ? -5.249  -9.882  -10.069 1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    17 
ATOM 4835 C CA    . THR A 1 16 ? -6.641  -9.920  -9.655  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   17 
ATOM 4836 C C     . THR A 1 16 ? -7.475  -10.327 -10.878 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    17 
ATOM 4837 O O     . THR A 1 16 ? -7.058  -10.024 -11.999 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    17 
ATOM 4838 C CB    . THR A 1 16 ? -7.008  -8.542  -9.073  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   17 
ATOM 4839 O OG1   . THR A 1 16 ? -8.164  -8.610  -8.273  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  17 
ATOM 4840 C CG2   . THR A 1 16 ? -7.174  -7.471  -10.150 1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  17 
ATOM 4841 H H     . THR A 1 16 ? -5.085  -9.867  -11.068 1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    17 
ATOM 4842 H HA    . THR A 1 16 ? -6.742  -10.674 -8.876  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   17 
ATOM 4843 H HB    . THR A 1 16 ? -6.201  -8.214  -8.420  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   17 
ATOM 4844 H HG1   . THR A 1 16 ? -7.934  -9.034  -7.443  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  17 
ATOM 4845 H HG21  . THR A 1 16 ? -8.037  -7.705  -10.775 1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 17 
ATOM 4846 H HG22  . THR A 1 16 ? -7.336  -6.505  -9.674  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 17 
ATOM 4847 H HG23  . THR A 1 16 ? -6.268  -7.422  -10.757 1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 17 
ATOM 4848 N N     . PRO A 1 17 ? -8.576  -11.069 -10.696 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    17 
ATOM 4849 C CA    . PRO A 1 17 ? -9.501  -11.411 -11.764 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   17 
ATOM 4850 C C     . PRO A 1 17 ? -10.453 -10.248 -12.053 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    17 
ATOM 4851 O O     . PRO A 1 17 ? -10.482 -9.298  -11.239 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    17 
ATOM 4852 C CB    . PRO A 1 17 ? -10.270 -12.620 -11.231 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   17 
ATOM 4853 C CG    . PRO A 1 17 ? -10.362 -12.317 -9.736  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   17 
ATOM 4854 C CD    . PRO A 1 17 ? -9.040  -11.611 -9.432  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   17 
ATOM 4855 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -11.167 -10.355 -13.071 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  17 
ATOM 4856 H HA    . PRO A 1 17 ? -8.969  -11.670 -12.679 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   17 
ATOM 4857 H HB2   . PRO A 1 17 ? -11.256 -12.717 -11.689 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  17 
ATOM 4858 H HB3   . PRO A 1 17 ? -9.682  -13.523 -11.390 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  17 
ATOM 4859 H HG2   . PRO A 1 17 ? -11.194 -11.635 -9.550  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  17 
ATOM 4860 H HG3   . PRO A 1 17 ? -10.475 -13.229 -9.148  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  17 
ATOM 4861 H HD2   . PRO A 1 17 ? -9.199  -10.815 -8.706  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  17 
ATOM 4862 H HD3   . PRO A 1 17 ? -8.313  -12.333 -9.061  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  17 
ATOM 4863 N N     . GLU A 1 1  ? -10.844 5.471   8.589   1.00 2.46  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    18 
ATOM 4864 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.933  6.225   7.705   1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   18 
ATOM 4865 C C     . GLU A 1 1  ? -8.568  5.574   7.832   1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    18 
ATOM 4866 O O     . GLU A 1 1  ? -8.395  4.758   8.735   1.00 3.29  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    18 
ATOM 4867 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.860  7.719   8.074   1.00 2.50  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   18 
ATOM 4868 C CG    . GLU A 1 1  ? -10.916 8.542   7.329   1.00 2.56  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   18 
ATOM 4869 C CD    . GLU A 1 1  ? -12.317 8.034   7.640   1.00 3.89  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   18 
ATOM 4870 O OE1   . GLU A 1 1  ? -12.598 6.901   7.187   1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  18 
ATOM 4871 O OE2   . GLU A 1 1  ? -13.024 8.698   8.422   1.00 4.98  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  18 
ATOM 4872 H H1    . GLU A 1 1  ? -10.404 5.397   9.496   1.00 2.94  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   18 
ATOM 4873 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.750 5.918   8.645   1.00 2.59  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   18 
ATOM 4874 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.956 4.540   8.219   1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   18 
ATOM 4875 H HA    . GLU A 1 1  ? -10.285 6.135   6.677   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   18 
ATOM 4876 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.980  7.837   9.152   1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  18 
ATOM 4877 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.883  8.117   7.798   1.00 2.70  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  18 
ATOM 4878 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.824 9.590   7.619   1.00 3.62  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  18 
ATOM 4879 H HG3   . GLU A 1 1  ? -10.734 8.462   6.256   1.00 2.14  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  18 
ATOM 4880 N N     . ASN A 1 2  ? -7.600  5.944   6.990   1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    18 
ATOM 4881 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.281  5.325   7.031   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   18 
ATOM 4882 C C     . ASN A 1 2  ? -5.235  6.400   7.314   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    18 
ATOM 4883 O O     . ASN A 1 2  ? -4.542  6.814   6.387   1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    18 
ATOM 4884 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.957  4.633   5.695   1.00 1.13  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   18 
ATOM 4885 C CG    . ASN A 1 2  ? -7.083  3.743   5.186   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   18 
ATOM 4886 O OD1   . ASN A 1 2  ? -7.679  2.982   5.936   1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  18 
ATOM 4887 N ND2   . ASN A 1 2  ? -7.415  3.845   3.906   1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  18 
ATOM 4888 H H     . ASN A 1 2  ? -7.765  6.659   6.296   1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    18 
ATOM 4889 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.261  4.573   7.822   1.00 0.99  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   18 
ATOM 4890 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.737  5.390   4.941   1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  18 
ATOM 4891 H HB3   . ASN A 1 2  ? -5.056  4.037   5.830   1.00 1.31  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  18 
ATOM 4892 H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.936  4.470   3.276   1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 18 
ATOM 4893 H HD22  . ASN A 1 2  ? -8.166  3.258   3.582   1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 18 
ATOM 4894 N N     . PRO A 1 3  ? -5.096  6.880   8.558   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    18 
ATOM 4895 C CA    . PRO A 1 3  ? -4.183  7.966   8.885   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   18 
ATOM 4896 C C     . PRO A 1 3  ? -2.746  7.446   9.002   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    18 
ATOM 4897 O O     . PRO A 1 3  ? -2.155  7.471   10.076  1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    18 
ATOM 4898 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.728  8.529   10.203  1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   18 
ATOM 4899 C CG    . PRO A 1 3  ? -5.304  7.288   10.888  1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   18 
ATOM 4900 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.891  6.505   9.715   1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   18 
ATOM 4901 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.216  8.730   8.113   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   18 
ATOM 4902 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.966  9.020   10.808  1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  18 
ATOM 4903 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.539  9.226   9.986   1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  18 
ATOM 4904 H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.501  6.714   11.353  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  18 
ATOM 4905 H HG3   . PRO A 1 3  ? -6.068  7.548   11.622  1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  18 
ATOM 4906 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.840  5.433   9.908   1.00 0.99  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  18 
ATOM 4907 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.924  6.816   9.562   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  18 
ATOM 4908 N N     . VAL A 1 4  ? -2.197  6.955   7.886   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    18 
ATOM 4909 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.897  6.287   7.797   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   18 
ATOM 4910 C C     . VAL A 1 4  ? -0.619  5.820   6.373   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    18 
ATOM 4911 O O     . VAL A 1 4  ? 0.536   5.721   5.963   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    18 
ATOM 4912 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.823  5.089   8.762   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   18 
ATOM 4913 C CG1   . VAL A 1 4  ? -2.007  4.117   8.645   1.00 2.50  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  18 
ATOM 4914 C CG2   . VAL A 1 4  ? 0.531   4.368   8.700   1.00 2.25  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  18 
ATOM 4915 H H     . VAL A 1 4  ? -2.739  7.078   7.042   1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    18 
ATOM 4916 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.125  7.005   8.076   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   18 
ATOM 4917 H HB    . VAL A 1 4  ? -0.874  5.482   9.754   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   18 
ATOM 4918 H HG11  . VAL A 1 4  ? -2.936  4.642   8.872   1.00 3.05  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 18 
ATOM 4919 H HG12  . VAL A 1 4  ? -2.082  3.683   7.652   1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 18 
ATOM 4920 H HG13  . VAL A 1 4  ? -1.887  3.317   9.375   1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 18 
ATOM 4921 H HG21  . VAL A 1 4  ? 1.332   5.106   8.633   1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 18 
ATOM 4922 H HG22  . VAL A 1 4  ? 0.673   3.785   9.610   1.00 2.97  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 18 
ATOM 4923 H HG23  . VAL A 1 4  ? 0.592   3.707   7.845   1.00 2.80  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 18 
ATOM 4924 N N     . VAL A 1 5  ? -1.667  5.416   5.647   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    18 
ATOM 4925 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.579  4.837   4.312   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   18 
ATOM 4926 C C     . VAL A 1 5  ? -0.923  3.473   4.321   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    18 
ATOM 4927 O O     . VAL A 1 5  ? -0.832  2.812   3.290   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    18 
ATOM 4928 C CB    . VAL A 1 5  ? -0.921  5.843   3.351   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   18 
ATOM 4929 C CG1   . VAL A 1 5  ? -1.021  5.401   1.892   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  18 
ATOM 4930 C CG2   . VAL A 1 5  ? -1.552  7.231   3.506   1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  18 
ATOM 4931 H H     . VAL A 1 5  ? -2.581  5.430   6.058   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    18 
ATOM 4932 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.573  4.608   3.972   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   18 
ATOM 4933 H HB    . VAL A 1 5  ? 0.130   5.927   3.601   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   18 
ATOM 4934 H HG11  . VAL A 1 5  ? -0.407  4.512   1.747   1.00 1.12  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 18 
ATOM 4935 H HG12  . VAL A 1 5  ? -2.057  5.180   1.639   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 18 
ATOM 4936 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.636  6.181   1.237   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 18 
ATOM 4937 H HG21  . VAL A 1 5  ? -1.243  7.672   4.453   1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 18 
ATOM 4938 H HG22  . VAL A 1 5  ? -1.209  7.886   2.705   1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 18 
ATOM 4939 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.638  7.152   3.476   1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 18 
ATOM 4940 N N     . HIS A 1 6  ? -0.475  3.014   5.486   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    18 
ATOM 4941 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.393   1.875   5.554   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   18 
ATOM 4942 C C     . HIS A 1 6  ? 1.522   1.963   4.529   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    18 
ATOM 4943 O O     . HIS A 1 6  ? 1.994   0.936   4.045   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    18 
ATOM 4944 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.450  0.607   5.404   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   18 
ATOM 4945 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.419  0.338   6.521   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   18 
ATOM 4946 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.502  -0.509  6.462   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  18 
ATOM 4947 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.329  0.810   7.798   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  18 
ATOM 4948 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.053  -0.537  7.689   1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  18 
ATOM 4949 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.376  0.258   8.534   1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  18 
ATOM 4950 H H     . HIS A 1 6  ? -0.612  3.530   6.342   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    18 
ATOM 4951 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.865   1.906   6.521   1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   18 
ATOM 4952 H HB2   . HIS A 1 6  ? -0.992  0.625   4.463   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  18 
ATOM 4953 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.231   -0.217  5.363   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  18 
ATOM 4954 H HD1   . HIS A 1 6  ? -2.820  -1.032  5.659   1.00 0.84  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  18 
ATOM 4955 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.562  1.471   8.165   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  18 
ATOM 4956 H HE1   . HIS A 1 6  ? -3.910  -1.131  7.965   1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  18 
ATOM 4957 N N     . PHE A 1 7  ? 1.978   3.179   4.206   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    18 
ATOM 4958 C CA    . PHE A 1 7  ? 3.032   3.432   3.235   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   18 
ATOM 4959 C C     . PHE A 1 7  ? 2.790   2.852   1.837   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    18 
ATOM 4960 O O     . PHE A 1 7  ? 3.682   2.926   1.000   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    18 
ATOM 4961 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.339   2.909   3.819   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   18 
ATOM 4962 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.338   4.001   4.082   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   18 
ATOM 4963 C CD1   . PHE A 1 7  ? 6.140   4.464   3.027   1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  18 
ATOM 4964 C CD2   . PHE A 1 7  ? 5.437   4.570   5.361   1.00 1.38  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  18 
ATOM 4965 C CE1   . PHE A 1 7  ? 7.086   5.475   3.265   1.00 2.69  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  18 
ATOM 4966 C CE2   . PHE A 1 7  ? 6.401   5.564   5.605   1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  18 
ATOM 4967 C CZ    . PHE A 1 7  ? 7.228   6.012   4.557   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   18 
ATOM 4968 H H     . PHE A 1 7  ? 1.603   3.994   4.673   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    18 
ATOM 4969 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.118   4.512   3.113   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   18 
ATOM 4970 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.138   2.368   4.741   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  18 
ATOM 4971 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.778   2.194   3.135   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  18 
ATOM 4972 H HD1   . PHE A 1 7  ? 6.007   4.039   2.041   1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  18 
ATOM 4973 H HD2   . PHE A 1 7  ? 4.761   4.242   6.141   1.00 2.75  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  18 
ATOM 4974 H HE1   . PHE A 1 7  ? 7.703   5.837   2.455   1.00 4.13  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  18 
ATOM 4975 H HE2   . PHE A 1 7  ? 6.502   5.990   6.592   1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  18 
ATOM 4976 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.964   6.781   4.742   1.00 1.49  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   18 
ATOM 4977 N N     . PHE A 1 8  ? 1.611   2.281   1.591   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    18 
ATOM 4978 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.244   1.550   0.391   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   18 
ATOM 4979 C C     . PHE A 1 8  ? 2.370   0.621   -0.075  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    18 
ATOM 4980 O O     . PHE A 1 8  ? 3.022   0.880   -1.081  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    18 
ATOM 4981 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.797   2.542   -0.691  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   18 
ATOM 4982 C CG    . PHE A 1 8  ? -0.089  1.931   -1.755  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   18 
ATOM 4983 C CD1   . PHE A 1 8  ? 0.466   1.309   -2.889  1.00 1.73  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  18 
ATOM 4984 C CD2   . PHE A 1 8  ? -1.488  2.008   -1.613  1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  18 
ATOM 4985 C CE1   . PHE A 1 8  ? -0.375  0.777   -3.882  1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  18 
ATOM 4986 C CE2   . PHE A 1 8  ? -2.328  1.487   -2.609  1.00 2.29  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  18 
ATOM 4987 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.771  0.880   -3.747  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   18 
ATOM 4988 H H     . PHE A 1 8  ? 0.948   2.279   2.349   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    18 
ATOM 4989 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.380   0.935   0.643   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   18 
ATOM 4990 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.236   3.346   -0.215  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  18 
ATOM 4991 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.669   3.003   -1.158  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  18 
ATOM 4992 H HD1   . PHE A 1 8  ? 1.539   1.256   -3.016  1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  18 
ATOM 4993 H HD2   . PHE A 1 8  ? -1.920  2.489   -0.747  1.00 3.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  18 
ATOM 4994 H HE1   . PHE A 1 8  ? 0.054   0.317   -4.760  1.00 2.92  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  18 
ATOM 4995 H HE2   . PHE A 1 8  ? -3.401  1.568   -2.510  1.00 3.69  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  18 
ATOM 4996 H HZ    . PHE A 1 8  ? -2.424  0.511   -4.520  1.00 1.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   18 
ATOM 4997 N N     . LYS A 1 9  ? 2.605   -0.497  0.623   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    18 
ATOM 4998 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.639   -1.441  0.193   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   18 
ATOM 4999 C C     . LYS A 1 9  ? 3.151   -2.331  -0.967  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    18 
ATOM 5000 O O     . LYS A 1 9  ? 3.152   -3.550  -0.835  1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    18 
ATOM 5001 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.147   -2.293  1.372   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   18 
ATOM 5002 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.335   -1.643  2.094   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   18 
ATOM 5003 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.893   -0.676  3.184   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   18 
ATOM 5004 C CE    . LYS A 1 9  ? 4.398   -1.490  4.380   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   18 
ATOM 5005 N NZ    . LYS A 1 9  ? 3.963   -0.604  5.467   1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   18 
ATOM 5006 H H     . LYS A 1 9  ? 2.059   -0.695  1.451   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    18 
ATOM 5007 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.484   -0.855  -0.165  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   18 
ATOM 5008 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.335   -2.528  2.059   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  18 
ATOM 5009 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.527   -3.234  0.992   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  18 
ATOM 5010 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.941   -2.424  2.554   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  18 
ATOM 5011 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.961   -1.118  1.373   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  18 
ATOM 5012 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.751   -0.074  3.486   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  18 
ATOM 5013 H HD3   . LYS A 1 9  ? 4.108   -0.026  2.803   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  18 
ATOM 5014 H HE2   . LYS A 1 9  ? 3.559   -2.118  4.071   1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  18 
ATOM 5015 H HE3   . LYS A 1 9  ? 5.207   -2.135  4.730   1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  18 
ATOM 5016 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 3.717   -1.140  6.286   1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  18 
ATOM 5017 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 4.696   0.056   5.684   1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  18 
ATOM 5018 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 3.151   -0.097  5.145   1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  18 
ATOM 5019 N N     . ASN A 1 10 ? 2.728   -1.750  -2.096  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    18 
ATOM 5020 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.290   -2.401  -3.322  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   18 
ATOM 5021 C C     . ASN A 1 10 ? 1.572   -3.711  -3.059  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    18 
ATOM 5022 O O     . ASN A 1 10 ? 1.867   -4.743  -3.652  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    18 
ATOM 5023 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.448   -2.546  -4.296  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   18 
ATOM 5024 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.866   -1.199  -4.822  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   18 
ATOM 5025 O OD1   . ASN A 1 10 ? 3.494   -0.152  -4.308  1.00 1.33  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  18 
ATOM 5026 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.650   -1.220  -5.874  1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  18 
ATOM 5027 H H     . ASN A 1 10 ? 2.757   -0.751  -2.201  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    18 
ATOM 5028 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.586   -1.734  -3.820  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   18 
ATOM 5029 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.309   -3.004  -3.821  1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  18 
ATOM 5030 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.124   -3.152  -5.138  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  18 
ATOM 5031 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.925   -2.082  -6.311  1.00 1.05  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 18 
ATOM 5032 H HD22  . ASN A 1 10 ? 4.976   -0.327  -6.163  1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 18 
ATOM 5033 N N     . ILE A 1 11 ? 0.541   -3.625  -2.229  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    18 
ATOM 5034 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.318  -4.739  -1.866  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   18 
ATOM 5035 C C     . ILE A 1 11 ? -1.417  -4.894  -2.927  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    18 
ATOM 5036 O O     . ILE A 1 11 ? -2.562  -5.203  -2.612  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    18 
ATOM 5037 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.859  -4.572  -0.433  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   18 
ATOM 5038 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.343  -3.137  -0.173  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  18 
ATOM 5039 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.193   -5.015  0.594   1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  18 
ATOM 5040 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.277  -2.198  0.412   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  18 
ATOM 5041 H H     . ILE A 1 11 ? 0.340   -2.709  -1.871  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    18 
ATOM 5042 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.278   -5.640  -1.864  1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   18 
ATOM 5043 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.711  -5.241  -0.307  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   18 
ATOM 5044 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.717  -2.729  -1.111  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 18 
ATOM 5045 H HG13  . ILE A 1 11 ? -2.177  -3.181  0.525   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 18 
ATOM 5046 H HG21  . ILE A 1 11 ? 0.378   -6.084  0.485   1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 18 
ATOM 5047 H HG22  . ILE A 1 11 ? 1.134   -4.488  0.443   1.00 1.37  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 18 
ATOM 5048 H HG23  . ILE A 1 11 ? -0.173  -4.828  1.604   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 18 
ATOM 5049 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.593  -1.165  0.274   1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 18 
ATOM 5050 H HD12  . ILE A 1 11 ? -0.155  -2.395  1.477   1.00 1.15  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 18 
ATOM 5051 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.688   -2.341  -0.069  1.00 1.17  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 18 
ATOM 5052 N N     . VAL A 1 12 ? -1.073  -4.662  -4.197  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    18 
ATOM 5053 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.992  -4.820  -5.313  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   18 
ATOM 5054 C C     . VAL A 1 12 ? -1.251  -5.384  -6.531  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    18 
ATOM 5055 O O     . VAL A 1 12 ? -1.352  -6.583  -6.764  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    18 
ATOM 5056 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.800  -3.524  -5.526  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   18 
ATOM 5057 C CG1   . VAL A 1 12 ? -1.997  -2.242  -5.269  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  18 
ATOM 5058 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.453  -3.435  -6.909  1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  18 
ATOM 5059 H H     . VAL A 1 12 ? -0.119  -4.392  -4.391  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    18 
ATOM 5060 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.710  -5.589  -5.032  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   18 
ATOM 5061 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.608  -3.538  -4.793  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   18 
ATOM 5062 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.813  -2.130  -4.201  1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 18 
ATOM 5063 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.049  -2.246  -5.799  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 18 
ATOM 5064 H HG13  . VAL A 1 12 ? -2.585  -1.391  -5.611  1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 18 
ATOM 5065 H HG21  . VAL A 1 12 ? -3.862  -4.405  -7.196  1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 18 
ATOM 5066 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.267  -2.709  -6.878  1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 18 
ATOM 5067 H HG23  . VAL A 1 12 ? -2.726  -3.098  -7.642  1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 18 
ATOM 5068 N N     . THR A 1 13 ? -0.504  -4.561  -7.282  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    18 
ATOM 5069 C CA    . THR A 1 13 ? 0.312   -4.946  -8.440  1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   18 
ATOM 5070 C C     . THR A 1 13 ? -0.294  -6.101  -9.259  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    18 
ATOM 5071 O O     . THR A 1 13 ? 0.198   -7.229  -9.207  1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    18 
ATOM 5072 C CB    . THR A 1 13 ? 1.770   -5.187  -7.996  1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   18 
ATOM 5073 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.549   -5.672  -9.064  1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  18 
ATOM 5074 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.935   -6.128  -6.801  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  18 
ATOM 5075 H H     . THR A 1 13 ? -0.474  -3.588  -7.033  1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    18 
ATOM 5076 H HA    . THR A 1 13 ? 0.354   -4.086  -9.105  1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   18 
ATOM 5077 H HB    . THR A 1 13 ? 2.183   -4.222  -7.703  1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   18 
ATOM 5078 H HG1   . THR A 1 13 ? 2.184   -6.528  -9.324  1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  18 
ATOM 5079 H HG21  . THR A 1 13 ? 2.997   -6.252  -6.586  1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 18 
ATOM 5080 H HG22  . THR A 1 13 ? 1.461   -5.700  -5.922  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 18 
ATOM 5081 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.492   -7.101  -7.011  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 18 
ATOM 5082 N N     . PRO A 1 14 ? -1.340  -5.828  -10.054 1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    18 
ATOM 5083 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.032  -6.849  -10.814 1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   18 
ATOM 5084 C C     . PRO A 1 14 ? -1.176  -7.307  -11.994 1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    18 
ATOM 5085 O O     . PRO A 1 14 ? -0.117  -6.752  -12.281 1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    18 
ATOM 5086 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.331  -6.182  -11.275 1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   18 
ATOM 5087 C CG    . PRO A 1 14 ? -2.910  -4.726  -11.462 1.00 2.18  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   18 
ATOM 5088 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.899  -4.519  -10.334 1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   18 
ATOM 5089 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.257  -7.705  -10.176 1.00 1.03  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   18 
ATOM 5090 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.725  -6.613  -12.195 1.00 1.83  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  18 
ATOM 5091 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.073  -6.245  -10.477 1.00 2.14  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  18 
ATOM 5092 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.415  -4.608  -12.427 1.00 2.40  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  18 
ATOM 5093 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.756  -4.045  -11.376 1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  18 
ATOM 5094 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.129  -3.818  -10.655 1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  18 
ATOM 5095 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.415  -4.154  -9.451  1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  18 
ATOM 5096 N N     . ARG A 1 15 ? -1.659  -8.321  -12.710 1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    18 
ATOM 5097 C CA    . ARG A 1 15 ? -0.996  -8.829  -13.897 1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   18 
ATOM 5098 C C     . ARG A 1 15 ? -1.758  -8.323  -15.102 1.00 4.08  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    18 
ATOM 5099 O O     . ARG A 1 15 ? -2.794  -8.882  -15.453 1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    18 
ATOM 5100 C CB    . ARG A 1 15 ? -0.955  -10.359 -13.865 1.00 3.57  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   18 
ATOM 5101 C CG    . ARG A 1 15 ? 0.275   -10.810 -13.080 1.00 3.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   18 
ATOM 5102 C CD    . ARG A 1 15 ? 0.265   -12.331 -12.907 1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   18 
ATOM 5103 N NE    . ARG A 1 15 ? -0.811  -12.746 -11.995 1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   18 
ATOM 5104 C CZ    . ARG A 1 15 ? -1.360  -13.965 -11.921 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   18 
ATOM 5105 N NH1   . ARG A 1 15 ? -0.956  -14.938 -12.739 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  18 
ATOM 5106 N NH2   . ARG A 1 15 ? -2.317  -14.210 -11.023 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  18 
ATOM 5107 H H     . ARG A 1 15 ? -2.586  -8.663  -12.506 1.00 2.44  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    18 
ATOM 5108 H HA    . ARG A 1 15 ? 0.026   -8.446  -13.949 1.00 2.47  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   18 
ATOM 5109 H HB2   . ARG A 1 15 ? -1.870  -10.744 -13.415 1.00 4.38  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  18 
ATOM 5110 H HB3   . ARG A 1 15 ? -0.875  -10.752 -14.878 1.00 4.28  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  18 
ATOM 5111 H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.164   -10.512 -13.637 1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  18 
ATOM 5112 H HG3   . ARG A 1 15 ? 0.291   -10.321 -12.105 1.00 3.88  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  18 
ATOM 5113 H HD2   . ARG A 1 15 ? 0.132   -12.790 -13.887 1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  18 
ATOM 5114 H HD3   . ARG A 1 15 ? 1.224   -12.648 -12.494 1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  18 
ATOM 5115 H HE    . ARG A 1 15 ? -1.140  -12.013 -11.384 1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   18 
ATOM 5116 H HH11  . ARG A 1 15 ? -0.227  -14.754 -13.410 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 18 
ATOM 5117 H HH12  . ARG A 1 15 ? -1.356  -15.863 -12.717 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 18 
ATOM 5118 H HH21  . ARG A 1 15 ? -2.625  -13.490 -10.385 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 18 
ATOM 5119 H HH22  . ARG A 1 15 ? -2.750  -15.116 -10.943 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 18 
ATOM 5120 N N     . THR A 1 16 ? -1.241  -7.277  -15.731 1.00 4.77  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    18 
ATOM 5121 C CA    . THR A 1 16 ? -1.782  -6.745  -16.960 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   18 
ATOM 5122 C C     . THR A 1 16 ? -0.599  -6.389  -17.852 1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    18 
ATOM 5123 O O     . THR A 1 16 ? 0.494   -6.154  -17.332 1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    18 
ATOM 5124 C CB    . THR A 1 16 ? -2.638  -5.510  -16.657 1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   18 
ATOM 5125 O OG1   . THR A 1 16 ? -1.869  -4.503  -16.037 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  18 
ATOM 5126 C CG2   . THR A 1 16 ? -3.832  -5.858  -15.761 1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  18 
ATOM 5127 H H     . THR A 1 16 ? -0.407  -6.808  -15.402 1.00 4.56  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    18 
ATOM 5128 H HA    . THR A 1 16 ? -2.395  -7.500  -17.452 1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   18 
ATOM 5129 H HB    . THR A 1 16 ? -3.019  -5.119  -17.594 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   18 
ATOM 5130 H HG1   . THR A 1 16 ? -1.327  -4.095  -16.734 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  18 
ATOM 5131 H HG21  . THR A 1 16 ? -4.470  -4.980  -15.649 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 18 
ATOM 5132 H HG22  . THR A 1 16 ? -4.412  -6.660  -16.220 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 18 
ATOM 5133 H HG23  . THR A 1 16 ? -3.495  -6.176  -14.774 1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 18 
ATOM 5134 N N     . PRO A 1 17 ? -0.798  -6.338  -19.171 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    18 
ATOM 5135 C CA    . PRO A 1 17 ? 0.108   -5.627  -20.044 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   18 
ATOM 5136 C C     . PRO A 1 17 ? -0.106  -4.119  -19.844 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    18 
ATOM 5137 O O     . PRO A 1 17 ? -0.863  -3.753  -18.910 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    18 
ATOM 5138 C CB    . PRO A 1 17 ? -0.275  -6.107  -21.444 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   18 
ATOM 5139 C CG    . PRO A 1 17 ? -1.790  -6.281  -21.334 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   18 
ATOM 5140 C CD    . PRO A 1 17 ? -2.000  -6.730  -19.885 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   18 
ATOM 5141 O 'O''' . PRO A 1 17 ? 0.488   -3.363  -20.642 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  18 
ATOM 5142 H HA    . PRO A 1 17 ? 1.146   -5.876  -19.823 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   18 
ATOM 5143 H HB2   . PRO A 1 17 ? 0.004   -5.397  -22.223 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  18 
ATOM 5144 H HB3   . PRO A 1 17 ? 0.188   -7.078  -21.628 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  18 
ATOM 5145 H HG2   . PRO A 1 17 ? -2.278  -5.319  -21.494 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  18 
ATOM 5146 H HG3   . PRO A 1 17 ? -2.162  -7.024  -22.041 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  18 
ATOM 5147 H HD2   . PRO A 1 17 ? -2.883  -6.242  -19.473 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  18 
ATOM 5148 H HD3   . PRO A 1 17 ? -2.108  -7.814  -19.843 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  18 
ATOM 5149 N N     . GLU A 1 1  ? -10.670 5.704   7.594   1.00 2.34  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    19 
ATOM 5150 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.772  5.923   6.448   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   19 
ATOM 5151 C C     . GLU A 1 1  ? -8.384  5.815   7.046   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    19 
ATOM 5152 O O     . GLU A 1 1  ? -8.242  6.194   8.201   1.00 2.36  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    19 
ATOM 5153 C CB    . GLU A 1 1  ? -10.115 7.266   5.785   1.00 2.20  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   19 
ATOM 5154 C CG    . GLU A 1 1  ? -9.429  7.480   4.433   1.00 2.83  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   19 
ATOM 5155 C CD    . GLU A 1 1  ? -8.147  8.295   4.577   1.00 4.06  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   19 
ATOM 5156 O OE1   . GLU A 1 1  ? -7.323  7.883   5.420   1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  19 
ATOM 5157 O OE2   . GLU A 1 1  ? -8.033  9.322   3.876   1.00 4.54  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  19 
ATOM 5158 H H1    . GLU A 1 1  ? -10.256 6.195   8.382   1.00 2.36  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   19 
ATOM 5159 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.595 6.053   7.399   1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   19 
ATOM 5160 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.688 4.723   7.825   1.00 2.38  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   19 
ATOM 5161 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.896  5.125   5.716   1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   19 
ATOM 5162 H HB2   . GLU A 1 1  ? -11.191 7.265   5.605   1.00 3.45  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  19 
ATOM 5163 H HB3   . GLU A 1 1  ? -9.900  8.094   6.464   1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  19 
ATOM 5164 H HG2   . GLU A 1 1  ? -9.211  6.513   3.976   1.00 3.50  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  19 
ATOM 5165 H HG3   . GLU A 1 1  ? -10.118 8.017   3.777   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  19 
ATOM 5166 N N     . ASN A 1 2  ? -7.449  5.128   6.398   1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    19 
ATOM 5167 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.172  4.798   7.017   1.00 0.99  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   19 
ATOM 5168 C C     . ASN A 1 2  ? -5.238  6.007   7.024   1.00 0.74  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    19 
ATOM 5169 O O     . ASN A 1 2  ? -4.544  6.220   6.031   1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    19 
ATOM 5170 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.492  3.584   6.345   1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   19 
ATOM 5171 C CG    . ASN A 1 2  ? -5.469  3.538   4.812   1.00 2.12  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   19 
ATOM 5172 O OD1   . ASN A 1 2  ? -6.321  4.085   4.125   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  19 
ATOM 5173 N ND2   . ASN A 1 2  ? -4.534  2.796   4.233   1.00 2.82  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  19 
ATOM 5174 H H     . ASN A 1 2  ? -7.564  4.932   5.412   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    19 
ATOM 5175 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.372  4.511   8.048   1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   19 
ATOM 5176 H HB2   . ASN A 1 2  ? -4.467  3.542   6.703   1.00 2.18  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  19 
ATOM 5177 H HB3   . ASN A 1 2  ? -5.979  2.685   6.704   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  19 
ATOM 5178 H HD21  . ASN A 1 2  ? -3.863  2.262   4.761   1.00 3.01  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 19 
ATOM 5179 H HD22  . ASN A 1 2  ? -4.572  2.751   3.225   1.00 3.71  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 19 
ATOM 5180 N N     . PRO A 1 3  ? -5.049  6.701   8.167   1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    19 
ATOM 5181 C CA    . PRO A 1 3  ? -4.264  7.931   8.239   1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   19 
ATOM 5182 C C     . PRO A 1 3  ? -2.754  7.717   8.124   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    19 
ATOM 5183 O O     . PRO A 1 3  ? -1.969  8.626   8.381   1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    19 
ATOM 5184 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.621  8.538   9.600   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   19 
ATOM 5185 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.806  7.289   10.458  1.00 0.87  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   19 
ATOM 5186 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.592  6.410   9.491   1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   19 
ATOM 5187 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.561  8.590   7.431   1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   19 
ATOM 5188 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.848  9.197   9.994   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  19 
ATOM 5189 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.571  9.070   9.523   1.00 0.93  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  19 
ATOM 5190 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.841  6.838   10.688  1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  19 
ATOM 5191 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.371  7.497   11.367  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  19 
ATOM 5192 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.531  5.356   9.754   1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  19 
ATOM 5193 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.620  6.742   9.562   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  19 
ATOM 5194 N N     . VAL A 1 4  ? -2.340  6.517   7.738   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    19 
ATOM 5195 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.951  6.122   7.604   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   19 
ATOM 5196 C C     . VAL A 1 4  ? -0.674  5.498   6.237   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    19 
ATOM 5197 O O     . VAL A 1 4  ? 0.475   5.196   5.913   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    19 
ATOM 5198 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.626  5.134   8.727   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   19 
ATOM 5199 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.467  5.878   10.055  1.00 1.14  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  19 
ATOM 5200 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.704  4.051   8.893   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  19 
ATOM 5201 H H     . VAL A 1 4  ? -3.050  5.819   7.595   1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    19 
ATOM 5202 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.304  6.995   7.702   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   19 
ATOM 5203 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.307   4.647   8.465   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   19 
ATOM 5204 H HG11  . VAL A 1 4  ? 0.295   6.653   9.956   1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 19 
ATOM 5205 H HG12  . VAL A 1 4  ? -1.409  6.348   10.338  1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 19 
ATOM 5206 H HG13  . VAL A 1 4  ? -0.163  5.181   10.837  1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 19 
ATOM 5207 H HG21  . VAL A 1 4  ? -1.349  3.297   9.595   1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 19 
ATOM 5208 H HG22  . VAL A 1 4  ? -2.623  4.482   9.291   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 19 
ATOM 5209 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.915  3.571   7.940   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 19 
ATOM 5210 N N     . VAL A 1 5  ? -1.725  5.224   5.455   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    19 
ATOM 5211 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.660  4.613   4.131   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   19 
ATOM 5212 C C     . VAL A 1 5  ? -0.944  3.267   4.121   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    19 
ATOM 5213 O O     . VAL A 1 5  ? -0.745  2.656   3.074   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    19 
ATOM 5214 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.141  5.689   3.158   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   19 
ATOM 5215 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.661  5.155   1.809   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  19 
ATOM 5216 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.267  6.704   2.925   1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  19 
ATOM 5217 H H     . VAL A 1 5  ? -2.625  5.572   5.728   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    19 
ATOM 5218 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.665  4.341   3.837   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   19 
ATOM 5219 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.307  6.216   3.624   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   19 
ATOM 5220 H HG11  . VAL A 1 5  ? 0.256   4.587   1.963   1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 19 
ATOM 5221 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.426  4.516   1.370   1.00 1.24  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 19 
ATOM 5222 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.445  5.984   1.136   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 19 
ATOM 5223 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.576  7.147   3.871   1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 19 
ATOM 5224 H HG22  . VAL A 1 5  ? -1.919  7.499   2.267   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 19 
ATOM 5225 H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.125  6.210   2.469   1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 19 
ATOM 5226 N N     . HIS A 1 6  ? -0.615  2.737   5.297   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    19 
ATOM 5227 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.258   1.606   5.441   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   19 
ATOM 5228 C C     . HIS A 1 6  ? 1.478   1.718   4.528   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    19 
ATOM 5229 O O     . HIS A 1 6  ? 1.937   0.702   4.008   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    19 
ATOM 5230 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.563  0.339   5.199   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   19 
ATOM 5231 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.655  0.096   6.209   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   19 
ATOM 5232 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.784  -0.672  6.025   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  19 
ATOM 5233 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.669  0.549   7.498   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  19 
ATOM 5234 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.463  -0.669  7.186   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  19 
ATOM 5235 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.828  0.072   8.107   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  19 
ATOM 5236 H H     . HIS A 1 6  ? -0.846  3.219   6.145   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    19 
ATOM 5237 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.638   1.616   6.455   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   19 
ATOM 5238 H HB2   . HIS A 1 6  ? -0.994  0.367   4.201   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  19 
ATOM 5239 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.111   -0.495  5.229   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  19 
ATOM 5240 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.044  -1.179  5.191   1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  19 
ATOM 5241 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.902  1.151   7.957   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  19 
ATOM 5242 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.388  -1.201  7.366   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  19 
ATOM 5243 N N     . PHE A 1 7  ? 2.001   2.937   4.334   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    19 
ATOM 5244 C CA    . PHE A 1 7  ? 3.145   3.244   3.479   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   19 
ATOM 5245 C C     . PHE A 1 7  ? 3.021   2.753   2.027   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    19 
ATOM 5246 O O     . PHE A 1 7  ? 3.993   2.797   1.281   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    19 
ATOM 5247 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.401   2.700   4.156   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   19 
ATOM 5248 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.302   3.771   4.730   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   19 
ATOM 5249 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.969   4.392   5.948   1.00 1.81  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  19 
ATOM 5250 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.462   4.164   4.037   1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  19 
ATOM 5251 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.800   5.395   6.477   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  19 
ATOM 5252 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.294   5.166   4.568   1.00 1.92  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  19 
ATOM 5253 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.964   5.780   5.789   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   19 
ATOM 5254 H H     . PHE A 1 7  ? 1.594   3.727   4.819   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    19 
ATOM 5255 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.237   4.330   3.427   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   19 
ATOM 5256 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.117   2.009   4.947   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  19 
ATOM 5257 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.944   2.111   3.429   1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  19 
ATOM 5258 H HD1   . PHE A 1 7  ? 4.073   4.104   6.477   1.00 3.16  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  19 
ATOM 5259 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.715   3.700   3.094   1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  19 
ATOM 5260 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.543   5.872   7.413   1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  19 
ATOM 5261 H HE2   . PHE A 1 7  ? 8.185   5.466   4.038   1.00 3.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  19 
ATOM 5262 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.602   6.552   6.196   1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   19 
ATOM 5263 N N     . PHE A 1 8  ? 1.832   2.300   1.634   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    19 
ATOM 5264 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.490   1.694   0.355   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   19 
ATOM 5265 C C     . PHE A 1 8  ? 2.604   0.779   -0.158  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    19 
ATOM 5266 O O     . PHE A 1 8  ? 3.241   1.050   -1.173  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    19 
ATOM 5267 C CB    . PHE A 1 8  ? 1.088   2.773   -0.658  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   19 
ATOM 5268 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.489   2.203   -1.930  1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   19 
ATOM 5269 C CD1   . PHE A 1 8  ? -0.833  1.719   -1.927  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  19 
ATOM 5270 C CD2   . PHE A 1 8  ? 1.254   2.127   -3.109  1.00 2.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  19 
ATOM 5271 C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.384  1.159   -3.092  1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  19 
ATOM 5272 C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.706   1.561   -4.273  1.00 2.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  19 
ATOM 5273 C CZ    . PHE A 1 8  ? -0.613  1.077   -4.265  1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   19 
ATOM 5274 H H     . PHE A 1 8  ? 1.128   2.296   2.349   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    19 
ATOM 5275 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.609   1.074   0.524   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   19 
ATOM 5276 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.345   3.427   -0.200  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  19 
ATOM 5277 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.959   3.385   -0.901  1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  19 
ATOM 5278 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.430  1.782   -1.028  1.00 2.95  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  19 
ATOM 5279 H HD2   . PHE A 1 8  ? 2.271   2.494   -3.117  1.00 3.51  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  19 
ATOM 5280 H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.402  0.797   -3.090  1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  19 
ATOM 5281 H HE2   . PHE A 1 8  ? 1.297   1.499   -5.176  1.00 3.69  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  19 
ATOM 5282 H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.034  0.649   -5.164  1.00 1.07  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   19 
ATOM 5283 N N     . LYS A 1 9  ? 2.812   -0.366  0.501   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    19 
ATOM 5284 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.811   -1.330  0.026   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   19 
ATOM 5285 C C     . LYS A 1 9  ? 3.270   -2.186  -1.129  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    19 
ATOM 5286 O O     . LYS A 1 9  ? 3.433   -3.400  -1.100  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    19 
ATOM 5287 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.307   -2.222  1.180   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   19 
ATOM 5288 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.326   -1.531  2.099   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   19 
ATOM 5289 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.674   -0.921  3.336   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   19 
ATOM 5290 C CE    . LYS A 1 9  ? 4.120   -2.036  4.236   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   19 
ATOM 5291 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.725   -1.778  4.645   1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   19 
ATOM 5292 H H     . LYS A 1 9  ? 2.251   -0.566  1.319   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    19 
ATOM 5293 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.665   -0.779  -0.374  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   19 
ATOM 5294 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.456   -2.603  1.746   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  19 
ATOM 5295 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.817   -3.085  0.760   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  19 
ATOM 5296 H HG2   . LYS A 1 9  ? 6.060   -2.267  2.430   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  19 
ATOM 5297 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.854   -0.754  1.545   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  19 
ATOM 5298 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.421   -0.355  3.893   1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  19 
ATOM 5299 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.895   -0.239  3.009   1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  19 
ATOM 5300 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.168   -2.986  3.701   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  19 
ATOM 5301 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.752   -2.118  5.123   1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  19 
ATOM 5302 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.671   -0.888  5.125   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  19 
ATOM 5303 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.134   -1.684  3.832   1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  19 
ATOM 5304 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.379   -2.517  5.240   1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  19 
ATOM 5305 N N     . ASN A 1 10 ? 2.637   -1.581  -2.144  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    19 
ATOM 5306 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.134   -2.217  -3.350  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   19 
ATOM 5307 C C     . ASN A 1 10 ? 1.551   -3.588  -3.054  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    19 
ATOM 5308 O O     . ASN A 1 10 ? 1.844   -4.584  -3.705  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    19 
ATOM 5309 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.228   -2.227  -4.417  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   19 
ATOM 5310 C CG    . ASN A 1 10 ? 2.918   -1.279  -5.544  1.00 1.01  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   19 
ATOM 5311 O OD1   . ASN A 1 10 ? 1.780   -1.144  -5.977  1.00 2.39  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  19 
ATOM 5312 N ND2   . ASN A 1 10 ? 3.948   -0.660  -6.079  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  19 
ATOM 5313 H H     . ASN A 1 10 ? 2.526   -0.586  -2.158  1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    19 
ATOM 5314 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.316   -1.599  -3.720  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   19 
ATOM 5315 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.192   -2.003  -3.963  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  19 
ATOM 5316 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.298   -3.183  -4.902  1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  19 
ATOM 5317 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.886   -0.774  -5.730  1.00 1.04  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 19 
ATOM 5318 H HD22  . ASN A 1 10 ? 3.738   -0.148  -6.906  1.00 1.10  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 19 
ATOM 5319 N N     . ILE A 1 11 ? 0.636   -3.608  -2.092  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    19 
ATOM 5320 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.084  -4.800  -1.674  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   19 
ATOM 5321 C C     . ILE A 1 11 ? -1.269  -5.037  -2.621  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    19 
ATOM 5322 O O     . ILE A 1 11 ? -2.352  -5.427  -2.195  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    19 
ATOM 5323 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.481  -4.723  -0.187  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   19 
ATOM 5324 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.079  -3.357  0.181   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  19 
ATOM 5325 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.721   -5.081  0.699   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  19 
ATOM 5326 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.054  -2.350  0.723   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  19 
ATOM 5327 H H     . ILE A 1 11 ? 0.424   -2.718  -1.681  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    19 
ATOM 5328 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.589   -5.640  -1.760  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   19 
ATOM 5329 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.241  -5.483  0.002   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   19 
ATOM 5330 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.568  -2.946  -0.702  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 19 
ATOM 5331 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.841  -3.511  0.943   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 19 
ATOM 5332 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.569   -4.427  0.492   1.00 1.43  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 19 
ATOM 5333 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.442   -5.004  1.749   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 19 
ATOM 5334 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.025   -6.108  0.499   1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 19 
ATOM 5335 H HD11  . ILE A 1 11 ? 0.239   -2.628  1.734   1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 19 
ATOM 5336 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.841   -2.333  0.105   1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 19 
ATOM 5337 H HD13  . ILE A 1 11 ? -0.498  -1.355  0.743   1.00 1.55  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 19 
ATOM 5338 N N     . VAL A 1 12 ? -1.070  -4.779  -3.916  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    19 
ATOM 5339 C CA    . VAL A 1 12 ? -2.081  -4.976  -4.939  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   19 
ATOM 5340 C C     . VAL A 1 12 ? -1.417  -5.373  -6.262  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    19 
ATOM 5341 O O     . VAL A 1 12 ? -1.614  -6.500  -6.700  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    19 
ATOM 5342 C CB    . VAL A 1 12 ? -3.025  -3.758  -4.991  1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   19 
ATOM 5343 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.337  -2.399  -4.783  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  19 
ATOM 5344 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.854  -3.715  -6.276  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  19 
ATOM 5345 H H     . VAL A 1 12 ? -0.159  -4.447  -4.200  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    19 
ATOM 5346 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.685  -5.833  -4.642  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   19 
ATOM 5347 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.721  -3.880  -4.166  1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   19 
ATOM 5348 H HG11  . VAL A 1 12 ? -3.085  -1.608  -4.851  1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 19 
ATOM 5349 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.891  -2.349  -3.789  1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 19 
ATOM 5350 H HG13  . VAL A 1 12 ? -1.575  -2.218  -5.536  1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 19 
ATOM 5351 H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.231  -4.711  -6.513  1.00 1.52  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 19 
ATOM 5352 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.701  -3.040  -6.142  1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 19 
ATOM 5353 H HG23  . VAL A 1 12 ? -3.244  -3.344  -7.093  1.00 1.20  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 19 
ATOM 5354 N N     . THR A 1 13 ? -0.618  -4.484  -6.868  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    19 
ATOM 5355 C CA    . THR A 1 13 ? 0.198   -4.726  -8.067  1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   19 
ATOM 5356 C C     . THR A 1 13 ? -0.417  -5.758  -9.032  1.00 0.44  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    19 
ATOM 5357 O O     . THR A 1 13 ? 0.092   -6.874  -9.153  1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    19 
ATOM 5358 C CB    . THR A 1 13 ? 1.647   -5.065  -7.647  1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   19 
ATOM 5359 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.431   -5.452  -8.759  1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  19 
ATOM 5360 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.774   -6.178  -6.605  1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  19 
ATOM 5361 H H     . THR A 1 13 ? -0.518  -3.583  -6.430  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    19 
ATOM 5362 H HA    . THR A 1 13 ? 0.258   -3.786  -8.613  1.00 0.65  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   19 
ATOM 5363 H HB    . THR A 1 13 ? 2.089   -4.163  -7.222  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   19 
ATOM 5364 H HG1   . THR A 1 13 ? 1.994   -6.230  -9.130  1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  19 
ATOM 5365 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.356   -7.111  -6.981  1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 19 
ATOM 5366 H HG22  . THR A 1 13 ? 2.828   -6.325  -6.365  1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 19 
ATOM 5367 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.253   -5.902  -5.693  1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 19 
ATOM 5368 N N     . PRO A 1 14 ? -1.473  -5.401  -9.776  1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    19 
ATOM 5369 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.183  -6.356  -10.600 1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   19 
ATOM 5370 C C     . PRO A 1 14 ? -1.288  -6.793  -11.755 1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    19 
ATOM 5371 O O     . PRO A 1 14 ? -0.951  -6.000  -12.633 1.00 1.80  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    19 
ATOM 5372 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.445  -5.631  -11.072 1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   19 
ATOM 5373 C CG    . PRO A 1 14 ? -3.023  -4.163  -11.084 1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   19 
ATOM 5374 C CD    . PRO A 1 14 ? -2.035  -4.071  -9.920  1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   19 
ATOM 5375 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.466  -7.224  -10.003 1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   19 
ATOM 5376 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.775  -5.970  -12.055 1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  19 
ATOM 5377 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.238  -5.772  -10.336 1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  19 
ATOM 5378 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.511  -3.934  -12.020 1.00 2.59  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  19 
ATOM 5379 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.875  -3.496  -10.943 1.00 3.05  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  19 
ATOM 5380 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.262  -3.337  -10.144 1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  19 
ATOM 5381 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.566  -3.807  -9.012  1.00 2.11  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  19 
ATOM 5382 N N     . ARG A 1 15 ? -0.909  -8.069  -11.760 1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    19 
ATOM 5383 C CA    . ARG A 1 15 ? -0.170  -8.684  -12.846 1.00 2.14  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   19 
ATOM 5384 C C     . ARG A 1 15 ? -0.755  -10.073 -13.029 1.00 2.99  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    19 
ATOM 5385 O O     . ARG A 1 15 ? -0.765  -10.859 -12.085 1.00 3.73  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    19 
ATOM 5386 C CB    . ARG A 1 15 ? 1.329   -8.742  -12.509 1.00 2.97  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   19 
ATOM 5387 C CG    . ARG A 1 15 ? 2.121   -7.769  -13.389 1.00 3.91  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   19 
ATOM 5388 C CD    . ARG A 1 15 ? 3.623   -7.884  -13.109 1.00 5.17  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   19 
ATOM 5389 N NE    . ARG A 1 15 ? 3.991   -7.287  -11.815 1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   19 
ATOM 5390 C CZ    . ARG A 1 15 ? 4.342   -6.008  -11.618 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   19 
ATOM 5391 N NH1   . ARG A 1 15 ? 4.351   -5.146  -12.636 1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  19 
ATOM 5392 N NH2   . ARG A 1 15 ? 4.677   -5.582  -10.402 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  19 
ATOM 5393 H H     . ARG A 1 15 ? -1.171  -8.669  -10.989 1.00 1.61  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    19 
ATOM 5394 H HA    . ARG A 1 15 ? -0.323  -8.105  -13.758 1.00 2.43  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   19 
ATOM 5395 H HB2   . ARG A 1 15 ? 1.489   -8.505  -11.455 1.00 3.51  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  19 
ATOM 5396 H HB3   . ARG A 1 15 ? 1.704   -9.751  -12.691 1.00 3.18  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  19 
ATOM 5397 H HG2   . ARG A 1 15 ? 1.943   -8.021  -14.436 1.00 3.89  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  19 
ATOM 5398 H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.783   -6.747  -13.211 1.00 4.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  19 
ATOM 5399 H HD2   . ARG A 1 15 ? 3.906   -8.937  -13.111 1.00 5.51  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  19 
ATOM 5400 H HD3   . ARG A 1 15 ? 4.178   -7.399  -13.914 1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  19 
ATOM 5401 H HE    . ARG A 1 15 ? 4.008   -7.930  -11.035 1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   19 
ATOM 5402 H HH11  . ARG A 1 15 ? 4.054   -5.448  -13.551 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 19 
ATOM 5403 H HH12  . ARG A 1 15 ? 4.608   -4.179  -12.517 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 19 
ATOM 5404 H HH21  . ARG A 1 15 ? 4.491   -6.149  -9.584  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 19 
ATOM 5405 H HH22  . ARG A 1 15 ? 4.909   -4.620  -10.220 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 19 
ATOM 5406 N N     . THR A 1 16 ? -1.237  -10.369 -14.228 1.00 3.59  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    19 
ATOM 5407 C CA    . THR A 1 16 ? -1.742  -11.673 -14.606 1.00 4.88  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   19 
ATOM 5408 C C     . THR A 1 16 ? -1.209  -11.949 -16.007 1.00 5.56  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    19 
ATOM 5409 O O     . THR A 1 16 ? -0.759  -11.017 -16.679 1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    19 
ATOM 5410 C CB    . THR A 1 16 ? -3.280  -11.659 -14.598 1.00 5.47  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   19 
ATOM 5411 O OG1   . THR A 1 16 ? -3.768  -10.635 -15.437 1.00 5.71  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  19 
ATOM 5412 C CG2   . THR A 1 16 ? -3.836  -11.450 -13.187 1.00 5.17  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  19 
ATOM 5413 H H     . THR A 1 16 ? -1.233  -9.702  -14.988 1.00 3.57  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    19 
ATOM 5414 H HA    . THR A 1 16 ? -1.373  -12.434 -13.918 1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   19 
ATOM 5415 H HB    . THR A 1 16 ? -3.658  -12.610 -14.970 1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   19 
ATOM 5416 H HG1   . THR A 1 16 ? -3.753  -10.995 -16.342 1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  19 
ATOM 5417 H HG21  . THR A 1 16 ? -3.531  -10.481 -12.796 1.00 4.65  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 19 
ATOM 5418 H HG22  . THR A 1 16 ? -4.925  -11.488 -13.220 1.00 5.56  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 19 
ATOM 5419 H HG23  . THR A 1 16 ? -3.472  -12.240 -12.529 1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 19 
ATOM 5420 N N     . PRO A 1 17 ? -1.278  -13.200 -16.473 1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    19 
ATOM 5421 C CA    . PRO A 1 17 ? -1.326  -13.465 -17.894 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   19 
ATOM 5422 C C     . PRO A 1 17 ? -2.692  -13.019 -18.438 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    19 
ATOM 5423 O O     . PRO A 1 17 ? -3.469  -12.414 -17.659 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    19 
ATOM 5424 C CB    . PRO A 1 17 ? -1.114  -14.975 -18.001 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   19 
ATOM 5425 C CG    . PRO A 1 17 ? -1.812  -15.499 -16.745 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   19 
ATOM 5426 C CD    . PRO A 1 17 ? -1.555  -14.403 -15.709 1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   19 
ATOM 5427 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.939  -13.306 -19.628 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  19 
ATOM 5428 H HA    . PRO A 1 17 ? -0.538  -12.928 -18.422 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   19 
ATOM 5429 H HB2   . PRO A 1 17 ? -1.541  -15.393 -18.913 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  19 
ATOM 5430 H HB3   . PRO A 1 17 ? -0.047  -15.192 -17.942 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  19 
ATOM 5431 H HG2   . PRO A 1 17 ? -2.883  -15.581 -16.933 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  19 
ATOM 5432 H HG3   . PRO A 1 17 ? -1.402  -16.457 -16.426 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  19 
ATOM 5433 H HD2   . PRO A 1 17 ? -2.428  -14.290 -15.067 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  19 
ATOM 5434 H HD3   . PRO A 1 17 ? -0.680  -14.656 -15.110 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  19 
ATOM 5435 N N     . GLU A 1 1  ? -10.410 6.825   7.868   1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    20 
ATOM 5436 C CA    . GLU A 1 1  ? -9.574  6.954   6.664   1.00 1.56  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   20 
ATOM 5437 C C     . GLU A 1 1  ? -8.167  6.735   7.149   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    20 
ATOM 5438 O O     . GLU A 1 1  ? -7.766  7.460   8.045   1.00 2.16  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    20 
ATOM 5439 C CB    . GLU A 1 1  ? -9.722  8.352   6.063   1.00 1.72  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   20 
ATOM 5440 C CG    . GLU A 1 1  ? -11.070 8.451   5.347   1.00 2.05  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   20 
ATOM 5441 C CD    . GLU A 1 1  ? -11.591 9.882   5.382   1.00 2.76  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   20 
ATOM 5442 O OE1   . GLU A 1 1  ? -10.983 10.731  4.697   1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  20 
ATOM 5443 O OE2   . GLU A 1 1  ? -12.561 10.092  6.141   1.00 3.63  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  20 
ATOM 5444 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.876  7.225   8.634   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   20 
ATOM 5445 H H2    . GLU A 1 1  ? -11.283 7.319   7.745   1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   20 
ATOM 5446 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.576 5.850   8.068   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   20 
ATOM 5447 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.829  6.204   5.916   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   20 
ATOM 5448 H HB2   . GLU A 1 1  ? -9.671  9.086   6.870   1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  20 
ATOM 5449 H HB3   . GLU A 1 1  ? -8.918  8.545   5.353   1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  20 
ATOM 5450 H HG2   . GLU A 1 1  ? -10.959 8.112   4.316   1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  20 
ATOM 5451 H HG3   . GLU A 1 1  ? -11.796 7.800   5.838   1.00 2.28  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  20 
ATOM 5452 N N     . ASN A 1 2  ? -7.490  5.692   6.673   1.00 0.96  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    20 
ATOM 5453 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.183  5.258   7.150   1.00 0.75  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   20 
ATOM 5454 C C     . ASN A 1 2  ? -5.178  6.410   7.178   1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    20 
ATOM 5455 O O     . ASN A 1 2  ? -4.541  6.667   6.159   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    20 
ATOM 5456 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.645  4.093   6.287   1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   20 
ATOM 5457 C CG    . ASN A 1 2  ? -5.777  4.252   4.765   1.00 2.09  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   20 
ATOM 5458 O OD1   . ASN A 1 2  ? -6.543  5.059   4.255   1.00 3.35  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  20 
ATOM 5459 N ND2   . ASN A 1 2  ? -5.090  3.421   3.992   1.00 2.52  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  20 
ATOM 5460 H H     . ASN A 1 2  ? -7.850  5.209   5.861   1.00 1.28  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    20 
ATOM 5461 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.302  4.881   8.164   1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   20 
ATOM 5462 H HB2   . ASN A 1 2  ? -4.593  3.951   6.527   1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  20 
ATOM 5463 H HB3   . ASN A 1 2  ? -6.160  3.185   6.584   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  20 
ATOM 5464 H HD21  . ASN A 1 2  ? -4.511  2.686   4.363   1.00 2.42  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 20 
ATOM 5465 H HD22  . ASN A 1 2  ? -5.233  3.528   2.998   1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 20 
ATOM 5466 N N     . PRO A 1 3  ? -4.906  7.029   8.344   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    20 
ATOM 5467 C CA    . PRO A 1 3  ? -4.030  8.195   8.422   1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   20 
ATOM 5468 C C     . PRO A 1 3  ? -2.546  7.848   8.294   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    20 
ATOM 5469 O O     . PRO A 1 3  ? -1.682  8.677   8.561   1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    20 
ATOM 5470 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.355  8.832   9.774   1.00 0.52  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   20 
ATOM 5471 C CG    . PRO A 1 3  ? -4.667  7.614   10.641  1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   20 
ATOM 5472 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.431  6.714   9.670   1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   20 
ATOM 5473 H HA    . PRO A 1 3  ? -4.267  8.876   7.615   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   20 
ATOM 5474 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.530  9.422   10.176  1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  20 
ATOM 5475 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.250  9.448   9.676   1.00 0.59  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  20 
ATOM 5476 H HG2   . PRO A 1 3  ? -3.741  7.130   10.952  1.00 0.73  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  20 
ATOM 5477 H HG3   . PRO A 1 3  ? -5.277  7.880   11.505  1.00 0.85  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  20 
ATOM 5478 H HD2   . PRO A 1 3  ? -5.312  5.664   9.919   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  20 
ATOM 5479 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.481  6.963   9.756   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  20 
ATOM 5480 N N     . VAL A 1 4  ? -2.251  6.627   7.864   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    20 
ATOM 5481 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.909  6.115   7.684   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   20 
ATOM 5482 C C     . VAL A 1 4  ? -0.705  5.515   6.293   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    20 
ATOM 5483 O O     . VAL A 1 4  ? 0.427   5.225   5.908   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    20 
ATOM 5484 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.651  5.069   8.772   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   20 
ATOM 5485 C CG1   . VAL A 1 4  ? -0.510  5.752   10.137  1.00 1.09  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  20 
ATOM 5486 C CG2   . VAL A 1 4  ? -1.774  4.022   8.866   1.00 0.91  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  20 
ATOM 5487 H H     . VAL A 1 4  ? -3.019  5.990   7.744   1.00 0.61  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    20 
ATOM 5488 H HA    . VAL A 1 4  ? -0.186  6.925   7.795   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   20 
ATOM 5489 H HB    . VAL A 1 4  ? 0.274   4.561   8.516   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   20 
ATOM 5490 H HG11  . VAL A 1 4  ? -1.491  6.019   10.528  1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 20 
ATOM 5491 H HG12  . VAL A 1 4  ? -0.014  5.078   10.835  1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 20 
ATOM 5492 H HG13  . VAL A 1 4  ? 0.082   6.662   10.040  1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 20 
ATOM 5493 H HG21  . VAL A 1 4  ? -2.695  4.474   9.235   1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 20 
ATOM 5494 H HG22  . VAL A 1 4  ? -1.968  3.569   7.897   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 20 
ATOM 5495 H HG23  . VAL A 1 4  ? -1.477  3.237   9.564   1.00 1.79  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 20 
ATOM 5496 N N     . VAL A 1 5  ? -1.794  5.242   5.561   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    20 
ATOM 5497 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.785  4.610   4.244   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   20 
ATOM 5498 C C     . VAL A 1 5  ? -1.040  3.277   4.210   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    20 
ATOM 5499 O O     . VAL A 1 5  ? -0.847  2.674   3.156   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    20 
ATOM 5500 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.346  5.679   3.222   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   20 
ATOM 5501 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.889  5.133   1.871   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  20 
ATOM 5502 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.526  6.633   3.005   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  20 
ATOM 5503 H H     . VAL A 1 5  ? -2.681  5.596   5.876   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    20 
ATOM 5504 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.797  4.307   4.010   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   20 
ATOM 5505 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.518  6.253   3.637   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   20 
ATOM 5506 H HG11  . VAL A 1 5  ? -1.639  4.453   1.469   1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 20 
ATOM 5507 H HG12  . VAL A 1 5  ? -0.728  5.953   1.172   1.00 1.54  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 20 
ATOM 5508 H HG13  . VAL A 1 5  ? 0.056   4.608   2.008   1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 20 
ATOM 5509 H HG21  . VAL A 1 5  ? -2.809  7.100   3.950   1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 20 
ATOM 5510 H HG22  . VAL A 1 5  ? -2.246  7.416   2.301   1.00 1.48  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 20 
ATOM 5511 H HG23  . VAL A 1 5  ? -3.381  6.085   2.611   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 20 
ATOM 5512 N N     . HIS A 1 6  ? -0.678  2.747   5.375   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    20 
ATOM 5513 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.215   1.629   5.494   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   20 
ATOM 5514 C C     . HIS A 1 6  ? 1.420   1.765   4.565   1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    20 
ATOM 5515 O O     . HIS A 1 6  ? 1.890   0.757   4.041   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    20 
ATOM 5516 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.585  0.347   5.246   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   20 
ATOM 5517 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.680  0.072   6.242   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   20 
ATOM 5518 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.812  -0.681  6.021   1.00 0.49  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  20 
ATOM 5519 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.694  0.468   7.549   1.00 0.40  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  20 
ATOM 5520 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.495  -0.727  7.179   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  20 
ATOM 5521 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.857  -0.033  8.135   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  20 
ATOM 5522 H H     . HIS A 1 6  ? -0.899  3.221   6.228   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    20 
ATOM 5523 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.604   1.635   6.504   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   20 
ATOM 5524 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.013  0.375   4.247   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  20 
ATOM 5525 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.102   -0.477  5.273   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  20 
ATOM 5526 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.076  -1.140  5.161   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  20 
ATOM 5527 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.927  1.046   8.035   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  20 
ATOM 5528 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.424  -1.259  7.331   1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  20 
ATOM 5529 N N     . PHE A 1 7  ? 1.914   2.993   4.350   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    20 
ATOM 5530 C CA    . PHE A 1 7  ? 3.037   3.313   3.471   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   20 
ATOM 5531 C C     . PHE A 1 7  ? 2.908   2.778   2.034   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    20 
ATOM 5532 O O     . PHE A 1 7  ? 3.872   2.808   1.276   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    20 
ATOM 5533 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.317   2.824   4.148   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   20 
ATOM 5534 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.205   3.930   4.681   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   20 
ATOM 5535 C CD1   . PHE A 1 7  ? 4.724   4.800   5.679   1.00 1.82  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  20 
ATOM 5536 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.510   4.095   4.182   1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  20 
ATOM 5537 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.547   5.826   6.175   1.00 1.88  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  20 
ATOM 5538 C CE2   . PHE A 1 7  ? 7.334   5.120   4.681   1.00 1.70  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  20 
ATOM 5539 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.852   5.985   5.679   1.00 0.55  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   20 
ATOM 5540 H H     . PHE A 1 7  ? 1.501   3.778   4.836   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    20 
ATOM 5541 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.094   4.400   3.386   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   20 
ATOM 5542 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.056   2.155   4.965   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  20 
ATOM 5543 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.862   2.222   3.433   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  20 
ATOM 5544 H HD1   . PHE A 1 7  ? 3.722   4.686   6.065   1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  20 
ATOM 5545 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.886   3.437   3.410   1.00 3.03  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  20 
ATOM 5546 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.176   6.496   6.939   1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  20 
ATOM 5547 H HE2   . PHE A 1 7  ? 8.336   5.243   4.297   1.00 2.99  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  20 
ATOM 5548 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.485   6.773   6.061   1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   20 
ATOM 5549 N N     . PHE A 1 8  ? 1.719   2.306   1.665   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    20 
ATOM 5550 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.353   1.692   0.398   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   20 
ATOM 5551 C C     . PHE A 1 8  ? 2.463   0.793   -0.156  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    20 
ATOM 5552 O O     . PHE A 1 8  ? 3.060   1.076   -1.192  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    20 
ATOM 5553 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.901   2.767   -0.599  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   20 
ATOM 5554 C CG    . PHE A 1 8  ? 0.166   2.200   -1.797  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   20 
ATOM 5555 C CD1   . PHE A 1 8  ? -1.193  1.854   -1.679  1.00 1.85  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  20 
ATOM 5556 C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.832   2.005   -3.021  1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  20 
ATOM 5557 C CE1   . PHE A 1 8  ? -1.885  1.328   -2.784  1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  20 
ATOM 5558 C CE2   . PHE A 1 8  ? 0.141   1.471   -4.123  1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  20 
ATOM 5559 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.218  1.136   -4.006  1.00 0.70  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   20 
ATOM 5560 H H     . PHE A 1 8  ? 1.026   2.316   2.393   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    20 
ATOM 5561 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.488   1.058   0.593   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   20 
ATOM 5562 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.228   3.454   -0.090  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  20 
ATOM 5563 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.766   3.344   -0.930  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  20 
ATOM 5564 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.710  1.999   -0.741  1.00 3.20  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  20 
ATOM 5565 H HD2   . PHE A 1 8  ? 1.877   2.263   -3.116  1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  20 
ATOM 5566 H HE1   . PHE A 1 8  ? -2.933  1.076   -2.696  1.00 3.31  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  20 
ATOM 5567 H HE2   . PHE A 1 8  ? 0.655   1.323   -5.063  1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  20 
ATOM 5568 H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.750  0.739   -4.859  1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   20 
ATOM 5569 N N     . LYS A 1 9  ? 2.714   -0.346  0.496   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    20 
ATOM 5570 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.733   -1.287  0.021   1.00 0.12  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   20 
ATOM 5571 C C     . LYS A 1 9  ? 3.226   -2.156  -1.143  1.00 0.14  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    20 
ATOM 5572 O O     . LYS A 1 9  ? 3.418   -3.366  -1.109  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    20 
ATOM 5573 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.238   -2.171  1.179   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   20 
ATOM 5574 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.247   -1.467  2.099   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   20 
ATOM 5575 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.605   -0.861  3.344   1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   20 
ATOM 5576 C CE    . LYS A 1 9  ? 4.060   -1.967  4.260   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   20 
ATOM 5577 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.598   -1.880  4.447   1.00 1.08  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   20 
ATOM 5578 H H     . LYS A 1 9  ? 2.185   -0.541  1.335   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    20 
ATOM 5579 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.577   -0.715  -0.371  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   20 
ATOM 5580 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.395   -2.564  1.746   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  20 
ATOM 5581 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.761   -3.028  0.763   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  20 
ATOM 5582 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.990   -2.196  2.427   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  20 
ATOM 5583 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.769   -0.687  1.543   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  20 
ATOM 5584 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.366   -0.301  3.890   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  20 
ATOM 5585 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.829   -0.168  3.033   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  20 
ATOM 5586 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.317   -2.939  3.836   1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  20 
ATOM 5587 H HE3   . LYS A 1 9  ? 4.550   -1.884  5.233   1.00 0.80  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  20 
ATOM 5588 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 2.364   -0.977  4.841   1.00 1.59  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  20 
ATOM 5589 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.123   -1.952  3.559   1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  20 
ATOM 5590 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 2.273   -2.611  5.064   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  20 
ATOM 5591 N N     . ASN A 1 10 ? 2.595   -1.571  -2.171  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    20 
ATOM 5592 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.119   -2.225  -3.379  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   20 
ATOM 5593 C C     . ASN A 1 10 ? 1.576   -3.616  -3.091  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    20 
ATOM 5594 O O     . ASN A 1 10 ? 1.905   -4.602  -3.745  1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    20 
ATOM 5595 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.210   -2.203  -4.445  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   20 
ATOM 5596 C CG    . ASN A 1 10 ? 2.956   -1.138  -5.479  1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   20 
ATOM 5597 O OD1   . ASN A 1 10 ? 1.824   -0.867  -5.863  1.00 2.19  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  20 
ATOM 5598 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.019   -0.566  -5.996  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  20 
ATOM 5599 H H     . ASN A 1 10 ? 2.455   -0.581  -2.191  1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    20 
ATOM 5600 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.288   -1.634  -3.757  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   20 
ATOM 5601 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.186   -2.083  -3.980  1.00 0.50  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  20 
ATOM 5602 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.212   -3.114  -5.014  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  20 
ATOM 5603 H HD21  . ASN A 1 10 ? 4.952   -0.788  -5.693  1.00 1.07  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 20 
ATOM 5604 H HD22  . ASN A 1 10 ? 3.825   0.007   -6.786  1.00 0.95  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 20 
ATOM 5605 N N     . ILE A 1 11 ? 0.653   -3.667  -2.140  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    20 
ATOM 5606 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.017  -4.887  -1.721  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   20 
ATOM 5607 C C     . ILE A 1 11 ? -1.183  -5.187  -2.675  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    20 
ATOM 5608 O O     . ILE A 1 11 ? -2.243  -5.642  -2.256  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    20 
ATOM 5609 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.424  -4.818  -0.237  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   20 
ATOM 5610 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.093  -3.481  0.117   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  20 
ATOM 5611 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.793   -5.098  0.658   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  20 
ATOM 5612 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.124  -2.417  0.655   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  20 
ATOM 5613 H H     . ILE A 1 11 ? 0.400   -2.786  -1.732  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    20 
ATOM 5614 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.695   -5.695  -1.797  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   20 
ATOM 5615 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.142  -5.616  -0.042  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   20 
ATOM 5616 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.598  -3.105  -0.772  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 20 
ATOM 5617 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.850  -3.668  0.877   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 20 
ATOM 5618 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.605   -4.404  0.443   1.00 1.47  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 20 
ATOM 5619 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.507   -5.020  1.707   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 20 
ATOM 5620 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.153   -6.111  0.473   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 20 
ATOM 5621 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.617  -1.445  0.657   1.00 1.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 20 
ATOM 5622 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.170   -2.667  1.673   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 20 
ATOM 5623 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.776   -2.364  0.047   1.00 1.16  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 20 
ATOM 5624 N N     . VAL A 1 12 ? -0.996  -4.908  -3.969  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    20 
ATOM 5625 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.987  -5.151  -5.003  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   20 
ATOM 5626 C C     . VAL A 1 12 ? -1.293  -5.533  -6.317  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    20 
ATOM 5627 O O     . VAL A 1 12 ? -1.378  -6.690  -6.709  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    20 
ATOM 5628 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.977  -3.970  -5.072  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   20 
ATOM 5629 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.349  -2.595  -4.790  1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  20 
ATOM 5630 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.741  -3.917  -6.396  1.00 0.53  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  20 
ATOM 5631 H H     . VAL A 1 12 ? -0.109  -4.516  -4.247  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    20 
ATOM 5632 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.561  -6.030  -4.705  1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   20 
ATOM 5633 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.709  -4.141  -4.284  1.00 0.66  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   20 
ATOM 5634 H HG11  . VAL A 1 12 ? -2.010  -2.542  -3.755  1.00 1.91  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 20 
ATOM 5635 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.514  -2.392  -5.456  1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 20 
ATOM 5636 H HG13  . VAL A 1 12 ? -3.103  -1.821  -4.930  1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 20 
ATOM 5637 H HG21  . VAL A 1 12 ? -4.071  -4.918  -6.680  1.00 1.58  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 20 
ATOM 5638 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.618  -3.277  -6.286  1.00 1.37  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 20 
ATOM 5639 H HG23  . VAL A 1 12 ? -3.107  -3.501  -7.174  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 20 
ATOM 5640 N N     . THR A 1 13 ? -0.596  -4.593  -6.972  1.00 0.37  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    20 
ATOM 5641 C CA    . THR A 1 13 ? 0.215   -4.789  -8.180  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   20 
ATOM 5642 C C     . THR A 1 13 ? -0.351  -5.850  -9.151  1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    20 
ATOM 5643 O O     . THR A 1 13 ? 0.176   -6.961  -9.240  1.00 1.23  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    20 
ATOM 5644 C CB    . THR A 1 13 ? 1.687   -5.003  -7.776  1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   20 
ATOM 5645 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.498   -5.205  -8.910  1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  20 
ATOM 5646 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.946   -6.147  -6.791  1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  20 
ATOM 5647 H H     . THR A 1 13 ? -0.576  -3.667  -6.580  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    20 
ATOM 5648 H HA    . THR A 1 13 ? 0.206   -3.845  -8.723  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   20 
ATOM 5649 H HB    . THR A 1 13 ? 2.022   -4.084  -7.293  1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   20 
ATOM 5650 H HG1   . THR A 1 13 ? 2.271   -6.068  -9.277  1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  20 
ATOM 5651 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.614   -7.098  -7.203  1.00 1.96  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 20 
ATOM 5652 H HG22  . THR A 1 13 ? 3.015   -6.198  -6.582  1.00 1.53  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 20 
ATOM 5653 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.425   -5.962  -5.854  1.00 1.45  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 20 
ATOM 5654 N N     . PRO A 1 14 ? -1.401  -5.509  -9.915  1.00 0.67  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    20 
ATOM 5655 C CA    . PRO A 1 14 ? -2.107  -6.445  -10.774 1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   20 
ATOM 5656 C C     . PRO A 1 14 ? -1.286  -6.755  -12.026 1.00 0.97  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    20 
ATOM 5657 O O     . PRO A 1 14 ? -0.264  -6.129  -12.296 1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    20 
ATOM 5658 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.423  -5.743  -11.119 1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   20 
ATOM 5659 C CG    . PRO A 1 14 ? -3.017  -4.272  -11.161 1.00 2.31  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   20 
ATOM 5660 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.947  -4.174  -10.072 1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   20 
ATOM 5661 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.308  -7.372  -10.234 1.00 0.88  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   20 
ATOM 5662 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.842  -6.073  -12.071 1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  20 
ATOM 5663 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.140  -5.899  -10.313 1.00 2.17  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  20 
ATOM 5664 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.576  -4.041  -12.131 1.00 2.57  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  20 
ATOM 5665 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.861  -3.614  -10.955 1.00 3.02  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  20 
ATOM 5666 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.173  -3.475  -10.384 1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  20 
ATOM 5667 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.402  -3.857  -9.139  1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  20 
ATOM 5668 N N     . ARG A 1 15 ? -1.752  -7.721  -12.821 1.00 1.86  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    20 
ATOM 5669 C CA    . ARG A 1 15 ? -1.018  -8.205  -13.986 1.00 2.71  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   20 
ATOM 5670 C C     . ARG A 1 15 ? -1.766  -7.817  -15.250 1.00 4.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    20 
ATOM 5671 O O     . ARG A 1 15 ? -2.181  -8.678  -16.020 1.00 5.56  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    20 
ATOM 5672 C CB    . ARG A 1 15 ? -0.806  -9.721  -13.896 1.00 3.38  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   20 
ATOM 5673 C CG    . ARG A 1 15 ? -0.196  -10.099 -12.545 1.00 3.59  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   20 
ATOM 5674 C CD    . ARG A 1 15 ? 0.448   -11.490 -12.575 1.00 5.11  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   20 
ATOM 5675 N NE    . ARG A 1 15 ? -0.496  -12.542 -12.985 1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   20 
ATOM 5676 C CZ    . ARG A 1 15 ? -0.237  -13.855 -12.950 1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   20 
ATOM 5677 N NH1   . ARG A 1 15 ? 0.938   -14.292 -12.494 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  20 
ATOM 5678 N NH2   . ARG A 1 15 ? -1.150  -14.730 -13.373 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  20 
ATOM 5679 H H     . ARG A 1 15 ? -2.640  -8.140  -12.591 1.00 2.50  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    20 
ATOM 5680 H HA    . ARG A 1 15 ? -0.038  -7.725  -14.019 1.00 2.71  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   20 
ATOM 5681 H HB2   . ARG A 1 15 ? -1.760  -10.236 -14.016 1.00 4.48  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  20 
ATOM 5682 H HB3   . ARG A 1 15 ? -0.133  -10.026 -14.699 1.00 3.82  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  20 
ATOM 5683 H HG2   . ARG A 1 15 ? 0.570   -9.367  -12.287 1.00 3.36  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  20 
ATOM 5684 H HG3   . ARG A 1 15 ? -0.975  -10.071 -11.782 1.00 3.95  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  20 
ATOM 5685 H HD2   . ARG A 1 15 ? 1.286   -11.472 -13.274 1.00 5.56  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  20 
ATOM 5686 H HD3   . ARG A 1 15 ? 0.828   -11.709 -11.576 1.00 5.43  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  20 
ATOM 5687 H HE    . ARG A 1 15 ? -1.388  -12.219 -13.332 1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   20 
ATOM 5688 H HH11  . ARG A 1 15 ? 1.628   -13.626 -12.180 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 20 
ATOM 5689 H HH12  . ARG A 1 15 ? 1.171   -15.271 -12.447 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 20 
ATOM 5690 H HH21  . ARG A 1 15 ? -2.042  -14.421 -13.731 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 20 
ATOM 5691 H HH22  . ARG A 1 15 ? -0.976  -15.725 -13.357 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 20 
ATOM 5692 N N     . THR A 1 16 ? -1.953  -6.519  -15.451 1.00 5.04  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    20 
ATOM 5693 C CA    . THR A 1 16 ? -2.718  -5.995  -16.564 1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   20 
ATOM 5694 C C     . THR A 1 16 ? -2.061  -4.698  -17.018 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    20 
ATOM 5695 O O     . THR A 1 16 ? -1.471  -4.009  -16.182 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    20 
ATOM 5696 C CB    . THR A 1 16 ? -4.157  -5.732  -16.102 1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   20 
ATOM 5697 O OG1   . THR A 1 16 ? -4.155  -4.952  -14.924 1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  20 
ATOM 5698 C CG2   . THR A 1 16 ? -4.914  -7.032  -15.822 1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  20 
ATOM 5699 H H     . THR A 1 16 ? -1.598  -5.828  -14.802 1.00 4.77  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    20 
ATOM 5700 H HA    . THR A 1 16 ? -2.720  -6.712  -17.384 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   20 
ATOM 5701 H HB    . THR A 1 16 ? -4.682  -5.195  -16.886 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   20 
ATOM 5702 H HG1   . THR A 1 16 ? -3.854  -4.068  -15.173 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  20 
ATOM 5703 H HG21  . THR A 1 16 ? -4.841  -7.695  -16.685 1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 20 
ATOM 5704 H HG22  . THR A 1 16 ? -4.503  -7.530  -14.945 1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 20 
ATOM 5705 H HG23  . THR A 1 16 ? -5.964  -6.804  -15.636 1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 20 
ATOM 5706 N N     . PRO A 1 17 ? -2.161  -4.356  -18.307 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    20 
ATOM 5707 C CA    . PRO A 1 17 ? -1.836  -3.027  -18.782 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   20 
ATOM 5708 C C     . PRO A 1 17 ? -2.935  -2.051  -18.347 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    20 
ATOM 5709 O O     . PRO A 1 17 ? -3.913  -2.517  -17.715 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    20 
ATOM 5710 C CB    . PRO A 1 17 ? -1.771  -3.174  -20.302 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   20 
ATOM 5711 C CG    . PRO A 1 17 ? -2.863  -4.208  -20.577 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   20 
ATOM 5712 C CD    . PRO A 1 17 ? -2.791  -5.133  -19.359 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   20 
ATOM 5713 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -2.782  -0.856  -18.676 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  20 
ATOM 5714 H HA    . PRO A 1 17 ? -0.877  -2.690  -18.388 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   20 
ATOM 5715 H HB2   . PRO A 1 17 ? -1.957  -2.232  -20.821 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  20 
ATOM 5716 H HB3   . PRO A 1 17 ? -0.800  -3.583  -20.585 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  20 
ATOM 5717 H HG2   . PRO A 1 17 ? -3.834  -3.713  -20.605 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  20 
ATOM 5718 H HG3   . PRO A 1 17 ? -2.681  -4.750  -21.506 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  20 
ATOM 5719 H HD2   . PRO A 1 17 ? -3.796  -5.444  -19.071 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  20 
ATOM 5720 H HD3   . PRO A 1 17 ? -2.174  -6.001  -19.589 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  20 
ATOM 5721 N N     . GLU A 1 1  ? -9.632  8.982   6.513   1.00 3.22  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A N    21 
ATOM 5722 C CA    . GLU A 1 1  ? -8.668  8.867   5.410   1.00 3.04  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CA   21 
ATOM 5723 C C     . GLU A 1 1  ? -7.390  8.269   5.969   1.00 2.71  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A C    21 
ATOM 5724 O O     . GLU A 1 1  ? -6.459  9.009   6.252   1.00 3.68  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A O    21 
ATOM 5725 C CB    . GLU A 1 1  ? -8.388  10.227  4.766   1.00 3.26  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CB   21 
ATOM 5726 C CG    . GLU A 1 1  ? -9.591  10.667  3.935   1.00 3.54  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CG   21 
ATOM 5727 C CD    . GLU A 1 1  ? -9.207  11.839  3.038   1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A CD   21 
ATOM 5728 O OE1   . GLU A 1 1  ? -9.151  12.964  3.578   1.00 5.51  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE1  21 
ATOM 5729 O OE2   . GLU A 1 1  ? -8.953  11.576  1.844   1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A OE2  21 
ATOM 5730 H H1    . GLU A 1 1  ? -9.123  9.282   7.335   1.00 3.12  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H1   21 
ATOM 5731 H H2    . GLU A 1 1  ? -10.352 9.649   6.275   1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H2   21 
ATOM 5732 H H3    . GLU A 1 1  ? -10.045 8.080   6.703   1.00 3.25  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A H3   21 
ATOM 5733 H HA    . GLU A 1 1  ? -9.062  8.207   4.637   1.00 3.10  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HA   21 
ATOM 5734 H HB2   . GLU A 1 1  ? -8.178  10.970  5.537   1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB2  21 
ATOM 5735 H HB3   . GLU A 1 1  ? -7.524  10.135  4.107   1.00 3.37  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HB3  21 
ATOM 5736 H HG2   . GLU A 1 1  ? -9.923  9.829   3.320   1.00 3.42  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG2  21 
ATOM 5737 H HG3   . GLU A 1 1  ? -10.408 10.955  4.598   1.00 3.62  ? ? ? ? ? ? 1  GLU A HG3  21 
ATOM 5738 N N     . ASN A 1 2  ? -7.399  6.950   6.191   1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A N    21 
ATOM 5739 C CA    . ASN A 1 2  ? -6.271  6.104   6.573   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CA   21 
ATOM 5740 C C     . ASN A 1 2  ? -5.031  6.882   6.993   1.00 0.71  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A C    21 
ATOM 5741 O O     . ASN A 1 2  ? -4.162  7.076   6.148   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A O    21 
ATOM 5742 C CB    . ASN A 1 2  ? -5.903  5.196   5.386   1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CB   21 
ATOM 5743 C CG    . ASN A 1 2  ? -7.112  4.441   4.847   1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A CG   21 
ATOM 5744 O OD1   . ASN A 1 2  ? -8.072  4.210   5.571   1.00 2.45  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A OD1  21 
ATOM 5745 N ND2   . ASN A 1 2  ? -7.128  4.120   3.561   1.00 2.50  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A ND2  21 
ATOM 5746 H H     . ASN A 1 2  ? -8.234  6.412   5.994   1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A H    21 
ATOM 5747 H HA    . ASN A 1 2  ? -6.582  5.486   7.408   1.00 1.35  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HA   21 
ATOM 5748 H HB2   . ASN A 1 2  ? -5.485  5.813   4.589   1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB2  21 
ATOM 5749 H HB3   . ASN A 1 2  ? -5.133  4.495   5.708   1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HB3  21 
ATOM 5750 H HD21  . ASN A 1 2  ? -6.364  4.350   2.945   1.00 2.71  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD21 21 
ATOM 5751 H HD22  . ASN A 1 2  ? -7.950  3.652   3.213   1.00 2.93  ? ? ? ? ? ? 2  ASN A HD22 21 
ATOM 5752 N N     . PRO A 1 3  ? -4.920  7.315   8.258   1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A N    21 
ATOM 5753 C CA    . PRO A 1 3  ? -3.863  8.215   8.700   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CA   21 
ATOM 5754 C C     . PRO A 1 3  ? -2.551  7.453   8.916   1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A C    21 
ATOM 5755 O O     . PRO A 1 3  ? -2.078  7.319   10.039  1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A O    21 
ATOM 5756 C CB    . PRO A 1 3  ? -4.411  8.855   9.980   1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CB   21 
ATOM 5757 C CG    . PRO A 1 3  ? -5.291  7.749   10.562  1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CG   21 
ATOM 5758 C CD    . PRO A 1 3  ? -5.902  7.119   9.310   1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A CD   21 
ATOM 5759 H HA    . PRO A 1 3  ? -3.693  8.981   7.948   1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HA   21 
ATOM 5760 H HB2   . PRO A 1 3  ? -3.630  9.170   10.672  1.00 0.81  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB2  21 
ATOM 5761 H HB3   . PRO A 1 3  ? -5.039  9.707   9.713   1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HB3  21 
ATOM 5762 H HG2   . PRO A 1 3  ? -4.670  7.016   11.079  1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG2  21 
ATOM 5763 H HG3   . PRO A 1 3  ? -6.056  8.147   11.230  1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HG3  21 
ATOM 5764 H HD2   . PRO A 1 3  ? -6.101  6.061   9.482   1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD2  21 
ATOM 5765 H HD3   . PRO A 1 3  ? -6.823  7.642   9.047   1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 3  PRO A HD3  21 
ATOM 5766 N N     . VAL A 1 4  ? -1.991  6.944   7.816   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A N    21 
ATOM 5767 C CA    . VAL A 1 4  ? -0.806  6.100   7.716   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CA   21 
ATOM 5768 C C     . VAL A 1 4  ? -0.667  5.605   6.279   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A C    21 
ATOM 5769 O O     . VAL A 1 4  ? 0.446   5.426   5.786   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A O    21 
ATOM 5770 C CB    . VAL A 1 4  ? -0.868  4.922   8.708   1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CB   21 
ATOM 5771 C CG1   . VAL A 1 4  ? -2.185  4.132   8.666   1.00 2.57  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG1  21 
ATOM 5772 C CG2   . VAL A 1 4  ? 0.349   3.998   8.607   1.00 2.06  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A CG2  21 
ATOM 5773 H H     . VAL A 1 4  ? -2.466  7.159   6.952   1.00 1.42  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A H    21 
ATOM 5774 H HA    . VAL A 1 4  ? 0.067   6.707   7.954   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HA   21 
ATOM 5775 H HB    . VAL A 1 4  ? -0.800  5.338   9.690   1.00 1.67  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HB   21 
ATOM 5776 H HG11  . VAL A 1 4  ? -3.009  4.778   8.976   1.00 3.00  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG11 21 
ATOM 5777 H HG12  . VAL A 1 4  ? -2.391  3.744   7.672   1.00 3.90  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG12 21 
ATOM 5778 H HG13  . VAL A 1 4  ? -2.128  3.300   9.366   1.00 3.36  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG13 21 
ATOM 5779 H HG21  . VAL A 1 4  ? 0.535   3.542   9.579   1.00 2.79  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG21 21 
ATOM 5780 H HG22  . VAL A 1 4  ? 0.175   3.207   7.893   1.00 2.65  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG22 21 
ATOM 5781 H HG23  . VAL A 1 4  ? 1.231   4.569   8.315   1.00 3.36  ? ? ? ? ? ? 4  VAL A HG23 21 
ATOM 5782 N N     . VAL A 1 5  ? -1.796  5.285   5.628   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A N    21 
ATOM 5783 C CA    . VAL A 1 5  ? -1.828  4.667   4.302   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CA   21 
ATOM 5784 C C     . VAL A 1 5  ? -1.085  3.335   4.274   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A C    21 
ATOM 5785 O O     . VAL A 1 5  ? -0.920  2.721   3.222   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A O    21 
ATOM 5786 C CB    . VAL A 1 5  ? -1.390  5.723   3.256   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CB   21 
ATOM 5787 C CG1   . VAL A 1 5  ? -0.869  5.173   1.927   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG1  21 
ATOM 5788 C CG2   . VAL A 1 5  ? -2.581  6.639   2.958   1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A CG2  21 
ATOM 5789 H H     . VAL A 1 5  ? -2.680  5.414   6.098   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A H    21 
ATOM 5790 H HA    . VAL A 1 5  ? -2.846  4.368   4.090   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HA   21 
ATOM 5791 H HB    . VAL A 1 5  ? -0.594  6.336   3.675   1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HB   21 
ATOM 5792 H HG11  . VAL A 1 5  ? 0.078   4.659   2.100   1.00 1.35  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG11 21 
ATOM 5793 H HG12  . VAL A 1 5  ? -1.594  4.483   1.495   1.00 1.30  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG12 21 
ATOM 5794 H HG13  . VAL A 1 5  ? -0.688  5.992   1.231   1.00 1.41  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG13 21 
ATOM 5795 H HG21  . VAL A 1 5  ? -3.361  6.079   2.442   1.00 1.84  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG21 21 
ATOM 5796 H HG22  . VAL A 1 5  ? -2.980  7.045   3.885   1.00 1.60  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG22 21 
ATOM 5797 H HG23  . VAL A 1 5  ? -2.259  7.468   2.328   1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 5  VAL A HG23 21 
ATOM 5798 N N     . HIS A 1 6  ? -0.680  2.826   5.440   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A N    21 
ATOM 5799 C CA    . HIS A 1 6  ? 0.210   1.694   5.517   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CA   21 
ATOM 5800 C C     . HIS A 1 6  ? 1.378   1.832   4.542   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A C    21 
ATOM 5801 O O     . HIS A 1 6  ? 1.829   0.823   4.005   1.00 0.17  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A O    21 
ATOM 5802 C CB    . HIS A 1 6  ? -0.598  0.416   5.274   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CB   21 
ATOM 5803 C CG    . HIS A 1 6  ? -1.618  0.074   6.327   1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CG   21 
ATOM 5804 N ND1   . HIS A 1 6  ? -2.707  -0.753  6.161   1.00 0.54  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A ND1  21 
ATOM 5805 C CD2   . HIS A 1 6  ? -1.569  0.433   7.644   1.00 0.43  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CD2  21 
ATOM 5806 C CE1   . HIS A 1 6  ? -3.302  -0.878  7.362   1.00 0.69  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A CE1  21 
ATOM 5807 N NE2   . HIS A 1 6  ? -2.646  -0.168  8.293   1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A NE2  21 
ATOM 5808 H H     . HIS A 1 6  ? -0.875  3.312   6.303   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A H    21 
ATOM 5809 H HA    . HIS A 1 6  ? 0.646   1.662   6.505   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HA   21 
ATOM 5810 H HB2   . HIS A 1 6  ? -1.087  0.465   4.305   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB2  21 
ATOM 5811 H HB3   . HIS A 1 6  ? 0.101   -0.395  5.233   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HB3  21 
ATOM 5812 H HD1   . HIS A 1 6  ? -3.006  -1.200  5.306   1.00 0.62  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD1  21 
ATOM 5813 H HD2   . HIS A 1 6  ? -0.804  1.043   8.096   1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HD2  21 
ATOM 5814 H HE1   . HIS A 1 6  ? -4.180  -1.478  7.559   1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 6  HIS A HE1  21 
ATOM 5815 N N     . PHE A 1 7  ? 1.857   3.058   4.289   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A N    21 
ATOM 5816 C CA    . PHE A 1 7  ? 2.945   3.358   3.361   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CA   21 
ATOM 5817 C C     . PHE A 1 7  ? 2.774   2.803   1.938   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A C    21 
ATOM 5818 O O     . PHE A 1 7  ? 3.708   2.858   1.145   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A O    21 
ATOM 5819 C CB    . PHE A 1 7  ? 4.246   2.873   3.993   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CB   21 
ATOM 5820 C CG    . PHE A 1 7  ? 5.161   3.995   4.421   1.00 0.39  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CG   21 
ATOM 5821 C CD1   . PHE A 1 7  ? 5.031   4.560   5.703   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD1  21 
ATOM 5822 C CD2   . PHE A 1 7  ? 6.123   4.494   3.526   1.00 1.90  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CD2  21 
ATOM 5823 C CE1   . PHE A 1 7  ? 5.893   5.597   6.102   1.00 1.68  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE1  21 
ATOM 5824 C CE2   . PHE A 1 7  ? 6.980   5.535   3.923   1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CE2  21 
ATOM 5825 C CZ    . PHE A 1 7  ? 6.872   6.080   5.214   1.00 0.68  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A CZ   21 
ATOM 5826 H H     . PHE A 1 7  ? 1.472   3.852   4.781   1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A H    21 
ATOM 5827 H HA    . PHE A 1 7  ? 3.003   4.443   3.262   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HA   21 
ATOM 5828 H HB2   . PHE A 1 7  ? 4.018   2.241   4.849   1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB2  21 
ATOM 5829 H HB3   . PHE A 1 7  ? 4.761   2.237   3.282   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HB3  21 
ATOM 5830 H HD1   . PHE A 1 7  ? 4.264   4.200   6.375   1.00 2.98  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD1  21 
ATOM 5831 H HD2   . PHE A 1 7  ? 6.199   4.077   2.530   1.00 3.18  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HD2  21 
ATOM 5832 H HE1   . PHE A 1 7  ? 5.805   6.025   7.090   1.00 2.96  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE1  21 
ATOM 5833 H HE2   . PHE A 1 7  ? 7.722   5.916   3.235   1.00 3.29  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HE2  21 
ATOM 5834 H HZ    . PHE A 1 7  ? 7.534   6.877   5.520   1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 7  PHE A HZ   21 
ATOM 5835 N N     . PHE A 1 8  ? 1.591   2.282   1.618   1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A N    21 
ATOM 5836 C CA    . PHE A 1 8  ? 1.215   1.639   0.368   1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CA   21 
ATOM 5837 C C     . PHE A 1 8  ? 2.330   0.750   -0.194  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A C    21 
ATOM 5838 O O     . PHE A 1 8  ? 2.914   1.044   -1.235  1.00 0.32  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A O    21 
ATOM 5839 C CB    . PHE A 1 8  ? 0.735   2.698   -0.631  1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CB   21 
ATOM 5840 C CG    . PHE A 1 8  ? -0.014  2.109   -1.809  1.00 0.42  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CG   21 
ATOM 5841 C CD1   . PHE A 1 8  ? -1.338  1.663   -1.636  1.00 1.93  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD1  21 
ATOM 5842 C CD2   . PHE A 1 8  ? 0.606   1.991   -3.066  1.00 1.64  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CD2  21 
ATOM 5843 C CE1   . PHE A 1 8  ? -2.040  1.106   -2.718  1.00 2.03  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE1  21 
ATOM 5844 C CE2   . PHE A 1 8  ? -0.098  1.433   -4.147  1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CE2  21 
ATOM 5845 C CZ    . PHE A 1 8  ? -1.421  0.993   -3.975  1.00 0.77  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A CZ   21 
ATOM 5846 H H     . PHE A 1 8  ? 0.913   2.286   2.361   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A H    21 
ATOM 5847 H HA    . PHE A 1 8  ? 0.361   0.997   0.586   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HA   21 
ATOM 5848 H HB2   . PHE A 1 8  ? 0.062   3.386   -0.118  1.00 0.30  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB2  21 
ATOM 5849 H HB3   . PHE A 1 8  ? 1.588   3.280   -0.984  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HB3  21 
ATOM 5850 H HD1   . PHE A 1 8  ? -1.819  1.756   -0.672  1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD1  21 
ATOM 5851 H HD2   . PHE A 1 8  ? 1.625   2.327   -3.202  1.00 2.94  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HD2  21 
ATOM 5852 H HE1   . PHE A 1 8  ? -3.060  0.772   -2.585  1.00 3.34  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE1  21 
ATOM 5853 H HE2   . PHE A 1 8  ? 0.380   1.346   -5.114  1.00 2.92  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HE2  21 
ATOM 5854 H HZ    . PHE A 1 8  ? -1.963  0.575   -4.811  1.00 0.92  ? ? ? ? ? ? 8  PHE A HZ   21 
ATOM 5855 N N     . LYS A 1 9  ? 2.607   -0.387  0.457   1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A N    21 
ATOM 5856 C CA    . LYS A 1 9  ? 3.657   -1.296  -0.017  1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CA   21 
ATOM 5857 C C     . LYS A 1 9  ? 3.180   -2.176  -1.183  1.00 0.16  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A C    21 
ATOM 5858 O O     . LYS A 1 9  ? 3.367   -3.386  -1.124  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A O    21 
ATOM 5859 C CB    . LYS A 1 9  ? 4.186   -2.194  1.122   1.00 0.15  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CB   21 
ATOM 5860 C CG    . LYS A 1 9  ? 5.108   -1.492  2.126   1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CG   21 
ATOM 5861 C CD    . LYS A 1 9  ? 4.396   -0.778  3.273   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CD   21 
ATOM 5862 C CE    . LYS A 1 9  ? 3.729   -1.747  4.264   1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A CE   21 
ATOM 5863 N NZ    . LYS A 1 9  ? 2.296   -1.993  3.991   1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A NZ   21 
ATOM 5864 H H     . LYS A 1 9  ? 2.074   -0.607  1.288   1.00 0.13  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A H    21 
ATOM 5865 H HA    . LYS A 1 9  ? 4.488   -0.698  -0.398  1.00 0.18  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HA   21 
ATOM 5866 H HB2   . LYS A 1 9  ? 3.363   -2.694  1.623   1.00 0.24  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB2  21 
ATOM 5867 H HB3   . LYS A 1 9  ? 4.796   -2.977  0.677   1.00 0.19  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HB3  21 
ATOM 5868 H HG2   . LYS A 1 9  ? 5.773   -2.238  2.564   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG2  21 
ATOM 5869 H HG3   . LYS A 1 9  ? 5.728   -0.773  1.590   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HG3  21 
ATOM 5870 H HD2   . LYS A 1 9  ? 5.153   -0.221  3.826   1.00 0.38  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD2  21 
ATOM 5871 H HD3   . LYS A 1 9  ? 3.692   -0.057  2.868   1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HD3  21 
ATOM 5872 H HE2   . LYS A 1 9  ? 4.272   -2.694  4.259   1.00 0.78  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE2  21 
ATOM 5873 H HE3   . LYS A 1 9  ? 3.810   -1.311  5.261   1.00 1.11  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HE3  21 
ATOM 5874 H HZ1   . LYS A 1 9  ? 1.810   -1.107  3.952   1.00 1.95  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ1  21 
ATOM 5875 H HZ2   . LYS A 1 9  ? 2.171   -2.488  3.123   1.00 2.35  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ2  21 
ATOM 5876 H HZ3   . LYS A 1 9  ? 1.897   -2.543  4.740   1.00 1.74  ? ? ? ? ? ? 9  LYS A HZ3  21 
ATOM 5877 N N     . ASN A 1 10 ? 2.567   -1.607  -2.231  1.00 0.20  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A N    21 
ATOM 5878 C CA    . ASN A 1 10 ? 2.087   -2.283  -3.422  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CA   21 
ATOM 5879 C C     . ASN A 1 10 ? 1.556   -3.670  -3.106  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A C    21 
ATOM 5880 O O     . ASN A 1 10 ? 1.910   -4.667  -3.726  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A O    21 
ATOM 5881 C CB    . ASN A 1 10 ? 3.165   -2.285  -4.497  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CB   21 
ATOM 5882 C CG    . ASN A 1 10 ? 3.021   -1.110  -5.427  1.00 0.83  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A CG   21 
ATOM 5883 O OD1   . ASN A 1 10 ? 1.927   -0.657  -5.738  1.00 1.98  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A OD1  21 
ATOM 5884 N ND2   . ASN A 1 10 ? 4.132   -0.647  -5.946  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A ND2  21 
ATOM 5885 H H     . ASN A 1 10 ? 2.419   -0.617  -2.265  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A H    21 
ATOM 5886 H HA    . ASN A 1 10 ? 1.258   -1.700  -3.817  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HA   21 
ATOM 5887 H HB2   . ASN A 1 10 ? 4.151   -2.320  -4.041  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB2  21 
ATOM 5888 H HB3   . ASN A 1 10 ? 3.046   -3.136  -5.144  1.00 0.51  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HB3  21 
ATOM 5889 H HD21  . ASN A 1 10 ? 5.032   -1.022  -5.704  1.00 0.99  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD21 21 
ATOM 5890 H HD22  . ASN A 1 10 ? 3.989   0.021   -6.668  1.00 0.79  ? ? ? ? ? ? 10 ASN A HD22 21 
ATOM 5891 N N     . ILE A 1 11 ? 0.613   -3.707  -2.172  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A N    21 
ATOM 5892 C CA    . ILE A 1 11 ? -0.070  -4.923  -1.760  1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CA   21 
ATOM 5893 C C     . ILE A 1 11 ? -1.222  -5.207  -2.735  1.00 0.28  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A C    21 
ATOM 5894 O O     . ILE A 1 11 ? -2.304  -5.626  -2.334  1.00 0.33  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A O    21 
ATOM 5895 C CB    . ILE A 1 11 ? -0.492  -4.846  -0.280  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CB   21 
ATOM 5896 C CG1   . ILE A 1 11 ? -1.110  -3.487  0.081   1.00 0.25  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG1  21 
ATOM 5897 C CG2   . ILE A 1 11 ? 0.703   -5.175  0.627   1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CG2  21 
ATOM 5898 C CD1   . ILE A 1 11 ? -0.104  -2.460  0.631   1.00 0.21  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A CD1  21 
ATOM 5899 H H     . ILE A 1 11 ? 0.343   -2.823  -1.785  1.00 0.22  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A H    21 
ATOM 5900 H HA    . ILE A 1 11 ? 0.633   -5.739  -1.828  1.00 0.27  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HA   21 
ATOM 5901 H HB    . ILE A 1 11 ? -1.244  -5.617  -0.099  1.00 0.31  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HB   21 
ATOM 5902 H HG12  . ILE A 1 11 ? -1.598  -3.087  -0.807  1.00 0.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG12 21 
ATOM 5903 H HG13  . ILE A 1 11 ? -1.876  -3.651  0.837   1.00 0.29  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG13 21 
ATOM 5904 H HG21  . ILE A 1 11 ? 1.539   -4.502  0.431   1.00 1.40  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG21 21 
ATOM 5905 H HG22  . ILE A 1 11 ? 0.404   -5.100  1.673   1.00 1.46  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG22 21 
ATOM 5906 H HG23  . ILE A 1 11 ? 1.033   -6.196  0.437   1.00 1.51  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HG23 21 
ATOM 5907 H HD11  . ILE A 1 11 ? -0.568  -1.475  0.653   1.00 1.18  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD11 21 
ATOM 5908 H HD12  . ILE A 1 11 ? 0.197   -2.732  1.642   1.00 1.26  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD12 21 
ATOM 5909 H HD13  . ILE A 1 11 ? 0.789   -2.419  0.013   1.00 1.19  ? ? ? ? ? ? 11 ILE A HD13 21 
ATOM 5910 N N     . VAL A 1 12 ? -0.996  -4.953  -4.029  1.00 0.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A N    21 
ATOM 5911 C CA    . VAL A 1 12 ? -1.967  -5.177  -5.084  1.00 0.35  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CA   21 
ATOM 5912 C C     . VAL A 1 12 ? -1.253  -5.544  -6.391  1.00 0.23  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A C    21 
ATOM 5913 O O     . VAL A 1 12 ? -1.359  -6.690  -6.812  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A O    21 
ATOM 5914 C CB    . VAL A 1 12 ? -2.946  -3.986  -5.156  1.00 0.48  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CB   21 
ATOM 5915 C CG1   . VAL A 1 12 ? -2.314  -2.616  -4.859  1.00 0.57  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG1  21 
ATOM 5916 C CG2   . VAL A 1 12 ? -3.695  -3.916  -6.489  1.00 0.47  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A CG2  21 
ATOM 5917 H H     . VAL A 1 12 ? -0.090  -4.595  -4.291  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A H    21 
ATOM 5918 H HA    . VAL A 1 12 ? -2.556  -6.054  -4.809  1.00 0.45  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HA   21 
ATOM 5919 H HB    . VAL A 1 12 ? -3.688  -4.157  -4.379  1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HB   21 
ATOM 5920 H HG11  . VAL A 1 12 ? -1.974  -2.575  -3.824  1.00 1.87  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG11 21 
ATOM 5921 H HG12  . VAL A 1 12 ? -1.482  -2.407  -5.526  1.00 1.34  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG12 21 
ATOM 5922 H HG13  . VAL A 1 12 ? -3.069  -1.840  -4.990  1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG13 21 
ATOM 5923 H HG21  . VAL A 1 12 ? -3.048  -3.492  -7.252  1.00 1.44  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG21 21 
ATOM 5924 H HG22  . VAL A 1 12 ? -4.024  -4.912  -6.790  1.00 1.78  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG22 21 
ATOM 5925 H HG23  . VAL A 1 12 ? -4.570  -3.275  -6.383  1.00 1.71  ? ? ? ? ? ? 12 VAL A HG23 21 
ATOM 5926 N N     . THR A 1 13 ? -0.521  -4.606  -7.011  1.00 0.36  ? ? ? ? ? ? 13 THR A N    21 
ATOM 5927 C CA    . THR A 1 13 ? 0.287   -4.790  -8.225  1.00 0.46  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CA   21 
ATOM 5928 C C     . THR A 1 13 ? -0.270  -5.853  -9.191  1.00 0.41  ? ? ? ? ? ? 13 THR A C    21 
ATOM 5929 O O     . THR A 1 13 ? 0.280   -6.951  -9.296  1.00 1.29  ? ? ? ? ? ? 13 THR A O    21 
ATOM 5930 C CB    . THR A 1 13 ? 1.763   -5.022  -7.844  1.00 0.82  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CB   21 
ATOM 5931 O OG1   . THR A 1 13 ? 2.533   -5.317  -8.989  1.00 2.02  ? ? ? ? ? ? 13 THR A OG1  21 
ATOM 5932 C CG2   . THR A 1 13 ? 1.998   -6.125  -6.809  1.00 0.60  ? ? ? ? ? ? 13 THR A CG2  21 
ATOM 5933 H H     . THR A 1 13 ? -0.490  -3.692  -6.592  1.00 0.56  ? ? ? ? ? ? 13 THR A H    21 
ATOM 5934 H HA    . THR A 1 13 ? 0.274   -3.843  -8.764  1.00 0.58  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HA   21 
ATOM 5935 H HB    . THR A 1 13 ? 2.143   -4.092  -7.421  1.00 1.62  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HB   21 
ATOM 5936 H HG1   . THR A 1 13 ? 2.240   -6.181  -9.307  1.00 2.04  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG1  21 
ATOM 5937 H HG21  . THR A 1 13 ? 1.607   -7.079  -7.161  1.00 1.94  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG21 21 
ATOM 5938 H HG22  . THR A 1 13 ? 3.068   -6.218  -6.622  1.00 1.57  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG22 21 
ATOM 5939 H HG23  . THR A 1 13 ? 1.510   -5.868  -5.872  1.00 1.39  ? ? ? ? ? ? 13 THR A HG23 21 
ATOM 5940 N N     . PRO A 1 14 ? -1.324  -5.535  -9.956  1.00 0.63  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A N    21 
ATOM 5941 C CA    . PRO A 1 14 ? -1.990  -6.508  -10.794 1.00 0.64  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CA   21 
ATOM 5942 C C     . PRO A 1 14 ? -1.050  -6.936  -11.916 1.00 0.90  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A C    21 
ATOM 5943 O O     . PRO A 1 14 ? -0.608  -6.128  -12.734 1.00 1.77  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A O    21 
ATOM 5944 C CB    . PRO A 1 14 ? -3.255  -5.817  -11.307 1.00 1.63  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CB   21 
ATOM 5945 C CG    . PRO A 1 14 ? -2.881  -4.337  -11.298 1.00 2.22  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CG   21 
ATOM 5946 C CD    . PRO A 1 14 ? -1.911  -4.221  -10.121 1.00 1.65  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A CD   21 
ATOM 5947 H HA    . PRO A 1 14 ? -2.271  -7.377  -10.197 1.00 0.89  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HA   21 
ATOM 5948 H HB2   . PRO A 1 14 ? -3.540  -6.160  -12.303 1.00 1.75  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB2  21 
ATOM 5949 H HB3   . PRO A 1 14 ? -4.068  -5.986  -10.599 1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HB3  21 
ATOM 5950 H HG2   . PRO A 1 14 ? -2.366  -4.082  -12.224 1.00 2.48  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG2  21 
ATOM 5951 H HG3   . PRO A 1 14 ? -3.756  -3.701  -11.160 1.00 2.93  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HG3  21 
ATOM 5952 H HD2   . PRO A 1 14 ? -1.147  -3.479  -10.347 1.00 1.97  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD2  21 
ATOM 5953 H HD3   . PRO A 1 14 ? -2.458  -3.960  -9.221  1.00 1.99  ? ? ? ? ? ? 14 PRO A HD3  21 
ATOM 5954 N N     . ARG A 1 15 ? -0.741  -8.229  -11.954 1.00 1.36  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A N    21 
ATOM 5955 C CA    . ARG A 1 15 ? 0.115   -8.823  -12.952 1.00 2.24  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CA   21 
ATOM 5956 C C     . ARG A 1 15 ? -0.596  -10.066 -13.462 1.00 3.11  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A C    21 
ATOM 5957 O O     . ARG A 1 15 ? -0.498  -11.134 -12.865 1.00 3.87  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A O    21 
ATOM 5958 C CB    . ARG A 1 15 ? 1.464   -9.139  -12.304 1.00 2.97  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CB   21 
ATOM 5959 C CG    . ARG A 1 15 ? 2.436   -9.732  -13.326 1.00 3.99  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CG   21 
ATOM 5960 C CD    . ARG A 1 15 ? 3.660   -8.838  -13.552 1.00 5.16  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CD   21 
ATOM 5961 N NE    . ARG A 1 15 ? 3.277   -7.489  -13.998 1.00 5.90  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NE   21 
ATOM 5962 C CZ    . ARG A 1 15 ? 4.098   -6.597  -14.565 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A CZ   21 
ATOM 5963 N NH1   . ARG A 1 15 ? 5.379   -6.904  -14.779 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH1  21 
ATOM 5964 N NH2   . ARG A 1 15 ? 3.636   -5.396  -14.914 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A NH2  21 
ATOM 5965 H H     . ARG A 1 15 ? -1.050  -8.839  -11.215 1.00 1.69  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A H    21 
ATOM 5966 H HA    . ARG A 1 15 ? 0.256   -8.125  -13.777 1.00 2.55  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HA   21 
ATOM 5967 H HB2   . ARG A 1 15 ? 1.878   -8.229  -11.871 1.00 3.77  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB2  21 
ATOM 5968 H HB3   . ARG A 1 15 ? 1.312   -9.856  -11.496 1.00 3.21  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HB3  21 
ATOM 5969 H HG2   . ARG A 1 15 ? 2.764   -10.705 -12.963 1.00 4.30  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG2  21 
ATOM 5970 H HG3   . ARG A 1 15 ? 1.922   -9.878  -14.275 1.00 4.66  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HG3  21 
ATOM 5971 H HD2   . ARG A 1 15 ? 4.221   -8.763  -12.619 1.00 5.64  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD2  21 
ATOM 5972 H HD3   . ARG A 1 15 ? 4.289   -9.312  -14.307 1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HD3  21 
ATOM 5973 H HE    . ARG A 1 15 ? 2.318   -7.225  -13.816 1.00 5.64  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HE   21 
ATOM 5974 H HH11  . ARG A 1 15 ? 5.727   -7.809  -14.503 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH11 21 
ATOM 5975 H HH12  . ARG A 1 15 ? 6.025   -6.260  -15.208 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH12 21 
ATOM 5976 H HH21  . ARG A 1 15 ? 2.670   -5.148  -14.752 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH21 21 
ATOM 5977 H HH22  . ARG A 1 15 ? 4.228   -4.702  -15.344 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 15 ARG A HH22 21 
ATOM 5978 N N     . THR A 1 16 ? -1.317  -9.909  -14.562 1.00 3.61  ? ? ? ? ? ? 16 THR A N    21 
ATOM 5979 C CA    . THR A 1 16 ? -2.087  -10.959 -15.200 1.00 4.85  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CA   21 
ATOM 5980 C C     . THR A 1 16 ? -1.839  -10.842 -16.698 1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 16 THR A C    21 
ATOM 5981 O O     . THR A 1 16 ? -1.545  -9.740  -17.168 1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 16 THR A O    21 
ATOM 5982 C CB    . THR A 1 16 ? -3.576  -10.755 -14.885 1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CB   21 
ATOM 5983 O OG1   . THR A 1 16 ? -3.931  -9.410  -15.134 1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 16 THR A OG1  21 
ATOM 5984 C CG2   . THR A 1 16 ? -3.892  -11.082 -13.425 1.00 5.08  ? ? ? ? ? ? 16 THR A CG2  21 
ATOM 5985 H H     . THR A 1 16 ? -1.391  -9.007  -15.008 1.00 3.51  ? ? ? ? ? ? 16 THR A H    21 
ATOM 5986 H HA    . THR A 1 16 ? -1.762  -11.936 -14.842 1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HA   21 
ATOM 5987 H HB    . THR A 1 16 ? -4.178  -11.403 -15.523 1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HB   21 
ATOM 5988 H HG1   . THR A 1 16 ? -3.981  -9.306  -16.094 1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG1  21 
ATOM 5989 H HG21  . THR A 1 16 ? -3.701  -12.139 -13.237 1.00 5.45  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG21 21 
ATOM 5990 H HG22  . THR A 1 16 ? -3.279  -10.479 -12.755 1.00 4.95  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG22 21 
ATOM 5991 H HG23  . THR A 1 16 ? -4.942  -10.869 -13.225 1.00 5.52  ? ? ? ? ? ? 16 THR A HG23 21 
ATOM 5992 N N     . PRO A 1 17 ? -1.956  -11.943 -17.445 1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A N    21 
ATOM 5993 C CA    . PRO A 1 17 ? -2.092  -11.878 -18.885 1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CA   21 
ATOM 5994 C C     . PRO A 1 17 ? -3.486  -11.348 -19.235 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A C    21 
ATOM 5995 O O     . PRO A 1 17 ? -3.753  -11.239 -20.450 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A O    21 
ATOM 5996 C CB    . PRO A 1 17 ? -1.886  -13.321 -19.348 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CB   21 
ATOM 5997 C CG    . PRO A 1 17 ? -2.511  -14.126 -18.209 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CG   21 
ATOM 5998 C CD    . PRO A 1 17 ? -2.202  -13.291 -16.964 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A CD   21 
ATOM 5999 O 'O''' . PRO A 1 17 ? -4.264  -11.075 -18.288 1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A OXT  21 
ATOM 6000 H HA    . PRO A 1 17 ? -1.337  -11.224 -19.322 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HA   21 
ATOM 6001 H HB2   . PRO A 1 17 ? -2.365  -13.522 -20.306 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB2  21 
ATOM 6002 H HB3   . PRO A 1 17 ? -0.817  -13.532 -19.401 1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HB3  21 
ATOM 6003 H HG2   . PRO A 1 17 ? -3.591  -14.183 -18.353 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG2  21 
ATOM 6004 H HG3   . PRO A 1 17 ? -2.080  -15.126 -18.138 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HG3  21 
ATOM 6005 H HD2   . PRO A 1 17 ? -3.050  -13.317 -16.278 1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD2  21 
ATOM 6006 H HD3   . PRO A 1 17 ? -1.303  -13.669 -16.477 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 17 PRO A HD3  21 
# 
