data_SMS20047
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    1.0675 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_audit_author.address 
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
? 'Melo, M.N.'         1 
? 'Sousa, F.J.R.'      2 
? 'Carneiro, F.A.'     3 
? 'Castanho, M.A.R.B.' 4 
? 'Valente, A.P.'      5 
? 'Almeida, F.C.L.'    6 
? 'da Poian, A.T.'     7 
? 'Mohana-Borges, R.'  8 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.crystals_number            ? 
_exptl.details                    ? 
_exptl.entry_id                   SMS20047 
_exptl.method                     'SOLUTION NMR' 
_exptl.method_details             ? 
# 
_pdbx_database_status.deposit_site     BMRB 
_pdbx_database_status.entry_id         SMS20047 
_pdbx_database_status.process_site     PDBJ 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
_pdbx_database_status.status_code      HPUB 
_pdbx_database_status.status_code_mr   HPUB 
_pdbx_database_status.status_code_sf   ? 
# 
loop_
_pdbx_nmr_exptl.conditions_id 
_pdbx_nmr_exptl.experiment_id 
_pdbx_nmr_exptl.solution_id 
_pdbx_nmr_exptl.type 
1 1 1 '2D 1H-1H TOCSY' 
1 2 1 '2D 1H-1H NOESY' 
# 
loop_
_pdbx_nmr_exptl_sample.component 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration_range 
_pdbx_nmr_exptl_sample.concentration_units 
_pdbx_nmr_exptl_sample.isotopic_labeling 
_pdbx_nmr_exptl_sample.solution_id 
fusionpeptide      2    ? mM ?            1 
DPC                100  ? mM '[U-99% 2H]' 1 
DTT                10   ? mM '[U-99% 2H]' 1 
'sodium phosphate' 100  ? mM ?            1 
'sodium azide'     0.01 ? %  ?            1 
D2O                10   ? %  '[U-99% 2H]' 1 
# 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.conditions_id    1 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.ionic_strength   ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pH               5.5 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure         ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units   ? 
_pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.temperature      278 
# 
_pdbx_nmr_refine.entry_id   SMS20047 
_pdbx_nmr_refine.method     'simulated annealing' 
_pdbx_nmr_refine.details    ? 
# 
_pdbx_nmr_representative.conformer_id         1 
_pdbx_nmr_representative.entry_id             SMS20047 
_pdbx_nmr_representative.selection_criteria   'lowest energy' 
# 
_pdbx_nmr_sample_details.contents         
'2mM fusionpeptide; 100mM [U-99% 2H] DPC; 10mM [U-99% 2H] DTT; 100mM sodium phosphate; 0.01% sodium azide; 10% [U-99% 2H] D2O; 90% H2O/10% D2O' 
_pdbx_nmr_sample_details.solution_id      1 
_pdbx_nmr_sample_details.solvent_system   '90% H2O/10% D2O' 
# 
loop_
_pdbx_nmr_spectrometer.field_strength 
_pdbx_nmr_spectrometer.manufacturer 
_pdbx_nmr_spectrometer.model 
_pdbx_nmr_spectrometer.spectrometer_id 
_pdbx_nmr_spectrometer.type 
600 Bruker Avance 1 'Bruker Avance' 
600 Varian INOVA  2 'Varian INOVA'  
# 
_struct_keywords.entry_id        SMS20047 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'membrane protein' 
_struct_keywords.text            'Fusion Peptide, DPC, dengue, membrane protein' 
# 
loop_
_pdbx_nmr_software.authors 
_pdbx_nmr_software.classification 
_pdbx_nmr_software.name 
_pdbx_nmr_software.version 
_pdbx_nmr_software.ordinal 
'Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax' processing                   NMRPipe     ?   1 
'Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax' processing                   NMRDraw     ?   2 
'Johnson, One Moon Scientific'                      'chemical shift assignment'  NMRView     ?   3 
'Johnson, One Moon Scientific'                      'chemical shift calculation' NMRView     ?   4 
'Johnson, One Moon Scientific'                      'peak picking'               NMRView     ?   5 
'Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read'      'structure solution'         CNSSOLVE    1.0 6 
'Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read'      refinement                   CNSSOLVE    1.0 7 
'Laskowski and MacArthur'                           'data analysis'              ProcheckNMR ?   8 
# 
_pdbx_nmr_ensemble.average_constraint_violations_per_residue     ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_constraints_per_residue               ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_distance_constraint_violation         ? 
_pdbx_nmr_ensemble.average_torsion_angle_constraint_violation    ? 
_pdbx_nmr_ensemble.conformer_selection_criteria                  'structures with the lowest energy' 
_pdbx_nmr_ensemble.conformers_calculated_total_number            200 
_pdbx_nmr_ensemble.conformers_submitted_total_number             20 
_pdbx_nmr_ensemble.distance_constraint_violation_method          ? 
_pdbx_nmr_ensemble.entry_id                                      SMS20047 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_distance_constraint_violation         ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_lower_distance_constraint_violation   ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_torsion_angle_constraint_violation    ? 
_pdbx_nmr_ensemble.maximum_upper_distance_constraint_violation   ? 
_pdbx_nmr_ensemble.representative_conformer                      10 
_pdbx_nmr_ensemble.torsion_angle_constraint_violation_method     ? 
# 
_pdbx_database_related.db_id          20047 
_pdbx_database_related.db_name        BMRB 
_pdbx_database_related.content_type   unspecified 
_pdbx_database_related.details        . 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    Q9QCX0_9FLAV 
_struct_ref.pdbx_db_accession          Q9QCX0 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   DRGWGNGCGLFGKGG 
_struct_ref.pdbx_align_begin           98 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_database_PDB_rev.num             ? 
_database_PDB_rev.date            ? 
_database_PDB_rev.date_original   2008-09-25 
_database_PDB_rev.status          ? 
_database_PDB_rev.replaces        ? 
_database_PDB_rev.mod_type        ? 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              ? 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 15 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             Q9QCX0 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  98 
_struct_ref_seq.db_align_end                  112 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       98 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       112 
# 
_entry.id   SMS20047 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
_pdbx_version.entry_id        SMS20047 
_pdbx_version.revision_date   2010-09-28 
_pdbx_version.major_version   3 
_pdbx_version.minor_version   2 
_pdbx_version.details         'compliance with PDB format V.3.20' 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    SMS20047 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   1.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'Interaction of the Dengue virus fusion peptide with membranes assessed by NMR: The essential role of the envelope protein Trp101 for membrane fusion' 
_citation.journal_abbrev            J.Mol.Biol. 
_citation.journal_volume            392 
_citation.page_first                736 
_citation.page_last                 746 
_citation.year                      2009 
_citation.journal_id_ASTM           JMOBAK 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2836 
_citation.journal_id_CSD            0070 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   19619560 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jmb.2009.07.035 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Melo, M.N.'         1 
primary 'Sousa, F.J.R.'      2 
primary 'Carneiro, F.A.'     3 
primary 'Castanho, M.A.R.B.' 4 
primary 'Valente, A.P.'      5 
primary 'Almeida, F.C.L.'    6 
primary 'da Poian, A.T.'     7 
primary 'Mohana-Borges, R.'  8 
# 
_database_2.database_id     BMRB 
_database_2.database_code   SMS20047 
# 
_entity.id                         1 
_entity.type                       polymer 
_entity.src_method                 syn 
_entity.pdbx_description           'Envelope protein' 
_entity.formula_weight             1482.633 
_entity.pdbx_number_of_molecules   1 
_entity.details                    'Fusion Peptide' 
_entity.pdbx_mutation              ? 
_entity.pdbx_fragment              'residues 98-112' 
_entity.pdbx_ec                    ? 
# 
_entity_keywords.entity_id   1 
_entity_keywords.text        ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1  ASP n 
1 2  ARG n 
1 3  GLY n 
1 4  TRP n 
1 5  GLY n 
1 6  ASN n 
1 7  GLY n 
1 8  CYS n 
1 9  GLY n 
1 10 LEU n 
1 11 PHE n 
1 12 GLY n 
1 13 LYS n 
1 14 GLY n 
1 15 GLY n 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           polypeptide(L) 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       DRGWGNGCGLFGKGG 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   DRGWGNGCGLFGKGG 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1  ASP 1  98  98  ASP ASP A . n 
A 1 2  ARG 2  99  99  ARG ARG A . n 
A 1 3  GLY 3  100 100 GLY GLY A . n 
A 1 4  TRP 4  101 101 TRP TRP A . n 
A 1 5  GLY 5  102 102 GLY GLY A . n 
A 1 6  ASN 6  103 103 ASN ASN A . n 
A 1 7  GLY 7  104 104 GLY GLY A . n 
A 1 8  CYS 8  105 105 CYS CYS A . n 
A 1 9  GLY 9  106 106 GLY GLY A . n 
A 1 10 LEU 10 107 107 LEU LEU A . n 
A 1 11 PHE 11 108 108 PHE PHE A . n 
A 1 12 GLY 12 109 109 GLY GLY A . n 
A 1 13 LYS 13 110 110 LYS LYS A . n 
A 1 14 GLY 14 111 111 GLY GLY A . n 
A 1 15 GLY 15 112 112 GLY GLY A . n 
# 
_pdbx_entity_src_syn.entity_id              1 
_pdbx_entity_src_syn.organism_scientific    'Dengue virus 2' 
_pdbx_entity_src_syn.organism_common_name   ? 
_pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id       11060 
_pdbx_entity_src_syn.details                'The peptides were purchased from Genemed Synthesis' 
# 
_struct.entry_id                  SMS20047 
_struct.title                     'Interaction of the dengue virus fusion peptide with membranes by NMR: the essential role of W101 of E protein for membrane fusion' 
_struct.pdbx_descriptor           'Envelope protein' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_asym.id                            A 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag   N 
_struct_asym.pdbx_modified                 N 
_struct_asym.entity_id                     1 
_struct_asym.details                       ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
H 
S 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
# 
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1  1  ARG A 99  ? -80.45  -89.90 
2  1  TRP A 101 ? -67.89  -98.23 
3  1  LEU A 107 ? 176.30  151.62 
4  1  PHE A 108 ? 73.35   42.48  
5  2  ARG A 99  ? -92.76  -89.21 
6  2  TRP A 101 ? -66.15  -97.54 
7  2  LEU A 107 ? 175.76  150.17 
8  2  PHE A 108 ? 73.24   50.67  
9  3  ARG A 99  ? -93.60  -88.54 
10 3  TRP A 101 ? -61.57  -96.59 
11 3  LEU A 107 ? 175.81  151.32 
12 3  PHE A 108 ? 72.92   43.96  
13 4  ARG A 99  ? -101.29 -88.75 
14 4  TRP A 101 ? -64.17  -97.72 
15 4  LEU A 107 ? 176.51  152.69 
16 4  PHE A 108 ? 73.00   39.71  
17 5  ARG A 99  ? -160.49 -87.79 
18 5  TRP A 101 ? -66.79  -98.79 
19 5  LEU A 107 ? 176.20  151.31 
20 5  PHE A 108 ? 73.25   45.34  
21 6  ARG A 99  ? -103.40 -88.56 
22 6  TRP A 101 ? -64.71  -97.79 
23 6  LEU A 107 ? 175.57  150.74 
24 6  PHE A 108 ? 73.30   46.95  
25 7  ARG A 99  ? -110.24 -88.39 
26 7  TRP A 101 ? -66.56  -98.44 
27 7  LEU A 107 ? 176.33  153.49 
28 7  PHE A 108 ? 72.73   36.12  
29 8  ARG A 99  ? -66.79  -88.89 
30 8  TRP A 101 ? -68.54  -99.37 
31 8  LEU A 107 ? 176.20  150.92 
32 8  PHE A 108 ? 73.50   45.97  
33 9  ARG A 99  ? -82.97  -89.13 
34 9  TRP A 101 ? -65.42  -97.75 
35 9  LEU A 107 ? 175.80  150.47 
36 9  PHE A 108 ? 73.31   48.90  
37 10 ARG A 99  ? -150.53 -88.06 
38 10 TRP A 101 ? -65.60  -98.53 
39 10 LEU A 107 ? 176.46  153.75 
40 10 PHE A 108 ? 72.59   37.26  
41 11 ARG A 99  ? -136.83 -88.34 
42 11 TRP A 101 ? -64.31  -97.54 
43 11 LEU A 107 ? 175.94  150.91 
44 11 PHE A 108 ? 73.29   45.90  
45 12 ARG A 99  ? -59.67  -88.82 
46 12 TRP A 101 ? -66.98  -98.77 
47 12 LEU A 107 ? 176.61  151.93 
48 12 PHE A 108 ? 73.42   41.89  
49 13 ARG A 99  ? -100.23 -89.22 
50 13 TRP A 101 ? -69.39  -99.09 
51 13 LEU A 107 ? 176.15  151.26 
52 13 PHE A 108 ? 73.45   43.60  
53 14 ARG A 99  ? -101.04 -88.55 
54 14 TRP A 101 ? -68.39  -99.01 
55 14 LEU A 107 ? 176.59  152.27 
56 14 PHE A 108 ? 73.20   39.98  
57 15 ARG A 99  ? -122.05 -81.02 
58 15 TRP A 101 ? -64.49  -97.35 
59 15 LEU A 107 ? 176.08  151.61 
60 15 PHE A 108 ? 73.23   43.29  
61 16 ARG A 99  ? -157.96 -87.83 
62 16 TRP A 101 ? -66.70  -98.48 
63 16 LEU A 107 ? 176.76  152.49 
64 16 PHE A 108 ? 73.31   38.87  
65 17 ARG A 99  ? -100.99 -90.19 
66 17 TRP A 101 ? -69.99  -99.23 
67 17 LEU A 107 ? 176.33  150.66 
68 17 PHE A 108 ? 73.44   47.50  
69 18 ARG A 99  ? -152.49 -88.77 
70 18 TRP A 101 ? -69.56  -99.36 
71 18 LEU A 107 ? 176.39  151.42 
72 18 PHE A 108 ? 73.60   42.66  
73 19 ARG A 99  ? -80.63  -88.41 
74 19 TRP A 101 ? -64.52  -98.01 
75 19 LEU A 107 ? 175.32  150.28 
76 19 PHE A 108 ? 73.10   51.26  
77 20 ARG A 99  ? -81.25  -88.33 
78 20 TRP A 101 ? -65.87  -98.29 
79 20 LEU A 107 ? 175.81  151.17 
80 20 PHE A 108 ? 73.26   45.50  
# 
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# 
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_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM 1    N N     . ASP A 1 1  ? 11.708 -4.445 -2.225 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    1  
ATOM 2    C CA    . ASP A 1 1  ? 10.752 -4.649 -1.105 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   1  
ATOM 3    C C     . ASP A 1 1  ? 10.957 -3.606 -0.009 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    1  
ATOM 4    O O     . ASP A 1 1  ? 10.001 -2.989 0.460  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    1  
ATOM 5    C CB    . ASP A 1 1  ? 10.956 -6.055 -0.539 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   1  
ATOM 6    C CG    . ASP A 1 1  ? 10.718 -7.135 -1.577 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   1  
ATOM 7    O OD1   . ASP A 1 1  ? 9.592  -7.207 -2.112 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  1  
ATOM 8    O OD2   . ASP A 1 1  ? 11.658 -7.909 -1.854 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  1  
ATOM 9    H H1    . ASP A 1 1  ? 11.701 -3.435 -2.469 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   1  
ATOM 10   H H2    . ASP A 1 1  ? 11.386 -5.028 -3.025 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   1  
ATOM 11   H H3    . ASP A 1 1  ? 12.649 -4.744 -1.897 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   1  
ATOM 12   H HA    . ASP A 1 1  ? 9.747  -4.561 -1.490 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   1  
ATOM 13   H HB2   . ASP A 1 1  ? 11.968 -6.147 -0.176 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  1  
ATOM 14   H HB3   . ASP A 1 1  ? 10.268 -6.210 0.279  1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  1  
ATOM 15   N N     . ARG A 1 2  ? 12.210 -3.416 0.392  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    1  
ATOM 16   C CA    . ARG A 1 2  ? 12.540 -2.450 1.433  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   1  
ATOM 17   C C     . ARG A 1 2  ? 12.596 -1.034 0.865  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    1  
ATOM 18   O O     . ARG A 1 2  ? 11.590 -0.323 0.848  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    1  
ATOM 19   C CB    . ARG A 1 2  ? 13.870 -2.823 2.100  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   1  
ATOM 20   C CG    . ARG A 1 2  ? 14.346 -1.830 3.153  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   1  
ATOM 21   C CD    . ARG A 1 2  ? 13.366 -1.711 4.312  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   1  
ATOM 22   N NE    . ARG A 1 2  ? 12.101 -1.099 3.913  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   1  
ATOM 23   C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.982 0.163  3.505  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   1  
ATOM 24   N NH1   . ARG A 1 2  ? 13.039 0.965  3.482  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  1  
ATOM 25   N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.799 0.628  3.128  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  1  
ATOM 26   H H     . ARG A 1 2  ? 12.928 -3.939 -0.019 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    1  
ATOM 27   H HA    . ARG A 1 2  ? 11.761 -2.488 2.170  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   1  
ATOM 28   H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.757 -3.785 2.576  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  1  
ATOM 29   H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.631 -2.901 1.338  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  1  
ATOM 30   H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.299 -2.159 3.537  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  1  
ATOM 31   H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.461 -0.860 2.690  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  1  
ATOM 32   H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.167 -2.701 4.699  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  1  
ATOM 33   H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.819 -1.106 5.087  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  1  
ATOM 34   H HE    . ARG A 1 2  ? 11.298 -1.661 3.939  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   1  
ATOM 35   H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.932 0.626  3.776  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 1  
ATOM 36   H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.943 1.911  3.173  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 1  
ATOM 37   H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.996  0.031  3.152  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 1  
ATOM 38   H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.709 1.576  2.820  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 1  
ATOM 39   N N     . GLY A 1 3  ? 13.771 -0.628 0.408  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    1  
ATOM 40   C CA    . GLY A 1 3  ? 13.934 0.705  -0.146 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   1  
ATOM 41   C C     . GLY A 1 3  ? 14.966 1.512  0.614  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    1  
ATOM 42   O O     . GLY A 1 3  ? 14.648 2.538  1.214  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    1  
ATOM 43   H H     . GLY A 1 3  ? 14.535 -1.237 0.453  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    1  
ATOM 44   H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.244 0.619  -1.177 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  1  
ATOM 45   H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.986 1.220  -0.105 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  1  
ATOM 46   N N     . TRP A 1 4  ? 16.202 1.032  0.598  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    1  
ATOM 47   C CA    . TRP A 1 4  ? 17.295 1.691  1.298  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   1  
ATOM 48   C C     . TRP A 1 4  ? 17.644 3.035  0.662  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    1  
ATOM 49   O O     . TRP A 1 4  ? 17.008 4.048  0.956  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    1  
ATOM 50   C CB    . TRP A 1 4  ? 18.510 0.767  1.326  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   1  
ATOM 51   C CG    . TRP A 1 4  ? 18.195 -0.566 1.892  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   1  
ATOM 52   C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.827 -0.863 3.161  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  1  
ATOM 53   C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.189 -1.781 1.172  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  1  
ATOM 54   N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.605 -2.215 3.280  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  1  
ATOM 55   C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.823 -2.800 2.059  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  1  
ATOM 56   C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.468 -2.094 -0.146 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  1  
ATOM 57   C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.726 -4.126 1.658  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  1  
ATOM 58   C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.377 -3.405 -0.553 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  1  
ATOM 59   C CH2   . TRP A 1 4  ? 18.006 -4.412 0.346  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  1  
ATOM 60   H H     . TRP A 1 4  ? 16.383 0.202  0.110  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    1  
ATOM 61   H HA    . TRP A 1 4  ? 16.981 1.870  2.313  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   1  
ATOM 62   H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.868 0.612  0.321  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  1  
ATOM 63   H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.290 1.213  1.923  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  1  
ATOM 64   H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.740 -0.136 3.944  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  1  
ATOM 65   H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.336 -2.680 4.098  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  1  
ATOM 66   H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.755 -1.322 -0.841 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  1  
ATOM 67   H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.437 -4.907 2.342  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  1  
ATOM 68   H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.591 -3.665 -1.578 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  1  
ATOM 69   H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.951 -5.428 -0.014 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  1  
ATOM 70   N N     . GLY A 1 5  ? 18.676 3.055  -0.177 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    1  
ATOM 71   C CA    . GLY A 1 5  ? 19.102 4.296  -0.792 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   1  
ATOM 72   C C     . GLY A 1 5  ? 20.064 5.024  0.119  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    1  
ATOM 73   O O     . GLY A 1 5  ? 21.031 5.640  -0.328 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    1  
ATOM 74   H H     . GLY A 1 5  ? 19.169 2.229  -0.354 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    1  
ATOM 75   H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.593 4.078  -1.731 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  1  
ATOM 76   H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.242 4.921  -0.972 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  1  
ATOM 77   N N     . ASN A 1 6  ? 19.796 4.911  1.417  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    1  
ATOM 78   C CA    . ASN A 1 6  ? 20.624 5.511  2.447  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   1  
ATOM 79   C C     . ASN A 1 6  ? 21.980 4.814  2.550  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    1  
ATOM 80   O O     . ASN A 1 6  ? 22.844 5.233  3.320  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    1  
ATOM 81   C CB    . ASN A 1 6  ? 19.900 5.434  3.797  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   1  
ATOM 82   C CG    . ASN A 1 6  ? 19.474 4.018  4.210  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   1  
ATOM 83   O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.912 3.838  5.290  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  1  
ATOM 84   N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.723 3.002  3.372  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  1  
ATOM 85   H H     . ASN A 1 6  ? 19.019 4.390  1.692  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    1  
ATOM 86   H HA    . ASN A 1 6  ? 20.780 6.548  2.192  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   1  
ATOM 87   H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.554 5.821  4.563  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  1  
ATOM 88   H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.015 6.052  3.750  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  1  
ATOM 89   H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.166 3.185  2.526  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 1  
ATOM 90   H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.438 2.101  3.641  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 1  
ATOM 91   N N     . GLY A 1 7  ? 22.159 3.741  1.781  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    1  
ATOM 92   C CA    . GLY A 1 7  ? 23.401 3.005  1.816  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   1  
ATOM 93   C C     . GLY A 1 7  ? 23.709 2.473  3.200  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    1  
ATOM 94   O O     . GLY A 1 7  ? 24.853 2.512  3.651  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    1  
ATOM 95   H H     . GLY A 1 7  ? 21.438 3.442  1.193  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    1  
ATOM 96   H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.324 2.172  1.133  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  1  
ATOM 97   H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.203 3.651  1.501  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  1  
ATOM 98   N N     . CYS A 1 8  ? 22.679 1.973  3.871  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    1  
ATOM 99   C CA    . CYS A 1 8  ? 22.825 1.424  5.210  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   1  
ATOM 100  C C     . CYS A 1 8  ? 22.630 -0.086 5.185  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    1  
ATOM 101  O O     . CYS A 1 8  ? 23.221 -0.813 5.981  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    1  
ATOM 102  C CB    . CYS A 1 8  ? 21.817 2.067  6.164  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   1  
ATOM 103  S SG    . CYS A 1 8  ? 21.914 1.457  7.864  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   1  
ATOM 104  H H     . CYS A 1 8  ? 21.796 1.969  3.450  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    1  
ATOM 105  H HA    . CYS A 1 8  ? 23.825 1.642  5.553  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   1  
ATOM 106  H HB2   . CYS A 1 8  ? 21.987 3.134  6.189  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  1  
ATOM 107  H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.817 1.876  5.802  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  1  
ATOM 108  H HG    . CYS A 1 8  ? 21.206 0.822  7.991  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   1  
ATOM 109  N N     . GLY A 1 9  ? 21.800 -0.552 4.255  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    1  
ATOM 110  C CA    . GLY A 1 9  ? 21.549 -1.973 4.136  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   1  
ATOM 111  C C     . GLY A 1 9  ? 22.018 -2.523 2.805  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    1  
ATOM 112  O O     . GLY A 1 9  ? 22.311 -3.713 2.686  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    1  
ATOM 113  H H     . GLY A 1 9  ? 21.359 0.075  3.638  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    1  
ATOM 114  H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.071 -2.487 4.929  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  1  
ATOM 115  H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.490 -2.153 4.235  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  1  
ATOM 116  N N     . LEU A 1 10 ? 22.094 -1.649 1.805  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    1  
ATOM 117  C CA    . LEU A 1 10 ? 22.535 -2.035 0.471  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   1  
ATOM 118  C C     . LEU A 1 10 ? 22.435 -0.852 -0.489 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    1  
ATOM 119  O O     . LEU A 1 10 ? 21.608 0.040  -0.302 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    1  
ATOM 120  C CB    . LEU A 1 10 ? 21.708 -3.223 -0.038 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   1  
ATOM 121  C CG    . LEU A 1 10 ? 21.974 -3.650 -1.482 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   1  
ATOM 122  C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.440 -4.003 -1.680 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  1  
ATOM 123  C CD2   . LEU A 1 10 ? 21.088 -4.831 -1.854 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  1  
ATOM 124  H H     . LEU A 1 10 ? 21.850 -0.716 1.970  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    1  
ATOM 125  H HA    . LEU A 1 10 ? 23.568 -2.331 0.544  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   1  
ATOM 126  H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.905 -4.069 0.602  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  1  
ATOM 127  H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.667 -2.967 0.051  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  1  
ATOM 128  H HG    . LEU A 1 10 ? 21.730 -2.832 -2.142 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   1  
ATOM 129  H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.574 -5.068 -1.557 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 1  
ATOM 130  H HD12  . LEU A 1 10 ? 24.040 -3.479 -0.951 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 1  
ATOM 131  H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.749 -3.714 -2.674 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 1  
ATOM 132  H HD21  . LEU A 1 10 ? 21.641 -5.512 -2.484 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 1  
ATOM 133  H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.218 -4.475 -2.386 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 1  
ATOM 134  H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.777 -5.345 -0.956 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 1  
ATOM 135  N N     . PHE A 1 11 ? 23.293 -0.847 -1.507 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    1  
ATOM 136  C CA    . PHE A 1 11 ? 23.322 0.229  -2.500 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   1  
ATOM 137  C C     . PHE A 1 11 ? 23.929 1.499  -1.914 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    1  
ATOM 138  O O     . PHE A 1 11 ? 23.431 2.602  -2.146 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    1  
ATOM 139  C CB    . PHE A 1 11 ? 21.916 0.523  -3.025 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   1  
ATOM 140  C CG    . PHE A 1 11 ? 21.235 -0.672 -3.585 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   1  
ATOM 141  C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.790 -1.367 -4.644 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  1  
ATOM 142  C CD2   . PHE A 1 11 ? 20.037 -1.097 -3.053 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  1  
ATOM 143  C CE1   . PHE A 1 11 ? 21.155 -2.471 -5.161 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  1  
ATOM 144  C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.396 -2.199 -3.565 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  1  
ATOM 145  C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.958 -2.885 -4.621 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   1  
ATOM 146  H H     . PHE A 1 11 ? 23.931 -1.585 -1.593 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    1  
ATOM 147  H HA    . PHE A 1 11 ? 23.938 -0.100 -3.322 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   1  
ATOM 148  H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.303 0.900  -2.227 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  1  
ATOM 149  H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.977 1.259  -3.809 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  1  
ATOM 150  H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.729 -1.036 -5.063 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  1  
ATOM 151  H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.604 -0.554 -2.225 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  1  
ATOM 152  H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.593 -3.009 -5.988 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  1  
ATOM 153  H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.457 -2.526 -3.145 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  1  
ATOM 154  H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.464 -3.740 -5.019 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   1  
ATOM 155  N N     . GLY A 1 12 ? 25.011 1.343  -1.156 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    1  
ATOM 156  C CA    . GLY A 1 12 ? 25.664 2.493  -0.559 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   1  
ATOM 157  C C     . GLY A 1 12 ? 26.501 2.134  0.654  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    1  
ATOM 158  O O     . GLY A 1 12 ? 27.520 2.770  0.920  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    1  
ATOM 159  H H     . GLY A 1 12 ? 25.369 0.443  -1.006 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    1  
ATOM 160  H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.304 2.951  -1.298 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  1  
ATOM 161  H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.909 3.206  -0.263 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  1  
ATOM 162  N N     . LYS A 1 13 ? 26.072 1.115  1.396  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    1  
ATOM 163  C CA    . LYS A 1 13 ? 26.797 0.684  2.588  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   1  
ATOM 164  C C     . LYS A 1 13 ? 28.240 0.319  2.253  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    1  
ATOM 165  O O     . LYS A 1 13 ? 29.111 0.333  3.123  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    1  
ATOM 166  C CB    . LYS A 1 13 ? 26.098 -0.507 3.242  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   1  
ATOM 167  C CG    . LYS A 1 13 ? 26.001 -1.728 2.344  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   1  
ATOM 168  C CD    . LYS A 1 13 ? 25.332 -2.886 3.063  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   1  
ATOM 169  C CE    . LYS A 1 13 ? 25.204 -4.105 2.164  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   1  
ATOM 170  N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.530 -4.590 1.693  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   1  
ATOM 171  H H     . LYS A 1 13 ? 25.252 0.646  1.137  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    1  
ATOM 172  H HA    . LYS A 1 13 ? 26.802 1.508  3.282  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   1  
ATOM 173  H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.644 -0.784 4.131  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  1  
ATOM 174  H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.098 -0.212 3.522  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  1  
ATOM 175  H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.421 -1.476 1.469  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  1  
ATOM 176  H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.996 -2.025 2.046  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  1  
ATOM 177  H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.924 -3.150 3.926  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  1  
ATOM 178  H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.348 -2.576 3.382  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  1  
ATOM 179  H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.718 -4.895 2.717  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  1  
ATOM 180  H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.601 -3.842 1.307  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  1  
ATOM 181  H HZ1   . LYS A 1 13 ? 27.023 -3.836 1.174  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  1  
ATOM 182  H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.409 -5.407 1.062  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  1  
ATOM 183  H HZ3   . LYS A 1 13 ? 27.115 -4.876 2.505  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  1  
ATOM 184  N N     . GLY A 1 14 ? 28.486 -0.005 0.989  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    1  
ATOM 185  C CA    . GLY A 1 14 ? 29.824 -0.368 0.563  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   1  
ATOM 186  C C     . GLY A 1 14 ? 29.991 -0.300 -0.942 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    1  
ATOM 187  O O     . GLY A 1 14 ? 30.954 0.283  -1.440 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    1  
ATOM 188  H H     . GLY A 1 14 ? 27.752 0.002  0.342  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    1  
ATOM 189  H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.532 0.304  1.024  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  1  
ATOM 190  H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.034 -1.376 0.892  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  1  
ATOM 191  N N     . GLY A 1 15 ? 29.052 -0.898 -1.668 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    1  
ATOM 192  C CA    . GLY A 1 15 ? 29.119 -0.891 -3.118 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   1  
ATOM 193  C C     . GLY A 1 15 ? 28.194 0.139  -3.735 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    1  
ATOM 194  O O     . GLY A 1 15 ? 26.960 -0.038 -3.644 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    1  
ATOM 195  O 'O''' . GLY A 1 15 ? 28.702 1.125  -4.311 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  1  
ATOM 196  H H     . GLY A 1 15 ? 28.307 -1.346 -1.216 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    1  
ATOM 197  H HA2   . GLY A 1 15 ? 30.133 -0.675 -3.419 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  1  
ATOM 198  H HA3   . GLY A 1 15 ? 28.846 -1.869 -3.484 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  1  
ATOM 199  N N     . ASP A 1 1  ? 11.731 -3.693 -3.289 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    2  
ATOM 200  C CA    . ASP A 1 1  ? 11.162 -4.539 -2.207 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   2  
ATOM 201  C C     . ASP A 1 1  ? 11.274 -3.850 -0.850 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    2  
ATOM 202  O O     . ASP A 1 1  ? 10.280 -3.688 -0.143 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    2  
ATOM 203  C CB    . ASP A 1 1  ? 11.913 -5.872 -2.184 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   2  
ATOM 204  C CG    . ASP A 1 1  ? 11.788 -6.627 -3.493 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   2  
ATOM 205  O OD1   . ASP A 1 1  ? 10.648 -6.954 -3.883 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  2  
ATOM 206  O OD2   . ASP A 1 1  ? 12.831 -6.893 -4.127 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  2  
ATOM 207  H H1    . ASP A 1 1  ? 11.402 -4.077 -4.198 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   2  
ATOM 208  H H2    . ASP A 1 1  ? 12.768 -3.739 -3.214 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   2  
ATOM 209  H H3    . ASP A 1 1  ? 11.387 -2.723 -3.147 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   2  
ATOM 210  H HA    . ASP A 1 1  ? 10.120 -4.721 -2.426 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   2  
ATOM 211  H HB2   . ASP A 1 1  ? 12.960 -5.685 -1.997 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  2  
ATOM 212  H HB3   . ASP A 1 1  ? 11.514 -6.489 -1.393 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  2  
ATOM 213  N N     . ARG A 1 2  ? 12.489 -3.446 -0.495 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    2  
ATOM 214  C CA    . ARG A 1 2  ? 12.729 -2.775 0.777  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   2  
ATOM 215  C C     . ARG A 1 2  ? 12.648 -1.259 0.619  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    2  
ATOM 216  O O     . ARG A 1 2  ? 11.583 -0.664 0.786  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    2  
ATOM 217  C CB    . ARG A 1 2  ? 14.092 -3.191 1.346  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   2  
ATOM 218  C CG    . ARG A 1 2  ? 14.473 -2.485 2.644  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   2  
ATOM 219  C CD    . ARG A 1 2  ? 13.492 -2.790 3.767  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   2  
ATOM 220  N NE    . ARG A 1 2  ? 12.169 -2.219 3.525  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   2  
ATOM 221  C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.922 -0.911 3.477  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   2  
ATOM 222  N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.893 -0.035 3.704  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  2  
ATOM 223  N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.697 -0.478 3.213  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  2  
ATOM 224  H H     . ARG A 1 2  ? 13.242 -3.603 -1.103 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    2  
ATOM 225  H HA    . ARG A 1 2  ? 11.961 -3.085 1.457  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   2  
ATOM 226  H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.074 -4.253 1.538  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  2  
ATOM 227  H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.854 -2.983 0.611  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  2  
ATOM 228  H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.457 -2.812 2.943  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  2  
ATOM 229  H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.486 -1.419 2.467  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  2  
ATOM 230  H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.395 -3.863 3.860  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  2  
ATOM 231  H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.885 -2.382 4.689  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  2  
ATOM 232  H HE    . ARG A 1 2  ? 11.428 -2.842 3.376  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   2  
ATOM 233  H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.816 -0.354 3.915  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 2  
ATOM 234  H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.701 0.946  3.664  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 2  
ATOM 235  H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.959  -1.134 3.051  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 2  
ATOM 236  H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.510 0.503  3.177  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 2  
ATOM 237  N N     . GLY A 1 3  ? 13.777 -0.640 0.303  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    2  
ATOM 238  C CA    . GLY A 1 3  ? 13.815 0.802  0.136  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   2  
ATOM 239  C C     . GLY A 1 3  ? 14.841 1.448  1.045  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    2  
ATOM 240  O O     . GLY A 1 3  ? 14.506 2.291  1.877  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    2  
ATOM 241  H H     . GLY A 1 3  ? 14.592 -1.168 0.188  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    2  
ATOM 242  H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.060 1.030  -0.891 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  2  
ATOM 243  H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.840 1.209  0.365  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  2  
ATOM 244  N N     . TRP A 1 4  ? 16.090 1.032  0.890  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    2  
ATOM 245  C CA    . TRP A 1 4  ? 17.184 1.547  1.702  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   2  
ATOM 246  C C     . TRP A 1 4  ? 17.445 3.026  1.425  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    2  
ATOM 247  O O     . TRP A 1 4  ? 16.789 3.894  2.000  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    2  
ATOM 248  C CB    . TRP A 1 4  ? 18.437 0.713  1.450  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   2  
ATOM 249  C CG    . TRP A 1 4  ? 18.210 -0.736 1.667  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   2  
ATOM 250  C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.925 -1.364 2.834  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  2  
ATOM 251  C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.216 -1.727 0.661  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  2  
ATOM 252  N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.767 -2.713 2.611  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  2  
ATOM 253  C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.941 -2.956 1.274  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  2  
ATOM 254  C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.435 -1.679 -0.703 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  2  
ATOM 255  C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.879 -4.141 0.551  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  2  
ATOM 256  C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.377 -2.848 -1.428 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  2  
ATOM 257  C CH2   . TRP A 1 4  ? 18.099 -4.069 -0.802 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  2  
ATOM 258  H H     . TRP A 1 4  ? 16.282 0.348  0.215  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    2  
ATOM 259  H HA    . TRP A 1 4  ? 16.907 1.441  2.738  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   2  
ATOM 260  H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.752 0.836  0.427  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  2  
ATOM 261  H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.226 1.035  2.112  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  2  
ATOM 262  H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.848 -0.865 3.780  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  2  
ATOM 263  H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.562 -3.385 3.295  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  2  
ATOM 264  H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.651 -0.743 -1.189 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  2  
ATOM 265  H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.661 -5.083 1.024  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  2  
ATOM 266  H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.545 -2.827 -2.492 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  2  
ATOM 267  H HH2   . TRP A 1 4  ? 18.067 -4.961 -1.406 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  2  
ATOM 268  N N     . GLY A 1 5  ? 18.428 3.313  0.576  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    2  
ATOM 269  C CA    . GLY A 1 5  ? 18.774 4.692  0.288  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   2  
ATOM 270  C C     . GLY A 1 5  ? 19.757 5.206  1.314  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    2  
ATOM 271  O O     . GLY A 1 5  ? 20.674 5.966  0.998  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    2  
ATOM 272  H H     . GLY A 1 5  ? 18.942 2.587  0.170  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    2  
ATOM 273  H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.216 4.749  -0.696 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  2  
ATOM 274  H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.881 5.298  0.318  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  2  
ATOM 275  N N     . ASN A 1 6  ? 19.567 4.749  2.547  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    2  
ATOM 276  C CA    . ASN A 1 6  ? 20.427 5.101  3.662  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   2  
ATOM 277  C C     . ASN A 1 6  ? 21.807 4.457  3.532  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    2  
ATOM 278  O O     . ASN A 1 6  ? 22.687 4.688  4.361  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    2  
ATOM 279  C CB    . ASN A 1 6  ? 19.773 4.652  4.974  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   2  
ATOM 280  C CG    . ASN A 1 6  ? 19.418 3.159  5.027  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   2  
ATOM 281  O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.909 2.687  6.044  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  2  
ATOM 282  N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.668 2.399  3.949  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  2  
ATOM 283  H H     . ASN A 1 6  ? 18.827 4.136  2.710  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    2  
ATOM 284  H HA    . ASN A 1 6  ? 20.539 6.174  3.674  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   2  
ATOM 285  H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.449 4.863  5.788  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  2  
ATOM 286  H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.865 5.219  5.119  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  2  
ATOM 287  H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.068 2.811  3.164  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 2  
ATOM 288  H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.428 1.448  3.989  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 2  
ATOM 289  N N     . GLY A 1 7  ? 21.985 3.634  2.501  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    2  
ATOM 290  C CA    . GLY A 1 7  ? 23.248 2.961  2.304  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   2  
ATOM 291  C C     . GLY A 1 7  ? 23.626 2.111  3.498  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    2  
ATOM 292  O O     . GLY A 1 7  ? 24.771 2.126  3.949  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    2  
ATOM 293  H H     . GLY A 1 7  ? 21.250 3.472  1.877  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    2  
ATOM 294  H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.166 2.326  1.434  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  2  
ATOM 295  H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.018 3.697  2.137  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  2  
ATOM 296  N N     . CYS A 1 8  ? 22.652 1.367  4.008  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    2  
ATOM 297  C CA    . CYS A 1 8  ? 22.866 0.498  5.155  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   2  
ATOM 298  C C     . CYS A 1 8  ? 22.733 -0.961 4.742  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    2  
ATOM 299  O O     . CYS A 1 8  ? 23.401 -1.838 5.293  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    2  
ATOM 300  C CB    . CYS A 1 8  ? 21.864 0.823  6.265  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   2  
ATOM 301  S SG    . CYS A 1 8  ? 22.043 -0.200 7.745  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   2  
ATOM 302  H H     . CYS A 1 8  ? 21.764 1.403  3.598  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    2  
ATOM 303  H HA    . CYS A 1 8  ? 23.868 0.669  5.522  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   2  
ATOM 304  H HB2   . CYS A 1 8  ? 21.989 1.853  6.562  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  2  
ATOM 305  H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.863 0.682  5.887  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  2  
ATOM 306  H HG    . CYS A 1 8  ? 21.366 -0.880 7.720  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   2  
ATOM 307  N N     . GLY A 1 9  ? 21.873 -1.214 3.759  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    2  
ATOM 308  C CA    . GLY A 1 9  ? 21.678 -2.566 3.280  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   2  
ATOM 309  C C     . GLY A 1 9  ? 22.112 -2.721 1.839  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    2  
ATOM 310  O O     . GLY A 1 9  ? 22.450 -3.819 1.399  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    2  
ATOM 311  H H     . GLY A 1 9  ? 21.373 -0.473 3.349  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    2  
ATOM 312  H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.256 -3.241 3.895  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  2  
ATOM 313  H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.633 -2.821 3.362  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  2  
ATOM 314  N N     . LEU A 1 10 ? 22.107 -1.611 1.106  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    2  
ATOM 315  C CA    . LEU A 1 10 ? 22.506 -1.604 -0.295 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   2  
ATOM 316  C C     . LEU A 1 10 ? 22.300 -0.219 -0.902 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    2  
ATOM 317  O O     . LEU A 1 10 ? 21.420 0.529  -0.476 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    2  
ATOM 318  C CB    . LEU A 1 10 ? 21.722 -2.665 -1.077 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   2  
ATOM 319  C CG    . LEU A 1 10 ? 21.936 -2.669 -2.590 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   2  
ATOM 320  C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.408 -2.851 -2.928 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  2  
ATOM 321  C CD2   . LEU A 1 10 ? 21.103 -3.765 -3.239 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  2  
ATOM 322  H H     . LEU A 1 10 ? 21.831 -0.768 1.521  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    2  
ATOM 323  H HA    . LEU A 1 10 ? 23.555 -1.842 -0.332 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   2  
ATOM 324  H HB2   . LEU A 1 10 ? 22.001 -3.638 -0.698 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  2  
ATOM 325  H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.675 -2.515 -0.885 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  2  
ATOM 326  H HG    . LEU A 1 10 ? 21.611 -1.723 -2.994 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   2  
ATOM 327  H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.609 -3.896 -3.111 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 2  
ATOM 328  H HD12  . LEU A 1 10 ? 24.012 -2.508 -2.103 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 2  
ATOM 329  H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.647 -2.279 -3.813 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 2  
ATOM 330  H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.148 -3.362 -3.539 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 2  
ATOM 331  H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.950 -4.567 -2.533 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 2  
ATOM 332  H HD23  . LEU A 1 10 ? 21.623 -4.144 -4.108 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 2  
ATOM 333  N N     . PHE A 1 11 ? 23.128 0.121  -1.888 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    2  
ATOM 334  C CA    . PHE A 1 11 ? 23.056 1.421  -2.554 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   2  
ATOM 335  C C     . PHE A 1 11 ? 23.589 2.528  -1.648 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    2  
ATOM 336  O O     . PHE A 1 11 ? 22.935 3.552  -1.451 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    2  
ATOM 337  C CB    . PHE A 1 11 ? 21.621 1.738  -2.974 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   2  
ATOM 338  C CG    . PHE A 1 11 ? 21.014 0.691  -3.834 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   2  
ATOM 339  C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.569 0.379  -5.060 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  2  
ATOM 340  C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.885 0.020  -3.414 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  2  
ATOM 341  C CE1   . PHE A 1 11 ? 21.005 -0.590 -5.855 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  2  
ATOM 342  C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.314 -0.949 -4.204 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  2  
ATOM 343  C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.876 -1.252 -5.425 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   2  
ATOM 344  H H     . PHE A 1 11 ? 23.813 -0.521 -2.173 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    2  
ATOM 345  H HA    . PHE A 1 11 ? 23.674 1.371  -3.438 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   2  
ATOM 346  H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.003 1.836  -2.099 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  2  
ATOM 347  H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.607 2.662  -3.528 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  2  
ATOM 348  H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.455 0.901  -5.391 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  2  
ATOM 349  H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.451 0.263  -2.455 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  2  
ATOM 350  H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.443 -0.830 -6.812 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  2  
ATOM 351  H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.428 -1.469 -3.870 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  2  
ATOM 352  H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.435 -2.003 -6.038 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   2  
ATOM 353  N N     . GLY A 1 12 ? 24.782 2.318  -1.100 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    2  
ATOM 354  C CA    . GLY A 1 12 ? 25.379 3.309  -0.225 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   2  
ATOM 355  C C     . GLY A 1 12 ? 26.258 2.693  0.846  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    2  
ATOM 356  O O     . GLY A 1 12 ? 27.209 3.320  1.314  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    2  
ATOM 357  H H     . GLY A 1 12 ? 25.261 1.484  -1.293 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    2  
ATOM 358  H HA2   . GLY A 1 12 ? 25.978 3.983  -0.820 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  2  
ATOM 359  H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.591 3.872  0.252  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  2  
ATOM 360  N N     . LYS A 1 13 ? 25.942 1.463  1.239  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    2  
ATOM 361  C CA    . LYS A 1 13 ? 26.714 0.767  2.264  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   2  
ATOM 362  C C     . LYS A 1 13 ? 28.173 0.624  1.850  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    2  
ATOM 363  O O     . LYS A 1 13 ? 29.059 0.489  2.694  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    2  
ATOM 364  C CB    . LYS A 1 13 ? 26.115 -0.611 2.540  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   2  
ATOM 365  C CG    . LYS A 1 13 ? 26.097 -1.520 1.324  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   2  
ATOM 366  C CD    . LYS A 1 13 ? 25.524 -2.884 1.664  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   2  
ATOM 367  C CE    . LYS A 1 13 ? 25.492 -3.795 0.447  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   2  
ATOM 368  N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.850 -4.005 -0.129 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   2  
ATOM 369  H H     . LYS A 1 13 ? 25.173 1.013  0.831  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    2  
ATOM 370  H HA    . LYS A 1 13 ? 26.666 1.354  3.165  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   2  
ATOM 371  H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.693 -1.093 3.315  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  2  
ATOM 372  H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.099 -0.488 2.886  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  2  
ATOM 373  H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.490 -1.067 0.555  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  2  
ATOM 374  H HG3   . LYS A 1 13 ? 27.107 -1.642 0.963  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  2  
ATOM 375  H HD2   . LYS A 1 13 ? 26.138 -3.341 2.426  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  2  
ATOM 376  H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.520 -2.757 2.037  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  2  
ATOM 377  H HE2   . LYS A 1 13 ? 25.084 -4.751 0.739  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  2  
ATOM 378  H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.856 -3.349 -0.304 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  2  
ATOM 379  H HZ1   . LYS A 1 13 ? 27.576 -3.664 0.533  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  2  
ATOM 380  H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.943 -3.485 -1.025 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  2  
ATOM 381  H HZ3   . LYS A 1 13 ? 27.008 -5.017 -0.311 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  2  
ATOM 382  N N     . GLY A 1 14 ? 28.415 0.650  0.546  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    2  
ATOM 383  C CA    . GLY A 1 14 ? 29.768 0.518  0.037  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   2  
ATOM 384  C C     . GLY A 1 14 ? 29.807 -0.056 -1.365 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    2  
ATOM 385  O O     . GLY A 1 14 ? 30.154 0.642  -2.319 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    2  
ATOM 386  H H     . GLY A 1 14 ? 27.669 0.757  -0.077 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    2  
ATOM 387  H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.234 1.493  0.029  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  2  
ATOM 388  H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.326 -0.131 0.696  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  2  
ATOM 389  N N     . GLY A 1 15 ? 29.449 -1.329 -1.491 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    2  
ATOM 390  C CA    . GLY A 1 15 ? 29.451 -1.975 -2.790 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   2  
ATOM 391  C C     . GLY A 1 15 ? 30.603 -2.946 -2.954 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    2  
ATOM 392  O O     . GLY A 1 15 ? 31.766 -2.489 -2.971 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    2  
ATOM 393  O 'O''' . GLY A 1 15 ? 30.344 -4.162 -3.066 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  2  
ATOM 394  H H     . GLY A 1 15 ? 29.181 -1.834 -0.695 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    2  
ATOM 395  H HA2   . GLY A 1 15 ? 28.522 -2.512 -2.915 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  2  
ATOM 396  H HA3   . GLY A 1 15 ? 29.521 -1.217 -3.556 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  2  
ATOM 397  N N     . ASP A 1 1  ? 11.182 -6.284 -0.684 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    3  
ATOM 398  C CA    . ASP A 1 1  ? 11.844 -5.019 -1.097 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   3  
ATOM 399  C C     . ASP A 1 1  ? 11.719 -3.952 -0.014 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    3  
ATOM 400  O O     . ASP A 1 1  ? 10.624 -3.671 0.473  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    3  
ATOM 401  C CB    . ASP A 1 1  ? 11.197 -4.532 -2.395 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   3  
ATOM 402  C CG    . ASP A 1 1  ? 11.338 -5.534 -3.523 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   3  
ATOM 403  O OD1   . ASP A 1 1  ? 12.489 -5.861 -3.886 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  3  
ATOM 404  O OD2   . ASP A 1 1  ? 10.300 -5.994 -4.044 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  3  
ATOM 405  H H1    . ASP A 1 1  ? 10.176 -6.078 -0.521 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   3  
ATOM 406  H H2    . ASP A 1 1  ? 11.645 -6.613 0.187  1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   3  
ATOM 407  H H3    . ASP A 1 1  ? 11.302 -6.971 -1.456 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   3  
ATOM 408  H HA    . ASP A 1 1  ? 12.889 -5.220 -1.274 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   3  
ATOM 409  H HB2   . ASP A 1 1  ? 10.145 -4.358 -2.223 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  3  
ATOM 410  H HB3   . ASP A 1 1  ? 11.665 -3.607 -2.698 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  3  
ATOM 411  N N     . ARG A 1 2  ? 12.850 -3.361 0.359  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    3  
ATOM 412  C CA    . ARG A 1 2  ? 12.870 -2.325 1.384  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   3  
ATOM 413  C C     . ARG A 1 2  ? 12.777 -0.935 0.760  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    3  
ATOM 414  O O     . ARG A 1 2  ? 11.687 -0.389 0.595  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    3  
ATOM 415  C CB    . ARG A 1 2  ? 14.139 -2.452 2.238  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   3  
ATOM 416  C CG    . ARG A 1 2  ? 14.306 -1.358 3.286  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   3  
ATOM 417  C CD    . ARG A 1 2  ? 13.190 -1.384 4.322  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   3  
ATOM 418  N NE    . ARG A 1 2  ? 11.890 -1.039 3.751  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   3  
ATOM 419  C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.590 0.160  3.256  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   3  
ATOM 420  N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.477 1.147  3.299  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  3  
ATOM 421  N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.394 0.376  2.725  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  3  
ATOM 422  H H     . ARG A 1 2  ? 13.691 -3.630 -0.066 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    3  
ATOM 423  H HA    . ARG A 1 2  ? 12.015 -2.473 2.013  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   3  
ATOM 424  H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.115 -3.403 2.750  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  3  
ATOM 425  H HB3   . ARG A 1 2  ? 15.001 -2.431 1.587  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  3  
ATOM 426  H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.251 -1.497 3.790  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  3  
ATOM 427  H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.303 -0.398 2.790  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  3  
ATOM 428  H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.132 -2.378 4.743  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  3  
ATOM 429  H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.428 -0.675 5.105  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  3  
ATOM 430  H HE    . ARG A 1 2  ? 11.207 -1.742 3.726  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   3  
ATOM 431  H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.375 0.995  3.710  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 3  
ATOM 432  H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.244 2.044  2.923  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 3  
ATOM 433  H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.718  -0.361 2.697  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 3  
ATOM 434  H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.168 1.276  2.351  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 3  
ATOM 435  N N     . GLY A 1 3  ? 13.926 -0.369 0.423  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    3  
ATOM 436  C CA    . GLY A 1 3  ? 13.960 0.956  -0.172 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   3  
ATOM 437  C C     . GLY A 1 3  ? 15.007 1.834  0.479  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    3  
ATOM 438  O O     . GLY A 1 3  ? 14.740 2.980  0.839  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    3  
ATOM 439  H H     . GLY A 1 3  ? 14.760 -0.853 0.585  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    3  
ATOM 440  H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.181 0.864  -1.225 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  3  
ATOM 441  H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.991 1.420  -0.055 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  3  
ATOM 442  N N     . TRP A 1 4  ? 16.199 1.277  0.642  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    3  
ATOM 443  C CA    . TRP A 1 4  ? 17.308 1.983  1.268  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   3  
ATOM 444  C C     . TRP A 1 4  ? 17.700 3.231  0.482  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    3  
ATOM 445  O O     . TRP A 1 4  ? 17.115 4.297  0.670  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    3  
ATOM 446  C CB    . TRP A 1 4  ? 18.496 1.035  1.408  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   3  
ATOM 447  C CG    . TRP A 1 4  ? 18.153 -0.201 2.152  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   3  
ATOM 448  C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.837 -0.320 3.463  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  3  
ATOM 449  C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.055 -1.493 1.590  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  3  
ATOM 450  N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.566 -1.636 3.762  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  3  
ATOM 451  C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.692 -2.376 2.614  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  3  
ATOM 452  C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.250 -1.977 0.310  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  3  
ATOM 453  C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.517 -3.735 2.387  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  3  
ATOM 454  C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.080 -3.323 0.074  1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  3  
ATOM 455  C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.714 -4.193 1.107  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  3  
ATOM 456  H H     . TRP A 1 4  ? 16.336 0.355  0.342  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    3  
ATOM 457  H HA    . TRP A 1 4  ? 16.997 2.287  2.254  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   3  
ATOM 458  H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.834 0.735  0.430  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  3  
ATOM 459  H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.297 1.532  1.931  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  3  
ATOM 460  H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.821 0.501  4.153  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  3  
ATOM 461  H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.319 -1.984 4.644  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  3  
ATOM 462  H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.532 -1.311 -0.488 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  3  
ATOM 463  H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.232 -4.410 3.175  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  3  
ATOM 464  H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.229 -3.715 -0.919 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  3  
ATOM 465  H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.596 -5.240 0.880  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  3  
ATOM 466  N N     . GLY A 1 5  ? 18.715 3.109  -0.368 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    3  
ATOM 467  C CA    . GLY A 1 5  ? 19.184 4.254  -1.124 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   3  
ATOM 468  C C     . GLY A 1 5  ? 20.192 5.035  -0.311 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    3  
ATOM 469  O O     . GLY A 1 5  ? 21.175 5.557  -0.837 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    3  
ATOM 470  H H     . GLY A 1 5  ? 19.168 2.246  -0.457 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    3  
ATOM 471  H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.649 3.911  -2.038 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  3  
ATOM 472  H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.349 4.892  -1.363 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  3  
ATOM 473  N N     . ASN A 1 6  ? 19.941 5.078  0.993  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    3  
ATOM 474  C CA    . ASN A 1 6  ? 20.809 5.751  1.943  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   3  
ATOM 475  C C     . ASN A 1 6  ? 22.127 5.000  2.129  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    3  
ATOM 476  O O     . ASN A 1 6  ? 23.011 5.456  2.854  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    3  
ATOM 477  C CB    . ASN A 1 6  ? 20.092 5.876  3.293  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   3  
ATOM 478  C CG    . ASN A 1 6  ? 19.593 4.544  3.873  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   3  
ATOM 479  O OD1   . ASN A 1 6  ? 19.022 4.528  4.964  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  3  
ATOM 480  N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.789 3.421  3.167  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  3  
ATOM 481  H H     . ASN A 1 6  ? 19.149 4.623  1.334  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    3  
ATOM 482  H HA    . ASN A 1 6  ? 21.018 6.739  1.564  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   3  
ATOM 483  H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.772 6.315  4.007  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  3  
ATOM 484  H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.241 6.531  3.173  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  3  
ATOM 485  H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.243 3.476  2.309  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 3  
ATOM 486  H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.455 2.576  3.541  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 3  
ATOM 487  N N     . GLY A 1 7  ? 22.249 3.841  1.486  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    3  
ATOM 488  C CA    . GLY A 1 7  ? 23.451 3.049  1.613  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   3  
ATOM 489  C C     . GLY A 1 7  ? 23.731 2.669  3.051  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    3  
ATOM 490  O O     . GLY A 1 7  ? 24.873 2.725  3.509  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    3  
ATOM 491  H H     . GLY A 1 7  ? 21.514 3.515  0.931  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    3  
ATOM 492  H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.331 2.147  1.029  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  3  
ATOM 493  H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.285 3.612  1.228  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  3  
ATOM 494  N N     . CYS A 1 8  ? 22.681 2.279  3.761  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    3  
ATOM 495  C CA    . CYS A 1 8  ? 22.798 1.883  5.157  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   3  
ATOM 496  C C     . CYS A 1 8  ? 22.535 0.391  5.305  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    3  
ATOM 497  O O     . CYS A 1 8  ? 23.094 -0.265 6.184  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    3  
ATOM 498  C CB    . CYS A 1 8  ? 21.819 2.678  6.022  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   3  
ATOM 499  S SG    . CYS A 1 8  ? 21.885 2.266  7.782  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   3  
ATOM 500  H H     . CYS A 1 8  ? 21.801 2.256  3.334  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    3  
ATOM 501  H HA    . CYS A 1 8  ? 23.808 2.094  5.480  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   3  
ATOM 502  H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.036 3.731  5.924  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  3  
ATOM 503  H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.813 2.491  5.677  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  3  
ATOM 504  H HG    . CYS A 1 8  ? 21.761 3.078  8.281  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   3  
ATOM 505  N N     . GLY A 1 9  ? 21.682 -0.141 4.433  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    3  
ATOM 506  C CA    . GLY A 1 9  ? 21.368 -1.554 4.481  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   3  
ATOM 507  C C     . GLY A 1 9  ? 21.796 -2.273 3.219  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    3  
ATOM 508  O O     . GLY A 1 9  ? 22.033 -3.480 3.235  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    3  
ATOM 509  H H     . GLY A 1 9  ? 21.268 0.429  3.746  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    3  
ATOM 510  H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.875 -1.997 5.325  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  3  
ATOM 511  H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.302 -1.674 4.607  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  3  
ATOM 512  N N     . LEU A 1 10 ? 21.899 -1.523 2.125  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    3  
ATOM 513  C CA    . LEU A 1 10 ? 22.306 -2.079 0.841  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   3  
ATOM 514  C C     . LEU A 1 10 ? 22.236 -1.013 -0.250 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    3  
ATOM 515  O O     . LEU A 1 10 ? 21.441 -0.078 -0.165 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    3  
ATOM 516  C CB    . LEU A 1 10 ? 21.431 -3.286 0.483  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   3  
ATOM 517  C CG    . LEU A 1 10 ? 21.656 -3.884 -0.906 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   3  
ATOM 518  C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.107 -4.309 -1.082 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  3  
ATOM 519  C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.727 -5.067 -1.130 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  3  
ATOM 520  H H     . LEU A 1 10 ? 21.700 -0.567 2.183  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    3  
ATOM 521  H HA    . LEU A 1 10 ? 23.329 -2.401 0.939  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   3  
ATOM 522  H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.612 -4.062 1.212  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  3  
ATOM 523  H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.401 -2.985 0.556  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  3  
ATOM 524  H HG    . LEU A 1 10 ? 21.430 -3.137 -1.652 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   3  
ATOM 525  H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.204 -5.360 -0.850 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 3  
ATOM 526  H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.734 -3.734 -0.417 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 3  
ATOM 527  H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.411 -4.137 -2.104 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 3  
ATOM 528  H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.404 -5.081 -2.160 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 3  
ATOM 529  H HD22  . LEU A 1 10 ? 19.865 -4.974 -0.485 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 3  
ATOM 530  H HD23  . LEU A 1 10 ? 21.250 -5.983 -0.902 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 3  
ATOM 531  N N     . PHE A 1 11 ? 23.084 -1.158 -1.267 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    3  
ATOM 532  C CA    . PHE A 1 11 ? 23.138 -0.208 -2.379 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   3  
ATOM 533  C C     . PHE A 1 11 ? 23.784 1.105  -1.945 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    3  
ATOM 534  O O     . PHE A 1 11 ? 23.299 2.186  -2.280 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    3  
ATOM 535  C CB    . PHE A 1 11 ? 21.738 0.061  -2.932 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   3  
ATOM 536  C CG    . PHE A 1 11 ? 21.024 -1.170 -3.353 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   3  
ATOM 537  C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.544 -1.983 -4.343 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  3  
ATOM 538  C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.829 -1.513 -2.758 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  3  
ATOM 539  C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.879 -3.120 -4.732 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  3  
ATOM 540  C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.158 -2.650 -3.142 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  3  
ATOM 541  C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.684 -3.452 -4.130 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   3  
ATOM 542  H H     . PHE A 1 11 ? 23.696 -1.922 -1.270 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    3  
ATOM 543  H HA    . PHE A 1 11 ? 23.741 -0.648 -3.157 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   3  
ATOM 544  H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.139 0.542  -2.181 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  3  
ATOM 545  H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.814 0.704  -3.795 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  3  
ATOM 546  H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.480 -1.717 -4.811 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  3  
ATOM 547  H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.423 -0.879 -1.982 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  3  
ATOM 548  H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.290 -3.751 -5.507 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  3  
ATOM 549  H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.221 -2.910 -2.673 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  3  
ATOM 550  H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.166 -4.332 -4.430 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   3  
ATOM 551  N N     . GLY A 1 12 ? 24.880 1.005  -1.202 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    3  
ATOM 552  C CA    . GLY A 1 12 ? 25.570 2.195  -0.742 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   3  
ATOM 553  C C     . GLY A 1 12 ? 26.409 1.946  0.497  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    3  
ATOM 554  O O     . GLY A 1 12 ? 27.439 2.592  0.695  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    3  
ATOM 555  H H     . GLY A 1 12 ? 25.224 0.118  -0.966 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    3  
ATOM 556  H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.215 2.551  -1.532 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  3  
ATOM 557  H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.839 2.957  -0.521 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  3  
ATOM 558  N N     . LYS A 1 13 ? 25.972 1.010  1.333  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    3  
ATOM 559  C CA    . LYS A 1 13 ? 26.697 0.686  2.558  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   3  
ATOM 560  C C     . LYS A 1 13 ? 28.123 0.238  2.250  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    3  
ATOM 561  O O     . LYS A 1 13 ? 29.003 0.303  3.108  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    3  
ATOM 562  C CB    . LYS A 1 13 ? 25.968 -0.407 3.340  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   3  
ATOM 563  C CG    . LYS A 1 13 ? 25.825 -1.712 2.576  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   3  
ATOM 564  C CD    . LYS A 1 13 ? 25.123 -2.766 3.415  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   3  
ATOM 565  C CE    . LYS A 1 13 ? 24.959 -4.069 2.650  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   3  
ATOM 566  N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.271 -4.636 2.229  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   3  
ATOM 567  H H     . LYS A 1 13 ? 25.145 0.527  1.124  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    3  
ATOM 568  H HA    . LYS A 1 13 ? 26.738 1.576  3.160  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   3  
ATOM 569  H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.513 -0.606 4.250  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  3  
ATOM 570  H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.979 -0.053 3.593  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  3  
ATOM 571  H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.247 -1.534 1.682  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  3  
ATOM 572  H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.807 -2.071 2.308  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  3  
ATOM 573  H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.708 -2.953 4.302  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  3  
ATOM 574  H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.149 -2.395 3.696  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  3  
ATOM 575  H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.456 -4.783 3.285  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  3  
ATOM 576  H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.358 -3.883 1.772  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  3  
ATOM 577  H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.995 -4.431 2.947  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  3  
ATOM 578  H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.568 -4.218 1.325  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  3  
ATOM 579  H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.194 -5.666 2.113  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  3  
ATOM 580  N N     . GLY A 1 14 ? 28.343 -0.214 1.021  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    3  
ATOM 581  C CA    . GLY A 1 14 ? 29.663 -0.665 0.620  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   3  
ATOM 582  C C     . GLY A 1 14 ? 29.755 -0.939 -0.869 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    3  
ATOM 583  O O     . GLY A 1 14 ? 30.484 -1.833 -1.298 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    3  
ATOM 584  H H     . GLY A 1 14 ? 27.603 -0.242 0.380  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    3  
ATOM 585  H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.386 0.093  0.881  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  3  
ATOM 586  H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.900 -1.572 1.156  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  3  
ATOM 587  N N     . GLY A 1 15 ? 29.015 -0.166 -1.657 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    3  
ATOM 588  C CA    . GLY A 1 15 ? 29.030 -0.344 -3.098 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   3  
ATOM 589  C C     . GLY A 1 15 ? 27.638 -0.334 -3.697 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    3  
ATOM 590  O O     . GLY A 1 15 ? 27.484 0.169  -4.830 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    3  
ATOM 591  O 'O''' . GLY A 1 15 ? 26.702 -0.829 -3.035 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  3  
ATOM 592  H H     . GLY A 1 15 ? 28.454 0.530  -1.257 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    3  
ATOM 593  H HA2   . GLY A 1 15 ? 29.607 0.454  -3.541 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  3  
ATOM 594  H HA3   . GLY A 1 15 ? 29.503 -1.288 -3.328 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  3  
ATOM 595  N N     . ASP A 1 1  ? 10.222 -5.560 -1.521 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    4  
ATOM 596  C CA    . ASP A 1 1  ? 11.568 -4.984 -1.263 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   4  
ATOM 597  C C     . ASP A 1 1  ? 11.535 -4.008 -0.091 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    4  
ATOM 598  O O     . ASP A 1 1  ? 10.504 -3.834 0.557  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    4  
ATOM 599  C CB    . ASP A 1 1  ? 12.045 -4.273 -2.530 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   4  
ATOM 600  C CG    . ASP A 1 1  ? 12.145 -5.211 -3.717 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   4  
ATOM 601  O OD1   . ASP A 1 1  ? 12.919 -6.188 -3.637 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  4  
ATOM 602  O OD2   . ASP A 1 1  ? 11.450 -4.967 -4.727 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  4  
ATOM 603  H H1    . ASP A 1 1  ? 9.855  -5.924 -0.619 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   4  
ATOM 604  H H2    . ASP A 1 1  ? 10.334 -6.325 -2.218 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   4  
ATOM 605  H H3    . ASP A 1 1  ? 9.618  -4.799 -1.891 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   4  
ATOM 606  H HA    . ASP A 1 1  ? 12.248 -5.791 -1.031 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   4  
ATOM 607  H HB2   . ASP A 1 1  ? 11.349 -3.484 -2.776 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  4  
ATOM 608  H HB3   . ASP A 1 1  ? 13.020 -3.843 -2.349 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  4  
ATOM 609  N N     . ARG A 1 2  ? 12.672 -3.373 0.174  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    4  
ATOM 610  C CA    . ARG A 1 2  ? 12.775 -2.413 1.266  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   4  
ATOM 611  C C     . ARG A 1 2  ? 12.710 -0.979 0.744  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    4  
ATOM 612  O O     . ARG A 1 2  ? 11.634 -0.388 0.659  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    4  
ATOM 613  C CB    . ARG A 1 2  ? 14.072 -2.645 2.054  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   4  
ATOM 614  C CG    . ARG A 1 2  ? 14.318 -1.639 3.172  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   4  
ATOM 615  C CD    . ARG A 1 2  ? 13.236 -1.698 4.243  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   4  
ATOM 616  N NE    . ARG A 1 2  ? 11.934 -1.259 3.747  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   4  
ATOM 617  C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.670 -0.014 3.354  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   4  
ATOM 618  N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.598 0.930  3.441  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  4  
ATOM 619  N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.467 0.290  2.886  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  4  
ATOM 620  H H     . ARG A 1 2  ? 13.461 -3.554 -0.379 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    4  
ATOM 621  H HA    . ARG A 1 2  ? 11.940 -2.574 1.920  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   4  
ATOM 622  H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.035 -3.630 2.494  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  4  
ATOM 623  H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.906 -2.602 1.370  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  4  
ATOM 624  H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.272 -1.853 3.630  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  4  
ATOM 625  H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.338 -0.645 2.748  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  4  
ATOM 626  H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.149 -2.719 4.590  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  4  
ATOM 627  H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.530 -1.061 5.067  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  4  
ATOM 628  H HE    . ARG A 1 2  ? 11.221 -1.930 3.690  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   4  
ATOM 629  H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.503 0.710  3.805  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 4  
ATOM 630  H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.393 1.862  3.143  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 4  
ATOM 631  H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.760  -0.413 2.827  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 4  
ATOM 632  H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.267 1.226  2.591  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 4  
ATOM 633  N N     . GLY A 1 3  ? 13.863 -0.429 0.400  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    4  
ATOM 634  C CA    . GLY A 1 3  ? 13.921 0.932  -0.103 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   4  
ATOM 635  C C     . GLY A 1 3  ? 14.971 1.753  0.615  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    4  
ATOM 636  O O     . GLY A 1 3  ? 14.689 2.841  1.118  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    4  
ATOM 637  H H     . GLY A 1 3  ? 14.686 -0.950 0.494  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    4  
ATOM 638  H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.154 0.908  -1.158 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  4  
ATOM 639  H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.957 1.398  0.035  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  4  
ATOM 640  N N     . TRP A 1 4  ? 16.181 1.215  0.673  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    4  
ATOM 641  C CA    . TRP A 1 4  ? 17.291 1.875  1.345  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   4  
ATOM 642  C C     . TRP A 1 4  ? 17.663 3.189  0.661  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    4  
ATOM 643  O O     . TRP A 1 4  ? 17.057 4.226  0.932  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    4  
ATOM 644  C CB    . TRP A 1 4  ? 18.489 0.929  1.395  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   4  
ATOM 645  C CG    . TRP A 1 4  ? 18.161 -0.374 2.022  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   4  
ATOM 646  C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.834 -0.617 3.314  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  4  
ATOM 647  C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.094 -1.613 1.346  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  4  
ATOM 648  N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.584 -1.958 3.490  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  4  
ATOM 649  C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.737 -2.590 2.283  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  4  
ATOM 650  C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.312 -1.977 0.030  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  4  
ATOM 651  C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.591 -3.926 1.933  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  4  
ATOM 652  C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.170 -3.298 -0.327 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  4  
ATOM 653  C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.812 -4.265 0.621  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  4  
ATOM 654  H H     . TRP A 1 4  ? 16.331 0.339  0.260  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    4  
ATOM 655  H HA    . TRP A 1 4  ? 16.987 2.093  2.355  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   4  
ATOM 656  H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.829 0.724  0.393  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  4  
ATOM 657  H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.286 1.385  1.962  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  4  
ATOM 658  H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.796 0.140  4.073  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  4  
ATOM 659  H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.336 -2.387 4.334  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  4  
ATOM 660  H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.589 -1.237 -0.701 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  4  
ATOM 661  H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.312 -4.675 2.655  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  4  
ATOM 662  H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.337 -3.598 -1.349 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  4  
ATOM 663  H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.716 -5.290 0.300  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  4  
ATOM 664  N N     . GLY A 1 5  ? 18.683 3.155  -0.190 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    4  
ATOM 665  C CA    . GLY A 1 5  ? 19.133 4.365  -0.850 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   4  
ATOM 666  C C     . GLY A 1 5  ? 20.122 5.096  0.028  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    4  
ATOM 667  O O     . GLY A 1 5  ? 21.099 5.675  -0.448 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    4  
ATOM 668  H H     . GLY A 1 5  ? 19.154 2.313  -0.347 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    4  
ATOM 669  H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.607 4.105  -1.787 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  4  
ATOM 670  H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.286 5.006  -1.042 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  4  
ATOM 671  N N     . ASN A 1 6  ? 19.866 5.030  1.330  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    4  
ATOM 672  C CA    . ASN A 1 6  ? 20.720 5.640  2.334  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   4  
ATOM 673  C C     . ASN A 1 6  ? 22.058 4.910  2.445  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    4  
ATOM 674  O O     . ASN A 1 6  ? 22.942 5.332  3.189  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    4  
ATOM 675  C CB    . ASN A 1 6  ? 20.009 5.632  3.691  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   4  
ATOM 676  C CG    . ASN A 1 6  ? 19.535 4.247  4.155  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   4  
ATOM 677  O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.971 4.125  5.242  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  4  
ATOM 678  N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.743 3.193  3.352  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  4  
ATOM 679  H H     . ASN A 1 6  ? 19.080 4.537  1.631  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    4  
ATOM 680  H HA    . ASN A 1 6  ? 20.902 6.662  2.040  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   4  
ATOM 681  H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.684 6.018  4.439  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  4  
ATOM 682  H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.146 6.280  3.634  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  4  
ATOM 683  H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.192 3.331  2.500  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 4  
ATOM 684  H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.426 2.314  3.653  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 4  
ATOM 685  N N     . GLY A 1 7  ? 22.200 3.808  1.711  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    4  
ATOM 686  C CA    . GLY A 1 7  ? 23.424 3.041  1.756  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   4  
ATOM 687  C C     . GLY A 1 7  ? 23.736 2.547  3.152  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    4  
ATOM 688  O O     . GLY A 1 7  ? 24.891 2.540  3.577  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    4  
ATOM 689  H H     . GLY A 1 7  ? 21.465 3.509  1.140  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    4  
ATOM 690  H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.319 2.189  1.100  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  4  
ATOM 691  H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.237 3.658  1.410  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  4  
ATOM 692  N N     . CYS A 1 8  ? 22.698 2.126  3.863  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    4  
ATOM 693  C CA    . CYS A 1 8  ? 22.849 1.619  5.219  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   4  
ATOM 694  C C     . CYS A 1 8  ? 22.603 0.117  5.250  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    4  
ATOM 695  O O     . CYS A 1 8  ? 23.181 -0.601 6.068  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    4  
ATOM 696  C CB    . CYS A 1 8  ? 21.878 2.330  6.165  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   4  
ATOM 697  S SG    . CYS A 1 8  ? 21.988 1.780  7.884  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   4  
ATOM 698  H H     . CYS A 1 8  ? 21.805 2.153  3.464  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    4  
ATOM 699  H HA    . CYS A 1 8  ? 23.862 1.816  5.538  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   4  
ATOM 700  H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.080 3.390  6.147  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  4  
ATOM 701  H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.866 2.156  5.827  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  4  
ATOM 702  H HG    . CYS A 1 8  ? 21.119 1.876  8.281  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   4  
ATOM 703  N N     . GLY A 1 9  ? 21.747 -0.354 4.348  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    4  
ATOM 704  C CA    . GLY A 1 9  ? 21.449 -1.771 4.283  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   4  
ATOM 705  C C     . GLY A 1 9  ? 21.883 -2.386 2.970  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    4  
ATOM 706  O O     . GLY A 1 9  ? 22.136 -3.588 2.892  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    4  
ATOM 707  H H     . GLY A 1 9  ? 21.320 0.264  3.714  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    4  
ATOM 708  H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.963 -2.273 5.090  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  4  
ATOM 709  H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.386 -1.911 4.402  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  4  
ATOM 710  N N     . LEU A 1 10 ? 21.975 -1.553 1.935  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    4  
ATOM 711  C CA    . LEU A 1 10 ? 22.385 -2.006 0.612  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   4  
ATOM 712  C C     . LEU A 1 10 ? 22.317 -0.857 -0.390 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    4  
ATOM 713  O O     . LEU A 1 10 ? 21.538 0.081  -0.218 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    4  
ATOM 714  C CB    . LEU A 1 10 ? 21.509 -3.179 0.159  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   4  
ATOM 715  C CG    . LEU A 1 10 ? 21.747 -3.677 -1.268 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   4  
ATOM 716  C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.194 -4.105 -1.457 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  4  
ATOM 717  C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.806 -4.829 -1.588 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  4  
ATOM 718  H H     . LEU A 1 10 ? 21.763 -0.606 2.066  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    4  
ATOM 719  H HA    . LEU A 1 10 ? 23.408 -2.337 0.685  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   4  
ATOM 720  H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.678 -4.006 0.832  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  4  
ATOM 721  H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.480 -2.879 0.242  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  4  
ATOM 722  H HG    . LEU A 1 10 ? 21.537 -2.877 -1.959 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   4  
ATOM 723  H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.284 -5.163 -1.261 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 4  
ATOM 724  H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.825 -3.557 -0.774 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 4  
ATOM 725  H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.500 -3.901 -2.472 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 4  
ATOM 726  H HD21  . LEU A 1 10 ? 19.952 -4.456 -2.134 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 4  
ATOM 727  H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.473 -5.288 -0.669 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 4  
ATOM 728  H HD23  . LEU A 1 10 ? 21.324 -5.562 -2.189 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 4  
ATOM 729  N N     . PHE A 1 11 ? 23.146 -0.931 -1.430 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    4  
ATOM 730  C CA    . PHE A 1 11 ? 23.199 0.104  -2.462 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   4  
ATOM 731  C C     . PHE A 1 11 ? 23.875 1.367  -1.937 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    4  
ATOM 732  O O     . PHE A 1 11 ? 23.449 2.482  -2.244 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    4  
ATOM 733  C CB    . PHE A 1 11 ? 21.796 0.440  -2.969 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   4  
ATOM 734  C CG    . PHE A 1 11 ? 21.050 -0.742 -3.468 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   4  
ATOM 735  C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.553 -1.505 -4.504 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  4  
ATOM 736  C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.841 -1.086 -2.900 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  4  
ATOM 737  C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.858 -2.598 -4.966 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  4  
ATOM 738  C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.140 -2.177 -3.357 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  4  
ATOM 739  C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.651 -2.932 -4.390 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   4  
ATOM 740  H H     . PHE A 1 11 ? 23.747 -1.701 -1.502 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    4  
ATOM 741  H HA    . PHE A 1 11 ? 23.781 -0.283 -3.284 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   4  
ATOM 742  H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.218 0.874  -2.173 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  4  
ATOM 743  H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.871 1.144  -3.782 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  4  
ATOM 744  H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.500 -1.239 -4.951 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  4  
ATOM 745  H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.448 -0.490 -2.090 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  4  
ATOM 746  H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.255 -3.191 -5.776 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  4  
ATOM 747  H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.194 -2.440 -2.909 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  4  
ATOM 748  H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.111 -3.777 -4.747 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   4  
ATOM 749  N N     . GLY A 1 12 ? 24.932 1.189  -1.151 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    4  
ATOM 750  C CA    . GLY A 1 12 ? 25.642 2.332  -0.607 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   4  
ATOM 751  C C     . GLY A 1 12 ? 26.490 1.984  0.602  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    4  
ATOM 752  O O     . GLY A 1 12 ? 27.549 2.574  0.812  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    4  
ATOM 753  H H     . GLY A 1 12 ? 25.231 0.281  -0.941 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    4  
ATOM 754  H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.285 2.738  -1.375 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  4  
ATOM 755  H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.923 3.086  -0.324 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  4  
ATOM 756  N N     . LYS A 1 13 ? 26.026 1.028  1.402  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    4  
ATOM 757  C CA    . LYS A 1 13 ? 26.758 0.617  2.597  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   4  
ATOM 758  C C     . LYS A 1 13 ? 28.173 0.162  2.248  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    4  
ATOM 759  O O     . LYS A 1 13 ? 29.065 0.173  3.095  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    4  
ATOM 760  C CB    . LYS A 1 13 ? 26.019 -0.506 3.325  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   4  
ATOM 761  C CG    . LYS A 1 13 ? 25.838 -1.762 2.491  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   4  
ATOM 762  C CD    . LYS A 1 13 ? 25.142 -2.852 3.285  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   4  
ATOM 763  C CE    . LYS A 1 13 ? 24.926 -4.103 2.448  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   4  
ATOM 764  N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.210 -4.673 1.956  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   4  
ATOM 765  H H     . LYS A 1 13 ? 25.174 0.593  1.188  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    4  
ATOM 766  H HA    . LYS A 1 13 ? 26.823 1.469  3.250  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   4  
ATOM 767  H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.573 -0.768 4.214  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  4  
ATOM 768  H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.042 -0.148 3.613  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  4  
ATOM 769  H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.242 -1.524 1.623  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  4  
ATOM 770  H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.809 -2.118 2.179  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  4  
ATOM 771  H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.750 -3.104 4.141  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  4  
ATOM 772  H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.185 -2.481 3.620  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  4  
ATOM 773  H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.423 -4.842 3.053  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  4  
ATOM 774  H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.306 -3.850 1.601  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  4  
ATOM 775  H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.235 -5.699 2.127  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  4  
ATOM 776  H HZ2   . LYS A 1 13 ? 27.012 -4.231 2.450  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  4  
ATOM 777  H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.310 -4.500 0.935  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  4  
ATOM 778  N N     . GLY A 1 14 ? 28.369 -0.235 0.997  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    4  
ATOM 779  C CA    . GLY A 1 14 ? 29.676 -0.687 0.558  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   4  
ATOM 780  C C     . GLY A 1 14 ? 29.973 -0.298 -0.877 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    4  
ATOM 781  O O     . GLY A 1 14 ? 30.898 0.468  -1.141 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    4  
ATOM 782  H H     . GLY A 1 14 ? 27.621 -0.222 0.367  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    4  
ATOM 783  H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.429 -0.254 1.200  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  4  
ATOM 784  H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.721 -1.763 0.645  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  4  
ATOM 785  N N     . GLY A 1 15 ? 29.183 -0.829 -1.806 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    4  
ATOM 786  C CA    . GLY A 1 15 ? 29.381 -0.520 -3.211 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   4  
ATOM 787  C C     . GLY A 1 15 ? 28.101 -0.079 -3.893 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    4  
ATOM 788  O O     . GLY A 1 15 ? 28.190 0.613  -4.929 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    4  
ATOM 789  O 'O''' . GLY A 1 15 ? 27.011 -0.425 -3.391 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  4  
ATOM 790  H H     . GLY A 1 15 ? 28.461 -1.433 -1.536 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    4  
ATOM 791  H HA2   . GLY A 1 15 ? 30.113 0.269  -3.296 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  4  
ATOM 792  H HA3   . GLY A 1 15 ? 29.757 -1.401 -3.711 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  4  
ATOM 793  N N     . ASP A 1 1  ? 13.110 -5.256 -2.610 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    5  
ATOM 794  C CA    . ASP A 1 1  ? 11.794 -5.045 -1.951 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   5  
ATOM 795  C C     . ASP A 1 1  ? 11.962 -4.425 -0.567 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    5  
ATOM 796  O O     . ASP A 1 1  ? 11.757 -5.088 0.451  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    5  
ATOM 797  C CB    . ASP A 1 1  ? 11.080 -6.395 -1.844 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   5  
ATOM 798  C CG    . ASP A 1 1  ? 10.841 -7.030 -3.199 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   5  
ATOM 799  O OD1   . ASP A 1 1  ? 10.146 -6.411 -4.033 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  5  
ATOM 800  O OD2   . ASP A 1 1  ? 11.348 -8.149 -3.428 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  5  
ATOM 801  H H1    . ASP A 1 1  ? 12.937 -5.405 -3.623 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   5  
ATOM 802  H H2    . ASP A 1 1  ? 13.549 -6.094 -2.175 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   5  
ATOM 803  H H3    . ASP A 1 1  ? 13.684 -4.405 -2.449 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   5  
ATOM 804  H HA    . ASP A 1 1  ? 11.205 -4.380 -2.565 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   5  
ATOM 805  H HB2   . ASP A 1 1  ? 11.683 -7.068 -1.253 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  5  
ATOM 806  H HB3   . ASP A 1 1  ? 10.125 -6.252 -1.360 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  5  
ATOM 807  N N     . ARG A 1 2  ? 12.338 -3.151 -0.537 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    5  
ATOM 808  C CA    . ARG A 1 2  ? 12.535 -2.442 0.721  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   5  
ATOM 809  C C     . ARG A 1 2  ? 12.487 -0.931 0.510  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    5  
ATOM 810  O O     . ARG A 1 2  ? 11.430 -0.311 0.634  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    5  
ATOM 811  C CB    . ARG A 1 2  ? 13.866 -2.860 1.359  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   5  
ATOM 812  C CG    . ARG A 1 2  ? 14.198 -2.126 2.652  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   5  
ATOM 813  C CD    . ARG A 1 2  ? 13.163 -2.388 3.736  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   5  
ATOM 814  N NE    . ARG A 1 2  ? 11.863 -1.798 3.422  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   5  
ATOM 815  C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.644 -0.488 3.337  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   5  
ATOM 816  N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.620 0.375  3.587  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  5  
ATOM 817  N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.439 -0.039 3.014  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  5  
ATOM 818  H H     . ARG A 1 2  ? 12.487 -2.677 -1.380 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    5  
ATOM 819  H HA    . ARG A 1 2  ? 11.734 -2.720 1.378  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   5  
ATOM 820  H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.828 -3.917 1.575  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  5  
ATOM 821  H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.663 -2.679 0.652  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  5  
ATOM 822  H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.163 -2.459 3.005  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  5  
ATOM 823  H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.236 -1.065 2.450  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  5  
ATOM 824  H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.041 -3.458 3.844  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  5  
ATOM 825  H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.523 -1.970 4.667  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  5  
ATOM 826  H HE    . ARG A 1 2  ? 11.117 -2.410 3.254  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   5  
ATOM 827  H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.529 0.045  3.843  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 5  
ATOM 828  H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.449 1.358  3.519  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 5  
ATOM 829  H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.696  -0.683 2.835  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 5  
ATOM 830  H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.273 0.946  2.950  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 5  
ATOM 831  N N     . GLY A 1 3  ? 13.632 -0.347 0.195  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    5  
ATOM 832  C CA    . GLY A 1 3  ? 13.704 1.088  -0.022 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   5  
ATOM 833  C C     . GLY A 1 3  ? 14.746 1.739  0.862  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    5  
ATOM 834  O O     . GLY A 1 3  ? 14.439 2.640  1.642  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    5  
ATOM 835  H H     . GLY A 1 3  ? 14.438 -0.895 0.113  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    5  
ATOM 836  H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.952 1.274  -1.056 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  5  
ATOM 837  H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.739 1.523  0.193  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  5  
ATOM 838  N N     . TRP A 1 4  ? 15.979 1.266  0.745  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    5  
ATOM 839  C CA    . TRP A 1 4  ? 17.083 1.780  1.543  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   5  
ATOM 840  C C     . TRP A 1 4  ? 17.415 3.226  1.180  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    5  
ATOM 841  O O     . TRP A 1 4  ? 16.777 4.156  1.672  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    5  
ATOM 842  C CB    . TRP A 1 4  ? 18.302 0.879  1.365  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   5  
ATOM 843  C CG    . TRP A 1 4  ? 18.008 -0.544 1.659  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   5  
ATOM 844  C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.676 -1.095 2.852  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  5  
ATOM 845  C CD2   . TRP A 1 4  ? 17.990 -1.589 0.709  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  5  
ATOM 846  N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.467 -2.446 2.701  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  5  
ATOM 847  C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.653 -2.770 1.381  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  5  
ATOM 848  C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.235 -1.626 -0.651 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  5  
ATOM 849  C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.555 -3.990 0.723  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  5  
ATOM 850  C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.141 -2.829 -1.313 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  5  
ATOM 851  C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.801 -4.002 -0.626 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  5  
ATOM 852  H H     . TRP A 1 4  ? 16.150 0.538  0.113  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    5  
ATOM 853  H HA    . TRP A 1 4  ? 16.787 1.752  2.579  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   5  
ATOM 854  H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.640 0.929  0.343  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  5  
ATOM 855  H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.092 1.204  2.024  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  5  
ATOM 856  H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.605 -0.542 3.767  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  5  
ATOM 857  H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.221 -3.071 3.415  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  5  
ATOM 858  H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.498 -0.727 -1.183 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  5  
ATOM 859  H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.290 -4.896 1.243  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  5  
ATOM 860  H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.329 -2.873 -2.373 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  5  
ATOM 861  H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.742 -4.924 -1.183 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  5  
ATOM 862  N N     . GLY A 1 5  ? 18.440 3.419  0.351  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    5  
ATOM 863  C CA    . GLY A 1 5  ? 18.853 4.760  -0.011 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   5  
ATOM 864  C C     . GLY A 1 5  ? 19.825 5.298  1.014  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    5  
ATOM 865  O O     . GLY A 1 5  ? 20.781 6.000  0.686  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    5  
ATOM 866  H H     . GLY A 1 5  ? 18.938 2.649  0.012  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    5  
ATOM 867  H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.331 4.736  -0.982 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  5  
ATOM 868  H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.988 5.404  -0.053 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  5  
ATOM 869  N N     . ASN A 1 6  ? 19.578 4.923  2.265  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    5  
ATOM 870  C CA    . ASN A 1 6  ? 20.419 5.309  3.384  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   5  
ATOM 871  C C     . ASN A 1 6  ? 21.777 4.610  3.329  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    5  
ATOM 872  O O     . ASN A 1 6  ? 22.651 4.869  4.157  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    5  
ATOM 873  C CB    . ASN A 1 6  ? 19.713 4.963  4.700  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   5  
ATOM 874  C CG    . ASN A 1 6  ? 19.286 3.493  4.828  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   5  
ATOM 875  O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.732 3.104  5.857  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  5  
ATOM 876  N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.524 2.663  3.803  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  5  
ATOM 877  H H     . ASN A 1 6  ? 18.809 4.350  2.440  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    5  
ATOM 878  H HA    . ASN A 1 6  ? 20.571 6.375  3.336  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   5  
ATOM 879  H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.378 5.188  5.520  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  5  
ATOM 880  H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.829 5.579  4.790  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  5  
ATOM 881  H HD21  . ASN A 1 6  ? 19.963 3.011  3.007  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 5  
ATOM 882  H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.237 1.728  3.890  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 5  
ATOM 883  N N     . GLY A 1 7  ? 21.948 3.713  2.359  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    5  
ATOM 884  C CA    . GLY A 1 7  ? 23.192 2.990  2.232  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   5  
ATOM 885  C C     . GLY A 1 7  ? 23.521 2.197  3.478  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    5  
ATOM 886  O O     . GLY A 1 7  ? 24.673 2.145  3.909  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    5  
ATOM 887  H H     . GLY A 1 7  ? 21.220 3.535  1.731  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    5  
ATOM 888  H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.108 2.308  1.398  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  5  
ATOM 889  H HA3   . GLY A 1 7  ? 23.989 3.690  2.038  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  5  
ATOM 890  N N     . CYS A 1 8  ? 22.500 1.577  4.057  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    5  
ATOM 891  C CA    . CYS A 1 8  ? 22.668 0.774  5.260  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   5  
ATOM 892  C C     . CYS A 1 8  ? 22.473 -0.701 4.939  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    5  
ATOM 893  O O     . CYS A 1 8  ? 23.086 -1.569 5.561  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    5  
ATOM 894  C CB    . CYS A 1 8  ? 21.675 1.214  6.337  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   5  
ATOM 895  S SG    . CYS A 1 8  ? 21.802 0.284  7.883  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   5  
ATOM 896  H H     . CYS A 1 8  ? 21.610 1.655  3.659  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    5  
ATOM 897  H HA    . CYS A 1 8  ? 23.674 0.924  5.623  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   5  
ATOM 898  H HB2   . CYS A 1 8  ? 21.843 2.255  6.567  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  5  
ATOM 899  H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.670 1.092  5.961  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  5  
ATOM 900  H HG    . CYS A 1 8  ? 22.469 -0.396 7.765  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   5  
ATOM 901  N N     . GLY A 1 9  ? 21.621 -0.977 3.957  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    5  
ATOM 902  C CA    . GLY A 1 9  ? 21.368 -2.348 3.561  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   5  
ATOM 903  C C     . GLY A 1 9  ? 21.817 -2.622 2.142  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    5  
ATOM 904  O O     . GLY A 1 9  ? 22.092 -3.765 1.780  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    5  
ATOM 905  H H     . GLY A 1 9  ? 21.164 -0.242 3.489  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    5  
ATOM 906  H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.900 -3.008 4.231  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  5  
ATOM 907  H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.310 -2.546 3.639  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  5  
ATOM 908  N N     . LEU A 1 10 ? 21.896 -1.564 1.339  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    5  
ATOM 909  C CA    . LEU A 1 10 ? 22.318 -1.673 -0.051 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   5  
ATOM 910  C C     . LEU A 1 10 ? 22.222 -0.318 -0.746 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    5  
ATOM 911  O O     . LEU A 1 10 ? 21.403 0.521  -0.374 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    5  
ATOM 912  C CB    . LEU A 1 10 ? 21.473 -2.724 -0.782 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   5  
ATOM 913  C CG    . LEU A 1 10 ? 21.721 -2.851 -2.285 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   5  
ATOM 914  C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.182 -3.168 -2.566 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  5  
ATOM 915  C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.821 -3.924 -2.881 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  5  
ATOM 916  H H     . LEU A 1 10 ? 21.667 -0.680 1.693  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    5  
ATOM 917  H HA    . LEU A 1 10 ? 23.349 -1.988 -0.052 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   5  
ATOM 918  H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.665 -3.685 -0.329 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  5  
ATOM 919  H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.436 -2.480 -0.632 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  5  
ATOM 920  H HG    . LEU A 1 10 ? 21.481 -1.913 -2.762 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   5  
ATOM 921  H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.794 -2.796 -1.760 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 5  
ATOM 922  H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.481 -2.698 -3.491 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 5  
ATOM 923  H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.308 -4.237 -2.649 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 5  
ATOM 924  H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.489 -4.590 -2.099 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 5  
ATOM 925  H HD22  . LEU A 1 10 ? 21.369 -4.484 -3.623 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 5  
ATOM 926  H HD23  . LEU A 1 10 ? 19.963 -3.457 -3.343 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 5  
ATOM 927  N N     . PHE A 1 11 ? 23.073 -0.108 -1.749 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    5  
ATOM 928  C CA    . PHE A 1 11 ? 23.101 1.149  -2.497 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   5  
ATOM 929  C C     . PHE A 1 11 ? 23.719 2.269  -1.665 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    5  
ATOM 930  O O     . PHE A 1 11 ? 23.196 3.382  -1.620 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    5  
ATOM 931  C CB    . PHE A 1 11 ? 21.694 1.548  -2.943 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   5  
ATOM 932  C CG    . PHE A 1 11 ? 21.006 0.499  -3.736 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   5  
ATOM 933  C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.550 0.044  -4.922 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  5  
ATOM 934  C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.812 -0.030 -3.293 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  5  
ATOM 935  C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.909 -0.926 -5.655 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  5  
ATOM 936  C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.167 -1.001 -4.021 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  5  
ATOM 937  C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.717 -1.448 -5.202 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   5  
ATOM 938  H H     . PHE A 1 11 ? 23.704 -0.817 -1.990 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    5  
ATOM 939  H HA    . PHE A 1 11 ? 23.712 0.994  -3.373 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   5  
ATOM 940  H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.086 1.754  -2.080 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  5  
ATOM 941  H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.754 2.433  -3.557 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  5  
ATOM 942  H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.485 0.456  -5.271 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  5  
ATOM 943  H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.388 0.324  -2.366 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  5  
ATOM 944  H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.338 -1.279 -6.582 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  5  
ATOM 945  H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.232 -1.411 -3.670 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  5  
ATOM 946  H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.219 -2.200 -5.768 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   5  
ATOM 947  N N     . GLY A 1 12 ? 24.839 1.970  -1.011 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    5  
ATOM 948  C CA    . GLY A 1 12 ? 25.504 2.970  -0.197 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   5  
ATOM 949  C C     . GLY A 1 12 ? 26.334 2.366  0.921  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    5  
ATOM 950  O O     . GLY A 1 12 ? 27.364 2.922  1.304  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    5  
ATOM 951  H H     . GLY A 1 12 ? 25.214 1.069  -1.086 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    5  
ATOM 952  H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.151 3.559  -0.830 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  5  
ATOM 953  H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.758 3.620  0.235  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  5  
ATOM 954  N N     . LYS A 1 13 ? 25.888 1.231  1.449  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    5  
ATOM 955  C CA    . LYS A 1 13 ? 26.603 0.564  2.532  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   5  
ATOM 956  C C     . LYS A 1 13 ? 28.039 0.246  2.130  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    5  
ATOM 957  O O     . LYS A 1 13 ? 28.927 0.153  2.978  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    5  
ATOM 958  C CB    . LYS A 1 13 ? 25.888 -0.724 2.938  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   5  
ATOM 959  C CG    . LYS A 1 13 ? 25.790 -1.745 1.818  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   5  
ATOM 960  C CD    . LYS A 1 13 ? 25.132 -3.026 2.299  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   5  
ATOM 961  C CE    . LYS A 1 13 ? 25.000 -4.042 1.175  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   5  
ATOM 962  N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.324 -4.416 0.605  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   5  
ATOM 963  H H     . LYS A 1 13 ? 25.059 0.834  1.105  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    5  
ATOM 964  H HA    . LYS A 1 13 ? 26.621 1.232  3.374  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   5  
ATOM 965  H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.423 -1.176 3.761  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  5  
ATOM 966  H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.888 -0.480 3.263  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  5  
ATOM 967  H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.200 -1.328 1.014  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  5  
ATOM 968  H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.783 -1.971 1.460  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  5  
ATOM 969  H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.736 -3.452 3.086  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  5  
ATOM 970  H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.151 -2.791 2.682  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  5  
ATOM 971  H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.523 -4.929 1.565  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  5  
ATOM 972  H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.387 -3.618 0.395  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  5  
ATOM 973  H HZ1   . LYS A 1 13 ? 27.073 -4.258 1.309  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  5  
ATOM 974  H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.526 -3.839 -0.236 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  5  
ATOM 975  H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.324 -5.419 0.332  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  5  
ATOM 976  N N     . GLY A 1 14 ? 28.256 0.082  0.833  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    5  
ATOM 977  C CA    . GLY A 1 14 ? 29.583 -0.225 0.336  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   5  
ATOM 978  C C     . GLY A 1 14 ? 29.555 -1.175 -0.846 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    5  
ATOM 979  O O     . GLY A 1 14 ? 29.355 -2.377 -0.679 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    5  
ATOM 980  H H     . GLY A 1 14 ? 27.508 0.169  0.209  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    5  
ATOM 981  H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.065 0.693  0.035  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  5  
ATOM 982  H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.157 -0.677 1.132  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  5  
ATOM 983  N N     . GLY A 1 15 ? 29.755 -0.633 -2.043 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    5  
ATOM 984  C CA    . GLY A 1 15 ? 29.748 -1.455 -3.238 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   5  
ATOM 985  C C     . GLY A 1 15 ? 30.928 -1.169 -4.146 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    5  
ATOM 986  O O     . GLY A 1 15 ? 31.955 -1.868 -4.023 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    5  
ATOM 987  O 'O''' . GLY A 1 15 ? 30.824 -0.246 -4.981 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  5  
ATOM 988  H H     . GLY A 1 15 ? 29.910 0.332  -2.114 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    5  
ATOM 989  H HA2   . GLY A 1 15 ? 29.775 -2.494 -2.948 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  5  
ATOM 990  H HA3   . GLY A 1 15 ? 28.835 -1.268 -3.784 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  5  
ATOM 991  N N     . ASP A 1 1  ? 11.195 -4.902 -0.061 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    6  
ATOM 992  C CA    . ASP A 1 1  ? 11.021 -5.024 1.410  1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   6  
ATOM 993  C C     . ASP A 1 1  ? 11.106 -3.662 2.090  1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    6  
ATOM 994  O O     . ASP A 1 1  ? 10.133 -3.187 2.676  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    6  
ATOM 995  C CB    . ASP A 1 1  ? 12.108 -5.955 1.954  1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   6  
ATOM 996  C CG    . ASP A 1 1  ? 12.044 -7.339 1.340  1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   6  
ATOM 997  O OD1   . ASP A 1 1  ? 11.000 -8.008 1.490  1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  6  
ATOM 998  O OD2   . ASP A 1 1  ? 13.039 -7.754 0.707  1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  6  
ATOM 999  H H1    . ASP A 1 1  ? 10.428 -4.300 -0.422 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   6  
ATOM 1000 H H2    . ASP A 1 1  ? 11.143 -5.859 -0.466 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   6  
ATOM 1001 H H3    . ASP A 1 1  ? 12.123 -4.470 -0.236 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   6  
ATOM 1002 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.051 -5.457 1.607  1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   6  
ATOM 1003 H HB2   . ASP A 1 1  ? 13.077 -5.530 1.738  1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  6  
ATOM 1004 H HB3   . ASP A 1 1  ? 11.991 -6.048 3.023  1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  6  
ATOM 1005 N N     . ARG A 1 2  ? 12.276 -3.038 2.007  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    6  
ATOM 1006 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.491 -1.729 2.613  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   6  
ATOM 1007 C C     . ARG A 1 2  ? 12.474 -0.629 1.556  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    6  
ATOM 1008 O O     . ARG A 1 2  ? 11.430 -0.041 1.273  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    6  
ATOM 1009 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.814 -1.717 3.390  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   6  
ATOM 1010 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.175 -0.366 3.996  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   6  
ATOM 1011 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.152 0.091  5.028  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   6  
ATOM 1012 N NE    . ARG A 1 2  ? 11.851 0.387  4.432  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   6  
ATOM 1013 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.635 1.384  3.577  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   6  
ATOM 1014 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.619 2.214  3.250  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  6  
ATOM 1015 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.428 1.562  3.057  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  6  
ATOM 1016 H H     . ARG A 1 2  ? 13.014 -3.468 1.526  1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    6  
ATOM 1017 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.685 -1.553 3.298  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   6  
ATOM 1018 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.747 -2.436 4.194  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  6  
ATOM 1019 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.611 -2.013 2.725  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  6  
ATOM 1020 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.140 -0.445 4.476  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  6  
ATOM 1021 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.227 0.367  3.205  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  6  
ATOM 1022 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.027 -0.695 5.762  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  6  
ATOM 1023 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.526 0.982  5.514  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  6  
ATOM 1024 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.101 -0.196 4.672  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   6  
ATOM 1025 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.529 2.094  3.647  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 6  
ATOM 1026 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.449 2.960  2.605  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 6  
ATOM 1027 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.681  0.945  3.307  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 6  
ATOM 1028 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.266 2.310  2.414  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 6  
ATOM 1029 N N     . GLY A 1 3  ? 13.634 -0.352 0.982  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    6  
ATOM 1030 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.737 0.682  -0.032 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   6  
ATOM 1031 C C     . GLY A 1 3  ? 14.858 1.656  0.270  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    6  
ATOM 1032 O O     . GLY A 1 3  ? 14.649 2.868  0.311  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    6  
ATOM 1033 H H     . GLY A 1 3  ? 14.430 -0.852 1.254  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    6  
ATOM 1034 H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.922 0.219  -0.990 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  6  
ATOM 1035 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.804 1.225  -0.078 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  6  
ATOM 1036 N N     . TRP A 1 4  ? 16.046 1.112  0.496  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    6  
ATOM 1037 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.216 1.916  0.817  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   6  
ATOM 1038 C C     . TRP A 1 4  ? 17.614 2.823  -0.345 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    6  
ATOM 1039 O O     . TRP A 1 4  ? 17.068 3.916  -0.498 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    6  
ATOM 1040 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.370 0.998  1.211  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   6  
ATOM 1041 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.014 0.075  2.315  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   6  
ATOM 1042 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.735 0.387  3.603  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  6  
ATOM 1043 C CD2   . TRP A 1 4  ? 17.864 -1.325 2.193  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  6  
ATOM 1044 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.436 -0.756 4.307  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  6  
ATOM 1045 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.506 -1.825 3.451  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  6  
ATOM 1046 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.007 -2.195 1.129  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  6  
ATOM 1047 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.288 -3.179 3.671  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  6  
ATOM 1048 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 17.793 -3.540 1.336  1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  6  
ATOM 1049 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.434 -4.025 2.599  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  6  
ATOM 1050 H H     . TRP A 1 4  ? 16.137 0.137  0.459  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    6  
ATOM 1051 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.972 2.537  1.663  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   6  
ATOM 1052 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.652 0.391  0.366  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  6  
ATOM 1053 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.214 1.592  1.527  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  6  
ATOM 1054 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.763 1.384  3.996  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  6  
ATOM 1055 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.206 -0.797 5.259  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  6  
ATOM 1056 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.284 -1.827 0.156  1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  6  
ATOM 1057 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.007 -3.559 4.638  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  6  
ATOM 1058 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 17.900 -4.231 0.515  1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  6  
ATOM 1059 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.281 -5.085 2.718  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  6  
ATOM 1060 N N     . GLY A 1 5  ? 18.591 2.391  -1.138 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    6  
ATOM 1061 C CA    . GLY A 1 5  ? 19.063 3.207  -2.239 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   6  
ATOM 1062 C C     . GLY A 1 5  ? 20.126 4.165  -1.754 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    6  
ATOM 1063 O O     . GLY A 1 5  ? 21.102 4.448  -2.450 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    6  
ATOM 1064 H H     . GLY A 1 5  ? 19.015 1.529  -0.954 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    6  
ATOM 1065 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.479 2.566  -3.004 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  6  
ATOM 1066 H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.238 3.769  -2.648 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  6  
ATOM 1067 N N     . ASN A 1 6  ? 19.933 4.638  -0.527 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    6  
ATOM 1068 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.861 5.543  0.126  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   6  
ATOM 1069 C C     . ASN A 1 6  ? 22.166 4.839  0.495  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    6  
ATOM 1070 O O     . ASN A 1 6  ? 23.097 5.466  0.998  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    6  
ATOM 1071 C CB    . ASN A 1 6  ? 20.211 6.123  1.388  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   6  
ATOM 1072 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.701 5.069  2.381  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   6  
ATOM 1073 O OD1   . ASN A 1 6  ? 19.181 5.426  3.439  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  6  
ATOM 1074 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.827 3.772  2.065  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  6  
ATOM 1075 H H     . ASN A 1 6  ? 19.142 4.352  -0.034 1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    6  
ATOM 1076 H HA    . ASN A 1 6  ? 21.079 6.350  -0.558 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   6  
ATOM 1077 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.936 6.738  1.900  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  6  
ATOM 1078 H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.376 6.742  1.094  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  6  
ATOM 1079 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.241 3.531  1.219  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 6  
ATOM 1080 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.485 3.107  2.702  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 6  
ATOM 1081 N N     . GLY A 1 7  ? 22.224 3.529  0.258  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    6  
ATOM 1082 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.409 2.771  0.588  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   6  
ATOM 1083 C C     . GLY A 1 7  ? 23.751 2.863  2.060  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    6  
ATOM 1084 O O     . GLY A 1 7  ? 24.916 3.005  2.429  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    6  
ATOM 1085 H H     . GLY A 1 7  ? 21.453 3.074  -0.133 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    6  
ATOM 1086 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.234 1.735  0.334  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  6  
ATOM 1087 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.237 3.144  0.009  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  6  
ATOM 1088 N N     . CYS A 1 8  ? 22.726 2.778  2.898  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    6  
ATOM 1089 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.906 2.848  4.342  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   6  
ATOM 1090 C C     . CYS A 1 8  ? 22.595 1.499  4.976  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    6  
ATOM 1091 O O     . CYS A 1 8  ? 23.184 1.127  5.991  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    6  
ATOM 1092 C CB    . CYS A 1 8  ? 22.003 3.929  4.940  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   6  
ATOM 1093 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.150 4.104  6.734  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   6  
ATOM 1094 H H     . CYS A 1 8  ? 21.825 2.662  2.537  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    6  
ATOM 1095 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.937 3.099  4.539  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   6  
ATOM 1096 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.254 4.881  4.497  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  6  
ATOM 1097 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.974 3.693  4.715  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  6  
ATOM 1098 H HG    . CYS A 1 8  ? 22.929 3.619  7.017  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   6  
ATOM 1099 N N     . GLY A 1 9  ? 21.673 0.764  4.362  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    6  
ATOM 1100 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.309 -0.542 4.873  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   6  
ATOM 1101 C C     . GLY A 1 9  ? 21.659 -1.649 3.902  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    6  
ATOM 1102 O O     . GLY A 1 9  ? 21.841 -2.799 4.300  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    6  
ATOM 1103 H H     . GLY A 1 9  ? 21.240 1.107  3.547  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    6  
ATOM 1104 H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.834 -0.711 5.802  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  6  
ATOM 1105 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.246 -0.562 5.060  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  6  
ATOM 1106 N N     . LEU A 1 10 ? 21.760 -1.294 2.623  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    6  
ATOM 1107 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.095 -2.250 1.577  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   6  
ATOM 1108 C C     . LEU A 1 10 ? 22.032 -1.584 0.205  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    6  
ATOM 1109 O O     . LEU A 1 10 ? 21.275 -0.635 0.003  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    6  
ATOM 1110 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.154 -3.460 1.640  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   6  
ATOM 1111 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.302 -4.479 0.510  1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   6  
ATOM 1112 C CD1   . LEU A 1 10 ? 22.724 -5.013 0.447  1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  6  
ATOM 1113 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.312 -5.620 0.694  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  6  
ATOM 1114 H H     . LEU A 1 10 ? 21.605 -0.360 2.376  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    6  
ATOM 1115 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.105 -2.580 1.752  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   6  
ATOM 1116 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.327 -3.972 2.575  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  6  
ATOM 1117 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.143 -3.097 1.635  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  6  
ATOM 1118 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.081 -3.996 -0.430 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   6  
ATOM 1119 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.403 -4.286 0.866  1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 6  
ATOM 1120 H HD12  . LEU A 1 10 ? 22.993 -5.205 -0.582 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 6  
ATOM 1121 H HD13  . LEU A 1 10 ? 22.788 -5.933 1.012  1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 6  
ATOM 1122 H HD21  . LEU A 1 10 ? 19.431 -5.432 0.098  1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 6  
ATOM 1123 H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.035 -5.689 1.735  1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 6  
ATOM 1124 H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.768 -6.546 0.379  1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 6  
ATOM 1125 N N     . PHE A 1 11 ? 22.843 -2.080 -0.728 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    6  
ATOM 1126 C CA    . PHE A 1 11 ? 22.898 -1.533 -2.084 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   6  
ATOM 1127 C C     . PHE A 1 11 ? 23.612 -0.185 -2.103 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    6  
ATOM 1128 O O     . PHE A 1 11 ? 23.133 0.774  -2.710 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    6  
ATOM 1129 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.492 -1.384 -2.668 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   6  
ATOM 1130 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.714 -2.649 -2.659 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   6  
ATOM 1131 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.169 -3.760 -3.341 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  6  
ATOM 1132 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.523 -2.721 -1.966 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  6  
ATOM 1133 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.445 -4.928 -3.332 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  6  
ATOM 1134 C CE2   . PHE A 1 11 ? 18.793 -3.886 -1.953 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  6  
ATOM 1135 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.256 -4.988 -2.637 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   6  
ATOM 1136 H H     . PHE A 1 11 ? 23.427 -2.832 -0.498 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    6  
ATOM 1137 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.456 -2.226 -2.694 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   6  
ATOM 1138 H HB2   . PHE A 1 11 ? 20.939 -0.659 -2.099 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  6  
ATOM 1139 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.566 -1.054 -3.691 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  6  
ATOM 1140 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.101 -3.706 -3.884 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  6  
ATOM 1141 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.168 -1.853 -1.431 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  6  
ATOM 1142 H HE1   . PHE A 1 11 ? 20.805 -5.793 -3.868 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  6  
ATOM 1143 H HE2   . PHE A 1 11 ? 17.862 -3.936 -1.410 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  6  
ATOM 1144 H HZ    . PHE A 1 11 ? 18.693 -5.892 -2.628 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   6  
ATOM 1145 N N     . GLY A 1 12 ? 24.762 -0.116 -1.439 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    6  
ATOM 1146 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.519 1.121  -1.401 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   6  
ATOM 1147 C C     . GLY A 1 12 ? 26.375 1.251  -0.156 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    6  
ATOM 1148 O O     . GLY A 1 12 ? 27.432 1.883  -0.186 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    6  
ATOM 1149 H H     . GLY A 1 12 ? 25.099 -0.911 -0.975 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    6  
ATOM 1150 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.160 1.163  -2.268 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  6  
ATOM 1151 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.830 1.951  -1.438 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  6  
ATOM 1152 N N     . LYS A 1 13 ? 25.922 0.656  0.944  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    6  
ATOM 1153 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.660 0.716  2.201  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   6  
ATOM 1154 C C     . LYS A 1 13 ? 28.068 0.150  2.043  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    6  
ATOM 1155 O O     . LYS A 1 13 ? 28.965 0.462  2.826  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    6  
ATOM 1156 C CB    . LYS A 1 13 ? 25.915 -0.045 3.299  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   6  
ATOM 1157 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.717 -1.519 2.993  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   6  
ATOM 1158 C CD    . LYS A 1 13 ? 24.987 -2.221 4.125  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   6  
ATOM 1159 C CE    . LYS A 1 13 ? 24.766 -3.693 3.819  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   6  
ATOM 1160 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.051 -4.417 3.613  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   6  
ATOM 1161 H H     . LYS A 1 13 ? 25.072 0.168  0.910  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    6  
ATOM 1162 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.735 1.751  2.488  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   6  
ATOM 1163 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.472 0.038  4.219  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  6  
ATOM 1164 H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.943 0.406  3.436  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  6  
ATOM 1165 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.136 -1.616 2.087  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  6  
ATOM 1166 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.683 -1.982 2.856  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  6  
ATOM 1167 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.576 -2.135 5.026  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  6  
ATOM 1168 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.031 -1.743 4.271  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  6  
ATOM 1169 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.238 -4.144 4.647  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  6  
ATOM 1170 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.168 -3.776 2.924  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  6  
ATOM 1171 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.429 -4.211 2.666  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  6  
ATOM 1172 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 25.901 -5.443 3.698  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  6  
ATOM 1173 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.748 -4.120 4.325  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  6  
ATOM 1174 N N     . GLY A 1 14 ? 28.255 -0.682 1.025  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    6  
ATOM 1175 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.556 -1.277 0.783  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   6  
ATOM 1176 C C     . GLY A 1 14 ? 30.341 -0.540 -0.284 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    6  
ATOM 1177 O O     . GLY A 1 14 ? 31.174 -1.132 -0.972 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    6  
ATOM 1178 H H     . GLY A 1 14 ? 27.504 -0.892 0.434  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    6  
ATOM 1179 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.122 -1.267 1.702  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  6  
ATOM 1180 H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.418 -2.301 0.470  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  6  
ATOM 1181 N N     . GLY A 1 15 ? 30.077 0.755  -0.424 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    6  
ATOM 1182 C CA    . GLY A 1 15 ? 30.773 1.552  -1.415 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   6  
ATOM 1183 C C     . GLY A 1 15 ? 29.937 1.792  -2.658 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    6  
ATOM 1184 O O     . GLY A 1 15 ? 29.056 2.676  -2.620 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    6  
ATOM 1185 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 30.165 1.095  -3.669 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  6  
ATOM 1186 H H     . GLY A 1 15 ? 29.403 1.173  0.153  1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    6  
ATOM 1187 H HA2   . GLY A 1 15 ? 31.030 2.506  -0.979 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  6  
ATOM 1188 H HA3   . GLY A 1 15 ? 31.681 1.041  -1.699 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  6  
ATOM 1189 N N     . ASP A 1 1  ? 11.413 -3.178 -3.815 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    7  
ATOM 1190 C CA    . ASP A 1 1  ? 11.616 -4.354 -2.929 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   7  
ATOM 1191 C C     . ASP A 1 1  ? 11.668 -3.937 -1.463 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    7  
ATOM 1192 O O     . ASP A 1 1  ? 10.763 -4.243 -0.687 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    7  
ATOM 1193 C CB    . ASP A 1 1  ? 12.921 -5.045 -3.328 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   7  
ATOM 1194 C CG    . ASP A 1 1  ? 12.903 -5.528 -4.765 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   7  
ATOM 1195 O OD1   . ASP A 1 1  ? 12.031 -6.356 -5.103 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  7  
ATOM 1196 O OD2   . ASP A 1 1  ? 13.762 -5.079 -5.553 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  7  
ATOM 1197 H H1    . ASP A 1 1  ? 11.088 -3.529 -4.738 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   7  
ATOM 1198 H H2    . ASP A 1 1  ? 12.327 -2.686 -3.901 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   7  
ATOM 1199 H H3    . ASP A 1 1  ? 10.698 -2.567 -3.373 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   7  
ATOM 1200 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.792 -5.038 -3.071 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   7  
ATOM 1201 H HB2   . ASP A 1 1  ? 13.739 -4.351 -3.211 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  7  
ATOM 1202 H HB3   . ASP A 1 1  ? 13.081 -5.897 -2.683 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  7  
ATOM 1203 N N     . ARG A 1 2  ? 12.734 -3.236 -1.090 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    7  
ATOM 1204 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.903 -2.776 0.283  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   7  
ATOM 1205 C C     . ARG A 1 2  ? 12.755 -1.260 0.375  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    7  
ATOM 1206 O O     . ARG A 1 2  ? 11.661 -0.746 0.611  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    7  
ATOM 1207 C CB    . ARG A 1 2  ? 14.268 -3.222 0.826  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   7  
ATOM 1208 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.576 -2.729 2.236  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   7  
ATOM 1209 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.584 -3.267 3.258  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   7  
ATOM 1210 N NE    . ARG A 1 2  ? 12.238 -2.732 3.065  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   7  
ATOM 1211 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.918 -1.449 3.225  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   7  
ATOM 1212 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.831 -0.574 3.627  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  7  
ATOM 1213 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.677 -1.043 2.995  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  7  
ATOM 1214 H H     . ARG A 1 2  ? 13.423 -3.023 -1.754 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    7  
ATOM 1215 H HA    . ARG A 1 2  ? 12.132 -3.228 0.875  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   7  
ATOM 1216 H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.298 -4.302 0.836  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  7  
ATOM 1217 H HB3   . ARG A 1 2  ? 15.040 -2.860 0.165  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  7  
ATOM 1218 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.567 -3.055 2.510  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  7  
ATOM 1219 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.539 -1.650 2.242  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  7  
ATOM 1220 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.546 -4.344 3.170  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  7  
ATOM 1221 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.929 -2.999 4.248  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  7  
ATOM 1222 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.537 -3.359 2.787  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   7  
ATOM 1223 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.766 -0.875 3.814  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 7  
ATOM 1224 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.583 0.388  3.744  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 7  
ATOM 1225 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.983  -1.700 2.701  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 7  
ATOM 1226 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.436 -0.080 3.116  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 7  
ATOM 1227 N N     . GLY A 1 3  ? 13.859 -0.551 0.192  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    7  
ATOM 1228 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.834 0.900  0.262  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   7  
ATOM 1229 C C     . GLY A 1 3  ? 14.878 1.437  1.218  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    7  
ATOM 1230 O O     . GLY A 1 3  ? 14.561 2.172  2.153  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    7  
ATOM 1231 H H     . GLY A 1 3  ? 14.699 -1.018 0.011  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    7  
ATOM 1232 H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.019 1.302  -0.723 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  7  
ATOM 1233 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.857 1.218  0.595  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  7  
ATOM 1234 N N     . TRP A 1 4  ? 16.126 1.050  0.988  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    7  
ATOM 1235 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.234 1.471  1.833  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   7  
ATOM 1236 C C     . TRP A 1 4  ? 17.489 2.972  1.722  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    7  
ATOM 1237 O O     . TRP A 1 4  ? 16.832 3.768  2.395  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    7  
ATOM 1238 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.485 0.676  1.464  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   7  
ATOM 1239 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.267 -0.789 1.511  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   7  
ATOM 1240 C CD1   . TRP A 1 4  ? 18.005 -1.555 2.598  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  7  
ATOM 1241 C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.260 -1.652 0.394  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  7  
ATOM 1242 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.851 -2.868 2.218  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  7  
ATOM 1243 C CE2   . TRP A 1 4  ? 18.003 -2.947 0.858  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  7  
ATOM 1244 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.455 -1.439 -0.958 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  7  
ATOM 1245 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.934 -4.037 -0.001 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  7  
ATOM 1246 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.390 -2.512 -1.818 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  7  
ATOM 1247 C CH2   . TRP A 1 4  ? 18.131 -3.801 -1.339 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  7  
ATOM 1248 H H     . TRP A 1 4  ? 16.305 0.451  0.232  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    7  
ATOM 1249 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.976 1.245  2.855  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   7  
ATOM 1250 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.783 0.921  0.458  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  7  
ATOM 1251 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.283 0.922  2.147  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  7  
ATOM 1252 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.943 -1.173 3.599  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  7  
ATOM 1253 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.661 -3.619 2.819  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  7  
ATOM 1254 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.657 -0.449 -1.331 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  7  
ATOM 1255 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.731 -5.032 0.359  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  7  
ATOM 1256 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.541 -2.362 -2.875 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  7  
ATOM 1257 H HH2   . TRP A 1 4  ? 18.093 -4.615 -2.045 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  7  
ATOM 1258 N N     . GLY A 1 5  ? 18.468 3.359  0.908  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    7  
ATOM 1259 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.810 4.761  0.776  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   7  
ATOM 1260 C C     . GLY A 1 5  ? 19.787 5.159  1.858  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    7  
ATOM 1261 O O     . GLY A 1 5  ? 20.708 5.944  1.634  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    7  
ATOM 1262 H H     . GLY A 1 5  ? 18.983 2.686  0.420  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    7  
ATOM 1263 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.259 4.930  -0.193 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  7  
ATOM 1264 H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.916 5.359  0.867  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  7  
ATOM 1265 N N     . ASN A 1 6  ? 19.588 4.571  3.034  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    7  
ATOM 1266 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.444 4.798  4.183  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   7  
ATOM 1267 C C     . ASN A 1 6  ? 21.835 4.200  3.971  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    7  
ATOM 1268 O O     . ASN A 1 6  ? 22.726 4.374  4.803  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    7  
ATOM 1269 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.801 4.189  5.437  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   7  
ATOM 1270 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.441 2.702  5.313  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   7  
ATOM 1271 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.943 2.111  6.270  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  7  
ATOM 1272 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.675 2.079  4.148  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  7  
ATOM 1273 H H     . ASN A 1 6  ? 18.845 3.945  3.126  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    7  
ATOM 1274 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.539 5.864  4.322  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   7  
ATOM 1275 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.485 4.297  6.263  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  7  
ATOM 1276 H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.896 4.737  5.660  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  7  
ATOM 1277 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.070 2.582  3.415  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 7  
ATOM 1278 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.431 1.129  4.076  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 7  
ATOM 1279 N N     . GLY A 1 7  ? 22.015 3.489  2.861  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    7  
ATOM 1280 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.293 2.876  2.573  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   7  
ATOM 1281 C C     . GLY A 1 7  ? 23.713 1.894  3.646  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    7  
ATOM 1282 O O     . GLY A 1 7  ? 24.894 1.783  3.973  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    7  
ATOM 1283 H H     . GLY A 1 7  ? 21.275 3.375  2.233  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    7  
ATOM 1284 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.217 2.352  1.632  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  7  
ATOM 1285 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.042 3.648  2.490  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  7  
ATOM 1286 N N     . CYS A 1 8  ? 22.738 1.177  4.189  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    7  
ATOM 1287 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.996 0.190  5.228  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   7  
ATOM 1288 C C     . CYS A 1 8  ? 22.846 -1.218 4.667  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    7  
ATOM 1289 O O     . CYS A 1 8  ? 23.494 -2.156 5.131  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    7  
ATOM 1290 C CB    . CYS A 1 8  ? 22.039 0.392  6.403  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   7  
ATOM 1291 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.276 -0.783 7.758  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   7  
ATOM 1292 H H     . CYS A 1 8  ? 21.820 1.309  3.878  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    7  
ATOM 1293 H HA    . CYS A 1 8  ? 24.012 0.324  5.570  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   7  
ATOM 1294 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.177 1.385  6.804  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  7  
ATOM 1295 H HB3   . CYS A 1 8  ? 21.023 0.289  6.052  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  7  
ATOM 1296 H HG    . CYS A 1 8  ? 22.227 -1.669 7.394  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   7  
ATOM 1297 N N     . GLY A 1 9  ? 21.990 -1.357 3.657  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    7  
ATOM 1298 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.777 -2.653 3.044  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   7  
ATOM 1299 C C     . GLY A 1 9  ? 22.183 -2.669 1.584  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    7  
ATOM 1300 O O     . GLY A 1 9  ? 22.492 -3.725 1.032  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    7  
ATOM 1301 H H     . GLY A 1 9  ? 21.502 -0.572 3.322  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    7  
ATOM 1302 H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.359 -3.391 3.577  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  7  
ATOM 1303 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.732 -2.910 3.120  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  7  
ATOM 1304 N N     . LEU A 1 10 ? 22.185 -1.494 0.962  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    7  
ATOM 1305 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.558 -1.360 -0.441 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   7  
ATOM 1306 C C     . LEU A 1 10 ? 22.380 0.084  -0.904 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    7  
ATOM 1307 O O     . LEU A 1 10 ? 21.570 0.826  -0.349 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    7  
ATOM 1308 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.726 -2.317 -1.304 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   7  
ATOM 1309 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.933 -2.201 -2.815 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   7  
ATOM 1310 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.393 -2.431 -3.180 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  7  
ATOM 1311 C CD2   . LEU A 1 10 ? 21.038 -3.190 -3.551 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  7  
ATOM 1312 H H     . LEU A 1 10 ? 21.931 -0.691 1.462  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    7  
ATOM 1313 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.599 -1.623 -0.526 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   7  
ATOM 1314 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.965 -3.328 -1.011 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  7  
ATOM 1315 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.687 -2.140 -1.092 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  7  
ATOM 1316 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.658 -1.207 -3.132 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   7  
ATOM 1317 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.702 -1.694 -3.906 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 7  
ATOM 1318 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.509 -3.420 -3.597 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 7  
ATOM 1319 H HD13  . LEU A 1 10 ? 24.004 -2.341 -2.294 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 7  
ATOM 1320 H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.354 -3.648 -2.851 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 7  
ATOM 1321 H HD22  . LEU A 1 10 ? 21.646 -3.954 -4.012 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 7  
ATOM 1322 H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.476 -2.670 -4.312 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 7  
ATOM 1323 N N     . PHE A 1 11 ? 23.152 0.477  -1.916 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    7  
ATOM 1324 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.098 1.837  -2.454 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   7  
ATOM 1325 C C     . PHE A 1 11 ? 23.737 2.834  -1.494 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    7  
ATOM 1326 O O     . PHE A 1 11 ? 23.279 3.969  -1.370 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    7  
ATOM 1327 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.656 2.252  -2.747 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   7  
ATOM 1328 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.945 1.317  -3.655 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   7  
ATOM 1329 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.436 1.056  -4.920 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  7  
ATOM 1330 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.781 0.704  -3.241 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  7  
ATOM 1331 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.773 0.192  -5.759 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  7  
ATOM 1332 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.113 -0.161 -4.076 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  7  
ATOM 1333 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.611 -0.415 -5.334 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   7  
ATOM 1334 H H     . PHE A 1 11 ? 23.781 -0.162 -2.307 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    7  
ATOM 1335 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.655 1.844  -3.378 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   7  
ATOM 1336 H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.100 2.296  -1.828 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  7  
ATOM 1337 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.653 3.224  -3.212 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  7  
ATOM 1338 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.347 1.534  -5.247 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  7  
ATOM 1339 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.397 0.909  -2.253 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  7  
ATOM 1340 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.160 -0.008 -6.747 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  7  
ATOM 1341 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.202 -0.637 -3.746 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  7  
ATOM 1342 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.096 -1.085 -5.982 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   7  
ATOM 1343 N N     . GLY A 1 12 ? 24.801 2.407  -0.819 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    7  
ATOM 1344 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.479 3.286  0.116  1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   7  
ATOM 1345 C C     . GLY A 1 12 ? 26.413 2.548  1.056  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    7  
ATOM 1346 O O     . GLY A 1 12 ? 27.477 3.059  1.406  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    7  
ATOM 1347 H H     . GLY A 1 12 ? 25.128 1.493  -0.957 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    7  
ATOM 1348 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.053 4.009  -0.444 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  7  
ATOM 1349 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.738 3.810  0.699  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  7  
ATOM 1350 N N     . LYS A 1 13 ? 26.019 1.347  1.473  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    7  
ATOM 1351 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.840 0.553  2.384  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   7  
ATOM 1352 C C     . LYS A 1 13 ? 28.243 0.345  1.823  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    7  
ATOM 1353 O O     . LYS A 1 13 ? 29.191 0.103  2.569  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    7  
ATOM 1354 C CB    . LYS A 1 13 ? 26.188 -0.801 2.662  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   7  
ATOM 1355 C CG    . LYS A 1 13 ? 26.000 -1.657 1.422  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   7  
ATOM 1356 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.413 -3.014 1.775  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   7  
ATOM 1357 C CE    . LYS A 1 13 ? 25.185 -3.865 0.535  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   7  
ATOM 1358 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.452 -4.121 -0.207 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   7  
ATOM 1359 H H     . LYS A 1 13 ? 25.161 0.989  1.165  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    7  
ATOM 1360 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.918 1.097  3.310  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   7  
ATOM 1361 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.804 -1.347 3.360  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  7  
ATOM 1362 H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.218 -0.636 3.107  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  7  
ATOM 1363 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.332 -1.151 0.743  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  7  
ATOM 1364 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.960 -1.803 0.947  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  7  
ATOM 1365 H HD2   . LYS A 1 13 ? 26.097 -3.529 2.432  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  7  
ATOM 1366 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.470 -2.865 2.280  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  7  
ATOM 1367 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.759 -4.810 0.837  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  7  
ATOM 1368 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.494 -3.351 -0.116 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  7  
ATOM 1369 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.392 -3.719 -1.165 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  7  
ATOM 1370 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.620 -5.144 -0.284 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  7  
ATOM 1371 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 27.254 -3.685 0.291  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  7  
ATOM 1372 N N     . GLY A 1 14 ? 28.366 0.440  0.505  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    7  
ATOM 1373 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.656 0.260  -0.136 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   7  
ATOM 1374 C C     . GLY A 1 14 ? 29.527 -0.166 -1.585 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    7  
ATOM 1375 O O     . GLY A 1 14 ? 29.487 0.673  -2.486 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    7  
ATOM 1376 H H     . GLY A 1 14 ? 27.575 0.635  -0.037 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    7  
ATOM 1377 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.200 1.191  -0.094 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  7  
ATOM 1378 H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.210 -0.495 0.402  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  7  
ATOM 1379 N N     . GLY A 1 15 ? 29.463 -1.474 -1.812 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    7  
ATOM 1380 C CA    . GLY A 1 15 ? 29.339 -1.988 -3.163 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   7  
ATOM 1381 C C     . GLY A 1 15 ? 27.895 -2.100 -3.611 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    7  
ATOM 1382 O O     . GLY A 1 15 ? 27.503 -3.186 -4.087 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    7  
ATOM 1383 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 27.155 -1.101 -3.486 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  7  
ATOM 1384 H H     . GLY A 1 15 ? 29.499 -2.096 -1.056 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    7  
ATOM 1385 H HA2   . GLY A 1 15 ? 29.863 -1.326 -3.838 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  7  
ATOM 1386 H HA3   . GLY A 1 15 ? 29.795 -2.966 -3.209 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  7  
ATOM 1387 N N     . ASP A 1 1  ? 12.078 -3.578 -3.481 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    8  
ATOM 1388 C CA    . ASP A 1 1  ? 11.027 -4.049 -2.541 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   8  
ATOM 1389 C C     . ASP A 1 1  ? 11.185 -3.404 -1.168 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    8  
ATOM 1390 O O     . ASP A 1 1  ? 10.234 -2.852 -0.617 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    8  
ATOM 1391 C CB    . ASP A 1 1  ? 11.125 -5.571 -2.423 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   8  
ATOM 1392 C CG    . ASP A 1 1  ? 10.926 -6.268 -3.754 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   8  
ATOM 1393 O OD1   . ASP A 1 1  ? 9.844  -6.102 -4.356 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  8  
ATOM 1394 O OD2   . ASP A 1 1  ? 11.852 -6.981 -4.196 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  8  
ATOM 1395 H H1    . ASP A 1 1  ? 11.759 -3.794 -4.446 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   8  
ATOM 1396 H H2    . ASP A 1 1  ? 12.957 -4.086 -3.252 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   8  
ATOM 1397 H H3    . ASP A 1 1  ? 12.189 -2.554 -3.345 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   8  
ATOM 1398 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.060 -3.786 -2.944 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   8  
ATOM 1399 H HB2   . ASP A 1 1  ? 12.100 -5.835 -2.043 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  8  
ATOM 1400 H HB3   . ASP A 1 1  ? 10.368 -5.923 -1.737 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  8  
ATOM 1401 N N     . ARG A 1 2  ? 12.395 -3.477 -0.622 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    8  
ATOM 1402 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.680 -2.899 0.685  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   8  
ATOM 1403 C C     . ARG A 1 2  ? 12.581 -1.377 0.645  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    8  
ATOM 1404 O O     . ARG A 1 2  ? 11.521 -0.807 0.902  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    8  
ATOM 1405 C CB    . ARG A 1 2  ? 14.066 -3.343 1.170  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   8  
ATOM 1406 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.493 -2.733 2.500  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   8  
ATOM 1407 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.558 -3.130 3.636  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   8  
ATOM 1408 N NE    . ARG A 1 2  ? 12.223 -2.554 3.487  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   8  
ATOM 1409 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.966 -1.250 3.550  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   8  
ATOM 1410 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.940 -0.383 3.805  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  8  
ATOM 1411 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.728 -0.810 3.371  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  8  
ATOM 1412 H H     . ARG A 1 2  ? 13.113 -3.929 -1.111 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    8  
ATOM 1413 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.940 -3.268 1.370  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   8  
ATOM 1414 H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.064 -4.417 1.280  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  8  
ATOM 1415 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.798 -3.073 0.424  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  8  
ATOM 1416 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.489 -3.073 2.736  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  8  
ATOM 1417 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.494 -1.657 2.406  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  8  
ATOM 1418 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.472 -4.208 3.652  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  8  
ATOM 1419 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.985 -2.788 4.570  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  8  
ATOM 1420 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.481 -3.171 3.319  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   8  
ATOM 1421 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.873 -0.708 3.953  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 8  
ATOM 1422 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.739 0.595  3.848  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 8  
ATOM 1423 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.988  -1.458 3.189  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 8  
ATOM 1424 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.534 0.170  3.418  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 8  
ATOM 1425 N N     . GLY A 1 3  ? 13.690 -0.725 0.326  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    8  
ATOM 1426 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.709 0.725  0.263  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   8  
ATOM 1427 C C     . GLY A 1 3  ? 14.757 1.316  1.184  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    8  
ATOM 1428 O O     . GLY A 1 3  ? 14.435 2.062  2.110  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    8  
ATOM 1429 H H     . GLY A 1 3  ? 14.503 -1.235 0.135  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    8  
ATOM 1430 H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.921 1.030  -0.751 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  8  
ATOM 1431 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.738 1.103  0.549  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  8  
ATOM 1432 N N     . TRP A 1 4  ? 16.011 0.963  0.936  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    8  
ATOM 1433 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.122 1.439  1.748  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   8  
ATOM 1434 C C     . TRP A 1 4  ? 17.358 2.936  1.561  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    8  
ATOM 1435 O O     . TRP A 1 4  ? 16.686 3.755  2.188  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    8  
ATOM 1436 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.378 0.640  1.408  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   8  
ATOM 1437 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.172 -0.824 1.519  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   8  
ATOM 1438 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.903 -1.543 2.637  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  8  
ATOM 1439 C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.186 -1.737 0.442  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  8  
ATOM 1440 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.764 -2.872 2.314  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  8  
ATOM 1441 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.934 -3.012 0.960  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  8  
ATOM 1442 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.398 -1.583 -0.916 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  8  
ATOM 1443 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.885 -4.140 0.151  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  8  
ATOM 1444 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.352 -2.695 -1.726 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  8  
ATOM 1445 C CH2   . TRP A 1 4  ? 18.097 -3.964 -1.193 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  8  
ATOM 1446 H H     . TRP A 1 4  ? 16.195 0.355  0.190  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    8  
ATOM 1447 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.876 1.261  2.782  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   8  
ATOM 1448 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.670 0.843  0.392  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  8  
ATOM 1449 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.176 0.921  2.078  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  8  
ATOM 1450 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.826 -1.117 3.617  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  8  
ATOM 1451 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.574 -3.597 2.945  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  8  
ATOM 1452 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.595 -0.609 -1.331 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  8  
ATOM 1453 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.686 -5.118 0.553  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  8  
ATOM 1454 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.515 -2.591 -2.788 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  8  
ATOM 1455 H HH2   . TRP A 1 4  ? 18.075 -4.808 -1.863 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  8  
ATOM 1456 N N     . GLY A 1 5  ? 18.337 3.294  0.734  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    8  
ATOM 1457 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.658 4.693  0.533  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   8  
ATOM 1458 C C     . GLY A 1 5  ? 19.636 5.156  1.589  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    8  
ATOM 1459 O O     . GLY A 1 5  ? 20.536 5.954  1.324  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    8  
ATOM 1460 H H     . GLY A 1 5  ? 18.866 2.606  0.284  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    8  
ATOM 1461 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.100 4.821  -0.445 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  8  
ATOM 1462 H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.758 5.283  0.601  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  8  
ATOM 1463 N N     . ASN A 1 6  ? 19.461 4.611  2.788  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    8  
ATOM 1464 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.321 4.903  3.921  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   8  
ATOM 1465 C C     . ASN A 1 6  ? 21.715 4.307  3.733  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    8  
ATOM 1466 O O     . ASN A 1 6  ? 22.603 4.515  4.561  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    8  
ATOM 1467 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.688 4.346  5.202  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   8  
ATOM 1468 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.358 2.847  5.151  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   8  
ATOM 1469 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.871 2.293  6.136  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  8  
ATOM 1470 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.605 2.174  4.018  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  8  
ATOM 1471 H H     . ASN A 1 6  ? 18.734 3.973  2.911  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    8  
ATOM 1472 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.405 5.975  4.009  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   8  
ATOM 1473 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.370 4.507  6.024  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  8  
ATOM 1474 H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.772 4.885  5.399  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  8  
ATOM 1475 H HD21  . ASN A 1 6  ? 19.988 2.649  3.261  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 8  
ATOM 1476 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.381 1.217  3.991  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 8  
ATOM 1477 N N     . GLY A 1 7  ? 21.900 3.554  2.651  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    8  
ATOM 1478 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.179 2.934  2.392  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   8  
ATOM 1479 C C     . GLY A 1 7  ? 23.603 2.011  3.515  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    8  
ATOM 1480 O O     . GLY A 1 7  ? 24.771 1.984  3.901  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    8  
ATOM 1481 H H     . GLY A 1 7  ? 21.160 3.410  2.029  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    8  
ATOM 1482 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.103 2.361  1.479  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  8  
ATOM 1483 H HA3   . GLY A 1 7  ? 23.924 3.703  2.266  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  8  
ATOM 1484 N N     . CYS A 1 8  ? 22.646 1.254  4.034  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    8  
ATOM 1485 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.908 0.317  5.116  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   8  
ATOM 1486 C C     . CYS A 1 8  ? 22.791 -1.115 4.612  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    8  
ATOM 1487 O O     . CYS A 1 8  ? 23.480 -2.014 5.096  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    8  
ATOM 1488 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.934 0.548  6.271  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   8  
ATOM 1489 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.176 -0.563 7.677  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   8  
ATOM 1490 H H     . CYS A 1 8  ? 21.738 1.323  3.676  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    8  
ATOM 1491 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.917 0.483  5.465  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   8  
ATOM 1492 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.046 1.560  6.632  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  8  
ATOM 1493 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.923 0.411  5.913  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  8  
ATOM 1494 H HG    . CYS A 1 8  ? 23.117 -0.615 7.856  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   8  
ATOM 1495 N N     . GLY A 1 9  ? 21.919 -1.318 3.628  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    8  
ATOM 1496 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.736 -2.641 3.066  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   8  
ATOM 1497 C C     . GLY A 1 9  ? 22.145 -2.700 1.608  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    8  
ATOM 1498 O O     . GLY A 1 9  ? 22.477 -3.766 1.093  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    8  
ATOM 1499 H H     . GLY A 1 9  ? 21.402 -0.560 3.275  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    8  
ATOM 1500 H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.333 -3.345 3.626  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  8  
ATOM 1501 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.695 -2.916 3.149  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  8  
ATOM 1502 N N     . LEU A 1 10 ? 22.127 -1.544 0.950  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    8  
ATOM 1503 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.502 -1.446 -0.455 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   8  
ATOM 1504 C C     . LEU A 1 10 ? 22.296 -0.022 -0.964 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    8  
ATOM 1505 O O     . LEU A 1 10 ? 21.435 0.704  -0.467 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    8  
ATOM 1506 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.695 -2.448 -1.291 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   8  
ATOM 1507 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.888 -2.359 -2.806 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   8  
ATOM 1508 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.354 -2.529 -3.175 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  8  
ATOM 1509 C CD2   . LEU A 1 10 ? 21.039 -3.408 -3.510 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  8  
ATOM 1510 H H     . LEU A 1 10 ? 21.858 -0.730 1.423  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    8  
ATOM 1511 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.549 -1.688 -0.529 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   8  
ATOM 1512 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.969 -3.445 -0.977 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  8  
ATOM 1513 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.653 -2.299 -1.075 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  8  
ATOM 1514 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.564 -1.388 -3.145 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   8  
ATOM 1515 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.546 -3.563 -3.421 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 8  
ATOM 1516 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.973 -2.238 -2.339 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 8  
ATOM 1517 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.586 -1.907 -4.027 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 8  
ATOM 1518 H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.296 -3.791 -2.826 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 8  
ATOM 1519 H HD22  . LEU A 1 10 ? 21.671 -4.219 -3.844 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 8  
ATOM 1520 H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.548 -2.961 -4.361 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 8  
ATOM 1521 N N     . PHE A 1 11 ? 23.099 0.373  -1.950 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    8  
ATOM 1522 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.023 1.715  -2.528 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   8  
ATOM 1523 C C     . PHE A 1 11 ? 23.600 2.757  -1.574 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    8  
ATOM 1524 O O     . PHE A 1 11 ? 23.005 3.814  -1.359 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    8  
ATOM 1525 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.580 2.076  -2.880 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   8  
ATOM 1526 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.931 1.092  -3.783 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   8  
ATOM 1527 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.460 0.829  -5.031 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  8  
ATOM 1528 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.789 0.432  -3.380 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  8  
ATOM 1529 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.856 -0.081 -5.866 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  8  
ATOM 1530 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.180 -0.478 -4.208 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  8  
ATOM 1531 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.715 -0.734 -5.452 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   8  
ATOM 1532 H H     . PHE A 1 11 ? 23.768 -0.253 -2.295 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    8  
ATOM 1533 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.611 1.715  -3.433 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   8  
ATOM 1534 H HB2   . PHE A 1 11 ? 20.991 2.128  -1.981 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  8  
ATOM 1535 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.563 3.033  -3.375 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  8  
ATOM 1536 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.354 1.342  -5.350 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  8  
ATOM 1537 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.376 0.638  -2.402 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  8  
ATOM 1538 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.272 -0.284 -6.842 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  8  
ATOM 1539 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.285 -0.991 -3.888 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  8  
ATOM 1540 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.245 -1.439 -6.096 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   8  
ATOM 1541 N N     . GLY A 1 12 ? 24.765 2.457  -1.005 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    8  
ATOM 1542 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.397 3.385  -0.086 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   8  
ATOM 1543 C C     . GLY A 1 12 ? 26.303 2.700  0.918  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    8  
ATOM 1544 O O     . GLY A 1 12 ? 27.309 3.270  1.342  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    8  
ATOM 1545 H H     . GLY A 1 12 ? 25.197 1.603  -1.213 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    8  
ATOM 1546 H HA2   . GLY A 1 12 ? 25.982 4.093  -0.655 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  8  
ATOM 1547 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.627 3.922  0.449  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  8  
ATOM 1548 N N     . LYS A 1 13 ? 25.949 1.477  1.305  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    8  
ATOM 1549 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.745 0.725  2.271  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   8  
ATOM 1550 C C     . LYS A 1 13 ? 28.185 0.568  1.796  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    8  
ATOM 1551 O O     . LYS A 1 13 ? 29.100 0.389  2.600  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    8  
ATOM 1552 C CB    . LYS A 1 13 ? 26.131 -0.652 2.518  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   8  
ATOM 1553 C CG    . LYS A 1 13 ? 26.058 -1.519 1.274  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   8  
ATOM 1554 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.495 -2.892 1.592  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   8  
ATOM 1555 C CE    . LYS A 1 13 ? 25.389 -3.758 0.347  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   8  
ATOM 1556 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.716 -3.970 -0.296 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   8  
ATOM 1557 H H     . LYS A 1 13 ? 25.136 1.074  0.936  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    8  
ATOM 1558 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.746 1.276  3.194  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   8  
ATOM 1559 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.724 -1.171 3.256  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  8  
ATOM 1560 H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.129 -0.523 2.899  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  8  
ATOM 1561 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.422 -1.038 0.546  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  8  
ATOM 1562 H HG3   . LYS A 1 13 ? 27.053 -1.634 0.866  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  8  
ATOM 1563 H HD2   . LYS A 1 13 ? 26.145 -3.380 2.303  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  8  
ATOM 1564 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.512 -2.773 2.024  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  8  
ATOM 1565 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.976 -4.716 0.624  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  8  
ATOM 1566 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.731 -3.273 -0.358 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  8  
ATOM 1567 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 27.016 -3.105 -0.788 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  8  
ATOM 1568 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.659 -4.746 -0.985 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  8  
ATOM 1569 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 27.427 -4.212 0.424  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  8  
ATOM 1570 N N     . GLY A 1 14 ? 28.378 0.633  0.485  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    8  
ATOM 1571 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.708 0.495  -0.076 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   8  
ATOM 1572 C C     . GLY A 1 14 ? 29.695 -0.154 -1.446 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    8  
ATOM 1573 O O     . GLY A 1 14 ? 28.975 0.286  -2.343 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    8  
ATOM 1574 H H     . GLY A 1 14 ? 27.610 0.776  -0.105 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    8  
ATOM 1575 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.156 1.474  -0.158 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  8  
ATOM 1576 H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.305 -0.109 0.590  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  8  
ATOM 1577 N N     . GLY A 1 15 ? 30.493 -1.204 -1.609 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    8  
ATOM 1578 C CA    . GLY A 1 15 ? 30.555 -1.898 -2.881 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   8  
ATOM 1579 C C     . GLY A 1 15 ? 29.777 -3.199 -2.871 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    8  
ATOM 1580 O O     . GLY A 1 15 ? 28.679 -3.230 -2.275 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    8  
ATOM 1581 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 30.265 -4.188 -3.458 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  8  
ATOM 1582 H H     . GLY A 1 15 ? 31.044 -1.510 -0.859 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    8  
ATOM 1583 H HA2   . GLY A 1 15 ? 30.151 -1.256 -3.650 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  8  
ATOM 1584 H HA3   . GLY A 1 15 ? 31.588 -2.112 -3.113 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  8  
ATOM 1585 N N     . ASP A 1 1  ? 9.359  -5.436 1.097  1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    9  
ATOM 1586 C CA    . ASP A 1 1  ? 10.727 -4.886 0.908  1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   9  
ATOM 1587 C C     . ASP A 1 1  ? 10.868 -3.519 1.573  1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    9  
ATOM 1588 O O     . ASP A 1 1  ? 9.875  -2.838 1.828  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    9  
ATOM 1589 C CB    . ASP A 1 1  ? 11.005 -4.775 -0.591 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   9  
ATOM 1590 C CG    . ASP A 1 1  ? 10.929 -6.115 -1.294 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   9  
ATOM 1591 O OD1   . ASP A 1 1  ? 11.707 -7.022 -0.929 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  9  
ATOM 1592 O OD2   . ASP A 1 1  ? 10.091 -6.259 -2.209 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  9  
ATOM 1593 H H1    . ASP A 1 1  ? 8.689  -4.782 0.647  1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   9  
ATOM 1594 H H2    . ASP A 1 1  ? 9.186  -5.510 2.120  1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   9  
ATOM 1595 H H3    . ASP A 1 1  ? 9.329  -6.372 0.642  1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   9  
ATOM 1596 H HA    . ASP A 1 1  ? 11.436 -5.568 1.352  1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   9  
ATOM 1597 H HB2   . ASP A 1 1  ? 10.278 -4.113 -1.039 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  9  
ATOM 1598 H HB3   . ASP A 1 1  ? 11.995 -4.367 -0.738 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  9  
ATOM 1599 N N     . ARG A 1 2  ? 12.107 -3.127 1.848  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    9  
ATOM 1600 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.379 -1.843 2.482  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   9  
ATOM 1601 C C     . ARG A 1 2  ? 12.400 -0.717 1.452  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    9  
ATOM 1602 O O     . ARG A 1 2  ? 11.377 -0.087 1.185  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    9  
ATOM 1603 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.704 -1.902 3.252  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   9  
ATOM 1604 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.122 -0.583 3.889  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   9  
ATOM 1605 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.118 -0.109 4.932  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   9  
ATOM 1606 N NE    . ARG A 1 2  ? 11.833 0.261  4.343  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   9  
ATOM 1607 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.664 1.288  3.514  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   9  
ATOM 1608 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.683 2.082  3.210  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  9  
ATOM 1609 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.467 1.532  2.998  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  9  
ATOM 1610 H H     . ARG A 1 2  ? 12.857 -3.715 1.620  1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    9  
ATOM 1611 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.584 -1.650 3.177  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   9  
ATOM 1612 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.613 -2.638 4.038  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  9  
ATOM 1613 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.486 -2.214 2.575  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  9  
ATOM 1614 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.082 -0.714 4.366  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  9  
ATOM 1615 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.205 0.166  3.115  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  9  
ATOM 1616 H HD2   . ARG A 1 2  ? 12.958 -0.907 5.644  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  9  
ATOM 1617 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.530 0.752  5.441  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  9  
ATOM 1618 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.058 -0.295 4.566  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   9  
ATOM 1619 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.586 1.914  3.605  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 9  
ATOM 1620 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.548 2.851  2.585  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 9  
ATOM 1621 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.694  0.943  3.230  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 9  
ATOM 1622 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.339 2.303  2.375  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 9  
ATOM 1623 N N     . GLY A 1 3  ? 13.570 -0.464 0.883  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    9  
ATOM 1624 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.705 0.591  -0.105 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   9  
ATOM 1625 C C     . GLY A 1 3  ? 14.798 1.572  0.264  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    9  
ATOM 1626 O O     . GLY A 1 3  ? 14.556 2.773  0.384  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    9  
ATOM 1627 H H     . GLY A 1 3  ? 14.349 -0.996 1.142  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    9  
ATOM 1628 H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.938 0.149  -1.063 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  9  
ATOM 1629 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.768 1.124  -0.182 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  9  
ATOM 1630 N N     . TRP A 1 4  ? 16.000 1.048  0.460  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    9  
ATOM 1631 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.147 1.861  0.838  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   9  
ATOM 1632 C C     . TRP A 1 4  ? 17.533 2.839  -0.268 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    9  
ATOM 1633 O O     . TRP A 1 4  ? 16.963 3.926  -0.369 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    9  
ATOM 1634 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.319 0.951  1.196  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   9  
ATOM 1635 C CG    . TRP A 1 4  ? 17.970 -0.041 2.242  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   9  
ATOM 1636 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.659 0.194  3.540  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  9  
ATOM 1637 C CD2   . TRP A 1 4  ? 17.864 -1.435 2.045  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  9  
ATOM 1638 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.380 -0.991 4.177  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  9  
ATOM 1639 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.499 -2.012 3.267  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  9  
ATOM 1640 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.053 -2.244 0.940  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  9  
ATOM 1641 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.315 -3.381 3.412  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  9  
ATOM 1642 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 17.875 -3.604 1.072  1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  9  
ATOM 1643 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.507 -4.163 2.301  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  9  
ATOM 1644 H H     . TRP A 1 4  ? 16.118 0.080  0.360  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    9  
ATOM 1645 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.877 2.429  1.713  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   9  
ATOM 1646 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.627 0.399  0.323  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  9  
ATOM 1647 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.142 1.547  1.557  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  9  
ATOM 1648 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.651 1.170  3.984  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  9  
ATOM 1649 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.134 -1.090 5.119  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  9  
ATOM 1650 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.337 -1.818 -0.008 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  9  
ATOM 1651 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.029 -3.819 4.351  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  9  
ATOM 1652 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.019 -4.247 0.219  1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  9  
ATOM 1653 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.383 -5.233 2.361  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  9  
ATOM 1654 N N     . GLY A 1 5  ? 18.528 2.473  -1.073 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    9  
ATOM 1655 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.990 3.359  -2.124 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   9  
ATOM 1656 C C     . GLY A 1 5  ? 20.026 4.314  -1.578 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    9  
ATOM 1657 O O     . GLY A 1 5  ? 21.004 4.650  -2.248 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    9  
ATOM 1658 H H     . GLY A 1 5  ? 18.970 1.612  -0.933 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    9  
ATOM 1659 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.426 2.771  -2.920 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  9  
ATOM 1660 H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.155 3.923  -2.510 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  9  
ATOM 1661 N N     . ASN A 1 6  ? 19.810 4.720  -0.332 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    9  
ATOM 1662 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.711 5.611  0.376  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   9  
ATOM 1663 C C     . ASN A 1 6  ? 22.030 4.917  0.720  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    9  
ATOM 1664 O O     . ASN A 1 6  ? 22.941 5.539  1.267  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    9  
ATOM 1665 C CB    . ASN A 1 6  ? 20.039 6.104  1.663  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   9  
ATOM 1666 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.554 4.985  2.594  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   9  
ATOM 1667 O OD1   . ASN A 1 6  ? 19.023 5.270  3.668  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  9  
ATOM 1668 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.718 3.710  2.210  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  9  
ATOM 1669 H H     . ASN A 1 6  ? 19.021 4.392  0.137  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    9  
ATOM 1670 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.915 6.457  -0.262 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   9  
ATOM 1671 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.743 6.712  2.210  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  9  
ATOM 1672 H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.187 6.713  1.395  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  9  
ATOM 1673 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.140 3.527  1.352  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 9  
ATOM 1674 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.394 3.002  2.808  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 9  
ATOM 1675 N N     . GLY A 1 7  ? 22.121 3.625  0.412  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    9  
ATOM 1676 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.320 2.877  0.713  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   9  
ATOM 1677 C C     . GLY A 1 7  ? 23.646 2.900  2.192  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    9  
ATOM 1678 O O     . GLY A 1 7  ? 24.801 3.069  2.582  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    9  
ATOM 1679 H H     . GLY A 1 7  ? 21.364 3.173  -0.010 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    9  
ATOM 1680 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.170 1.852  0.404  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  9  
ATOM 1681 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.146 3.297  0.163  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  9  
ATOM 1682 N N     . CYS A 1 8  ? 22.617 2.727  3.013  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    9  
ATOM 1683 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.779 2.723  4.459  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   9  
ATOM 1684 C C     . CYS A 1 8  ? 22.505 1.332  5.015  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    9  
ATOM 1685 O O     . CYS A 1 8  ? 23.100 0.922  6.012  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    9  
ATOM 1686 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.837 3.741  5.105  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   9  
ATOM 1687 S SG    . CYS A 1 8  ? 21.957 3.821  6.907  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   9  
ATOM 1688 H H     . CYS A 1 8  ? 21.725 2.594  2.634  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    9  
ATOM 1689 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.801 2.995  4.682  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   9  
ATOM 1690 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.062 4.724  4.718  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  9  
ATOM 1691 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.818 3.486  4.853  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  9  
ATOM 1692 H HG    . CYS A 1 8  ? 21.850 2.931  7.251  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   9  
ATOM 1693 N N     . GLY A 1 9  ? 21.607 0.605  4.356  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    9  
ATOM 1694 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.279 -0.736 4.792  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   9  
ATOM 1695 C C     . GLY A 1 9  ? 21.669 -1.776 3.763  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    9  
ATOM 1696 O O     . GLY A 1 9  ? 21.890 -2.939 4.099  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    9  
ATOM 1697 H H     . GLY A 1 9  ? 21.168 0.981  3.558  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    9  
ATOM 1698 H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.803 -0.942 5.713  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  9  
ATOM 1699 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.216 -0.798 4.969  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  9  
ATOM 1700 N N     . LEU A 1 10 ? 21.761 -1.348 2.507  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    9  
ATOM 1701 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.134 -2.233 1.411  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   9  
ATOM 1702 C C     . LEU A 1 10 ? 22.057 -1.495 0.077  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    9  
ATOM 1703 O O     . LEU A 1 10 ? 21.267 -0.565 -0.080 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    9  
ATOM 1704 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.232 -3.474 1.402  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   9  
ATOM 1705 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.415 -4.421 0.215  1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   9  
ATOM 1706 C CD1   . LEU A 1 10 ? 22.856 -4.903 0.126  1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  9  
ATOM 1707 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.467 -5.603 0.334  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  9  
ATOM 1708 H H     . LEU A 1 10 ? 21.578 -0.407 2.310  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    9  
ATOM 1709 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.152 -2.541 1.576  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   9  
ATOM 1710 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.419 -4.033 2.307  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  9  
ATOM 1711 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.209 -3.144 1.413  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  9  
ATOM 1712 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.178 -3.893 -0.695 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   9  
ATOM 1713 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.136 -5.009 -0.912 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 9  
ATOM 1714 H HD12  . LEU A 1 10 ? 22.948 -5.857 0.622  1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 9  
ATOM 1715 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.507 -4.185 0.601  1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 9  
ATOM 1716 H HD21  . LEU A 1 10 ? 19.572 -5.407 -0.239 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 9  
ATOM 1717 H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.204 -5.753 1.370  1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 9  
ATOM 1718 H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.949 -6.492 -0.046 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 9  
ATOM 1719 N N     . PHE A 1 11 ? 22.893 -1.908 -0.873 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    9  
ATOM 1720 C CA    . PHE A 1 11 ? 22.939 -1.286 -2.196 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   9  
ATOM 1721 C C     . PHE A 1 11 ? 23.603 0.087  -2.132 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    9  
ATOM 1722 O O     . PHE A 1 11 ? 23.076 1.068  -2.658 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    9  
ATOM 1723 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.534 -1.157 -2.785 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   9  
ATOM 1724 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.802 -2.447 -2.853 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   9  
ATOM 1725 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.300 -3.500 -3.597 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  9  
ATOM 1726 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.614 -2.604 -2.171 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  9  
ATOM 1727 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.618 -4.692 -3.660 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  9  
ATOM 1728 C CE2   . PHE A 1 11 ? 18.927 -3.793 -2.229 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  9  
ATOM 1729 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.431 -4.836 -2.975 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   9  
ATOM 1730 H H     . PHE A 1 11 ? 23.502 -2.651 -0.679 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    9  
ATOM 1731 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.527 -1.923 -2.838 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   9  
ATOM 1732 H HB2   . PHE A 1 11 ? 20.950 -0.485 -2.183 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  9  
ATOM 1733 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.603 -0.769 -3.788 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  9  
ATOM 1734 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.230 -3.381 -4.132 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  9  
ATOM 1735 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.226 -1.781 -1.587 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  9  
ATOM 1736 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.011 -5.511 -4.243 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  9  
ATOM 1737 H HE2   . PHE A 1 11 ? 17.996 -3.909 -1.694 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  9  
ATOM 1738 H HZ    . PHE A 1 11 ? 18.902 -5.759 -3.021 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   9  
ATOM 1739 N N     . GLY A 1 12 ? 24.763 0.152  -1.487 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    9  
ATOM 1740 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.476 1.411  -1.374 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   9  
ATOM 1741 C C     . GLY A 1 12 ? 26.315 1.501  -0.113 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    9  
ATOM 1742 O O     . GLY A 1 12 ? 27.337 2.186  -0.090 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    9  
ATOM 1743 H H     . GLY A 1 12 ? 25.139 -0.661 -1.089 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    9  
ATOM 1744 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.123 1.522  -2.230 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  9  
ATOM 1745 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.758 2.218  -1.373 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  9  
ATOM 1746 N N     . LYS A 1 13 ? 25.883 0.812  0.939  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    9  
ATOM 1747 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.606 0.825  2.207  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   9  
ATOM 1748 C C     . LYS A 1 13 ? 28.039 0.328  2.030  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    9  
ATOM 1749 O O     . LYS A 1 13 ? 28.911 0.620  2.848  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    9  
ATOM 1750 C CB    . LYS A 1 13 ? 25.882 -0.033 3.244  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   9  
ATOM 1751 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.746 -1.492 2.843  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   9  
ATOM 1752 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.028 -2.292 3.915  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   9  
ATOM 1753 C CE    . LYS A 1 13 ? 24.870 -3.749 3.513  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   9  
ATOM 1754 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.185 -4.408 3.286  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   9  
ATOM 1755 H H     . LYS A 1 13 ? 25.060 0.285  0.862  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    9  
ATOM 1756 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.635 1.842  2.558  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   9  
ATOM 1757 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.428 0.012  4.175  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  9  
ATOM 1758 H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.892 0.369  3.398  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  9  
ATOM 1759 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.183 -1.552 1.924  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  9  
ATOM 1760 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.731 -1.908 2.693  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  9  
ATOM 1761 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.598 -2.240 4.830  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  9  
ATOM 1762 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.050 -1.860 4.074  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  9  
ATOM 1763 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.347 -4.271 4.300  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  9  
ATOM 1764 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.289 -3.798 2.604  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  9  
ATOM 1765 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.746 -4.399 4.161  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  9  
ATOM 1766 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.713 -3.907 2.544  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  9  
ATOM 1767 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.043 -5.395 2.988  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  9  
ATOM 1768 N N     . GLY A 1 14 ? 28.272 -0.421 0.960  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    9  
ATOM 1769 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.600 -0.946 0.697  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   9  
ATOM 1770 C C     . GLY A 1 14 ? 30.534 0.102  0.123  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    9  
ATOM 1771 O O     . GLY A 1 14 ? 31.152 0.866  0.864  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    9  
ATOM 1772 H H     . GLY A 1 14 ? 27.539 -0.621 0.344  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    9  
ATOM 1773 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.018 -1.316 1.622  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  9  
ATOM 1774 H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.521 -1.764 -0.002 1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  9  
ATOM 1775 N N     . GLY A 1 15 ? 30.639 0.136  -1.202 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    9  
ATOM 1776 C CA    . GLY A 1 15 ? 31.507 1.099  -1.853 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   9  
ATOM 1777 C C     . GLY A 1 15 ? 32.892 0.544  -2.121 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    9  
ATOM 1778 O O     . GLY A 1 15 ? 33.352 -0.309 -1.334 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    9  
ATOM 1779 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 33.516 0.962  -3.120 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  9  
ATOM 1780 H H     . GLY A 1 15 ? 30.123 -0.499 -1.741 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    9  
ATOM 1781 H HA2   . GLY A 1 15 ? 31.060 1.392  -2.792 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  9  
ATOM 1782 H HA3   . GLY A 1 15 ? 31.596 1.971  -1.223 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  9  
ATOM 1783 N N     . ASP A 1 1  ? 11.099 -2.866 -4.131 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    10 
ATOM 1784 C CA    . ASP A 1 1  ? 12.082 -3.899 -3.709 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   10 
ATOM 1785 C C     . ASP A 1 1  ? 12.255 -3.909 -2.194 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    10 
ATOM 1786 O O     . ASP A 1 1  ? 11.991 -4.915 -1.535 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    10 
ATOM 1787 C CB    . ASP A 1 1  ? 13.419 -3.607 -4.392 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   10 
ATOM 1788 C CG    . ASP A 1 1  ? 13.314 -3.633 -5.904 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   10 
ATOM 1789 O OD1   . ASP A 1 1  ? 12.943 -4.690 -6.455 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  10 
ATOM 1790 O OD2   . ASP A 1 1  ? 13.604 -2.596 -6.537 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  10 
ATOM 1791 H H1    . ASP A 1 1  ? 11.013 -2.915 -5.165 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   10 
ATOM 1792 H H2    . ASP A 1 1  ? 11.464 -1.941 -3.826 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   10 
ATOM 1793 H H3    . ASP A 1 1  ? 10.193 -3.084 -3.670 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   10 
ATOM 1794 H HA    . ASP A 1 1  ? 11.723 -4.866 -4.029 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   10 
ATOM 1795 H HB2   . ASP A 1 1  ? 13.764 -2.628 -4.090 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  10 
ATOM 1796 H HB3   . ASP A 1 1  ? 14.142 -4.348 -4.085 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  10 
ATOM 1797 N N     . ARG A 1 2  ? 12.700 -2.782 -1.647 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    10 
ATOM 1798 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.910 -2.661 -0.210 1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   10 
ATOM 1799 C C     . ARG A 1 2  ? 12.706 -1.220 0.253  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    10 
ATOM 1800 O O     . ARG A 1 2  ? 11.606 -0.833 0.645  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    10 
ATOM 1801 C CB    . ARG A 1 2  ? 14.312 -3.159 0.164  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   10 
ATOM 1802 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.660 -3.007 1.640  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   10 
ATOM 1803 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.733 -3.823 2.531  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   10 
ATOM 1804 N NE    . ARG A 1 2  ? 12.361 -3.320 2.519  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   10 
ATOM 1805 C CZ    . ARG A 1 2  ? 12.001 -2.132 2.999  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   10 
ATOM 1806 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.898 -1.338 3.572  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  10 
ATOM 1807 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.737 -1.740 2.917  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  10 
ATOM 1808 H H     . ARG A 1 2  ? 12.893 -2.016 -2.224 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    10 
ATOM 1809 H HA    . ARG A 1 2  ? 12.182 -3.279 0.278  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   10 
ATOM 1810 H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.384 -4.206 -0.089 1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  10 
ATOM 1811 H HB3   . ARG A 1 2  ? 15.042 -2.611 -0.414 1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  10 
ATOM 1812 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.674 -3.340 1.796  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  10 
ATOM 1813 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.579 -1.964 1.911  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  10 
ATOM 1814 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.731 -4.846 2.180  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  10 
ATOM 1815 H HD3   . ARG A 1 2  ? 14.110 -3.789 3.545  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  10 
ATOM 1816 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.673 -3.894 2.121  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   10 
ATOM 1817 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.851 -1.631 3.648  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 10 
ATOM 1818 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.620 -0.446 3.928  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 10 
ATOM 1819 H HH21  . ARG A 1 2  ? 10.055 -2.338 2.495  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 10 
ATOM 1820 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.465 -0.847 3.276  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 10 
ATOM 1821 N N     . GLY A 1 3  ? 13.772 -0.435 0.205  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    10 
ATOM 1822 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.696 0.952  0.627  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   10 
ATOM 1823 C C     . GLY A 1 3  ? 14.778 1.296  1.630  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    10 
ATOM 1824 O O     . GLY A 1 3  ? 14.494 1.796  2.719  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    10 
ATOM 1825 H H     . GLY A 1 3  ? 14.620 -0.805 -0.114 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    10 
ATOM 1826 H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.804 1.589  -0.240 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  10 
ATOM 1827 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.732 1.131  1.076  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  10 
ATOM 1828 N N     . TRP A 1 4  ? 16.019 1.010  1.261  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    10 
ATOM 1829 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.161 1.266  2.125  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   10 
ATOM 1830 C C     . TRP A 1 4  ? 17.365 2.762  2.361  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    10 
ATOM 1831 O O     . TRP A 1 4  ? 16.725 3.348  3.233  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    10 
ATOM 1832 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.412 0.635  1.515  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   10 
ATOM 1833 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.241 -0.809 1.225  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   10 
ATOM 1834 C CD1   . TRP A 1 4  ? 18.079 -1.821 2.111  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  10 
ATOM 1835 C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.181 -1.383 -0.064 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  10 
ATOM 1836 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.939 -3.014 1.439  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  10 
ATOM 1837 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.997 -2.762 0.092  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  10 
ATOM 1838 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.273 -0.847 -1.334 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  10 
ATOM 1839 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.901 -3.620 -0.996 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  10 
ATOM 1840 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.181 -1.688 -2.420 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  10 
ATOM 1841 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.995 -3.066 -2.248 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  10 
ATOM 1842 H H     . TRP A 1 4  ? 16.170 0.601  0.383  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    10 
ATOM 1843 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.972 0.795  3.075  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   10 
ATOM 1844 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.640 1.121  0.581  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  10 
ATOM 1845 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.242 0.747  2.195  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  10 
ATOM 1846 H HD1   . TRP A 1 4  ? 18.076 -1.691 3.176  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  10 
ATOM 1847 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.817 -3.893 1.853  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  10 
ATOM 1848 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.417 0.212  -1.471 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  10 
ATOM 1849 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.754 -4.679 -0.874 1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  10 
ATOM 1850 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.250 -1.285 -3.418 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  10 
ATOM 1851 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.933 -3.689 -3.126 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  10 
ATOM 1852 N N     . GLY A 1 5  ? 18.285 3.368  1.614  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    10 
ATOM 1853 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.578 4.776  1.802  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   10 
ATOM 1854 C C     . GLY A 1 5  ? 19.614 4.947  2.888  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    10 
ATOM 1855 O O     . GLY A 1 5  ? 20.495 5.804  2.804  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    10 
ATOM 1856 H H     . GLY A 1 5  ? 18.792 2.851  0.958  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    10 
ATOM 1857 H HA2   . GLY A 1 5  ? 18.955 5.188  0.875  1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  10 
ATOM 1858 H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.675 5.295  2.086  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  10 
ATOM 1859 N N     . ASN A 1 6  ? 19.512 4.089  3.897  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    10 
ATOM 1860 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.437 4.074  5.016  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   10 
ATOM 1861 C C     . ASN A 1 6  ? 21.825 3.595  4.587  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    10 
ATOM 1862 O O     . ASN A 1 6  ? 22.764 3.600  5.383  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    10 
ATOM 1863 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.893 3.165  6.125  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   10 
ATOM 1864 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.563 1.735  5.674  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   10 
ATOM 1865 O OD1   . ASN A 1 6  ? 19.142 0.917  6.492  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  10 
ATOM 1866 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.735 1.410  4.384  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  10 
ATOM 1867 H H     . ASN A 1 6  ? 18.796 3.428  3.881  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    10 
ATOM 1868 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.516 5.081  5.396  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   10 
ATOM 1869 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.627 3.103  6.913  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  10 
ATOM 1870 H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.992 3.608  6.524  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  10 
ATOM 1871 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.067 2.087  3.769  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 10 
ATOM 1872 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.510 0.496  4.104  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 10 
ATOM 1873 N N     . GLY A 1 7  ? 21.948 3.175  3.330  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    10 
ATOM 1874 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.216 2.694  2.831  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   10 
ATOM 1875 C C     . GLY A 1 7  ? 23.729 1.506  3.618  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    10 
ATOM 1876 O O     . GLY A 1 7  ? 24.930 1.374  3.851  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    10 
ATOM 1877 H H     . GLY A 1 7  ? 21.171 3.185  2.737  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    10 
ATOM 1878 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.091 2.401  1.799  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  10 
ATOM 1879 H HA3   . GLY A 1 7  ? 23.940 3.491  2.886  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  10 
ATOM 1880 N N     . CYS A 1 8  ? 22.811 0.638  4.022  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    10 
ATOM 1881 C CA    . CYS A 1 8  ? 23.160 -0.553 4.781  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   10 
ATOM 1882 C C     . CYS A 1 8  ? 23.015 -1.794 3.910  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    10 
ATOM 1883 O O     . CYS A 1 8  ? 23.728 -2.781 4.093  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    10 
ATOM 1884 C CB    . CYS A 1 8  ? 22.273 -0.675 6.022  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   10 
ATOM 1885 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.629 -2.122 7.046  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   10 
ATOM 1886 H H     . CYS A 1 8  ? 21.872 0.800  3.797  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    10 
ATOM 1887 H HA    . CYS A 1 8  ? 24.190 -0.461 5.090  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   10 
ATOM 1888 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.405 0.202  6.637  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  10 
ATOM 1889 H HB3   . CYS A 1 8  ? 21.240 -0.738 5.711  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  10 
ATOM 1890 H HG    . CYS A 1 8  ? 22.184 -2.006 7.887  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   10 
ATOM 1891 N N     . GLY A 1 9  ? 22.091 -1.732 2.956  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    10 
ATOM 1892 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.875 -2.854 2.063  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   10 
ATOM 1893 C C     . GLY A 1 9  ? 22.187 -2.506 0.623  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    10 
ATOM 1894 O O     . GLY A 1 9  ? 22.489 -3.386 -0.184 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    10 
ATOM 1895 H H     . GLY A 1 9  ? 21.554 -0.914 2.851  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    10 
ATOM 1896 H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.510 -3.672 2.371  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  10 
ATOM 1897 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.843 -3.164 2.134  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  10 
ATOM 1898 N N     . LEU A 1 10 ? 22.120 -1.217 0.303  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    10 
ATOM 1899 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.399 -0.737 -1.045 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   10 
ATOM 1900 C C     . LEU A 1 10 ? 22.159 0.769  -1.135 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    10 
ATOM 1901 O O     . LEU A 1 10 ? 21.373 1.326  -0.368 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    10 
ATOM 1902 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.535 -1.489 -2.066 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   10 
ATOM 1903 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.649 -1.012 -3.515 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   10 
ATOM 1904 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.088 -1.104 -4.001 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  10 
ATOM 1905 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.730 -1.829 -4.412 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  10 
ATOM 1906 H H     . LEU A 1 10 ? 21.877 -0.567 0.995  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    10 
ATOM 1907 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.439 -0.932 -1.251 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   10 
ATOM 1908 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.810 -2.532 -2.035 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  10 
ATOM 1909 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.508 -1.400 -1.762 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  10 
ATOM 1910 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.338 0.019  -3.571 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   10 
ATOM 1911 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.253 -2.070 -4.454 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 10 
ATOM 1912 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.760 -0.978 -3.166 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 10 
ATOM 1913 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.271 -0.329 -4.730 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 10 
ATOM 1914 H HD21  . LEU A 1 10 ? 19.833 -1.264 -4.617 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 10 
ATOM 1915 H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.469 -2.752 -3.917 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 10 
ATOM 1916 H HD23  . LEU A 1 10 ? 21.236 -2.050 -5.341 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 10 
ATOM 1917 N N     . PHE A 1 11 ? 22.850 1.422  -2.067 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    10 
ATOM 1918 C CA    . PHE A 1 11 ? 22.730 2.868  -2.258 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   10 
ATOM 1919 C C     . PHE A 1 11 ? 23.409 3.630  -1.125 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    10 
ATOM 1920 O O     . PHE A 1 11 ? 22.921 4.674  -0.689 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    10 
ATOM 1921 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.263 3.287  -2.356 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   10 
ATOM 1922 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.515 2.572  -3.422 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   10 
ATOM 1923 C CD1   . PHE A 1 11 ? 20.928 2.644  -4.739 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  10 
ATOM 1924 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.396 1.831  -3.104 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  10 
ATOM 1925 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.231 1.985  -5.724 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  10 
ATOM 1926 C CE2   . PHE A 1 11 ? 18.695 1.169  -4.084 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  10 
ATOM 1927 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.115 1.247  -5.393 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   10 
ATOM 1928 H H     . PHE A 1 11 ? 23.465 0.919  -2.639 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    10 
ATOM 1929 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.224 3.118  -3.184 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   10 
ATOM 1930 H HB2   . PHE A 1 11 ? 20.767 3.085  -1.424 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  10 
ATOM 1931 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.207 4.341  -2.570 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  10 
ATOM 1932 H HD1   . PHE A 1 11 ? 21.804 3.223  -4.992 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  10 
ATOM 1933 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.074 1.775  -2.075 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  10 
ATOM 1934 H HE1   . PHE A 1 11 ? 20.557 2.045  -6.752 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  10 
ATOM 1935 H HE2   . PHE A 1 11 ? 17.820 0.592  -3.828 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  10 
ATOM 1936 H HZ    . PHE A 1 11 ? 18.574 0.735  -6.154 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   10 
ATOM 1937 N N     . GLY A 1 12 ? 24.536 3.108  -0.652 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    10 
ATOM 1938 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.256 3.766  0.424  1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   10 
ATOM 1939 C C     . GLY A 1 12 ? 26.253 2.856  1.115  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    10 
ATOM 1940 O O     . GLY A 1 12 ? 27.326 3.302  1.522  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    10 
ATOM 1941 H H     . GLY A 1 12 ? 24.882 2.276  -1.036 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    10 
ATOM 1942 H HA2   . GLY A 1 12 ? 25.784 4.616  0.018  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  10 
ATOM 1943 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.542 4.119  1.153  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  10 
ATOM 1944 N N     . LYS A 1 13 ? 25.903 1.580  1.256  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    10 
ATOM 1945 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.785 0.619  1.911  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   10 
ATOM 1946 C C     . LYS A 1 13 ? 28.147 0.579  1.235  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    10 
ATOM 1947 O O     . LYS A 1 13 ? 29.179 0.433  1.891  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    10 
ATOM 1948 C CB    . LYS A 1 13 ? 26.170 -0.779 1.897  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   10 
ATOM 1949 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.932 -1.324 0.500  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   10 
ATOM 1950 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.433 -2.757 0.547  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   10 
ATOM 1951 C CE    . LYS A 1 13 ? 25.146 -3.294 -0.845 1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   10 
ATOM 1952 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.360 -3.283 -1.706 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   10 
ATOM 1953 H H     . LYS A 1 13 ? 25.034 1.281  0.916  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    10 
ATOM 1954 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.915 0.933  2.929  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   10 
ATOM 1955 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.832 -1.457 2.417  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  10 
ATOM 1956 H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.222 -0.748 2.415  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  10 
ATOM 1957 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.194 -0.711 0.005  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  10 
ATOM 1958 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.860 -1.293 -0.051 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  10 
ATOM 1959 H HD2   . LYS A 1 13 ? 26.188 -3.373 1.011  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  10 
ATOM 1960 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.527 -2.791 1.134  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  10 
ATOM 1961 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.787 -4.310 -0.758 1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  10 
ATOM 1962 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.383 -2.683 -1.304 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  10 
ATOM 1963 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.744 -2.318 -1.771 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  10 
ATOM 1964 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.124 -3.615 -2.663 1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  10 
ATOM 1965 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 27.088 -3.909 -1.305 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  10 
ATOM 1966 N N     . GLY A 1 14 ? 28.136 0.706  -0.081 1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    10 
ATOM 1967 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.369 0.681  -0.844 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   10 
ATOM 1968 C C     . GLY A 1 14 ? 29.373 -0.404 -1.903 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    10 
ATOM 1969 O O     . GLY A 1 14 ? 29.163 -0.129 -3.084 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    10 
ATOM 1970 H H     . GLY A 1 14 ? 27.279 0.817  -0.538 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    10 
ATOM 1971 H HA2   . GLY A 1 14 ? 29.503 1.638  -1.324 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  10 
ATOM 1972 H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.193 0.510  -0.168 1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  10 
ATOM 1973 N N     . GLY A 1 15 ? 29.612 -1.641 -1.478 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    10 
ATOM 1974 C CA    . GLY A 1 15 ? 29.637 -2.753 -2.410 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   10 
ATOM 1975 C C     . GLY A 1 15 ? 30.644 -3.816 -2.018 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    10 
ATOM 1976 O O     . GLY A 1 15 ? 31.665 -3.956 -2.724 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    10 
ATOM 1977 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 30.413 -4.507 -1.004 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  10 
ATOM 1978 H H     . GLY A 1 15 ? 29.771 -1.800 -0.525 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    10 
ATOM 1979 H HA2   . GLY A 1 15 ? 28.654 -3.200 -2.447 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  10 
ATOM 1980 H HA3   . GLY A 1 15 ? 29.889 -2.380 -3.392 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  10 
ATOM 1981 N N     . ASP A 1 1  ? 11.486 -5.098 0.192  1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    11 
ATOM 1982 C CA    . ASP A 1 1  ? 11.329 -5.350 1.649  1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   11 
ATOM 1983 C C     . ASP A 1 1  ? 11.446 -4.056 2.448  1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    11 
ATOM 1984 O O     . ASP A 1 1  ? 10.845 -3.917 3.513  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    11 
ATOM 1985 C CB    . ASP A 1 1  ? 12.408 -6.341 2.090  1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   11 
ATOM 1986 C CG    . ASP A 1 1  ? 12.312 -7.666 1.357  1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   11 
ATOM 1987 O OD1   . ASP A 1 1  ? 11.259 -8.328 1.466  1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  11 
ATOM 1988 O OD2   . ASP A 1 1  ? 13.289 -8.040 0.675  1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  11 
ATOM 1989 H H1    . ASP A 1 1  ? 10.951 -4.237 -0.040 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   11 
ATOM 1990 H H2    . ASP A 1 1  ? 11.106 -5.925 -0.314 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   11 
ATOM 1991 H H3    . ASP A 1 1  ? 12.500 -4.971 -0.001 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   11 
ATOM 1992 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.356 -5.785 1.820  1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   11 
ATOM 1993 H HB2   . ASP A 1 1  ? 13.381 -5.915 1.895  1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  11 
ATOM 1994 H HB3   . ASP A 1 1  ? 12.306 -6.528 3.149  1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  11 
ATOM 1995 N N     . ARG A 1 2  ? 12.224 -3.113 1.927  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    11 
ATOM 1996 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.421 -1.831 2.591  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   11 
ATOM 1997 C C     . ARG A 1 2  ? 12.358 -0.680 1.591  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    11 
ATOM 1998 O O     . ARG A 1 2  ? 11.296 -0.103 1.358  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    11 
ATOM 1999 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.758 -1.825 3.344  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   11 
ATOM 2000 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.101 -0.496 4.008  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   11 
ATOM 2001 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.090 -0.116 5.081  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   11 
ATOM 2002 N NE    . ARG A 1 2  ? 11.770 0.176  4.527  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   11 
ATOM 2003 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.512 1.209  3.727  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   11 
ATOM 2004 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.468 2.078  3.421  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  11 
ATOM 2005 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.290 1.380  3.240  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  11 
ATOM 2006 H H     . ARG A 1 2  ? 12.678 -3.284 1.076  1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    11 
ATOM 2007 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.625 -1.707 3.300  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   11 
ATOM 2008 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.725 -2.583 4.112  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  11 
ATOM 2009 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.549 -2.070 2.650  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  11 
ATOM 2010 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.077 -0.575 4.463  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  11 
ATOM 2011 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.119 0.276  3.252  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  11 
ATOM 2012 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.000 -0.939 5.779  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  11 
ATOM 2013 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.453 0.760  5.604  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  11 
ATOM 2014 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.039 -0.436 4.753  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   11 
ATOM 2015 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.389 1.961  3.793  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 11 
ATOM 2016 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.267 2.849  2.818  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 11 
ATOM 2017 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.564  0.735  3.475  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 11 
ATOM 2018 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.096 2.156  2.640  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 11 
ATOM 2019 N N     . GLY A 1 3  ? 13.500 -0.351 1.007  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    11 
ATOM 2020 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.561 0.733  0.044  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   11 
ATOM 2021 C C     . GLY A 1 3  ? 14.680 1.702  0.359  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    11 
ATOM 2022 O O     . GLY A 1 3  ? 14.465 2.910  0.451  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    11 
ATOM 2023 H H     . GLY A 1 3  ? 14.312 -0.846 1.239  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    11 
ATOM 2024 H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.719 0.320  -0.942 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  11 
ATOM 2025 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.622 1.267  0.055  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  11 
ATOM 2026 N N     . TRP A 1 4  ? 15.876 1.159  0.542  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    11 
ATOM 2027 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.048 1.957  0.870  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   11 
ATOM 2028 C C     . TRP A 1 4  ? 17.414 2.916  -0.260 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    11 
ATOM 2029 O O     . TRP A 1 4  ? 16.861 4.012  -0.352 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    11 
ATOM 2030 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.217 1.031  1.198  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   11 
ATOM 2031 C CG    . TRP A 1 4  ? 17.894 0.061  2.270  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   11 
ATOM 2032 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.645 0.319  3.577  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  11 
ATOM 2033 C CD2   . TRP A 1 4  ? 17.747 -1.333 2.097  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  11 
ATOM 2034 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.368 -0.853 4.241  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  11 
ATOM 2035 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.424 -1.886 3.342  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  11 
ATOM 2036 C CE3   . TRP A 1 4  ? 17.869 -2.159 0.994  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  11 
ATOM 2037 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.216 -3.249 3.510  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  11 
ATOM 2038 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 17.666 -3.511 1.151  1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  11 
ATOM 2039 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.342 -4.050 2.402  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  11 
ATOM 2040 H H     . TRP A 1 4  ? 15.972 0.187  0.466  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    11 
ATOM 2041 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.820 2.539  1.748  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   11 
ATOM 2042 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.481 0.462  0.322  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  11 
ATOM 2043 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.065 1.617  1.516  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  11 
ATOM 2044 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.678 1.301  4.010  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  11 
ATOM 2045 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.163 -0.935 5.196  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  11 
ATOM 2046 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.120 -1.749 0.031  1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  11 
ATOM 2047 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 16.962 -3.670 4.467  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  11 
ATOM 2048 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 17.758 -4.168 0.302  1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  11 
ATOM 2049 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.195 -5.115 2.481  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  11 
ATOM 2050 N N     . GLY A 1 5  ? 18.372 2.522  -1.095 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    11 
ATOM 2051 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.814 3.389  -2.171 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   11 
ATOM 2052 C C     . GLY A 1 5  ? 19.882 4.335  -1.668 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    11 
ATOM 2053 O O     . GLY A 1 5  ? 20.838 4.655  -2.374 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    11 
ATOM 2054 H H     . GLY A 1 5  ? 18.803 1.655  -0.960 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    11 
ATOM 2055 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.218 2.784  -2.971 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  11 
ATOM 2056 H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.977 3.961  -2.537 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  11 
ATOM 2057 N N     . ASN A 1 6  ? 19.714 4.751  -0.417 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    11 
ATOM 2058 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.649 5.635  0.252  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   11 
ATOM 2059 C C     . ASN A 1 6  ? 21.967 4.926  0.562  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    11 
ATOM 2060 O O     . ASN A 1 6  ? 22.905 5.539  1.071  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    11 
ATOM 2061 C CB    . ASN A 1 6  ? 20.024 6.156  1.553  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   11 
ATOM 2062 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.545 5.056  2.511  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   11 
ATOM 2063 O OD1   . ASN A 1 6  ? 19.047 5.363  3.595  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  11 
ATOM 2064 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.675 3.774  2.137  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  11 
ATOM 2065 H H     . ASN A 1 6  ? 18.936 4.437  0.081  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    11 
ATOM 2066 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.846 6.472  -0.401 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   11 
ATOM 2067 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.756 6.753  2.073  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  11 
ATOM 2068 H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.178 6.779  1.304  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  11 
ATOM 2069 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.071 3.573  1.272  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 11 
ATOM 2070 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.353 3.079  2.752  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 11 
ATOM 2071 N N     . GLY A 1 7  ? 22.029 3.629  0.269  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    11 
ATOM 2072 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.226 2.867  0.539  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   11 
ATOM 2073 C C     . GLY A 1 7  ? 23.599 2.895  2.006  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    11 
ATOM 2074 O O     . GLY A 1 7  ? 24.770 3.033  2.359  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    11 
ATOM 2075 H H     . GLY A 1 7  ? 21.253 3.184  -0.125 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    11 
ATOM 2076 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.055 1.842  0.242  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  11 
ATOM 2077 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.040 3.272  -0.040 1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  11 
ATOM 2078 N N     . CYS A 1 8  ? 22.592 2.763  2.861  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    11 
ATOM 2079 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.800 2.770  4.301  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   11 
ATOM 2080 C C     . CYS A 1 8  ? 22.514 1.392  4.882  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    11 
ATOM 2081 O O     . CYS A 1 8  ? 23.122 0.984  5.872  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    11 
ATOM 2082 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.902 3.816  4.966  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   11 
ATOM 2083 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.086 3.914  6.762  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   11 
ATOM 2084 H H     . CYS A 1 8  ? 21.684 2.654  2.513  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    11 
ATOM 2085 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.833 3.019  4.488  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   11 
ATOM 2086 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.136 4.789  4.560  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  11 
ATOM 2087 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.870 3.581  4.752  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  11 
ATOM 2088 H HG    . CYS A 1 8  ? 23.014 4.063  6.957  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   11 
ATOM 2089 N N     . GLY A 1 9  ? 21.588 0.672  4.252  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    11 
ATOM 2090 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.246 -0.657 4.715  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   11 
ATOM 2091 C C     . GLY A 1 9  ? 21.584 -1.718 3.691  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    11 
ATOM 2092 O O     . GLY A 1 9  ? 21.794 -2.880 4.036  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    11 
ATOM 2093 H H     . GLY A 1 9  ? 21.138 1.045  3.460  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    11 
ATOM 2094 H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.792 -0.861 5.624  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  11 
ATOM 2095 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.188 -0.695 4.924  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  11 
ATOM 2096 N N     . LEU A 1 10 ? 21.641 -1.311 2.424  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    11 
ATOM 2097 C CA    . LEU A 1 10 ? 21.961 -2.219 1.332  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   11 
ATOM 2098 C C     . LEU A 1 10 ? 21.855 -1.499 -0.011 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    11 
ATOM 2099 O O     . LEU A 1 10 ? 21.084 -0.551 -0.154 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    11 
ATOM 2100 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.037 -3.442 1.370  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   11 
ATOM 2101 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.165 -4.412 0.194  1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   11 
ATOM 2102 C CD1   . LEU A 1 10 ? 22.592 -4.924 0.069  1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  11 
ATOM 2103 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.197 -5.574 0.358  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  11 
ATOM 2104 H H     . LEU A 1 10 ? 21.468 -0.370 2.220  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    11 
ATOM 2105 H HA    . LEU A 1 10 ? 22.980 -2.543 1.467  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   11 
ATOM 2106 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.241 -3.990 2.277  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  11 
ATOM 2107 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.021 -3.092 1.407  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  11 
ATOM 2108 H HG    . LEU A 1 10 ? 20.911 -3.894 -0.718 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   11 
ATOM 2109 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.271 -4.211 0.511  1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 11 
ATOM 2110 H HD12  . LEU A 1 10 ? 22.837 -5.056 -0.974 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 11 
ATOM 2111 H HD13  . LEU A 1 10 ? 22.681 -5.871 0.583  1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 11 
ATOM 2112 H HD21  . LEU A 1 10 ? 19.407 -5.291 1.038  1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 11 
ATOM 2113 H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.724 -6.429 0.754  1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 11 
ATOM 2114 H HD23  . LEU A 1 10 ? 19.771 -5.827 -0.601 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 11 
ATOM 2115 N N     . PHE A 1 11 ? 22.645 -1.948 -0.984 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    11 
ATOM 2116 C CA    . PHE A 1 11 ? 22.659 -1.347 -2.317 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   11 
ATOM 2117 C C     . PHE A 1 11 ? 23.360 0.009  -2.299 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    11 
ATOM 2118 O O     . PHE A 1 11 ? 22.865 0.982  -2.870 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    11 
ATOM 2119 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.236 -1.189 -2.857 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   11 
ATOM 2120 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.470 -2.460 -2.878 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   11 
ATOM 2121 C CD1   . PHE A 1 11 ? 20.917 -3.537 -3.618 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  11 
ATOM 2122 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.300 -2.573 -2.157 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  11 
ATOM 2123 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.203 -4.713 -3.637 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  11 
ATOM 2124 C CE2   . PHE A 1 11 ? 18.581 -3.745 -2.171 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  11 
ATOM 2125 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.035 -4.814 -2.913 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   11 
ATOM 2126 H H     . PHE A 1 11 ? 23.242 -2.702 -0.799 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    11 
ATOM 2127 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.206 -2.009 -2.970 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   11 
ATOM 2128 H HB2   . PHE A 1 11 ? 20.693 -0.492 -2.244 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  11 
ATOM 2129 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.278 -0.817 -3.868 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  11 
ATOM 2130 H HD1   . PHE A 1 11 ? 21.832 -3.452 -4.183 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  11 
ATOM 2131 H HD2   . PHE A 1 11 ? 18.952 -1.731 -1.576 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  11 
ATOM 2132 H HE1   . PHE A 1 11 ? 20.556 -5.552 -4.218 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  11 
ATOM 2133 H HE2   . PHE A 1 11 ? 17.665 -3.827 -1.606 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  11 
ATOM 2134 H HZ    . PHE A 1 11 ? 18.480 -5.723 -2.926 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   11 
ATOM 2135 N N     . GLY A 1 12 ? 24.515 0.067  -1.644 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    11 
ATOM 2136 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.260 1.309  -1.572 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   11 
ATOM 2137 C C     . GLY A 1 12 ? 26.153 1.392  -0.350 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    11 
ATOM 2138 O O     . GLY A 1 12 ? 27.205 2.032  -0.385 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    11 
ATOM 2139 H H     . GLY A 1 12 ? 24.864 -0.739 -1.209 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    11 
ATOM 2140 H HA2   . GLY A 1 12 ? 25.874 1.398  -2.457 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  11 
ATOM 2141 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.562 2.133  -1.551 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  11 
ATOM 2142 N N     . LYS A 1 13 ? 25.736 0.749  0.737  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    11 
ATOM 2143 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.512 0.760  1.974  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   11 
ATOM 2144 C C     . LYS A 1 13 ? 27.917 0.209  1.749  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    11 
ATOM 2145 O O     . LYS A 1 13 ? 28.836 0.491  2.519  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    11 
ATOM 2146 C CB    . LYS A 1 13 ? 25.804 -0.049 3.059  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   11 
ATOM 2147 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.603 -1.510 2.699  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   11 
ATOM 2148 C CD    . LYS A 1 13 ? 24.913 -2.263 3.823  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   11 
ATOM 2149 C CE    . LYS A 1 13 ? 24.688 -3.723 3.464  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   11 
ATOM 2150 N NZ    . LYS A 1 13 ? 25.967 -4.430 3.184  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   11 
ATOM 2151 H H     . LYS A 1 13 ? 24.890 0.257  0.707  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    11 
ATOM 2152 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.593 1.783  2.300  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   11 
ATOM 2153 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.389 -0.002 3.966  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  11 
ATOM 2154 H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.835 0.390  3.245  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  11 
ATOM 2155 H HG2   . LYS A 1 13 ? 24.993 -1.573 1.811  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  11 
ATOM 2156 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.565 -1.962 2.512  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  11 
ATOM 2157 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.531 -2.212 4.708  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  11 
ATOM 2158 H HD3   . LYS A 1 13 ? 23.960 -1.796 4.022  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  11 
ATOM 2159 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.190 -4.211 4.289  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  11 
ATOM 2160 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.059 -3.771 2.587  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  11 
ATOM 2161 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 25.896 -5.427 3.473  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  11 
ATOM 2162 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.746 -3.983 3.709  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  11 
ATOM 2163 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.182 -4.390 2.167  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  11 
ATOM 2164 N N     . GLY A 1 14 ? 28.078 -0.578 0.691  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    11 
ATOM 2165 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.372 -1.156 0.385  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   11 
ATOM 2166 C C     . GLY A 1 14 ? 30.192 -0.282 -0.544 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    11 
ATOM 2167 O O     . GLY A 1 14 ? 29.674 0.246  -1.528 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    11 
ATOM 2168 H H     . GLY A 1 14 ? 27.310 -0.768 0.115  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    11 
ATOM 2169 H HA2   . GLY A 1 14 ? 29.919 -1.295 1.306  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  11 
ATOM 2170 H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.224 -2.119 -0.082 1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  11 
ATOM 2171 N N     . GLY A 1 15 ? 31.474 -0.130 -0.231 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    11 
ATOM 2172 C CA    . GLY A 1 15 ? 32.346 0.687  -1.056 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   11 
ATOM 2173 C C     . GLY A 1 15 ? 32.548 2.078  -0.486 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    11 
ATOM 2174 O O     . GLY A 1 15 ? 31.758 2.981  -0.832 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    11 
ATOM 2175 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 33.495 2.262  0.307  1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  11 
ATOM 2176 H H     . GLY A 1 15 ? 31.833 -0.575 0.565  1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    11 
ATOM 2177 H HA2   . GLY A 1 15 ? 33.306 0.200  -1.137 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  11 
ATOM 2178 H HA3   . GLY A 1 15 ? 31.914 0.774  -2.041 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  11 
ATOM 2179 N N     . ASP A 1 1  ? 12.667 -3.879 -3.542 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    12 
ATOM 2180 C CA    . ASP A 1 1  ? 11.339 -3.812 -2.878 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   12 
ATOM 2181 C C     . ASP A 1 1  ? 11.450 -3.208 -1.482 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    12 
ATOM 2182 O O     . ASP A 1 1  ? 10.514 -2.575 -0.993 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    12 
ATOM 2183 C CB    . ASP A 1 1  ? 10.763 -5.227 -2.797 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   12 
ATOM 2184 C CG    . ASP A 1 1  ? 10.580 -5.856 -4.164 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   12 
ATOM 2185 O OD1   . ASP A 1 1  ? 9.825  -5.289 -4.982 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  12 
ATOM 2186 O OD2   . ASP A 1 1  ? 11.194 -6.914 -4.419 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  12 
ATOM 2187 H H1    . ASP A 1 1  ? 12.506 -4.014 -4.560 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   12 
ATOM 2188 H H2    . ASP A 1 1  ? 13.184 -4.684 -3.133 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   12 
ATOM 2189 H H3    . ASP A 1 1  ? 13.159 -2.982 -3.357 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   12 
ATOM 2190 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.686 -3.196 -3.478 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   12 
ATOM 2191 H HB2   . ASP A 1 1  ? 11.432 -5.849 -2.222 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  12 
ATOM 2192 H HB3   . ASP A 1 1  ? 9.800  -5.190 -2.307 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  12 
ATOM 2193 N N     . ARG A 1 2  ? 12.599 -3.407 -0.846 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    12 
ATOM 2194 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.832 -2.882 0.494  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   12 
ATOM 2195 C C     . ARG A 1 2  ? 12.707 -1.360 0.515  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    12 
ATOM 2196 O O     . ARG A 1 2  ? 11.628 -0.820 0.762  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    12 
ATOM 2197 C CB    . ARG A 1 2  ? 14.212 -3.321 1.003  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   12 
ATOM 2198 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.587 -2.759 2.370  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   12 
ATOM 2199 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.629 -3.223 3.459  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   12 
ATOM 2200 N NE    . ARG A 1 2  ? 12.285 -2.674 3.293  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   12 
ATOM 2201 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.993 -1.379 3.399  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   12 
ATOM 2202 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.937 -0.502 3.719  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  12 
ATOM 2203 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.751 -0.961 3.200  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  12 
ATOM 2204 H H     . ARG A 1 2  ? 13.308 -3.921 -1.287 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    12 
ATOM 2205 H HA    . ARG A 1 2  ? 12.080 -3.292 1.139  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   12 
ATOM 2206 H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.227 -4.399 1.070  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  12 
ATOM 2207 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.961 -3.007 0.292  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  12 
ATOM 2208 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.583 -3.088 2.620  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  12 
ATOM 2209 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.567 -1.680 2.320  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  12 
ATOM 2210 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.570 -4.303 3.431  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  12 
ATOM 2211 H HD3   . ARG A 1 2  ? 14.020 -2.909 4.419  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  12 
ATOM 2212 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.564 -3.301 3.077  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   12 
ATOM 2213 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.873 -0.810 3.883  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 12 
ATOM 2214 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.711 0.469  3.796  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 12 
ATOM 2215 H HH21  . ARG A 1 2  ? 10.033 -1.618 2.969  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 12 
ATOM 2216 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.531 0.011  3.281  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 12 
ATOM 2217 N N     . GLY A 1 3  ? 13.813 -0.678 0.259  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    12 
ATOM 2218 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.809 0.774  0.260  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   12 
ATOM 2219 C C     . GLY A 1 3  ? 14.847 1.341  1.205  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    12 
ATOM 2220 O O     . GLY A 1 3  ? 14.520 2.079  2.134  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    12 
ATOM 2221 H H     . GLY A 1 3  ? 14.640 -1.166 0.074  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    12 
ATOM 2222 H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.013 1.126  -0.741 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  12 
ATOM 2223 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.832 1.123  0.562  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  12 
ATOM 2224 N N     . TRP A 1 4  ? 16.100 0.976  0.972  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    12 
ATOM 2225 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.205 1.427  1.807  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   12 
ATOM 2226 C C     . TRP A 1 4  ? 17.436 2.930  1.671  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    12 
ATOM 2227 O O     . TRP A 1 4  ? 16.766 3.726  2.327  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    12 
ATOM 2228 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.466 0.644  1.447  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   12 
ATOM 2229 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.265 -0.824 1.517  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   12 
ATOM 2230 C CD1   . TRP A 1 4  ? 18.012 -1.576 2.614  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  12 
ATOM 2231 C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.271 -1.704 0.411  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  12 
ATOM 2232 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.875 -2.898 2.254  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  12 
ATOM 2233 C CE2   . TRP A 1 4  ? 18.030 -2.995 0.895  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  12 
ATOM 2234 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.466 -1.508 -0.943 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  12 
ATOM 2235 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.976 -4.098 0.053  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  12 
ATOM 2236 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.416 -2.596 -1.786 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  12 
ATOM 2237 C CH2   . TRP A 1 4  ? 18.172 -3.880 -1.288 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  12 
ATOM 2238 H H     . TRP A 1 4  ? 16.288 0.375  0.220  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    12 
ATOM 2239 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.954 1.214  2.832  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   12 
ATOM 2240 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.757 0.877  0.437  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  12 
ATOM 2241 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.261 0.909  2.125  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  12 
ATOM 2242 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.944 -1.181 3.609  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  12 
ATOM 2243 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.694 -3.640 2.865  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  12 
ATOM 2244 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.656 -0.522 -1.330 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  12 
ATOM 2245 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.786 -5.090 0.427  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  12 
ATOM 2246 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.566 -2.459 -2.845 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  12 
ATOM 2247 H HH2   . TRP A 1 4  ? 18.145 -4.704 -1.983 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  12 
ATOM 2248 N N     . GLY A 1 5  ? 18.411 3.317  0.852  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    12 
ATOM 2249 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.729 4.724  0.697  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   12 
ATOM 2250 C C     . GLY A 1 5  ? 19.712 5.152  1.763  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    12 
ATOM 2251 O O     . GLY A 1 5  ? 20.613 5.953  1.520  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    12 
ATOM 2252 H H     . GLY A 1 5  ? 18.939 2.645  0.377  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    12 
ATOM 2253 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.167 4.884  -0.280 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  12 
ATOM 2254 H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.827 5.307  0.789  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  12 
ATOM 2255 N N     . ASN A 1 6  ? 19.537 4.573  2.947  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    12 
ATOM 2256 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.401 4.829  4.085  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   12 
ATOM 2257 C C     . ASN A 1 6  ? 21.795 4.242  3.872  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    12 
ATOM 2258 O O     . ASN A 1 6  ? 22.687 4.427  4.699  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    12 
ATOM 2259 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.774 4.233  5.351  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   12 
ATOM 2260 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.442 2.736  5.253  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   12 
ATOM 2261 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.959 2.152  6.222  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  12 
ATOM 2262 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.682 2.099  4.099  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  12 
ATOM 2263 H H     . ASN A 1 6  ? 18.808 3.935  3.053  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    12 
ATOM 2264 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.485 5.899  4.206  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   12 
ATOM 2265 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.460 4.367  6.173  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  12 
ATOM 2266 H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.860 4.767  5.570  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  12 
ATOM 2267 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.062 2.596  3.355  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 12 
ATOM 2268 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.457 1.144  4.044  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 12 
ATOM 2269 N N     . GLY A 1 7  ? 21.976 3.522  2.766  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    12 
ATOM 2270 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.255 2.913  2.480  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   12 
ATOM 2271 C C     . GLY A 1 7  ? 23.690 1.957  3.570  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    12 
ATOM 2272 O O     . GLY A 1 7  ? 24.864 1.903  3.933  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    12 
ATOM 2273 H H     . GLY A 1 7  ? 21.234 3.396  2.143  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    12 
ATOM 2274 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.176 2.370  1.551  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  12 
ATOM 2275 H HA3   . GLY A 1 7  ? 23.998 3.689  2.376  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  12 
ATOM 2276 N N     . CYS A 1 8  ? 22.733 1.196  4.087  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    12 
ATOM 2277 C CA    . CYS A 1 8  ? 23.005 0.226  5.138  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   12 
ATOM 2278 C C     . CYS A 1 8  ? 22.887 -1.190 4.591  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    12 
ATOM 2279 O O     . CYS A 1 8  ? 23.574 -2.103 5.048  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    12 
ATOM 2280 C CB    . CYS A 1 8  ? 22.037 0.420  6.306  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   12 
ATOM 2281 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.289 -0.735 7.675  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   12 
ATOM 2282 H H     . CYS A 1 8  ? 21.819 1.286  3.748  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    12 
ATOM 2283 H HA    . CYS A 1 8  ? 24.015 0.385  5.485  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   12 
ATOM 2284 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.151 1.420  6.697  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  12 
ATOM 2285 H HB3   . CYS A 1 8  ? 21.025 0.292  5.950  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  12 
ATOM 2286 H HG    . CYS A 1 8  ? 21.862 -1.564 7.445  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   12 
ATOM 2287 N N     . GLY A 1 9  ? 22.015 -1.362 3.601  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    12 
ATOM 2288 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.830 -2.667 3.000  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   12 
ATOM 2289 C C     . GLY A 1 9  ? 22.234 -2.683 1.540  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    12 
ATOM 2290 O O     . GLY A 1 9  ? 22.574 -3.732 0.994  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    12 
ATOM 2291 H H     . GLY A 1 9  ? 21.497 -0.594 3.271  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    12 
ATOM 2292 H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.431 -3.387 3.536  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  12 
ATOM 2293 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.791 -2.947 3.079  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  12 
ATOM 2294 N N     . LEU A 1 10 ? 22.202 -1.510 0.912  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    12 
ATOM 2295 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.570 -1.374 -0.492 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   12 
ATOM 2296 C C     . LEU A 1 10 ? 22.358 0.063  -0.962 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    12 
ATOM 2297 O O     . LEU A 1 10 ? 21.514 0.781  -0.427 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    12 
ATOM 2298 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.760 -2.355 -1.350 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   12 
ATOM 2299 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.952 -2.233 -2.863 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   12 
ATOM 2300 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.416 -2.404 -3.238 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  12 
ATOM 2301 C CD2   . LEU A 1 10 ? 21.093 -3.259 -3.590 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  12 
ATOM 2302 H H     . LEU A 1 10 ? 21.926 -0.713 1.407  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    12 
ATOM 2303 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.617 -1.613 -0.577 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   12 
ATOM 2304 H HB2   . LEU A 1 10 ? 22.030 -3.358 -1.059 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  12 
ATOM 2305 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.718 -2.208 -1.130 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  12 
ATOM 2306 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.635 -1.251 -3.179 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   12 
ATOM 2307 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.604 -3.438 -3.490 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 12 
ATOM 2308 H HD12  . LEU A 1 10 ? 24.039 -2.119 -2.402 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 12 
ATOM 2309 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.646 -1.779 -4.087 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 12 
ATOM 2310 H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.361 -3.665 -2.908 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 12 
ATOM 2311 H HD22  . LEU A 1 10 ? 21.721 -4.056 -3.960 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 12 
ATOM 2312 H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.589 -2.783 -4.418 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 12 
ATOM 2313 N N     . PHE A 1 11 ? 23.141 0.479  -1.955 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    12 
ATOM 2314 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.059 1.835  -2.499 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   12 
ATOM 2315 C C     . PHE A 1 11 ? 23.659 2.852  -1.533 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    12 
ATOM 2316 O O     . PHE A 1 11 ? 23.111 3.937  -1.339 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    12 
ATOM 2317 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.610 2.211  -2.812 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   12 
ATOM 2318 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.937 1.254  -3.725 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   12 
ATOM 2319 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.444 1.009  -4.986 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  12 
ATOM 2320 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.792 0.600  -3.319 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  12 
ATOM 2321 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.817 0.125  -5.830 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  12 
ATOM 2322 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.159 -0.285 -4.157 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  12 
ATOM 2323 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.673 -0.522 -5.413 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   12 
ATOM 2324 H H     . PHE A 1 11 ? 23.799 -0.141 -2.331 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    12 
ATOM 2325 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.627 1.855  -3.415 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   12 
ATOM 2326 H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.041 2.245  -1.901 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  12 
ATOM 2327 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.588 3.180  -3.282 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  12 
ATOM 2328 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.342 1.518  -5.307 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  12 
ATOM 2329 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.395 0.792  -2.333 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  12 
ATOM 2330 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.217 -0.063 -6.815 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  12 
ATOM 2331 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.263 -0.793 -3.834 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  12 
ATOM 2332 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.185 -1.208 -6.064 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   12 
ATOM 2333 N N     . GLY A 1 12 ? 24.792 2.498  -0.931 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    12 
ATOM 2334 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.441 3.400  0.001  1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   12 
ATOM 2335 C C     . GLY A 1 12 ? 26.367 2.686  0.968  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    12 
ATOM 2336 O O     . GLY A 1 12 ? 27.394 3.235  1.369  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    12 
ATOM 2337 H H     . GLY A 1 12 ? 25.188 1.623  -1.124 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    12 
ATOM 2338 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.016 4.122  -0.559 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  12 
ATOM 2339 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.684 3.922  0.566  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  12 
ATOM 2340 N N     . LYS A 1 13 ? 26.007 1.464  1.349  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    12 
ATOM 2341 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.822 0.688  2.279  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   12 
ATOM 2342 C C     . LYS A 1 13 ? 28.243 0.519  1.757  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    12 
ATOM 2343 O O     . LYS A 1 13 ? 29.186 0.350  2.531  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    12 
ATOM 2344 C CB    . LYS A 1 13 ? 26.199 -0.687 2.526  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   12 
ATOM 2345 C CG    . LYS A 1 13 ? 26.080 -1.536 1.273  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   12 
ATOM 2346 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.533 -2.916 1.595  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   12 
ATOM 2347 C CE    . LYS A 1 13 ? 25.374 -3.762 0.343  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   12 
ATOM 2348 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.670 -3.960 -0.366 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   12 
ATOM 2349 H H     . LYS A 1 13 ? 25.178 1.077  0.999  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    12 
ATOM 2350 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.858 1.225  3.209  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   12 
ATOM 2351 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.808 -1.220 3.240  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  12 
ATOM 2352 H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.211 -0.552 2.939  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  12 
ATOM 2353 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.411 -1.047 0.579  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  12 
ATOM 2354 H HG3   . LYS A 1 13 ? 27.057 -1.641 0.825  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  12 
ATOM 2355 H HD2   . LYS A 1 13 ? 26.217 -3.412 2.267  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  12 
ATOM 2356 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.573 -2.807 2.074  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  12 
ATOM 2357 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.978 -4.727 0.623  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  12 
ATOM 2358 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.681 -3.269 -0.323 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  12 
ATOM 2359 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.812 -4.969 -0.576 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  12 
ATOM 2360 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 27.458 -3.626 0.225  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  12 
ATOM 2361 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.672 -3.428 -1.261 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  12 
ATOM 2362 N N     . GLY A 1 14 ? 28.388 0.566  0.440  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    12 
ATOM 2363 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.694 0.414  -0.169 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   12 
ATOM 2364 C C     . GLY A 1 14 ? 29.645 -0.372 -1.464 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    12 
ATOM 2365 O O     . GLY A 1 14 ? 29.886 0.174  -2.540 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    12 
ATOM 2366 H H     . GLY A 1 14 ? 27.599 0.701  -0.123 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    12 
ATOM 2367 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.101 1.394  -0.371 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  12 
ATOM 2368 H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.345 -0.097 0.525  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  12 
ATOM 2369 N N     . GLY A 1 15 ? 29.330 -1.659 -1.359 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    12 
ATOM 2370 C CA    . GLY A 1 15 ? 29.254 -2.502 -2.538 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   12 
ATOM 2371 C C     . GLY A 1 15 ? 28.158 -2.069 -3.492 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    12 
ATOM 2372 O O     . GLY A 1 15 ? 28.424 -1.196 -4.343 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    12 
ATOM 2373 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 27.034 -2.603 -3.387 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  12 
ATOM 2374 H H     . GLY A 1 15 ? 29.147 -2.039 -0.475 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    12 
ATOM 2375 H HA2   . GLY A 1 15 ? 30.201 -2.466 -3.055 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  12 
ATOM 2376 H HA3   . GLY A 1 15 ? 29.064 -3.520 -2.227 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  12 
ATOM 2377 N N     . ASP A 1 1  ? 11.051 -4.662 -1.141 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    13 
ATOM 2378 C CA    . ASP A 1 1  ? 10.442 -4.885 0.198  1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   13 
ATOM 2379 C C     . ASP A 1 1  ? 10.690 -3.695 1.119  1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    13 
ATOM 2380 O O     . ASP A 1 1  ? 9.771  -3.204 1.776  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    13 
ATOM 2381 C CB    . ASP A 1 1  ? 11.044 -6.154 0.802  1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   13 
ATOM 2382 C CG    . ASP A 1 1  ? 10.785 -7.380 -0.053 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   13 
ATOM 2383 O OD1   . ASP A 1 1  ? 9.601  -7.708 -0.276 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  13 
ATOM 2384 O OD2   . ASP A 1 1  ? 11.766 -8.011 -0.498 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  13 
ATOM 2385 H H1    . ASP A 1 1  ? 12.084 -4.675 -1.025 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   13 
ATOM 2386 H H2    . ASP A 1 1  ? 10.722 -3.739 -1.488 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   13 
ATOM 2387 H H3    . ASP A 1 1  ? 10.736 -5.433 -1.764 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   13 
ATOM 2388 H HA    . ASP A 1 1  ? 9.379  -5.019 0.073  1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   13 
ATOM 2389 H HB2   . ASP A 1 1  ? 12.111 -6.027 0.901  1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  13 
ATOM 2390 H HB3   . ASP A 1 1  ? 10.612 -6.320 1.778  1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  13 
ATOM 2391 N N     . ARG A 1 2  ? 11.936 -3.236 1.164  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    13 
ATOM 2392 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.303 -2.103 2.006  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   13 
ATOM 2393 C C     . ARG A 1 2  ? 12.395 -0.819 1.185  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    13 
ATOM 2394 O O     . ARG A 1 2  ? 11.414 -0.087 1.050  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    13 
ATOM 2395 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.628 -2.386 2.725  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   13 
ATOM 2396 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.139 -1.231 3.579  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   13 
ATOM 2397 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.170 -0.878 4.700  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   13 
ATOM 2398 N NE    . ARG A 1 2  ? 11.919 -0.312 4.198  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   13 
ATOM 2399 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.834 0.860  3.571  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   13 
ATOM 2400 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.912 1.615  3.406  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  13 
ATOM 2401 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.662 1.284  3.118  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  13 
ATOM 2402 H H     . ARG A 1 2  ? 12.625 -3.668 0.618  1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    13 
ATOM 2403 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.531 -1.981 2.739  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   13 
ATOM 2404 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.493 -3.243 3.368  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  13 
ATOM 2405 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.382 -2.621 1.989  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  13 
ATOM 2406 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.086 -1.512 4.015  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  13 
ATOM 2407 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.276 -0.366 2.948  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  13 
ATOM 2408 H HD2   . ARG A 1 2  ? 12.945 -1.776 5.259  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  13 
ATOM 2409 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.644 -0.157 5.352  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  13 
ATOM 2410 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.103 -0.838 4.324  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   13 
ATOM 2411 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.797 1.308  3.755  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 13 
ATOM 2412 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.841 2.493  2.933  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 13 
ATOM 2413 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.844  0.724  3.248  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 13 
ATOM 2414 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.596 2.163  2.647  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 13 
ATOM 2415 N N     . GLY A 1 3  ? 13.573 -0.548 0.646  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    13 
ATOM 2416 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.770 0.652  -0.148 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   13 
ATOM 2417 C C     . GLY A 1 3  ? 14.847 1.544  0.432  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    13 
ATOM 2418 O O     . GLY A 1 3  ? 14.577 2.669  0.853  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    13 
ATOM 2419 H H     . GLY A 1 3  ? 14.317 -1.167 0.792  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    13 
ATOM 2420 H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.053 0.366  -1.151 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  13 
ATOM 2421 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.842 1.203  -0.187 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  13 
ATOM 2422 N N     . TRP A 1 4  ? 16.070 1.028  0.470  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    13 
ATOM 2423 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.200 1.763  1.018  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   13 
ATOM 2424 C C     . TRP A 1 4  ? 17.590 2.943  0.130  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    13 
ATOM 2425 O O     . TRP A 1 4  ? 16.989 4.015  0.218  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    13 
ATOM 2426 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.379 0.812  1.212  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   13 
ATOM 2427 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.021 -0.380 2.019  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   13 
ATOM 2428 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.647 -0.420 3.320  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  13 
ATOM 2429 C CD2   . TRP A 1 4  ? 17.977 -1.709 1.541  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  13 
ATOM 2430 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.382 -1.718 3.690  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  13 
ATOM 2431 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.579 -2.530 2.603  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  13 
ATOM 2432 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.244 -2.273 0.306  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  13 
ATOM 2433 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.440 -3.904 2.459  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  13 
ATOM 2434 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.111 -3.635 0.155  1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  13 
ATOM 2435 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.711 -4.442 1.227  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  13 
ATOM 2436 H H     . TRP A 1 4  ? 16.212 0.120  0.130  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    13 
ATOM 2437 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.911 2.147  1.982  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   13 
ATOM 2438 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.717 0.458  0.253  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  13 
ATOM 2439 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.183 1.330  1.713  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  13 
ATOM 2440 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.582 0.444  3.950  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  13 
ATOM 2441 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.098 -2.011 4.580  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  13 
ATOM 2442 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.554 -1.656 -0.519 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  13 
ATOM 2443 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.129 -4.532 3.278  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  13 
ATOM 2444 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.316 -4.089 -0.801 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  13 
ATOM 2445 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.623 -5.504 1.065  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  13 
ATOM 2446 N N     . GLY A 1 5  ? 18.619 2.764  -0.696 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    13 
ATOM 2447 C CA    . GLY A 1 5  ? 19.083 3.847  -1.541 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   13 
ATOM 2448 C C     . GLY A 1 5  ? 20.073 4.705  -0.786 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    13 
ATOM 2449 O O     . GLY A 1 5  ? 21.054 5.195  -1.346 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    13 
ATOM 2450 H H     . GLY A 1 5  ? 19.085 1.906  -0.706 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    13 
ATOM 2451 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.562 3.433  -2.418 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  13 
ATOM 2452 H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.243 4.454  -1.841 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  13 
ATOM 2453 N N     . ASN A 1 6  ? 19.812 4.852  0.509  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    13 
ATOM 2454 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.664 5.610  1.405  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   13 
ATOM 2455 C C     . ASN A 1 6  ? 21.999 4.903  1.640  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    13 
ATOM 2456 O O     . ASN A 1 6  ? 22.881 5.435  2.313  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    13 
ATOM 2457 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.946 5.818  2.744  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   13 
ATOM 2458 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.473 4.524  3.420  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   13 
ATOM 2459 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.908 4.576  4.513  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  13 
ATOM 2460 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.682 3.357  2.794  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  13 
ATOM 2461 H H     . ASN A 1 6  ? 19.022 4.416  0.879  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    13 
ATOM 2462 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.852 6.572  0.954  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   13 
ATOM 2463 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.618 6.322  3.423  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  13 
ATOM 2464 H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.083 6.448  2.579  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  13 
ATOM 2465 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.130 3.360  1.930  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 13 
ATOM 2466 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.366 2.535  3.229  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 13 
ATOM 2467 N N     . GLY A 1 7  ? 22.137 3.697  1.094  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    13 
ATOM 2468 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.356 2.941  1.270  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   13 
ATOM 2469 C C     . GLY A 1 7  ? 23.657 2.677  2.730  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    13 
ATOM 2470 O O     . GLY A 1 7  ? 24.806 2.755  3.162  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    13 
ATOM 2471 H H     . GLY A 1 7  ? 21.404 3.313  0.575  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    13 
ATOM 2472 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.251 1.996  0.759  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  13 
ATOM 2473 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.177 3.490  0.835  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  13 
ATOM 2474 N N     . CYS A 1 8  ? 22.614 2.359  3.487  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    13 
ATOM 2475 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.754 2.074  4.908  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   13 
ATOM 2476 C C     . CYS A 1 8  ? 22.507 0.596  5.175  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    13 
ATOM 2477 O O     . CYS A 1 8  ? 23.082 0.015  6.096  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    13 
ATOM 2478 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.777 2.925  5.721  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   13 
ATOM 2479 S SG    . CYS A 1 8  ? 21.871 2.654  7.506  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   13 
ATOM 2480 H H     . CYS A 1 8  ? 21.727 2.310  3.078  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    13 
ATOM 2481 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.764 2.319  5.200  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   13 
ATOM 2482 H HB2   . CYS A 1 8  ? 21.982 3.969  5.538  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  13 
ATOM 2483 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.768 2.702  5.406  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  13 
ATOM 2484 H HG    . CYS A 1 8  ? 21.099 2.146  7.770  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   13 
ATOM 2485 N N     . GLY A 1 9  ? 21.653 -0.011 4.355  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    13 
ATOM 2486 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.353 -1.420 4.513  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   13 
ATOM 2487 C C     . GLY A 1 9  ? 21.793 -2.232 3.313  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    13 
ATOM 2488 O O     . GLY A 1 9  ? 22.035 -3.434 3.424  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    13 
ATOM 2489 H H     . GLY A 1 9  ? 21.227 0.500  3.631  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    13 
ATOM 2490 H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.861 -1.789 5.391  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  13 
ATOM 2491 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.288 -1.540 4.645  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  13 
ATOM 2492 N N     . LEU A 1 10 ? 21.905 -1.567 2.166  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    13 
ATOM 2493 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.324 -2.218 0.931  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   13 
ATOM 2494 C C     . LEU A 1 10 ? 22.270 -1.234 -0.235 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    13 
ATOM 2495 O O     . LEU A 1 10 ? 21.477 -0.292 -0.226 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    13 
ATOM 2496 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.446 -3.445 0.652  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   13 
ATOM 2497 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.690 -4.148 -0.684 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   13 
ATOM 2498 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.141 -4.591 -0.803 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  13 
ATOM 2499 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.757 -5.342 -0.830 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  13 
ATOM 2500 H H     . LEU A 1 10 ? 21.701 -0.610 2.149  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    13 
ATOM 2501 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.344 -2.537 1.064  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   13 
ATOM 2502 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.609 -4.162 1.442  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  13 
ATOM 2503 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.418 -3.132 0.684  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  13 
ATOM 2504 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.478 -3.461 -1.487 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   13 
ATOM 2505 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.456 -4.518 -1.834 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 13 
ATOM 2506 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.235 -5.613 -0.471 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 13 
ATOM 2507 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.764 -3.955 -0.192 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 13 
ATOM 2508 H HD21  . LEU A 1 10 ? 21.290 -6.163 -1.288 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 13 
ATOM 2509 H HD22  . LEU A 1 10 ? 19.917 -5.068 -1.451 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 13 
ATOM 2510 H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.401 -5.644 0.145  1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 13 
ATOM 2511 N N     . PHE A 1 11 ? 23.128 -1.452 -1.230 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    13 
ATOM 2512 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.196 -0.584 -2.406 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   13 
ATOM 2513 C C     . PHE A 1 11 ? 23.852 0.751  -2.065 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    13 
ATOM 2514 O O     . PHE A 1 11 ? 23.381 1.808  -2.485 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    13 
ATOM 2515 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.803 -0.345 -2.988 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   13 
ATOM 2516 C CG    . PHE A 1 11 ? 21.079 -1.598 -3.320 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   13 
ATOM 2517 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.607 -2.496 -4.227 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  13 
ATOM 2518 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.867 -1.875 -2.723 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  13 
ATOM 2519 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.934 -3.654 -4.535 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  13 
ATOM 2520 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.188 -3.031 -3.026 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  13 
ATOM 2521 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.724 -3.919 -3.932 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   13 
ATOM 2522 H H     . PHE A 1 11 ? 23.737 -2.217 -1.171 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    13 
ATOM 2523 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.800 -1.085 -3.147 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   13 
ATOM 2524 H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.203 0.198  -2.280 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  13 
ATOM 2525 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.891 0.230  -3.896 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  13 
ATOM 2526 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.557 -2.283 -4.696 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  13 
ATOM 2527 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.455 -1.174 -2.013 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  13 
ATOM 2528 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.351 -4.352 -5.245 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  13 
ATOM 2529 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.239 -3.240 -2.556 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  13 
ATOM 2530 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.199 -4.815 -4.167 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   13 
ATOM 2531 N N     . GLY A 1 12 ? 24.941 0.699  -1.305 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    13 
ATOM 2532 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.637 1.916  -0.933 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   13 
ATOM 2533 C C     . GLY A 1 12 ? 26.456 1.765  0.335  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    13 
ATOM 2534 O O     . GLY A 1 12 ? 27.501 2.400  0.482  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    13 
ATOM 2535 H H     . GLY A 1 12 ? 25.276 -0.171 -1.000 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    13 
ATOM 2536 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.297 2.199  -1.740 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  13 
ATOM 2537 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.910 2.700  -0.786 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  13 
ATOM 2538 N N     . LYS A 1 13 ? 25.985 0.929  1.256  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    13 
ATOM 2539 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.690 0.710  2.516  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   13 
ATOM 2540 C C     . LYS A 1 13 ? 28.119 0.233  2.274  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    13 
ATOM 2541 O O     . LYS A 1 13 ? 28.988 0.384  3.132  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    13 
ATOM 2542 C CB    . LYS A 1 13 ? 25.944 -0.305 3.382  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   13 
ATOM 2543 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.804 -1.674 2.737  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   13 
ATOM 2544 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.093 -2.646 3.661  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   13 
ATOM 2545 C CE    . LYS A 1 13 ? 24.923 -4.011 3.014  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   13 
ATOM 2546 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.233 -4.623 2.659  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   13 
ATOM 2547 H H     . LYS A 1 13 ? 25.146 0.452  1.086  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    13 
ATOM 2548 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.725 1.650  3.038  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   13 
ATOM 2549 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.475 -0.424 4.314  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  13 
ATOM 2550 H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.954 0.073  3.588  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  13 
ATOM 2551 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.235 -1.576 1.825  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  13 
ATOM 2552 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.789 -2.058 2.512  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  13 
ATOM 2553 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.673 -2.758 4.565  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  13 
ATOM 2554 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.120 -2.247 3.904  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  13 
ATOM 2555 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.409 -4.661 3.705  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  13 
ATOM 2556 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.332 -3.899 2.118  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  13 
ATOM 2557 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.759 -3.996 2.017  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  13 
ATOM 2558 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.084 -5.538 2.185  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  13 
ATOM 2559 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.800 -4.779 3.517  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  13 
ATOM 2560 N N     . GLY A 1 14 ? 28.354 -0.342 1.100  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    13 
ATOM 2561 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.678 -0.832 0.766  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   13 
ATOM 2562 C C     . GLY A 1 14 ? 30.359 0.015  -0.292 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    13 
ATOM 2563 O O     . GLY A 1 14 ? 30.880 1.090  0.004  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    13 
ATOM 2564 H H     . GLY A 1 14 ? 27.622 -0.433 0.457  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    13 
ATOM 2565 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.287 -0.832 1.658  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  13 
ATOM 2566 H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.594 -1.844 0.401  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  13 
ATOM 2567 N N     . GLY A 1 15 ? 30.355 -0.471 -1.529 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    13 
ATOM 2568 C CA    . GLY A 1 15 ? 30.980 0.261  -2.615 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   13 
ATOM 2569 C C     . GLY A 1 15 ? 29.975 1.025  -3.453 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    13 
ATOM 2570 O O     . GLY A 1 15 ? 28.799 0.604  -3.501 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    13 
ATOM 2571 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 30.362 2.045  -4.062 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  13 
ATOM 2572 H H     . GLY A 1 15 ? 29.924 -1.333 -1.706 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    13 
ATOM 2573 H HA2   . GLY A 1 15 ? 31.692 0.960  -2.201 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  13 
ATOM 2574 H HA3   . GLY A 1 15 ? 31.505 -0.438 -3.250 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  13 
ATOM 2575 N N     . ASP A 1 1  ? 11.864 -3.868 -3.134 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    14 
ATOM 2576 C CA    . ASP A 1 1  ? 11.196 -4.642 -2.054 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   14 
ATOM 2577 C C     . ASP A 1 1  ? 11.316 -3.930 -0.711 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    14 
ATOM 2578 O O     . ASP A 1 1  ? 10.356 -3.867 0.057  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    14 
ATOM 2579 C CB    . ASP A 1 1  ? 11.843 -6.026 -1.976 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   14 
ATOM 2580 C CG    . ASP A 1 1  ? 11.709 -6.801 -3.272 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   14 
ATOM 2581 O OD1   . ASP A 1 1  ? 10.563 -7.050 -3.700 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  14 
ATOM 2582 O OD2   . ASP A 1 1  ? 12.752 -7.158 -3.860 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  14 
ATOM 2583 H H1    . ASP A 1 1  ? 11.563 -4.270 -4.045 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   14 
ATOM 2584 H H2    . ASP A 1 1  ? 12.893 -3.963 -3.002 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   14 
ATOM 2585 H H3    . ASP A 1 1  ? 11.564 -2.877 -3.046 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   14 
ATOM 2586 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.152 -4.750 -2.304 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   14 
ATOM 2587 H HB2   . ASP A 1 1  ? 12.893 -5.914 -1.752 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  14 
ATOM 2588 H HB3   . ASP A 1 1  ? 11.369 -6.594 -1.188 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  14 
ATOM 2589 N N     . ARG A 1 2  ? 12.500 -3.393 -0.434 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    14 
ATOM 2590 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.745 -2.685 0.817  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   14 
ATOM 2591 C C     . ARG A 1 2  ? 12.691 -1.174 0.610  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    14 
ATOM 2592 O O     . ARG A 1 2  ? 11.638 -0.555 0.761  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    14 
ATOM 2593 C CB    . ARG A 1 2  ? 14.097 -3.107 1.406  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   14 
ATOM 2594 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.483 -2.371 2.683  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   14 
ATOM 2595 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.491 -2.624 3.811  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   14 
ATOM 2596 N NE    . ARG A 1 2  ? 12.180 -2.036 3.543  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   14 
ATOM 2597 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.955 -0.727 3.457  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   14 
ATOM 2598 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.940 0.139  3.661  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  14 
ATOM 2599 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.738 -0.280 3.179  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  14 
ATOM 2600 H H     . ARG A 1 2  ? 13.227 -3.476 -1.086 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    14 
ATOM 2601 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.968 -2.961 1.503  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   14 
ATOM 2602 H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.061 -4.164 1.629  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  14 
ATOM 2603 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.867 -2.934 0.670  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  14 
ATOM 2604 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.459 -2.707 3.000  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  14 
ATOM 2605 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.519 -1.311 2.477  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  14 
ATOM 2606 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.374 -3.691 3.937  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  14 
ATOM 2607 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.886 -2.195 4.722  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  14 
ATOM 2608 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.429 -2.651 3.408  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   14 
ATOM 2609 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.859 -0.189 3.882  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 14 
ATOM 2610 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.764 1.121  3.593  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 14 
ATOM 2611 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.990  -0.928 3.034  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 14 
ATOM 2612 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.568 0.703  3.115  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 14 
ATOM 2613 N N     . GLY A 1 3  ? 13.828 -0.588 0.268  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    14 
ATOM 2614 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.890 0.846  0.052  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   14 
ATOM 2615 C C     . GLY A 1 3  ? 14.931 1.507  0.931  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    14 
ATOM 2616 O O     . GLY A 1 3  ? 14.613 2.370  1.749  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    14 
ATOM 2617 H H     . GLY A 1 3  ? 14.633 -1.134 0.165  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    14 
ATOM 2618 H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.134 1.036  -0.983 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  14 
ATOM 2619 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.924 1.277  0.271  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  14 
ATOM 2620 N N     . TRP A 1 4  ? 16.178 1.082  0.771  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    14 
ATOM 2621 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.281 1.612  1.559  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   14 
ATOM 2622 C C     . TRP A 1 4  ? 17.580 3.068  1.207  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    14 
ATOM 2623 O O     . TRP A 1 4  ? 16.925 3.979  1.713  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    14 
ATOM 2624 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.517 0.736  1.358  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   14 
ATOM 2625 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.254 -0.696 1.633  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   14 
ATOM 2626 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.930 -1.268 2.818  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  14 
ATOM 2627 C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.264 -1.730 0.671  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  14 
ATOM 2628 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.751 -2.621 2.651  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  14 
ATOM 2629 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.951 -2.926 1.329  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  14 
ATOM 2630 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.517 -1.745 -0.688 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  14 
ATOM 2631 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.883 -4.139 0.657  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  14 
ATOM 2632 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.453 -2.944 -1.364 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  14 
ATOM 2633 C CH2   . TRP A 1 4  ? 18.137 -4.131 -0.692 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  14 
ATOM 2634 H H     . TRP A 1 4  ? 16.361 0.382  0.110  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    14 
ATOM 2635 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.999 1.567  2.597  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   14 
ATOM 2636 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.845 0.808  0.334  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  14 
ATOM 2637 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.305 1.069  2.016  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  14 
ATOM 2638 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.842 -0.726 3.740  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  14 
ATOM 2639 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.516 -3.258 3.356  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  14 
ATOM 2640 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.761 -0.834 -1.208 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  14 
ATOM 2641 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.636 -5.056 1.165  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  14 
ATOM 2642 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.647 -2.972 -2.423 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  14 
ATOM 2643 H HH2   . TRP A 1 4  ? 18.102 -5.047 -1.259 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  14 
ATOM 2644 N N     . GLY A 1 5  ? 18.592 3.291  0.372  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    14 
ATOM 2645 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.974 4.645  0.019  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   14 
ATOM 2646 C C     . GLY A 1 5  ? 19.932 5.198  1.050  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    14 
ATOM 2647 O O     . GLY A 1 5  ? 20.871 5.926  0.727  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    14 
ATOM 2648 H H     . GLY A 1 5  ? 19.105 2.537  0.022  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    14 
ATOM 2649 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.454 4.639  -0.950 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  14 
ATOM 2650 H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.093 5.268  -0.018 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  14 
ATOM 2651 N N     . ASN A 1 6  ? 19.694 4.810  2.299  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    14 
ATOM 2652 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.525 5.207  3.421  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   14 
ATOM 2653 C C     . ASN A 1 6  ? 21.904 4.551  3.356  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    14 
ATOM 2654 O O     . ASN A 1 6  ? 22.773 4.836  4.179  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    14 
ATOM 2655 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.831 4.828  4.735  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   14 
ATOM 2656 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.445 3.346  4.848  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   14 
ATOM 2657 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.907 2.929  5.873  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  14 
ATOM 2658 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.701 2.534  3.811  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  14 
ATOM 2659 H H     . ASN A 1 6  ? 18.939 4.217  2.469  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    14 
ATOM 2660 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.644 6.279  3.384  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   14 
ATOM 2661 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.492 5.062  5.556  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  14 
ATOM 2662 H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.931 5.417  4.834  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  14 
ATOM 2663 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.124 2.903  3.017  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 14 
ATOM 2664 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.441 1.590  3.888  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 14 
ATOM 2665 N N     . GLY A 1 7  ? 22.097 3.664  2.382  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    14 
ATOM 2666 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.363 2.980  2.245  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   14 
ATOM 2667 C C     . GLY A 1 7  ? 23.717 2.180  3.479  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    14 
ATOM 2668 O O     . GLY A 1 7  ? 24.876 2.135  3.892  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    14 
ATOM 2669 H H     . GLY A 1 7  ? 21.372 3.466  1.757  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    14 
ATOM 2670 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.300 2.311  1.400  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  14 
ATOM 2671 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.136 3.709  2.063  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  14 
ATOM 2672 N N     . CYS A 1 8  ? 22.711 1.544  4.066  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    14 
ATOM 2673 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.905 0.732  5.259  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   14 
ATOM 2674 C C     . CYS A 1 8  ? 22.744 -0.744 4.923  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    14 
ATOM 2675 O O     . CYS A 1 8  ? 23.370 -1.605 5.542  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    14 
ATOM 2676 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.907 1.135  6.346  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   14 
ATOM 2677 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.064 0.190  7.880  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   14 
ATOM 2678 H H     . CYS A 1 8  ? 21.814 1.619  3.684  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    14 
ATOM 2679 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.909 0.902  5.618  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   14 
ATOM 2680 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.052 2.178  6.588  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  14 
ATOM 2681 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.904 0.994  5.974  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  14 
ATOM 2682 H HG    . CYS A 1 8  ? 21.476 -0.567 7.823  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   14 
ATOM 2683 N N     . GLY A 1 9  ? 21.904 -1.029 3.931  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    14 
ATOM 2684 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.682 -2.402 3.524  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   14 
ATOM 2685 C C     . GLY A 1 9  ? 22.137 -2.655 2.102  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    14 
ATOM 2686 O O     . GLY A 1 9  ? 22.448 -3.787 1.733  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    14 
ATOM 2687 H H     . GLY A 1 9  ? 21.435 -0.300 3.467  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    14 
ATOM 2688 H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.231 -3.055 4.186  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  14 
ATOM 2689 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.630 -2.625 3.601  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  14 
ATOM 2690 N N     . LEU A 1 10 ? 22.179 -1.591 1.303  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    14 
ATOM 2691 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.601 -1.685 -0.089 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   14 
ATOM 2692 C C     . LEU A 1 10 ? 22.469 -0.329 -0.779 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    14 
ATOM 2693 O O     . LEU A 1 10 ? 21.642 0.495  -0.390 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    14 
ATOM 2694 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.780 -2.753 -0.821 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   14 
ATOM 2695 C CG    . LEU A 1 10 ? 22.035 -2.874 -2.325 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   14 
ATOM 2696 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.503 -3.165 -2.603 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  14 
ATOM 2697 C CD2   . LEU A 1 10 ? 21.155 -3.963 -2.923 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  14 
ATOM 2698 H H     . LEU A 1 10 ? 21.922 -0.716 1.661  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    14 
ATOM 2699 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.640 -1.973 -0.095 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   14 
ATOM 2700 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.993 -3.710 -0.369 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  14 
ATOM 2701 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.738 -2.533 -0.675 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  14 
ATOM 2702 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.779 -1.942 -2.802 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   14 
ATOM 2703 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.629 -4.217 -2.814 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 14 
ATOM 2704 H HD12  . LEU A 1 10 ? 24.093 -2.899 -1.739 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 14 
ATOM 2705 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.830 -2.586 -3.455 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 14 
ATOM 2706 H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.295 -3.511 -3.396 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 14 
ATOM 2707 H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.826 -4.632 -2.142 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 14 
ATOM 2708 H HD23  . LEU A 1 10 ? 21.718 -4.519 -3.659 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 14 
ATOM 2709 N N     . PHE A 1 11 ? 23.298 -0.101 -1.795 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    14 
ATOM 2710 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.292 1.157  -2.542 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   14 
ATOM 2711 C C     . PHE A 1 11 ? 23.903 2.287  -1.718 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    14 
ATOM 2712 O O     . PHE A 1 11 ? 23.415 3.418  -1.742 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    14 
ATOM 2713 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.872 1.534  -2.964 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   14 
ATOM 2714 C CG    . PHE A 1 11 ? 21.189 0.474  -3.748 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   14 
ATOM 2715 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.728 0.022  -4.937 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  14 
ATOM 2716 C CD2   . PHE A 1 11 ? 20.005 -0.067 -3.292 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  14 
ATOM 2717 C CE1   . PHE A 1 11 ? 21.091 -0.959 -5.661 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  14 
ATOM 2718 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.363 -1.047 -4.012 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  14 
ATOM 2719 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.908 -1.491 -5.197 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   14 
ATOM 2720 H H     . PHE A 1 11 ? 23.938 -0.799 -2.049 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    14 
ATOM 2721 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.891 1.015  -3.428 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   14 
ATOM 2722 H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.275 1.726  -2.091 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  14 
ATOM 2723 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.906 2.420  -3.576 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  14 
ATOM 2724 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.654 0.443  -5.296 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  14 
ATOM 2725 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.585 0.286  -2.363 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  14 
ATOM 2726 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.516 -1.308 -6.591 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  14 
ATOM 2727 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.436 -1.466 -3.650 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  14 
ATOM 2728 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.414 -2.250 -5.756 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   14 
ATOM 2729 N N     . GLY A 1 12 ? 24.975 1.980  -0.994 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    14 
ATOM 2730 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.629 2.990  -0.183 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   14 
ATOM 2731 C C     . GLY A 1 12 ? 26.497 2.402  0.913  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    14 
ATOM 2732 O O     . GLY A 1 12 ? 27.527 2.975  1.267  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    14 
ATOM 2733 H H     . GLY A 1 12 ? 25.326 1.065  -1.014 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    14 
ATOM 2734 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.246 3.602  -0.823 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  14 
ATOM 2735 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.872 3.614  0.268  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  14 
ATOM 2736 N N     . LYS A 1 13 ? 26.085 1.259  1.456  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    14 
ATOM 2737 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.842 0.607  2.521  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   14 
ATOM 2738 C C     . LYS A 1 13 ? 28.274 0.320  2.084  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    14 
ATOM 2739 O O     . LYS A 1 13 ? 29.170 0.172  2.915  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    14 
ATOM 2740 C CB    . LYS A 1 13 ? 26.162 -0.692 2.951  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   14 
ATOM 2741 C CG    . LYS A 1 13 ? 26.044 -1.718 1.838  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   14 
ATOM 2742 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.413 -3.005 2.341  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   14 
ATOM 2743 C CE    . LYS A 1 13 ? 25.259 -4.025 1.225  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   14 
ATOM 2744 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.569 -4.386 0.617  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   14 
ATOM 2745 H H     . LYS A 1 13 ? 25.255 0.848  1.137  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    14 
ATOM 2746 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.868 1.281  3.361  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   14 
ATOM 2747 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.730 -1.132 3.757  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  14 
ATOM 2748 H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.168 -0.464 3.307  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  14 
ATOM 2749 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.428 -1.311 1.049  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  14 
ATOM 2750 H HG3   . LYS A 1 13 ? 27.030 -1.936 1.454  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  14 
ATOM 2751 H HD2   . LYS A 1 13 ? 26.042 -3.423 3.112  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  14 
ATOM 2752 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.441 -2.779 2.751  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  14 
ATOM 2753 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.802 -4.917 1.629  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  14 
ATOM 2754 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.618 -3.610 0.460  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  14 
ATOM 2755 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 27.200 -4.786 1.340  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  14 
ATOM 2756 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 27.019 -3.541 0.210  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  14 
ATOM 2757 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.431 -5.089 -0.137 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  14 
ATOM 2758 N N     . GLY A 1 14 ? 28.484 0.243  0.775  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    14 
ATOM 2759 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.809 -0.027 0.250  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   14 
ATOM 2760 C C     . GLY A 1 14 ? 29.811 -0.209 -1.255 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    14 
ATOM 2761 O O     . GLY A 1 14 ? 30.673 0.327  -1.951 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    14 
ATOM 2762 H H     . GLY A 1 14 ? 27.732 0.370  0.161  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    14 
ATOM 2763 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.459 0.798  0.502  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  14 
ATOM 2764 H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.190 -0.927 0.711  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  14 
ATOM 2765 N N     . GLY A 1 15 ? 28.844 -0.969 -1.759 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    14 
ATOM 2766 C CA    . GLY A 1 15 ? 28.755 -1.206 -3.187 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   14 
ATOM 2767 C C     . GLY A 1 15 ? 27.512 -1.986 -3.570 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    14 
ATOM 2768 O O     . GLY A 1 15 ? 26.614 -2.128 -2.715 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    14 
ATOM 2769 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 27.439 -2.455 -4.726 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  14 
ATOM 2770 H H     . GLY A 1 15 ? 28.184 -1.370 -1.155 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    14 
ATOM 2771 H HA2   . GLY A 1 15 ? 28.742 -0.255 -3.699 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  14 
ATOM 2772 H HA3   . GLY A 1 15 ? 29.626 -1.761 -3.503 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  14 
ATOM 2773 N N     . ASP A 1 1  ? 12.587 -3.690 -3.480 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    15 
ATOM 2774 C CA    . ASP A 1 1  ? 12.322 -4.805 -2.534 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   15 
ATOM 2775 C C     . ASP A 1 1  ? 12.186 -4.294 -1.104 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    15 
ATOM 2776 O O     . ASP A 1 1  ? 11.333 -4.757 -0.346 1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    15 
ATOM 2777 C CB    . ASP A 1 1  ? 13.474 -5.808 -2.628 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   15 
ATOM 2778 C CG    . ASP A 1 1  ? 13.623 -6.388 -4.021 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   15 
ATOM 2779 O OD1   . ASP A 1 1  ? 12.661 -7.018 -4.508 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  15 
ATOM 2780 O OD2   . ASP A 1 1  ? 14.702 -6.212 -4.624 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  15 
ATOM 2781 H H1    . ASP A 1 1  ? 12.418 -4.043 -4.443 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   15 
ATOM 2782 H H2    . ASP A 1 1  ? 13.579 -3.399 -3.355 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   15 
ATOM 2783 H H3    . ASP A 1 1  ? 11.936 -2.914 -3.246 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   15 
ATOM 2784 H HA    . ASP A 1 1  ? 11.402 -5.291 -2.824 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   15 
ATOM 2785 H HB2   . ASP A 1 1  ? 14.396 -5.313 -2.364 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  15 
ATOM 2786 H HB3   . ASP A 1 1  ? 13.294 -6.619 -1.937 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  15 
ATOM 2787 N N     . ARG A 1 2  ? 13.031 -3.335 -0.742 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    15 
ATOM 2788 C CA    . ARG A 1 2  ? 13.008 -2.757 0.597  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   15 
ATOM 2789 C C     . ARG A 1 2  ? 12.785 -1.251 0.541  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    15 
ATOM 2790 O O     . ARG A 1 2  ? 11.670 -0.766 0.737  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    15 
ATOM 2791 C CB    . ARG A 1 2  ? 14.315 -3.073 1.333  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   15 
ATOM 2792 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.424 -2.454 2.725  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   15 
ATOM 2793 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.402 -3.029 3.696  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   15 
ATOM 2794 N NE    . ARG A 1 2  ? 12.029 -2.649 3.365  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   15 
ATOM 2795 C CZ    . ARG A 1 2  ? 10.961 -3.085 4.029  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   15 
ATOM 2796 N NH1   . ARG A 1 2  ? 11.101 -3.928 5.044  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  15 
ATOM 2797 N NH2   . ARG A 1 2  ? 9.749  -2.677 3.676  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  15 
ATOM 2798 H H     . ARG A 1 2  ? 13.688 -3.007 -1.391 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    15 
ATOM 2799 H HA    . ARG A 1 2  ? 12.192 -3.203 1.131  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   15 
ATOM 2800 H HB2   . ARG A 1 2  ? 14.400 -4.144 1.438  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  15 
ATOM 2801 H HB3   . ARG A 1 2  ? 15.143 -2.716 0.739  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  15 
ATOM 2802 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.414 -2.642 3.112  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  15 
ATOM 2803 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.269 -1.387 2.643  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  15 
ATOM 2804 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.477 -4.107 3.677  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  15 
ATOM 2805 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.633 -2.669 4.690  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  15 
ATOM 2806 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.896 -2.029 2.622  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   15 
ATOM 2807 H HH11  . ARG A 1 2  ? 12.011 -4.240 5.315  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 15 
ATOM 2808 H HH12  . ARG A 1 2  ? 10.294 -4.252 5.538  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 15 
ATOM 2809 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.638  -2.043 2.911  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 15 
ATOM 2810 H HH22  . ARG A 1 2  ? 8.947  -3.005 4.174  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 15 
ATOM 2811 N N     . GLY A 1 3  ? 13.855 -0.521 0.281  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    15 
ATOM 2812 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.776 0.928  0.212  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   15 
ATOM 2813 C C     . GLY A 1 3  ? 14.814 1.586  1.095  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    15 
ATOM 2814 O O     . GLY A 1 3  ? 14.502 2.480  1.881  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    15 
ATOM 2815 H H     . GLY A 1 3  ? 14.713 -0.972 0.144  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    15 
ATOM 2816 H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.933 1.241  -0.810 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  15 
ATOM 2817 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.794 1.242  0.532  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  15 
ATOM 2818 N N     . TRP A 1 4  ? 16.050 1.124  0.969  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    15 
ATOM 2819 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.156 1.641  1.761  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   15 
ATOM 2820 C C     . TRP A 1 4  ? 17.441 3.107  1.445  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    15 
ATOM 2821 O O     . TRP A 1 4  ? 16.806 4.001  2.005  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    15 
ATOM 2822 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.396 0.781  1.519  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   15 
ATOM 2823 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.153 -0.658 1.779  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   15 
ATOM 2824 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.893 -1.257 2.967  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  15 
ATOM 2825 C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.110 -1.672 0.796  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  15 
ATOM 2826 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.713 -2.607 2.780  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  15 
ATOM 2827 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.840 -2.883 1.443  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  15 
ATOM 2828 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.286 -1.656 -0.576 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  15 
ATOM 2829 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.738 -4.082 0.751  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  15 
ATOM 2830 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.188 -2.841 -1.272 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  15 
ATOM 2831 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.915 -4.044 -0.610 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  15 
ATOM 2832 H H     . TRP A 1 4  ? 16.222 0.401  0.330  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    15 
ATOM 2833 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.886 1.564  2.800  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   15 
ATOM 2834 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.702 0.871  0.490  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  15 
ATOM 2835 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.195 1.110  2.166  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  15 
ATOM 2836 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.855 -0.735 3.903  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  15 
ATOM 2837 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.521 -3.262 3.485  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  15 
ATOM 2838 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.498 -0.734 -1.089 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  15 
ATOM 2839 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.524 -5.011 1.250  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  15 
ATOM 2840 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.322 -2.845 -2.342 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  15 
ATOM 2841 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.852 -4.948 -1.193 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  15 
ATOM 2842 N N     . GLY A 1 5  ? 18.422 3.356  0.581  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    15 
ATOM 2843 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.792 4.720  0.259  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   15 
ATOM 2844 C C     . GLY A 1 5  ? 19.778 5.244  1.278  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    15 
ATOM 2845 O O     . GLY A 1 5  ? 20.707 5.983  0.950  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    15 
ATOM 2846 H H     . GLY A 1 5  ? 18.920 2.611  0.189  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    15 
ATOM 2847 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.243 4.744  -0.724 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  15 
ATOM 2848 H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.911 5.343  0.266  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  15 
ATOM 2849 N N     . ASN A 1 6  ? 19.576 4.817  2.521  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    15 
ATOM 2850 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.438 5.181  3.630  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   15 
ATOM 2851 C C     . ASN A 1 6  ? 21.810 4.518  3.516  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    15 
ATOM 2852 O O     . ASN A 1 6  ? 22.696 4.764  4.334  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    15 
ATOM 2853 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.775 4.777  4.952  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   15 
ATOM 2854 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.377 3.296  5.039  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   15 
ATOM 2855 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.854 2.863  6.065  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  15 
ATOM 2856 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.605 2.505  3.981  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  15 
ATOM 2857 H H     . ASN A 1 6  ? 18.827 4.218  2.694  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    15 
ATOM 2858 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.565 6.253  3.615  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   15 
ATOM 2859 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.458 4.985  5.760  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  15 
ATOM 2860 H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.884 5.374  5.088  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  15 
ATOM 2861 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.020 2.885  3.187  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 15 
ATOM 2862 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.335 1.562  4.043  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 15 
ATOM 2863 N N     . GLY A 1 7  ? 21.979 3.664  2.508  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    15 
ATOM 2864 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.237 2.976  2.324  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   15 
ATOM 2865 C C     . GLY A 1 7  ? 23.613 2.145  3.533  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    15 
ATOM 2866 O O     . GLY A 1 7  ? 24.778 2.096  3.928  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    15 
ATOM 2867 H H     . GLY A 1 7  ? 21.241 3.494  1.888  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    15 
ATOM 2868 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.151 2.326  1.467  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  15 
ATOM 2869 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.011 3.703  2.141  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  15 
ATOM 2870 N N     . CYS A 1 8  ? 22.618 1.489  4.117  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    15 
ATOM 2871 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.834 0.649  5.286  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   15 
ATOM 2872 C C     . CYS A 1 8  ? 22.655 -0.817 4.919  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    15 
ATOM 2873 O O     . CYS A 1 8  ? 23.297 -1.695 5.495  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    15 
ATOM 2874 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.862 1.033  6.404  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   15 
ATOM 2875 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.046 0.049  7.910  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   15 
ATOM 2876 H H     . CYS A 1 8  ? 21.715 1.570  3.749  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    15 
ATOM 2877 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.846 0.805  5.627  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   15 
ATOM 2878 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.019 2.068  6.668  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  15 
ATOM 2879 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.850 0.906  6.050  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  15 
ATOM 2880 H HG    . CYS A 1 8  ? 22.697 -0.635 7.740  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   15 
ATOM 2881 N N     . GLY A 1 9  ? 21.784 -1.076 3.948  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    15 
ATOM 2882 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.544 -2.436 3.514  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   15 
ATOM 2883 C C     . GLY A 1 9  ? 21.959 -2.656 2.075  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    15 
ATOM 2884 O O     . GLY A 1 9  ? 22.247 -3.781 1.669  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    15 
ATOM 2885 H H     . GLY A 1 9  ? 21.302 -0.333 3.516  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    15 
ATOM 2886 H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.106 -3.108 4.146  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  15 
ATOM 2887 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.492 -2.656 3.613  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  15 
ATOM 2888 N N     . LEU A 1 10 ? 21.993 -1.571 1.304  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    15 
ATOM 2889 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.377 -1.631 -0.100 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   15 
ATOM 2890 C C     . LEU A 1 10 ? 22.231 -0.257 -0.752 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    15 
ATOM 2891 O O     . LEU A 1 10 ? 21.408 0.554  -0.328 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    15 
ATOM 2892 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.534 -2.678 -0.838 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   15 
ATOM 2893 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.741 -2.755 -2.352 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   15 
ATOM 2894 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.199 -3.038 -2.685 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  15 
ATOM 2895 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.841 -3.823 -2.955 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  15 
ATOM 2896 H H     . LEU A 1 10 ? 21.755 -0.705 1.692  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    15 
ATOM 2897 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.415 -1.921 -0.140 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   15 
ATOM 2898 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.761 -3.648 -0.421 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  15 
ATOM 2899 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.498 -2.463 -0.653 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  15 
ATOM 2900 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.472 -1.808 -2.792 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   15 
ATOM 2901 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.829 -2.667 -1.891 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 15 
ATOM 2902 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.458 -2.545 -3.611 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 15 
ATOM 2903 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.343 -4.103 -2.792 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 15 
ATOM 2904 H HD21  . LEU A 1 10 ? 19.954 -3.359 -3.361 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 15 
ATOM 2905 H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.559 -4.531 -2.190 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 15 
ATOM 2906 H HD23  . LEU A 1 10 ? 21.370 -4.338 -3.744 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 15 
ATOM 2907 N N     . PHE A 1 11 ? 23.044 -0.002 -1.776 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    15 
ATOM 2908 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.022 1.278  -2.486 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   15 
ATOM 2909 C C     . PHE A 1 11 ? 23.645 2.386  -1.644 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    15 
ATOM 2910 O O     . PHE A 1 11 ? 23.121 3.497  -1.577 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    15 
ATOM 2911 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.594 1.662  -2.875 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   15 
ATOM 2912 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.901 0.622  -3.676 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   15 
ATOM 2913 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.415 0.209  -4.890 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  15 
ATOM 2914 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.729 0.060  -3.213 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  15 
ATOM 2915 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.768 -0.752 -5.631 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  15 
ATOM 2916 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.077 -0.902 -3.947 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  15 
ATOM 2917 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.599 -1.305 -5.157 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   15 
ATOM 2918 H H     . PHE A 1 11 ? 23.681 -0.689 -2.058 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    15 
ATOM 2919 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.606 1.161  -3.386 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   15 
ATOM 2920 H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.012 1.829  -1.988 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  15 
ATOM 2921 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.617 2.564  -3.463 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  15 
ATOM 2922 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.332 0.647  -5.256 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  15 
ATOM 2923 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.327 0.381  -2.263 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  15 
ATOM 2924 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.174 -1.070 -6.579 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  15 
ATOM 2925 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.160 -1.337 -3.580 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  15 
ATOM 2926 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.096 -2.050 -5.728 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   15 
ATOM 2927 N N     . GLY A 1 12 ? 24.771 2.079  -1.003 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    15 
ATOM 2928 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.441 3.069  -0.181 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   15 
ATOM 2929 C C     . GLY A 1 12 ? 26.325 2.451  0.886  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    15 
ATOM 2930 O O     . GLY A 1 12 ? 27.353 3.022  1.252  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    15 
ATOM 2931 H H     . GLY A 1 12 ? 25.148 1.179  -1.094 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    15 
ATOM 2932 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.050 3.695  -0.817 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  15 
ATOM 2933 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.695 3.684  0.300  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  15 
ATOM 2934 N N     . LYS A 1 13 ? 25.928 1.286  1.390  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    15 
ATOM 2935 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.700 0.602  2.424  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   15 
ATOM 2936 C C     . LYS A 1 13 ? 28.132 0.345  1.966  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    15 
ATOM 2937 O O     . LYS A 1 13 ? 29.035 0.173  2.786  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    15 
ATOM 2938 C CB    . LYS A 1 13 ? 26.033 -0.718 2.809  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   15 
ATOM 2939 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.915 -1.702 1.659  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   15 
ATOM 2940 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.280 -3.004 2.115  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   15 
ATOM 2941 C CE    . LYS A 1 13 ? 25.130 -3.987 0.965  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   15 
ATOM 2942 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.443 -4.334 0.354  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   15 
ATOM 2943 H H     . LYS A 1 13 ? 25.099 0.879  1.063  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    15 
ATOM 2944 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.725 1.243  3.288  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   15 
ATOM 2945 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.612 -1.184 3.593  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  15 
ATOM 2946 H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.040 -0.512 3.181  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  15 
ATOM 2947 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.303 -1.265 0.884  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  15 
ATOM 2948 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.902 -1.910 1.270  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  15 
ATOM 2949 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.903 -3.450 2.876  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  15 
ATOM 2950 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.305 -2.791 2.526  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  15 
ATOM 2951 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.667 -4.889 1.337  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  15 
ATOM 2952 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.498 -3.545 0.209  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  15 
ATOM 2953 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.408 -5.291 -0.050 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  15 
ATOM 2954 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 27.192 -4.303 1.075  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  15 
ATOM 2955 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.677 -3.658 -0.402 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  15 
ATOM 2956 N N     . GLY A 1 14 ? 28.332 0.319  0.653  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    15 
ATOM 2957 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.656 0.081  0.108  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   15 
ATOM 2958 C C     . GLY A 1 14 ? 29.632 -0.177 -1.386 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    15 
ATOM 2959 O O     . GLY A 1 14 ? 30.434 0.385  -2.132 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    15 
ATOM 2960 H H     . GLY A 1 14 ? 27.574 0.461  0.050  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    15 
ATOM 2961 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.273 0.946  0.303  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  15 
ATOM 2962 H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.090 -0.776 0.603  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  15 
ATOM 2963 N N     . GLY A 1 15 ? 28.711 -1.028 -1.824 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    15 
ATOM 2964 C CA    . GLY A 1 15 ? 28.603 -1.343 -3.236 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   15 
ATOM 2965 C C     . GLY A 1 15 ? 29.553 -2.447 -3.656 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    15 
ATOM 2966 O O     . GLY A 1 15 ? 30.453 -2.175 -4.477 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    15 
ATOM 2967 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 29.396 -3.584 -3.163 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  15 
ATOM 2968 H H     . GLY A 1 15 ? 28.098 -1.445 -1.182 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    15 
ATOM 2969 H HA2   . GLY A 1 15 ? 27.591 -1.654 -3.448 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  15 
ATOM 2970 H HA3   . GLY A 1 15 ? 28.824 -0.456 -3.810 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  15 
ATOM 2971 N N     . ASP A 1 1  ? 11.588 -6.677 -0.261 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    16 
ATOM 2972 C CA    . ASP A 1 1  ? 11.686 -5.262 -0.707 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   16 
ATOM 2973 C C     . ASP A 1 1  ? 11.839 -4.319 0.480  1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    16 
ATOM 2974 O O     . ASP A 1 1  ? 11.533 -4.680 1.617  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    16 
ATOM 2975 C CB    . ASP A 1 1  ? 10.425 -4.913 -1.500 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   16 
ATOM 2976 C CG    . ASP A 1 1  ? 10.249 -5.793 -2.723 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   16 
ATOM 2977 O OD1   . ASP A 1 1  ? 11.143 -5.781 -3.595 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  16 
ATOM 2978 O OD2   . ASP A 1 1  ? 9.217  -6.492 -2.808 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  16 
ATOM 2979 H H1    . ASP A 1 1  ? 10.772 -6.752 0.379  1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   16 
ATOM 2980 H H2    . ASP A 1 1  ? 12.474 -6.916 0.230  1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   16 
ATOM 2981 H H3    . ASP A 1 1  ? 11.455 -7.268 -1.106 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   16 
ATOM 2982 H HA    . ASP A 1 1  ? 12.548 -5.164 -1.350 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   16 
ATOM 2983 H HB2   . ASP A 1 1  ? 9.561  -5.037 -0.864 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  16 
ATOM 2984 H HB3   . ASP A 1 1  ? 10.484 -3.885 -1.824 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  16 
ATOM 2985 N N     . ARG A 1 2  ? 12.316 -3.108 0.210  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    16 
ATOM 2986 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.511 -2.113 1.256  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   16 
ATOM 2987 C C     . ARG A 1 2  ? 12.534 -0.703 0.672  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    16 
ATOM 2988 O O     . ARG A 1 2  ? 11.505 -0.033 0.598  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    16 
ATOM 2989 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.805 -2.403 2.027  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   16 
ATOM 2990 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.136 -1.380 3.105  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   16 
ATOM 2991 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.063 -1.323 4.184  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   16 
ATOM 2992 N NE    . ARG A 1 2  ? 11.799 -0.786 3.686  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   16 
ATOM 2993 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.638 0.467  3.264  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   16 
ATOM 2994 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.646 1.331  3.323  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  16 
ATOM 2995 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.462 0.863  2.796  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  16 
ATOM 2996 H H     . ARG A 1 2  ? 12.543 -2.880 -0.714 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    16 
ATOM 2997 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.683 -2.186 1.932  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   16 
ATOM 2998 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.713 -3.370 2.500  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  16 
ATOM 2999 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.627 -2.436 1.328  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  16 
ATOM 3000 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.076 -1.647 3.565  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  16 
ATOM 3001 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.226 -0.407 2.646  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  16 
ATOM 3002 H HD2   . ARG A 1 2  ? 12.893 -2.325 4.553  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  16 
ATOM 3003 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.418 -0.695 4.991  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  16 
ATOM 3004 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.032 -1.394 3.652  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   16 
ATOM 3005 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.531 1.043  3.685  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 16 
ATOM 3006 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.518 2.269  3.002  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 16 
ATOM 3007 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.697  0.220  2.760  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 16 
ATOM 3008 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.341 1.804  2.480  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 16 
ATOM 3009 N N     . GLY A 1 3  ? 13.713 -0.259 0.263  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    16 
ATOM 3010 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.855 1.071  -0.304 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   16 
ATOM 3011 C C     . GLY A 1 3  ? 14.917 1.878  0.412  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    16 
ATOM 3012 O O     . GLY A 1 3  ? 14.648 2.962  0.928  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    16 
ATOM 3013 H H     . GLY A 1 3  ? 14.496 -0.839 0.352  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    16 
ATOM 3014 H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.123 0.982  -1.347 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  16 
ATOM 3015 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.910 1.589  -0.226 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  16 
ATOM 3016 N N     . TRP A 1 4  ? 16.125 1.331  0.454  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    16 
ATOM 3017 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.244 1.980  1.123  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   16 
ATOM 3018 C C     . TRP A 1 4  ? 17.658 3.266  0.413  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    16 
ATOM 3019 O O     . TRP A 1 4  ? 17.068 4.322  0.638  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    16 
ATOM 3020 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.415 1.004  1.215  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   16 
ATOM 3021 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.042 -0.278 1.857  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   16 
ATOM 3022 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.661 -0.485 3.141  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  16 
ATOM 3023 C CD2   . TRP A 1 4  ? 17.982 -1.532 1.209  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  16 
ATOM 3024 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.383 -1.816 3.338  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  16 
ATOM 3025 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.572 -2.481 2.154  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  16 
ATOM 3026 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.247 -1.932 -0.088 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  16 
ATOM 3027 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.419 -3.822 1.831  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  16 
ATOM 3028 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.098 -3.260 -0.419 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  16 
ATOM 3029 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.686 -4.196 0.537  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  16 
ATOM 3030 H H     . TRP A 1 4  ? 16.267 0.458  0.033  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    16 
ATOM 3031 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.933 2.232  2.123  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   16 
ATOM 3032 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.769 0.773  0.224  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  16 
ATOM 3033 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.212 1.450  1.789  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  16 
ATOM 3034 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.605 0.290  3.881  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  16 
ATOM 3035 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.093 -2.221 4.181  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  16 
ATOM 3036 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.565 -1.214 -0.825 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  16 
ATOM 3037 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.098 -4.549 2.557  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  16 
ATOM 3038 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.301 -3.586 -1.426 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  16 
ATOM 3039 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.587 -5.227 0.236  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  16 
ATOM 3040 N N     . GLY A 1 5  ? 18.699 3.189  -0.414 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    16 
ATOM 3041 C CA    . GLY A 1 5  ? 19.188 4.371  -1.096 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   16 
ATOM 3042 C C     . GLY A 1 5  ? 20.171 5.108  -0.214 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    16 
ATOM 3043 O O     . GLY A 1 5  ? 21.170 5.652  -0.682 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    16 
ATOM 3044 H H     . GLY A 1 5  ? 19.157 2.334  -0.536 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    16 
ATOM 3045 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.681 4.074  -2.013 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  16 
ATOM 3046 H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.360 5.022  -1.327 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  16 
ATOM 3047 N N     . ASN A 1 6  ? 19.881 5.085  1.084  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    16 
ATOM 3048 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.723 5.706  2.090  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   16 
ATOM 3049 C C     . ASN A 1 6  ? 22.047 4.959  2.251  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    16 
ATOM 3050 O O     . ASN A 1 6  ? 22.923 5.389  3.001  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    16 
ATOM 3051 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.981 5.742  3.432  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   16 
ATOM 3052 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.476 4.375  3.918  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   16 
ATOM 3053 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.889 4.288  4.997  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  16 
ATOM 3054 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.683 3.300  3.144  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  16 
ATOM 3055 H H     . ASN A 1 6  ? 19.079 4.615  1.377  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    16 
ATOM 3056 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.927 6.718  1.776  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   16 
ATOM 3057 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.646 6.136  4.185  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  16 
ATOM 3058 H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.131 6.401  3.339  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  16 
ATOM 3059 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.150 3.412  2.298  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 16 
ATOM 3060 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.347 2.433  3.460  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 16 
ATOM 3061 N N     . GLY A 1 7  ? 22.185 3.834  1.551  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    16 
ATOM 3062 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.396 3.050  1.642  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   16 
ATOM 3063 C C     . GLY A 1 7  ? 23.671 2.584  3.056  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    16 
ATOM 3064 O O     . GLY A 1 7  ? 24.818 2.559  3.501  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    16 
ATOM 3065 H H     . GLY A 1 7  ? 21.458 3.531  0.974  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    16 
ATOM 3066 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.293 2.185  1.004  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  16 
ATOM 3067 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.227 3.646  1.300  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  16 
ATOM 3068 N N     . CYS A 1 8  ? 22.611 2.211  3.761  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    16 
ATOM 3069 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.725 1.736  5.131  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   16 
ATOM 3070 C C     . CYS A 1 8  ? 22.456 0.239  5.194  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    16 
ATOM 3071 O O     . CYS A 1 8  ? 22.999 -0.465 6.045  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    16 
ATOM 3072 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.747 2.485  6.038  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   16 
ATOM 3073 S SG    . CYS A 1 8  ? 21.810 1.974  7.772  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   16 
ATOM 3074 H H     . CYS A 1 8  ? 21.725 2.252  3.344  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    16 
ATOM 3075 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.734 1.925  5.465  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   16 
ATOM 3076 H HB2   . CYS A 1 8  ? 21.967 3.541  6.000  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  16 
ATOM 3077 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.740 2.320  5.683  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  16 
ATOM 3078 H HG    . CYS A 1 8  ? 21.318 1.154  7.858  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   16 
ATOM 3079 N N     . GLY A 1 9  ? 21.617 -0.243 4.280  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    16 
ATOM 3080 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.298 -1.655 4.244  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   16 
ATOM 3081 C C     . GLY A 1 9  ? 21.753 -2.311 2.957  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    16 
ATOM 3082 O O     . GLY A 1 9  ? 21.990 -3.518 2.917  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    16 
ATOM 3083 H H     . GLY A 1 9  ? 21.217 0.365  3.619  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    16 
ATOM 3084 H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.786 -2.144 5.075  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  16 
ATOM 3085 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.230 -1.777 4.342  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  16 
ATOM 3086 N N     . LEU A 1 10 ? 21.879 -1.508 1.904  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    16 
ATOM 3087 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.312 -2.000 0.603  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   16 
ATOM 3088 C C     . LEU A 1 10 ? 22.288 -0.876 -0.430 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    16 
ATOM 3089 O O     . LEU A 1 10 ? 21.521 0.078  -0.302 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    16 
ATOM 3090 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.426 -3.171 0.157  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   16 
ATOM 3091 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.690 -3.709 -1.250 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   16 
ATOM 3092 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.136 -4.159 -1.395 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  16 
ATOM 3093 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.741 -4.858 -1.564 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  16 
ATOM 3094 H H     . LEU A 1 10 ? 21.678 -0.554 2.005  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    16 
ATOM 3095 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.327 -2.347 0.709  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   16 
ATOM 3096 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.564 -3.983 0.855  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  16 
ATOM 3097 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.401 -2.852 0.207  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  16 
ATOM 3098 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.508 -2.923 -1.967 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   16 
ATOM 3099 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.187 -5.236 -1.322 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 16 
ATOM 3100 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.732 -3.718 -0.610 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 16 
ATOM 3101 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.516 -3.846 -2.355 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 16 
ATOM 3102 H HD21  . LEU A 1 10 ? 19.944 -4.877 -0.837 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 16 
ATOM 3103 H HD22  . LEU A 1 10 ? 21.282 -5.792 -1.530 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 16 
ATOM 3104 H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.325 -4.720 -2.552 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 16 
ATOM 3105 N N     . PHE A 1 11 ? 23.143 -0.990 -1.444 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    16 
ATOM 3106 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.241 0.017  -2.501 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   16 
ATOM 3107 C C     . PHE A 1 11 ? 23.930 1.280  -1.993 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    16 
ATOM 3108 O O     . PHE A 1 11 ? 23.544 2.394  -2.349 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    16 
ATOM 3109 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.858 0.369  -3.050 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   16 
ATOM 3110 C CG    . PHE A 1 11 ? 21.101 -0.812 -3.537 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   16 
ATOM 3111 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.613 -1.612 -4.540 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  16 
ATOM 3112 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.872 -1.117 -2.991 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  16 
ATOM 3113 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.908 -2.703 -4.990 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  16 
ATOM 3114 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.160 -2.206 -3.437 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  16 
ATOM 3115 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.682 -2.997 -4.436 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   16 
ATOM 3116 H H     . PHE A 1 11 ? 23.732 -1.771 -1.482 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    16 
ATOM 3117 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.834 -0.401 -3.299 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   16 
ATOM 3118 H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.270 0.835  -2.280 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  16 
ATOM 3119 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.966 1.050  -3.878 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  16 
ATOM 3120 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.576 -1.375 -4.969 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  16 
ATOM 3121 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.471 -0.491 -2.207 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  16 
ATOM 3122 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.314 -3.325 -5.774 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  16 
ATOM 3123 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.199 -2.440 -3.005 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  16 
ATOM 3124 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.134 -3.842 -4.782 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   16 
ATOM 3125 N N     . GLY A 1 12 ? 24.954 1.103  -1.164 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    16 
ATOM 3126 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.676 2.244  -0.632 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   16 
ATOM 3127 C C     . GLY A 1 12 ? 26.491 1.909  0.603  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    16 
ATOM 3128 O O     . GLY A 1 12 ? 27.565 2.471  0.812  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    16 
ATOM 3129 H H     . GLY A 1 12 ? 25.224 0.194  -0.915 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    16 
ATOM 3130 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.342 2.619  -1.395 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  16 
ATOM 3131 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.966 3.017  -0.382 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  16 
ATOM 3132 N N     . LYS A 1 13 ? 25.982 0.996  1.427  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    16 
ATOM 3133 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.681 0.602  2.647  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   16 
ATOM 3134 C C     . LYS A 1 13 ? 28.089 0.101  2.341  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    16 
ATOM 3135 O O     . LYS A 1 13 ? 28.967 0.120  3.202  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    16 
ATOM 3136 C CB    . LYS A 1 13 ? 25.899 -0.479 3.394  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   16 
ATOM 3137 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.701 -1.755 2.596  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   16 
ATOM 3138 C CD    . LYS A 1 13 ? 24.970 -2.806 3.414  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   16 
ATOM 3139 C CE    . LYS A 1 13 ? 24.733 -4.075 2.611  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   16 
ATOM 3140 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.010 -4.690 2.153  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   16 
ATOM 3141 H H     . LYS A 1 13 ? 25.120 0.582  1.212  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    16 
ATOM 3142 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.756 1.473  3.276  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   16 
ATOM 3143 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.428 -0.727 4.302  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  16 
ATOM 3144 H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.926 -0.087 3.652  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  16 
ATOM 3145 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.121 -1.532 1.713  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  16 
ATOM 3146 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.668 -2.143 2.308  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  16 
ATOM 3147 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.564 -3.048 4.283  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  16 
ATOM 3148 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.019 -2.404 3.728  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  16 
ATOM 3149 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.205 -4.784 3.231  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  16 
ATOM 3150 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.130 -3.833 1.749  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  16 
ATOM 3151 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.222 -4.390 1.180  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  16 
ATOM 3152 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 25.937 -5.727 2.177  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  16 
ATOM 3153 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.792 -4.395 2.774  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  16 
ATOM 3154 N N     . GLY A 1 14 ? 28.296 -0.347 1.108  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    16 
ATOM 3155 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.598 -0.846 0.708  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   16 
ATOM 3156 C C     . GLY A 1 14 ? 29.932 -0.510 -0.732 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    16 
ATOM 3157 O O     . GLY A 1 14 ? 30.908 0.190  -1.003 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    16 
ATOM 3158 H H     . GLY A 1 14 ? 27.558 -0.338 0.465  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    16 
ATOM 3159 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.351 -0.413 1.351  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  16 
ATOM 3160 H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.613 -1.920 0.828  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  16 
ATOM 3161 N N     . GLY A 1 15 ? 29.119 -1.009 -1.657 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    16 
ATOM 3162 C CA    . GLY A 1 15 ? 29.350 -0.747 -3.066 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   16 
ATOM 3163 C C     . GLY A 1 15 ? 28.774 0.583  -3.510 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    16 
ATOM 3164 O O     . GLY A 1 15 ? 27.992 0.596  -4.484 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    16 
ATOM 3165 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 29.105 1.611  -2.884 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  16 
ATOM 3166 H H     . GLY A 1 15 ? 28.357 -1.561 -1.382 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    16 
ATOM 3167 H HA2   . GLY A 1 15 ? 30.414 -0.747 -3.252 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  16 
ATOM 3168 H HA3   . GLY A 1 15 ? 28.895 -1.536 -3.647 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  16 
ATOM 3169 N N     . ASP A 1 1  ? 9.347  -5.141 -2.062 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    17 
ATOM 3170 C CA    . ASP A 1 1  ? 10.587 -4.324 -2.116 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   17 
ATOM 3171 C C     . ASP A 1 1  ? 10.903 -3.708 -0.757 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    17 
ATOM 3172 O O     . ASP A 1 1  ? 10.042 -3.645 0.121  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    17 
ATOM 3173 C CB    . ASP A 1 1  ? 10.402 -3.224 -3.164 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   17 
ATOM 3174 C CG    . ASP A 1 1  ? 10.135 -3.784 -4.548 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   17 
ATOM 3175 O OD1   . ASP A 1 1  ? 10.998 -4.523 -5.065 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  17 
ATOM 3176 O OD2   . ASP A 1 1  ? 9.062  -3.483 -5.113 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  17 
ATOM 3177 H H1    . ASP A 1 1  ? 9.407  -5.754 -1.225 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   17 
ATOM 3178 H H2    . ASP A 1 1  ? 9.299  -5.702 -2.936 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   17 
ATOM 3179 H H3    . ASP A 1 1  ? 8.541  -4.488 -1.990 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   17 
ATOM 3180 H HA    . ASP A 1 1  ? 11.407 -4.962 -2.412 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   17 
ATOM 3181 H HB2   . ASP A 1 1  ? 9.565  -2.604 -2.881 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  17 
ATOM 3182 H HB3   . ASP A 1 1  ? 11.296 -2.620 -3.205 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  17 
ATOM 3183 N N     . ARG A 1 2  ? 12.141 -3.255 -0.591 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    17 
ATOM 3184 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.569 -2.643 0.662  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   17 
ATOM 3185 C C     . ARG A 1 2  ? 12.583 -1.121 0.551  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    17 
ATOM 3186 O O     . ARG A 1 2  ? 11.583 -0.461 0.834  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    17 
ATOM 3187 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.949 -3.176 1.067  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   17 
ATOM 3188 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.521 -2.543 2.329  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   17 
ATOM 3189 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.640 -2.799 3.545  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   17 
ATOM 3190 N NE    . ARG A 1 2  ? 12.355 -2.106 3.459  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   17 
ATOM 3191 C CZ    . ARG A 1 2  ? 12.223 -0.781 3.470  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   17 
ATOM 3192 N NH1   . ARG A 1 2  ? 13.288 0.000  3.607  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  17 
ATOM 3193 N NH2   . ARG A 1 2  ? 11.020 -0.234 3.357  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  17 
ATOM 3194 H H     . ARG A 1 2  ? 12.782 -3.333 -1.328 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    17 
ATOM 3195 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.857 -2.920 1.416  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   17 
ATOM 3196 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.873 -4.241 1.230  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  17 
ATOM 3197 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.642 -2.999 0.257  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  17 
ATOM 3198 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.499 -2.961 2.517  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  17 
ATOM 3199 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.608 -1.478 2.176  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  17 
ATOM 3200 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.457 -3.861 3.623  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  17 
ATOM 3201 H HD3   . ARG A 1 2  ? 14.163 -2.456 4.429  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  17 
ATOM 3202 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.550 -2.657 3.376  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   17 
ATOM 3203 H HH11  . ARG A 1 2  ? 14.198 -0.405 3.704  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 17 
ATOM 3204 H HH12  . ARG A 1 2  ? 13.181 0.994  3.613  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 17 
ATOM 3205 H HH21  . ARG A 1 2  ? 10.214 -0.817 3.264  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 17 
ATOM 3206 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.921 0.761  3.366  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 17 
ATOM 3207 N N     . GLY A 1 3  ? 13.717 -0.570 0.145  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    17 
ATOM 3208 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.837 0.872  0.011  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   17 
ATOM 3209 C C     . GLY A 1 3  ? 14.869 1.445  0.960  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    17 
ATOM 3210 O O     . GLY A 1 3  ? 14.532 2.174  1.894  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    17 
ATOM 3211 H H     . GLY A 1 3  ? 14.481 -1.147 -0.061 1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    17 
ATOM 3212 H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.123 1.107  -1.003 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  17 
ATOM 3213 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.879 1.323  0.221  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  17 
ATOM 3214 N N     . TRP A 1 4  ? 16.127 1.099  0.726  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    17 
ATOM 3215 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.223 1.561  1.567  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   17 
ATOM 3216 C C     . TRP A 1 4  ? 17.481 3.055  1.387  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    17 
ATOM 3217 O O     . TRP A 1 4  ? 16.804 3.883  1.998  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    17 
ATOM 3218 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.478 0.747  1.257  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   17 
ATOM 3219 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.245 -0.714 1.358  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   17 
ATOM 3220 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.934 -1.429 2.464  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  17 
ATOM 3221 C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.273 -1.624 0.278  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  17 
ATOM 3222 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.780 -2.756 2.135  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  17 
ATOM 3223 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.985 -2.896 0.787  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  17 
ATOM 3224 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.524 -1.471 -1.073 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  17 
ATOM 3225 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.938 -4.022 -0.026 1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  17 
ATOM 3226 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.481 -2.581 -1.887 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  17 
ATOM 3227 C CH2   . TRP A 1 4  ? 18.189 -3.846 -1.364 1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  17 
ATOM 3228 H H     . TRP A 1 4  ? 16.325 0.505  -0.028 1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    17 
ATOM 3229 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.950 1.386  2.594  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   17 
ATOM 3230 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.799 0.949  0.249  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  17 
ATOM 3231 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.262 1.012  1.949  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  17 
ATOM 3232 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.837 -1.005 3.445  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  17 
ATOM 3233 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.558 -3.478 2.758  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  17 
ATOM 3234 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.752 -0.500 -1.480 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  17 
ATOM 3235 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.709 -4.997 0.368  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  17 
ATOM 3236 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.675 -2.478 -2.943 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  17 
ATOM 3237 H HH2   . TRP A 1 4  ? 18.171 -4.689 -2.036 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  17 
ATOM 3238 N N     . GLY A 1 5  ? 18.483 3.403  0.583  1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    17 
ATOM 3239 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.824 4.799  0.390  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   17 
ATOM 3240 C C     . GLY A 1 5  ? 19.786 5.250  1.465  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    17 
ATOM 3241 O O     . GLY A 1 5  ? 20.700 6.037  1.219  1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    17 
ATOM 3242 H H     . GLY A 1 5  ? 19.013 2.710  0.144  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    17 
ATOM 3243 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.285 4.922  -0.580 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  17 
ATOM 3244 H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.928 5.398  0.441  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  17 
ATOM 3245 N N     . ASN A 1 6  ? 19.582 4.706  2.660  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    17 
ATOM 3246 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.421 4.988  3.810  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   17 
ATOM 3247 C C     . ASN A 1 6  ? 21.812 4.374  3.648  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    17 
ATOM 3248 O O     . ASN A 1 6  ? 22.686 4.570  4.493  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    17 
ATOM 3249 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.759 4.437  5.078  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   17 
ATOM 3250 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.418 2.940  5.019  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   17 
ATOM 3251 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.906 2.390  5.994  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  17 
ATOM 3252 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.682 2.266  3.891  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  17 
ATOM 3253 H H     . ASN A 1 6  ? 18.845 4.076  2.769  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    17 
ATOM 3254 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.518 6.058  3.900  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   17 
ATOM 3255 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.425 4.593  5.913  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  17 
ATOM 3256 H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.844 4.984  5.256  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  17 
ATOM 3257 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.083 2.737  3.141  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 17 
ATOM 3258 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.451 1.311  3.859  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 17 
ATOM 3259 N N     . GLY A 1 7  ? 22.009 3.622  2.568  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    17 
ATOM 3260 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.285 2.986  2.332  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   17 
ATOM 3261 C C     . GLY A 1 7  ? 23.673 2.056  3.463  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    17 
ATOM 3262 O O     . GLY A 1 7  ? 24.828 2.023  3.885  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    17 
ATOM 3263 H H     . GLY A 1 7  ? 21.279 3.488  1.931  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    17 
ATOM 3264 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.218 2.414  1.418  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  17 
ATOM 3265 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.042 3.745  2.223  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  17 
ATOM 3266 N N     . CYS A 1 8  ? 22.699 1.298  3.950  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    17 
ATOM 3267 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.926 0.354  5.035  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   17 
ATOM 3268 C C     . CYS A 1 8  ? 22.808 -1.074 4.524  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    17 
ATOM 3269 O O     . CYS A 1 8  ? 23.482 -1.980 5.016  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    17 
ATOM 3270 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.925 0.593  6.167  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   17 
ATOM 3271 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.010 2.247  6.893  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   17 
ATOM 3272 H H     . CYS A 1 8  ? 21.802 1.371  3.565  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    17 
ATOM 3273 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.927 0.512  5.409  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   17 
ATOM 3274 H HB2   . CYS A 1 8  ? 20.923 0.453  5.787  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  17 
ATOM 3275 H HB3   . CYS A 1 8  ? 22.108 -0.123 6.955  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  17 
ATOM 3276 H HG    . CYS A 1 8  ? 21.825 2.884  6.200  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   17 
ATOM 3277 N N     . GLY A 1 9  ? 21.951 -1.269 3.525  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    17 
ATOM 3278 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.768 -2.587 2.955  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   17 
ATOM 3279 C C     . GLY A 1 9  ? 22.208 -2.645 1.508  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    17 
ATOM 3280 O O     . GLY A 1 9  ? 22.545 -3.712 0.996  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    17 
ATOM 3281 H H     . GLY A 1 9  ? 21.445 -0.506 3.165  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    17 
ATOM 3282 H HA2   . GLY A 1 9  ? 22.347 -3.298 3.526  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  17 
ATOM 3283 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.723 -2.854 3.015  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  17 
ATOM 3284 N N     . LEU A 1 10 ? 22.210 -1.487 0.852  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    17 
ATOM 3285 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.616 -1.389 -0.544 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   17 
ATOM 3286 C C     . LEU A 1 10 ? 22.431 0.038  -1.053 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    17 
ATOM 3287 O O     . LEU A 1 10 ? 21.564 0.769  -0.575 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    17 
ATOM 3288 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.819 -2.382 -1.399 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   17 
ATOM 3289 C CG    . LEU A 1 10 ? 22.042 -2.288 -2.909 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   17 
ATOM 3290 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.514 -2.463 -3.251 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  17 
ATOM 3291 C CD2   . LEU A 1 10 ? 21.201 -3.330 -3.634 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  17 
ATOM 3292 H H     . LEU A 1 10 ? 21.935 -0.674 1.321  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    17 
ATOM 3293 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.662 -1.638 -0.595 1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   17 
ATOM 3294 H HB2   . LEU A 1 10 ? 22.081 -3.381 -1.085 1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  17 
ATOM 3295 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.774 -2.228 -1.204 1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  17 
ATOM 3296 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.729 -1.314 -3.251 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   17 
ATOM 3297 H HD11  . LEU A 1 10 ? 24.115 -2.256 -2.379 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 17 
ATOM 3298 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.784 -1.780 -4.043 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 17 
ATOM 3299 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.691 -3.478 -3.577 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 17 
ATOM 3300 H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.751 -2.885 -4.509 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 17 
ATOM 3301 H HD22  . LEU A 1 10 ? 20.426 -3.691 -2.974 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 17 
ATOM 3302 H HD23  . LEU A 1 10 ? 21.830 -4.155 -3.935 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 17 
ATOM 3303 N N     . PHE A 1 11 ? 23.262 0.431  -2.017 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    17 
ATOM 3304 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.211 1.776  -2.592 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   17 
ATOM 3305 C C     . PHE A 1 11 ? 23.770 2.809  -1.618 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    17 
ATOM 3306 O O     . PHE A 1 11 ? 23.164 3.858  -1.395 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    17 
ATOM 3307 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.779 2.147  -2.978 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   17 
ATOM 3308 C CG    . PHE A 1 11 ? 21.145 1.170  -3.898 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   17 
ATOM 3309 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.700 0.906  -5.135 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  17 
ATOM 3310 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.989 0.516  -3.524 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  17 
ATOM 3311 C CE1   . PHE A 1 11 ? 21.110 0.002  -5.986 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  17 
ATOM 3312 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.394 -0.389 -4.369 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  17 
ATOM 3313 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.956 -0.645 -5.600 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   17 
ATOM 3314 H H     . PHE A 1 11 ? 23.935 -0.198 -2.347 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    17 
ATOM 3315 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.821 1.775  -3.481 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   17 
ATOM 3316 H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.169 2.203  -2.094 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  17 
ATOM 3317 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.781 3.105  -3.472 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  17 
ATOM 3318 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.605 1.416  -5.432 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  17 
ATOM 3319 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.556 0.721  -2.555 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  17 
ATOM 3320 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.548 -0.200 -6.952 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  17 
ATOM 3321 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.489 -0.896 -4.070 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  17 
ATOM 3322 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.496 -1.345 -6.257 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   17 
ATOM 3323 N N     . GLY A 1 12 ? 24.932 2.511  -1.044 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    17 
ATOM 3324 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.547 3.431  -0.106 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   17 
ATOM 3325 C C     . GLY A 1 12 ? 26.423 2.735  0.918  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    17 
ATOM 3326 O O     . GLY A 1 12 ? 27.417 3.298  1.378  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    17 
ATOM 3327 H H     . GLY A 1 12 ? 25.373 1.663  -1.259 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    17 
ATOM 3328 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.153 4.135  -0.658 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  17 
ATOM 3329 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.770 3.973  0.411  1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  17 
ATOM 3330 N N     . LYS A 1 13 ? 26.056 1.509  1.282  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    17 
ATOM 3331 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.821 0.745  2.264  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   17 
ATOM 3332 C C     . LYS A 1 13 ? 28.272 0.582  1.826  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    17 
ATOM 3333 O O     . LYS A 1 13 ? 29.166 0.408  2.654  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    17 
ATOM 3334 C CB    . LYS A 1 13 ? 26.193 -0.629 2.484  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   17 
ATOM 3335 C CG    . LYS A 1 13 ? 26.147 -1.486 1.232  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   17 
ATOM 3336 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.566 -2.857 1.525  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   17 
ATOM 3337 C CE    . LYS A 1 13 ? 25.489 -3.713 0.270  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   17 
ATOM 3338 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.830 -3.927 -0.339 1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   17 
ATOM 3339 H H     . LYS A 1 13 ? 25.253 1.111  0.885  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    17 
ATOM 3340 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.800 1.290  3.191  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   17 
ATOM 3341 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.763 -1.157 3.235  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  17 
ATOM 3342 H HB3   . LYS A 1 13 ? 25.181 -0.497 2.841  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  17 
ATOM 3343 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.533 -0.996 0.492  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  17 
ATOM 3344 H HG3   . LYS A 1 13 ? 27.151 -1.604 0.850  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  17 
ATOM 3345 H HD2   . LYS A 1 13 ? 26.195 -3.355 2.248  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  17 
ATOM 3346 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.574 -2.736 1.931  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  17 
ATOM 3347 H HE2   . LYS A 1 13 ? 25.065 -4.671 0.528  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  17 
ATOM 3348 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.852 -3.218 -0.448 1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  17 
ATOM 3349 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.816 -4.770 -0.949 1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  17 
ATOM 3350 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 27.544 -4.064 0.405  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  17 
ATOM 3351 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 27.099 -3.102 -0.912 1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  17 
ATOM 3352 N N     . GLY A 1 14 ? 28.496 0.638  0.520  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    17 
ATOM 3353 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.839 0.493  -0.008 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   17 
ATOM 3354 C C     . GLY A 1 14 ? 29.860 -0.193 -1.360 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    17 
ATOM 3355 O O     . GLY A 1 14 ? 29.432 0.379  -2.362 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    17 
ATOM 3356 H H     . GLY A 1 14 ? 27.744 0.778  -0.088 1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    17 
ATOM 3357 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.283 1.472  -0.106 1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  17 
ATOM 3358 H HA3   . GLY A 1 14 ? 30.425 -0.089 0.688  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  17 
ATOM 3359 N N     . GLY A 1 15 ? 30.358 -1.425 -1.388 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    17 
ATOM 3360 C CA    . GLY A 1 15 ? 30.425 -2.171 -2.631 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   17 
ATOM 3361 C C     . GLY A 1 15 ? 29.998 -3.616 -2.463 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    17 
ATOM 3362 O O     . GLY A 1 15 ? 29.501 -4.206 -3.445 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    17 
ATOM 3363 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 30.163 -4.159 -1.350 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  17 
ATOM 3364 H H     . GLY A 1 15 ? 30.684 -1.831 -0.557 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    17 
ATOM 3365 H HA2   . GLY A 1 15 ? 29.779 -1.698 -3.355 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  17 
ATOM 3366 H HA3   . GLY A 1 15 ? 31.439 -2.146 -2.999 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  17 
ATOM 3367 N N     . ASP A 1 1  ? 9.730  -4.896 0.922  1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    18 
ATOM 3368 C CA    . ASP A 1 1  ? 10.759 -5.173 1.960  1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   18 
ATOM 3369 C C     . ASP A 1 1  ? 11.135 -3.904 2.716  1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    18 
ATOM 3370 O O     . ASP A 1 1  ? 10.858 -3.773 3.908  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    18 
ATOM 3371 C CB    . ASP A 1 1  ? 11.992 -5.767 1.276  1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   18 
ATOM 3372 C CG    . ASP A 1 1  ? 11.683 -7.059 0.546  1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   18 
ATOM 3373 O OD1   . ASP A 1 1  ? 11.236 -8.020 1.205  1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  18 
ATOM 3374 O OD2   . ASP A 1 1  ? 11.888 -7.108 -0.685 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  18 
ATOM 3375 H H1    . ASP A 1 1  ? 9.406  -5.809 0.545  1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   18 
ATOM 3376 H H2    . ASP A 1 1  ? 10.177 -4.320 0.180  1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   18 
ATOM 3377 H H3    . ASP A 1 1  ? 8.950  -4.382 1.378  1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   18 
ATOM 3378 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.357 -5.893 2.657  1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   18 
ATOM 3379 H HB2   . ASP A 1 1  ? 12.377 -5.055 0.562  1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  18 
ATOM 3380 H HB3   . ASP A 1 1  ? 12.747 -5.968 2.022  1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  18 
ATOM 3381 N N     . ARG A 1 2  ? 11.771 -2.970 2.015  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    18 
ATOM 3382 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.186 -1.710 2.620  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   18 
ATOM 3383 C C     . ARG A 1 2  ? 12.253 -0.598 1.578  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    18 
ATOM 3384 O O     . ARG A 1 2  ? 11.276 0.118  1.358  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    18 
ATOM 3385 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.539 -1.883 3.322  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   18 
ATOM 3386 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.097 -0.603 3.932  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   18 
ATOM 3387 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.180 -0.037 5.008  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   18 
ATOM 3388 N NE    . ARG A 1 2  ? 11.917 0.455  4.464  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   18 
ATOM 3389 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.820 1.498  3.641  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   18 
ATOM 3390 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.902 2.189  3.300  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  18 
ATOM 3391 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.636 1.860  3.168  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  18 
ATOM 3392 H H     . ARG A 1 2  ? 11.964 -3.132 1.069  1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    18 
ATOM 3393 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.449 -1.444 3.352  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   18 
ATOM 3394 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.426 -2.608 4.114  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  18 
ATOM 3395 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.256 -2.258 2.608  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  18 
ATOM 3396 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.059 -0.817 4.372  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  18 
ATOM 3397 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.216 0.132  3.150  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  18 
ATOM 3398 H HD2   . ARG A 1 2  ? 12.969 -0.818 5.726  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  18 
ATOM 3399 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.691 0.778  5.503  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  18 
ATOM 3400 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.100 -0.022 4.714  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   18 
ATOM 3401 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.797 1.930  3.662  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 18 
ATOM 3402 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.820 2.970  2.681  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 18 
ATOM 3403 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.816  1.349  3.430  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 18 
ATOM 3404 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.561 2.643  2.551  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 18 
ATOM 3405 N N     . GLY A 1 3  ? 13.406 -0.456 0.943  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    18 
ATOM 3406 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.579 0.577  -0.064 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   18 
ATOM 3407 C C     . GLY A 1 3  ? 14.695 1.536  0.296  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    18 
ATOM 3408 O O     . GLY A 1 3  ? 14.458 2.724  0.515  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    18 
ATOM 3409 H H     . GLY A 1 3  ? 14.148 -1.055 1.164  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    18 
ATOM 3410 H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.810 0.109  -1.010 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  18 
ATOM 3411 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.658 1.131  -0.160 1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  18 
ATOM 3412 N N     . TRP A 1 4  ? 15.910 1.010  0.373  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    18 
ATOM 3413 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.075 1.807  0.727  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   18 
ATOM 3414 C C     . TRP A 1 4  ? 17.441 2.795  -0.380 1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    18 
ATOM 3415 O O     . TRP A 1 4  ? 16.858 3.877  -0.467 1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    18 
ATOM 3416 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.248 0.882  1.044  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   18 
ATOM 3417 C CG    . TRP A 1 4  ? 17.911 -0.134 2.069  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   18 
ATOM 3418 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.594 0.071  3.369  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  18 
ATOM 3419 C CD2   . TRP A 1 4  ? 17.829 -1.527 1.846  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  18 
ATOM 3420 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.329 -1.131 3.983  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  18 
ATOM 3421 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.469 -2.131 3.056  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  18 
ATOM 3422 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.035 -2.312 0.727  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  18 
ATOM 3423 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.307 -3.507 3.173  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  18 
ATOM 3424 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 17.879 -3.676 0.833  1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  18 
ATOM 3425 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.515 -4.266 2.050  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  18 
ATOM 3426 H H     . TRP A 1 4  ? 16.025 0.052  0.200  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    18 
ATOM 3427 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.836 2.369  1.616  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   18 
ATOM 3428 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.538 0.351  0.153  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  18 
ATOM 3429 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.081 1.465  1.407  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  18 
ATOM 3430 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.568 1.038  3.833  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  18 
ATOM 3431 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.082 -1.250 4.922  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  18 
ATOM 3432 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.316 -1.863 -0.211 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  18 
ATOM 3433 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.024 -3.967 4.104  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  18 
ATOM 3434 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.037 -4.303 -0.031 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  18 
ATOM 3435 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.409 -5.339 2.090  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  18 
ATOM 3436 N N     . GLY A 1 5  ? 18.431 2.446  -1.198 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    18 
ATOM 3437 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.871 3.344  -2.248 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   18 
ATOM 3438 C C     . GLY A 1 5  ? 19.904 4.305  -1.706 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    18 
ATOM 3439 O O     . GLY A 1 5  ? 20.868 4.661  -2.386 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    18 
ATOM 3440 H H     . GLY A 1 5  ? 18.885 1.591  -1.068 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    18 
ATOM 3441 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.306 2.765  -3.052 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  18 
ATOM 3442 H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.028 3.903  -2.621 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  18 
ATOM 3443 N N     . ASN A 1 6  ? 19.701 4.693  -0.451 1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    18 
ATOM 3444 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.603 5.586  0.254  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   18 
ATOM 3445 C C     . ASN A 1 6  ? 21.939 4.907  0.557  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    18 
ATOM 3446 O O     . ASN A 1 6  ? 22.858 5.537  1.080  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    18 
ATOM 3447 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.950 6.052  1.561  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   18 
ATOM 3448 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.491 4.913  2.483  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   18 
ATOM 3449 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.979 5.175  3.571  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  18 
ATOM 3450 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.655 3.647  2.073  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  18 
ATOM 3451 H H     . ASN A 1 6  ? 18.923 4.352  0.025  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    18 
ATOM 3452 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.782 6.446  -0.374 1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   18 
ATOM 3453 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.658 6.656  2.106  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  18 
ATOM 3454 H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.088 6.658  1.320  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  18 
ATOM 3455 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.062 3.482  1.205  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 18 
ATOM 3456 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.349 2.926  2.666  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 18 
ATOM 3457 N N     . GLY A 1 7  ? 22.037 3.618  0.240  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    18 
ATOM 3458 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.253 2.882  0.499  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   18 
ATOM 3459 C C     . GLY A 1 7  ? 23.619 2.882  1.968  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    18 
ATOM 3460 O O     . GLY A 1 7  ? 24.790 3.002  2.328  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    18 
ATOM 3461 H H     . GLY A 1 7  ? 21.275 3.160  -0.165 1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    18 
ATOM 3462 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.112 1.863  0.174  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  18 
ATOM 3463 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.059 3.327  -0.064 1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  18 
ATOM 3464 N N     . CYS A 1 8  ? 22.607 2.742  2.816  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    18 
ATOM 3465 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.811 2.719  4.258  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   18 
ATOM 3466 C C     . CYS A 1 8  ? 22.557 1.320  4.802  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    18 
ATOM 3467 O O     . CYS A 1 8  ? 23.167 0.905  5.787  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    18 
ATOM 3468 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.883 3.725  4.942  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   18 
ATOM 3469 S SG    . CYS A 1 8  ? 22.055 3.783  6.742  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   18 
ATOM 3470 H H     . CYS A 1 8  ? 21.701 2.647  2.462  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    18 
ATOM 3471 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.836 2.992  4.455  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   18 
ATOM 3472 H HB2   . CYS A 1 8  ? 22.093 4.714  4.562  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  18 
ATOM 3473 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.858 3.469  4.717  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  18 
ATOM 3474 H HG    . CYS A 1 8  ? 22.415 4.641  6.977  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   18 
ATOM 3475 N N     . GLY A 1 9  ? 21.656 0.592  4.147  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    18 
ATOM 3476 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.345 -0.756 4.574  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   18 
ATOM 3477 C C     . GLY A 1 9  ? 21.720 -1.785 3.529  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    18 
ATOM 3478 O O     . GLY A 1 9  ? 21.949 -2.951 3.849  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    18 
ATOM 3479 H H     . GLY A 1 9  ? 21.203 0.973  3.361  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    18 
ATOM 3480 H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.887 -0.968 5.484  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  18 
ATOM 3481 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.285 -0.826 4.771  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  18 
ATOM 3482 N N     . LEU A 1 10 ? 21.787 -1.346 2.274  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    18 
ATOM 3483 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.141 -2.223 1.165  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   18 
ATOM 3484 C C     . LEU A 1 10 ? 22.051 -1.470 -0.160 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    18 
ATOM 3485 O O     . LEU A 1 10 ? 21.276 -0.523 -0.292 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    18 
ATOM 3486 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.234 -3.459 1.154  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   18 
ATOM 3487 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.408 -4.404 -0.037 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   18 
ATOM 3488 C CD1   . LEU A 1 10 ? 22.847 -4.893 -0.134 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  18 
ATOM 3489 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.453 -5.584 0.078  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  18 
ATOM 3490 H H     . LEU A 1 10 ? 21.596 -0.405 2.088  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    18 
ATOM 3491 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.162 -2.536 1.313  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   18 
ATOM 3492 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.421 -4.022 2.057  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  18 
ATOM 3493 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.213 -3.124 1.170  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  18 
ATOM 3494 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.171 -3.872 -0.945 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   18 
ATOM 3495 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.488 -4.249 0.450  1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 18 
ATOM 3496 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.164 -4.876 -1.165 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 18 
ATOM 3497 H HD13  . LEU A 1 10 ? 22.910 -5.902 0.246  1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 18 
ATOM 3498 H HD21  . LEU A 1 10 ? 21.003 -6.467 0.366  1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 18 
ATOM 3499 H HD22  . LEU A 1 10 ? 19.973 -5.753 -0.875 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 18 
ATOM 3500 H HD23  . LEU A 1 10 ? 19.702 -5.369 0.825  1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 18 
ATOM 3501 N N     . PHE A 1 11 ? 22.859 -1.891 -1.131 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    18 
ATOM 3502 C CA    . PHE A 1 11 ? 22.889 -1.257 -2.449 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   18 
ATOM 3503 C C     . PHE A 1 11 ? 23.587 0.099  -2.390 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    18 
ATOM 3504 O O     . PHE A 1 11 ? 23.128 1.069  -2.996 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    18 
ATOM 3505 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.476 -1.090 -3.007 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   18 
ATOM 3506 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.712 -2.361 -3.068 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   18 
ATOM 3507 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.180 -3.428 -3.809 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  18 
ATOM 3508 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.520 -2.485 -2.385 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  18 
ATOM 3509 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.469 -4.603 -3.866 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  18 
ATOM 3510 C CE2   . PHE A 1 11 ? 18.804 -3.657 -2.436 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  18 
ATOM 3511 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.281 -4.715 -3.178 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   18 
ATOM 3512 H H     . PHE A 1 11 ? 23.456 -2.647 -0.957 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    18 
ATOM 3513 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.447 -1.903 -3.110 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   18 
ATOM 3514 H HB2   . PHE A 1 11 ? 20.921 -0.408 -2.388 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  18 
ATOM 3515 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.532 -0.695 -4.008 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  18 
ATOM 3516 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.113 -3.334 -4.346 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  18 
ATOM 3517 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.154 -1.651 -1.804 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  18 
ATOM 3518 H HE1   . PHE A 1 11 ? 20.841 -5.434 -4.448 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  18 
ATOM 3519 H HE2   . PHE A 1 11 ? 17.872 -3.747 -1.899 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  18 
ATOM 3520 H HZ    . PHE A 1 11 ? 18.728 -5.623 -3.220 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   18 
ATOM 3521 N N     . GLY A 1 12 ? 24.698 0.160  -1.665 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    18 
ATOM 3522 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.435 1.406  -1.552 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   18 
ATOM 3523 C C     . GLY A 1 12 ? 26.310 1.467  -0.315 1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    18 
ATOM 3524 O O     . GLY A 1 12 ? 27.379 2.078  -0.337 1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    18 
ATOM 3525 H H     . GLY A 1 12 ? 25.022 -0.643 -1.206 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    18 
ATOM 3526 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.061 1.519  -2.425 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  18 
ATOM 3527 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.731 2.223  -1.523 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  18 
ATOM 3528 N N     . LYS A 1 13 ? 25.860 0.840  0.768  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    18 
ATOM 3529 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.620 0.839  2.017  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   18 
ATOM 3530 C C     . LYS A 1 13 ? 28.023 0.278  1.809  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    18 
ATOM 3531 O O     . LYS A 1 13 ? 28.936 0.559  2.585  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    18 
ATOM 3532 C CB    . LYS A 1 13 ? 25.892 0.030  3.090  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   18 
ATOM 3533 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.689 -1.430 2.725  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   18 
ATOM 3534 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.005 -2.187 3.850  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   18 
ATOM 3535 C CE    . LYS A 1 13 ? 24.769 -3.643 3.483  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   18 
ATOM 3536 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.042 -4.354 3.187  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   18 
ATOM 3537 H H     . LYS A 1 13 ? 25.001 0.372  0.730  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    18 
ATOM 3538 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.703 1.859  2.349  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   18 
ATOM 3539 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.465 0.072  4.006  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  18 
ATOM 3540 H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.922 0.474  3.263  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  18 
ATOM 3541 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.074 -1.488 1.839  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  18 
ATOM 3542 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.650 -1.881 2.531  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  18 
ATOM 3543 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.630 -2.146 4.730  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  18 
ATOM 3544 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.056 -1.717 4.060  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  18 
ATOM 3545 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.276 -4.134 4.308  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  18 
ATOM 3546 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.133 -3.683 2.611  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  18 
ATOM 3547 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.539 -3.888 2.400  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  18 
ATOM 3548 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 25.848 -5.342 2.923  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  18 
ATOM 3549 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.659 -4.347 4.025  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  18 
ATOM 3550 N N     . GLY A 1 14 ? 28.187 -0.517 0.759  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    18 
ATOM 3551 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.481 -1.106 0.467  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   18 
ATOM 3552 C C     . GLY A 1 14 ? 30.373 -0.177 -0.332 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    18 
ATOM 3553 O O     . GLY A 1 14 ? 29.891 0.606  -1.150 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    18 
ATOM 3554 H H     . GLY A 1 14 ? 27.423 -0.706 0.177  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    18 
ATOM 3555 H HA2   . GLY A 1 14 ? 29.973 -1.346 1.398  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  18 
ATOM 3556 H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.333 -2.017 -0.094 1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  18 
ATOM 3557 N N     . GLY A 1 15 ? 31.678 -0.266 -0.097 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    18 
ATOM 3558 C CA    . GLY A 1 15 ? 32.620 0.577  -0.810 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   18 
ATOM 3559 C C     . GLY A 1 15 ? 32.550 2.026  -0.370 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    18 
ATOM 3560 O O     . GLY A 1 15 ? 32.473 2.272  0.853  1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    18 
ATOM 3561 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 32.573 2.915  -1.246 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  18 
ATOM 3562 H H     . GLY A 1 15 ? 32.005 -0.910 0.566  1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    18 
ATOM 3563 H HA2   . GLY A 1 15 ? 33.620 0.208  -0.637 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  18 
ATOM 3564 H HA3   . GLY A 1 15 ? 32.405 0.523  -1.866 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  18 
ATOM 3565 N N     . ASP A 1 1  ? 12.542 -4.643 -2.265 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    19 
ATOM 3566 C CA    . ASP A 1 1  ? 11.370 -4.887 -1.383 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   19 
ATOM 3567 C C     . ASP A 1 1  ? 11.341 -3.901 -0.220 1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    19 
ATOM 3568 O O     . ASP A 1 1  ? 10.274 -3.463 0.210  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    19 
ATOM 3569 C CB    . ASP A 1 1  ? 11.445 -6.322 -0.858 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   19 
ATOM 3570 C CG    . ASP A 1 1  ? 11.432 -7.347 -1.976 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   19 
ATOM 3571 O OD1   . ASP A 1 1  ? 10.445 -7.378 -2.740 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  19 
ATOM 3572 O OD2   . ASP A 1 1  ? 12.408 -8.119 -2.085 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  19 
ATOM 3573 H H1    . ASP A 1 1  ? 13.379 -5.045 -1.798 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   19 
ATOM 3574 H H2    . ASP A 1 1  ? 12.636 -3.614 -2.388 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   19 
ATOM 3575 H H3    . ASP A 1 1  ? 12.359 -5.115 -3.174 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   19 
ATOM 3576 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.469 -4.768 -1.968 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   19 
ATOM 3577 H HB2   . ASP A 1 1  ? 12.358 -6.445 -0.295 1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  19 
ATOM 3578 H HB3   . ASP A 1 1  ? 10.600 -6.507 -0.213 1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  19 
ATOM 3579 N N     . ARG A 1 2  ? 12.521 -3.557 0.285  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    19 
ATOM 3580 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.634 -2.623 1.399  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   19 
ATOM 3581 C C     . ARG A 1 2  ? 12.521 -1.179 0.917  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    19 
ATOM 3582 O O     . ARG A 1 2  ? 11.432 -0.608 0.886  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    19 
ATOM 3583 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.957 -2.847 2.144  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   19 
ATOM 3584 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.212 -1.864 3.281  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   19 
ATOM 3585 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.161 -1.975 4.379  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   19 
ATOM 3586 N NE    . ARG A 1 2  ? 11.838 -1.551 3.931  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   19 
ATOM 3587 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.536 -0.302 3.583  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   19 
ATOM 3588 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.447 0.660  3.672  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  19 
ATOM 3589 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.316 -0.010 3.154  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  19 
ATOM 3590 H H     . ARG A 1 2  ? 13.337 -3.940 -0.101 1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    19 
ATOM 3591 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.821 -2.820 2.071  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   19 
ATOM 3592 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.954 -3.844 2.559  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  19 
ATOM 3593 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.771 -2.767 1.439  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  19 
ATOM 3594 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.183 -2.068 3.708  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  19 
ATOM 3595 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.198 -0.860 2.883  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  19 
ATOM 3596 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.106 -3.007 4.700  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  19 
ATOM 3597 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.466 -1.354 5.212  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  19 
ATOM 3598 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.138 -2.235 3.875  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   19 
ATOM 3599 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.366 0.450  4.006  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 19 
ATOM 3600 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.214 1.595  3.407  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 19 
ATOM 3601 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.623  -0.728 3.094  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 19 
ATOM 3602 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.088 0.929  2.892  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 19 
ATOM 3603 N N     . GLY A 1 3  ? 13.652 -0.597 0.548  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    19 
ATOM 3604 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.666 0.778  0.079  1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   19 
ATOM 3605 C C     . GLY A 1 3  ? 14.713 1.603  0.796  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    19 
ATOM 3606 O O     . GLY A 1 3  ? 14.416 2.665  1.342  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    19 
ATOM 3607 H H     . GLY A 1 3  ? 14.487 -1.104 0.600  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    19 
ATOM 3608 H HA2   . GLY A 1 3  ? 13.875 0.785  -0.981 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  19 
ATOM 3609 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.695 1.218  0.250  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  19 
ATOM 3610 N N     . TRP A 1 4  ? 15.938 1.097  0.803  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    19 
ATOM 3611 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.049 1.765  1.467  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   19 
ATOM 3612 C C     . TRP A 1 4  ? 17.372 3.106  0.813  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    19 
ATOM 3613 O O     . TRP A 1 4  ? 16.745 4.119  1.125  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    19 
ATOM 3614 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.269 0.848  1.459  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   19 
ATOM 3615 C CG    . TRP A 1 4  ? 17.990 -0.482 2.052  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   19 
ATOM 3616 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.698 -0.772 3.343  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  19 
ATOM 3617 C CD2   . TRP A 1 4  ? 17.939 -1.701 1.339  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  19 
ATOM 3618 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.488 -2.124 3.482  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  19 
ATOM 3619 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.629 -2.715 2.253  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  19 
ATOM 3620 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.136 -2.019 0.009  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  19 
ATOM 3621 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.509 -4.044 1.866  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  19 
ATOM 3622 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.020 -3.333 -0.385 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  19 
ATOM 3623 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.709 -4.336 0.539  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  19 
ATOM 3624 H H     . TRP A 1 4  ? 16.099 0.239  0.357  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    19 
ATOM 3625 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.765 1.945  2.489  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   19 
ATOM 3626 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.589 0.682  0.443  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  19 
ATOM 3627 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.070 1.306  2.019  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  19 
ATOM 3628 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.658 -0.040 4.126  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  19 
ATOM 3629 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.269 -2.585 4.319  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  19 
ATOM 3630 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.379 -1.251 -0.706 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  19 
ATOM 3631 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.265 -4.820 2.570  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  19 
ATOM 3632 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.172 -3.597 -1.420 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  19 
ATOM 3633 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.632 -5.353 0.189  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  19 
ATOM 3634 N N     . GLY A 1 5  ? 18.376 3.123  -0.060 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    19 
ATOM 3635 C CA    . GLY A 1 5  ? 18.781 4.363  -0.694 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   19 
ATOM 3636 C C     . GLY A 1 5  ? 19.777 5.091  0.179  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    19 
ATOM 3637 O O     . GLY A 1 5  ? 20.722 5.712  -0.306 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    19 
ATOM 3638 H H     . GLY A 1 5  ? 18.865 2.299  -0.249 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    19 
ATOM 3639 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.235 4.143  -1.650 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  19 
ATOM 3640 H HA3   . GLY A 1 5  ? 17.915 4.990  -0.843 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  19 
ATOM 3641 N N     . ASN A 1 6  ? 19.563 4.973  1.485  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    19 
ATOM 3642 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.429 5.571  2.485  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   19 
ATOM 3643 C C     . ASN A 1 6  ? 21.781 4.860  2.552  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    19 
ATOM 3644 O O     . ASN A 1 6  ? 22.667 5.269  3.302  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    19 
ATOM 3645 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.747 5.511  3.857  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   19 
ATOM 3646 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.320 4.101  4.292  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   19 
ATOM 3647 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.784 3.936  5.388  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  19 
ATOM 3648 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.537 3.075  3.456  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  19 
ATOM 3649 H H     . ASN A 1 6  ? 18.800 4.449  1.790  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    19 
ATOM 3650 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.588 6.604  2.217  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   19 
ATOM 3651 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.429 5.896  4.600  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  19 
ATOM 3652 H HB3   . ASN A 1 6  ? 18.867 6.137  3.834  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  19 
ATOM 3653 H HD21  . ASN A 1 6  ? 19.962 3.248  2.598  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 19 
ATOM 3654 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.248 2.180  3.738  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 19 
ATOM 3655 N N     . GLY A 1 7  ? 21.929 3.788  1.777  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    19 
ATOM 3656 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.164 3.038  1.782  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   19 
ATOM 3657 C C     . GLY A 1 7  ? 23.503 2.516  3.162  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    19 
ATOM 3658 O O     . GLY A 1 7  ? 24.652 2.581  3.597  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    19 
ATOM 3659 H H     . GLY A 1 7  ? 21.191 3.497  1.206  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    19 
ATOM 3660 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.060 2.201  1.107  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  19 
ATOM 3661 H HA3   . GLY A 1 7  ? 23.964 3.674  1.438  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  19 
ATOM 3662 N N     . CYS A 1 8  ? 22.493 1.996  3.848  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    19 
ATOM 3663 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.670 1.453  5.187  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   19 
ATOM 3664 C C     . CYS A 1 8  ? 22.462 -0.055 5.175  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    19 
ATOM 3665 O O     . CYS A 1 8  ? 23.089 -0.785 5.942  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    19 
ATOM 3666 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.692 2.111  6.163  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   19 
ATOM 3667 S SG    . CYS A 1 8  ? 21.830 1.511  7.863  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   19 
ATOM 3668 H H     . CYS A 1 8  ? 21.604 1.974  3.440  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    19 
ATOM 3669 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.681 1.665  5.502  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   19 
ATOM 3670 H HB2   . CYS A 1 8  ? 21.870 3.175  6.175  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  19 
ATOM 3671 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.682 1.924  5.829  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  19 
ATOM 3672 H HG    . CYS A 1 8  ? 20.943 1.406  8.213  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   19 
ATOM 3673 N N     . GLY A 1 9  ? 21.584 -0.516 4.289  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    19 
ATOM 3674 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.317 -1.936 4.184  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   19 
ATOM 3675 C C     . GLY A 1 9  ? 21.743 -2.493 2.843  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    19 
ATOM 3676 O O     . GLY A 1 9  ? 22.006 -3.688 2.713  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    19 
ATOM 3677 H H     . GLY A 1 9  ? 21.118 0.113  3.694  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    19 
ATOM 3678 H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.858 -2.451 4.965  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  19 
ATOM 3679 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.260 -2.107 4.315  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  19 
ATOM 3680 N N     . LEU A 1 10 ? 21.818 -1.615 1.844  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    19 
ATOM 3681 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.219 -2.001 0.499  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   19 
ATOM 3682 C C     . LEU A 1 10 ? 22.101 -0.813 -0.453 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    19 
ATOM 3683 O O     . LEU A 1 10 ? 21.268 0.070  -0.252 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    19 
ATOM 3684 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.373 -3.182 0.007  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   19 
ATOM 3685 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.590 -3.596 -1.449 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   19 
ATOM 3686 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.049 -3.946 -1.698 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  19 
ATOM 3687 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.693 -4.772 -1.803 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  19 
ATOM 3688 H H     . LEU A 1 10 ? 21.599 -0.678 2.020  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    19 
ATOM 3689 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.253 -2.304 0.543  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   19 
ATOM 3690 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.588 -4.035 0.632  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  19 
ATOM 3691 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.336 -2.924 0.131  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  19 
ATOM 3692 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.326 -2.771 -2.092 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   19 
ATOM 3693 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.326 -3.642 -2.697 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 19 
ATOM 3694 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.185 -5.013 -1.596 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 19 
ATOM 3695 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.671 -3.433 -0.982 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 19 
ATOM 3696 H HD21  . LEU A 1 10 ? 21.210 -5.425 -2.491 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 19 
ATOM 3697 H HD22  . LEU A 1 10 ? 19.786 -4.408 -2.263 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 19 
ATOM 3698 H HD23  . LEU A 1 10 ? 20.446 -5.320 -0.904 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 19 
ATOM 3699 N N     . PHE A 1 11 ? 22.949 -0.795 -1.480 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    19 
ATOM 3700 C CA    . PHE A 1 11 ? 22.956 0.288  -2.464 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   19 
ATOM 3701 C C     . PHE A 1 11 ? 23.553 1.562  -1.870 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    19 
ATOM 3702 O O     . PHE A 1 11 ? 22.956 2.636  -1.950 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    19 
ATOM 3703 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.542 0.566  -2.975 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   19 
ATOM 3704 C CG    . PHE A 1 11 ? 20.874 -0.632 -3.542 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   19 
ATOM 3705 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.416 -1.292 -4.628 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  19 
ATOM 3706 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.700 -1.097 -2.986 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  19 
ATOM 3707 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.794 -2.400 -5.152 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  19 
ATOM 3708 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.072 -2.204 -3.506 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  19 
ATOM 3709 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.622 -2.854 -4.589 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   19 
ATOM 3710 H H     . PHE A 1 11 ? 23.593 -1.526 -1.577 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    19 
ATOM 3711 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.570 -0.027 -3.293 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   19 
ATOM 3712 H HB2   . PHE A 1 11 ? 20.930 0.926  -2.168 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  19 
ATOM 3713 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.585 1.313  -3.752 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  19 
ATOM 3714 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.336 -0.932 -5.065 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  19 
ATOM 3715 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.277 -0.582 -2.136 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  19 
ATOM 3716 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.222 -2.912 -6.001 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  19 
ATOM 3717 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.153 -2.561 -3.067 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  19 
ATOM 3718 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.137 -3.712 -4.992 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   19 
ATOM 3719 N N     . GLY A 1 12 ? 24.736 1.436  -1.277 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    19 
ATOM 3720 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.390 2.588  -0.684 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   19 
ATOM 3721 C C     . GLY A 1 12 ? 26.226 2.229  0.529  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    19 
ATOM 3722 O O     . GLY A 1 12 ? 27.211 2.902  0.833  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    19 
ATOM 3723 H H     . GLY A 1 12 ? 25.168 0.557  -1.243 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    19 
ATOM 3724 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.031 3.044  -1.425 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  19 
ATOM 3725 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.637 3.303  -0.389 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  19 
ATOM 3726 N N     . LYS A 1 13 ? 25.834 1.167  1.227  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    19 
ATOM 3727 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.556 0.726  2.415  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   19 
ATOM 3728 C C     . LYS A 1 13 ? 28.012 0.403  2.089  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    19 
ATOM 3729 O O     . LYS A 1 13 ? 28.869 0.400  2.971  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    19 
ATOM 3730 C CB    . LYS A 1 13 ? 25.878 -0.498 3.030  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   19 
ATOM 3731 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.818 -1.695 2.098  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   19 
ATOM 3732 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.136 -2.876 2.764  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   19 
ATOM 3733 C CE    . LYS A 1 13 ? 25.058 -4.075 1.833  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   19 
ATOM 3734 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.408 -4.533 1.403  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   19 
ATOM 3735 H H     . LYS A 1 13 ? 25.040 0.671  0.938  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    19 
ATOM 3736 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.534 1.531  3.130  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   19 
ATOM 3737 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.420 -0.787 3.918  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  19 
ATOM 3738 H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.868 -0.233 3.307  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  19 
ATOM 3739 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.262 -1.422 1.212  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  19 
ATOM 3740 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.823 -1.977 1.822  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  19 
ATOM 3741 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.697 -3.152 3.644  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  19 
ATOM 3742 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.136 -2.585 3.050  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  19 
ATOM 3743 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.561 -4.883 2.348  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  19 
ATOM 3744 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.485 -3.800 0.959  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  19 
ATOM 3745 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 27.012 -4.696 2.233  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  19 
ATOM 3746 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.855 -3.813 0.800  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  19 
ATOM 3747 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.329 -5.420 0.864  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  19 
ATOM 3748 N N     . GLY A 1 14 ? 28.283 0.133  0.817  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    19 
ATOM 3749 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.635 -0.186 0.398  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   19 
ATOM 3750 C C     . GLY A 1 14 ? 29.773 -0.257 -1.110 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    19 
ATOM 3751 O O     . GLY A 1 14 ? 28.779 -0.206 -1.834 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    19 
ATOM 3752 H H     . GLY A 1 14 ? 27.559 0.151  0.158  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    19 
ATOM 3753 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.305 0.572  0.775  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  19 
ATOM 3754 H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.914 -1.140 0.819  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  19 
ATOM 3755 N N     . GLY A 1 15 ? 31.008 -0.374 -1.584 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    19 
ATOM 3756 C CA    . GLY A 1 15 ? 31.251 -0.451 -3.013 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   19 
ATOM 3757 C C     . GLY A 1 15 ? 30.954 -1.826 -3.579 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    19 
ATOM 3758 O O     . GLY A 1 15 ? 29.760 -2.157 -3.740 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    19 
ATOM 3759 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 31.914 -2.571 -3.863 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  19 
ATOM 3760 H H     . GLY A 1 15 ? 31.762 -0.411 -0.959 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    19 
ATOM 3761 H HA2   . GLY A 1 15 ? 30.626 0.274  -3.512 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  19 
ATOM 3762 H HA3   . GLY A 1 15 ? 32.286 -0.212 -3.205 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  19 
ATOM 3763 N N     . ASP A 1 1  ? 12.471 -4.841 -1.785 1.00 3.32 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A N    20 
ATOM 3764 C CA    . ASP A 1 1  ? 11.238 -4.873 -0.955 1.00 2.31 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CA   20 
ATOM 3765 C C     . ASP A 1 1  ? 11.264 -3.783 0.111  1.00 2.05 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A C    20 
ATOM 3766 O O     . ASP A 1 1  ? 10.220 -3.262 0.505  1.00 2.68 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A O    20 
ATOM 3767 C CB    . ASP A 1 1  ? 11.129 -6.251 -0.299 1.00 2.50 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CB   20 
ATOM 3768 C CG    . ASP A 1 1  ? 11.052 -7.371 -1.318 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A CG   20 
ATOM 3769 O OD1   . ASP A 1 1  ? 10.105 -7.370 -2.131 1.00 3.59 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD1  20 
ATOM 3770 O OD2   . ASP A 1 1  ? 11.940 -8.250 -1.302 1.00 3.81 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A OD2  20 
ATOM 3771 H H1    . ASP A 1 1  ? 12.687 -3.845 -1.992 1.00 3.66 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H1   20 
ATOM 3772 H H2    . ASP A 1 1  ? 12.280 -5.374 -2.657 1.00 3.69 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H2   20 
ATOM 3773 H H3    . ASP A 1 1  ? 13.236 -5.281 -1.234 1.00 3.70 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A H3   20 
ATOM 3774 H HA    . ASP A 1 1  ? 10.386 -4.717 -1.599 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HA   20 
ATOM 3775 H HB2   . ASP A 1 1  ? 11.995 -6.416 0.325  1.00 2.65 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB2  20 
ATOM 3776 H HB3   . ASP A 1 1  ? 10.238 -6.283 0.311  1.00 2.83 ? ? ? ? ? ? 98  ASP A HB3  20 
ATOM 3777 N N     . ARG A 1 2  ? 12.462 -3.443 0.574  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N    20 
ATOM 3778 C CA    . ARG A 1 2  ? 12.624 -2.415 1.595  1.00 1.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA   20 
ATOM 3779 C C     . ARG A 1 2  ? 12.580 -1.020 0.977  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C    20 
ATOM 3780 O O     . ARG A 1 2  ? 11.520 -0.401 0.893  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O    20 
ATOM 3781 C CB    . ARG A 1 2  ? 13.938 -2.631 2.359  1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB   20 
ATOM 3782 C CG    . ARG A 1 2  ? 14.244 -1.561 3.401  1.00 1.98 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG   20 
ATOM 3783 C CD    . ARG A 1 2  ? 13.191 -1.517 4.499  1.00 2.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD   20 
ATOM 3784 N NE    . ARG A 1 2  ? 11.890 -1.066 4.009  1.00 2.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE   20 
ATOM 3785 C CZ    . ARG A 1 2  ? 11.654 0.160  3.547  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ   20 
ATOM 3786 N NH1   . ARG A 1 2  ? 12.614 1.077  3.554  1.00 4.17 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1  20 
ATOM 3787 N NH2   . ARG A 1 2  ? 10.450 0.476  3.089  1.00 3.12 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2  20 
ATOM 3788 H H     . ARG A 1 2  ? 13.257 -3.895 0.221  1.00 1.41 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A H    20 
ATOM 3789 H HA    . ARG A 1 2  ? 11.806 -2.508 2.282  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HA   20 
ATOM 3790 H HB2   . ARG A 1 2  ? 13.890 -3.584 2.863  1.00 1.81 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB2  20 
ATOM 3791 H HB3   . ARG A 1 2  ? 14.753 -2.655 1.650  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HB3  20 
ATOM 3792 H HG2   . ARG A 1 2  ? 15.203 -1.773 3.848  1.00 1.89 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG2  20 
ATOM 3793 H HG3   . ARG A 1 2  ? 14.281 -0.599 2.910  1.00 1.97 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HG3  20 
ATOM 3794 H HD2   . ARG A 1 2  ? 13.080 -2.511 4.913  1.00 3.53 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD2  20 
ATOM 3795 H HD3   . ARG A 1 2  ? 13.526 -0.840 5.273  1.00 3.45 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HD3  20 
ATOM 3796 H HE    . ARG A 1 2  ? 11.156 -1.715 4.012  1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HE   20 
ATOM 3797 H HH11  . ARG A 1 2  ? 13.521 0.851  3.908  1.00 4.32 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH11 20 
ATOM 3798 H HH12  . ARG A 1 2  ? 12.430 1.995  3.203  1.00 4.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH12 20 
ATOM 3799 H HH21  . ARG A 1 2  ? 9.720  -0.207 3.091  1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH21 20 
ATOM 3800 H HH22  . ARG A 1 2  ? 10.273 1.397  2.742  1.00 3.62 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A HH22 20 
ATOM 3801 N N     . GLY A 1 3  ? 13.735 -0.531 0.554  1.00 0.77 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A N    20 
ATOM 3802 C CA    . GLY A 1 3  ? 13.813 0.790  -0.044 1.00 1.22 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A CA   20 
ATOM 3803 C C     . GLY A 1 3  ? 14.876 1.644  0.616  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A C    20 
ATOM 3804 O O     . GLY A 1 3  ? 14.598 2.747  1.088  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A O    20 
ATOM 3805 H H     . GLY A 1 3  ? 14.545 -1.072 0.654  1.00 0.87 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A H    20 
ATOM 3806 H HA2   . GLY A 1 3  ? 14.045 0.688  -1.093 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA2  20 
ATOM 3807 H HA3   . GLY A 1 3  ? 12.856 1.280  0.060  1.00 1.68 ? ? ? ? ? ? 100 GLY A HA3  20 
ATOM 3808 N N     . TRP A 1 4  ? 16.092 1.119  0.659  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A N    20 
ATOM 3809 C CA    . TRP A 1 4  ? 17.213 1.813  1.278  1.00 0.75 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CA   20 
ATOM 3810 C C     . TRP A 1 4  ? 17.580 3.084  0.516  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A C    20 
ATOM 3811 O O     . TRP A 1 4  ? 16.973 4.135  0.726  1.00 1.30 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A O    20 
ATOM 3812 C CB    . TRP A 1 4  ? 18.408 0.868  1.369  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CB   20 
ATOM 3813 C CG    . TRP A 1 4  ? 18.084 -0.400 2.065  1.00 0.67 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CG   20 
ATOM 3814 C CD1   . TRP A 1 4  ? 17.755 -0.572 3.368  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD1  20 
ATOM 3815 C CD2   . TRP A 1 4  ? 18.025 -1.674 1.459  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CD2  20 
ATOM 3816 N NE1   . TRP A 1 4  ? 17.509 -1.902 3.617  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A NE1  20 
ATOM 3817 C CE2   . TRP A 1 4  ? 17.669 -2.600 2.447  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE2  20 
ATOM 3818 C CE3   . TRP A 1 4  ? 18.250 -2.110 0.167  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CE3  20 
ATOM 3819 C CZ2   . TRP A 1 4  ? 17.530 -3.954 2.172  1.00 1.48 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ2  20 
ATOM 3820 C CZ3   . TRP A 1 4  ? 18.116 -3.450 -0.117 1.00 1.33 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CZ3  20 
ATOM 3821 C CH2   . TRP A 1 4  ? 17.758 -4.364 0.882  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A CH2  20 
ATOM 3822 H H     . TRP A 1 4  ? 16.240 0.230  0.275  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A H    20 
ATOM 3823 H HA    . TRP A 1 4  ? 16.921 2.090  2.278  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HA   20 
ATOM 3824 H HB2   . TRP A 1 4  ? 18.739 0.610  0.377  1.00 0.57 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB2  20 
ATOM 3825 H HB3   . TRP A 1 4  ? 19.212 1.352  1.904  1.00 0.53 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HB3  20 
ATOM 3826 H HD1   . TRP A 1 4  ? 17.709 0.226  4.084  1.00 1.04 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HD1  20 
ATOM 3827 H HE1   . TRP A 1 4  ? 17.260 -2.285 4.483  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE1  20 
ATOM 3828 H HE3   . TRP A 1 4  ? 18.527 -1.411 -0.604 1.00 0.93 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HE3  20 
ATOM 3829 H HZ2   . TRP A 1 4  ? 17.251 -4.662 2.933  1.00 1.74 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ2  20 
ATOM 3830 H HZ3   . TRP A 1 4  ? 18.288 -3.805 -1.120 1.00 1.51 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HZ3  20 
ATOM 3831 H HH2   . TRP A 1 4  ? 17.668 -5.405 0.618  1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 101 TRP A HH2  20 
ATOM 3832 N N     . GLY A 1 5  ? 18.598 3.003  -0.338 1.00 1.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N    20 
ATOM 3833 C CA    . GLY A 1 5  ? 19.043 4.173  -1.069 1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA   20 
ATOM 3834 C C     . GLY A 1 5  ? 20.034 4.956  -0.240 1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C    20 
ATOM 3835 O O     . GLY A 1 5  ? 21.006 5.509  -0.755 1.00 1.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O    20 
ATOM 3836 H H     . GLY A 1 5  ? 19.070 2.154  -0.445 1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A H    20 
ATOM 3837 H HA2   . GLY A 1 5  ? 19.514 3.859  -1.991 1.00 1.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA2  20 
ATOM 3838 H HA3   . GLY A 1 5  ? 18.194 4.800  -1.294 1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A HA3  20 
ATOM 3839 N N     . ASN A 1 6  ? 19.785 4.963  1.066  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A N    20 
ATOM 3840 C CA    . ASN A 1 6  ? 20.641 5.631  2.030  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CA   20 
ATOM 3841 C C     . ASN A 1 6  ? 21.979 4.910  2.184  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A C    20 
ATOM 3842 O O     . ASN A 1 6  ? 22.861 5.372  2.909  1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A O    20 
ATOM 3843 C CB    . ASN A 1 6  ? 19.930 5.699  3.387  1.00 1.49 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CB   20 
ATOM 3844 C CG    . ASN A 1 6  ? 19.467 4.340  3.932  1.00 1.26 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A CG   20 
ATOM 3845 O OD1   . ASN A 1 6  ? 18.908 4.278  5.026  1.00 1.45 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A OD1  20 
ATOM 3846 N ND2   . ASN A 1 6  ? 19.682 3.243  3.191  1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A ND2  20 
ATOM 3847 H H     . ASN A 1 6  ? 19.003 4.485  1.397  1.00 1.19 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A H    20 
ATOM 3848 H HA    . ASN A 1 6  ? 20.822 6.634  1.678  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HA   20 
ATOM 3849 H HB2   . ASN A 1 6  ? 20.604 6.134  4.109  1.00 1.67 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB2  20 
ATOM 3850 H HB3   . ASN A 1 6  ? 19.063 6.337  3.292  1.00 1.65 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HB3  20 
ATOM 3851 H HD21  . ASN A 1 6  ? 20.126 3.335  2.330  1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD21 20 
ATOM 3852 H HD22  . ASN A 1 6  ? 19.370 2.380  3.542  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 103 ASN A HD22 20 
ATOM 3853 N N     . GLY A 1 7  ? 22.124 3.769  1.512  1.00 0.91 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A N    20 
ATOM 3854 C CA    . GLY A 1 7  ? 23.348 3.006  1.606  1.00 0.80 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A CA   20 
ATOM 3855 C C     . GLY A 1 7  ? 23.654 2.596  3.030  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A C    20 
ATOM 3856 O O     . GLY A 1 7  ? 24.801 2.653  3.471  1.00 1.08 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A O    20 
ATOM 3857 H H     . GLY A 1 7  ? 21.390 3.438  0.957  1.00 0.82 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A H    20 
ATOM 3858 H HA2   . GLY A 1 7  ? 23.245 2.117  1.000  1.00 0.62 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA2  20 
ATOM 3859 H HA3   . GLY A 1 7  ? 24.164 3.601  1.227  1.00 1.02 ? ? ? ? ? ? 104 GLY A HA3  20 
ATOM 3860 N N     . CYS A 1 8  ? 22.619 2.177  3.747  1.00 0.85 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A N    20 
ATOM 3861 C CA    . CYS A 1 8  ? 22.764 1.747  5.130  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CA   20 
ATOM 3862 C C     . CYS A 1 8  ? 22.525 0.248  5.245  1.00 1.14 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A C    20 
ATOM 3863 O O     . CYS A 1 8  ? 23.115 -0.424 6.091  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A O    20 
ATOM 3864 C CB    . CYS A 1 8  ? 21.786 2.505  6.030  1.00 1.47 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A CB   20 
ATOM 3865 S SG    . CYS A 1 8  ? 21.886 2.052  7.778  1.00 2.45 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A SG   20 
ATOM 3866 H H     . CYS A 1 8  ? 21.733 2.151  3.333  1.00 0.74 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A H    20 
ATOM 3867 H HA    . CYS A 1 8  ? 23.774 1.966  5.443  1.00 1.39 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HA   20 
ATOM 3868 H HB2   . CYS A 1 8  ? 21.985 3.563  5.954  1.00 1.53 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB2  20 
ATOM 3869 H HB3   . CYS A 1 8  ? 20.777 2.309  5.697  1.00 1.91 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HB3  20 
ATOM 3870 H HG    . CYS A 1 8  ? 21.074 2.333  8.204  1.00 2.81 ? ? ? ? ? ? 105 CYS A HG   20 
ATOM 3871 N N     . GLY A 1 9  ? 21.660 -0.274 4.378  1.00 0.89 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A N    20 
ATOM 3872 C CA    . GLY A 1 9  ? 21.368 -1.693 4.392  1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A CA   20 
ATOM 3873 C C     . GLY A 1 9  ? 21.806 -2.374 3.113  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A C    20 
ATOM 3874 O O     . GLY A 1 9  ? 22.050 -3.581 3.097  1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A O    20 
ATOM 3875 H H     . GLY A 1 9  ? 21.224 0.309  3.717  1.00 0.66 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A H    20 
ATOM 3876 H HA2   . GLY A 1 9  ? 21.882 -2.148 5.225  1.00 1.40 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA2  20 
ATOM 3877 H HA3   . GLY A 1 9  ? 20.304 -1.830 4.516  1.00 1.23 ? ? ? ? ? ? 106 GLY A HA3  20 
ATOM 3878 N N     . LEU A 1 10 ? 21.910 -1.593 2.041  1.00 0.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A N    20 
ATOM 3879 C CA    . LEU A 1 10 ? 22.326 -2.109 0.743  1.00 0.98 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CA   20 
ATOM 3880 C C     . LEU A 1 10 ? 22.254 -1.010 -0.315 1.00 0.95 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A C    20 
ATOM 3881 O O     . LEU A 1 10 ? 21.451 -0.084 -0.204 1.00 0.88 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A O    20 
ATOM 3882 C CB    . LEU A 1 10 ? 21.458 -3.308 0.344  1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CB   20 
ATOM 3883 C CG    . LEU A 1 10 ? 21.695 -3.864 -1.060 1.00 1.63 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CG   20 
ATOM 3884 C CD1   . LEU A 1 10 ? 23.149 -4.277 -1.240 1.00 2.37 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD1  20 
ATOM 3885 C CD2   . LEU A 1 10 ? 20.771 -5.045 -1.323 1.00 2.51 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A CD2  20 
ATOM 3886 H H     . LEU A 1 10 ? 21.704 -0.640 2.126  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A H    20 
ATOM 3887 H HA    . LEU A 1 10 ? 23.350 -2.429 0.835  1.00 1.00 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HA   20 
ATOM 3888 H HB2   . LEU A 1 10 ? 21.637 -4.103 1.052  1.00 1.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB2  20 
ATOM 3889 H HB3   . LEU A 1 10 ? 20.427 -3.014 0.420  1.00 2.34 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HB3  20 
ATOM 3890 H HG    . LEU A 1 10 ? 21.469 -3.098 -1.784 1.00 1.44 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HG   20 
ATOM 3891 H HD11  . LEU A 1 10 ? 23.454 -4.086 -2.258 1.00 2.90 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD11 20 
ATOM 3892 H HD12  . LEU A 1 10 ? 23.252 -5.330 -1.025 1.00 2.76 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD12 20 
ATOM 3893 H HD13  . LEU A 1 10 ? 23.771 -3.709 -0.565 1.00 2.56 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD13 20 
ATOM 3894 H HD21  . LEU A 1 10 ? 20.464 -5.479 -0.383 1.00 2.74 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD21 20 
ATOM 3895 H HD22  . LEU A 1 10 ? 21.293 -5.787 -1.909 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD22 20 
ATOM 3896 H HD23  . LEU A 1 10 ? 19.901 -4.706 -1.865 1.00 3.04 ? ? ? ? ? ? 107 LEU A HD23 20 
ATOM 3897 N N     . PHE A 1 11 ? 23.108 -1.114 -1.332 1.00 1.24 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N    20 
ATOM 3898 C CA    . PHE A 1 11 ? 23.158 -0.129 -2.411 1.00 1.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA   20 
ATOM 3899 C C     . PHE A 1 11 ? 23.797 1.173  -1.935 1.00 1.42 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C    20 
ATOM 3900 O O     . PHE A 1 11 ? 23.293 2.262  -2.214 1.00 1.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O    20 
ATOM 3901 C CB    . PHE A 1 11 ? 21.758 0.151  -2.960 1.00 1.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB   20 
ATOM 3902 C CG    . PHE A 1 11 ? 21.051 -1.071 -3.418 1.00 2.14 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG   20 
ATOM 3903 C CD1   . PHE A 1 11 ? 21.583 -1.857 -4.422 1.00 2.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1  20 
ATOM 3904 C CD2   . PHE A 1 11 ? 19.850 -1.432 -2.843 1.00 2.54 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2  20 
ATOM 3905 C CE1   . PHE A 1 11 ? 20.925 -2.986 -4.846 1.00 2.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1  20 
ATOM 3906 C CE2   . PHE A 1 11 ? 19.186 -2.559 -3.262 1.00 2.91 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2  20 
ATOM 3907 C CZ    . PHE A 1 11 ? 19.725 -3.335 -4.265 1.00 2.92 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ   20 
ATOM 3908 H H     . PHE A 1 11 ? 23.726 -1.873 -1.354 1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A H    20 
ATOM 3909 H HA    . PHE A 1 11 ? 23.765 -0.540 -3.202 1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HA   20 
ATOM 3910 H HB2   . PHE A 1 11 ? 21.155 0.607  -2.194 1.00 1.58 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB2  20 
ATOM 3911 H HB3   . PHE A 1 11 ? 21.832 0.819  -3.801 1.00 2.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HB3  20 
ATOM 3912 H HD1   . PHE A 1 11 ? 22.523 -1.578 -4.873 1.00 2.96 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD1  20 
ATOM 3913 H HD2   . PHE A 1 11 ? 19.435 -0.818 -2.057 1.00 2.87 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HD2  20 
ATOM 3914 H HE1   . PHE A 1 11 ? 21.344 -3.596 -5.632 1.00 3.48 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE1  20 
ATOM 3915 H HE2   . PHE A 1 11 ? 18.245 -2.834 -2.809 1.00 3.46 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HE2  20 
ATOM 3916 H HZ    . PHE A 1 11 ? 19.212 -4.210 -4.591 1.00 3.26 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A HZ   20 
ATOM 3917 N N     . GLY A 1 12 ? 24.912 1.057  -1.221 1.00 1.13 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N    20 
ATOM 3918 C CA    . GLY A 1 12 ? 25.596 2.237  -0.726 1.00 1.27 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA   20 
ATOM 3919 C C     . GLY A 1 12 ? 26.420 1.964  0.518  1.00 1.05 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C    20 
ATOM 3920 O O     . GLY A 1 12 ? 27.445 2.608  0.742  1.00 1.35 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O    20 
ATOM 3921 H H     . GLY A 1 12 ? 25.272 0.165  -1.030 1.00 0.96 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A H    20 
ATOM 3922 H HA2   . GLY A 1 12 ? 26.251 2.608  -1.501 1.00 1.56 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA2  20 
ATOM 3923 H HA3   . GLY A 1 12 ? 24.862 2.995  -0.500 1.00 1.43 ? ? ? ? ? ? 109 GLY A HA3  20 
ATOM 3924 N N     . LYS A 1 13 ? 25.973 1.013  1.332  1.00 0.71 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A N    20 
ATOM 3925 C CA    . LYS A 1 13 ? 26.683 0.668  2.561  1.00 0.90 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CA   20 
ATOM 3926 C C     . LYS A 1 13 ? 28.121 0.248  2.268  1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A C    20 
ATOM 3927 O O     . LYS A 1 13 ? 28.986 0.310  3.142  1.00 1.61 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A O    20 
ATOM 3928 C CB    . LYS A 1 13 ? 25.957 -0.452 3.306  1.00 0.83 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CB   20 
ATOM 3929 C CG    . LYS A 1 13 ? 25.840 -1.740 2.510  1.00 1.34 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CG   20 
ATOM 3930 C CD    . LYS A 1 13 ? 25.138 -2.820 3.314  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CD   20 
ATOM 3931 C CE    . LYS A 1 13 ? 24.994 -4.106 2.517  1.00 2.22 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A CE   20 
ATOM 3932 N NZ    . LYS A 1 13 ? 26.317 -4.657 2.109  1.00 2.84 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A NZ   20 
ATOM 3933 H H     . LYS A 1 13 ? 25.149 0.533  1.104  1.00 0.55 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A H    20 
ATOM 3934 H HA    . LYS A 1 13 ? 26.702 1.545  3.185  1.00 1.20 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HA   20 
ATOM 3935 H HB2   . LYS A 1 13 ? 26.490 -0.665 4.219  1.00 1.18 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB2  20 
ATOM 3936 H HB3   . LYS A 1 13 ? 24.960 -0.116 3.552  1.00 0.94 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HB3  20 
ATOM 3937 H HG2   . LYS A 1 13 ? 25.276 -1.549 1.610  1.00 1.77 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG2  20 
ATOM 3938 H HG3   . LYS A 1 13 ? 26.832 -2.084 2.251  1.00 1.78 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HG3  20 
ATOM 3939 H HD2   . LYS A 1 13 ? 25.712 -3.022 4.205  1.00 2.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD2  20 
ATOM 3940 H HD3   . LYS A 1 13 ? 24.156 -2.465 3.590  1.00 2.62 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HD3  20 
ATOM 3941 H HE2   . LYS A 1 13 ? 24.482 -4.837 3.125  1.00 2.33 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE2  20 
ATOM 3942 H HE3   . LYS A 1 13 ? 24.410 -3.904 1.632  1.00 2.47 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HE3  20 
ATOM 3943 H HZ1   . LYS A 1 13 ? 26.907 -4.829 2.950  1.00 3.29 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ1  20 
ATOM 3944 H HZ2   . LYS A 1 13 ? 26.807 -3.985 1.487  1.00 3.36 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ2  20 
ATOM 3945 H HZ3   . LYS A 1 13 ? 26.188 -5.555 1.600  1.00 2.86 ? ? ? ? ? ? 110 LYS A HZ3  20 
ATOM 3946 N N     . GLY A 1 14 ? 28.368 -0.179 1.035  1.00 1.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N    20 
ATOM 3947 C CA    . GLY A 1 14 ? 29.702 -0.603 0.651  1.00 1.46 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA   20 
ATOM 3948 C C     . GLY A 1 14 ? 29.802 -0.932 -0.826 1.00 1.16 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C    20 
ATOM 3949 O O     . GLY A 1 14 ? 29.911 -2.099 -1.202 1.00 1.82 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O    20 
ATOM 3950 H H     . GLY A 1 14 ? 27.640 -0.207 0.382  1.00 0.86 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A H    20 
ATOM 3951 H HA2   . GLY A 1 14 ? 30.399 0.189  0.880  1.00 1.95 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA2  20 
ATOM 3952 H HA3   . GLY A 1 14 ? 29.967 -1.479 1.222  1.00 2.26 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A HA3  20 
ATOM 3953 N N     . GLY A 1 15 ? 29.766 0.099  -1.664 1.00 1.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A N    20 
ATOM 3954 C CA    . GLY A 1 15 ? 29.855 -0.108 -3.098 1.00 2.42 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A CA   20 
ATOM 3955 C C     . GLY A 1 15 ? 28.495 -0.113 -3.769 1.00 3.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A C    20 
ATOM 3956 O O     . GLY A 1 15 ? 27.558 -0.717 -3.207 1.00 3.63 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A O    20 
ATOM 3957 O 'O''' . GLY A 1 15 ? 28.369 0.486  -4.857 1.00 3.80 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A OXT  20 
ATOM 3958 H H     . GLY A 1 15 ? 29.678 1.006  -1.306 1.00 2.15 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A H    20 
ATOM 3959 H HA2   . GLY A 1 15 ? 30.453 0.682  -3.527 1.00 2.60 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA2  20 
ATOM 3960 H HA3   . GLY A 1 15 ? 30.340 -1.055 -3.284 1.00 3.02 ? ? ? ? ? ? 112 GLY A HA3  20 
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