BMRB Entry 51705

Name: Histone H3 Core Domain in Chromatin with Different DNA Linker Lengths Studied by 1H-Detected Solid-State NMR Spectrsocopy
Published: 2023-03-07

Chem Shift validation: AVS_full
BMRB Entry DOI: doi:10.13018/BMR51705

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Nicholas Rego and David Koes
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Bioinformatics (2015) 31 (8): 1322-1324 doi:10.1093/bioinformatics/btu829

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Title:

Histone H3 Core Domain in Chromatin with Different DNA Linker Lengths Studied by 1H-Detected Solid-State NMR Spectrsocopy

Deposition date:

2022-11-23

Original release date:

2023-03-07

Authors:

Smrt, Sean; Gonzalez Salguero, Nicole; Thomas, Justin; Zandian, Mohamad; Poirier, Michael; Jaroniec, Christopher

Citation:

Citation: Smrt, Sean; Gonzalez Salguero, Nicole; Thomas, Justin; Zandian, Mohamad; Poirier, Michael; Jaroniec, Christopher. "Histone H3 core domain in chromatin with different DNA linker lengths studied by 1H-Detected solid-state NMR spectroscopy" Front. Mol. Biosci. 9, 1106588-1106588 (2022).
PubMed: 36660422

Assembly members:

Assembly members:
entity_1, polymer, 136 residues, Formula weight is not available
entity_2, polymer, 102 residues, Formula weight is not available
entity_3, polymer, 129 residues, Formula weight is not available
entity_4, polymer, 122 residues, Formula weight is not available
entity_5, polymer, 5510 residues, Formula weight is not available

Natural source:

Natural source: Common Name: African clawed frog Taxonomy ID: 8355 Superkingdom: Eukaryota Kingdom: Metazoa Genus/species: Xenopus laevis

Experimental source:

Experimental source: Production method: recombinant technology Host organism: Escherichia coli Vector: N/A

Entity Sequences (FASTA):

Entity Sequences (FASTA):
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Data sets:

assigned_chemical_shifts
- assigned_chemical_shifts_1

Data type	Count
13C chemical shifts	142
15N chemical shifts	81
1H chemical shifts	80

Additional metadata:

Assembly
Samples and Experiments
Software
Spectrometers
Hide all

Assembly:

Entity Assembly ID	Entity Name	Entity ID
1	Histone H3	1
2	Histone H4	2
3	Histone H2A	3
4	Histone H2B	4
5	DNA	5

Entities:

Entity 1, Histone H3 136 residues - Formula weight is not available

MET

ALA

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SER

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Entity 2, Histone H4 102 residues - Formula weight is not available

SER

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PHE

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Entity 3, Histone H2A 129 residues - Formula weight is not available

SER

GLY

ARG

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THR

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SER

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SER

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SER

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Entity 4, Histone H2B 122 residues - Formula weight is not available

ALA

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VAL

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THR

SER

ALA

LYS

Entity 5, DNA 5510 residues - Formula weight is not available

1	DT	DC	DG	DC	DG	DC	DG	DT	DT	DT
2	DC	DG	DG	DT	DG	DA	DT	DG	DA	DC
3	DG	DG	DT	DG	DA	DA	DA	DA	DC	DC
4	DT	DC	DT	DG	DA	DC	DA	DC	DA	DT
5	DG	DC	DA	DG	DC	DT	DC	DC	DC	DG
6	DG	DA	DG	DA	DC	DG	DG	DT	DC	DA
7	DC	DA	DG	DC	DT	DT	DG	DT	DC	DT
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10	DG	DA	DC	DA	DA	DG	DC	DC	DC	DG
11	DT	DC	DA	DG	DG	DG	DC	DG	DC	DG
12	DT	DC	DA	DG	DC	DG	DG	DG	DT	DG
13	DT	DT	DG	DG	DC	DG	DG	DG	DT	DG
14	DT	DC	DG	DG	DG	DG	DC	DT	DG	DG
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16	DC	DG	DG	DC	DA	DT	DC	DA	DG	DA
17	DG	DC	DA	DG	DA	DT	DT	DG	DT	DA
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19	DA	DC	DC	DA	DT	DA	DT	DG	DC	DG
20	DG	DT	DG	DT	DG	DA	DA	DA	DT	DA
21	DC	DC	DG	DC	DA	DC	DA	DG	DA	DT
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Samples:

sample_1: Histone H3 (Xenopus laevis), [U-13C; U-15N; U-2H], mg/mL; Histone H4 (Xenopus laevis) mg/mL; Histone H2A (Xenopus laevis) mg/mL; Histone H2B (Xenopus laevis) mg/mL; 16_207_601 DNA mg/mL

sample_conditions_1: pH: 7.5; pressure: 1 atm; temperature: 283 K

Experiments:

Name	Sample	Sample state	Sample conditions
3D (H)CANH	sample_1	isotropic	sample_conditions_1
3D (H)CONH	sample_1	isotropic	sample_conditions_1
2D (H)NH	sample_1	isotropic	sample_conditions_1

Software:

TOPSPIN - collection

NMRPipe - processing

NMRFAM-SPARKY - chemical shift assignment

NMR spectrometers:

Bruker AVANCE III 800 MHz

Download HSQC peak lists in one of the following formats:
CSV: Backbone or all simulated peaks
SPARKY: Backbone or all simulated peaks

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